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1、第九章蛋白质分解和氨基酸代谢蛋白质更新Protein turnover氨基酸分解不同的碳骨架脱氨基脱羧基氨基酸的特殊代谢氨基酸合成（翻译）L-氨基酸的通式R氨基酸的特殊代谢 氨基酸的重要含氮衍生物氨基酸衍生化合物生理功能Asp、Gln、Gly嘌呤碱含氮碱基、核酸成分Asp嘧啶碱含氮碱基、核酸成分Gly卟啉化合物血红素、细胞色素Gly、Arg、Met肌酸、磷酸肌酸能量储存Trp尼克酸、5-羟色胺维生素、神经递质Tyr 、 Phe儿茶酚胺神经递质、激素Tyr 、 Phe黑色素皮肤色素Cys牛磺酸结合胆汁酸成分His组胺血管舒张剂Glu-氨基丁酸神经递质Orn 、 Met精胺、精脒细胞增殖促进剂Ar

2、g一氧化氮（NO）细胞信号转导分子第一节 蛋白质的生理功能和营养价值Physiological Function and Nutrition Value of Protein 一、蛋白质和氨基酸的生理功能维持组织的生长、更新和修补产生一些生理活性物质特殊的生理功能： 催化（酶）、免疫（抗原及抗体）、运动 （肌肉）、物质转运（载体）、凝血（凝 血系统）等。供能：1g pro分解产生17.19KJ能量（一）氮平衡摄入食物的含氮量（摄入氮）与排泄物（尿与粪)中含氮量（排出氮）之间的关系。 总氮平衡：摄入氮 = 排出氮（正常成人） 正氮平衡：摄入氮 排出氮（儿童、孕妇等） 负氮平衡：摄入氮 排出氮（饥

3、饿、消耗性疾病）（二）需要量 成人 最低30-50g/d，我国营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为80g。 二、氮平衡和蛋白质的需要量食物名称蛋白质食物名称蛋白质食物名称蛋白质香肠18核桃14.9煎饼7.6火腿肠14花生21.9苦荞麦粉9.7狗肉16.8花生仁25烙饼7.5酱牛肉31.4葵花子23.9馒头7.8驴肉21.5莲子（干）17.2面筋26.9马肉20.1栗子（干）5.3米饭2.5牛肉18.1白瓜子36米粥1.1牛肉干45.6山核桃7.9米粉8牛肉松8.2松子14.1烧饼8兔肉19.7松子仁13.4通心粉11.9羊肉20.5西瓜子30.3小麦粉11.2猪肉19.3榛子20小米9猪肉（瘦）

4、20.3杏仁24.7小米粥1.4猪肉（肥）2.4豆腐8.1燕麦片15猪心16.6豆腐（南）5油饼7.9腰子15.4豆腐干12.2荷兰豆2.5猪肘棒21.3豆腐皮44.6黄豆芽4.5鸡腿16.4豆浆粉19.7绿豆芽2.1鸡胸脯肉19.4豆沙5.5毛豆13.1炸鸡20.3牛奶3豇豆2.7母乳1.3牛奶粉19荸荠1.2鳕鱼20.4酸奶3.2红薯1.1常见食物蛋白质含量表（单位：克/100克食物） 银鱼17.2羊乳1.5胡萝卜1鸭肉15奶酪25.7豌豆3.1鱼子酱10.9豆奶粉19马铃薯2蚌肉15鹌鹑蛋12.8藕1.9鲍鱼12.6鸡蛋12.7腐儒12蛏子7.3松花蛋14.2腐竹44.6淡菜（鲜）11.

