化学与生命第4章：天然含铁

写出15种你了解的仪器(谱学)名称以及它们的功用?第四章：天然含铁氧载体及其模拟氧载体：在生物体系中具有储存和运输分子氧功能的一类生物分子。血红蛋白肌红蛋白蚯蚓血红蛋白血蓝蛋白血矾蛋白表4-1天然氧载体的若干性质天然氧载体血红蛋白肌红蛋白蚯蚓血红蛋白血蓝蛋白金属FeFeFeCu金属﹕O2Fe﹕O2Fe﹕O22Fe﹕O22Cu﹕O2金属氧化态(脱氧)自旋态(脱氧)自旋态(氧合)Fe（II）HS(S=2)LS(S=0)Fe(II）HS(S=2)LS(S=0)Fe（II）HS(S=2)与温度有关Cu（I）S=0(d10)S=0（抗磁）金属键合部位卟啉卟啉蛋白质侧链蛋白质侧链亚基数目418可变相对分子质量650001750010800(4-90)×105载氧颜色红红紫红蓝脱氧颜色紫红紫红无色无色主要生物功能输送氧储存氧输送氧输送氧第一节：血红蛋白和肌红蛋白血红蛋白：脊椎动物的红细胞中。由球蛋白和亚铁血红素组成：四个亚单位通过静电、氢键、疏水作用结合而成。每一个肽链连接一个亚铁血红素辅基。二个链，二个链。肌红蛋白：主要存在于肌肉中。球蛋白和亚铁血红素辅基组成。只有一条肽链。血红蛋白的结构肌红蛋白的结构一、血红和肌红蛋白的立体结构亚铁血红素为辅基的蛋白：Hb和Mb都是以亚铁血红素为辅基的蛋白质，他们和氧分子的可逆即结合即依靠血红素辅基.所谓血红素指的是一类铁卟啉(porphyrin)配合物.根据金属酶和金属蛋白中卟啉环上取代基的不同卟啉可以分为以下几种:原卟啉IX(protoporphyrinIX);血卟啉(hematoporphyrin);中卟啉(mesoporphyrinIX)等.Fe(II)亚铁Fe(III)铁卟啉

卟吩

原卟啉Ⅸ

α，β，γ，δ-四苯基卟啉

酞花菁

(c)Corrin(咕啉)(d)Porphyrin(卟啉)Hb：FeII：HSt2g4eg2μ＝5.44B.M顺磁性

5配位（咪唑的作用）HbO2：FeIII：LSμ＝0反磁性6配位键合情况：*协同效应（cooperativeeffect）→构象变化变构作用（allosterism）触发机理（triggermechamism）*Bohr效应4氧键合的几种理论模型：(1)．Pauling模型：双氧和铁都具有偶数电子，故呈反铁磁。Fe(II)对O2空的π轨道的反馈作用，又使Fe—O键具有双键性质，故称为超氧化物构型。

O2作为简单的电子对给体，以端基(terminalgroup)与Fe(II)配位

(2)．Weissmodel模型：

O2在配位时，接受Fe(II)的电子，形成Fe(III)的超氧配合物，即:

配位后的双氧处于二重态,铁处于低自旋,都具有单电子，S=1/2.这与生成的配合物不具有磁性相矛盾。

(3)．Griffith模型：

O2采取侧基(sidegroup)配位方式，即：

故称为过氧化物构型,配位后的氧是单重态(S=0),Fe(II)是低自旋(LS),都是S=0.实验证明,脱氧血红蛋白(deoxyHb)和氧分子(O2)都是顺磁性物质,而氧合血红蛋白(oxyHb)具有反磁性。Fe(II)，d6，HS(highspin)，t2g4eg2

LS(lowspin),

t2g6eg0

而Weiss模型中，FeIII，S=1/2；O2，S=1/2，这与HbO2的反磁性矛盾。但是Mössbauer数据支持的观点：

Q=1.87~2.24mms(nuclearquadrupolemoment)

Q反映核周围电荷的对称性。LSFeII的电荷是球形对称的，Q值较小。FeIII，LS电荷是非球形对称的，Q值较大。

HbO2

和MbO2红外振动光谱νO-O分别是1107cm-1和1103cm-1，与KO2的1145cm-1很接近。

Lippard认为HbO2和MbO2中Fe为+3价。玻尔效应：电荷作用pH低，氧合蛋白失氧多氢键作用二、载氧机理肺中吸氧组织中放养紧张态松弛态触法机制O2键合的影响因素：

①分压/饱和度

②pH值细胞的H+浓度是调节Hb功能的重要因素。

pH～CO2Bohreffect:pH(orCO2)对Hb结合O2能力的影响。人血浆中pH＝7.35～7.45

③小分子：

CO,NO与Hb结合力NO>CO>O2三、Fe-O2键的性质第二节蚯蚓血红蛋白一、蚯蚓血红蛋白的结构组成：不含铁卟啉，非血红素铁蛋白(non-heme)，只存在于无脊椎动物中。与血红蛋白和肌红蛋白相比，蚯蚓血红蛋白的研究要晚很多，其晶体结构直到20世纪90年代才见报道。8个亚单元，113aminoacidresidue,2Fe，deoxyHr无色，oxyHr紫红色，氧合过程中FeII→FeIII,O2→O22-.FeIIandFeIIIHSFe(II)-Fe(III)Fe(II)-Fe(II)Fe(III)-Fe(III)Fe(III)-Fe(II)六、五配位结构特点：1每个亚基含有一个由两个铁原子组成的活性中心；2两个铁原子通过一个氧桥（氧合状态）或一个羟桥（脱氧状态）以及来自蛋白链中天冬氨酸和谷氨酸侧链的羧酸根联在一起，称之为双铁活性中心；3除此之外，还与蛋白链中的组氨酸的咪唑氮原子配位，其中一个铁与三个咪唑氮原子配位形成六配位八面体构型，另一个铁只与两个咪唑氮原子配位，为五配位，剩余一个空位被水分子占据；4现已证实，氧合作用即发生在该空位上。实际上，蚯蚓血红蛋白至少有三种状态：

Fe(II)Fe(II),Fe(II)Fe(III),Fe(III)Fe(III)二、蚯蚓血红蛋白的氧合作用846cm-1825cm-1819cm-1798cm-1一、概况为了弄清生物体内结构十分复杂的氧载体与分子氧相互作用的机制，特别是活性中心与氧的成键情况，人们除了直接用天然载氧体作研究对象之外，还合成了许多结构简单并能可逆载氧的模型化合物进行研究。目前，已知道Co2+,Fe2+,Mn2+,Rh+,Ir+,Ru0,Os0,Ni0,Pt0等过渡金属的配合物具有可逆载氧性能。其中化学家最感兴趣的是铁和钴的配合物。前者可以直接模拟血红蛋白和肌红蛋白，后者能提供研究金属键合分子氧的较简单和有效的模型。1852年，发现Co(II)盐的氨水溶液在空气中变色，1898年，证实变色的物种是[(NH3)5Co(O2)Co(NH3)