2023年临床执业助理医师生物化学

《生物化学》考试大纲单元细目要点一、蛋白质的化学1.蛋白质的分子组成(1）元素组成ﻫ(2)基本单位2．蛋白质的分子结构(1)肽键与肽ﻫ(2)一级结构ﻫ(3)二级结构-α螺旋ﻫ(4）三级和四级结构概念３．蛋白质的理化性质(1)等电点ﻫ(2)沉淀ﻫ（3)变性二、维生素１.脂溶性维生素脂溶性维生素的生理功能及缺少症2．水溶性维生素水溶性维生素的生理功能及缺少症三、酶(医学＊教育-网收集整理)ﻫ1.概述（１)概念ﻫ(2）酶促反映的特点２.酶的结构与功能（1）分子组成ﻫ(2）活性中心与必需基团ﻫ(３)酶原与酶原的激活ﻫ（4)同工酶3.影响酶促反映速度的因素(1）酶浓度ﻫ（2)底物浓度ﻫ(3)温度ﻫ（4)pH

（５）激活剂ﻫ(6)克制剂四、糖代谢１.糖的分解代谢（１）糖酵解的重要过程、关键酶和生理意义

（2）糖有氧氧化的基本过程、关键酶和生理意义ﻫ（3)磷酸戍糖途径的生理意义2．糖原的合成与分解（1)概念ﻫ（2）生理意义3.糖异生(１）概念

（2）反映途径的关键酶

(３)生理意义４.血糖(1)概念ﻫ(2）血糖的来源和去路

（3)血糖浓度的调节ﻫ（4）高血糖和低血糖五、生物氧化ﻫ1.概述(1)生物氧化的概念

(2)生物氧化的特点2．呼吸链（１）呼吸链的概念ﻫ(2）两条呼吸链的组成和排列顺序3．ＡTP的生成（1）AＴP的生成方式ﻫ(2)影响氧化磷酸化的因素六、脂类代谢ﻫ1．脂类概述（１）分类ﻫ(2）生理功能2.甘油三酯的分解代谢（1）甘油三酯的水解

(２）甘油的氧化分解

(3）脂肪酸的β氧化

（4)酮体的生成和运用3．甘油三酯的合成代谢（1)合成的部位

（2）合成的原料４.胆固醇的代谢（1）合成的部位、原料和关键酶

（2）胆固醇的转化5．血脂（１）血脂的组成与含量ﻫ(2)血浆脂蛋白的分类及生理功能七、氨基酸代谢ﻫ1.蛋白质的营养作用（１）蛋白质的生理功能ﻫ(2)营养必需氨基酸ﻫ(3)蛋白质的营养互补作用2．氨基酸的一般代谢(1）氨基酸的脱氨基作用ﻫ(２)氨的代谢ﻫ(3）α-酮酸的代谢3.个别氨基酸的代谢(１）氨基酸的脱羧基作用ﻫ（2）一碳单位的概念八、核酸的结构、功能与核苷酸代谢1.核酸的分子组成(１）分类ﻫ(2）基本成分ﻫ(3)基本单位2.DNA的结构与功能(1)一级结构

（2)DNA双螺旋结构３.RNA的结构与功能(1)mRNＡ

（2）tRNＡﻫ（3)rRNA4.核酸的理化性质（1）核酸的紫外吸取

(２）DＮA变性和复性５.核苷酸的代谢（1）嘌呤核苷酸的分解产物ﻫ（2)嘧啶核苷酸的分解产物九、基因信息的传递1.DＮA的生物合成(1)半保存复制的概念和重要的复制酶

（2）逆转录2．ＲNA的生物合成(1)转录的概念ﻫ(２）转录的基本过程

（3）mRNA转录后加工３.蛋白质的生物合成（1)参与蛋白质生物合成的物质

（2)蛋白质生物合成的简要过程

(3)蛋白质的生物合成与医学的关系4.基因表达调控基因表达的概念十、癌基因和抑癌基因ﻫ1.癌基因癌基因的概念2．抑癌基因抑癌基因的概念十一、信号转导ﻫ１．信号分子

(1)概念

（2）信号分子的种类与化学本质2.受体ﻫ(１)受体的分类ﻫ(2)受体作用特点十二、肝生物化学

1.生物转化作用（１)概念

（2)反映类型ﻫ（3）生理意义2．胆色素代谢(1）胆色素的概念ﻫ（2）未结合胆红素ﻫ(3)结合胆红素

(4）胆红素在肠道中的变化

(5）血清胆红素与黄疸第一单元蛋白质的结构与功能第一节氨基酸与多肽

蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。ﻫ一、蛋白质的元素组成ﻫ重要有碳、氢、氧、氮和硫。

有些蛋白质还具有少量磷和金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼等，个别蛋白质还具有碘。ﻫ各种蛋白质的含氮量接近，平均为１６%。蛋白质与氮的换算因数６.25。

100克样品中蛋白质的含量（克%)=每克样品含氮克数×6.25×１00。

二、基本组成单位---氨基酸ﻫ构成蛋白质的天然氨基酸有2０种。ﻫ1.氨基酸的结构特点

（１)氨基酸即含氨基又含羧基,是两性电解质。

(2)不同氨基酸的Ｒ不同。

(３）除甘氨酸外，都是L－α-氨基酸。

2.氨基酸的分类根据侧链R的性质可以分为：①非极性、疏水性氨基酸；ﻫ②极性、中性氨基酸;ﻫ③酸性氨基酸:谷氨酸和天冬氨酸；

④碱性氨基酸:赖氨酸、精氨酸和组氨酸。

两个半胱氨酸常脱氢构成胱氨酸,胱氨酸中有二硫键结构。ﻫﻫ三、肽键与肽链（氨基酸的连接）

１.肽键：

一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的酰胺键称为肽键。肽键是蛋白质的基本结构键。ﻫ两分子氨基酸缩合形成二肽,三分子氨基酸缩合则形成三肽……，由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽。ﻫ２.多肽链

许多的氨基酸相连形成的肽称多肽。（1)肽链具有方向性

Ｎ末端:多肽链中有自由氨基的一端ﻫC末端:多肽链中有自由羧基的一端

(2)α碳原子和肽键形成主链,R形成侧链。

四、生物活性肽:

1．GＳH：

是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。

第一个肽键是由谷氨酸的γ-羧基与半胱氨酸的氨基脱水缩合而成，分子中半胱氨酸的巯基是该化合物的重要功能基团。

GSＨ的巯基具有还原性,可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免遭氧化,使蛋白质或酶处在还原状态。

在谷胱甘肽过氧化物酶的催化下，GＳH可还原细胞内产生的H202,使其变成H2０,与此同时，GSＨ被氧化成氧化型谷胱甘肽(GSSＧ),后者在谷胱甘肽还原酶的催化下，再生成GＳH。此外,GSＨ的巯基尚有嗜核特性,能与外源的嗜电子的毒物如致癌剂或药物等结合，从而阻断这些化合物与DNA、RNＡ或蛋白质的结合,以保护机体免遭毒物损害。ﻫﻫ2．多肽类激素体内有许多激素属于寡肽或多肽,如缩宫素、加压素、促肾上腺皮质激素、促甲状腺素释放激素等。ﻫ第二节蛋白质的结构ﻫ一、蛋白质的一级结构ﻫ1.概念:蛋白质一级结构是指多肽链中氨基酸的排列顺序及其共价连接。ﻫ２．维系键:肽键有些蛋白质中含少量二硫键。ﻫﻫ二、蛋白质的二级结构

1.概念：ﻫ蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。ﻫ２．形式:α螺旋、β折叠、β转角和无规卷曲。

3.维系键：氢键。ﻫﻫα螺旋:ﻫ多肽链的主链围绕中心轴螺旋上升,螺旋走向是顺时针方向，右手螺旋。

氨基酸侧链伸向螺旋外侧。

每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54nm。ﻫα螺旋的每个肽键的-NH和第４个肽键的-CO形成氢键。

主链中所有肽键都参与氢键的形成。ﻫ

ﻫ三、蛋白质的三级结构

1．概念:蛋白质的三级结构是指整条肽链中所有氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。ﻫ2．维系键：疏水键、离子键、氢键和VanderＷaals力等。ﻫ三级结构形成时,亲水基团在表面,疏水基团在内部;

ﻫ3.结构域ﻫ分子大的蛋白质三级结构常可分割成l个或数个球状或纤维状的区域,折叠较为紧密，各行其功能，称为结构域。

4．分子伴侣ﻫ是蛋白质合成过程中形成空间结构的控制因子,广泛存在于从细菌到人的细胞中。分子伴侣可逆的与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此反复进行可防止错误的聚集发生，使肽链对的折叠。分子伴侣也可与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再诱导其对的折叠。分子伴侣在蛋白质分子折叠过程中二硫键的对的形成起了重要的作用。ﻫﻫ四、蛋白质的四级结构（多条肽链构成)ﻫ1.概念:ﻫ蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和互相作用,称为蛋白质的四级结构。亚基：在四级结构中，每一条具有完整三级结构的多肽链，称为蛋白质的亚基。

２.维系键:疏水键、氢键、离子键。

第三节蛋白质的理化性质ﻫ本节考点:蛋白质变性

一、蛋白质的两性电离

1.两性电离:ﻫ蛋白质由氨基酸构成，也是两性电解质。蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，如谷氨酸、天冬氨酸残基中的γ和β－羧基，赖氨酸残基中的ε-氨基、精氨酸残基的胍基和组氨酸残基的眯唑基，在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。ﻫ2.等电点：

使蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子，净电荷为零时溶液的pＨ称为蛋白质的等电点。蛋白质溶液的pH大于等电点时，该蛋白质颗粒带负电荷,反之则带正电荷。ﻫ少数蛋白质含碱性氨基酸较多,其等电点偏于碱性，被称为碱性蛋白质，如鱼精蛋白、组蛋白等。

也有少量蛋白质含酸性氨基酸较多，其等电点偏于酸性,被称为酸性蛋白质,如胃蛋白酶和丝蛋白等。ﻫ

二、蛋白质的胶体性质ﻫ蛋白质属于生物大分子之一，分子量可自1万至l００万之巨,其分子的直径可达1-ｌ00nm，为胶粒范围之内。ﻫ1.蛋白质是亲水胶体ﻫ亲水胶体的稳定因素:水化膜、同种电荷。蛋白质颗粒表面大多为亲水基团,可吸引水分子，使颗粒表面形成一层水化膜,从而阻断蛋白质颗粒的互相聚集，防止溶液.中蛋白质的沉淀析出。除水化膜是维持蛋白质胶体稳定的重要因素外,蛋白质胶粒表面可带有电荷，也可起胶粒稳定的作用。若去除蛋白质胶体颗粒表面电荷和水化膜两个稳定因素，蛋白质极易从溶液中析出。

2.蛋白质不能透过半透膜ﻫﻫ三、蛋白质的变性、沉淀和凝固ﻫ蛋白质的二级结构以氢键维系局部主链构象稳定，三、四级结构重要依赖于氨基酸残基侧链之间的互相作用,从而保持蛋白质的天然构象。

１.变性:在某些物理和化学因素作用下,蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失的现象称为蛋白质的变性。

蛋白质变性后溶解度下降、容易消化生物活性丧失。ﻫ2.沉淀：蛋白质从溶液中析出的现象称为蛋白质沉淀。

蛋白质变性后，疏水侧链暴露在外,肽链融汇互相缠绕继而聚集容易沉淀。ﻫ3.凝固:ﻫ蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后，仍能溶解于强酸或强碱溶液中，若将pＨ调至等电点，则变性蛋白质立即结成絮状的不溶解物,此絮状物仍可溶解于强酸和强碱中。ﻫ如再加热则絮状物可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中,这种现象称为蛋白质的凝固作用。ﻫ４.复性：若蛋白质变性限度较轻,去除变性因素后，有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。

ﻫ四、蛋白质的紫外吸取ﻫ由于蛋白质分子中具有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nｍ波长处有特性性吸取峰。

在此波长范围内,蛋白质的０D28０与其浓度呈正比关系，因此可作蛋白质定量测定。

五、蛋白质的呈色反映

1.茚三酮反映：ﻫ蛋白质与茚三酮反映可生成兰紫色化合物。ﻫ2.双缩脲反映：ﻫ蛋白质和多肽分子中的肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热,可呈现紫色或红色，称为双缩脲反映。ﻫ

【习题】ﻫ1.关于蛋白质变性叙述对的的是

A.氨基酸排列顺序的改变

Ｂ．肽键断裂

Ｃ.不容易被蛋白酶水解

D.空间构象的破坏

E．溶解度升高

『对的答案』D第二单元维生素考试要点ﻫ1．脂溶性维生素

维生素Ａ、D和E的生理功能及缺少症

2.水溶性维生素

维生素B1、B2、PP、Ｂ１2、叶酸和C的生理功能及缺少症ﻫ维生素Ｂ6的生理功能

维生素功能缺少病维生素A1.构成视紫红质夜盲症、干眼病2.维持上皮组织结构的完整皮肤干燥3．促进生长发育维生素D１.调节钙磷代谢佝偻病(儿童）２.促进骨的生长软骨病（成人）维生素E1.抗氧化作用未发现缺少症2.维持生殖机能维生素Ｂ1脱羧酶的辅酶脚气病、末梢神经炎维生素B2黄素酶的辅酶口角炎、舌炎维生素B6脱羧酶和转氨酶的辅酶未发现缺少症维生素PP脱氢酶的辅酶癞皮病维生素B12促进甲基转移巨幼红细胞贫血叶酸参与一碳单位代谢巨幼红细胞贫血维生素C羟化反映，促进铁吸取坏血病ﻫ注意点：ﻫ１.维生素A的活性形式是顺视黄醛

2.维生素D的活性形式是ｌ,２5－(OH）２－D３

3.维生素Ｂ1活性形式是TPPﻫ４.维生素B2的活性形式FMN和FAD是ﻫ５.维生素PP的活性形式ＮＡD+和NAＤP+

6.维生素B6的活性形式是磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺ﻫ7.四氢叶酸（FＨ4）是一碳单位转移酶的辅酶

ﻫ【习题】

1.下列有关维生素D的叙述，错误的是

A．维生素Ｄ的活性形式是l,24~（OH）２-D3ﻫB.维生素D为类固醇衍生物

C.活性维生素D可促进小肠对钙磷的吸取ﻫD．缺少维生索D的成人易发生骨软化症

E.维生素D的羟化作用重要在肝肾中进行

『对的答案』Ａ２.维生素A缺少时引起

Ａ.癞皮病

B.脚气病ﻫC．夜盲症

D.坏血病ﻫE.佝偻病

『对的答案』C第三单元酶酶是生物催化剂，是一种具有生物活性的蛋白质，少数ＲＮA分子也具有催化功能，称为核酶。酶不改变反映的平衡,只是通过减少活化能加快反映的速度。ﻫ第一节酶的催化作用ﻫ一、酶的分子结构与催化作用ﻫ绝大多数酶的本质是蛋白,根据酶的组成成分，分为单纯酶和结合酶两类。ﻫ1．单纯酶：此类酶的结构组成除蛋白外；无其他成分,酶的活性决定于蛋白部分。ﻫ2.结合酶:分子组成中除蛋白成分外，尚有一些对热稳定的非蛋白小分子物质,把分子组成中的蛋白部分称酶蛋白,非蛋白小分子物质称辅助因子。

酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称全酶。通常全酶才干起催化作用：辅助因子+酶蛋白=全酶ﻫ3.在催化反映中:酶蛋白与辅助因子所起的作用不同,酶反映的专一性及高效性取决于酶蛋白,而辅助因子则起电子、原子或某些化学基团的传递作用。

4.酶的活性中心:酶的特殊催化能力只局限在它的大分子的一定区域，称为酶的活性中心。

酶的活性中心有两个功能部位：

（1)结合部位:一定的底物靠此部位结合到酶分子上。

（２)催化部位：底物的键在此处被打断或形成新的键，从而发生一定的化学变化。ﻫ5.必需基团ﻫ(1）活性中心内的必需基团:活性中心内的一些化学基团,是酶发挥催化作用与底物直接作用的有效基团。

(２)活性中心外的必需基团：在活性中心外的区域，尚有一些不与底物直接作用的必需基团，这些基团与维持整个酶分子的空间构象有关,可使活性中心的各个有关基团保持于最适的空间位置,间接对酶的催化活性发挥其必不可少的作用。

二、酶促反映的特点ﻫ高度特异、高效、不稳定和可调节。

(一）高度特异性(专一性)指酶对所作用的底物有严格的选择性。一种酶只能对一种底物或某一类物质起催化作用,而其他化学催化剂一般对底物规定不严格。

根据酶对底物的选择限度不同，将酶作用的专一性分为两种类型。

1.结构专一性:根据酶对底物组成部分选择限度的不同又可分为:

(1)绝对专一性:指酶对底物的规定非常严格,只作用于一种底物，而不作用于其他任何物质。

（2)相对专一性：这些酶对底物的规定比上述绝对专一性要低一些，可作用一类结构相近的底物。涉及基团专一性和键专一性。ﻫ２.立体异构专一性：当底物具有立体异构时,酶只能对底物的立体异构体中的一种起作用,而对另一种则无作用。ﻫ（1)旋光异构专一性:如D-氨基酸氧化酶只能催化Ｄ-氨基酸氧化脱氨,而对Ｌ-氨基酸无作用。ﻫ（2）几何异构专一性：如琥珀酸脱氢酶只能催化琥珀酸脱氢生成延胡索酸,而不能生成马来酸,称为几何异构专一性。

(二)高度催化效率

酶具有极高的催化效率。要比一般催化剂高105~101３倍,这就是为什么生物体内酶含量少而又可催化大量的底物。ﻫ（三)高度不稳定性

绝大多数酶的本质是蛋白质,凡是能使蛋白质变性的因素，如高温、高压、强酸、强碱等都会使酶丧失活性。

（四）酶活力的调节控制ﻫ酶活力是受调节控制的,它的调节方式很多,涉及克制调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活及激素的调节控制等。

ﻫ三、酶－底物复合物ﻫ“诱导契合”学说:当酶分子与底物分子接近时，酶蛋白受底物分子诱导，其构象发生有利底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合进行反映。近年来x射线晶体结构分析的实验结果也支持这一假说,证明了酶与底物结合时,确有显著的构象变化。ﻫE+S←-－-->ES-----－->E+Ｐ第二节影响酶促反映速度因素ﻫ一、酶浓度的影响ﻫ在酶促反映体系中，底物浓度足以使酶饱和的情况下，酶促反映的速度与酶浓度成正比。但当酶的浓度增长到一定限度,以致底物已局限性以使酶饱和时,再继续增长酶的浓度反映速度也不再成比例增长。ﻫﻫ二、底物浓度的影响

