医学生物化学学习归纳、重点

第一节核酸的结构与功能一、核酸的化学组成及一级结构核酸包括，脱氧核糖核酸（DNA）、核糖核酸（RNA）。核甘酸是核酸的基本组成单位。1.核昔酸中的成分（1）碱基：嘌吟（A、G），嘧啶（T、C、U）（2）戊糖：脱氧核糖、核糖（3）磷酸2.戊糖与核甘（1）碱基和戊糖通过糖甘键构成核昔。（2）核甘（脱氧核甘）与磷酸通过酯键构成核甘酸（脱氧核甘酸）。.核甘酸的结构与命名核苷一磷酸（NMP）、核昔二磷酸（NDP）、核昔三磷酸（NTP）、环腺昔酸（cAMP）、环鸟昔酸（cGMP）.一级结构在核在酸链中，核苷酸的排列顺序，称为核酸的一级结构。核昔酸之间通过3’，5’磷酸二酯键。书写应从5‘到3’。.DNA与RNA的区别（后述）比校项目分子造构基本组成单位是单核甘酸，以3'磷酸二酯键相连成一级结构不同点分子组成管脱氧核糖，含丁 含核糖、含U分子结构一级特拘是指脱氧核精核音酸的数量和排列一戮结构指核精核昔酸的顺序 数出和排列顺序二级结构为双螺旋结构 二级结构是发卡形的单链三级结构为超屏旋结构，瓦核细胞中为核小体培构，也有局部的小双蟠结构 旋结构.tRNR的二级结构为三叶草形rRNA的三级结构为倒形的结构生物学功能是遗传物质的储存和携带者 参与蛋白质的合成相同点 分子组成含有碱基人戊糖和磷酸二、DNA的空间结构与功能.DNA的二级结构——双螺旋模型①反向平行双链右手螺旋结构，脱氧核糖和磷酸骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相连接。A=T,G三C。②螺旋一周包含1Obp,每个碱基的旋转角度为36°。碱基平面之间相距0.34nm,螺距为3.4nm,螺旋直径为291^双螺旋分子存在一个大沟和一个小沟。③维持双螺旋稳定的主要力是碱基堆积力（疏水性堆积力）（纵向）和氢键（横向）。.DNA的超螺旋结构DNA的三级结构为二级结构紧密盘曲形成的超螺旋，其意义在于压缩分子体积，减少所占空间。原核生物的DNA大多是以共价封闭的环状双螺旋分子形式存在于细胞中。真核生物细胞中DNA和蛋白质构成核小体。.DNA的功能作为生物遗传信息复制的模板和基因转录的模板，它是生命遗传繁殖的物质基础，也是个体生命活动的基础。一个生物体的全部基因序列称为基因组。三、RNA的结构与功能.信使RNA（mRNA）半衰期最短的RNA转录核内DNA遗传信息碱基排列顺序作为蛋白质合成的模板（1）多数mRNA分子在5’-端有一特殊的结构，即m7GppNm（7-甲基鸟嘌呤核甘三磷酸），被称为帽子结构。（2）分子3’末端有多聚腺甘酸（polyA）结构，称多聚A尾。.转运RNA（tRNA）分子量最小的RNA二级结构为三叶草形各种氨基酸的转运载体在蛋白质合成中转运氨基酸原料（1）tRNA的一级结构都具有下述共同点：分子中富含稀有碱基，包括双氢尿嘧啶。HU）、假尿嘧啶和甲基化的嘌吟等。tRNA的5’末端大多数为pG，而tRNA的3'-末端都是CCA。（2）tRNA的三级结构是倒L型，使tRNA有较大的稳定性。命一绪合冢抵假由的部位碱基配一时.核蛋白体RNA（rRNA）细胞内含量最多的RNA与核蛋白体蛋白组成核蛋白体，在细胞质作为蛋白质的合成场所。rRNA二级结构的特点是含有大量茎环结构。小亚基大亚基真核生物18S5S、5.8S、28S原核生物16S5S、23S四、核酸的理化性质.DNA变性双螺旋DNA经加热及化学处理（如有机溶剂、酸、碱等），使互补碱基对间的氢键断裂，双螺旋结构松散，变成单链的过程。DNA变性后，生物活性丧失，但共价键不被破坏，一级结构没有改变。热变性的DNA经缓慢冷却后，两条互补链可重新恢复天然的双螺旋构象，称为复性，也称退火。.增色效应DNA和RNA溶液均具有260nm紫外吸收峰，这是DNA和RNA定量最常用的方法。变性时双螺旋松解，碱基暴露，对260nm紫外吸收将增加，OD260值增高称之为增色效应:复性后，OD260值减小称为减色效应。.