生物化学酶课件

1、关于生物化学酶第一张，PPT共九十页，创作于2022年6月本章主要内容第一节 概述第二节 酶的分子结构第三节 酶的作用特点及工作原理第四节 影响酶促反应速度的因素第五节 酶活性的调节第六节 酶的分类与命名第七节 酶和医学第二张，PPT共九十页，创作于2022年6月第一节 概述重点：酶的概念与化学本质第三张，PPT共九十页，创作于2022年6月一、酶的发现与研究简史公元前两千多年，我国已有酿酒记载。“昔者，帝女令仪狄作酒而美，进之禹，禹饮而甘之，曰:后世必有饮酒而之国者。遂疏仪狄而绝旨酒”。刘向 ; 酶：【五音集韻】酒母也。1700s，观察到：胃液对肉的消化；植物提取物和唾液使淀粉转变为糖。18

2、97年，Eduard Buchner意外发现并证明发酵过程并不需要完整的活细胞存在。这一贡献彻底推翻“活力论”观点。也打开了通向现代酶学与现代生物化学的大门，1907年的诺贝尔化学奖。1878年，Wilhelm Khne首次提出酶(enzyme)的概念。第四张，PPT共九十页，创作于2022年6月许多研究者开始鉴定酶的生物化学特性，发现与蛋白质有关；但一些人认为酶不是蛋白质，辩称蛋白质只是酶分子的携带者，蛋白质本身并不具有催化活性。1926年，James B. Sumner发现脲酶是一个纯的蛋白质；并于1937年再次发现过氧化氢酶也是蛋白质。John H. Northrop和Wendell M

3、. Stanley则确认胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶是蛋白质。随后发现的2千余种酶均证明是蛋白质。1946年度诺贝尔化学奖第五张，PPT共九十页，创作于2022年6月1980s，Thomas R. Cech和Sidney Altman分别在四膜虫的RNA前体加工和细菌核糖核酸酶P复合物研究中发现：RNA具有催化作用，并提出了核酶的概念。1994年，Gerald.F.Joyce等发现了具有催化活性的DNA（为人工合成），称为脱氧核酶。Thomas R. CechSidney Altman1989年度诺贝尔化学奖第六张，PPT共九十页，创作于2022年6月1902年，Victor Henri提

4、出了酶动力学的定量理论，但没有得到有力的实验证实。1913年，Leonor Michaelis和其博士后Maud Leonora Menten证实了Henri的理论并扩展为米氏方程。随后，G. E. Briggs and J. B. Haldane又对其进行了扩展。第七张，PPT共九十页，创作于2022年6月二、酶的概念及化学本质概念：酶是具有催化功能的生物分子。约4000余种，催化生物体内的众多化学反应，并受到精确调节，保证体内代谢的高效有序进行。* 酶促反应： 由酶催化的反应* 底物（substrate)：酶所催化的物质* 产物（product)：酶所催化的底物的转变物SPE第八张，PPT

5、共九十页，创作于2022年6月酶的化学本质：几乎所有酶均为蛋白质，部分为核酸。核酶(ribozyme)：具有催化功能的RNA。第九张，PPT共九十页，创作于2022年6月第二节 酶的分子结构重点：活性中心、必需基团、辅酶/辅基等概念；维生素辅酶/辅基作用第十张，PPT共九十页，创作于2022年6月一、酶的不同存在形式单体酶：由一条多肽链组成。寡聚酶：含两条或以上多肽链，即多个相同或不同亚基以非共价键连接形成的酶。多酶体系：由几种不同功能的酶彼此聚合组成的多酶复合物。多功能酶：指一些多酶体系在进化过程中由于基因的融合，多种不同催化功能存在于一条多肽链中，这类酶称为多功能酶或串联酶。第十一张，PP

6、T共九十页，创作于2022年6月蛋白质部分：酶蛋白非蛋白质部分：辅助因子全酶 holoenzyme二、酶的分子组成单纯酶：指仅由氨基酸残基组成的酶。如淀粉酶等。结合酶apoenzymecofactor按照分子组成分为两种：第十二张，PPT共九十页，创作于2022年6月从化学本质上来讲，辅助因子可分为两类：金属离子：是最常见的辅助因子，约2/3的酶含有金属离子。金属酶：金属离子和酶结合紧密。如羧基肽酶。金属激活酶：金属离子与酶的结合不甚紧密。如己糖激酶等。小分子有机化合物：通常为维生素或其体内代谢转变生成的衍生物，见后。第十三张，PPT共九十页，创作于2022年6月按照与酶蛋白的结合程度，辅助因

