生化考研重点知识总结精选(完整版)资料

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生化考研重点知识总结精选（完整版）资料(可以直接使用，可编辑优秀版资料，欢迎下载）生化考研重点知识总结第一章单糖①多糖与碘显色，至少需要的葡萄糖残基数：6②唾液淀粉酶激活剂：Cl-③几个典型非还原糖：蔗糖、糖原、淀粉④形成N-糖肽键的单糖或衍生物是：第二章油脂①几个非饱和脂肪酸双键数：⑴油酸：1⑵亚油酸：2⑶亚麻酸：3②人不能自身合成的必须脂肪酸：亚油酸、亚麻酸③四种脂类转运脂蛋白：⑴CM：乳糜微粒，转运外源性三酰甘油酯⑵VLDL：极低密度脂蛋白，转运内源性三酰甘油酯⑶LDL：低密度脂蛋白，转运内源性胆固醇⑷HDL：高密度脂蛋白，转运外源性胆固醇第三章氨基酸与蛋白质①几种主要氨基酸及三字母缩写⑴两特殊：Pro、Gly⑵芳香：酪（Tyr）色（Trp/Try，吸光最强）苯（Phe）⑶八种必需氨基酸：甲携来一本亮色书，Met/Val/Lys/Ile/Phe/Leu/Trp/Thr⑷侧链为羟基氨基酸：苏（Thr）丝（Ser）酪（Tyr）⑸酸性氨基酸：天（Asp）谷（Glu）※对应两酰胺：Asn、Gln⑹碱性氨基酸：赖（Lys）精（Arg）组（His）⑺其它：丙氨酸（Ala）②PI⑴PI的计算：PI=（PK1+PK2）/2=(PK1+PKRCOOH)/2=(PK2+PKRNH2)/2⑵PH的计算：PH=PK1+Lg（R/R+）=PK2+Lg（R-/R）⑶PH=7的水中溶蛋白，PH=6，则该蛋白PI<6：蛋白溶后PH下降为6，表明蛋白的COOH电离出H+，则产生了R-，PH=6>PI时有R-③蛋白二级结构⑴α螺旋：Sn=3.613，存在Pro时不形成α螺旋，右手螺旋⑵β折叠：同/反向，肽键中H与O成氢键，轴距0.35nm⑶β转角：转角处为Gly④超二级结构：无规卷曲、结构域⑤三级结构：作用力（二硫键、疏水作用力、氢键、静电离子键、范德华力）⑥蛋白结构分析⑴N端分析法：FDNB（Sanger）、PITC（Edman）、DNS-Cl（丹磺酰氯）、氨肽酶法⑵C端分析法：羧肽酶法、无水肼解法※羧肽酶A：不能水解C端为Lys、Arg、Pro的肽键；羧肽酶B：能水解C端为Lys、Arg的肽键；C端倒数第二位是Pro时，A、B都不能水解⑶打开二硫键：还原法（巯基化合物，碘乙酸保护）、氧化法（过甲酸）⑷专一切断：胰蛋白酶（Lys、Arg-COOH肽键）；CNBr（Met-COOH肽键）；胰凝乳蛋白酶（）；⑦显色反应⑴Follin酚：蓝色，酚基（Tyr）、吲哚基（Trp），组分（CuSO4+磷钼酸）⑵Millon：红色，酚基（Tyr），组分（HgNO3+Hg（NO3）2）⑶坂口反应：红色，胍基（Arg），组分（α萘酚，NaClO）⑷黄色反应：黄色，芳香氨基酸，组分（浓HNO3）⑸双缩脲反应：紫红色，肽键，多肽，组分（NaOH+CuSO4）⑹乙醛酸反应：紫色，吲哚基（Trp）⑧几种重要氨基酸⑴提供活性甲基的：S-腺苷Met⑵形成N-糖肽键的：Asp⑶胶原蛋白中含量高的氨基酸：Gly、Ala、Pro、HO-Pro、HO-Lys⑨蛋白分离纯化技术：透析、超滤；密度梯度离心；凝胶过滤；PI法、盐析、有机溶剂法；电泳、离子交换；吸附层析；亲和层析※凝胶过滤大分子先出，凝胶电泳相反：机理△分子运动速度决定因素：大小、电荷量、形状※蛋白离子交换层析与洗脱：※凝胶电泳三效应：电荷、分子筛、浓度效应⑩蛋白含量测定⑴测N：凯氏定氮、紫外吸光、双缩脲吸光、福林酚显色吸光⑵测M：沉降离心、凝胶过滤（凝胶排阻层析）、SDS※凯氏定氮：HNO2反应，生成的N2中氨基酸占1/2⑾其它⑴分离二硫基的肽段可用：SDS⑵几个主要氨基酸的PI值：⑶几种重要蛋白：⑷镰刀贫血病：Glu→Val，第6位⑸与烷化剂（碘乙酸）反应的氨基酸：Cys（半胱氨酸）第四章酶学①酶活化中心组成：结合部位、催化部位②计算：活力单位（IU、Kat）、比活力（IU/mg）、转化数/转化周期、米氏方程③各可逆抑制作用的动力学特点：Km、Vmax※几个抑制作用：竞争抑制（丙二酸对琥珀酸脱氢酶）；有有机磷（与丝氨酸羟基共价不可逆）；CO、CN（作用于Cytaa3）；不可逆抑制（重金属、有机砷、CN化物、硫化物、CO）④酶促反应初速度与[E]、T有关⑤以“三点结合”模型作用的酶：甘油激酶⑥酶的专一性⑴专一水解葡萄糖形成的二酯键的酶：⑵以O2为直接氢受体的氧化酶：VC氧化酶、细胞色素氧化酶⑦别构酶⑴两独立功能部位：活性中心、变构中心⑵动力学曲线：S型，其它为双曲线⑶具有效应：协同效应、变构效应※典型代表—血红蛋白：协同效应、波尔效应、变构效应⑧酶分离纯化⑴要求：纯化倍数高、回收率高※纯化倍数=比活力/纯化前总比活力回收率=活力单位数/纯化前活力单位数⑵方法：同蛋白质⑨竞争性抑制剂：增[S]可减弱抑制作用⑩患尿黑酸症的病人是由于：缺少尿黑酸氧化酶（尿黑酸氧化酶遗传缺陷）第五章核酸①反向互补配对：ACG-CGT（U）②N-苷键：Ψ（C1‘-C5），嘌呤（N9-C1‘），嘧啶（N1-C1’）③SnRNA：核仁不均一RNA，功能（促进转录、）④核酸分离技术凝胶电泳：三效应、分子运动速度决定因素见蛋白质⑵离子交换层析：阳离子交换层析，核苷酸脱下顺序：U→G→C→A阴离子交换层析，核苷酸脱下顺序：C→A→U→G亲和层析：可用亲和层析法分离的核酸：mRNA（PolyA尾）⑤DNA测序三法：加减法（Sanger、1975），化学断裂法，双脱氧终止法（Sanger、1977、原理）⑥不能形成两性离子的核苷酸是UMP：原因⑦cNMP⑴最重要的cNMP：cAMP、cGMP⑵cAMP：第二信使⑷cAMP分子内有：环化的磷酸二酯键cAMP与cGMP：生物作用并不是完全相反第六章分子生物学与基因工程①基因组学⑴启动子组成3部分：识别部位（-35、CG/CAAT），结合部位（-10、TATA），转录起始点⑵高度重复序列：卫星DNA、小卫星DNA、微卫星DNA⑶原核生物基因重叠类型：⑷基因家族按特点分三类：简单多基因家族、复杂多基因家族、发育调控的复杂多基因家族基因家族按组成分三类：②DNA复制⑴DNA复制方式：线性（眼型），环状【θ（大肠杆菌）、滚环（病毒质粒）、D型（线粒体、叶绿体）】⑵DNA复制需引物：转录不需引物※原核DNA聚合酶功能：损伤修复、校正、合成DNA③基因工程酶⑴RNase:RNaseA(嘧啶3’→5’)、RNaseT1（G的3’→5’）、RNaseT2（A的3’→5’）⑵DNA连接酶所需能量：原核ATP、真核NAD+⑶转移水解DNA-RNA中的RNA的酶：RNaseH、逆转录酶（有RNaseH活性）⑷牛脾磷酸二酯酶水解RNA所得产物：5’磷酸切开，产生3’单磷酸核苷⑸蛇毒磷酸二酯酶水解RNA所得产物：3’-OH切开，产生5’单磷酸核苷⑹核酸合成酶：DDDP（依赖DNA的DNA聚合酶）、RDDP（依赖RNA的DNA聚合酶）、DDRP（依赖DNA的RNA聚合酶）⑺RNAPol2：RNAPolB，合成hnRNA，分布在核质中⑻RNA用强碱水解产生：2’-核苷酸、3’-核苷酸混合物⑼限制内切酶切割特点：4-8bp、6bp主要，成黏性、平齐末端，成回文序列，甲基化难切④tRNA结构⑴含稀有碱基最多：D（二氢尿嘧啶）、ψ（假尿嘧啶）、I（次黄嘌呤）⑵四环四臂五区：D臂、TψC臂、氨基酸臂（受体臂）、反密码子臂⑶二级：三叶草⑷三级：倒L⑤基因表达⑴DNA重组过程中DNA连接四方式：粘性末端连接、同聚物加尾法、加衔接物连接法、加DNA接头连接法⑵转位：三类转位因子【（插入序列