5、4鳊鱼18.3黄豆35.1海参50.2草鱼16.6绿豆21.6蛤蜊15大黄鱼17.7素鸡16.5河蚌6.8大马哈鱼17.2赤豆20.2鱿鱼18.3黄鳝18油豆腐17草虾18.6鲫鱼17.1芸豆23.4基围虾18.2鲢鱼17.8饼干8.5蟹14麻花8.3蛋糕13蟹肉11.6面包8.5豆汁0.9蛇17.2月饼5.1江米条5.7芝麻19.1冰激凌2.4凉粉0.3稻米（粳）7.3茶水0.1绿豆糕12.8稻米（）7.9茶叶25.8驴打滚8.2方便面9.5桔汁0.2醋2.1高粱米10.4奶糖2.5豆瓣酱13.6花卷6.4巧克力4.3黄酱12.1玉米8.8大白菜1.7花生酱6.9玉米面8菜花2.1酱油5.6

6、白果13.2黄米9.7辣椒4三、必需氨基酸与蛋白质的生理价值必需氨基酸：缬、异亮、亮、苏、蛋、 赖、苯丙、色、非必需氨基酸：蛋白质的生理价值(nutrition value)：蛋白质的生理价值=氮的保留量100 氮的吸收量 将几种营养价值较低的蛋白质混合食用，可使得其所含的必需氨基酸成分互相补充，提高营养价值。四、蛋白质的互补作用 例如谷类蛋白质含赖氨酸较少而含色氨酸较多，豆类蛋白质与之相反，两者混合食用可提高营养价值。一、消化 蛋白质消化的生理意义 由大分子转变为小分子，便于吸收。 消除种属特异性和抗原性，防止过敏、毒性反应。（一）在胃和肠道蛋白质被消化成氨基酸和寡肽第二节 蛋白质的消化、吸

7、收和腐败Digestion, Absorption and Putrefaction of Proteins1、蛋白质在胃中被水解成多肽和氨基酸胃蛋白酶的最适pH为1.52.5，对蛋白质肽键的作用特异性较差，主要水解由芳香族氨基酸、蛋氨酸和亮氨酸所形成的肽键，产物主要为多肽及少量氨基酸。 胃蛋白酶原胃蛋白酶 + 多肽碎片胃酸、胃蛋白酶(pepsinogen) (pepsin) 2、蛋白质在小肠被水解成小肽和氨基酸 小肠是蛋白质消化的主要部位。胰酶及其作用胰酶是消化蛋白质的主要酶，最适pH为7.0左右，包括内肽酶和外肽酶。 内肽酶(endopeptidase)水解蛋白质肽链内部的一些肽键，如胰蛋

8、白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶。 外肽酶(exopeptidase)自肽链的末段开始，每次水解一个氨基酸残基，如羧基肽酶(A、B) 、氨基肽酶。蛋白水解酶作用示意图氨基酸二肽酶氨基肽酶内肽酶氨基酸 +NHNH羧基肽酶56蛋白水解酶内肽酶胃蛋白酶胰蛋白酶糜蛋白酶弹性蛋白酶外肽酶 二肽酶羧基肽酶A羧基肽酶B氨基肽酶胃酶作用： 蛋白质 小分子肽肠道胃酶作用于：Phe, Tyr, Trp, ( 芳香族） Leu, Glu, Gln。胃蛋白酶小肠消化：1)来自胰腺的酶： (1) 内肽酶：水解蛋白质内部肽键。 胰蛋白酶：Lys、Arg羧基端肽键；(碱性） 糜蛋白酶：Phe、Tyr、Trp肽键； (芳香族） 弹

9、性蛋白酶：Val、Leu、Ser、Ala肽键（脂肪族）(2) 外肽酶： 羧肽酶：从C端水解； 羧肽酶A：水解中性氨基酸C端的肽键； 羧肽酶B：水解碱性氨基酸C端的肽键；2)来自小肠粘膜细胞的寡肽酶：(1) 氨肽酶：从N端水解，形成二肽。(2) 二肽酶：作用于二肽。寡肽的水解主要在小肠粘膜细胞进行。 3) 小肠腔的消化： 肽 小肽 小肽 氨基酸胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶羧肽酶、氨肽酶 肠液中酶原的激活胰蛋白酶(trypsin)肠激酶(enterokinase)胰蛋白酶原弹性蛋白酶(elastase)弹性蛋白酶原糜蛋白酶(chymotrypsin)糜蛋白酶原羧基肽酶(A或B)(carboxyp