7、子又可分为：辅酶(Coenzyme)：与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤方法除去。辅基(Prosthetic group)：与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤法除去。第十四张，PPT共九十页，创作于2022年6月三、维生素与辅助因子定义：维生素是维持人体正常生理功能或细胞正常代谢所必需的营养物质，人体的需要量极小（常以毫克或微克计），但在体内不能合成或合成量很少，必须由食物供给的一类小分子有机化合物。主要分为两类：脂溶性维生素：包括VitA、D、E 、K 。水溶性维生素：包括B族维生素、VitC两类。B族维生素主要参与形成酶的辅助因子，具体见下表。第十五张，PPT共九十页，创作于2022年6月名

8、称别名活性形式作用VitB1硫胺素TPP-酮酸氧化脱羧酶的辅基VitB2核黄素FMN;FAD黄素酶的辅基(传递氢)VitPP尼克酸, 尼克酰胺NAD+; NADP+多种脱氢酶的辅酶(传递氢)VitB6吡哆醇吡哆醛吡哆胺磷酸吡哆醛磷酸吡哆胺氨基酸脱羧酶和转氨酶的辅基泛酸遍多酸CoA酰基转移酶的辅酶生物素VitH生物素羧化酶的辅基叶酸FH4一碳单位转移酶的辅酶VitB12钴胺素甲钴胺素甲基转移酶的辅酶维生素与常见的辅酶/辅基第十六张，PPT共九十页，创作于2022年6月（1）VitB2(核黄素)FMN和FAD，是黄素酶的辅基(传递氢)。 黄素单核苷酸（FMN）Flavin mononucleoti

9、de黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）Flavin adenine dinucleotide异咯嗪核醇腺嘌呤第十七张，PPT共九十页，创作于2022年6月FMN和FAD递氢机制 （氧化型）（还原型）第十八张，PPT共九十页，创作于2022年6月（2）VitPP(尼克酸,尼克酰胺)NAD+/NADP+ ，多种脱氢酶的辅酶(传递氢)尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸 NAD+Nicotinamide adenine dinucleotide尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸 NADP+加上磷酸则为NADP+第十九张，PPT共九十页，创作于2022年6月NAD+（NADP+）的递氢机制NAD+或NADP+（氧化型）NADH或

10、NADPH （还原型）第二十张，PPT共九十页，创作于2022年6月（3）泛酸(遍多酸)辅酶A（CoA），是酰基转移酶的辅酶泛酸巯基乙胺3-P-ADP第二十一张，PPT共九十页，创作于2022年6月酶的活性中心：酶分子中某些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，形成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并催化底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心或活性部位。酶的活性中心是酶分子执行其催化功能的部位。四、酶的活性中心(active center)胰蛋白酶 (Trypsin in Pancreas)必需基团：指酶分子中氨基酸残基侧链上的一些与酶催化活性密切相关的化学基团。第

11、二十二张，PPT共九十页，创作于2022年6月胰凝乳蛋白酶的活性中心Chymotrypsin Active center一级结构空间结构活性中心第二十三张，PPT共九十页，创作于2022年6月所有基团活性中心内活性中心外的必需基团：维持酶空间构象等必需基团结合基团：结合底物其它催化基团：催化底物转变成产物酶分子中的化学基团：第二十四张，PPT共九十页，创作于2022年6月第三节 酶的作用特点与工作原理重点：酶的特性第二十五张，PPT共九十页，创作于2022年6月一、酶催化作用的特点（一）与一般催化剂的共性SPE在催化反应的过程中自身的质和量保持不变；只能催化热力学上允许的反应；只能缩短达到化学

12、平衡的时间，但不改变反应的平衡点即平衡常数；加速反应的机制都是降低反应的活化能。第二十六张，PPT共九十页，创作于2022年6月（二）酶与一般催化剂的区别即酶的特性高效性专一性(高度特异性)可调节性不稳定性第二十七张，PPT共九十页，创作于2022年6月酶与一般催化剂催化效率的比较底物 催化剂 反应温度 反应速度常数尿素 H + 62 7.4 10-7 脲酶 21 5.0 106过氧化氢 Fe 2+ 22 56 过氧化氢酶 22 3.5 107 与不加催化剂相比提高1081020，与普通催化剂相比提高1071013酶具有极高的催化效率（高效性）酶的催化效率比非催化反应高约1081020倍，比一