IS）、转座子（Tn）、可转座噬菌体】，转位后遗传效应（突变、产生新基因、染色体畸变）⑶转录：转录5’端常见起始核苷酸是G、A，原核终止子在终止位点前有PolyU⑷翻译：参与肽链延伸的因子（EF-Tu、EF-TS、移位酶/G因子），肽基转移酶催化组分（23SrRNA），蛋白合成时生成肽键的能量来自高能酯键水解⑸转录抑制剂：利福平、利迪链霉素、放线素D、α-鹅膏蕈碱⑹翻译抑制剂：抗生素（氯霉素、链霉素、卡那霉素、新霉素、四环素、土霉素）※机理干扰素（使起始因子eIF2磷酸化失活），毒素（抑制真核肽链延长）⑥基因工程⑴基因工程载体：必备条件（自主复制、有标志基因便于筛选、易引入受体细胞、酶切位点少、M大可携带大片基因）常用载体（质粒、病毒、噬菌体、人工大染色体改造而来）⑵DNA文库：含某种生物体全部被转录成mRNA的所有基因序列⑦密码子⑴起始密码子：原核（AUG、GUG、UUG，对应fMet）真核（AUG，对应Met）※起始tRNA：tRNAMet、tRNAfMet⑵终止密码子：UAA、UAG、UGA⑶无义密码子：UAA、UAG、UGA⑷线粒体中三种特殊密码子：UGA-色氨酸⑸原核RF1识别的密码子：UAA、UAX※RF2识别的密码子：UAA、UGA⑹密码子性质：不重叠、特殊性、通用性、简并性、连续性、摆动性※摆动性：A-U，U-A、G，C-G，G-C、U，I-A、U、C⑧其它⑴SnRNA功能：RNA成熟加工、与染色质结合、调节基因活性⑵多拷贝基因有：组蛋白基因、⑶3种印迹法对应检测对象：S-DNA、N-RNA、W-Pro⑸Tm的影响三因素：C三G、盐浓度（Na+）、DNA均一性（均一→窄）Tm=（C+G）%×0.41+69.3第七章维生素与激素①几种重要酶的辅酶⑴脱羧酶：α酮酸脱羧酶（TPP/VB1）、氨基酸脱羧酶（磷酸吡哆醛（VB6）※磷酸吡哆醛：氨基酸脱羧酶、转氨酶的辅酶⑵以FAD为辅酶的酶：二氢硫辛酰胺脱氢酶、脂酰辅酶A脱氢酶、琥珀酸脱氢酶、线粒体α磷酸甘油脱氢酶⑶羧化酶的辅酶：生物素（VB7）⑷VB12：钴胺素（参与甲基转移）⑸氧化还原酶的辅酶：NAD+⑹以NADP为辅酶的酶：苹果酸酶、6-p-G脱氢酶⑺以FAK为辅酶的酶：脂酰辅酶A脱氢酶②几种特定功能的维生素⑴凝血维生素：VK，脂溶⑵抗血维生素：VC，水溶⑶含A的维生素：NAD+、NADP、FAD、CoASH※VD：体内活性最高的VD是：1,25-二羟基胆钙化醇[1,25-（OH）2D3]两种VD原：VD3（7-脱氢胆固醇），VD2（麦角固醇）VD3的形成：胆固醇→7-脱氢胆固醇→VD3③胰岛素等激素的受体是：④含N激素受体在激素作用下与腺苷酸环化酶的耦联是由G蛋白介导实现的⑤蛋白质类激素受体位于：细胞质膜上⑥类固醇激素受体位于：细胞内第八章生物氧化①肌肉或神经细胞储存能量的高能化合物是：磷酸肌酸（IP3）②高能化合物有：磷酸肌酸、1,3-二磷酸甘油酸、磷酸烯醇式丙酮酸（PEP）、③生物合成中主要的还原剂；NADPH，来源于HMS（磷酸戊糖途径/磷酸己糖旁路）④生物氧化过程中，ATP生成方式：底物水平磷酸化、氧化磷酸化⑤线粒体的嵴：外表面与基质接触，含有氧化磷酸化组分⑥ATP合成酶⑴F0F1-ATPase是：催化ATP合成的酶形式，一种膜结合复合物，单独存在时没ATP酶活性⑵F0：含H+通道⑦ATP合成机理⑧细胞质脱下的一对氢进入线粒体的三方式：异柠檬酸穿梭、苹果酸穿梭、甘油磷酸穿梭⑨丙氨酸脱氢酶系的辅因子：TPP（VB1）、CoASH、FAD、NAD+、硫辛酸、Mg2+丙氨酸脱氢酶系的酶：丙酮酸脱羧酶、硫辛酸乙酰转移酶、二氢硫辛酸脱氢酶⑩醛缩酶的底物是：F-1,6-2P⑾在TCA、有氧呼吸链中产生的ATP最多的是：α-酮戊二酸→琥珀酸第九章糖代谢㈠糖酵解①部位：胞液②过程：葡萄糖、糖元转变为丙酮酸③三关键酶：⑴己糖激酶：包括（葡糖糖激酶、果糖激酶），不受ATP/AMP的调节⑵磷酸果糖激酶：限速，主要激活剂（2,6-二磷酸果糖），抑制剂（ATP、柠檬酸）⑶丙酮酸激酶：受ATP/AMP的抑制④产能：2ATP⑤醛缩酶的底物：F-1，6-P2（1，6-二磷酸果糖）※糖代谢中既催化脱氢又催化脱羧的两种酶：异柠檬酸脱氢酶、6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶㈡糖的有氧氧化①丙酮酸→乙酰辅酶A：⑴部位：线粒体内膜⑵丙酮酸脱氢酶系：3酶（丙酮酸脱羧酶、硫辛酸乙酰转移酶、二氢硫辛酸脱氢酶）5辅（TPP（VB1）、CoASH、FAD、NAD+、硫辛酸、Mg2+）②TCA循环：柠檬酸循环、Krebs循环⑴调节TCA循环运转最主要的酶：异柠檬酸脱氢酶（限速）、α-酮戊二酸脱氢酶系⑵部位：线粒体基质、内膜⑶酶：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶（限速）、α-酮戊二酸脱氢酶系③1分子葡萄糖有氧氧化产生ATP数：36（38）=2+6（4）+6+24④草酰乙酸来源三途径：苹果酸酶和苹果酸脱氢酶、丙酮酸脱羧酶、磷酸丙酮酸脱羧酶㈢磷酸戊糖途径、磷酸己糖旁路HMS①核糖的分解途径是：HMS②生物合成中除ATP供能外⑴合成糖还需：UTP⑵合成脂肪还需：GTP⑶生物合成的还原力是NADPH，来源是HMS※反应部位总结糖酵解（EMP）：胞质TCA：线粒体基质、内膜氧化磷酸化：线粒体内膜㈣糖元代谢①合成糖元时，葡萄糖先活化成：UDPG②植物合成淀粉时需：ADPG③合成蔗糖需：UDPG、6-P-G㈤糖异生第十章脂代谢㈠三酰甘油代谢①分解代谢⑴β-氧化：反应部位：线粒体基质产物：偶数碳（乙酰CoA）、奇数碳（几个乙酰CoA+1个丙酰CoA）反应过程：二步脱氢（生成1FADH2+1NADH）、产ATP（5个）⑵饱和脂肪酸分解※酮体生成部位：肝内成分：乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮利用部位：肝外，脑、肌⑶不饱和脂肪酸氧化分解：两特殊酶：顺-反烯酯酰CoA异构酶、顺-反-β羟酯酰CoA异构酶1分子软脂酸（16C）彻底氧化分解成CO2、H2O生成ATP数：②脂肪酸合成⑴脂肪酸合成代谢还原力是NADPH，来源是HMS⑵催化胞液脂肪酸合成的限速反应由乙酰CoA羧化酶催化⑶酰基载体为ACP，β-氧化中酰基载体是乙酰CoA㈡磷脂代谢①合成磷脂所需能量来自：CTP㈢胆固醇代谢①在体内可直接合成胆固醇的化合物是：脂酰CoA第十一章氨基酸与蛋白质代谢①几种氨基酸⑴生酮氨基酸：Leu、Lys⑵生糖氨基酸：除Leu、Lys外的⑶生酮兼生糖氨基酸：Phe、Tyr、Trp、Thr、Ile、Lys⑷可转变为乙酰CoA的氨基酸：⑸能与糖链发生糖基化的氨基酸：②脱氨基⑴氧化脱氨基：L-Glu⑵联合脱氨基：组织中⑶嘌呤核苷酸循环：骨骼肌、心肌中③直接排氨的动物：水生动物（鱼）、原生动物④氨的代谢⑴氨的储存与转运：储存方式：转运方式：丙氨酸-葡萄糖循环、谷氨酰胺-谷氨酸循环※骨骼肌中脱氨基产生的氨通过什么途径转入肝脏：丙氨酸-葡萄糖循环⑵氨的去路-鸟氨酸循环（尿素循环）部位：肝（线粒体、胞质）终产物：尿素关键酶：※鸟氨酸循环生成尿素的前体是：Arg产物-尿素中N的来源：N2-Asp⑤个别氨基酸的代谢⑴组胺的形成：His脱羧第十二章核苷酸代谢㈠核苷酸合成代谢①嘌呤碱基与嘧啶碱基中各原子来源⑴嘌呤碱基N1-AspC2、C8-C1（一碳单位）N3、N9-GlnC4、C5、N7-GlyC6-CO2⑵嘧啶碱基C2-CO2N3-GlnN1、C4、C5、C6-Asp②脱氧核苷酸的合成⑴脱氧发生在NDP（核苷二磷酸）水平⑵dTMP生成发生在NMP水平※合成嘌呤需氨基酸：Asp、Gln、Gly合成嘧啶需氨基酸：Gln、Asp嘧啶核苷酸合成的重要中间产物是：OMP㈡核苷酸分解代谢①嘌呤分解代谢⑴人体嘌呤分解代谢主要终产物：尿酸⑵人、猿以外哺乳动物嘌呤代谢终产物：尿囊素※代谢综合总结：联系糖、脂、蛋白三大物质代谢的关键物质是：乙酰CoA、丙酮酸氨甲蝶呤抑制：嘌呤核苷酸、胸腺嘧啶核苷酸的从头合成生化习题集第一章蛋白质的结构与功能（7学时）教学大纲要求掌握：1.