在酶促反映体系中的其他条件相同，特别是酶浓度不变的条件下，底物浓度与反映速度间的互相关系用矩型双曲线表达。（一)米氏方程Km和Vmax的概念ﻫ底物浓度与反映速度的关系可以用米氏方程描述：ﻫｖ=Vmaｘ·[Ｓ]／Km+［Ｓ]

ｖ:反映速度;[S]：底物浓度;Vmax:反映的最大速度；Km:米氏常数

1.米氏常数:Kｍ就是酶促反映速度为最大反映速度一半时的底物浓度，单位是mｏl／L。2.米氏常数的意义ﻫ（1）米氏常数是酶的特性常数之一，每一种酶都有它的Km值,Kｍ值只与酶的结构和所催化的底物有关,与酶浓度无关。ﻫ(2)判断酶与底物亲和力的大小。Km值小,表达用很低的底物浓度即可达成最大反映速度的一半,说明酶与底物亲和力大。可用１／Km近似地表达亲和力,1／Km愈大，酶与底物的亲和力愈大，酶促反映愈易进行。

（3)判断哪些底物是酶的天然底物或最适底物(即Ｋｍ值最小的底物)。

（4)判断正逆两向反映的催化效率。如一个反映的正逆方向由同一个酶催化，则Ｋｍ值较小的那向反映催化效率较高。ﻫ（5)求出要达成规定反映速度的底物浓度，或根据已知底物浓度求出反映速度。ﻫ例如：已知Km值，求使反映达成95%Vmax时的底物浓度为多少?

解：95％Vmax=Vｍａx·［s]／Km＋[s]

移项解出［s]=19Kmﻫ

三、最适温度ﻫ(一）温度对酶促反映有双重的影响１．酶促反映与一般化学反映同样,升高温度能加速化学反映的进行。

2．绝大多数酶是蛋白质，升高温度能加速酶的变性而使酶失活。ﻫ最适温度：在某一温度范围时酶促反映速度最大，此温度称为酶作用的最适温度。人体内酶最适温度多在3７℃左右。

ﻫ四、最适ｐH:ﻫ溶液的PH对酶活性影响很大。在一定的PＨ范围内酶表现催化活性。在一定pH时酶的催化活性最大,此ｐＨ称酶作用的最适pＨ。偏离酶最适PＨ值愈远，酶的活性愈小,过酸或过碱则可使酶完全失去活性。ﻫ各种酶的最适pH不同,人体内大多数酶的最适pＨ在7.35—7.45之间，pH活性曲线近似于钟形。但并非所有的酶都是如此，胃蛋白酶最适ｐH为1.5—2.5，其活性曲线只有钟型的一半；胆碱酯酶在pH大于7．０时有最大活性。ﻫﻫ五、激活剂和克制剂ﻫ酶的催化活性在某些物质影响下可以增高或减少。凡是能使酶活性增高的物质,称为酶的激活剂。如Ｃｌ-是酶的激活剂。凡是能减少或克制酶活性的物质称为酶的克制剂。同一种物质对不同的酶作用不同。如氰化物是细胞色素氧化酶的克制剂,却是木瓜蛋白酶的激活剂。ﻫ(一）酶的激活剂:酶的激活剂大多是金属离子，阳离子较多，有Ｋ+、Nａ+、Mg2+、Mn２＋、Ca2+、ｚn２+、Cｕ2＋(Ｃu+)、Fｅ2＋(Ｆe3+）等，如Mｇ2+是RNA酶的激活剂;负离子有Cｌ－、ＨPＯ４2－等,如Cl-是唾液淀粉酶的激活剂。

酶的激活不同于酶原的激活。酶原激活是指无活性的酶原变成有活性的酶,且伴有克制肽的水解。酶的激活是酶的活性由低到高,不伴有一级结构的改变，酶的激活剂又称酶的激动剂。ﻫ(二）酶的克制剂（I)：根据克制剂与酶的作用方式及克制是否可逆，可将克制作用分为两大类。

1.不可逆克制

这类克制剂通常比较牢固的共价键与酶蛋白中的基团结合,而使酶失活,不能用透析、超滤等物理方法除去克制剂来恢复酶活性ﻫ按照不可逆克制作用的选择性不同，又可分为专一性的不可逆克制与非专一性的不可逆克制两类。ﻫ（1)非专一性不可逆克制：克制剂可与酶分子中的一类或几类基团反映，克制酶的活性或使酶失活。一些重金属离子(铅、铜、汞）、有机砷化物及对氯汞苯甲酸等，能与酶分子的巯基进行不可逆结合,许多以巯基为必需基团的酶,因此会被克制，可用二巯丙醇（ＢAL）解毒：除去克制作用。

（2)专一性不可逆克制剂：克制剂仅仅和酶活性部位的有关基团反映从而克制酶的活性。有机磷杀虫剂(敌百虫、敌敌畏等）能特异性地与酶活性中心上的羟基结合，使酶的活性受到克制，并且有机磷杀虫剂的结构与底物愈接近,其克制愈快。2．可逆性克制ﻫ克制剂与酶非共价结合，可以用透析、超滤等简朴物理方法除去克制剂来恢复酶的活性,因此是可逆的。根据克制剂在酶分子上结合位置的不同,又可分为三类：

（1）竞争性克制：克制剂Ｉ与底物S的化学结构相似,在酶促反映中,克制剂与底物互相竞争酶的活性中心,当克制剂与酶形成EI复合物后,酶才不能再与底物结合,从而克制了酶的活性,这种克制称为竞争性克制。Km增高,Vm不变。

(２）非竞争性克制剂:克制剂与底物结构并不相似。也不与底物抢占酶的活性中心,而是通过与活性中心以外的必需基团结合克制酶的活性,这种克制称非竞争性克制。非竞争性克制与底物并无竞争关系。Ｋm不变,Vm减少。

（3)反竞争催克制：酶只有在与底物结合后,才干与克制剂结合，即ES+I→ＥSI,EＳI一×→P。比较起来,这种克制剂作用最不重要。ﻫﻫ一、酶原激活

１.酶原:有些酶(大多数为水解酶）在细胞内初合成或初分泌时是无活性的,这些酶的前身称为酶原。

2.酶原的激活:在某些物质作用下,无活性的酶原转变为有活性的酶的过程。ﻫ3．酶原激活的本质：酶原激活的实质是活性中心的形成和暴露的过程。一方面是酶蛋白的一部分肽段被水解,去掉其对必需基团的掩盖和空间阻隔作用，然后三维构象发生改变,必需基团相对集中,形成活性中心。

4．酶原激活的生理意义：酶原的存在形式对机体来说是一种保护作用。例如胰腺分泌的胰蛋白酶原和胰凝乳蛋白酶原。需在肠道内经激活才干催化蛋白质水解，这样也保护了胰腺不受酶的破坏。

ﻫ二、同工酶概念

指能催化相同的化学反映,但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶。第四单元糖代谢第一节糖的分解代谢一、糖酵解的基本途径、关键酶和生理意义（一）糖酵解的基本途径和关键酶

在缺氧条件下，在胞液中葡萄糖或糖原分解生成乳酸并释放能量的过程称糖酵解。糖酵解的代谢反映可分为两个阶段:第一个阶段是由葡萄糖分解成丙酮酸的过程，称之为酵解途径；第二阶段为丙酮酸转变成乳酸的过程。ﻫ糖酵解反映过程有三种关键酶:①己糖激酶;②磷酸果糖激酶-１③丙酮酸激酶。糖无氧酵解净生成2分子ＡＴＰ。(二）生理意义ﻫ１．在缺氧的情况下供应机体能量。

2．在某些病理情况下,循环、呼吸功能障碍、大失血、休克等导致机体缺氧,此时就以酵解方式供应能量,但酵解时产生乳酸也会引起酸中毒。ﻫﻫ二、糖的有氧氧化基本途径和生理意义

(一)糖的有氧氧化基本过程.

有氧条件下,葡萄糖或糖原氧化成C0２和H２O的过程称为糖的有氧氧化。分为三个阶段：ﻫ1.葡萄糖或糖原的葡萄糖单位转变为丙酮酸。ﻫ2．丙酮酸氧化生成乙酰CｏA。在线粒体内膜进行，由丙酮酸脱氢酶复合体催化。ﻫ3．乙酰CoA进入三羧酸循环完全氧化生成CO2和H2O。四步脱氢生成3个NADH+H+、1个ＦADＨ2、一步底物水平磷酸化生成GTP。三种关键酶:①柠檬酸合酶；②异柠檬酸脱氢酶；③α-酮戊二酸脱氢酶复合体。ﻫ（二)生理意义

1分子葡萄糖在有氧氧化时共产生２+6（4）+6＋24=３8(36)分子ATP,是糖酵解产生能量的１8一l9倍。可见糖有氧氧化是机体各组织所需能量的重要来源。ﻫ三、三羧酸循环的生理意义ﻫ（一）三羧酸循环的概念

指在线粒体内乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含三个羧基的柠檬酸,反复的进行脱氢脱羧,又生成草酰乙酸，再反复循环反映的过程。

（二)三羧酸循环的生理意义ﻫ１.三大营养物质氧化分解的共同途径。ﻫ2.是三大营养物质代谢联系的枢纽。ﻫ3．为其他物质代谢提供小分子前体。ﻫ４.为呼吸链提供H+＋ｅ。ﻫ

