蛋白质的加工化学市公开课金奖市赛课一等奖课件

1、第十九章 蛋白质加工化学第1页第一节 蛋白质功效性质定义：包含：第2页1. 水化性质1.1 水化作用机理第3页1.2 水化作用影响原因第4页2. 粘度粘度系数：牛顿流体与非牛顿流体第5页蛋白质溶液体系粘度第6页3. 凝胶作用 定义：蛋白质凝胶形成第7页4.蛋白质界面性质Interfacial properties of proteins4.1概述概念：指蛋白质能自发地迁移至汽-水界面或油-水界面，并形成界面膜性质。第8页4.1.1蛋白质为何含有界面性质？蛋白质分子含有亲水基蛋白质分子含有疏水基蛋白质是大分子两亲物质能在两相界面形成高粘弹性薄膜第9页4.1.2影响蛋白质界面活性原因内在原因：蛋白

2、质结构及组成外在原因：外在环境原因最主要原因 多肽链柔性 亲水基和疏水基在蛋白质表面分布第10页4.1.3蛋白质发挥优良表面活性应具备条件能快速地吸附至界面；能快速地展开并在界上面再定向；一旦抵达界面，能与邻近分子相互作用，形成含有粘结性和粘弹性膜。蛋白质表面疏水小区分布，对于蛋白质能否吸附或能否快速吸附至两相界面含有决定作用。水相第11页4.1.4包括界面性质两种主要分散体系液/液体系：乳状液气/液体系：泡沫说明：一个蛋白质可能是优良乳化剂，但未必是一个好起泡剂。第12页4.2乳化性质Emulsifying Properties6.2.1食品乳状液常见食品乳状液：乳、奶油、冰淇淋、干酪、蛋黄

3、酱等乳化性很好食品蛋白质：k酪蛋白、乳球蛋白、牛血清蛋白、肉蛋白等。第13页4.2.2评定蛋白质乳化性能指标乳化活力指标蛋白质载量乳化能力乳化稳定性关于评价蛋白质乳化性质，当前尚无标准统一方法，只能是相对比较。第14页（1）乳化活力指标emulsifying activity index，EAI单位质量蛋白质在乳状液中产生界面面积。第15页（2）蛋白质载量protein load指一定温度下每平方米界面面积所吸附蛋白质质量，mg。以蛋白质稳定乳状液，其稳定性与乳状液油水界面吸附蛋白质量相关。为了测定吸附蛋白质质量，在一定温度下将乳状液离心之后，分离除去液相乳化层，然后用水重复洗涤和离心，洗去疏

4、松吸附蛋白，被吸附到乳化粒子上量等于最初乳状液中总蛋白质量与乳化层中吸附蛋白质量之差。假如巳知乳化粒子总界面面积即可计算出每平方米界面面积吸附蛋白质量(蛋白质负载）。第16页（3）乳化能力emulsion capacity, EC指在乳状液相转变前每克蛋白质所能乳化油体积。测定方法：恒温下，将一定量蛋白质加入一定量水（必要时加盐助溶）配成水溶液 ，然后加入油或熔化脂肪，并恒速搅拌，经过观察颜色突然改变（油中加有染料时），或测定粘度、电阻等改变判断相转变。第17页（4）乳化稳定性emulsion stability,ES乳状液稳定指数emulsion stability index，ESI：乳状

5、液浊度到达起始值二分之一所需时间。浊度由下式计算：表示方法：第18页4.2.3影响蛋白乳化原因溶解度：先决条件，但不要求100%溶解。pH值普通情况下，在pI时蛋白质溶解度下降，乳化性也下降； 但，血清清蛋白、明胶、蛋清蛋白在pH=pI，含有较高溶解度,能在pI时含有最好乳化性。表面疏水性：乳化性质与蛋白质表面疏水性呈弱正相关关系。蛋白质变性：适当变性，但不影响溶解度能改进它们乳化性质。第19页4.3起泡性质Foaming properties6.3.1概念指蛋白质在汽液界面形成坚韧薄膜使大量气泡并入和稳定能力。泡沫型食品第20页4.3.2形成泡沫常见方式将气体经过多孔器，鼓入低浓度蛋白质溶液