二值紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的融解温度（解链温度）（Tm）。GC含量越高，工值越大；另外核酸分子越大，Tm值也越大。 " m.探针 "一小段已知序列的单链核甘酸用放射性核素（如32P、35S）或生物素标记其末端或全链，可依碱基配对规律与具有互补序列的待测核酸进行杂交，以探测它们的同源程度，这段核甘酸链称为探针。DNA碱基组成的规律是A.[A]=[C]，[T]=[G]B.[A]+[T]=[C]+[G]C.[A]=[T]；[C]=[G]D.（[A]+[T]）/（[C]+[G]）=1E.[A]=[G]=[T]=[C]『正确答案』C组成多聚核甘酸的骨架成分是A.碱基与戊糖B.碱基与磷酸C.碱基与碱基D.戊糖与磷酸E.戊糖与戊糖『正确答案』D下列有关DNA二级结构的叙述哪一项是不正确的A.双螺旋中的两条DNA链的方向相反B.双螺旋以左手方式盘绕为主C.碱基A与T配对，C与G配对D.双螺旋的的直径大约是2nmE.双螺旋每周含有10对碱基『正确答案』BDNA变性时其结构变化表现为A.磷酸二酯键断裂B.N-C糖昔键断裂C.戊糖内C-C键断裂D.碱基内C-C键断裂E.对应碱基间氢键断裂『正确答案』E下列有关RNA的叙述错误的是A.主要有mRNA，tRNA和rRNA三类B.胞质中只有mRNA和tRNAC.tRNA是细胞内分子量最小的一种RNAD.rRNA可与蛋白质结合E.RNA并不全是单链结构『正确答案』B双链DNA的Tm较高是因为那组碱基含量较高所导致的A.A+GB.C+TC.A+TD.G+CE.A+C『正确答案』D第一节蛋白质的结构与功能一、蛋白质的分子组成.组成蛋白质的元素主要有碳、氢、氧、氮和硫。各种蛋白质中含氮量相近，平均为16%，因此测定生物样品中的含氮量可得出蛋白质的大致含量：每克样品含氮的克数X6.25二蛋白质的克数/克样品。.氨基酸是组成蛋白质的基本单位人体内组成蛋白质的氨基酸共有20种，均为L-a氨基酸（甘氨酸不含手性碳原子，无旋光性）。COOHNH； C H氨基酸按侧链的理化性质分为4类：①非极性疏水性氨基酸：色氨酸、缬氨酸、脯氨酸、苯丙氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、蛋氨酸（甲硫氨酸）和丙氨酸；②极性中性氨基酸：半胱氨酸、天冬酰胺、甘氨酸、苏氨酸、酪氨酸、谷氨酰胺和丝氨酸；（此处与教材不一致，教材有误，以老师讲解为准）③酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；④碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸。.氨基酸属于两性电解质为兼性离子色氨酸和酪氨酸在280nm波长处有最大光吸收,而绝大多数蛋白质都含有色氨酸和酪氨酸，因此紫外吸收法是分析溶液中蛋白质含量的简便方法。.肽与肽键一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的竣基脱去1分子水，所形成的酰胺键称为肽键。氨基酸通过肽键相连而成肽链，少于10个氨基酸的肽链称为寡肽，多于10个氨基酸的肽链称为多肽。多肽链中氨基末端写在左侧，竣基末端写在肽链的右侧，以氨基末端的氨基酸为1号对多肽链进行编号，从左向右顺序排列。二、蛋白质的分子结构.蛋白质的一级结构多肽链中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构，蛋白质一级结构中的主要化学键是肽键.蛋白质的二级结构蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该肽链主链骨架原子的相对空间位置。蛋白质二级结构包括a-螺旋、B-折叠、B-转角和无规则卷曲。维持蛋白质二级结构的化学键是氢键。