蛋白质元素组成及特点、肽键的概念。2.蛋白质一、二、三、四级结构的概念及其稳定因素，蛋白质二级结构的基本形式。3.蛋白质结构与功能的关系。4.蛋白质两性解离性质、等电点和变性的概念。熟悉：1.组成人体蛋白质的基本单位——氨基酸的种类及氨基酸的通式、亚基的概念。2.蛋白质沉淀、紫外吸收及呈色反应等性质。了解：1.蛋白质的生理功能、蛋白质的分类、模序及分子伴侣的概念。2.蛋白质变性凝固概念，蛋白质分离和纯化方法、一级结构和空间结构测定的基本原理。自测题一.单项选择题1.测得某一蛋白质样品的含氮量为0.16g，此样品约含蛋白质多少克？A.0.50B.0.75C.1.00D.2.002.下列哪种氨基酸是碱性氨基酸？A.丙氨酸B.亮氨酸C.赖氨酸D.色氨酸3.下列哪种氨基酸是酸性氨基酸？A.异亮氨酸B.谷氨酸C.甲硫氨酸D.组氨酸4.组成蛋白质的基本单位是：A.L-β-氨基酸B.L-α-氨基酸C.D-α-氨基酸D.D-β-氨基酸5.维持蛋白质分子一级结构的化学键主要是：A.二硫键B.盐键C.氢键D.肽键6.关于肽键特点的描述，错误的是：A.肽键的长度比相邻的N-C单键短B.肽键具有部分双键性质C.与肽键中C-N相连的四个原子处在同一平面上D.肽键可以自由旋转7.维持蛋白质二级结构的主要化学键是：A.疏水键B.盐键C.氢键D.肽键8.蛋白质分子中α-螺旋结构属于蛋白质：A.一级结构B.二级结构C.三级结构D.四级结构9.关于蛋白质分子三级结构的描述错误的是：A.球状蛋白质均具有这种结构B.亲水基团多位于三级结构的表面C.蛋白质分子三级结构的稳定性主要由次级键维持D.具有三级结构的蛋白质都具有生物学活性10.具有四级结构的蛋白质的特征是：A.分子中必定含有辅基B.每条多肽链都具有完整的生物学活性C.由两条或两条以上具有完整三级结构的多肽链借次级键缔合而成D.四级结构的稳定性由肽键维持11.决定蛋白质高级结构的主要因素是：A.分子中氢键B.分子中肽键C.分子中盐键D.分子中氨基酸的组成及排列顺序12.蛋白质胶体颗粒在下列哪种溶液中易沉淀？A.溶液pH=pIB.在水溶液中C.溶液pH=7.0D.溶液pH≠pI13.血清蛋白在pH8.3的电解质缓冲液中电泳时，其泳动方向是：A.向正极移动B.向负极移动C.停留在原点D.有的向正极移动,有的向负极移动14.pI=4.7的血清白蛋白在下列哪种电解质缓冲液中带正电荷？A.pH=4.7B.pH=6.0C.pH=7.0D.pH=4.015.蛋白质的pI是指：A.蛋白质溶液的pH=7时,蛋白质分子正负电荷相等的pH值B.蛋白质分子呈正离子状态时溶液的pH值C.蛋白质分子呈负离子状态时溶液的pH值D.蛋白质分子的净电荷为零时溶液的pH值16.维持蛋白质溶液的稳定因素是：A.蛋白质溶液是大分子溶液B.蛋白质溶液具有扩散现象C.蛋白质分子带有电荷D.蛋白质分子的表面电荷及水化膜17.蛋白质变性是由于：A.氨基酸的组成改变B.氨基酸的排列顺序改变C.肽键的断裂D.蛋白质空间结构被破坏18.蛋白质一级结构是指：A.蛋白质分子中各种化学键B.蛋白质分子的形态和大小C.蛋白质分子中氨基酸种类和数量D.蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序19.下列哪种因素不易使蛋白质变性？A.加热震荡B.有机溶剂C.重金属盐D.盐析20.蛋白质变性不涉及：A.氢键断裂B.肽键断裂C.疏水键断裂D.二硫键断裂21.不属于结合蛋白质的是：A.核蛋白B.糖蛋白C.脂蛋白D.白蛋白22.盐析法沉淀蛋白质的原理是：A.调节蛋白质溶液的pHB.降低蛋白质溶液的介电常数C.与蛋白质结合形成不溶性盐D.中和表面电荷、破坏水化膜23.组成人体蛋白质分子的氨基酸不含：A.甘氨酸B.蛋氨酸C.瓜氨酸D.精氨酸24.蛋白质分子中亚基的空间排布属于蛋白质的：A.二级结构B.模序结构C.三级结构D.四级结构25.锌指结构属于蛋白质的：A.一级结构B.模序结构C.结构域D.四级结构26.有关分子伴侣的叙述正确的是A.可以促进肽链的正确折叠B.可以维持蛋白质的空间构象C.在二硫键的正确配对中不起作用D.在亚基聚合时发挥重要作用。二.填空题1.组成蛋白质的主要元素有、、、和五种。其中元素含量相对恒定,约占蛋白质含量的。2.组成人体蛋白质分子的氨基酸共有种，除脯氨酸外在其结构上的共同特点是α-碳原子上都结合有和两种基团。根据氨基酸侧链的结构和性质不同可将其分为，，和四类。3.蛋白质的一级结构是指多肽链中。4.蛋白质分子中，一个氨基酸的α-碳原子上的基团与另一个氨基酸的α-碳原子上的基团脱水缩合形成的化学键称。维持蛋白质三级结构的化学键主要有、和等。5.蛋白质的二级结构主要包括，，和四种形式。6.稳定蛋白质亲水胶体的两个因素是和。7.常用沉淀蛋白质的方法有，，和等。8.蛋白质分子的长轴和短轴之比小于10的称为，大于10的为。按蛋白质的分子组成分类，分子仅由氨基酸组成的称，分子由蛋白质和非蛋白质两部分组成的称；其中非蛋白质部分的称。9.蛋白质彻底水解的产物是各种的混合物。10.不同蛋白质在电场中的泳动速度决定于其分子的和等。11.蛋白质对nm波长有最大吸收，其原因是。三.名词解释1.肽键2.motif（模序）3.蛋白质的两性解离和等电点4.盐析5.分子伴侣6.肽单元7.电泳8.糖蛋白和蛋白聚糖四.问答题1.蛋白质中哪一种元素含量比较恒定？测量其含量有何用途？2.何谓蛋白质的变性作用？在实际工作中有何应用（举例说明）？3.何谓蛋白质的一、二、三、四级结构？维持各级结构的化学键主要是什么？4.说明蛋白质结构与功能的关系。参考答案一.单项选择题二.填空题1.C、H、O、N、S；N，16%2.20，氨基，羧基，非极性疏水氨基酸、极性中性氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸。3.氨基酸的排列顺序4.羧基、氨基，肽键，疏水键、盐键、氢键5.α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲6.表面电荷、水化膜7.盐析、有机溶剂、某些有机酸、金属盐8.球状蛋白、纤维状蛋白，单纯蛋白、结合蛋白、辅助因子9.氨基酸10.大小、带电状态11.280、蛋白质分子中有含共轭双键的氨基酸三.名词解释1.一个α-氨基酸的羧基和另一个α-氨基酸氨基脱水缩合形成的化学键，叫肽键。2.在蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象并具有相应的功能，称为模序。3.由于所有的蛋白质都含有碱性的α-氨基和酸性的α-羧基，既可以在酸性溶液中与H+结合成带正电的阳离子，也可以在碱性溶液中与OH—结合成带负电的阴离子，即蛋白质的两性解离。当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。4.向蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐，破坏蛋白质在水溶液中的稳定性因素，从而析出蛋白质的方法，叫盐析。