10、eptidase)羧基肽酶原(A或B)小肠粘膜细胞对蛋白质的消化作用主要是寡肽酶(oligopeptidase)的作用，例如氨基肽酶(aminopeptidase)及二肽酶(dipeptidase)等,最终产物为氨基酸。 可保护胰组织免受蛋白酶的自身消化作用。 保证酶在其特定的部位和环境发挥催化作用。 酶原还可视为酶的贮存形式。 酶原激活的意义二、吸收 吸收部位：主要在小肠 吸收形式：氨基酸、寡肽、二肽 吸收机制：耗能的主动吸收过程 氨基酸吸收载体载体蛋白与氨基酸、Na+组成三联体，由ATP供能将氨基酸、Na+转入细胞内，Na+再由钠泵排出细胞。七种转运蛋白(transporter)中性氨基酸

11、转运蛋白酸性氨基酸转运蛋白碱性氨基酸转运蛋白亚氨基酸转运蛋白氨基酸转运蛋白二肽转运蛋白三肽转运蛋白 -谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用-谷氨酰基循环(-glutamyl cycle)过程：谷胱甘肽对氨基酸的转运谷胱甘肽再合成谷氨酸 5-氧脯氨酸酶ATPADP+Pi半胱氨酰甘氨酸(Cys-Gly)半胱氨酸甘氨酸肽酶-谷氨 酰环化 转移酶氨基酸5-氧脯氨酸-谷氨酰半胱氨酸-谷氨酰半胱氨酸 合成酶ADP+PiATP谷胱甘肽 合成酶ATPADP+Pi细胞外 -谷 氨酰 基转 移酶细胞膜谷胱甘肽 GSH细胞内-谷氨酰氨基酸氨基酸利用肠粘膜细胞上的二肽或三肽转运体系此种转运也是耗能的主动吸收过程吸收作用在小

12、肠近端较强 肽的吸收三、腐败肠道细菌对未被消化的蛋白质及其消化产物所起的作用。腐败作用的产物大多有害，如胺、氨、苯酚、吲哚等；也可产生少量的脂肪酸及维生素等可被机体利用的物质。 蛋白质的腐败作用(putrefaction)（一）肠道细菌通过脱羧基作用产生胺类蛋白质 氨基酸胺类(amines)蛋白酶 脱羧基作用 组氨酸组胺 赖氨酸尸胺 色氨酸色胺 酪氨酸酪胺 假神经递质(false neurotransmitter) 某些物质结构(如苯乙醇胺，-羟酪胺）与神经递质（如儿茶酚胺）结构相似，可取代正常神经递质从而影响脑功能，称假神经递质。苯乙胺苯乙醇胺酪胺 -羟酪胺（二）肠道细菌通过脱氨基或尿素酶的

13、作用产生氨未被吸收的氨基酸渗入肠道的尿素氨(ammonia)脱氨基作用尿素酶 降低肠道pH，NH3转变为NH4+以胺盐形式排出，可减少氨的吸收，这是酸性灌肠的依据。（三）腐败作用产生其它有害物质酪氨酸 苯酚半胱氨酸 硫化氢 色氨酸 吲哚正常情况下，上述有害物质大部分随粪便排出，只有小部分被吸收，经肝的代谢转变而解毒，故不会发生中毒现象。体内蛋白质分解生成氨基酸成人体内的蛋白质每天约有1%2%被降解，主要是肌肉蛋白质。蛋白质降解产生的氨基酸，大约70%80%被重新利用合成新的蛋白质。第三节 氨基酸的一般代谢 蛋白质的半寿期(half-life)蛋白质降低其原浓度一半所需要的时间，用t1/2表示。

14、蛋白质以不同的速率进行降解不同的蛋白质降解速率不同，降解速率随生理需要而变化。不依赖ATP和泛素；利用溶酶体中的组织蛋白酶(cathepsin)降解外源性蛋白、膜蛋白和长寿蛋白质。1、蛋白质在溶酶体通过ATP-非依赖途径被降解真核细胞内蛋白质的降解有两条重要途径 溶酶体中含50多种水解酶类。溶酶体通过胞吞作用摄取细胞内的物质。这些物质被包裹在液泡中，并与溶酶体融合而被降解。在营养充分的细胞中，溶酶体对蛋白质的降解是无选择性的。 许多正常和病理过程都伴有溶酶体活性的增加，由于不被使用、神经切除或者外伤引起的肌肉损耗都是溶酶体活性增高引起的。例如：在分娩后出现的子宫回缩，这个肌肉器官的重量在9天内