a-螺旋：①多肽链的主链围绕中心轴呈有规律的螺旋式上升，螺旋的走向为顺时针方向，即右手螺旋；②氨基酸侧链伸向螺旋外侧；③每个肽键的亚氨基氢和第四个肽键的羰基氧形成氢键，依此类推，肽链中的全部肽键都形成氢键，以稳固a-螺旋结构;④每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈。螺距为0.54nm,所以每个氨基酸残基上升的高度为0.15nm。B-折叠：①多肽链充分伸展，每个肽单元以Ca为旋转点，依次折叠成锯齿结构；②氨基酸侧链交替地位于锯齿状结构的上、下方；③两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列，通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键，从而稳固B-折叠结构；④肽链有顺式平行和反式平行两种。(3)B-转角：①常发生于肽链1800回折时的转角上；②通常有4个氨基酸残基组成，其第一个残基的羰基氧与第四个残基的亚氨基氢可形成氢键。(4)无规卷曲：没有确定规律性的那部分肽链结构。.蛋白质的三级结构整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次级键一一疏水作用力、离子键、氢键和范德华力等。.蛋白质的四级结构蛋白质分子中各亚基的空间分布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。维系四级结构的作用力主要是疏水作用力，氢键和离子键也参与维持四级结构。并非所有蛋白质都有四级结构。含有四级结构的蛋白质，单独的亚基一般没有生物学功能。.蛋白质的空间构象蛋白质的空间构象由一级结构决定，常需分子伴侣(帮助多肽链正确折叠)的参与。其作用:①可逆地与未折叠肽段结合防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠；②与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再诱导其正确折叠；③促进对蛋白质分子中二硫键的正确形成。(1)肽单元：参与肽键的6个原子一一Q「C、0、N、H、Q2位于同一平面，Ca5口Ca2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成肽单元。 01（2）模体在许多蛋白质分子中，2个或3个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间结构，称为模体。（3）结构域分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，称为结构域。三、蛋白质结构与功能的关系（一）蛋白质一级结构与功能的关系.一级结构是空间构象的基础蛋白质变性后，空间结构被破坏，但一级结构不变，复性后空间结构再次形成，生物学活性恢复。.镰刀形红细胞贫血人血红蛋白B亚基的第6位氨基酸的谷氨酸，被缬氨酸所取代。（记忆：镰刀割谷子，累了歇一会儿）（二）蛋白质空间结构与功能的关系血红蛋白（Hb）由2条a链和2条B链与辅基组成，通过血红蛋白中的Fe2+与氧结合，发挥运输氧的作用。.协同效应一个寡聚体亚基与其配体结合后，影响另一亚基与配体的结合能力，如果是促进作用，则称为正协同效应，反之则为负协同效应。如，Hb的第一个亚基与O2结合以后，促进了后续亚基与O2结合，即为正协同效应。 2 2.别构效应又称变构效应。一个蛋白质与它的配体（或其他蛋白质）结合后，蛋白质的构象发生变化，使它更适于功能需要，这一类变化称为别构效应。例如Hb是别构蛋白，小分子O2是Hb的别构剂或称为效应剂。四、蛋白质的理化性质（一）蛋白质的两性电离蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，此时pH称为等电点（pI）。pH>pI,蛋白质带负电荷：pHVpI,蛋白质带正电荷。