生物化学(第二版)-电子教案(完整版)

1、 生物化学 课程教案首页授课教师班级学时2授课日期主题或任务绪论课型考试授课地点多媒体教室企业专业教室实训室教学目标1.掌握生物化学的概念、研究内容，使学生对本学科有一定的了解。2.了解生物化学的学习方法。3. 培养理论联系实际、实事求是的工作作风和科学严谨的工作态度。4. 培养自主学习能力。学习内容1生物化学的概念和任务2生物化学的发展简史3生物化学与药学4学习方法重点难点1. 生物化学的研究内容教学方法理论讲授 小组讨论 项目教学任务驱动 参观教学 模拟教学实验实训 演示教学 其他 案例素材资源文本素材实物展示PPT幻灯片音频素材视频素材动画素材图形/图像素材网络资源其他教学设计1.提问，

2、引入新课；5分钟2. 教师简介生物化学的概念、研究内容；20分钟3学生阅读“生物化学的发展简史”，讨论、总结出主要内容，让学生上台讲解；20分钟4教师总结穿插看视频；40分钟5.学生自学；5分钟学习评价行为表现 课堂作业 测验测试 制作作品 其他 作业题目学生分组，准备讲解-肽，做PPT双语教学授课步骤时间 内 容备注问题引入5分钟人为什么要吃饭？为什么要吃糖、脂肪、蛋白质和维生素等，这些物质进入体内如何转化，人的生命力是什么，是怎么生成的？从问题引入，激发学生兴趣任务分配5分钟1掌握生物化学的研究内容2了解生物化学的发展史。3明确生物化学在各学科中的地位，激发学生学习热情。4了解生物化学的学

3、习内容和学习方法。讲解30分钟还原型谷胱甘肽第一章 绪论生物化学（biochemistry）的内容涵义-生物学与化学交叉而产生的一门边缘学科，是运用化学、物理、免疫及生物学的理论和方法研究组成生物体的基本物质的化学组成、理化性质、结构与功能的关系以及这些物质在体内的变化规律及其与生理功能之间的关系，是在分子水平上阐明生命现象的本质一门学科，是一门研究生命的化学的科学，又称为生命的化学。 二、研究内容生物体的化学组成、分子结构、理化性质、结构与功能的关系从生物学的角度讲，细胞是生物体基本结构与功能单位。 细胞膜：选择透过性膜，小分子可通过，大分子不能。细胞 细胞核：遗传物质储存和复制的场所。细胞

4、质：生命代谢活动的主要场所。由基质、各种细胞器（核糖体、线粒体、质体、高尔基体等）构成。从化学的角度讲，生物体内的物质分为有机物和无机物两大类。无机物有水和无机盐，在生物体和细胞的成分中，水是含量最高的化合物，一般细胞或机体内水的含量在50%以上，甚至可达99%。新生婴儿中体内水的含量约占80%、而老年人则可能下降至55%，人体的含水量随年龄增长而减少。因此如果没有水，生命活动将无法进行。重要的有机物主要是蛋白质（包括酶）、核酸、糖类、脂类等，他们是生物体内特有的大分子，叫生物大分子。这些物质种类繁多，结构复杂，但其结构有一定的规律性，都是由许多小分子按一定的顺序和方式连接而成的多聚体，分子量

5、由几千到上百万不等。构成聚合物的小分子叫单体，如：蛋白质氨基酸（肽键）核 酸核苷酸（磷酸二酯键）多 糖 单 糖（糖苷键）它们是组成生命体的基本物质，要研究生命，首先要对这类分子的化学组成、结构、性质进行分析。这是认识生物体的物质基础。物质代谢及其调控物质代谢又叫新陈代谢，是生命体的基本特征之一。生命体的基本物质不断地进行复杂多样而又有规律的化学变化，并与周围环境不断地进行物质交换和能量交换。新陈代谢一旦停止，生命就结束。生命体具有精密、完善的代谢调控机制，使新陈代谢能有序地进行，使各组织器官的功能得以正常发挥。一旦调控机制受到破坏，人体就会表现出疾病。所以物质代谢及其调控是生物化学的中心内容。

6、遗传信息的储存、传递和表达 DNA复制，即遗传信息的传递；DNA转录成RNA，再指导蛋白质的生物合成，完成遗传信息的表达。这是现代生化的研究内容。第二节 生物化学的发展生物化学是一门较年轻的学科，在欧洲约在160年前开始，逐渐发展，一直到1903年才引进“生物化学”这个名词而成为一门独立的学科。但发展历史却很悠久，在我国，其发展可追溯到远古。一、古代生化的应用我国古代劳动人民在饮食、医、药等方面都有不少创造和发明。1.饮食方面：公元前21世纪（4000年前），我国人民已能造酒，作酒必用曲，故称曲为酒母，又叫做媒，与酶通，是促进谷物中的淀粉转化为酒的媒介物，现在将促进生物体内化学反应的媒介物（即

7、生物催化剂）统称为酶；公元前12世纪以前，已能制饴（麦芽糖），是大麦芽中的淀粉酶水解谷物中淀粉的产物。在这同时，还能将酒发酵成醋。可见我国在上古时期，已使用生物体内一类很重要的有生物学活性的物质酶，这也是酶学的萌芽。2. 医药方面：我国古代医学对某些营养缺乏病的治疗，也有所认识，如地方性甲状腺肿古称“瘿病”，主要是饮食中缺碘所致，公元 4世纪，用含碘丰富的海带、海藻、紫菜等海产品防治。而在欧洲直到公元1170年才有用海藻及海绵的灰分治疗此病者。脚气病是缺乏维生素B1的病，孙思邈（公元581682年）认为是一种食米区的疾病，可用含有维生素B1的中药等治疗。夜盲症古称“雀目”，是一种缺乏维主素A的