15、从2kg减少到50g。风湿性关节炎就涉及溶酶体的细胞外释放，从而降解周围组织。2、蛋白质在蛋白酶体通过ATP-依赖途径被降解 依赖ATP和泛素 降解异常蛋白和短寿蛋白质 泛素(ubiquitin) 76个氨基酸组成的多肽(8.5kD) 普遍存在于真核生物而得名 一级结构高度保守泛素与选择性被降解蛋白质形成共价连接，并使其激活，即泛素化，包括三种酶参与的3步反应，并需消耗ATP。蛋白酶体(proteasome)对泛素化蛋白质的降解。 泛素介导的蛋白质降解过程泛素化过程E1：泛素激活酶E2：泛素结合酶E3：泛素蛋白连接酶UBCO-O+HS-E1ATPAMP+PPiUBCOS E1HS-E2HS-E

16、1UBCOS E2UBCOS E1UB：泛素Pr：被降解蛋白质PrHS-E2UBCOS E2UBCNH OE3Pr泛素介导的蛋白质降解过程：氨基酸代谢概况合成分解嘌呤、嘧啶、肌酸等含氮化合物代谢转变胺类 + CO2脱羧基作用脱氨基作用消化吸收 其它含氮物质 非必需氨基酸NH3CO2+H2O糖或脂类-酮酸谷氨酰胺 尿素食物蛋白质组织蛋白质血液氨基酸组织氨基酸氨基酸代谢库氨基酸代谢库(metabolic pool)一、氨基酸的脱氨基作用（deamination)定义 指氨基酸脱去氨基生成相应-酮酸的过程。脱氨基方式氧化脱氨基转氨基作用联合脱氨基嘌呤核苷酸循环非氧化脱氨基1、L-谷氨酸氧化脱氨基作用

17、存在于肝、脑、肾中催化反应可逆专一性高辅酶为NAD+ 或NADP+催化酶： L-谷氨酸脱氢酶（L-glutamate dehydrogenase）L-谷氨酸NH3-酮戊二酸NAD(P)+NAD(P)H+H+H2O2、转氨基作用定义在转氨酶（transaminase）的作用下，某一氨基酸去掉-氨基生成相应的-酮酸，而另一种-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。 反应式大多数氨基酸可参与转氨基作用，但甘氨酸、苏氨酸、赖氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸除外。 L-氨基酸-酮酸磷酸吡哆醛 磷酸吡哆胺 L-谷氨酸-酮戊二酸转氨酶转氨基作用的机制转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛 转氨酶 正常人各组织AST及ALT活性 (

18、单位/克湿组织)血清转氨酶活性，临床上可作为疾病诊断和预后的指标之一。AST ALTAST ALT转氨酶催化的反应可逆，既参与氨基酸的分解代谢，也参与其合成代谢，转氨基作用不仅是体内多数氨基酸脱氨基的重要方式，也是机体合成非必需氨基酸的重要途径。通过此种方式并未产生游离的氨。 转氨基作用的生理意义3、联合脱氨基作用 两种脱氨基方式的联合作用，使氨基酸脱下-氨基生成-酮酸并产生游离氨的过程。类型转氨基偶联氧化脱氨基作用定义 L-氨基酸-酮酸L-谷氨酸-酮戊二酸转氨酶NH3+NADH+H+L-谷氨酸脱氢酶 H2O+NAD+转氨基偶联氧化脱氨基作用此种方式既是氨基酸脱氨基的主要方式，也是体内合成非必