（二）蛋白质的胶体性质维持蛋白质溶液稳定的因素有两个：①水化膜：蛋白质颗粒表面大多为亲水基团，可吸引水分子，使颗粒表面形成一层水化膜，从而阻断蛋白质颗粒的相互聚集，防止溶液中蛋白质的沉淀析出。②同种电荷：在pHWpI的溶液中，蛋白质带有同种电荷。同种电荷相互排斥，阻止蛋白质颗粒相互聚集、沉淀。（三）蛋白质的变性与复性在某些物理和化学因素作用下，蛋白质的空间构象被破坏，其理化性质改变和生物活性丧失，称为变性。变性后，其溶解度降低，黏度增加，结晶能力消失，易被蛋白酶水解。变性的蛋白质易于沉淀，但是沉淀的蛋白质不一定变性。变性的蛋白质，只要其一级结构仍完好，可在一定条件下恢复其空间结构，随之理化性质和生物学性质也重现，这称为复性。（四）蛋白质的紫外吸收在280nm波长处有特征性吸收峰，可作蛋白质定量测定。（五）蛋白质的呈色反应有茚三酮反应，双缩脲反应等。组成人体蛋白质多肽链的基本单位是A.L-a-氨基酸B.D-a-氨基酸C.L-B-氨基酸D.D-B-氨基酸E.以上都不是『正确答案』A下列氨基酸，无L型或D型之分的是A.苏氨酸B.谷氨酸C.丝氨酸D.甘氨酸E.酰胺酸『正确答案』DA.蛋白质一级结构B.蛋白质二级结构C.蛋白质三级结构D.蛋白质四级结构E.单个亚基结构.不属于空间结构的是.整条肽链中全部氨基酸的相对空间位置『正确答案』A、C变性蛋白质的主要特点是A.不易被蛋白水解酶水解B.一级结构被破坏C.溶解性增加D.生物学活性丧失E.分子量降低『正确答案』DHb的第一个亚基与O2结合后促进其他亚基与O2结合称为A.正协同效应B.变构效应C.不可逆性抑制D.竞争性抑制E.负协同效应『正确答案』A第三节酶一、酶的分子结构与功能.酶的分子组成（1）单纯酶：仅由氨基酸残基构成。（2）结合酶：由蛋白质和非蛋白质组成，全酶二酶蛋白+辅助因子。辅助因子包括小分子有机化合物（维生素或维生素类物质）和金属离子。①辅酶：与酶蛋白以非共价键疏松结合，可用透析等简单方法分离:②辅基：与酶蛋白以共价键牢固结合，不能用透析等简单方法分离。主要作用：参与酶的催化过程，在反应中传递电子、质子或一些基团。金属离子多为酶的辅基。常见的有K+、Na+、Mg2+等。.酶的活性中心酶分子中与酶活性密切相关的基团称作酶的必需基团，其组成特定空间结构区域，该区域称酶的活性中心。活性中心的必需基团有两种：结合基团（结合底物，形成底物一一酶复合物）及催化基团（影响底物中某些化学键的稳定性，催化底物转化为产物）。对结合酶来说，辅酶或辅基也参与活性中心的组成。二、酶促反应的特点.酶与普通催化剂的共同特点反应前后的质和量不变；只催化热力学允许的反应；只能加速可逆反应的进程，不改变反应的平衡点.酶促反应的特点（1）高效性：降低反应的活化能（2）特异性（3）可调节性三、酶促反应动力学.底物浓度对反应速度的影响底物浓度很低时，反应速度与底物浓度成正比；底物浓度再增加，反应速度的增加趋缓；当底物浓度达某一值后，反应速度达到最大，反应速度不再增加。(1)米-曼方程式：简称米氏方程v=VmJS]/(Km+[S]), 「S1为底物浓度。(20Km与丫回的意义：①匕弘为最大反应速度，是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶总浓度成正比。②Km为米氏常数，等于反应薪度为最大速度一半时的底物浓度。③Km为酶的特征性常数，与酶的浓度无关。单位为mmol/L。④Km可表示酶与底物的亲和力。Km值大，酶与底物的亲和力低。.酶浓度对反应速度的影响 "当底物浓度远大于酶浓度，使酶达饱和时，反应速度与酶浓度的变化近似成正比关系。.温度、pH值对反应速度的影响升高温度可加快酶促反应速度，同时也会加速酶蛋白变性，酶促反应速度降低。酶促反应速度最快时的环境温度称为该酶促反应的最适温度。酶促反应速度最快时的环境pH称为酶促反应的最适pH。.抑制剂对反应速度的影响能使酶活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称酶的抑制剂。抑制剂与酶活性中心内、外的必需基团结合而抑制酶的活性。