5.在蛋白质合成时，其空间构象的正确形成，除一级结构为决定因素外，还需要一类特殊的蛋白质参与，它可以促进蛋白质分子折叠成正确的空间结构，这种蛋白质叫分子伴侣。6.参与肽键的6个原子（Cα1，C，O，N，H，Cα2）位于同一平面，Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成肽单元。7.指带电粒子在电场中作定向移动的现象称为电泳。8.糖蛋白和蛋白聚糖均由糖和蛋白质经共价键相连组成，但二者的糖链结构不同。糖蛋白中糖的比例较小而蛋白质含量较多，故蛋白质的性质占优势。蛋白聚糖中多糖占重量的50%以上，可高达95%，而主要表现为糖的性质。四.问答题1.组成蛋白质的主要元素有C、H、O、N、S，其中N元素的含量相对恒定，约占蛋白质总量的16%。在实际工作中常常采用测定样品中氮的含量来推算蛋白质的含量。2.蛋白质在某些理化因素的作用下，空间结构被破坏，从而导致其理化性质的改变及生物学活性的丧失，称为蛋白质的变性作用。实际工作中常常应用高温高压乙醇等有机溶剂来消毒及灭菌，其原理是使细菌蛋白质变性；此外，低温保存疫苗也是保存蛋白质制剂的必要条件（低温可防蛋白质变性）。3.蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。主要由肽键维持。蛋白质的二级结构：指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。主要由氢键维持。蛋白质三级结构：指整条多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条多肽链所有原子在三维空间的排布。主要由次级键维持。蛋白质四级结构：指由两条或两条以上具有完整三级结构的多肽链借次级键彼此缔合而成。主要由次级键维持。4.（1）蛋白质的结构是功能的基础，结构变化功能也变化；结构破坏而功能丧失。（2）一级结构决定空间结构，空间结构决定蛋白质的生物学功能。第二章核酸的结构与功能（4学时）教学大纲要求掌握：1.核苷酸的分类、基本组成成分及其相互间的连接方式。2.核酸一级结构的定义、DNA和RNA分子组成的区别、核酸的基本组成单位的连接方式、方向性。3.DNA双螺旋结构特点及DNA的功能。4.RNA的种类及功能、真核生物mRNA的结构特点。5.DNA变性、复性及分子杂交的定义及原理；Tm及DNA的增色效应的概念。熟悉：1.核苷酸的结构及命名、核酸的书写方式。2.DNA超螺旋结构、核蛋白体的组成，tRNA的二级结构特点。3.核酸的一般理化性质。了解：1.DNA二级结构的多样性，tRNA三级结构的特点及rRNA的结构特点。2.核酸酶的定义、分类及应用。自测题一.单项选择题1.在核酸含量测定中，可用于计算核酸含量的元素是：A.碳B.氢C.氧D.磷2.下列哪种碱基只存在于RNA而不存在于DNA？A.腺嘌呤B.鸟嘌呤C.尿嘧啶D.胞嘧啶3.DNA与RNA完全水解后，其产物的特点是：A.核糖相同，碱基部分相同B.核糖不同，碱基相同C.核糖相同，碱基不同D.核糖不同，部分碱基不同4.核酸中核苷酸之间的连接方式是：A.2'，3'磷酸二酯键B.糖苷键C.2'，5'磷酸二酯键D.3'，5'磷酸二酯键5.组成核酸的基本结构单位是：A.多核苷酸B.单核苷酸C.含氮碱基D.磷酸和核糖6.含稀有碱基较多的核酸是A.mtDNAB.rRNAC.tRNAD.mRNA7.核酸对下列哪一波长附近有最大吸收峰？A.200nmB.220nmC.260nmD.280nm8.核酸分子中储存、传递遗传信息的关键部分是：A.碱基序列B.核苷C.磷酸二酯键D.磷酸戊糖9.核酸对紫外线的吸收主要由哪一结构产生？A.氢键B.糖苷键C.磷酸二酯键D.嘌呤环和嘧啶环上的共轭双键10.DNA的中文名称是：A.脱氧核糖核苷酸B.核糖核苷酸C.脱氧核糖核酸D.核糖核酸11.下列关于RNA的描述哪项是错误的？A.组成核糖体的RNA主要是rRNAB.mRNA分子中含有遗传密码C.RNA可分为mRNA、tRNA、rRNA等D.胞浆中只有mRNA12.DNA的二级结构为：A.双螺旋结构B.超螺旋结构C.α-螺旋D.β-片层13.下列关于DNA二级结构的说法哪项是错误的？A.双螺旋中碱基组成遵循chargaff规则B.双螺旋内侧碱基之间借氢键相连C.磷酸与脱氧核糖组成双螺旋的骨架D.双螺旋结构中两条链方向相同14.DNA双螺旋每旋转一周沿螺旋轴上升：A.0.34nmB.3.4nmC.5.4nmD.6.8nm15.下列关于tRNA的叙述哪项是错误的A.tRNA分子中有一个可变环B.含有密码子环C.tRNA3′端有连接氨基酸的臂D.tRNA二级结构为三叶草形16.DNA二级结构中，互补碱基的配对规律是：A.A-G，T-CB.G-C，T-AC.A-C，G-TD.A-T，G-U17.DNA的Tm值较高是由于下列哪组核苷酸含量较高所致？A.G、AB.C、GC.A、CD.T、A18.关于DNA分子中碱基组成规律错误的是A.A+C=G+TB.A+T=G+CC.A+G=C+TD.A=T，G=C19.DNA分子中腺嘌呤的含量是15%,则胞嘧啶的含量为：A.7.5%B.15%C.30%D.35%20.下列关于核酸的叙述错误的是：A.核酸链的书写方向为5'→3'方向，其5'-端总是写在左边B.多核苷酸链的3′端为磷酸基团C.多核苷酸链的5′端为磷酸基团D.核酸分子具有极性21.DNA变性是指：A.分子中磷酸二酯键断裂B.DNA分子中碱基丢失C.互补碱基之间氢键断裂D.DNA分子由超螺旋转变为DNA双螺旋22.大部分真核细胞mRNA的3'-末端都具有：A.多聚GB.多聚AC.多聚CD.多聚T23.组成核小体的成分是：A.RNA和组蛋白B.rRNA和组蛋白C.DNA和酸性蛋白D.DNA和组蛋白24.下列关于tRNA的叙述错误的是A.5'-末端为C-C-AB.tRNA分子中含较多稀有碱基C.tRNA的二级结构通常是三叶草形D.在RNA中它是最小的单链分子二.填空题1.核酸可分为和两大类。2.核酸完全水解的产物是和。3.体内的嘌呤碱主要有和，嘧啶碱主要有、和。某些RNA分子中还含有微量的其它碱基，称为。4.嘌呤环上第位氮原子与戊糖的第位碳原子相连形成键，通过这种键相连而形成的化合物叫。5.嘧啶环上第位氮原子与戊糖的第位碳原子相连形成键，通过这种键相连而形成的化合物叫。6.核酸的基本组成单位是，它们之间是通过键相连的。7.体内两种主要的环核苷酸是和。8.DNA二级结构的重要特点是形成结构，此结构内部是由通过相连而成。9.核酸对紫外光的吸收峰值为nm。10.DNA分子双螺旋结构中A-T之间有个氢键，而C-G之间有个氢键。11.RNA主要分为，和三类。12.tRNA的二级结构中环识别密码子，携带氨基酸的部位是。三.名词解释1.核小体2.碱基互补规律3.Z-DNA4.增色效应5.Tm值6.核蛋白体7.核酶、核酸酶8.核酸分子杂交9.DNA的一级结构10.DNA变性四.问答题1.用32P标记的病毒感染细胞后产生有标记的后代，而用35S标记的病毒感染细胞则不能产生有标记的后代，为什么？2.一种DNA分子含40%的腺嘌呤核苷酸，另一种DNA分子中含30%的胞嘧啶核苷酸，哪一种DNA的Tm值高？为什么？3.简述真核生物mRNA的结构特点。.4.简述DNA双螺旋结构模式的要点。5.简述两种核酸的主要不同点。6.核苷、核苷酸、核酸三者在分子结构上的关系是怎样的？参考答案一.单项选择题：二.填空题：1.DNA、RNA2.