13、般催化剂高约1071013倍。第二十八张，PPT共九十页，创作于2022年6月酶催化高效率的原因：酶比一般催化剂能更有效地降低反应活化能，促进底物形成过渡态而加快反应速度。活化能：分子从初态转变为激活态所需的能量。酶促反应活化能的改变第二十九张，PPT共九十页，创作于2022年6月高度专一性：即酶对底物的高度选择性或特异性。即一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应，生成一定的产物。常见类型：绝对专一性、相对专一性立体异构体专一性光学异构体专一性第三十张，PPT共九十页，创作于2022年6月根据酶的特异性高低分为：绝对特异性：即一种酶只作用于一种特定结构的底物，催化一

14、种特定反应，生成一种特定结构的产物。相对特异性：即酶作用于一类化合物或一种化学键。R1: Lys, ArgR2: 不是ProR3: Tyr, Trp, PheR4: 不是 Pro第三十一张，PPT共九十页，创作于2022年6月根据酶对底物的立体异构体有无选择性，可区分立体异构体专一性。胡索酸酶反丁烯二酸(延胡索酸)苹果酸第三十二张，PPT共九十页，创作于2022年6月根据酶对底物的光学异构体有无选择性，可区分光学异构体专一性。乳酸丙酮酸乳酸脱氢酶第三十三张，PPT共九十页，创作于2022年6月可调节性：酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。酶的调节方式主要包

15、括酶含量和酶活性的调节。基本模式：各种细胞内外环境因素 调节酶的活性和含量 调节代谢等过程。第三十四张，PPT共九十页，创作于2022年6月不稳定性：多数酶是蛋白质等生物大分子，因此酶的作用条件一般比较温和，在中性pH、常温和常压下进行，强酸、强碱、高温条件均易使酶发生变性而失去活性。第三十五张，PPT共九十页，创作于2022年6月二、酶催化作用的机制（工作原理）酶比一般催化剂能更有效地降低反应活化能。诱导契合假说：是指酶与底物接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合，形成E-S复合物。 这种结合不同于锁-钥机械关系。酶的构象改变有利于与底物结合；而底物在酶的诱导下也发生变形，

16、处于不稳定的过渡态，易受酶的催化攻击。第三十六张，PPT共九十页，创作于2022年6月实例：己糖激酶酶的空间构象变化Glucose第三十七张，PPT共九十页，创作于2022年6月第四节 酶促反应动力学 - 影响酶促反应速度的因素第三十八张，PPT共九十页，创作于2022年6月一、相关基本概念酶促反应动力学主要研究酶促反应速度及其影响因素。研究前提为：在研究某一因素对酶促反应速度影响时，固定其它因素不变；单底物、单产物反应；反应速度取其初速度，即底物的消耗量很小（一般在5以内）时的反应速度。第三十九张，PPT共九十页，创作于2022年6月产物0反应时间酶促反应进程曲线酶促反应速度在规定的反应条件

17、下，单位时间内底物的消耗量和产物的生成量。常用初速度表示，即底物消耗小于5反应时段内的平均速度；此时底物浓度变化对反应速度影响很小，反应速度相对恒定。第四十张，PPT共九十页，创作于2022年6月酶活性指的是酶的催化能力， 用酶促反应速度来衡量。酶活性检测在临床诊断等工作中具有重要意义。酶活性单位（实验课讲授）是衡量酶活力大小的尺度。即在规定条件下，在单位时间(s、min或h)内生成一定量(mg、g、mol等)的产物或消耗一定数量的底物所需的酶量。 第四十一张，PPT共九十页，创作于2022年6月二、影响酶促反应速度(酶活性)的因素底物浓度酶浓度pH温度激活剂抑制剂第四十二张，PPT共九十页，