包括：(1)不可逆性抑制作用：抑制剂以共价键与酶活性中心的必需基团牢固结合，使酶失活，不能用透析超滤等简单方法去除。(2)可逆性抑制作用：抑制剂以韭共价键与酶或酶-底物复合物疏松结合，利用透析或超滤等简单方法可除去其抑制，使酶恢复活性。包括竞争性抑制、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用。竞争性抑制作用：抑制剂与底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，阻碍酶与底物结合形成中间产物，抑制酶的活性。增加底物浓度，可减弱竞争性抑制剂的抑制作用。竞争性抑制存在时工“不变、Km值增大。如丙二酸与琥珀酸的结构相似，丙二酸是琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂。磺胺类药物的作用机制：细菌核甘酸的合成需要FH4,FH4由FH2还原生成。FH2可在二氢叶酸合成酶作用下以对氨基苯甲酸、蝶吟、谷氨酸为底物合成。磺胺类药物与对氨基苯甲酸结构相似，能作为二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，阻断FH2合成。细菌因核甘酸与核酸的合成受阻而生长繁殖减弱。四、酶的调节.酶活性的调节(1)酶原与酶原激活：酶的无活性前体，称为酶原。酶原转变为活性酶的过程称为酶原激活，实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。意义：消化管内蛋白酶以酶原形式分泌，保护消化器官不受酶的破坏，且保证酶在特定部位发挥作用。酶原还可以视为酶的储存形式，如凝血酶和纤溶酶等以酶原形式存在。(2)变构调节与变构酶：变构效应剂与酶活性中心外的调节部位非共价可逆地结合，使酶发生构象及催化活性改变。这一方式称为变构调节。受变构调节的酶称变构酶。以变构酶反应速度对底物浓度作图，其动力学曲线为“S”形曲线。变构酶通常是代谢过程中的关键酶。酶的变构调节属酶活性的快速调节。(3)酶的共价修饰调节：某些酶蛋白肽链上的侧链基团在另一酶的催化下可与某种化学基团发生共第10页价结合或解离，从而改变酶的活性，这一调节酶活性的方式称为酶的共价修饰。酶的共价修饰以磷酸化修饰最为常见。酶的共价修饰属于体内酶活性快速调节的另一种重要方式。.含量的调节（1）酶蛋白合成的诱导与阻遏：能促进酶蛋白的基因转录，增加酶蛋白生物合成的物质称为诱导剂，反之为阻遏剂。某些内源底物、反应产物、激素或外源药物等可作为诱导剂或阻遏剂。这种调节酶活性的方式属于酶活性的缓慢而长效的调节方式。（2）酶的降解调控：减低或加快酶蛋白的降解速度，也可使细胞酶含量增多或减少。.同工酶指催化相同的化学反应，但酶的分子结构、理化性质、免疫学性质不同的一组酶。如，乳酸脱氢酶（LDH）共有5种同工酶，其中心肌中主要是LDH「肝脏中主要是LDH5Km值是指反应速度为0.5Vmax时的A.酶浓度B.底物浓度C.抑制剂浓度D.激活剂浓度E.产物浓度『正确答案』B下列关于酶结构与功能的描述，正确的是A.酶只在体内发挥作用B.酶的催化作用与温度无关C.酶能改变反应的平衡点D.酶能大大降低反应的活化能E.酶的催化作用不受控制『正确答案』D有关酶原激活的概念，正确的是A.初分泌的酶原即有酶活性B.酶原转变为酶是可逆反应过程C.无活性酶原转变为有活性酶D.酶原激活无重要生理意义E.酶原激活是酶原蛋白质变性『正确答案』C关于酶分子组成的叙述，错误的是A.单纯酶仅有氨基酸残基构成B.结合酶由蛋白质和非蛋白质构成第11页C.辅酶与酶蛋白以非共价键疏松结合，可用透析等简单方法分离D.辅基与酶蛋白以共价键牢固结合，不能通过透析等简单方法分离E.辅助因子参与酶的催化过程，在反应中传递电子、质子等一些基团『正确答案』E下列关于酶活性中心的叙述，正确的是A.所有酶都有活性中心B.所有酶的活性中心都有辅酶C.所有酶的活性中心都有金属离子D.酶的必需基团都位于活性中心之内E.