碱基、戊糖、磷酸3.A、G、C、T、U、稀有碱基4.9、1、糖苷键、嘌呤核苷5.1、1、糖苷键、嘧啶核苷6.单核苷酸、3',5'-磷酸二酯键7.cAMP，cGMP8.双螺旋、碱基、氢键9.26010.2、311.mRNA、tRNA、rRNA12.反密码环、氨基酸接受臂（3'端CCA—OH）三.名词解释1.核小体由DNA和组蛋白共同构成。组蛋白分子共有五种，分别称为H1，H2A，H2B，H3和H4。各两分子的H2A，H2B，H3和H4共同构成了核小体的核心，DNA双螺旋分子缠绕在这一核心上构成了核小体。2.在DNA双链结构中，腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对存在，形成两个氢键(A=T)，鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对存在，形成三个氢键(G≡C)。这种配对方式称为碱基互补规律。3.Z-DNA为DNA的二级结构的形式，这种DNA是左手螺旋。在主链中各个磷酸根呈锯齿状排列，有如“之”字形一样，因此叫它Z构象；在体内，不同构象的DNA在功能上有所差异，可能参与基因表达的调节和控制。4.DNA的增色效应是指DNA在其解链过程中，更多的共轭双键暴露，DNA的A260增加，与解链程度有一定的比例关系。这种现象称DNA的增色效应。5.DNA变性过程中，紫外光吸收值达到最大值的50％时的温度称为DNA的解链温度(Tm)。在Tm时，DNA分子内50％的双链结构被解开。Tm值与DNA的分子大小和所含碱基中的G、C所占比例相关。6.核蛋白体是由rRNA与核蛋白体蛋白共同构成的复合物，，分为大、小两个亚基。其功能是作为蛋白质合成的场所。7.具有自我催化能力的RNA分子自身可以进行分子剪接，这种具有催化作用的RNA被称为核酶。能水解核酸的酶称为核酸酶，有内切酶和外切酶之分。8.热变性的DNA经缓慢冷却过程中，具有碱基序列部分互补的不同的DNA之间或DNA与RNA之间形成杂化双链的现象称为核酸分子杂交。9.指DNA分子中核苷酸的排列顺序。10.在某些理化因素作用下，DNA双链的互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA的双螺旋结构松散，成为单链的现象。四.问答题1.用32P标记病毒时，同位素将参入到核酸分子中，而用35S标记细胞时，同位素将参入到蛋白质中。由于只有核酸而非蛋白质可以作为遗传信息的携带者出现于子代分子，因此只有32P标记病毒时子代中才会检测到标记。2.第二种DNA的Tm值高于第一种。因为第一种DNA分子A为40%，T也是40%，C，G只占20%。第二种DNA中，C，G各占30%，含有较高的鸟嘌呤和胞嘧啶配对，因而碱基互补所形成的氢键多于第一种DNA。3.成熟的真核生物mRNA的结构特点是：(1)大多数的真核mRNA在5'-端以7-甲基鸟嘌呤及三磷酸鸟苷为分子的起始结构。这种结构称为帽子结构。帽子结构在mRNA作为模板翻译成蛋白质的过程中具有促进核糖体与mRNA的结合，加速翻译起始速度的作用，同时可以增强mRNA的稳定性。(2)在真核mRNA的3'-末端，大多数有一段长短不一的多聚腺苷酸结构，通常称为多聚A尾。一般由数十个至一百几十个腺苷酸连接而成。因为在基因内没有找到它相应的结构，因此认为它是在RNA生成后才加进去的。随着mRNA存在的时间延续，这段聚A尾巴慢慢变短。因此，目前认为这种3'-末端结构可能与mRNA从核内向胞质的转位及mRNA的稳定性有关。4.DNA双螺旋结构模型的要点是：(1)DNA是一反向平行的互补双链结构，脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相连。腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对存在，形成两个氢键(A=T)，鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对存在，形成三个氢键(C≡G)。碱基平面与线性分子结构的长轴相垂直。一条链的走向是5'→3'，另一条链的走向就一定是3'→5'。(2)DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含10对碱基，每个碱基的旋转角度为36°。螺距为3.4nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA螺旋分子存在一个大沟和一个小沟。(3)DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链间互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持。5.RNA与DNA的差别主要有以下三点：(1)组成它的核苷酸中的戊糖成分不是脱氧核糖，而是核糖；(2)RNA中的嘧啶成分为胞嘧啶和尿嘧啶，而不含有胸腺嘧啶，所以构成RNA的基本的四种核苷酸是AMP、GMP、CMP和UMP，其中U代替了DNA中的T；(3)RNA的结构以单链为主，而非双螺旋结构。6.核苷、核苷酸、核酸三词常易被初学者混淆。核苷是碱基与核糖通过糖苷键连接成的糖苷(苷或称甙)化合物。核苷酸是核苷的磷酸酯，是组成核酸(DNA，RNA)的基本单元。核酸是核苷酸通过磷酸二酯键连接形成的多聚化合物，故核酸也叫多聚核苷酸。核苷(nucleoside)、核苷酸(nucleotide)英文名称只有一个字母之差。第三章酶与维生素（8学时）教学大纲要求掌握：1.酶、酶的必需基团及活性中心的概念，以及酶的分子组成。2.酶促反应的特点，影响酶促反应速度的几种因素。3.底物浓度对酶促反应速度的影响及米-曼氏方程的表达式，各种可逆性抑制的酶促动力学参数的变化特点；Km值的含义及意义。4.酶活性调节的几种方式，同工酶的概念。熟悉：1.pH、温度、酶浓度及激活剂对酶促反应速度的影响、单体酶和多酶体系概念。2.酶含量的调节。了解：1.酶促反应的机制、米-曼氏方程的推导过程。2.酶的命名、酶活性测定及酶活力单位、酶与疾病的发生、诊断和治疗的关系及酶在医学上的应用。自测题一.单项选择题1.竞争性抑制剂对酶促反应的影响是：A.Km增大，Vm减小B.Km不变，Vm增大C.Km减小，Vm减小D.Km增大，Vm不变2.泛酸是下列哪种辅酶的组成成分A.CoA-SHB.TPPC.FADD.FMN3.Km值与底物亲和力大小的关系是A.Km值越小，亲和力越大B.Km值越大，亲和力越大C.Km值的大小与亲和力无关D.Km值越小，亲和力越小4.磺胺类药物的类似物是：A.四氢叶酸B.二氢叶酸C.对氨基苯甲酸D.叶酸5.酶能加速化学反应的进行是由于A.向反应体系提供能量B.降低反应的活化能C.降低反应底物的能量水平D.提高反应底物的能量水平6.NADPH分子中含有哪种维生素A.磷酸吡哆醛B.核黄素C.叶酸D.尼克酰胺7.维生素B2是下列哪种辅酶的组成成分？A.FH4B.NADP+C.TPPD.FAD8.当酶促反应[S]=0.5Km，则V值是A.0.25VmB.0.33VmC.0.50VmD.0.65Vm9.有机磷杀虫剂对胆碱酯酶的抑制作用是：A.可逆性抑制作用B.竞争性抑制作用C.非竞争性抑制作用D.不可逆性抑制作用10.关于pH值对酶活性的影响，下列哪项不对？A.影响必需基团的解离状态B.影响底物的解离状态C.破坏酶蛋白的一级结构D.影响酶与底物结合11.维生素D3的主要活性形式是：A.25-(OH)-D3B.1-(OH)-D3C.1,25-(OH)2-D3D.1,24-(OH)2-D312.