蛋白质和核酸-选修5-第四章-生命中的基础有机化学物质

第四章生命中的基础有机化学物质第三节蛋白质和核酸沁阳一中岳爱国第四章生命中的基础有机化学物质第三节蛋白质和核酸制作人：于湛英学习目标1、了解氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质，氨基酸与人体健康的关系；

2、了解肽键及多肽；了解蛋白质的组成、结构和性质（盐析、变性、水解、颜色反应等）；

3、认识蛋白质、酶、核酸等物质与人体健康的关系，体会化学学科在生命科学发展中所起的重要作用。学习重点:氨基酸、蛋白质的结构特点和性质；

学习难点：蛋白质的组成；一、氨基酸的结构与性质：1、定义：羧酸分子中的烃基上的氢原子被-NH2（氨基）取代所得的一类化合物。说明：①-NH2叫氨基，可以看成NH3失一个H原子后得到的，是个碱性基。②α-氨基酸：离羧基最近的碳原子上的氢原子叫α氢原子，次近的碳原子上的氢原子叫β氢原子。羧酸分子里的α氢原子被氨基取代的生成物叫α-氨基酸。

③α-氨基酸是构成蛋白质的基石。天然蛋白质水解得到的氨基酸绝大部分是α-氨基酸。

如：甘氨酸（α-氨基乙酸）的结构简式为：

2、分类：3、α-氨基酸结构：4、物理性质：可分为α-氨基酸、β-氨基酸、…等；组成天然蛋白质的都是α-氨基酸。

R—CH—C—OHONH2天然氨基酸是无色晶体，熔点较高，200~300℃时熔化分解，一般能溶于水而难溶于乙醇、乙醚……如甘氨酸、丙氨酸、苯丙氨酸等。CH2—COOHNH2CH3—CH—COOHNH2

注意：与同碳原子数的硝基化合物存在同分异构现象，如与CH3CH2NO2互为同分异构体。α-氨基酸通式特点：既含有氨基(-NH2)，又含有羧基(-COOH)从氨基酸的结构分析，氨基酸可能具有怎样的化学性质？思考与交流R–CH–COOHNH2氨基典型反应相互影响的特性官能团分析：羧基典型反应5.氨基酸的化学性质1)氨基酸的两性:羧基显酸性，氨基显碱性。如：甘氨酸与HCl,NaOH的反应方程式?CH2-C-OH+HClONH2CH2—C-OH+NaOHNH2OCH2—C-OHNH3ClOCH2—C-ONa+H2ONH2O在所学过的物质中有哪些物质既能跟酸反应又能跟碱反应？Al、Al2O3、Al(OH)3、(NH4)2CO3、NH4HCO3、NaHCO3等R2、成肽反应：+H2O+肽键一个氨基酸分子中的羧基可以跟另一个氨基酸分子中的氨基反应，按羧基脱羟基、氨基脱氢的反应原理，脱去一个水分子而形成肽键的反应。如：甘氨酸缩合成二肽：a、两分子氨基酸缩水形成二肽b、分子间或分子内缩水成环说明：二肽：由两个氨基酸分子缩合而成的化合物（由三个或三个以上氨基酸分子缩合而成的，含多个肽键的化合物称为多肽）。

CH2—COOHNH2CH3—CH—COOHNH2由甘氨酸和丙氨酸形成的二肽可能有几种？写出相应的化学反应方程式。4种思考与交流nCH3CHCOOH+

NH2nCH2COOHNH2甘氨酸酶或酸或碱CH3OHO[NH—CH—C—N—CH2—C]n

+2nH2O3）蛋白质的形成：丙氨酸相对分子质量大于10000，具有一定空间结构的多肽叫蛋白质氨基酸二肽多肽链蛋白质M>1万成肽反应1、蛋白质的组成和存在主要的存在于生物体内，肌肉，发，皮肤，角蹄，酶，激素，抗体，病毒；在植物中也很丰富，比如大豆，花生，谷物。二、蛋白质的结构与性质