所有的抑制剂都作用于活性中心『正确答案』A第四节糖代谢一、糖的无氧分解糖的主要生理作用是为机体提供生命活动所需的能量，糖类还是组织细胞的结构成分，葡萄糖是体内糖利用、代谢最重要的功能形式，而糖原是体内糖的储存形式。.糖酵解途径葡萄糖分解途径中，将葡萄糖转变到丙酮酸的阶段，为糖有氧氧化和糖酵解共有的过程，这一代谢过程称糖酵解途径。糖酵解途径发生在细胞逊。氧供应不足时，糖酵解途径生成的丙酮酸在乳酸脱氢酶催化下，由NADH+H+提供氢，还原成乳酸。葡萄糖在无氧条件下转化成乳酸的这一过程称糖酵解。.糖酵解的主要过程葡萄糖（己糖激酶/葡萄糖激酶）-6-磷酸葡萄糖（6-磷酸果糖激酶-1）-1,6-二磷酸果糖一3-磷酸甘油醛一磷酸烯醇式丙酮酸（丙酮酸激酶）一丙酮酸（乳酸脱氢酶）一乳酸.糖酵解过程中的3个重要的酶（六斤冰糖）6-磷酸果糖激酶-1别构激活剂：F-2、6-BP、F-1、AMP和ADP别构抑制剂：ATP和柠檬酸。胰高血糖素抑制其活性。（2）己糖激酶/葡萄糖激酶受G-6-P反馈抑制，受长链脂酰CoA别构抑制胰岛素可诱导其基因表达，使其合成增加。（3）丙酮酸激酶别构激活剂：F-1、6-BP；别构抑制剂：ATP。胰高血糖素抑制其活性。.糖酵解的生理意义第12页在无氧、缺氧条件下为机体迅速提供能量。量01葡萄糖经糖酵解途径氧化成2mol乳酸，净生成2mo1ATP0二、糖的有氧氧化.葡萄糖在有氧条件下氧化成水和二氧化碳的过程称为有氧氧化。有氧氧化是糖氧化产能的主要方式。.主要发生在线粒体中，分为三个阶段：第一阶段：糖酵解途径，葡萄糖转变成2分子丙酮酸，在胞液中进行；第二阶段：乙酰辅酶A的生成，丙酮酸进入线粒体，由丙酮酸脱氢酶复合体催化，经氧化脱羧基转化成乙酰CoA；第三阶段：三竣酸循环和氧化磷酸化。.三竣酸循环（柠檬酸循环）1分子乙酰CoA,同时发生2次脱竣产生2分子CO2；有4次脱氢，其中3次产生NADH+H+,一次产生FADH2；一次底物水平磷酸化生成GTP；1mo1乙酰CoA经三竣酸循环彻底氧化再经呼吸链氧化磷酸化共产生12molATP0.三竣酸循环的生理意义①氧化供能，1mo1葡萄糖经有氧氧化全过程，通过上述三个阶段，彻底氧化成CO2和H2O,总共生成36mo1或38mo1ATP；②是三大营养物质彻底氧化分解的共同途径，又是三大物质代谢的互相联系的枢纽；③为其他合成代谢提供小分子前体。三、磷酸戊糖途径.产生NADPH+H+：①是体内许多合成代谢的供氢体，如脂肪酸、胆固醇、非必需氨基酸的合成；②参与体内羟化反应，如胆固醇、胆汁酸、类固醇激素合成，生物转化反应中的羟化过程等需NADPH+H+参与；③NADPH+H+维持谷胱甘肽的还原性状态。.产生5-磷酸核糖：参与核甘酸及核酸的合成。四、糖原合成与分解糖原是体内糖的储存形式，主要有肝糖原和肌糖原。.肝糖原的合成中，UDP-葡萄糖（UDPG）为合成糖原的活性葡萄糖。在糖原合成酶催化下，UDPG将葡萄糖基转移给小分子的糖原引物，合成糖原。糖原合酶为糖原合成的关键酶。.糖原分解的关键酶是糖原磷酸化酶。糖原可分解生成1-磷酸葡萄糖和葡萄糖。肝糖原可直接分解为葡萄糖以补充血糖。由于肌组织中缺乏葡萄糖-6-磷酸酶，肌糖原进行糖酵解或有氧氧化。肝糖原受胰高血糖素调节，一使糖原分解增强，血糖水平升高。肌糖原主要受肾上腺素调节。五、糖异生.由非糖物质乳酸、丙酮酸、甘油、生糖氨基酸等转变成糖原或葡萄糖的过程称为糖异生，糖异生只在肝脏、肾脏发生。.糖异生需由4个关键酶，即丙酮酸竣化酶、PEP（磷酸烯醇式丙酮酸）竣激酶、果糖双磷酸酶-1和第13页葡萄糖-6-磷酸酶（铜锁~郭二姨~泼硫酸）丙酮酸（丙酮酸竣化酶）一草酰乙酸（PEP竣激酶）一PEP果糖-1,6-双磷酸（果糖双磷酸酶-1）-F-6-P-G-6-P（葡萄糖-6-磷酸酶）-葡萄糖。.糖异生的生理意义①空腹或饥饿时将非糖物质异生成糖，维持血糖浓度恒定；②参与补充或恢复肝脏糖原储备；③肾糖异生促进泌氨排酸维持酸碱平衡。.