丙二酸对琥珀酸脱氢酶的影响属于：A.变构调节B.底物抑制C.竞争性抑制D.非竞争性抑制13.乳酸脱氢酶有几种同工酶A.2B.3C.4D.514.有关同工酶的概念正确的是：A.催化相同的化学反应，酶蛋白的分子结构、理化性质不同，电泳行为不同B.催化不同的化学反应C.催化不同的化学反应，酶蛋白的分子结构、理化性质相同，电泳行为相同D.催化相似的化学反应15.关于Km值的叙述正确的是：A.与酶和底物的浓度有关B.是达到Vm时的底物浓度C.与酶和底物的亲和力无关D.是V达到1/2Vm时的底物浓度16.酶在催化反应中决定酶专一性的部分是：A.辅酶B.辅基C.金属离子D.酶蛋白17.非竞争性抑制剂对酶促反应的影响是：A.Km减小，Vm增大B.Km不变，Vm减小C.Km增大，Vm减小D.Km增大，Vm不变18.反竞争性抑制剂对酶促反应的影响符合下列哪项特征？A.Km减小，Vm减小B.Km不变，Vm增大C.Km增大，Vm减小D.Km增大，Vm不变19.某一酶促反应速度为0.8Vm时，Km等于：C.0.25[S]D.0.8[S]20.关于维生素的叙述，正确的是：A.维生素是组成机体组织细胞的成分之一B.其化学本质为小分子有机化合物C.引起维生素缺乏的唯一原因是摄入量不足D.维生素可氧化供能21.下列有关酶的论述正确的是：A.体内所有具有催化活性的物质都是酶B.酶在体内不能更新C.酶的底物都是有机化合物D.酶是活细胞内合成的具有催化作用的蛋白质22.酶蛋白变性后其活性丧失，这是因为：A.酶蛋白被完全降解为氨基酸B.酶蛋白的一级结构受破坏C.酶蛋白的空间结构受破坏D.酶蛋白不再溶于水23.酶的辅酶是A.与酶蛋白结合紧密的金属离子B.分子结构中不含维生素的小分子有机化合物C.在催化反应中不与酶的活性中心结合D.在反应中起传递质子、电子或其他基团的作用24.含有维生素B1的辅酶是A.NAD+B.FADC.TPPD.CoA25.下图是几种抑制作用的双倒数作图,其中直线X代表无抑制剂时的作图，那么非竞争性抑制作用的作图是:A.AB.BC.CD.D26.酶促反应动力学研究的是：A.酶分子的空间构象B.酶的电泳行为C.酶的活性中心D.影响酶促反应速度的因素27.影响酶促反应速度的因素不包括：A.底物浓度B.酶的浓度C.反应环境的pH和TD.酶原的浓度28.有关竞争性抑制剂的论述，错误的是：A.结构与底物相似B.与酶非共价结合C.与酶的结合是可逆的D.抑制程度只与抑制剂的浓度有关29.有关非竞争性抑制作用的论述，正确的是：A.不改变酶促反应的最大速度B.改变表观Km值C.酶与底物、抑制剂可同时结合，但不影响其释放出产物D.抑制剂与酶结合后，不影响酶与底物的结合30.有关酶的活性中心的论述，正确的是：A.酶的活性中心专指能与底物特异性结合的必需基团B.酶的活性中心是由一级结构上相互邻近的基团组成的C.酶的活性中心在与底物结合时不应发生构象改变D.没有或不能形成活性中心的蛋白质不是酶31.温度对酶促反应速度的影响是：A.温度升高反应速度加快，与一般催化剂完全相同B.低温可使大多数酶发生变性C.最适温度是酶的特性常数，与反应进行的时间无关D.最适温度不是酶的特性常数，延长反应时间，其最适温度降低32.关于pH对酶促反应速度影响的论述中，错误的是：A.pH影响酶、底物或辅助因子的解离度，从而响酶促反应速度B.最适pH是酶的特性常数C.最适pH不是酶的特性常数D.pH过高或过低可使酶发生变性33.关于酶原与酶原激活，正确的是A.体内所有的酶在初合成时均以酶原的形式存在B.酶原的激活没有什么意义C.酶原的激活过程也就是酶被完全水解的过程D.酶原激活过程的实质是酶的性中心形成或暴露的过程34.有关别构酶的论述哪一种不正确A.别构酶是受别构调节的酶B.正协同效应例如，底物与酶的一个亚基结合后使此亚基发生构象改变，从而引起相邻亚基发生同样的改变，增加此亚基对后续底物的亲和力C.正协同效应的底物浓度曲线是矩形双曲线D.构象改变使后续底物结合的亲和力减弱，称为负协同效应35.国际酶学委员会将酶分为六类的依据是：A.酶的物理性质B.酶的结构C.酶的来源D.酶促反应的性质二.填空题1.结合酶由与相结合才具有活性。2.米-曼式方程是说明关系的方程式，Km的定义是。3.关于Km的意义的叙述：（1）Km是酶的常数，与无关。（2）同一种酶有不同的底物时，Km值，其中Km值最小的底物通常是。（3）Km可以近似的表示，Km越大，则。（4）同工酶对同一底物的Km值。4.酶的非竞争性抑制剂可使其Km值，而Vm值。5.酶的专一性有、和三种。6.抑制剂不改变酶促反应Vm；抑制剂不改变酶促反应Km值。7.反竞争性抑制剂对酶促反应的影响表现为Vm值和Km值。8.乳酸脱氢酶是聚体，它由和型亚基组成，有种同工酶，其中LDH1含量最丰富的组织是，LDH5含量最丰富的组织是。9.全酶是与组成。10.酶的活性中心是由在酶分子中的某些区域相互靠近而形成的,酶活性中心内的基团有和两类。11.写出下列化合物所含的维生素：TPP含，FAD含，辅酶A含。12.维生素B12又叫，内含金属元素。13.叶酸在体内的活性形式为，它作为的辅酶起作用。14.维生素PP是NAD+和NADP+的组成成分，后者是的辅酶。15.在酶浓度不变的情况下，底物浓度对酶促反应速度的作图呈线，双倒数作图呈线。16.维生素B2在体内的活性型为及，分别可作为黄素酶的辅基。17.维生素PP在体内的活性型为及，它们是多种不需氧脱氢酶的辅酶。18.磷酸吡哆醛及磷酸吡哆胺是维生素B6在体内的活性型，它们分别是及的辅酶。19.泛酸在体内经肠道吸收后几乎全部用于的合成，该物质是酶的辅酶。20.生物素是体内酶的辅酶。三.名词解释1.酶2.辅酶3.同工酶4.酶原及酶原激活5.酶的活性中心6.酶的特异性7.酶的变构效应8.酶的竞争性抑制作用9.维生素10.米氏常数11.酶的化学修饰调节12.酶的不可逆抑制作用13.结合酶与单纯酶14.核酶和脱氧核酶四.问答题1.简述pH对酶促反应的影响2.简述温度对酶促反应的影响。3.酶原为何无活性？酶原激活的原理是什么？有何生理意义？4.比较三种可逆性抑制作用的特点。5.举例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。6.试述底物浓度对酶促反应速度的影响。7.写出米氏方程式并指出Km的意义。8.酶与一般催化剂相比有何异同？9.举例说明酶作用的三种特异性。10.酶的必需基团有哪几种？各有么作用？11.什么叫同工酶？有何临床意义？12.维生素D的生理功能有哪些？参考答案一.单项选择题二.填空题1.辅助因子，酶蛋白2.底物浓度与反应速度，V=1/2Vm时的底物浓度3.(1)特征性，酶的性质、底物种类、反应条件，酶浓度(2)不同，该酶的最适底物或天然底物(3)酶与底物的亲和力大小，亲和力小(4)不同4.不变，减小5.相对专一性，绝对专一性，立体异构专一性6.竞争性，非竞争性7.下降，下降8.4，M，H，5，心，肝9.酶蛋白，辅助因子10.酶的必需基团，结合，催化11.B1，B2，泛酸12.钴胺素，钴13.FH4，一碳单位代谢。14.不需氧脱氢酶。15.距形双曲，直。16.FAD，FMN17.NAD+NADP+18.转氨酶，脱羧酶19.辅酶A，酰基转移酶20.羧化三.名词解释1.酶是由活细胞合成的，对其特异底物起高效催化作用的蛋白质，是机体内催化多种代谢反应最主要的催化剂。2.辅酶是结合酶分子中与酶蛋白疏松结合的辅助因子，可以用透析或超虑方法除去。3.