第10章细胞骨架修改上课

第十章细胞骨架

Cytoskeleton

SystemMicrotubulesMicrofilamemtsIntermediatefilaments微丝微管中间纤维细胞骨架－－真核细胞中的蛋白纤维网架体系。有狭义的和广义的两种概念。狭义的细胞骨架－－细胞质骨架：微管microfilament

微丝microtubule

中间纤维intemediatefilament；广义的细胞骨架－－细胞核骨架、细胞质骨架、细胞膜骨架和细胞外基质细胞骨架的研究是热点之一

细胞骨架包括：微丝、微管、中间纤维

细胞骨架的类型

微丝

中间丝

微管均由单体蛋白以较弱的非共价键结合在一起，构成纤维型多聚体，很容易进行组装和去组装，这正是实现其功能所必需的特点。微丝确定细胞表面特征，使细胞能够运动和收缩。微管确定膜性细胞器的位置和作为膜泡运输的导轨。中间纤维使细胞具有张力和抗剪切力。概述：过氧化物酶体（绿色，箭头所指）微管（红色）在细胞生命活动过程中，细胞骨架是细胞结构和功能的组织者，它们通过蛋白亚基的组装/去组装过程来调节细胞内骨架网络的分布和结构，通过与细胞骨架结合蛋白、马达蛋白等的相互作用来行使其生物学功能。微丝广泛存在于所有真核细胞中，以束状、网状或纤维状分散分布于细胞质的特定空间位置上。第一节微丝与细胞运动微丝(microfilament,MF)，又称肌动蛋白丝(actinfilament),是指真核细胞中由肌动蛋白(actin)组成、直径为7nm的骨架纤维。微丝是双股螺旋的形式组成的纤维，两股肌动蛋白丝是同方向的。微丝形状如双线捻成的绳子。1.主要成分:肌动蛋白(actin)2.肌动蛋白的存在形式：肌动蛋白单体(球状肌动蛋白G-actin)纤维状肌动蛋白(肌动蛋白聚合体F-actin)肌动蛋白分子具有极性，一端有氨基和羧基的暴露，称为正端，另一端则称为负端。一、微丝的组成及其组装

（一）结构与成分组装去组装单条肽链折叠而成；外观呈哑铃形；具有极性；具有ATP和Mg2+的结合位点。肌动蛋白单体的结构负极正极G-actinF-actin纤维状肌动蛋白是一类由蛋白纤维组成的实心纤维细丝。5-7nm，长短不一。在电镜下，单根的微丝呈双螺旋结构，每14个球状肌动蛋白分子旋转一圈。微丝具有极性。微丝在细胞质中分布不均匀，于细胞皮质区比较集中，即细胞膜的内侧。3.微丝的结构：（二）微丝的组装及其动力学特性在含：Ca2+、低浓度的单价离子(Na+、K+等)溶液中微丝趋向解聚G-actin。在含：ATP、Mg2+和高浓度的Na+、K+离子溶液中微丝趋向聚合（G-actinF-actin）。G-actin结合ATP;高浓度的Na+、K+;适当浓度Mg2+.