乳酸循环肌肉组织肌糖原可经酵解产生乳酸，乳酸通过血液运到肝脏，在肝内乳酸经糖异生转化成葡萄糖，葡萄糖进入血液又可被肌肉摄取利用，此过程称乳酸循环。六、血糖及其调节.血糖指血液中的葡萄糖：3.89〜6.11mmol/L。.血糖的调节（1）胰岛素是体内唯一降低血糖的激素；机制：①促进葡萄糖通过葡萄糖载体进入肌肉、脂肪细胞:②降低cAMP水平，促进糖原合成、抑制糖原分解；③激活丙酮酸脱氢酶加速糖的有氧氧化；④抑制肝内糖异生；⑤减少脂肪动员。（2）胰高血糖素、肾上腺素、糖皮质激素有升高血糖的作用。肾上腺素升血糖机制：通过cAMP-PKA级联抑制糖原合成促进肝糖原分解，肌糖原酵解为乳酸后通过乳酸循环间接升高血糖，肾上腺素主要在应激状态下发挥作用。下列哪种酶在糖酵解和糖异生作用中都起作用A.丙酮酸激酶B.丙酮酸竣化酶C.3-磷酸甘油醛脱氢酶D.已糖激酶E.果糖双磷酸酶-1『正确答案』C胰岛素在体内的作用错误的是A.促进葡萄糖进入肌肉、脂肪细胞B.降低cAMP水平，降低糖原合酶活性，增高磷酸化酶活性C.激活丙酮酸脱氢酶加速糖的有氧氧化D.抑制肝内糖异生E.减少脂肪动员『正确答案』B正常细胞糖酵解过程中，利于丙酮酸生成乳酸的条件是A.缺氧状态B.酮体产生过多第14页C.缺少辅酶D.糖原分解过快E.酶活性降低『正确答案』A低血糖出现交感神经兴奋症状是由于释放大量的A.肾上腺素B.糖皮质激素C.胰高血糖素D.血管加压素E.生长激素『正确答案』A第五节脂类代谢一、脂类的消化吸收脂类（胆汁酸盐、辅脂酶等）一2-甘油一酯、脂酸、胆固醇及溶血磷脂等而被吸收。中、短链脂酸（2〜4个C）构成的甘油三酯被肠黏膜细胞吸收，水解为甘油和脂酸后经门静脉入血循环。长链脂酸、胆固醇等在小肠黏膜上皮细胞重新合成甘油三酯、磷脂、胆固醇酯，与载脂蛋白形成乳糜微粒，经淋巴进入血循环。二、甘油三酯的代谢.脂肪动员储存在脂肪细胞中的脂肪被脂肪酶逐步水解为游离脂酸和甘油并释放入血以供其他组织氧化利用的过程称为脂肪动员。其中激素敏感性甘油三酯脂肪酶（HSL）为限速酶，肾上腺素、胰高血糖素等可激活该酶，促进脂肪动员，为脂解激素，而胰岛素等则为抗脂解激素。.甘油三酯的分解代谢（1）甘油在肝、肾、肠等组织中，在甘油激酶的催化下转变为3-磷酸甘油，脱氢生成磷酸二羟丙酮，沿糖酵解途径分解代谢或经糖异生作用转变为糖。（2）脂肪酸氧化的主要方式为8氧化：①脂肪酸一脂酰CoA；②脂酰CoA（胞浆）在肉碱脂酰转移酶1（限速酶）、转位酶（线粒体膜）作用下，以肉碱为载体进入线粒体；③脂肪酸8-氧化：在线粒体内进行；分为脱氧（辅酶为FAD）、加水、再脱氢（辅醯为NAD+）及硫解四步：生成1分子第15页比原来少2个碳原子的脂酰CoA和乙酰CoA。乙酰CoA可通过三竣酸循环和电子传递链彻底氧化，以ATP形式供能；或在肝脏缩合成酮体而被肝外组织氧化利用。.酮体合成原料：B氧化合成的乙酰CoA合成关成酶：HMG-CoA合成醯组织特点：肝内产生，肝外利用（因肝中缺乏氧化酮体的琥珀酰转硫酶）合成部位：肝细胞的线粒体中。酮体组成：乙酰乙酸、8-羟丁酸、丙酮。生理意义：①酮体是脂肪酸在肝内正常的中间代谢产物，是肝输出能源的一种形式。②长期饥饿、糖供不足时，机体尤其是脑组织的重要能量来源。③酮体的利用可减少肝外组织对血糖的摄取，这对于维持血糖恒定及减少氨基酸异生成糖具有重要意义。.脂肪酸的合成合成原料：乙酰CoA合成关键酶：乙酰辅酶A竣化酶合成部位：胞液中（乙酰CoA经柠檬酸-丙酮酸循环由线粒体转至胞液中）。合成特点：合成过程中由NADPH（磷酸戊糖途径）供氢，ATP供能。三、磷脂的代谢.根据碳骨架的不同，可分为甘油磷脂和鞘磷脂。（1）甘油磷脂以甘油为骨架，在体内作为构成生物膜脂双层的基本组分，参与促进脂类的消化吸收及转运，在细胞信息传递中起作用。（2）鞘磷脂以鞘氨醇为骨架，含磷酸者为鞘磷脂，它们是生物膜的重要组分，参与细胞识别及信息传递。.全身各组织细胞内质网均可利用脂酸、甘油、磷酸盐、胆碱、丝氨酸、肌醇、ATP、CTP等合成甘油磷脂。