同工酶是指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构，理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。4.酶原及酶原激活：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下，这些酶的前体水解开一个或几个特定的肽键，致使构象发生改变，表现出酶的活性。这种无活性酶的前体称为酶原。酶原向酶的转化过程称为酶原的激活。酶原的激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。5.酶的活性中心：酶分子中与酶的活性密切相关的基团称为酶的必需基团。这些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异的结合并将底物转化为产物，这一区域被称为酶的活性中心。6.酶的特异性：酶对其所催化的底物具有较严格的选择性，即一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并产生一定的产物，酶的这种特性称为酶的特异性。7.酶的变构效应：体内有的代谢物可以与某些酶分子活性中心外的某一部位可逆结合，使酶发生变构并改变其催化活性，这种现象称为酶的别构效应。8.酶的竞争性抑制作用：有些抑制剂与底物的结构相似，与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物，使酶活性降低。这种抑制作用称酶的竞争性抑制作用9.维生素：是存在于食物中的一类低分子有机化合物，是维持机体正常生活或细胞正常代谢所必需的一类营养素。10.米氏常数（km):是单底物反应中酶与底物可逆生成中间产物和中间产物转变为产物这三个反应的速度常数的综合。米氏常数等于反应速度为最大速度一半时的底物浓度。11.酶的化学修饰调节：酶蛋白肽链上的某些残基在酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而引起酶活性改变，这种调节称为酶的化学修饰。12.酶的不可逆抑制作用：抑制剂以共价键与酶活性中心上的必需基团结合，使酶失活。这种抑制作用称为不可逆抑制。13.结合酶：酶分子除含有氨基酸残基形成的多肽链外，还含有非蛋白部分。这类结合蛋白质的酶称为结合酶。单纯酶：仅由氨基酸残基构成的酶。14.核酶和脱氧核酶：是具有高效、特异催化作用的核糖核酸和脱氧核糖核酸。四.问答题1.酶分子中的必需基团在不同的pH条件下解离状态不同，其所带电荷的种类和数量也各不相同。酶活性中心的某些必需基团往往仅在某一解离状态时才最容易同底物结合或具有最大时的催化作用。此外，许多底物与辅酶（如ATP、NAD+、辅酶A.、氨基酸等）也具有解离性质，pH的改变也可影响它们的解离状态，从而影响它们与酶的亲和力。因此，pH的改变对酶的催化作用影响很大。酶催化作用最大时的环境pH称为酶促反应的最适pH.2.酶是生物催化剂，温度对酶促反应有双重影响。升高温度一方面可加快酶促反应速度，但同时也增加酶变性的机会，又使酶促反应速度降低。温度升高到６０℃以上时，大多数酶开始变性；８０℃时，多数酶的变性也不可逆。综合这两种因素，酶促反应速度最快时的环境温度为酶促反应的最适温度。在环境温度低于最适温度时，温度加快反应速度这一效应起主导作用，温度每升高１3.有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下，这些酶的前体水解开一个或几个特定的肽键，致使构象发生改变，表现出酶的活性。这使无活性酶的前体称为酶原。酶原向酶的转化过程称为酶原的激活。酶原的激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。酶原的激活具有重要的生理意义。消化管内蛋白酶以酶原形式分泌出来，不仅保护消化器官本身不遭酶的水解破坏，而且保证酶在其特定的部位和环境发挥其催化作用。此外，酶原还可以视为酶的贮存形式。如凝血和纤维蛋白溶解酶类以酶原的形式在血液循环中运行，一旦需要便不失时机地转化为有活性的酶，发挥其对机体的保护作用。4.（１）竞争性抑制：抑制剂的结构与底物相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用大小与抑制剂和底物的浓度以及酶对它们的亲和力有关。Km升高，Vmax不变。（2)非竞争性抑制：抑制剂与底物结构不相似或完全不同，只与酶活性中心以外的必需基团结合。不影响酶在结合抑制后与底物的结合。该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。Km不变，Vmax下降。（3)反竞争抑制：抑制剂只与酶－底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离出产物。Km和Vmax均下降。5.以磺胺类药物为例：（１）对磺胺类药物敏感的细菌在生长繁殖时，不能直接利用环境中的叶酸，而是在菌体内二氢叶酸合成酶的催化下，以对氨基苯甲酸为底物合成二氢叶酸。二氢叶酸是核苷酸合成过程中的辅酶之一四氢叶酸的前体。（２）磺胺类药物的化学结构与对氨基苯甲酸相似，是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，抑制二氢叶酸的合成。细菌则因核苷酸乃至核酸的合成受阻而影响其生长繁殖。人类能直接利用食物中的叶酸，体内的核酸合成不受磺胺类药物的干扰。（３）根据竞争性抑制的特点，服用磺胺类药物时必须保持血液中药物的高浓度，以发挥其有效的竞争性抑制作用。许多属于抗代谢物的抗癌药物，如氨甲碟呤、５－氟尿嘧啶、６－巯基嘌呤等，几乎都是酶的竞争性抑制剂，它们分别抑制四氢叶酸、脱氧胸苷酸及嘌呤核苷酸的合成，以抑制肿瘤的生长。6.在底物浓度较低时，反应速度随底物浓度的增加而急剧上升，两者成正比关系，反应为一级反应。随着底物浓度的进一步增高，反应速度不再成正比例加速，反应速度增加的幅度不断下降。如果继续加大底物浓度，反应速度将不再增加，表现出零级反应。7.米氏方程：是反应速度与底物浓度关系的数学方程式：V=Km的意义：1）Km值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。2）当ES解离成E和S的速度大大超过分解成E和P的速度时，Km值近似于ES的解离常数Ks。在这种情况下，Km值可用来表示酶对底物的亲和力。此时，Km值愈大，酶与底物的亲和力愈小；Km值愈小，酶与底物的亲和力愈大。Ks值和Km值的涵义不同，不能相互代替使用。3）Km值是酶的特性常数之一，只与酶的结构.酶所催化的底物和外界环境（如温度，pH，离子强度）有关，与酶的浓度无关。各种酶的Km值范围很广，大致在10-2~10mmol/L之间。8.相同点：（1）反应前后无质和量的改变；（2）只催化热力学允许的反应；（3）不改变反应的平衡点；（4）作用的机理都是降低反应的活化能。不同点：（1）酶的催化效率高；（2）对底物有高度特异性；（3）酶在体内处于不断的更新之中；（4）酶的催化作用受多种因素的调节；（5）酶是蛋白质，对热不稳定，对反应的条件要求严格。9.（1）绝对特异性：有的酶只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。这种特异性称为绝对特异性。如脲酶只水解尿素。（2）相对特异性：有些酶的特异性相对较差，这种酶作用于一类化合物或一种化学键，这种不太严格的选择性称为相对特异性。