19、需氨基酸的主要方式。主要在肝、肾组织进行。4、嘌呤核苷酸循环苹果酸 腺苷酸代琥珀酸次黄嘌呤 核苷酸 (IMP)腺苷酸代琥珀酸合成酶-酮戊 二酸氨基酸 谷氨酸-酮酸 转氨酶 草酰乙酸天冬氨酸AST此种方式主要在肌肉组织进行。腺苷酸脱胺酶H2ONH3延胡索酸腺嘌呤核苷酸(AMP)氨是体内正常代谢的产物，具有毒性氨能渗透细胞膜与血脑屏障，损伤中枢神经系统正常人血氨浓度 60mol/L （0.1mg/100ml）体内氨主要在肝脏合成尿素而降解二、氨的代谢1、体内氨的来源（一）氨基酸脱氨基作用产生的氨是血氨主 要来源, 胺类的分解也可以产生氨 RCH2NH2RCHO + NH3胺氧化酶（二）肠道吸收 氨

20、基酸在肠道细菌腐败作用下产生的氨 血中尿素渗入肠道后水解产生的氨（三）肾产生 谷氨酰胺谷氨酸 + NH3谷氨酰胺酶（一）丙氨酸-葡萄糖循环反应过程生理意义 肌肉中氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝。 肝为肌肉提供葡萄糖。丙氨酸是氨的一种暂时储存和运输形式2、体内氨的转运丙氨酸葡萄糖 肌肉蛋白质氨基酸NH3谷氨酸-酮戊 二酸丙酮酸糖酵解途径肌肉丙氨酸血液丙氨酸葡萄糖-酮戊二酸谷氨酸丙酮酸NH3尿素尿素循环糖异生肝丙氨酸-葡萄糖循环葡萄糖（二）谷氨酰胺的运氨作用 反应过程谷氨酸 + NH3谷氨酰胺谷氨酰胺合成酶ATPADP+Pi谷氨酰胺酶在脑、肌肉合成谷氨酰胺，运输到肝和肾后再分解为氨和谷氨酸，从而进行

21、解毒。生理意义谷氨酰胺是氨的解毒产物，也是氨的储存及运输形式，并为含氮化合物的合成提供原料。 3、尿素的合成-体内氨的主要去路 在肝内合成尿素，这是最主要的去路 合成非必需氨基酸 合成其它含氮化合物（一）鸟氨酸循环尿素合成1. 合成部位 主要在肝细胞的线粒体及胞液中。2. 合成过程（1） 氨基甲酰磷酸的合成CO2 + NH3 + H2O + 2ATP氨基甲酰磷酸合成酶（N-乙酰谷氨酸，Mg2+）COH2NO PO32-+ 2ADP + Pi氨基甲酰磷酸 反应在线粒体中进行反应由氨基甲酰磷酸合成酶(carbamoyl phosphate synthetase, CPS-)催化。CPS-是一种别构

22、酶，N-乙酰谷氨酸为其激活剂，反应消耗2分子ATP。N-乙酰谷氨酸(AGA)（2）瓜氨酸的合成鸟氨酸氨基甲酰转移酶H3PO4+氨基甲酰磷酸由鸟氨酸氨基甲酰转移酶催化。反应在线粒体中进行，瓜氨酸生成后进入胞液。（3）精氨酸的合成反应在胞液中进行。 精氨酸代琥珀酸合成酶ATPAMP+PPiH2OMg2+天冬氨酸精氨酸代琥珀酸精氨酸延胡索酸精氨酸代琥珀酸裂解酶精氨酸代琥珀酸（4）精氨酸水解生成尿素反应在胞液中进行尿素鸟氨酸精氨酸鸟氨酸循环2ADP+PiCO2 + NH3 + H2O氨基甲酰磷酸2ATPN-乙酰谷氨酸Pi鸟氨酸瓜氨酸精氨酸延胡索酸氨基酸草酰乙酸苹果酸-酮戊 二酸谷氨酸-酮酸精氨酸代 琥