组成元素仅为：C、H、O、N及S、P和少量的Cu、Fe、Zn等而种类达十万种以上。组成多肽链的氨基酸种类、数目及排列顺序和其特定的空间结构。2、蛋白质的结构独特而稳定决定了各种蛋白质的特殊功能和活性2、蛋白质的结构蛋白质分子中各种氨基酸的连接方式和排列顺序

肽键是蛋白质一级结构的基本结构键。一级结构2、蛋白质的结构二级结构多肽链卷曲盘旋和折叠的空间结构蛋白质在二级结构基础上进一步盘曲折叠而形成三维结构2、蛋白质的结构三级结构每个具有三级结构的多肽链称为亚基亚基的立体排布、亚基间相互作用与布局

亚基盘旋折叠2、蛋白质的结构四级结构蛋白质的分子图象1、一级结构：2、二级结构：3、三级结构：4、四级结构：蛋白质分子中各种氨基酸的连接方式和排列顺序叫蛋白质的一级结构多肽链卷曲盘旋和折叠的空间结构称为蛋白质的二级结构蛋白质分子在二级结构的基础上进一步盘曲折叠形成的三维结构。具有三级结构的多肽链叫亚基蛋白质分子中亚基的立体排布、亚基间的相互作用与布局2、蛋白质的结构独特而稳定3、蛋白质的化学性质（1）两性:形成蛋白质的多肽是由多个氨基酸脱水形成的，在多肽链的两端必然存在着自由的氨基与羧基.3、蛋白质的化学性质（2）水解:蛋白质→多肽→二肽

→氨基酸用途：分离，提纯蛋白质。少量的稀盐溶液可以促进溶解3、蛋白质的化学性质（3）盐析当向蛋白质溶液中加入的盐溶液达到一定浓度时，反而使蛋白质的溶解度降低而从溶液中析出，这种作用称为盐析。现象：均凝结了；但是不再溶解3、蛋白质的化学性质（4）变性失去生理活性物理因素：加热、加压、搅拌、紫外线照射、超声波等化学因素：强酸、强碱、重金属三氯乙酸乙醇、醛、丙酮等变性因素１、误服重金属怎么解毒？２、为什么衣服有汗渍时，不能用热水洗？３、女士烫发是蛋白质的变性吗？思考与交流加入某种物质后有沉淀生成不可逆可逆，加水即可杀菌、消毒、防中毒分离、提纯蛋白质重金属盐、醛、加热或剧烈震动加入某些浓盐溶液，如：Na2SO4,浓食盐水（NH4）2SO4,

等

相同点复原盐不同用途不同点变性盐析盐析与变性的对比（5）颜色反应浓硝酸(含苯环的)3、蛋白质的化学性质（6）灼烧时有烧焦羽毛的气味3、蛋白质的化学性质1、为什么医院用高温蒸煮,照射紫外线,喷洒苯酚溶液,在伤口处涂抹酒精的方法来杀菌?2、为什么生物实验室用甲醛溶液保存标本?3、为什么在农业上用波尔多液(由硫酸铜,生石灰和水制成)来消灭害虫?4、怎样鉴别丝织品和棉织品?思考与交流二、蛋白质的性质（小结）1、具有两性2、水解（酸、碱或酶作用下）3、盐析

注意：（1）可逆（2）物理变化4.变性注意：（1）条件（2）不可逆5.颜色反应可用于检验蛋白质！6、灼烧三、酶：

（一种特殊的蛋白质，具有蛋白质的性质）

1、酶的定义：

酶是一种具有催化作用的蛋白质，是一种生物催化剂。

2、酶的催化作用的特点：

①条件温和、不需加热：在接近体温和接近中性的条件下，酶就可以起作用。在30℃～50℃之间酶的活性最强，超过适宜的温度时，酶将失去活性；

②具有高度专一性：如蛋白酶只能催化蛋白质的水解反应；淀粉酶只对淀粉起催化作用；

③具有高效催化作用：酶催化的化学反应速率，比普通催化剂高107～1013倍。3、酶的种类及应用

目前，人们已经知道的酶有数千种。工业上大量使用的酶多数是通过微生物发酵制得的，并且有许多种酶已制成了晶体。酶已得到广泛的应用，如淀粉酶用于食品、发酵、纺织、制药等工业；蛋白酶用于医药、制革等工业；脂肪酶用于使脂肪水解、羊毛脱脂等。酶还用于疾病的诊断。