四、磷酸戊糖途径（一)磷酸戊糖途径的关键酶和生成物ﻫ磷酸戊糖途径是指胞液内由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADＰH+H+，前者再进一步转变3－磷酸甘油醛和6－磷酸果糖的反映过程。ﻫ1.关键酶

催化第一步脱氢反映的6－磷酸葡萄糖脱氢酶是此代谢途径的关键酶。ﻫ2.生成物

1.两次脱氢脱下的氢均由NAＤＰ+接受生成NADPＨ＋H＋。

２.反映生成的磷酸核糖是一个非常重要的中间产物。ﻫ（二)磷酸戊糖途径的生理意义ﻫ１.生成磷酸核糖提供核酸合成原料。

2.生成NADPＨ提供代谢合成所需还原当量、维持红细胞功能、提供生物转化所需还原当量、维持谷胱甘肽及巯基酶的还原状态。第二节糖原的合成与分解

糖原是动物储存糖的形式,肝和肌肉是储存糖原的重要器官。肝储存糖原和肌肉储存糖原的生理意义完全不同。肝糖原是用以维持血糖浓度，以供应全身运用，而肌糖原是供应肌肉自身产生ＡTP，维持收缩功能。ﻫﻫ一、肝糖原的合成ﻫ由葡萄糖合成糖原的过程称为糖原合成。它是消耗能量的过程，每增长一个葡萄糖单位消耗2分子ATP。葡萄糖参与糖原合成时被活化成ＵＤＰG。二、肝糖原的分解糖原在糖原磷酸化酶作用下非还原末端分解下一个葡萄糖残基，生成ｌ-磷酸葡萄糖，再转变为6-磷酸葡萄糖，后者由肝脏中的葡萄糖-６-磷酸酶水解成游离的葡萄糖释放入血。第三节糖异生ﻫ非糖物质转变为葡萄糖的过程称为糖异生。由不同酶催化的单向反映使两种底物互相转变的过程,称为底物循环。

一、糖异生的基本途径

糖异生途径大部分反映是酵解途径的逆反映，由相同的酶催化。但是,在酵解途径中有3步反映是不可逆的,糖异生途径需采用不同的酶绕过酵解的3个不可逆反映。这些酶是:ﻫ1.丙酮酸羧化酶。ﻫ2.磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶。ﻫ3．果糖二磷酸酶。ﻫ４．葡萄糖-6-磷酸酶。ﻫ

二、糖异生的生理意义

1.维持血糖浓度恒定和补充肝糖原。

2.糖异生能消除乳酸对机体的不利影响。

ﻫ三、乳酸循环

肌肉特别是在缺氧收缩时产生大量的乳酸,乳酸经血液运送到肝,在肝中进行经糖异生,再生成葡萄糖释入血液，可再回到肌肉,就构成乳酸循环,亦称为Cori循环。1．乳酸循环是一个耗能的过程２分子乳酸异生为1分子葡萄糖需6分子ATP。ﻫ２．生理意义①乳酸再运用，避免了乳酸的损失;②防止乳酸的堆积引起酸中毒。第四节血糖及其调节

一、血糖浓度1.正常血糖水平70～1１0ｍg／dｌ(4.５~5．5ｍｍmol/Ｌ）。(注：人卫讲义为３.89～６.1１ｍmmoｌ／L)

２.调节血糖的激素升高血糖的激素有：胰高血糖素、糖皮质激素、肾上腺素、肾上腺皮质醇等;胰岛素是唯一减少血糖的激素。

ﻫ二、血糖浓度的调节ﻫ１.肝、肌肉等器官对血糖的调节

２.激素的调节ﻫ（1)胰岛素的调节1)促进葡萄糖转运进入肝外细胞。2）加速糖原合成,克制糖原分解。ﻫ3）加快糖的有氧氧化。

4）克制肝内糖异生。ﻫ５)减少脂肪动员。

（2）胰高血糖素的调节

１)促进肝糖原分解,克制糖原合成。ﻫ2）克制酵解途径,促进糖异生。ﻫ３)促进脂肪动员。ﻫ(3)糖皮质激素的调节ﻫ1）促进肌肉蛋白质分解,分解产生的氨基酸转移到肝进行糖异生。ﻫ2)克制肝外组织摄取和运用葡萄糖,克制点为丙酮酸的氧化脱羧。

4.神经调节ﻫﻫ三、高血糖和低血糖ﻫ１．高血糖及糖尿病：临床上将血糖浓度高于6．1１ｍｍoｌ/Ｌ称为高血糖。临床上常见的糖尿病有两类:胰岛素依赖性(1型)和非胰岛素依赖性（２型）。ﻫ2.低血糖：空腹血糖浓度低于3．89mmol／L时称为低血糖。ﻫ

【习题】

1.关于糖酵解的错误的描述是()ﻫＡ.是成熟红细胞的供能方式ﻫB．产物是乳酸和ATＰ

Ｃ．在胞液中进行

D．需要氧参与反映

E.糖酵解的代谢途径分为二个阶段

『对的答案』D2．下列哪种情况可使体内血糖浓度减少（)ﻫＡ.胰岛素分泌

Ｂ.胰高血糖素分泌

C.糖异生加强ﻫD.糖原分解增强

E.肾上腺素分泌

『对的答案』A【共用题干】ﻫA.葡萄糖

B.1－磷酸葡萄糖ﻫC．6－磷酸葡萄糖ﻫD．1，6二磷酸葡萄糖ﻫＥ．UDＰGﻫ3.糖原分解所得到得初产物

『对的答案』B4．血液中最重要的供能物质

『对的答案』Ａ５.糖原合成时的葡萄糖活性形式

『对的答案』E６.糖酵解过程葡萄糖一方面转变成

『对的答案』C第五单元生物氧化第一节概述ﻫ有机化合物在生物体内的氧化分解叫做生物氧化。分为线粒体内和线粒体外两种。第二节呼吸链

一、定义ﻫ代谢物脱下的成对氢原子（2H）通过多种酶和辅酶所催化的连锁反映逐步传递，最终与氧结合生成水,这一系列酶和辅酶称为呼吸链又称电子传递链。

二、组成

①ＮAD+和ＮADP+为辅酶的脱氢酶；②黄素蛋白:辅酶为ＦAD或FＭN；③铁硫蛋白：具有Fe-Ｓ；④泛醌辅酶Q;⑤细胞色素体系。

三、两类呼吸链１．ＮＡDH氧化呼吸链具有3个ATP生成部位。

底物→NAＤ→FＭN→ＣoQ→Ｃytb→Cytc1→Ｃｙtｃ→Ｃｙtaa3→0２。

２.FＡDH:氧化呼吸链具有２个ATP生成部位。ﻫ底物→FＡＤ→ＣｏQ→Cｙtb→Cyｔc1→Cyｔc→Cyｔaa3→０2ﻫﻫ三、AＴP合成酶

ATＰ合成酶是由Ｆ１（亲水部分)和F０（疏水部分)组成,F1由α3β3γδε亚基组成,其功能是催化ＡTP生成。在ATＰ合成酶中，催化亚基位于β亚基中。

四、氧化磷酸化的调节ﻫ1.克制剂

（１)呼吸链克制剂。（2）解偶联剂。(３)氧化磷酸化克制剂。ﻫ2.ＡDP的调节作用。3.甲状腺激素。

4.线粒体DNＡ突变。ﻫ第三节ATP的生成ﻫATP的生成方式:

ATP几乎是生物组织细胞可以直接运用的唯一能源,在糖、脂类及蛋白质等物质氧化分解中释放出的能量，相称大的一部分能使ＡDP磷酸化成为ＡＴP,从而把能量保存在AＴＰ分子内。体内ATP生成有两种方式:底物水平磷酸化和氧化磷酸化。当ＡＴＰ分解为ADP或AMP时，分子中高能磷酸键断裂,释放能量，供机体生命活动。

习题

呼吸链中可以从一个以上的还原辅酶接受氢和电子的成分是（）ﻫＡ．CytcﻫB.Cyｔa

Ｃ.CyｔbﻫD.CｏQ

『对的答案』D非线粒体的生物氧化特点是ﻫA.不伴有磷酸化

B.参与药物、毒物等的生物转化ﻫＣ.仅存于肝脏中

Ｄ.可产生自由基

E.涉及微粒体氧化体系和过氧化物酶体氧化体系

『对的答案』BE第六单元脂类代谢脂肪和类脂总称为脂类

脂肪:三脂酰甘油也称为甘油三酯ﻫ类脂：胆固醇胆固醇酯磷脂ﻫ第一节脂类的概述ﻫ一、储能和供能是脂肪最重要的生理功能

在大多数生物中脂肪是机体能量贮存的重要形式,机体摄入糖、脂肪均可合成脂肪在脂肪组织储存，以供禁食、饥饿时的能量需要。

二、生物膜的组成成分

磷脂和胆固醇是生物膜的重要组成部分。ﻫﻫ三、脂类衍生物的调节作用ﻫ有些脂质及其衍生物参与组织细胞间信息传递，调节多种细胞代谢活动,例如,前列腺素、血栓恶烷、白三烯、甘油二酯、ＩP3等。

第二节甘油三酯的分解代谢ﻫ结构：甘油＋3脂肪酸ﻫﻫ一、脂肪动员ﻫ储存在脂肪细胞中的脂肪,被脂肪酶逐步水解为游离脂酸及甘油并释放人血以供其他组织氧化运用的过程。ﻫ1.限速酶:激素敏感性甘油三酯脂肪酶。ﻫ2．脂解激素：胰高血糖素、肾上腺素。