18、创作于2022年6月1. 底物浓度对酶促反应速度的影响svVm0当S较低时，V与S成正比；反应为一级反应。随着S的增高， V不再成正比例加速；为混合级反应。当S高达一定程度，V达最大；为零级反应。在其他因素不变、且底物浓度远远大于酶浓度的情况下，底物浓度的变化对反应速度影响的作图呈矩形双曲线。第四十三张，PPT共九十页，创作于2022年6月1913年Michaelis和Menten提出反应速度与底物浓度关系的数学方程式，即米-曼氏方程式，简称米氏方程(Michaelis equation)。米氏方程：V=VmaxSKm + SS：底物浓度V：不同S时的反应速度Vmax：最大反应速度m：米氏常数

19、第四十四张，PPT共九十页，创作于2022年6月Km的意义：（1） Km值等于酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度；其单位是浓度单位。KmS 2Km + S Vmax VmaxSV=VmaxSKm + S第四十五张，PPT共九十页，创作于2022年6月（2） Km值近似等于ES的解离常数，可反映酶与底物亲和力的大小（数值越小则亲合力越高 ）。（3）Km是酶的特征性常数，主要取决于酶和底物的结构，与酶和底物的浓度无关，但受到反应环境（如pH、温度等）的影响。第四十六张，PPT共九十页，创作于2022年6月Vm的意义：Vm是酶完全被底物饱和时的反应速度，即最大反应速度，与酶浓度成正比。sv

20、Vm0第四十七张，PPT共九十页，创作于2022年6月当底物浓度大大超过酶浓度即 S E ，反应速度和酶浓度变化呈正比。2. 酶浓度对酶促反应速度的影响VmE0第四十八张，PPT共九十页，创作于2022年6月3. 温度对酶促反应速度的影响最适温度双重效应：升高温度一方面可加快酶促反应速度，同时也增加酶变性的机会。最适温度：酶促反应速率最快时反应体系的温度。不是酶的特征性常数。第四十九张，PPT共九十页，创作于2022年6月4. pH值对酶促反应速度的影响最适pH值最适pH值：酶催化活性最高时反应体系的pH。不是酶的特征性常数。第五十张，PPT共九十页，创作于2022年6月5. 激活剂对酶促反应

21、速度的影响激活剂：使酶从无活性变为有活性，或使酶活性增加的物质。如：金属离子：Mg2+ 、 K+、 Mn2+阴离子：Cl-有机物：胆汁酸盐分为：必需激活剂：如Mg2+对己糖激酶非必需激活剂第五十一张，PPT共九十页，创作于2022年6月6. 抑制剂对酶促反应速度的影响抑制剂：凡能使酶催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质。抑制剂与变性剂的区别：抑制剂对酶有一定的选择性，而变性剂对酶没有选择性第五十二张，PPT共九十页，创作于2022年6月不可逆抑制可逆抑制 竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制抑制的类型：第五十三张，PPT共九十页，创作于2022年6月（1）不可逆抑制(Irreversible i

22、nhibition)抑制剂通常以共价键与酶蛋白活性中心上的必需基团结合，使酶活性消失。不能用透析、超滤方法去除抑制剂。第五十四张，PPT共九十页，创作于2022年6月实例1：有机磷农药中毒机制：有机磷抑制胆碱酯酶（与酶分子上的羟基结合）酶失活乙酰胆碱积蓄中毒。解毒：可用解磷定解毒*乙酰胆碱酯酶是羟基酶，与有机磷农药共价结合后失活，使兴奋性神经递质乙酰胆碱不能及时清除降解。*有机磷农药：敌百虫、敌敌畏、乐果杀虫剂1059等第五十五张，PPT共九十页，创作于2022年6月实例2：重金属离子/路易士气中毒机制：重金属离子和路易士气抑制巯基酶，与酶分子的巯基结合。解毒：可用二巯基丙醇解毒。路易士气失活

23、的酶巯基酶失活的酶酸二巯基丙醇巯基酶中毒解毒第五十六张，PPT共九十页，创作于2022年6月（2）可逆抑制(Reversible inhibition)竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制抑制剂与酶蛋白通过非共价键可逆性结合，使酶活性降低或消失。可用透析或超滤方法将抑制剂除去。第五十七张，PPT共九十页，创作于2022年6月 竞争性抑制(Competitive inhibition)+EESIESEIE P抑制剂与底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，与酶形成可逆的EI复合物，减少酶与底物结合的机会，从而抑制酶活性。该抑制作用可通过增加底物浓度来解除。抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及I/