1、微丝装配的条件

（1）肌动蛋白单体装配时头尾相连，形成的微丝具有极性。2、微丝装配的特点（2）两极装配速度正极大于负极，存在“踏车”现象

（3）G-actin与F-actin存在动态平衡（4）微丝动态变化与细胞生理功能变化相适应。在体内,有些微丝是永久性的结构,有些微丝是暂时性的结构。

暂时性微丝和永久性微丝A.B属于永久性微丝；C.D属于暂时性微丝A:微绒毛中的微丝束B:细胞质中的张力纤维C:伪足中的微丝束D:胞质分裂环

3、微丝装配的过程G-actinF-actin+-成核期

延长期稳定期过程三聚体核心4.微丝的动力学特性4、踏车行为示意图（三）影响微丝组装的特异性药物——使微丝降解——使微丝保持稳定

用荧光标记的鬼笔环肽染色显示细胞中微丝的分布（微丝红色、微管绿色）

微丝结合蛋白微丝结合蛋白参与形成微丝纤维的高级结构，对肌动蛋白纤维的动态装配起调节作用。已知的的微丝结合蛋白有100多种，分为以下类型：1．核化蛋白：使游离actin核化，开始组装，Arp（actin-relatedprotein）2．单体隐蔽蛋白：阻止游离actin向纤维添加，胸腺素thymosin3．封端蛋白：使纤维稳定，CapZ4．单体聚合蛋白：将结合的单体安装到纤维，profilin5．微丝解聚蛋白：使微丝去组装，cofilin6．交联蛋白：fimbrin7．纤维切断蛋白：将微丝切断，gelsolin8．膜结合蛋白：vinculin各种微丝结合蛋白单体隔离蛋白去聚合蛋白膜结合蛋白末端阻断蛋白纤维切割蛋白交联蛋白根据是否介导肌肉收缩，一般把微丝结合蛋白分为两类：与肌肉收缩有关的微丝结合蛋白（位于肌肉细胞中）；非肌肉细胞中的微丝结合蛋白。细胞内微丝网络的组织形式和功能通常取决于与之结合的微丝结合蛋白，而不是微丝本身。

（一）非肌肉细胞内微丝的结合蛋白1、在大多数非肌细胞中，微丝是一种动态结构，它们持续地进行组装和去组装，参与细胞形态的维持和细胞运动。2、体内肌动蛋白的组装在两个水平上受微丝结合蛋白的调节：可溶性肌动蛋白的存在状态；微丝结合蛋白的种类和存在状态。二、微丝网络动态结构的调节与细胞运动根据微丝结合蛋白作用方式的不同，将其分为以下类型：肌动蛋白单体结合蛋白；成核蛋白；加帽蛋白；交联蛋白：改变细胞内肌动蛋白纤维的三维结构。割断及解聚蛋白。（二）细胞皮层细胞大部分微丝都集中在紧贴细胞质膜的细胞质区域，并由微丝结合蛋白交联成凝胶状三维网络结构。细胞皮层可以为细胞质膜提供强度与韧性，有助于维持细胞的形态。细胞的多种运动（胞质环流、阿米巴运动、变皱膜运动、吞噬、膜蛋白定位）都与皮层内肌动蛋白的溶胶态或凝胶态转化相关。位置：紧贴细胞质膜的区域.成分：肌动蛋白+交联蛋白、凝溶胶蛋白.相关运动：胞质环流、吞噬作用、变皱膜运动等.运动机制：Ca2+引起皮层凝溶胶状态的改变。（三）应力纤维在细胞质膜的特定区域与基质之间常形成紧密黏附的黏着斑，在紧贴黏着斑的细胞膜质内侧有大量的微丝紧密排列成束，这种微丝束称为应力纤维。应力纤维由大量平行排列的微丝组成，其成分为肌动蛋白、肌球蛋白、原肌球蛋白、细丝蛋白和α-辅肌动蛋白。应力纤维与细胞间或细胞与基质表面的粘着有密切关系。在细胞形态发生、细胞分化和组织的形成等方面具有重要作用。

位置：黏着斑内的微丝束成分：肌动蛋白、肌球蛋白II、原肌球蛋白、细丝蛋白和α-辅肌动蛋白功能：使细胞产生张力，参与细胞分化机制：？？？应力纤维的示意图，显示非肌动蛋白组分的周期性质及肌动蛋白纤维的反向平行排列。α-辅肌动蛋白细丝蛋白肌动蛋白纤维（四）细胞伪足的形成与细胞迁移

阿米巴(变形虫)，是一种肉眼几乎看不见的单细胞原生物，其直径最大不超过0.6厘米。变形虫能伸出借以向各方向运动的伪足。此行为学术上称之为“阿米巴运动”，是动物运动的最原始形态。

阿米巴运动

1、细胞前缘以片状足的形式向前推进。

2、片状足的下表面通过胞质膜结合蛋白的介导附着到基质上。细胞利用这一附着点抓住基质。

3、细胞的大部分在附着点上向前运动，附着点相对固定。

4、基质与附着点脱离后的细胞，该细胞的后面已经被向前拉。细胞在基质上爬行时发生的重复的活动顺序参与阿米巴运动、胞质环流、吞噬等活动扫描电镜所显示的细胞伪足（五）微绒毛