23、珀酸瓜氨酸天冬氨酸ATPAMP + PPi鸟氨酸尿素线粒体胞 液 反应小结原料：2个氮原子，一个来自于游离氨基酸脱 氨基生成的氨，另一个来自天冬氨酸。过程：先在线粒体中进行，再在胞液中进 行。耗能：3 个ATP，4 个高能磷酸键。1、高蛋白质膳食促进尿素合成2、AGA激活 CPS-启动尿素合成3、精氨酸代琥珀酸合成酶活性促进尿素合成尿素合成受膳食蛋白质和两种限速酶活性的调节酶相对活性氨基甲酰磷酸合成酶鸟氨酸氨基甲酰转移酶精氨酸代琥珀酸合成酶精氨酸代琥珀酸裂解酶精氨酸酶4.5163.01.03.3149.0正常成人肝尿素合成酶的相对活性酶相对活性氨基甲酰磷酸合成酶鸟氨酸氨基甲酰转移酶精氨酸代琥珀

24、酸合成酶精氨酸代琥珀酸裂解酶精氨酸酶4.5163.01.03.3149.0高氨血症与氨中毒血氨浓度升高称高氨血症，常见于肝功能严重损伤时，尿素合成酶的遗传缺陷也可导致高氨血症。高氨血症时可引起脑功能障碍，称氨中毒。TAC氧化磷酸化脑供能不足-酮戊二酸谷氨酸谷氨酰胺NH3NH3 脑内 -酮戊二酸氨中毒的可能机制氨的代谢与氨中毒三、-酮酸的代谢（一）再合成非必需氨基酸（二）转变成糖及脂肪谷氨酸 -酮戊二酸 草酰乙酸 天冬氨酸 TAC 氨基酸分解生成柠檬酸循的中间产物进入柠檬酸循环，其中被降解为丙酮酸、-酮戊二酸、琥珀酰CoA、延胡索酸或草酰乙酸的氨基酸，可以作为合成葡萄糖的前体，称为生糖氨基酸；被

25、降解为乙酰CoA或乙酰乙酸的氨基酸可以转化为脂肪酸或酮体，称为生酮氨基酸。有些氨基酸既是生糖氨基酸又是生酮氨基酸。（三）氧化供能-酮酸在体内可通过TAC和氧化磷酸化彻底氧化为H2O和CO2，同时生成ATP。琥珀酰CoA 延胡索酸草酰乙酸-酮戊二酸柠檬酸乙酰CoA丙酮酸PEP磷酸丙糖葡萄糖或糖原糖-磷酸甘油脂肪酸脂肪甘油三酯乙酰乙酰CoA丙氨酸半胱氨酸丝氨酸苏氨酸色氨酸异亮氨酸亮氨酸色氨酸天冬氨酸天冬酰胺苯丙氨酸酪氨酸异亮氨酸 蛋氨酸丝氨酸 苏氨酸 缬氨酸酮体亮氨酸 赖氨酸酪氨酸 色氨酸 苯丙氨酸 谷氨酸精氨酸 谷氨酰胺组氨酸 缬氨酸CO2CO2氨基酸、糖及脂肪代谢的联系T A C一、氨基酸的脱

26、羧基作用脱羧基作用氨基酸脱羧酶氨基酸胺类RCH2NH2+ CO2磷酸吡哆醛Metabolism of Individual Amino Acids第四节 个别氨基酸的代谢（一）组胺 (histamine)L-组氨酸组胺组氨酸脱羧酶CO2组胺是强烈的血管舒张剂，可增加毛细血管的通透性，还可刺激胃蛋白酶及胃酸的分泌。（二）5-羟色胺( 5-HT)色氨酸5-羟色氨酸5-HT色氨酸羟化酶5-羟色氨酸脱羧酶CO25-HT在脑内作为神经递质，起抑制作用；在外周组织有收缩血管的作用。（三）-氨基丁酸(-aminobutyric acid, GABA) L-谷氨酸GABACO2L- 谷氨酸脱羧酶GABA是抑制