多种磷脂酶作用于甘油磷脂分子中不同的酯键，使甘油磷脂水解。四、胆固醇的代谢.原料：乙酰CoA、NADPH.部位：主要在肝脏肝浆中.限速酶：HMG-CoA还原酶.转化：胆汁酸（最主要）、类固醇激素、维生素D；或酯化为胆固醇酯储存于胞液中；部分胆固醇可随胆汁排入肠道，被重吸收入肝或转变为粪固醇排出。五、血浆脂蛋白.脂类不溶于水，在血浆中以脂蛋白形式运输。.可采用电泳法将脂蛋白分为a、前B、B及乳糜微粒（CM）四类：或采用超速离心法分为乳糜微粒（CM）、极低密度脂蛋白（丫1口1）、低密度脂蛋白（LDL）和高密度脂蛋白（HDL）等四类。第16页.乳糜微粒颗粒最大，含甘油三酯量最多，蛋白质最少，密度最小。VLDL也含较多甘油三酯，达60%,但其蛋白含量高于CM。LDL含胆固醇及胆固醇酯最多，几乎占其含量50%。HDL含磷脂及蛋白质量最多。.血浆脂蛋白中的蛋白质部分称载脂蛋白（apo），至今已分离出20种，主要功能：（1）结合和转运脂质，稳定脂蛋白结构（2）调节脂蛋白代谢关键酶的活性（3）参与脂蛋白受体的识别（4）参与脂蛋白间脂质交换：①胆固醇酯转运蛋白（CETP）：促进CE从HDL转移至VLDL、IDL及LDL；②磷脂转运蛋白（PTP）：促进PL从CM和VLDL转移至HDL。.CM主要在小肠黏膜细胞合成，是运输外源性甘油三酯及胆固醇的主要形式。VLDL主要在肝细胞合成，运输内源性甘油三酯。LDL在血浆中由VLDL转变而来，是转运肝脏合成的内源性胆固醇的主要形式。HDL主要由肝合成，小肠也可合成，另外由CM及VLDL代谢产牛.，可将细胞中的胆固醇运至肝代谢并排出体外。具有抗动脉粥样硬化的作用。脂肪酸合成的原料乙酰CoA从线粒体转移至胞液的途径是A.三竣酸循环B.乳酸循环C.糖醛酸循环D.柠檬酸-丙酮酸循环E.丙氨酸-葡萄糖循环『正确答案』D下列关于酮体的描述错误的是A.酮体包括乙酰乙酸、B-羟丁酸和丙酮B.合成原料是丙酮酸氧化生成的乙酰CoAC.只能在肝的线粒体内生成D.酮体只能在肝外组织氧化E.酮体是肝输出能量的一种形式『正确答案』B关于脂肪酸B氧化，描述错误的是A.酶系统存在于线粒体中B.不发生脱水反应C.需要FAD和NAD+为受氢体D.脂肪酸的活化是必须的步骤E.每进行一次B氧化可以生产2分子乙酰CoA第17页『正确答案』E胆固醇合成的关键酶是A.柠檬酸裂解酶B.HMG-CoA合酶C.HMG-CoA裂解酶D.HMG-CoA还原酶E.已糖激酶『正确答案』D脂肪酸分解过程中，脂酰基的载体是A.CoAB.肉碱C.ATPD.NADHE.丙酮酸『正确答案』B第六节氨基酸代谢一、蛋白质的营养作用.食物中蛋白质的营养价值表现在所含必需氨基酸的种类和数量。.必需氨基酸：机体需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸称为营养必需氨基酸。人体内有8种必需氨基酸：即甲硫氨酸（蛋氨酸）、色氨酸、赖氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸和苏氨酸。.体内蛋白质代谢的概况可根据氮平衡实验来确定，即测定尿与粪中的含氮量（排出氮）及摄入食物的含氮量（摄入氮）。（1）氮总平衡：摄入氮=排出氮，正常状态下。（2）氮正平衡：摄入氮＞排出氮，儿童、孕妇及恢复期病人属于此种情况。（3）氮负平衡：摄入氮＜排出氮。饥饿或消耗性疾病患者。二、氨的代谢.体内氨的来源：①组织中氨基酸脱氨基作用，是氨的主要来源：②肠道吸收的氨,：③肾小管上皮细胞分泌的氨，主要来自谷氨酰胺的水解。.氨的转运：血液中氨主要以无毒的丙氨酸及谷氨酰胺两种形式运输。肌肉中的氨通过丙氨酸-葡萄第18页糖循环以丙氨酸形式运输到肝脏；谷氨酰胺是体内氨的主要储存形式和转运形式。.氨的去路：体内的氨主要在肝脏合成尿素，只有少部分氨在肾脏以铵盐形式由尿排出。.尿素的合成：(1)部位：肝脏线粒体及胞液中(2)合成途径：鸟氨酸循环(3)关键酶：氨基甲酰磷酸合成酶I(CPS-I)(4)原料：尿素分子中的2个氮原子，1个来