是肠上皮细胞的指状突起，用以增加肠上皮细胞表面积，以利于营养的快速吸收。微丝束对微绒毛的形态起支撑作用。微丝束内不含肌球蛋白、原肌球蛋白和α辅肌动蛋白，因而无收缩功能。电镜照片微绒毛中的微丝微绒毛：是一些动物细胞表面的指状突起，如小肠上皮细胞。其形态由微丝维持，在微绒毛中，微丝平行排列，正极指向顶端。由于微丝束内没有肌球蛋白，所以无收缩功能。

（六）胞质分裂环

有丝分裂末期，在两个即将分裂的子细胞之间产生一个胞质收缩环。收缩环是由大量平行排列，但极性方向不同的微丝组成。收缩环的动力来源于肌球蛋白在极性相反的微丝之间的滑动。随着收缩环的收缩，两个子细胞被缢缩分开。胞质分裂完成后，收缩环即消失。

胞质分裂环

出现时期：有丝分裂末期成分：肌动蛋白、肌球蛋白收缩机制：肌动蛋白和肌球蛋白相对滑动胞质分裂环分子马达在细胞内，运输货物的主要任务由分子马达（简称马达）家族中的肌球蛋白、驱动蛋白及动力蛋白来完成。其中，驱动蛋白与动力蛋白是依赖于微管的马达，而肌球蛋白是依赖于微丝的马达。马达完成运输的过程可分为三步：（1）识别货物并与货物结合；（2）沿着各自的“轨道”完成多个化学-力学循环，运输的过程中可能需要马达之间任务的交接；（3）将到达目的地时，识别目的地并将货物卸下。三、肌球蛋白：依赖于微丝的分子马达

肌球蛋白是一种超级大家族的蛋白质。目前发现的肌球蛋白已经有18种。其中MyosinI、II、V、Ⅵ研究较多。它是一类能将化学能转化为机械能，并沿着一个线性轨道运动的生物分子。肌球蛋白属球蛋白类，不溶于水而溶于0.6mol/ml的KCl或NaCl溶液。它具有酶活性，通过与肌动蛋白相互作用，水解ATP的末端磷酸基团，同时也能水解GTP、CTP等。肌球蛋白参与了包括肌肉收缩、趋化性、胞质分裂、胞饮作用、靶向小泡运输及信号传导等内在的多种细胞活动,是生物体内很重要的一大类蛋白。1、肌球蛋白的分类与功能