6、。在空气环境下，经过打擦或振荡蛋白质溶液来产生泡沫。对蛋白质溶液突然加压，然后突然减压，形成泡沫。第21页4.3.3起泡性质评价起泡能力：指蛋白质能产生界面面积能力。泡沫稳定性：指在重力和机械力作用下，蛋白质稳定泡沫能力。泡沫稳定性表示方法：50%液体从泡沫中排出所需要时间或泡沫体积降低50%所需要时间。第22页4.3.4蛋白质作为起泡剂必要条件必须快速地吸附至气水界面；必须易在界面上展开和重排；必须在界面上形成一层粘合性膜。第23页4.3.5影响起泡和稳定泡沫蛋白质分子性质（1）与起泡能力相关蛋白质分子性质第24页（2）与泡沫稳定性相关蛋白质分子性质主要取决于蛋白质界面膜流变性质。蛋白质在界

7、面膜上水合能力；分子间相互作用；蛋白质在膜上浓度以及膜厚度。第25页（3）决定蛋白质起泡能力和泡沫稳定性原因一样吗？普通说来，含有良好起泡能力蛋白质，不含有稳定泡沫能力。第26页4.3.6 影响蛋白质起泡性环境原因pH值：等电点时如不出现蛋白质不溶解化，则有利于提升起泡性和泡沫稳定性。盐：影响蛋白质溶解度、粘度、展开和聚集性；取决于盐种类、蛋白质性质以及盐浓度。糖：往往使起泡能力 ，泡沫稳定性。 脂：消泡作用。蛋白质浓度：浓度 ，稳定性；起泡能力有最高值。温度：降低泡沫稳定性。第27页5.风味结合5.1蛋白质和风味物结合利弊不利影响：蛋白质与不期望风味物质（如脂肪氧化产生羰基化合物）结合影响风

8、味。有利影响：持留有益风味。第28页5.2结合机理（1）机理物理吸附：范德华力、毛细管力吸附作用。化学吸附：静电吸附、氢键结合、共价结合。蛋白质和风味物结合前提是什么？第29页（2）液态或高水分食品中蛋白质与风味物结合风味物分子非极性配位体与蛋白质表面疏水性小区相互作用；风味物分子极性基与蛋白质极性基经过氢键相互作用、静电相互作用结合；醛类化合物经过共价键结合至赖氨酸残基上。第30页5.3影响风味物结合原因挥发性风味物主要经过疏水相互作用与蛋白质结合，所以任何影响疏水相互作用或影响蛋白质表面疏水性原因都会影响风味物结合。温度：对风味结合影响小。盐：与盐溶盐和盐析性质相关。盐溶性质盐使疏水相互作

9、用去稳定，降低风味结合，而盐析类型盐能提升风味结合。 pH值：与其诱导蛋白质构象改变相关。在碱性pH有利于风味结合。改性：热变性蛋白质含有较高风味结合能力。第31页6. 组织化第32页8. 面团形成第33页第二节 食品中蛋白质第34页第二节 食品中蛋白质第35页第36页第二节 食品中蛋白质第37页乳蛋白第38页乳蛋白第39页第二节 食品中蛋白质第40页谷物蛋白第41页第42页第二节 食品中蛋白质第43页第三节 蛋白质分离制备及改性一、蛋白质分离制备一、蛋白质分离制备1.原料处理2.提取3.分离提纯4.干燥、包装第44页二、蛋白质改性1. 蛋白质物理改性物理改性方式：热、电、机械能、声能方法：蒸煮、挤压、搅打、纺丝等改性蛋白加工性能改进：比如：高温均质大豆浓缩蛋白：溶解度、乳化性和起泡性显著提升；第45页2.蛋白质化学改性第46页2.蛋白质化学改性第47页蛋白质酶法改性蛋白质化学-酶法改性第48页第四节 食