24、S。第五十八张，PPT共九十页，创作于2022年6月动力学特点：Vmax不变，Km增大。第五十九张，PPT共九十页，创作于2022年6月COOHCOOHCH2丙二酸琥珀酸延胡索酸实例1：丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制琥珀酸脱氢酶第六十张，PPT共九十页，创作于2022年6月COOHH2N对氨基苯甲酸 FH2合成酶二氢叶酸(FH2)SO2NHRH2N磺胺药实例2：磺胺类药物抑制二氢叶酸合成酶磺胺类药物与对氨基苯甲酸结构类似，可竞争性地抑制二氢叶酸合成酶，抑制叶酸的合成，进而影响细菌核酸的合成，使细菌生长繁殖受到抑制。第六十一张，PPT共九十页，创作于2022年6月非竞争性抑制(Noncompetit

25、ive inhibition)+ S S+ S S+ESIEIEESEP抑制剂与酶活性中心以外的部位结合，不影响酶与底物的结合，抑制剂与底物无竞争关系。抑制程度取决于抑制剂的浓度。第六十二张，PPT共九十页，创作于2022年6月动力学特点：Vmax变小，Km不变。第六十三张，PPT共九十页，创作于2022年6月反竞争性抑制(Uncompetitive inhibition)抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物(ES) 结合，使中间产物的量下降。动力学特点：Vmax降低，Km减小。第六十四张，PPT共九十页，创作于2022年6月第五节 酶的调节重点：化学修饰/变构调节、酶原及其激活、同工酶等概念第六

26、十五张，PPT共九十页，创作于2022年6月酶活性的调节（快速调节）酶含量的调节（慢速调节）酶蛋白合成的诱导与阻遏酶蛋白的降解化学修饰 变构调节酶原激活等 酶的调节第六十六张，PPT共九十页，创作于2022年6月Covalent modification / Chemical modification 概念：酶蛋白的某些基团在另一种酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而引起酶活性的改变，称为化学修饰调节，也称共价修饰调节。主要方式：包括磷酸化和脱磷酸化、乙酰化和脱乙酰化、甲基化和脱甲基化、腺苷化和脱腺苷化等，其中以磷酸化和去磷酸化修饰最常见。一、酶活性的调节快速调节1. 酶的化学修饰(共价修饰 )

27、第六十七张，PPT共九十页，创作于2022年6月酶的磷酸化与去磷酸修饰第六十八张，PPT共九十页，创作于2022年6月2. 酶的变构调节(Allosteric regulation)概念：小分子物质与酶蛋白的活性中心以外的某一部位特异地结合，引起酶蛋白分子构象变化，进而改变酶的活性，此现象称为变构效应或变构作用。受变构调节的酶即称作变构酶或别构酶。导致变构效应的小分子物质称为变构效应剂。变构效应剂结合的位点称为变构位点。 酶的活性中心所在的位点称为催化位点。第六十九张，PPT共九十页，创作于2022年6月变构酶的特点：变构酶通常是调节代谢的关键酶，在细胞内控制着代谢通路的闸门，催化的反应常是不

28、可逆反应。其动力学特征不符合米氏方程，V与S关系为S形曲线（米氏方程为矩形双曲线）。0.11别构酶与米氏酶的动力学曲线比较第七十张，PPT共九十页，创作于2022年6月酶原(zymogen)：在细胞内合成和初分泌的无活性的酶的前体。酶原激活：在一定条件下，由无活性的酶原转变为有催化活性的酶的过程，其实质是酶的活性中心形成或暴露的过程。3. 酶原及其激活第七十一张，PPT共九十页，创作于2022年6月生理意义：可视为有机体对酶活性的一种特殊调节方式，保证酶在需要时在适当的部位、适当的时间发挥作用，避免在不需要时发挥活性而对组织细胞造成损伤。酶原还可以视为酶的一种贮存形式。常见实例：在消化系统、凝

29、血系统中的消化酶原、凝血酶原。第七十二张，PPT共九十页，创作于2022年6月胰蛋白酶原的激活过程第七十三张，PPT共九十页，创作于2022年6月二、酶含量的调节酶蛋白合成的诱导与阻遏是对编码酶蛋白的基因的表达进行调节。在转录水平上促进酶生物合成的作用称为诱导作用；在转录水平上减少酶生物合成的作用称为阻遏作用。酶蛋白的降解酶蛋白的降解与一般蛋白质的降解途径相同，主要包括溶酶体蛋白酶降解途径（不依赖ATP的降解途径）和非溶酶体蛋白酶降解途径（依赖ATP和泛素的降解途径）。第七十四张，PPT共九十页，创作于2022年6月三、同工酶(isoenzyme)定义：指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构