肌球蛋白依据来源不同可以分为传统的肌球蛋白和非传统的肌球蛋白。传统的肌球蛋白是指构成肌肉的肌球蛋白，即肌球蛋白Ⅱ，但是非肌肉细胞也存在肌球蛋白Ⅱ，称为非肌肉肌球蛋白Ⅱ。非传统的肌球蛋白是指肌肉中不含有的肌球蛋白，如肌球蛋白Ⅰ、Ⅲ、Ⅳ、Ⅴ，只存在于非肌肉细胞之中；肌球蛋白Ⅷ，Ⅺ和Ⅻ只存在于植物当中。一些主要肌球蛋白的功能：肌球蛋白Ⅰ在生物体内的作用是细胞运动，胞饮作用和泡液收缩。骨骼肌肌球蛋白Ⅱ的作用是使骨骼肌肌肉收缩。肌球蛋白Ⅴ主要功能是靶向小泡运输和信使RNA的靶向运输。2、肌球蛋白的结构肌球蛋白I只有一条重链，尾部较短。肌球蛋白II形状如“Y”字，有两条完全相同的重链，每条重链的颈部也有一条调解轻链，一条必需轻链，但是重链的尾部较长。肌球蛋白V形状也如“Y”字，有两条完全相同的重链，但颈部较长，每条重链的颈部有三条调解轻链，三条必需轻链，尾部较短，尾部顶端有和运输物质相结合的位点。通过对不同肌球蛋白的结构总结得出：不管肌球蛋白的来源如何，其基本结构是由一条或两条重链和几条轻链组成。根据重链在细胞内所起的作用，按照结构和功能不同可划分三个区域：①位于重链的N末端形成一个球状的头部，含有一个肌动蛋白结合位点和ATP结合位点的催化区域，负责释放化学能。②重链的C末端则形成一个细长的α-螺旋状的尾部，尾部结构区域含有决定尾部是同膜结合还是同其它的尾部结合的位点。③连接头尾的是α-螺旋状的颈部，其与必需轻链、调节轻链相连，颈部还是起到水平臂作用的区域。在这个区域中通过ATP水解将产生动力冲程，从而实现将化学能转化为机械能。其中由两个球状的头部和颈部形成的调节结构区域，称为S-1(Subfragment1)。3、Ⅱ型肌球蛋白Ⅱ型肌球蛋白分子结构有搬运膜泡、参与肌肉收缩等功能，需要ATP提供能量。S1片段头部颈部必需轻链调节轻链尾部II型肌球蛋白分子的结构II型肌球蛋白组成两条重链四条轻链结构特点两个头部：与肌动蛋白纤维结合，水解ATP一个尾部：装配成粗丝4、非传统类型的肌球蛋白I型肌球蛋白：只有一条重链，尾部较短。V型肌球蛋白：V形状也如“Y”字，有两条完全相同的重链，但颈部较长，尾部较短，尾部顶端有和运输物质相结合的位点。二者结合在膜上，与膜泡运输有关。

四、肌细胞的收缩运动（一）肌纤维的结构肌纤维是由数百条更细的肌原纤维组成的集束。骨胳肌细胞(肌纤维)肌原纤维细胞核骨骼肌肌纤维束肌纤维肌原纤维肌节

骨骼肌的组成骨骼肌肌纤维束肌纤维肌原纤维肌节原肌球调节蛋白肌联蛋白伴肌动蛋白一个肌节中的蛋白质组成细肌丝粗肌丝肌节：是肌细胞收缩的基本结构和功能单位。=1/2明带＋暗带＋1/2明带=2条Z线间的区域肌节的组成

粗肌丝：肌节细肌丝：肌球蛋白Ⅱ肌动蛋白、原肌球蛋白、肌钙蛋白细肌丝粗肌丝肌节的组成肌节

原肌球蛋白（trpomyosin,Tm）

两条平行的多肽链形成α

螺旋

位于肌动蛋白螺旋沟内

调节肌动蛋白与肌球蛋白头部的结合原肌球蛋白（Tm）原肌球蛋白

肌钙蛋白（troponin,Tn）含三个亚基：TnC—

特异地与Ca2+结合TnT—

与原肌球蛋白有高度亲和力TnI—

抑制肌球蛋白ATPase活性主要作用是调节肌肉的收缩。肌钙蛋白（Tn）其他蛋白CapZ：定位在Z线，结合肌动蛋白纤维（+）极，阻止肌动蛋白纤维（+）极解聚，保持肌动蛋白纤维稳定。α-辅肌动蛋白：可横向连接微丝形成束。纽蛋白：介导微丝与细胞质膜结合。肌联蛋白：具有弹性，连接Z盘肌球蛋白纤维，在肌肉收缩或舒张时将肌球蛋白纤维定位在肌节中央。伴肌动蛋白：从Z盘伸出，与肌动蛋白伴型，参与调节肌动蛋白纤维的装配。肌营养不良蛋白：参与肌动蛋白纤维与质膜的锚定，防止肌纤维退化。（二）肌肉收缩的滑动模型由神经冲动诱发的肌肉收缩基本过程1、动作电位的产生2、Ca2+的释放3、原肌球蛋白位移4、肌动蛋白丝与肌球蛋白丝的相对滑动5、Ca2+的回收

肌肉收缩示意图肌球蛋白结合ATP，引起头部与肌动蛋白纤维分离；ATP水解，引起头部与肌动蛋白弱结合；肌肉收缩示意图Pi释放，头部与肌动蛋白强结合，头部向M线方向弯曲，引起细肌丝向M线移动；ADP释放，头部与肌动蛋白纤维之间又回到僵直状态。如此循环。