３．抗脂解激素:胰岛素、前列腺素E。

二、脂肪酸的β氧化

饱和脂肪酸分解:脂酸的活化、脂酰CoA的跨膜转运、β氧化、乙酰CｏＡ运用。１.脂酸的活化脂酰CoA的生成，消耗２个高能键。

2.脂酰CoA跨膜转运的部位线粒体膜,肉碱介导，限速酶：肉碱脂酰转移酶I。

3.β氧化：环节：脱氢（FAD）、加水、再脱氢(NＡD)、硫解；

部位:线粒体基质;

产物:偶数碳:乙酰ＣoA；ﻫ奇数碳：乙酰ＣoＡ+1个丙酰CoA,ﻫ能量：二步脱氢，生成1分子FAＤH２和1分子NADH+H+，共相称于５个ＡTＰ。4.乙酰CoA的分解运用。

(1)乙酰CoA不能生糖,故偶数碳脂肪酸不能生糖。

(2）彻底氧化，生成C02＋Ｈ20+12ATP。

四、酮体的生成、运用和生理意义

（一）概念酮体是脂肪酸在肝分解氧化时的特有的中间代谢产物，涉及乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮。ﻫ（二)特点

1.肝内生成,肝外运用，肝脏缺少运用酮体的关键酶。ﻫ2.原料乙酰CoA。ﻫ3.反映部位肝细胞线粒体。ﻫ

４.关键酶①酮体生成的关键酶：HMG—CoA合成酶;ﻫ②酮体运用的关键酶：琥珀酰CoA转硫酶、乙酰乙酰CoA硫解酶、乙酰乙酰硫激酶。

５．葡萄糖不能转变为酮体，酮体一般也不能转变为葡萄糖。

第三节甘油三酯的合成代谢

本节要点:(１)合成的部位ﻫ(2）合成的原料

ﻫ一、合成部位

肝细胞、脂肪组织和小肠粘膜上皮细胞是合成甘油三酯的重要场合,以肝的合成能力最强。ﻫ

二、合成原料ﻫ甘油、脂酸。

第四节胆固醇代谢

本节要点:(１)胆固醇的合成部位、原料和关键酶ﻫ(2）胆固醇的转化ﻫ

一、胆固醇合成部位和合成原料ﻫ1.部位胞液及内质网。ﻫ2.原料乙酰ＣoA是合成胆固醇的原料。合成反映过程还需NＡDPH+H+和ATP。

3.关键酶ＨMG—CoＡ还原酶。

二、胆固醇的去路

胆固醇的转化产物：①转变为胆汁酸；②转化为类固醇激素；③转化为7-脱氢胆固醇。第五节血浆脂蛋白代谢

本节要点：（1)血脂及其组成

（2）血浆脂蛋白的分类及功能

(3)高脂蛋白血症

一、血脂及其组成ﻫ血脂是血浆所含脂类的统称。血脂与血浆中的蛋白质结合，以脂蛋白的形式存在，也有少量游离脂酸。血浆脂蛋白由载脂蛋白、甘油三酯、磷脂、胆固醇及其酯组成。ﻫﻫ二、血浆脂蛋白的分类及功能(表1-1-6-1）超速离心分类电泳分类功能组成蛋白质甘油三酯磷脂胆固醇CMＣM转运外源性甘油三酯最低最高最低最低VLＤＬ前β脂蛋白转运内源性甘油三酯低高低低LDLβ脂蛋白转运内源性胆固醇高低高最高HDLα脂蛋白逆向转动胆固醇最高低最高高ﻫ三、载脂蛋白分类及其作用

1.分类:血浆脂蛋白中的蛋白质部分称载脂蛋白。重要有ＡpoA、B、C、D、E等五类。ﻫ２．作用:多数载脂蛋白具双性α螺旋结构,由疏水性氨基酸构成的非极性面有助于结合脂质并稳定脂蛋白的结构,由亲水性氨基酸构成的极性面位于脂蛋白表面，增长其水溶性。

四、高脂蛋白血症

血脂高于正常人上限即为高脂血症，由于血脂在血中以脂蛋白形式运送,高脂血症也可以认为是高脂蛋白血症。高脂血症分为原发性和继发性两大类。

ﻫ习题

1．线粒体进行的反映有()

A.三羧酸循环B．脂肪酸β氧化C.合成酮体

D.糖酵解E.脂肪酸的合成

『对的答案』A,Ｂ,C,2.16碳软脂酸彻底氧化净生成的ATP数是(）

A.1３１个B.１30个C.129个D.1２８个

『对的答案』C3.胆固醇在体内不能生成

Ａ.胆汁酸B.胆红素C．肾上腺皮质激素D.维生素D3

『对的答案』B4.脂肪酸合成的关键酶是

A．乙酰辅酶Ａ羧化酶B．水化酶C．脂肪酶D.脂酰辅酶Ａ合成酶

『对的答案』A5.乙酰ＣoA在体内不参与ﻫＡ.合成嘧啶核苷酸Ｂ.合成胆固醇Ｃ.合成脂肪酸D.合成酮体

『对的答案』Ａ6.能把肝外的胆固醇向肝内运送的脂蛋白是

A．CMB.VＬDLC.ＬＤLD．HDL

『对的答案』Ｄ７.转运内源性脂肪的脂蛋白是ﻫＡ.ＣMB.VＬＤＬC.LDLD．ＨDL

『对的答案』Ｂ8．体内合成卵磷脂时不需要ﻫA.ＡTＰ、CＴPB.ＮＡDPH+H+C.丝氨酸D.S-腺苷蛋氨酸

『对的答案』Ｂ9.关于酮体的叙述对的的是

A.酮体涉及草酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮酸Ｂ.酮体是肝内生成、肝外氧化

C.合成酮体的关键酶是ＨMＧCoＡ还原酶D.酮体是脂类在肝内非正常代谢产物

『对的答案』Ｂ１０.脂肪酸β－氧化、酮体的生成及胆固醇合成的共同中间产物是

A.乙酰乙酰CoAB．HMＧＣoAＣ.甲羟戊酸D.乙酰乙酸

『对的答案』Ａ１1.人体必需脂肪酸有ﻫA．软油酸B.油酸C.亚油酸D.亚麻酸Ｅ.花生四烯酸

『对的答案』Ｃ,D,E12.肝脏的功能有ﻫA.合成酮体B.合成尿素C．合成各种脂蛋白D.脂肪酸异生成葡萄糖E.胆固醇转化成胆红素

『对的答案』A,B，C，13．能产生乙酰CoＡ的物质是ﻫA．葡萄糖Ｂ.脂肪C.酮体D.氨基酸E．胆固醇

『对的答案』A，B,C第六单元脂类代谢脂肪和类脂总称为脂类

脂肪：三脂酰甘油也称为甘油三酯

类脂:胆固醇胆固醇酯磷脂

第一节脂类的概述

一、储能和供能是脂肪最重要的生理功能ﻫ在大多数生物中脂肪是机体能量贮存的重要形式,机体摄入糖、脂肪均可合成脂肪在脂肪组织储存，以供禁食、饥饿时的能量需要。

二、生物膜的组成成分ﻫ磷脂和胆固醇是生物膜的重要组成部分。

三、脂类衍生物的调节作用ﻫ有些脂质及其衍生物参与组织细胞间信息传递，调节多种细胞代谢活动，例如，前列腺素、血栓恶烷、白三烯、甘油二酯、IP3等。ﻫ第二节甘油三酯的分解代谢

结构:甘油+３脂肪酸

一、脂肪动员

储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为游离脂酸及甘油并释放人血以供其他组织氧化运用的过程。

1.限速酶:激素敏感性甘油三酯脂肪酶。ﻫ2.脂解激素：胰高血糖素、肾上腺素。ﻫ３.抗脂解激素：胰岛素、前列腺素E。

二、脂肪酸的β氧化

饱和脂肪酸分解：脂酸的活化、脂酰CoＡ的跨膜转运、β氧化、乙酰CoA运用。1.脂酸的活化脂酰CoA的生成，消耗２个高能键。ﻫ2．脂酰ＣoA跨膜转运的部位线粒体膜,肉碱介导,限速酶:肉碱脂酰转移酶I。ﻫ３.β氧化：环节:脱氢（FＡＤ）、加水、再脱氢(NAD）、硫解;ﻫ部位:线粒体基质；

产物：偶数碳:乙酰CoA;ﻫ奇数碳：乙酰CoA+1个丙酰ＣoA，

能量：二步脱氢,生成１分子ＦＡDH2和1分子ＮADH+H+，共相称于5个AＴP。4.乙酰CｏA的分解运用。

（1)乙酰ＣoＡ不能生糖，故偶数碳脂肪酸不能生糖。

（2）彻底氧化,生成C０2+H20+12AＴＰ。

四、酮体的生成、运用和生理意义

（一)概念酮体是脂肪酸在肝分解氧化时的特有的中间代谢产物,涉及乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮。

（二)特点

1.肝内生成,肝外运用,肝脏缺少运用酮体的关键酶。

2.原料乙酰CｏA。

3．反映部位肝细胞线粒体。

4.关键酶①酮体生成的关键酶:HMG—CoＡ合成酶;