30、、理化性质、免疫学性质及组织学分布等不同的一组酶。部位：同工酶往往存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中。临床意义：用于临床诊断。实例：乳酸脱氢酶（lactate dehydrogenase, LDH）第七十五张，PPT共九十页，创作于2022年6月HHHHHHHMHHMMHMMMMMMMLDH1 (H4)LDH2(H3M) LDH3(H2M2)LDH4(HM3)LDH5 (M4)乳酸脱氢酶的5种同工酶(LDH1 LDH5)乳酸脱氢酶（LDH）LDH是最先发现的同工酶，为四聚体酶。其亚基有两型：骨骼肌型（M 型）和心肌型（H 型），这两型亚基以不同的比例组成五种同工酶L

31、DH1LDH5。第七十六张，PPT共九十页，创作于2022年6月人体心、肝和骨骼肌LDH同工酶谱组织器官 LDH1 LDH2 LDH3 LDH4 LDH5 （ 占总 LDH活性的百分比） 心 3570 2845 216 06 05 肝 08 210 333 627 308 骨骼肌 110 418 838 936 4097正常血清 27.12.8 34.7 4.3 20.9 2.4 11.7 3.3 57 2.9第七十七张，PPT共九十页，创作于2022年6月临床意义心肌梗死和肝病病人血清LDH同工酶谱的变化1酶活性心肌梗死酶谱正常酶谱肝病酶谱2345第七十八张，PPT共九十页，创作于2022年

32、6月第六节 酶的分类与命名第七十九张，PPT共九十页，创作于2022年6月一、酶的分类根据酶所催化的反应类型和机理，分为6大类：氧化还原酶； 转移酶；水解酶； 裂解酶；异构酶； 合成酶；进一步分类：例如：乳酸脱氢酶第八十张，PPT共九十页，创作于2022年6月二、酶的命名习惯命名法：根据酶所催化的底物、反应的性质以及酶的来源而定，常出现一酶多名情况，易混乱。系统命名法：它标明酶的所有底物与反应性质。底物名称之间以“：”分隔。比较繁琐，难于推广。推荐名称：从每种酶的数个习惯名称中选定一个简便实用的推荐名称。第八十一张，PPT共九十页，创作于2022年6月分类定义举例推荐名称（系统名称）EC编号催

33、化的反应氧化还原酶类催化底物进行氧化还原反应的酶类乙醇脱氢酶（乙醇：NAD+ 氧化还原酶）EC 1.1.1.1乙醇+NAD+ 乙醛 + NADH + H+ 转移酶类催化底物之间进行某些基团的转移或交换的酶类天冬氨酸氨基转移酶（L-天冬氨酸：-酮戊二酸氨基转移酶）EC 2.6.1.1L-天冬氨酸+ a-酮戊二酸 草酰乙酸 + L-谷氨酸水解酶类催化底物发生水解反应的酶类葡萄糖6-磷酸酶（D-葡萄糖-6-磷酸水解酶）EC 3.1.3.9D-葡萄糖-6-磷酸+ H2O D-葡萄糖 + H3PO4裂解酶类(或裂合酶类)催化从底物移去一个基团并留下双键的反应或其逆反应的酶类醛缩酶（酮糖-1-磷酸裂解酶）EC 4.1.2.7酮糖-1-磷酸 磷酸二羟丙酮 + 醛异构酶类催化各种同分异构体、几何异构体或光学异构体之间相互转化的酶类磷酸果糖异构酶（D-葡萄糖-6-磷酸酮-醇异构酶）EC 5.3.1.9D-葡萄糖-6-磷酸 D-果糖-6-磷酸合成酶类(或连接酶类)催化两分子底物合成为一分子化合物，同时偶联有ATP的磷酸键断裂释能的酶类谷氨酰胺合成酶（L-谷氨酸：氨连接酶）EC 6.3.1.2L-谷氨酸+ATP+NH3 L-谷氨酰胺 + ADP + 磷酸第八十二张，PPT共九十页，创作于2022年6月第七节 酶与医学第八十三张，PPT共九十页，创作于20