横纹肌的收缩机制——肌丝滑行理论

肌浆内[Ca2+]

肌钙蛋白与Ca2+结合并变构

原肌球蛋白变构移位,肌动蛋白位点暴露

横桥与肌动蛋白结合

横桥扭动

将细肌丝往粗肌丝中央(M线)方向拖动滑行

肌节缩短(肌肉收缩)按任意键飞入横桥摆动动画微丝存在部位

相关蛋白构成引发的运动方式

运动机制

细胞皮层

应力纤维

伪足

胞质分裂环

肌肉肌动蛋白交联蛋白凝溶胶蛋白胞质环流吞噬作用变皱膜运动Ca2+浓度变化，引起凝溶胶状态的转变肌动蛋白肌球蛋白原肌球蛋白细胞产生张力

？

肌动蛋白

迁移运动微丝的聚合与解聚

肌动蛋白

肌球蛋白

细胞分裂微丝的聚合与解聚肌动蛋白、肌球蛋白、原肌球蛋白、肌钙蛋白

肌肉收缩

粗细肌丝的相

对滑动（一）构成细胞的支架，维持细胞的形态（二）作为肌纤维的组成成分，参与肌肉收缩（三）参与细胞分裂（四）参与细胞运动（五）参与细胞内物质运输（六）参与细胞内信号转导五.微丝的功能第二节微管及其功能微管(microtubule)是中空的长管状结构，平均外径24nm，内径15nm；微管存在于所有真核细胞中(极少数例外，如红细胞),而所有原核细胞中都没有微管。（一）基本结构单位

——αβ-微管蛋白异二聚体

在二聚体上有GTP和二价阳离子的结合位点。α-微管蛋白上的GTP结合位点为不可交换位点（N位点），β-微管蛋白上的GTP结合位点为可交换位点（E位点）。微管具有极性：

α微管蛋白(-)β微管蛋白(+)

一、微管的结构组成与极性α微管蛋白上有一个GTP结合位点，结合在该位点的GTP通常不会被水解，因而称为不可交换位点（N位点）；在β微管蛋白上也有一个GTP结合位点，该GTP在微管蛋白二聚体参与组装形成微管时被水解为GDP，为可交换位点（E位点）GTPGTP--〉GDP微管蛋白二聚体的三维结构模型E-siteN-site中空的管状结构，横断面上看：它是由13根原纤维呈纵向平行排列而成。15nm25nm12345678910111213微管横断面（二）

微管的形态结构

微管蛋白微管蛋白异二聚体聚合首尾相连原纤维微管（13）微管蛋白微管蛋白微管蛋白微管结合蛋白微管相关蛋白微管聚合蛋白微管蛋白二聚体线性排列形成一条微管原纤维（三）微管的化学组成12345678910111213单管

AB二联管

ABC三联管13+1013+10+1013细胞质和纺锤体纤毛和鞭毛中心体和基体（四）微管的类型二联体、三联体微管示意图二、微管的组装与去组装（一）微管装配的过程微管在体外的组装分为成核期和延伸期：成核期（nucleationphase）：微管蛋白聚合成短的寡聚体（核心）延伸期（elongationphase）：聚合速度大于解聚速度二、微管的组装和去组装

（二）微管装配的特点

1、与GTP结合的微管蛋白二聚体参与装配过程；

2、装配形成的微管具有极性（方向性）：αβ

αβ，

正极为β微管蛋白，负极为α微管蛋白；

3、装配速度两极不同，正极快，负极慢；

4、存在踏车现象。α微管蛋白和β微管蛋白形成异二聚体，二聚体先沿纵向聚合形成一个短的原纤维，再经过侧面增加而扩展为弯曲的片状结构，至13根原纤维时合拢形成一段微管，新的二聚体再不断加到微管的端点使之延长。原纤维组装侧面层组装微管延伸（三）组装的过程