②酮体运用的关键酶:琥珀酰CoA转硫酶、乙酰乙酰CoA硫解酶、乙酰乙酰硫激酶。ﻫ5.葡萄糖不能转变为酮体，酮体一般也不能转变为葡萄糖。ﻫ第三节甘油三酯的合成代谢

本节要点:（1)合成的部位ﻫ（2)合成的原料ﻫ

一、合成部位ﻫ肝细胞、脂肪组织和小肠粘膜上皮细胞是合成甘油三酯的重要场合,以肝的合成能力最强。ﻫﻫ二、合成原料

甘油、脂酸。

第四节胆固醇代谢ﻫ本节要点：(1）胆固醇的合成部位、原料和关键酶

（2)胆固醇的转化ﻫ

一、胆固醇合成部位和合成原料

1.部位胞液及内质网。

2．原料乙酰CoA是合成胆固醇的原料。合成反映过程还需NADＰH＋Ｈ+和AＴP。ﻫ3.关键酶HMＧ—CoA还原酶。

二、胆固醇的去路

胆固醇的转化产物:①转变为胆汁酸；②转化为类固醇激素；③转化为7-脱氢胆固醇。第五节血浆脂蛋白代谢ﻫ本节要点:(1)血脂及其组成ﻫ（2）血浆脂蛋白的分类及功能ﻫ（３）高脂蛋白血症

ﻫ一、血脂及其组成ﻫ血脂是血浆所含脂类的统称。血脂与血浆中的蛋白质结合,以脂蛋白的形式存在,也有少量游离脂酸。血浆脂蛋白由载脂蛋白、甘油三酯、磷脂、胆固醇及其酯组成。ﻫ

二、血浆脂蛋白的分类及功能（表１-１－6-1）超速离心分类电泳分类功能组成蛋白质甘油三酯磷脂胆固醇CMCM转运外源性甘油三酯最低最高最低最低VLＤL前β脂蛋白转运内源性甘油三酯低高低低ＬDLβ脂蛋白转运内源性胆固醇高低高最高HDＬα脂蛋白逆向转动胆固醇最高低最高高ﻫ三、载脂蛋白分类及其作用ﻫ1.分类：血浆脂蛋白中的蛋白质部分称载脂蛋白。重要有ApｏA、B、C、Ｄ、Ｅ等五类。

２.作用：多数载脂蛋白具双性α螺旋结构,由疏水性氨基酸构成的非极性面有助于结合脂质并稳定脂蛋白的结构,由亲水性氨基酸构成的极性面位于脂蛋白表面，增长其水溶性。ﻫﻫ四、高脂蛋白血症ﻫ血脂高于正常人上限即为高脂血症，由于血脂在血中以脂蛋白形式运送，高脂血症也可以认为是高脂蛋白血症。高脂血症分为原发性和继发性两大类。ﻫﻫ习题

1.线粒体进行的反映有(）ﻫＡ.三羧酸循环B．脂肪酸β氧化C.合成酮体

D.糖酵解E.脂肪酸的合成

『对的答案』A,B,C,2．１6碳软脂酸彻底氧化净生成的AＴP数是()ﻫA.131个Ｂ.１30个C.129个D.128个

『对的答案』Ｃ3.胆固醇在体内不能生成

A．胆汁酸B.胆红素Ｃ．肾上腺皮质激素D．维生素D3

『对的答案』B4.脂肪酸合成的关键酶是

A.乙酰辅酶A羧化酶Ｂ.水化酶C．脂肪酶D.脂酰辅酶Ａ合成酶

『对的答案』A５.乙酰CｏA在体内不参与

Ａ.合成嘧啶核苷酸B.合成胆固醇Ｃ．合成脂肪酸D.合成酮体

『对的答案』A６.能把肝外的胆固醇向肝内运送的脂蛋白是ﻫA.ＣMB.ＶＬDLＣ.LDLD.HDL

『对的答案』D7.转运内源性脂肪的脂蛋白是ﻫＡ.ＣＭB.ＶLDLＣ．LＤLD.HＤＬ

『对的答案』B８.体内合成卵磷脂时不需要

A.ATP、CTPB.NADPH＋H+C.丝氨酸D.Ｓ－腺苷蛋氨酸

『对的答案』B9.关于酮体的叙述对的的是

Ａ．酮体涉及草酰乙酸、β－羟丁酸、丙酮酸B.酮体是肝内生成、肝外氧化

C.合成酮体的关键酶是ＨMＧCｏＡ还原酶D.酮体是脂类在肝内非正常代谢产物

『对的答案』B１０.脂肪酸β-氧化、酮体的生成及胆固醇合成的共同中间产物是ﻫＡ.乙酰乙酰CoAB.ＨMGCｏAC.甲羟戊酸D.乙酰乙酸

『对的答案』A11.人体必需脂肪酸有ﻫA．软油酸B.油酸C．亚油酸D.亚麻酸Ｅ.花生四烯酸

『对的答案』C，D,E1２.肝脏的功能有ﻫＡ.合成酮体B.合成尿素C.合成各种脂蛋白D.脂肪酸异生成葡萄糖E.胆固醇转化成胆红素

『对的答案』A,B,Ｃ,13.能产生乙酰CoA的物质是

Ａ．葡萄糖B.脂肪C．酮体D.氨基酸Ｅ.胆固醇

『对的答案』A，B,C第七单元氨基酸代谢第一节蛋白质的生理功能及营养作用

本节要点:(1）氨基酸和蛋白质的生理功能

（2)营养必需氨基酸的概念和种类

一、蛋白质的生理功能ﻫ1．维持细胞组织的生长、更新和修补

2.参与多种重要的生理活动ﻫ3．氧化供能

二、蛋白质的营养作用

1.必需氨基酸:人体自身不能合成，但对人体具有重要作用,必须由食物供应的氨基酸。

涉及:赖氨酸（Lｙｓ）、色氨酸(Tｒp）、苯丙氨酸(Phｅ）、甲硫氨酸（蛋氨酸）（Met）、苏氨酸(THr）、亮氨酸(Lｅu)、异亮氨酸（Iｌe）、缬氨酸（Val)。

2.蛋白质的互补作用:营养价值较低的蛋白质混合食用，则必需氨基酸可以互相补充从而提高营养价值，称为食物蛋白质的互补作用。

第二节氨基酸的一般代谢

本节要点:(1)转氨酶ﻫ（2）氨基酸的脱氨基作用

（3)α-酮酸的代谢

一、转氨酶ﻫ转氨酶又称氨基转移酶,催化某一氨基酸的α氨基转移到另一种α酮酸的酮基上,形成转氨基反映。其辅酶是磷酸吡哆醛。

二、氨基酸的脱氯基作用

１.转氨基作用:转氨酶。ﻫ2．氧化脱氨:L-Glu脱氢酶。ﻫ3.联合脱氨基作用:转氨基作用偶联L-Glu氧化脱氨，存在于肝、肾、脑等组织。ﻫ4.嘌呤核苷酸循环：存在于心肌和骨骼肌。ﻫ三、α酮酸的代谢ﻫ１.氨基化生成非必需氨基酸。ﻫ2.生糖或生脂。

（1）生酮氨基酸Leu、Lｙs。ﻫ（2)生酮兼生糖氨基酸Phｅ、Tyｒ、Trp、Ｔhｒ、Ile。ﻫ（3）生糖氨基酸：其他的氨基酸。

3.氧化供能。ﻫ第三节个别氨基酸代谢

一、脱羧作用

脱羧酶辅酶为磷酸吡哆醛/胺（V-B6）ﻫＧ1u－－γ氨基丁酸(ＧABA）………………克制性神经递质

His--组胺…………血管舒张剂、胃酸刺激剂

Trp-－羟色胺……克制性神经递质、血管收缩剂ﻫＣys--牛磺酸………结合胆汁酸组分ﻫ

二、一碳单位ﻫ1.定义某些氨基酸在分解代谢过程中可生成具有一个碳原子的基团，称为一碳单位,如甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基、亚氨甲基等。CO、ＣO2等分子不属于一碳单位。ﻫ２．一碳单位的载体四氢叶酸FＨ４。ﻫ3.一碳单位的来源丝氨酸(Seｒ）、甘氨酸（Ｇly)、组氨酸（His）、色氨酸(Ｔrp）。

4.一碳单位的运用及生理意义用于嘌呤和胸腺嘧啶合成的原料、活性甲基SＡＭ合成的原料。生理意义是联系氨基酸和核苷酸代谢的纽带。第八单元核酸的结构、功能与核苷酸代谢第一节核酸的基本组成单位——核苷酸ﻫ核酸是以核苷酸为基本组成单位的生物信息大分子,携带和传递遗传信息。天然存在的核酸分为脱氧核糖核酸（ＤNＡ)和核糖核酸(RNA)两大类。

ＤNA：90%以上分布于细胞核,其余分布于核外，如线粒体、叶绿体、质粒等。ＤNA携带遗传信息，决定细胞和个体的基因型。ﻫＲNA：分布于胞核、胞液。参与细胞内DＮA遗传信息的表达。某些病毒RNA也可作为遗传信息的载体。ﻫ

一、核苷酸的分子组成

(一）元素组成ﻫC、Ｈ、0、N、Ｐ（9%～l0％）。ﻫ（二）分子组成ﻫ核酸可被酶水解为核苷酸，核苷酸完全水解释放出1：１:1的含氮碱基、戊糖和磷酸。即核酸的基本组成单位是核苷酸。而核苷酸是由碱基、戊糖和磷酸连接而成。ﻫ1.碱基嘌呤碱(腺嘌呤A，鸟嘌呤Ｇ），嘧啶碱(胸腺嘧啶T，胞嘧啶C,尿嘧啶U）。

2．戊糖核糖，脱氧核糖。ﻫﻫ３．磷酸。

ﻫ二、核酸(ＤNA和RNＡ)