4、蛋白质的用途

蛋白质不仅是人体必需的营养物质，在工业上也有广泛的用途，用于纺织工业、制革等。白明胶用于照相业，阿胶是一种药材。酪素是从牛奶中凝结出来的蛋白质，除用作食品外，还能跟甲醛合成酪素塑料，制生活用品。由蛋白质组成的酶也有广泛的用途。

四、核酸：

（核酸化学是分子生物学和分子遗传学的基础。现在已知某些核酸也有酶的作用）

1、一类含磷的生物高分子化合物，相对分子量可达十几万至几百万。

2、核酸在生物体的生长、繁殖、遗传、变异等生命现象中起着决定性的作用。

3、分类：

①脱氧核糖核酸（DNA）：主要存在于细胞核中，决定生物体的繁殖、遗传及变异。

生物遗传信息的载体；还指挥着蛋白质的合成、细胞的分裂和制造新的细胞。

②核糖核酸（RNA）：主要存在于细胞质中，控制生物体内蛋白质的合成。四、核酸DNA（脱氧核糖核酸）——遗传基因，转录副本，将遗传信息传到子代。(是蛋白质合成的模板)。RNA（核糖核酸）——决定蛋白质的生物合成（合成蛋白质的工厂）。一类含磷的高分子化合物DNA的双螺旋结构一、关于氨基和羧基的缩聚反应：

氨基酸分子中氨基上H原子能与另一氨基酸分子羧基上的羟基结合成水脱去，发生缩聚反应，形成高分子化合物。如：

①同种氨基酸缩聚成高分子化合物：

视野拓展1②胺与羧酸缩聚成高分子化合物

nNH2—(CH2)6—NH2＋nHOOC(CH2)4COOH

蛋白质的分离与提纯：

常用盐析来分离提纯蛋白质，因为盐析是可逆的。在蛋白质溶液中加入浓的盐溶液，蛋白质的溶解度降低而从溶液中析出，析出的蛋白质又能溶于水中，并不影响它原来的性质。应该注意将盐析与蛋白质的变性凝结相区别，当蛋白质在热、酸、碱、重金属盐、乙醇、甲醛、紫外线等作用下发生性质改变而凝结起来，这种凝结叫变性，不可逆，不能再使它们恢复为原来的蛋白质。视野拓展2四、蛋白质的鉴别方法：

鉴别蛋白质的依据主要有：

①有些蛋白质分子中有苯环存在，这样的蛋白质跟浓HNO3作用时呈黄色；

②蛋白质被灼烧时，有烧焦羽毛的气味（常以此来区别毛纺物和棉纺物）；

③一般多肽与蛋白质在分子量上有区别，当分子量小于10000时是多肽；当分子量大于10000时是蛋白质视野拓展3【练习】1、欲将蛋白质从水中析出而又不改变它的性

质应加入（）

A.甲醛溶液B.CuSO4溶液

C.饱和Na2SO4溶液D.浓硫酸

C2、下图表示蛋白质分子结构的一部分，图中A、B、C、D标出了分子中不同的键，当蛋白质发生水解时，断裂的键是（）C3.下列关于蛋白质的叙述中，正确的是()

A、蛋白质溶液中加(NH4)2SO4溶液可提纯蛋白质。

B、在豆浆中加少量石膏，能使豆浆凝结为豆腐。C、温度越高，酶对某些化学反应的催化效率越高。