微管的体外组装1972年——Weisenbery——小鼠——分离微管蛋白——体外组装

+-

踏车

微管的组装与去组装：踏车现象

秋水仙素、长春花碱：

抑制组装、不影响解聚→使微管降解；

紫杉醇：

抑制解聚、不影响组装→增强微管的稳定性

温度：超过20℃有利于组装，低于4℃引起分解。（四）作用于微管的特异性药物

三、微管组织中心（MTOC）

——是微管装配的起始点概念：在活细胞内，能够起始微管的成核作用，并使之延伸的细胞结构。作用：是帮助微管装配过程中的成核反应，使微管从MTOC开始生长。常见的MTOC：中心体、鞭毛和纤毛的基体。MTOC决定微管的极性，负极指向MTOC，正极背向MTOC。常见微管组织中心◆间期细胞MTOC：中心体（动态微管）

◆分裂细胞MTOC：有丝分裂纺锤体极（动态微管）

◆鞭毛纤毛细胞MTOC：基体（永久性结构）

中心体是动物细胞中决定微管形成的一种细胞器。组成：一对相互垂直的中心粒(9组三联体微管A、B、C)和中心体周围物质（PCM）

。（一）中心体（centrosome）1、γ-微管蛋白γ微管蛋白位于中心体周围的基质中，可聚合成环状复合体，像模板一样参与微管蛋白的核化，为αβ微管蛋白二聚体提供起始装配位点，帮助α和β微管蛋白聚合为微管纤维。又叫成核位点。

作用：可刺激微管核心形成；并包裹微管负端，组织微管蛋白的渗入；还可影响微管从中心粒上释放。

2、中心体的结构1对互相垂直的中心粒：9组三联体微管组成的桶装结构；中心粒外周物质(PCM):γ微管蛋白定位其中。

中心粒9（3）+0中心粒结构

3、微管在中心体部位的成核模型13个γ微管球蛋白组成环状结构；αβ异二聚体加到γ微管球蛋白末端；γ微管蛋白只与α微管蛋白结合；靠近中心体为负极，远离中心体为正极，是β-微管蛋白。一对中心粒γ微管蛋白形成的环状结构从中心体的成核位点生长的微管（二）基体和其他微管组织中心基体：又称动质体（kinetosome），纤毛及鞭毛内微管的发源地。负责鞭毛和纤毛的合成。位于鞭毛和纤毛根部的结构称为基体。是纤毛和鞭毛的MTOC，只含有一个中心粒。鞭毛中的二联体微管基体中的三联体微管（二）基体和其他微管组织中心中心体和基粒是同源结构，有时可以互相转换。最近发现，高尔基体的反面膜囊区域也有组装微管的能力。1、微管的动态不稳定性在间期细胞，大部分微管与中心体相连，呈辐射状向细胞四周延伸。一些微管向中心体方向缩短，另一些不断伸长，到达一定程度又开始缩短或再次伸长，还有一些新的微管从中心体部位产生。进入分裂期，细胞质微管几乎全部解聚，而装配形成星微管和纺锤体微管。四、微管的动力学性质1、微管的动态不稳定性活细胞中微管动态不稳定性的直接观察通常,一条微管每分钟若干次转换于生长和缩短之间2、微管的稳定性差异：源于中心体的微管时刻处于动态平衡中，并对各种理化因素和化学药物敏感；源于基体的微管，结构稳定；神经突起内的微管，结构稳定。五、微管结合蛋白对微管网络结构的调节微管结合蛋白microtubuleassociatedproteinMAPMAP分子至少包含一个结合微管的结构域和一个向外突出的结构域。突出部位伸到微管外与其它细胞组分（如微管束、中间纤维、质膜）结合。

类型：已发现两大家族，即MAP蛋白类和Tau蛋白类。它们与骨架空间构建及细胞形态建成的关系极为密切。例MAP1在微管间形成横桥；MAP2在微管与中间纤维间形成横桥。主要功能：①促进微管组装；②增加微管稳定性；③促进微管聚集成束。