如脂肪酶水解脂肪和简单的脂。（3）一种酶仅作用于立体异构体中的一种，酶对立体异构物的这种选择性称为立体异构特异性。如乳酸脱氢酶只作用于L-乳酸，而不催化D-乳酸。10.酶的必需基团有活性中心内的必需基团和活性中心外的必需基团。活性中心内的必需基团有催化基团和结合基团。催化基团使底物分子不稳定，形成过渡态，并最终将其转化为产物。结合基团与底物分子相结合，将其固定于酶的活性中心。活性中心外的必需基团为维持酶活性中心的空间构象所必需。11.同工酶是长期进化过程中基因分化的产物。同工酶是指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质不同的一组酶。根据国际生化学会的建议，同工酶是由不同基因或等位基因编码的多肽链，或同一基因转录生成的不同mRNA翻译的不同多肽链组成的蛋白质。不同的同工酶在不同组织器官中的含量与分布比例不同。这主要是不同组织器官合成同工酶各亚基的速度不同和各亚基之间杂交的情况不同所致。不同的同工酶对底物的亲和力不同。这种不同的组织与细胞具有不同的代谢特点。当某组织发生疾病时，可能有某种特殊的同工酶释放出来，同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断。12.维生素D可以促进肠道钙磷的吸收，有利于新骨的生长和钙化。缺乏时儿童发生佝偻病，成人引起软骨病。第四章糖代谢（8学时）教学大纲要求掌握：1.糖酵解的定义、生理意义。2.糖有氧氧化的定义、三羧酸循环的定义、特点，磷酸戊糖途径的生理意义。3.糖原合成与分解的生理意义。4.糖异生的概念、原料及生理意义。5.血糖的定义、来源及去路。熟悉：1.糖的生理功能。2.糖酵解的主要反应过程和能量生成的部位及调节。3.糖的有氧氧化主要反应过程和能量生成的部位及调节；三羧酸循环的调控。4.糖原合成与分解的反应过程及限速酶，熟悉肝、肌糖原分解的异同。5.糖异生的反应过程、限速酶，乳酸循环的基本过程。6.几种主要激素对血糖的影响及血糖水平异常的定义。了解：1.糖的消化吸收及糖的代谢概况。2.巴斯德效应的基本概念。3.磷酸戊糖途径的反应过程。4.糖原合成与分解的调节和糖原累积症。自测题一.单项选择题1.1mol葡萄糖在体内完全氧化时可净生成多少molATP？A.40或42B.36或38C.12或14D.2或42.正常人空腹血糖浓度为多少mmol/L？A.3.3~5.5B.3.3~6.11C.3.89~6.11D.5.5~6.73.下列哪个代谢过程不能直接补充血糖？A.肝糖原分解B.肌糖原分解C.糖异生作用D.食物糖类的消化吸收4.糖分解代谢中间产物中有高能磷酸键的是：A.6-磷酸葡萄糖B.6-磷酸果糖C.3-磷酸甘油醛D.1,3-二磷酸甘油酸5.下列哪个化合物可直接将高能键转移给ADP生成ATP？A.3-磷酸甘油醛B.2-磷酸甘油酸C.3-磷酸甘油酸D.磷酸烯醇式丙酮酸6.丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA与许多维生素有关，但除外：A.B１B.B２C.B１2D.PP7.肝糖原可以直接补充血糖，因为肝脏有：A.果糖二磷酸酶B.葡萄糖激酶C.葡萄糖6-磷酸酶D.磷酸葡萄糖变位酶8.糖原合成中每增加一个葡萄糖残基需要消耗高能磷酸键的数目是：A.2B.3C.4D.59.下列哪个激素可使血糖浓度下降A.肾上腺素B.胰高血糖素C.生长素D.胰岛素10.下列哪个酶与丙酮酸生成糖无关？A.果糖二磷酸酶B.丙酮酸激酶C.丙酮酸羧化酶D.醛缩酶11.肌糖原分解不能直接补充血糖的原因是：A.肌肉组织不是储存葡萄糖的器官B.肌肉组织缺乏葡萄糖激酶C.肌肉组织缺乏葡萄糖-6-磷酸酶D.肌肉组织缺乏磷酸化酶12.葡萄糖与甘油代谢之间联系的中间物是：A.丙酮酸B.3-磷酸甘油酸C.磷酸二羟丙酮D.乳酸13.糖酵解途径中催化不可逆反应的酶是：A.醛缩酶B.乳酸脱氢酶C.3-磷酸甘油醛脱氢酶D.己糖激酶14.1分子葡萄糖酵解时净生成的ATP分子数是：A.1B.2C.3D.415.不参与糖酵解的酶是：A.己糖激酶B.丙酮酸激酶C.磷酸果糖激酶D.磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶16.是三羧酸循环限速酶的是：A.顺乌头酸酶B.苹果酸脱氢酶C.延胡索酸酶D.异柠檬酸脱氢酶17.合成糖原时葡萄糖的直接供体是：A.1-磷酸葡萄糖B.6-磷酸葡萄糖C.GDP葡萄糖D.UDP葡萄糖18.糖原的1mol葡萄糖残基酵解时净生成几molATP？A.2B.3C.4D.519.6-磷酸葡萄糖转变为1,6-二磷酸果糖时，需要：A.磷酸葡萄糖异构酶及磷酸果糖激酶B.磷酸葡萄糖变位酶及磷酸化酶C.磷酸葡萄糖变位酶及醛缩酶D.磷酸葡萄糖异构酶及磷酸化酶20.TAC中不产生氢的步骤是：A.柠檬酸→异柠檬酸B.柠檬酸→α-酮戊二酸C.α-酮戊二酸→琥珀酸D.琥珀酸→苹果酸21.关于糖原合成的叙述错误的是：A.糖原合成过程中有焦磷酸生成B.分支酶催化α-1,6-糖苷键生成C.从1-磷酸葡萄糖合成糖原不消耗高能磷酸键D.葡萄糖供体是UDP葡萄糖22.2mol丙酮酸异生为葡萄糖消耗几个高能磷酸键？A.2个3个C.4个D.6个23.一般情况下，体内含糖原总量最高的器官是：A.肝B.肾C.肌肉D.脑24.糖酵解、糖异生、磷酸戊糖途径、糖原合成和糖原分解各条代谢途径交汇点的化合物是：A.1-磷酸葡萄糖B.6-磷酸葡萄糖C.1,6-二磷酸果糖D.6-磷酸果糖25.相同摩尔数的下列化合物彻底氧化时，哪个产生的ATP最多？A.1，6-二磷酸果糖B.乳糖C.乙酰CoAD.草酰乙酸26.下列哪种酶缺乏可引起蚕豆病？A.磷酸戊糖差向酶B.磷酸戊糖异构酶C.转酮基酶D.6-磷酸葡萄糖脱氢酶27.下列哪个酶直接参与底物水平磷酸化？A.3-磷酸甘油醛脱氢酶B.α-酮戊二酸脱氢酶C.琥珀酸脱氢酶D.磷酸甘油酸激酶28.糖酵解时丙酮酸不会堆积的原因是：A.乳酸脱氢酶活性很强B.丙酮酸可氧化脱羧生成乙酰CoAC.NADH/NAD+比例太低D.丙酮酸作为3-磷酸甘油醛脱氢反应中生成的NADH的受氢体29.下列哪种酶在糖异生和糖酵解中都有催化作用？A.丙酮酸激酶B.丙酮酸羧化酶C.果糖双磷酸酶-1D.3-磷酸甘油醛脱氢酶30.下列关于三羧酸循环的叙述中，正确的是：A.循环一周可生成4分子是NADH+H+B.乙酰CoA可经草酰乙酸进行糖异生C.丙二酸可抑制延胡索酸转变成苹果酸D.琥珀酰CoA是α-酮戊二酸氧化脱羧的产物31.1mol的丙酮酸在线粒体内氧化成CO2及H2O时，可生成多少molATP？A.2B.12C.15D.1832.下列关于三羧酸循环的叙述中，错误的是：A.是三大营养物质分解的共同途径B.乙酰CoA进入三羧酸循环后只能被氧化C.生糖氨基酸可通过三羧酸循环的反应转变成葡萄糖D.乙酰CoA经三羧酸循环氧化时可提供4分子还原当量33.肝糖原分解所得到的终产物是：A.1-磷酸葡萄糖B.6-磷酸葡萄糖C.5-磷酸核糖D.葡萄糖34.与糖异生无关的酶是：A.醛缩酶B.果糖双磷酸酶-1C.丙酮酸激酶D.磷酸己糖异构酶35.1mol葡萄糖有氧氧化时共有几次底物水平磷酸化？A.2B.4C.5D.636.磷酸戊糖途径的生理意义是：A.是体内产生CO2的主要途径B.可生成NADPH+H+和5-磷酸核糖C.是体内生成糖醛酸的途径D.可生成NADPH+H+，后者经电子传递链可生成ATP二.填空题1.体内葡萄糖的储存形式是。2.磷酸戊糖途径的主要生理意义是生成和。3.正常人空腹血糖浓度（葡萄糖氧化酶法）是