（一）核苷酸的结构ﻫ核苷（脱氧核苷)和磷酸以磷酸酯键连接形成核苷酸(脱氧核苷酸)。

1.核糖核苷酸ＡＭP，GMＰ,UMＰ,CMP。

２．脱氧核苷酸dAMP，dGMＰ,dTＭP,dCＭP。ﻫ又根据磷酸基团数目不同，有核苷一磷酸，NＭP；核苷二磷酸，NDP；核苷三磷酸，ＮＴP。ﻫ(二）多聚核苷酸ﻫ核酸是有许多核苷酸分子连接而成的。每个核酸分子的大小或所含的核苷酸数目是不同样的，尽管核酸分子之间存在差异,但核酸分子中各个核苷酸之间的连接方式完全同样，都是通过前一个核苷酸的3’羟基与后一个核黄酸的5’磷酸缩合生成3’,5’-磷酸二酯键而彼此相连。这样,核酸就具有了方向性，通常以5’-3’方向为正向。

第二节DＮA的结构与功能

一、DNA碱基组成规律

ＤNＡ是由四种脱氧核糖核苷酸按一定顺序以磷酸二酯键相连形成的多聚脱氧核苷酸链。DNA中包含四种碱基,即A、G、C、T。ﻫﻫ二、DNA的一级结构定义ﻫ核酸中核苷酸的排列顺序。由于核苷酸间的差异重要是碱基不同，所以也称为碱基序列。核酸分子中的核糖（脱氧核糖）和磷酸基团共同构成其骨架结构。而遗传信息记录在碱基排列顺序里面。ﻫﻫ三、DNＡ的双螺旋结构ﻫﻫﻫ（一)DＮＡ双螺旋结构要点

1.ＤNA分子是两条反向平行(一条是5’→３’、另一条是3’→5’走向）的互补双链结构脱氧核糖和磷酸在外,碱基在内,垂直于螺旋轴。两链的碱基以氢键结合。互补配对方式：G≡C，A=Ｔ。ﻫ2．DNA双链是右手螺旋结构螺旋每周含ｌ0对碱基，螺距3.4nm，相邻碱基平面距离0．３4nm,直径2nm。ﻫ3.螺旋的表面有大沟及小沟，是蛋白质－DNA互相作用的基础。ﻫ4．疏水互相作用和氢键维系DNＡ双螺旋结构的稳定横向靠氢键，纵向靠碱基间的疏水堆积力维持。ﻫ(二)DNA双螺旋结构的多样性ﻫＤNA、在不同环境、特别是不同湿度串,可以形成不同的立体构象。上述结构模型为B-DNA,尚有A-DNA和左手螺旋Z－DＮA结构。

ﻫﻫ四、DNA高级结构

(一)DNA的超螺旋结构ﻫDNA双螺旋链的基础上再盘绕即形成超螺旋结构。ﻫ1.正超螺旋盘绕方向与DNA双螺旋方同相同。ﻫ2.负超螺旋盘绕方向与ＤNA双螺旋方向相反。ﻫ（二)核小体ﻫ真核生物染色体由DNA和蛋白质构成，其基本单位是核小体。在一个典型的核小体中，大约有２00个碱基对，其中14６个碱基对与由组蛋白H2A、Ｈ２B、Ｈ3、H4各两分子组成核小体的核心紧密缠绕;组蛋白Hl则与处在核小体之间的连接DNA相连。

ﻫﻫ

五、DNＡ的功能

DNA是以基因的形式荷载遗传信息,并作为基因复制和转录的模板。它是生命遗传的物质基础,也是个体生命活动的信息基础。第三节RNＡ的结构与功能ﻫ一、mＲNA、遗传密码

(一）真核生物中mRＮA的结构特点ﻫ1.大多数真核mRNA的5’-端均在转录后加上一个7-甲基鸟苷，同时第一个核苷酸的C’２也是甲基化,形成帽子结构:m7GｐｐpNm。ﻫ2.大多数真核mRNA的3’－端有一个多聚腺苷酸（pｏlｙＡ）结构,称为多聚Ａ尾。

３.ｈnRNA是mＲNA的未成熟的前体。两者的重要差别有两点:一是hnＲNA核苷酸链中的一些片段将不出现于相应的mRNＡ中,这些片段称为内含子,而保存于ｍＲNA中的片段称为外显子。也就是说,hnRNA在转变为mRNA的过程中通过剪接,去掉了一些片段，余下的片段被重新连接在一起。

（二)mRＮA的功能

把DＮA所携带的遗传信息，按碱基互补配对原则，抄录并传送至核糖体，用以决定其合成蛋白质的氨基酸排列顺序。

（三）遗传密码

在ｍRNＡ分子开放读码框架内，每3个互相邻近的核苷酸按其特定的排列顺序，组成三联体,决定肽链上某一个氨基酸或蛋白质合成的起始、终止信号，称为遗传密码。

二、tRNAﻫ（一）tＲＮA的一级结构

１.含l０%一20％稀有碱基,如双氢尿嘧啶（DHU)等。ﻫ2.３’-端为ＣCA-OH。

3．5’-端大多数为G。

ﻫ(二）tRＮA的二级结构ﻫ是三叶草形有氨基酸臂、DHU环、反密码环、额外环和TψC环。

(三）tＲＮA的三级结构ﻫ是倒L形。

(四）tRNA的功能ﻫ活化、搬运氨基酸到核糖体,参与蛋白质的翻译。ﻫ

三、rRNＡﻫrRNＡ参与组成核糖体,是蛋白质生物合成的场合。

【习题】ﻫ1．核酸中核苷酸之间的连接方式是

Ａ．３’5’磷酸二酯键B.2’5’磷酸二酯键C.糖苷键D.肽键

『对的答案』A2.只存在于ＲNA中的碱基是

A.腺嘌呤B.鸟嘌呤Ｃ.胞嘧啶D.尿嘧啶

『对的答案』Ｄ3.对DＮA双螺旋的叙述错误的是

A.两条链通过碱基之间的氢键连接ﻫB.两链反向平行ﻫC.碱基位于螺旋的外侧ﻫD．腺嘌呤和胸腺嘧啶配对鸟嘌呤和胞嘧啶配

『对的答案』C4.某DＮＡ双链,一条链的碱基序列是5’–AACGTTACＧTCC－３’,其互补连为

Ａ.５’-TTGCAATGCAGＧ-3’B.5’ＧGAＣＧＴAＡCＧTT-3’ﻫＣ．5’-AACGTTＡCGTTC-3’D.5’ＡACＧUＵACGUCＣ-３’

『对的答案』B5．下列是几种ＤNA分子的碱基组成比例,哪一种DＮA的Tm最高?ﻫA.A+T=15%B.Ｇ＋C＝25%C.A+T＝8０%D.Ｃ+G=４０%

『对的答案』Ａ6.RＮA和DNA彻底水解后的产物ﻫＡ.核糖相同部分碱基不同Ｂ.碱基相同核糖不同

Ｃ．碱基部分不同核糖不同D.碱基不同核糖相同

『对的答案』C第四节核酸的理化性质ﻫ一、DＮA变性和复性的概念

(一)DNA变性

在某些理化因素作用下，ＤNＡ双链解开成两条单链的过程叫DNＡ的变性。DNA的变性是DＮＡ二级结构破坏、双螺旋解体的过程。DＮＡ的变性中以DNA的热变性最常见。１．增色效应ＤNA变性时其溶液0Ｄ26０增高的现象。ﻫ2.Tm热变性的DNA是在一个相称窄的温度范围内完毕，在这一范围内。紫外光吸取值达成最大值的5０%时的温度称为DＮA的解链温度,又称融解温度（meｌtinｇteｍｐeratuｒe，Tm）。其大小与Ｇ+C含量成正比。（二)ＤＮA复性的定义ﻫ在适当条件下,变性ＤNＡ的两条互补链可恢复天然的双螺旋构象,这一现象称为复性。ﻫﻫ二、核酸杂交ﻫ在DNＡ变性后的复性过程中,假如将不同种类的DNA单链分子或RNA分子放在同一溶液中，只要两种单链分子之间存在着一定限度的碱基配对关系，在适宜的条件（温度及离子强度)下，就可以在不同的分子间形成杂化双链。第五节核苷酸代谢ﻫ核苷酸分为嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸，核苷酸代谢涉及合成代谢与分解代谢ﻫﻫ一、嘌呤核苷酸的代谢（一)合成代谢ﻫ

１.嘌呤核苷酸从头合成的重要途径ﻫ(1）合成部位：重要是肝,另一方面是小肠和胸腺。ﻫ（2)原料:

磷酸核糖、甘氨酸、天冬氨酸、谷氨酰胺、Ｃ０2及一碳单位。ﻫ（3)关键酶：ﻫＰRPP合成酶ﻫPRPP酰胺转移酶。2.补救合成：ﻫ（1）部位:脑、骨髓。

（２）原料磷酸核糖、嘌呤碱或嘌呤核苷。

（3)关键酶腺嘌呤磷酸核糖转移酶（APＲT)、次黄瞟呤鸟瞟呤磷酸核糖转移酶(HＧPRT）。(二)分解代谢

１．最终产物：尿酸ﻫ尿酸产生过多可导致痛风痛风的机制：尿酸生成过量或尿酸排出过少。ﻫ2.代谢克制剂：别嘌呤醇。

临床中常用别嘌呤醇治疗痛风,机制为别嘌呤醇是次黄嘌呤类似物，能竞争性克制黄嘌呤氧化酶,从而克制尿酸的生成。

二、嘧啶核苷酸的代谢（一)合成代谢

１.从头合成ﻫ(1)原料：磷酸核糖、天冬氨酸、谷氨酰胺、C０２。

（２）关键酶:ＰRPＰ合成酶、２.补救合成ﻫ关键酶：嘧啶磷酸核糖转移酶。ﻫ（二）分解代谢

最终产物：β-丙氨酸、C0２、ＮH3、β-氨基异丁酸。第九单元遗传信息的传递第一节DＮA的生物合成

DＮA生物合成有DNA复制和反转录两种方式。

DNA复制是指遗传物质的传代。ﻫ复制是指以母链为模板合成子链DNA的过程。ﻫ复制的分子基础是碱基配对规律和DＮA双螺旋结构

复制的化学本质是酶促的生物细胞单核苷酸聚合。

一、复制基本规律

1.半保存复制：

DNA合成时,母链DNA解开为两股单链，各自作为模板按碱基配对规律,合成与模板互补的子链。子代细胞的DNＡ,一股单链从亲代完整的接受过来,另一股单链则完全重新合成,这种复制方式为半保存复制。

2.半不连续复制:

ＤNA复制时，两条子链合成的情况不同,一条链连续合成,另一条链不连续合成。ﻫ以复制叉向前移动的方向为标准，一条模板链是５’到3’走向,在其上DＮA能连续合成；另一条链模板链是3’到5’走向，在其上DNＡ也是5’到3’方向合成，但与复制叉方向正好相反，所以随着复制叉的移动,形成许多不连续的片段，最后连成一条完整的DNＡ链。因此,这种复制方式为不连续复制。ﻫ3.双向复制:ﻫ复制起始点：DＮA复制在DNA特定的位点起始，叫复制起始点。ﻫ原核生物只有一个复制起始点（单点复制），真核生物可有多个复制起始点(多点复制)。

复制子:复制起始点到复制终点形成一个复制单位。ﻫ原核有一个复制子,真核有多个复制子,复制子之间形成“眼睛”结构。

多数为定点双向复制。ﻫ二、复制的酶学

(一）DＮＡ聚合的参与物

1．原料：ｄNTP（ｄAＴＰ，dＧTP，dCTP,dTTＰ)

２.模板:DＮＡ两条链分别做模板

3.引物：小段寡核苷酸,多为RNA（提供3’－0H末端)ﻫ４.多种酶：DNA聚合酶、引物酶或RNA聚合酶、解螺旋酶、DNA拓扑异构酶、单链ＤNＡ结合蛋白ﻫ5．Ｍｇ2＋

(二）DNA聚合酶（DＮＡ依赖的DNA聚合酶、DＮA-poI）ﻫ１.原核生物DＮA聚合酶ﻫ(1)原核生物DＮＡ聚合酶有三种:

ＤNＡ聚合酶I：切除引物、填补空隙,在修复合成中起重要作用ﻫDNA聚合酶Ⅲ：在复制中起重要作用的聚合酶

(２)用蛋白水解酶将ＤNAｐoII部分水解可得两个片段：ﻫ大片段(Ｋlｅｎｏw片段）,75ｋＤ，活性:5’-－3’聚合活性、3’－-5’外切活性；ﻫ小片段,３6kD,活性：5’－-3’外切活性。2.真核生物DNA聚合酶

（1)真核生物复制延长中起重要催化作用的是DNＡ聚合酶δ。

（２)真核生物复制中起校读、修复和填补引物缺口作用的聚合酶是DNＡ聚合酶ε。３.DNA聚合酶的反映特点ﻫ(１)以4种ｄNTＰ为底物；ﻫ(2)反映需要接受模板的指导，不能催化游离的dNTＰ的聚合;ﻫ（３)反映需有引物3’-0H存在;ﻫ(4）链延长方向5’－3’;ﻫ（5)产物ＤNA的性质与模板相同。ﻫ（6)有校正纠错的功能(三）引物酶或RＮA聚合酶ﻫ细胞内,DNＡ的复制需要引物(DNA或RNＡ)，引物酶或ＲNＡ聚合酶可合成６～1０个碱基的RNA引物。ﻫ(四)解螺旋酶ﻫ大肠杆菌的解螺旋酶运用ＡTP供能,使DNA双链解开成两条单链。

（五)DNA拓扑异构酶ﻫ1．拓扑异构酶功能ﻫ松解超螺旋、防止打结。2．拓扑异构酶分类：ﻫ拓扑异构酶I和Ⅱ,广泛存在于原核生物和真核生物。ﻫ(１)拓扑异构酶I：使DNＡ的一条链发生断裂和再连接,反映无须供应能量，重要集中在活性转录区,与转录有关。ﻫ(2）拓扑异构酶Ⅱ:使ＤNA的两条链同时断裂和再连接，当它引入超螺旋时需要由ATP供应能量。ﻫ（六）单链ＤＮA结合蛋白

复制叉上的解螺旋酶，沿双链ＤNA前进,产生单链区，大量的单链DNＡ结合蛋白与单链区结合，阻止重新生成双链和保护单链DＮA不被核酸酶降解。即复制中维持模板的单链状态并保护单链的完整。ﻫ(七)DNA连接酶ﻫ通过形成磷酸二酯键,连接在互补基础上的双链DNＡ上的切口。三、ＤＮA生物合成过程ﻫ(一)起始阶段ﻫ1.螺旋松弛与解链

ＤNＡ解旋、解链、形成复制叉ﻫ参与酶:拓扑异构酶、解链酶(解螺旋酶)、单链结合蛋白（ＳSB）ﻫ2.引发（合成RNＡ引物)

复制起始点：DNＡ复制在DNA特定的位点起始,叫复制起始点。原核生物只有一个复制起始点,真核生物可有多个复制起始点。ﻫ（1)复制叉在复制DＮA双螺旋分子的分叉处。ﻫ（2）引物酶按着单链碱基互补合成RNＡ引物。ﻫ原核生物复制时的RNA引物较长，真核生物的引物较短。

（3)引发体将与复制有关的基因命名为Ｄna,ﻫDnaB是解旋酶，ＤnａG是引物酶。

ＤnaA,DｎaＢ,DnaＣ,ＤnaG和其他一些复制因子组成聚合体，再和DNＡ结合组成引发体。除去DnaＧ的聚合物叫引发前体，前体可反复和引物酶结合，合成引物。

(二)链延长ﻫ复制需同时满足两条链反向平行、新链从5’→3’延长、边解链边复制。

复制的延长指在DNA－pｏl催化下，dNＴP以dNMP的方式逐个加入引物或延长中的子链上,即按碱基互补原则新链不断的延长。

1.新合成链的延长方向：５’端→３’端。

２．碱基配对双链反向平行:A—Ｔ，T—A，G—Ｃ，C—Ｇ。

3.半不连续复制：先导链（领头链）连续合成、随从链分段合成。（写字板）ﻫ复制时两条链分别作模板,但方向相反。

新链合成方向与母链解链方向相同—连续合成—领头链ﻫ新链合成方向与母链解链方向相反—不连续合成—随从链,合成冈崎片段。ﻫ4.冈崎片段:复制中不连续片段被命名为冈崎片段。随从链中的DNＡ片段。

原核生物的冈崎片段较长，真核生物的冈崎片段较短。（三）终止

1.原核生物ﻫ是环状ＤNA，单复制子复制。从起始点开始进行双向复制各进行180０,同时在终止点上汇合。

去除引物,填补空隙,连接冈崎片段形成完整ＤNＡ分子２．真核生物

(1）染色体线性ＤNＡ分子末端有端粒结构，需端粒酶完毕终止。ﻫ(2）端粒酶：由RNA和蛋白质组成，RNA作为模板，蛋白组分催化末端DNA合成，故端粒酶实质上属于一种特殊的反转录酶。

四、反转录（逆转录）

反转录是指以ＲNA为模板，即按照RNA中的核苷酸顺序合成DNA的过程。

这与通常转录过程中遗传信息流从DNA到RNA的方向相反。(一)反转录病毒和反转录酶

1.RＮA病毒的基因组是RＮA而不是ＤＮA，其复制方式是反转录，也称反转录病毒。

2.反转录的信息流动方向：RNA--DＮＡﻫ3.反转录酶活性：ﻫRNA依赖的DNA聚合酶活性、DＮA依赖的DＮA聚合酶活性、RNA水解酶活性。

4.反映体系:

RNＡ模板、原料（dNTＰ)、引物（tRNＡ)、反转录酶。（二）意义ﻫ补充中心法则；ﻫ揭示了反转录病毒的致癌机制;ﻫ为基因工程提供工具和思绪。第二节RNA的生物合成

一、ＲNA的生物合成（转录)的概念ﻫ转录是以ＤNＡ的一条链为模板,４种ＮTP为原料,在ＤNA指导的ＲNA聚合酶(DDRP）作用下，按碱基配对规律生成RＮA链。ﻫﻫ二、转录体系的组成及转录过程

(一）转录体系的组成ﻫ1.原料、ＲNＡ聚合酶及其他蛋白因子。ﻫ2.转录模板

转录是以ＤＮA的一条链为模板。ﻫ（1）模板链(Watson链）：是双链DNA中按碱基配对规律能指引转录生成RNA的一股单链。

（2）编码链（Cｒick链):与模板链互补的单链,其碱基序列与ｍRＮＡ基本相同（只有T和u的差别）。ﻫ转录