六、微管对细胞结构的组织作用细胞形态的维持细胞器的定位和分布物质运输

七、细胞内依赖于微管的物质运输微管结合的分子马达：驱动蛋白、细胞质动力蛋白驱动蛋白的结构（一）驱动蛋白(kinesins)

1、结构：

两条轻链和两条重链构成的四聚体；两个球形的头：能与ATP和微管结合一个螺旋状的杆两个扇子状的尾：与运输物质结合

2、功能：从负极→正极的运输。通过结合和水解ATP，导致颈部发生构象改变，使两个头部交替与微管结合，从而沿微管“行走”，将“尾部”结合的“货物”（运输泡或细胞器）转运到其它地方。3、驱动蛋白沿微管运动的步行模型动力蛋白

Dynein结构：分子量巨大（接近1.5Md）由两条相同的重链和一些种类繁多的轻链以及结合蛋白构成鞭毛二联微管外臂的动力蛋白具有三条重链包括轴丝动力蛋白（axonemaldynein）和胞质动力蛋白(cytoplasmdynein)。细胞质动力蛋白的结构发现于1963年，由两条相同的重链和一些种类繁多的轻链以及结合蛋白构成。向着微管（-）极运输物质。（二）细胞质动力蛋白(cytoplasmicdyneins)功能：在细胞分裂中推动染色体的分离驱动鞭毛的运动向着微管（-）极运输小泡细胞质动力蛋白与驱动蛋白的运输方向相反

八、纤毛和鞭毛的结构与功能鞭毛与纤毛是伸出细胞表面并能运动的特化结构。鞭毛与纤毛在来源和结构上基本相同；区别：少而长的叫鞭毛；多而短的叫纤毛。

（一）纤毛的结构外部：纤毛膜；内部：轴丝

—微管及附属蛋白微管（9组二联管）9+2型：大多为动纤毛；9+0型：一般是不动纤毛；9+4型：少见。附属蛋白：动力蛋白连接蛋白辐射丝基体—纤毛组织中心（9组三联管）：9+0型例：９＋２微管结构外周为９个二联体微管由Ａ、Ｂ两个亚管组成，Ａ为完全微管（由１３根原纤维组成），Ｂ为不完全微管（由１０根原纤维组成），与Ａ共用３根原纤维。中央为２个单体微管基体典型的真核细胞的纤毛或鞭毛结构组成纤毛本体质膜轴丝ABABABABABABABABABC2C19（2）+2二联体微管中央单管纤维内鞘外臂内臂动力蛋白BA辐条头辐条微管连接蛋白（二）鞭毛的结构由基体和鞭杆两部分构成；鞭毛中的微管为9+2结构；二联微管A管由13条原纤维组成，B管由10条原纤维组成；A管向相邻B管伸出两条动力蛋白臂，并向鞭毛中央发出一条辐；基体的微管组成为9+0。运动机制：动力蛋白水解ATP，使相邻的二联微管相互滑动。

（三）纤毛或鞭毛的运动机制鞭毛的运动是由轴丝动力蛋白所介导的相邻二联体微管之间的相互滑动所致。从一个二联体的A管伸出的动力蛋白臂的马达结构域在相邻的二联体的B管上“行走”。纤毛和鞭毛的运动机制——滑动学说1、A管动力蛋白头部与B管的接触促使动力蛋白结合的ATP水解，产物释放，同时造成头部角度改变。