27、性神经递质，对中枢神经有抑制作用。（四）牛磺酸(taurine)牛磺酸是结合胆汁酸的组成成分。 L-半胱氨酸磺酸丙氨酸牛磺酸 磺酸丙氨酸脱羧酶CO2（五）多胺(polyamines) 鸟氨酸腐胺 S-腺苷蛋氨酸 (SAM )脱羧基SAM 鸟氨酸脱羧酶CO2SAM脱羧酶CO2精脒 (spermidine)丙胺转移酶5-甲基-硫-腺苷丙胺转移酶 精胺 (spermine)多胺是调节细胞生长的重要物质。在生长旺盛的组织（如胚胎、再生肝、肿瘤组织）含量较高，其限速酶鸟氨酸脱羧酶活性较强。二、一碳单位的代谢定义（一）概念 机体在合成嘌呤、嘧啶、肌酸、胆碱等化合物时，需要某些氨基酸的参与，这些氨基酸在分解

28、代谢过程中可以提供含一个碳原子的有机基团，称为一碳单位。 种类甲基-CH3亚甲基-CH2-次甲基-CH=甲酰基-CHO亚胺甲基-CH=NH特性性质活泼，参与体内嘌呤和嘧啶的合成在体内不能游离存在 四氢叶酸是一碳单位的载体 FH4的生成FFH2FH4FH2还原酶FH2还原酶NADPH+H+NADP+NADPH+H+NADP+载体及转运形式 FH4携带一碳单位的形式 （一碳单位通常是结合在FH4分子的N5、N10位上）N5CH3FH4N5、N10CH2FH4N5、N10=CHFH4N10CHOFH4N5CH=NHFH4 一碳单位主要来源于氨基酸代谢丝氨酸 N5, N10CH2FH4甘氨酸 N5,

29、N10CH2FH4组氨酸 N5CH=NHFH4色氨酸 N10CHOFH4（二）生成与互变 一碳单位的生成与互变N10CHOFH4N5, N10=CHFH4N5, N10CH2FH4N5CH3FH4N5CH=NHFH4H+H2ONADPH+H+NADP+NADH+H+NAD+NH3组氨酸色氨酸甘氨酸丝氨酸甘氨酸蛋氨酸可以携带-CH3一碳单位的来源、互变和利用一碳单位的主要功能是参与嘌呤、嘧啶的合成N10-CHO-FH4与N5,N10=CH-FH4分别为嘌呤合成提供C2与C8，N5,N10-CH2-FH4为胸腺嘧啶核苷酸合成提供甲基。把氨基酸代谢和核酸代谢联系起来。三、含硫氨基酸的代谢胱氨酸蛋氨酸

30、半胱氨酸 含硫氨基酸1、甲硫氨酸与转甲基作用腺苷转移酶PPi+Pi+蛋氨酸ATPS-腺苷蛋氨酸(SAM)甲基转移酶RHRHCH3腺苷SAMS-腺苷同型半胱氨酸同型半胱氨酸 SAM为体内甲基的直接供体 蛋氨酸循环(methionine cycle)蛋氨酸S-腺苷同型 半胱氨酸S-腺苷蛋氨酸同型半胱氨酸FH4N5CH3FH4N5CH3FH4 转甲基酶(VitB12)H2O腺苷RHATPPPi+PiRH-CH32、半胱氨酸及胱氨酸的代谢1. 谷胱甘肽（GSH）的生成与功能-2H+2HCH2SHCHNH2COOHCH2CHNH2COOHCH2CHNH2COOHSS2H2N-CH-CH2-C-N-CH-C-N-CH2-COOHOOCOOHHHCH2SHGSH（还原型） GSSG（氧化型）-2H+2HGluCysGly 维持细胞内巯基酶的活性；维持细胞膜的完整性；某些物质的还原状态葡萄糖-6-磷酸6-磷酸葡萄糖酸NADP+NADPH+H+2GSHGSSGH2O22H2O6-磷酸葡萄糖脱氢酶谷胱甘肽还原酶谷胱甘肽过氧化物酶谷胱甘肽过氧化物酶 * 此类酶可保护生物膜及血红蛋白免遭损伤2. 硫酸代谢含硫氨基酸分解可产生硫酸根，半胱氨酸是主要来源。SO42-+ ATPAMP - SO3-(腺苷-5-磷酰硫酸)3-PO3H2-AMP-S