2、新的ATP结合使动力蛋白头部与B管脱离；

3、ATP水解，释放的能量使头部的角度复原；

4、带有水解产物的动力蛋白头部与B管上另一个结合位点结合，开始又一个循环。（四）纤毛的功能运动装置；感受装置：接收和传递外界物理或化学信号刺激，参与信号调控；细胞信号转导；细胞增殖与分化；组织与个体发育。九、纺锤体与染色体运动1、动粒微管：连接染色体动粒与两极的微管；2、极微管：从两极发出，在纺锤体中部赤道区相互交错重叠的微管；3、星体微管：中心体周围呈辐射分布的微管。染色体的运动有赖于纺锤体微管的组装和去组装。纺锤体微管包括：（一）维持细胞的形态；（二）构成纤毛、鞭毛和中心粒等细胞运动器官，参与细胞运动；（三）维持细胞器的位置，参与细胞器的位移；（四）参与细胞内物质运输；（五）参与染色体的运动，调节细胞分裂；（六）参与细胞内信号转导。十、微管的功能直径（10nm）介于微管与微丝之间，而得名中间丝（IF）。IF结构稳定：既不受秋水仙素也不受细胞松弛素B影响，并且也没有极性。第三节中间丝中间丝(intermediatefilament,IF)，也称中间纤维，直径10nm左右，介于微丝(7nm)和微管(24nm)之间，中间纤维是最稳定的细胞骨架成分，围绕着细胞核分布，成束成网，并扩展到细胞质膜，与质膜相连结，主要起支撑作用酸性角蛋白中性和碱性角蛋白波形蛋白、结蛋白、角质纤维酸性蛋白神经元纤维蛋白核纤层蛋白巢蛋白中间丝具有严格的组织特异性，被称为区分细胞类型的身份证。一、IF的主要类型和组成成分型别名称分子量(kD)基因数组织分布

II中性角蛋白52-6825上皮细胞胶质丝酸性蛋白511星形胶质细胞波形蛋白551间质细胞外周蛋白571神经元中间丝蛋白的类型和组织分布

I酸性角蛋白40-6425上皮细胞

III结蛋白521肌细胞IV神经丝蛋白三组分66-2003中枢神经系统a-介连蛋白661中枢神经系统VI巢蛋白2401异质的V核纤层蛋白A.B.C60-803细胞核

（表10-2）中间丝的基本组成单位——中间丝单体

中间丝单体共同分子结构-螺旋杆状区非螺旋区：310个氨基酸残基(I-IV型)或356个氨基酸残基(V型)组成。头部（N-端）尾部（C-端）L1连接区L12连接区L2连接区8-14816-17杆状区头部（N-端）尾部（C-端）N-端C-端1A-螺旋1B-螺旋2A-螺旋2B-螺旋351019121二.中间丝的形态结构1、两个单体形成双股超螺旋二聚体；2、两个二聚体反向平行以半交叠方式构成四聚体；3、四聚体首尾相连形成原纤维；4、8根原纤维构成圆柱状的10nm中间丝。（一）组装三、中间丝的组装与表达中间丝的装配示意图单体

超螺旋（平行对齐）

四聚体（反向平行）原纤维中间纤维中间纤维形成的模型中间丝很容易折弯，但是极难折断8个四聚体共同组成绳状中间丝（二）中间丝的装配特点1、IF蛋白在合适的缓冲体系中能自我装配，不需要ATP、GTP或结合蛋白的辅助。2、没有极性（二聚体反向平行装配）；无动态蛋白库；装配蛋白浓度无关。3、正常情况下可以从多个位点而不仅仅是末端添加单体装配。（二）中间丝的装配特点4、装配起始处在核周围，向细胞边缘延伸。5、在细胞周期中动态装配。前期解体末期重新装配，调节机制为蛋白的磷酸化与去磷酸化。6、目前没有发现中间纤维特异性药物。胰蛋白酶能作用于中间纤维。在细胞中或组织中起支架作用，参与形成细胞连接；细胞质中间丝在结构上起源于核膜的周围，与核膜有联系；核纤层与内层核膜相连，支撑核膜，参与核膜的组装与去组装等过程。四、中间纤维与其他细胞结构的关系处于细胞分裂周期的细胞内，中间丝网络在细胞分裂前解体，分裂结束后重新组装；动态过程与中间丝蛋白的磷酸化和去磷酸化有关；在细胞分化过程中，细胞内的中间丝类型随细胞的分化过程而发生变化。五、中间丝的功能1、为细胞提供机械支持2、维持细胞和组织的完整性细胞完整性：核纤层核外周组织完整性：细胞-细胞细胞-基质3、参与DNA复制4、与细胞分化及生存有关细胞骨架三种组分的比较根原纤丝

细胞骨架结构图：微管参与维持细胞形态、物质的运输、染色体分离；微丝参与肌肉收缩、细胞运动、胞质