8、病症。孙思邈首先用含维生素A较丰富的猪肝治疗。中国古代在生物化学的发展上，是有一定贡献的。但是由于历代封建王朝的尊经崇儒，斥科学为异端，所以近代生物化学的发展，欧洲就处于领先地位。二、近代生化的发展大体可分为三个阶段：初期阶段始于18世纪初，主要研究生物体的化学组成，对生物体各种组成成分进行分离、纯化、结构测定、合成及理化性质的研究。蓬勃发展阶段主要特点是研究生物体内物质的变化，即代谢途径，突出成就是确定了糖酵解、三羧酸循环以及脂肪分解等重要的分解代谢途径。发现了必需氨基酸、必需脂肪酸、多种维生素及一些不可或缺的微量元素等。在内分泌方面，发现了各种激素。分子生物学时代主要是探索遗传信息的储存、

9、传递和表达。三、生物化学发展中的重大事件匈牙利科学家阿尔伯特森特哲尔吉因发现维生素C而获得1937年的诺贝尔医学奖。英国生物化学家克雷布斯发现三羧酸循环，获1953年诺贝尔生理学奖；1953年沃森-克里克确定DNA双螺旋结构，获1962年诺贝尔生理、医学奖；1955年，英国生物化学家桑格尔确定牛胰岛素结构，获1958年诺贝尔化学奖；1980年，桑格尔和吉尔伯特设计出测定 DNA序列的方法，获1980年诺贝尔化学奖；1997年，stanley B prusiner，发现一新型的致病因子感染性蛋白颗粒“pnion”（疯牛病），获1980年诺贝尔生理、医学奖。诺贝尔奖金（90多万美元，最高荣誉）阿尔

10、伯特森特哲尔吉是20世纪最著名的科学家之一，出生于匈牙利的布达佩斯，他称自己当时是“一个不怎么灵的孩子”，一个差生，十多岁时，突然对科学着了迷，以荣誉学生从高中毕业，1911年进入布达佩斯医学院。哲尔吉在1917年完成医学教育后的7年时间里，先后在德国、荷兰等国从事生物化学研究，在此期间，他对为什么水果暴露在空气中会变成褐色发生了兴趣，经进一步研究，他分离出了当时还不为所知的一种能够阻止水果变色的物质，并取名为hexuronic acid，后来确定了这种物质就是今天我们所知道的维生素C并获得1937年的诺贝尔医学奖。我国的生物化学与世界先进水平较接近，1965年合成结晶牛胰岛素，1981年合成

11、酵母丙氨酸转运核糖核酸，猪胰岛素X射线晶体的分析研究，表明我国生物大分子的X射线晶体结构研究跨入了世界先进行列。第三节 生物化学与药学生物化学是药学各学科的“共同语言”。药理学在很大程度上是以生物化学为基础的，由于大多数药物都通过酶催化反应进行代谢，因此要了解药物在体内如何进入细胞，在细胞内如何代谢转化，并在分子水平上探讨药物作用机制，必须以生物化学知识为基础；药物化学研究药物的化学性质、合成及结构与药效的关系，应用生物化学的知识可为新药设计提供依据，以减少新药寻找过程的盲目性，提高寻找新药的效率；药剂学研究药物制剂与药物在体内的吸收、分布、代谢转化和排泄过程的关系，阐明药物剂型因素与疗效之间

12、的关系，因此生化代谢与调控理论是药剂学的重要基础。生物化学对预防医学也很重要。如何供给人体以适当的营养，从而增进人体的健康，是生物化学的一个重要问题。适当的营养可预防、治疗疾病。维生素是治疗维生素缺乏症和不足症的最有效药物；补充蛋白质可加速外科创伤的愈合。生物化学在制药工业生产实践中也起着重要作用。生化药物是运用生物化学理论和技术，把生物体内重要的基本物质用于治疗疾病的一大类药物，在临床应用的已有200多种，包括氨基酸、蛋白质、核酸、酶、维生素和激素等。例如：从动物脑组织提取物中制取脑磷脂、卵磷脂；从胃粘膜及分泌的消化液制备胃蛋白酶、胶原蛋白酶等；以人血为原料可生产人血白蛋白、免疫球蛋白等。生

13、化药物因具有药理活性高、毒副作用小、营养价值高等特点而成为制药工业的新门类。特别是80年代以来，应用DNA重组技术生产人胰岛素、乙肝疫苗、狂犬病疫苗、口蹄疫疫苗和爱滋病疫苗，使生化药物成为新的增长点。看视频10分钟1、人类基因组计划(human genome project, HGP)： HYPERLINK /view/2398.htm t _blank 美国科学家于1985年率先提出，于1990年正式启动。这一价值达30亿美元的人类基因组计划，由美、英、法、德、日和我国共同参与，我国科学家承担了1的任务。基因组就是一个生命体的遗传信息的总和。人类只有一个基因组，大约有510万个基因。这一计划

14、旨在为30多亿个 HYPERLINK /view/24576.htm t _blank 碱基对构成的人类基因组精确测序，发现所有人类基因并搞清其在 HYPERLINK /view/6633.htm t _blank 染色体上的位置，破译人类全部遗传信息。人类基因草图的完成，为基因诊断、基因治疗及基因工程药物的开发创造了前提。2、基因工程（DNA重组技术）：把某种生物的遗传物质分离出来，在体外进行切割、拼接和重组，然后导入另一更易生长、繁殖的受体细胞中，进行正常的复制和表达，改变他们的遗传性能，从而获得新物种的一种崭新技术。用基因重组制成的药物，如基因工程胰岛素（胰岛素若从猪、牛等动物的 HYP

15、ERLINK /view/63378.htm t _blank 胰腺中提取，100Kg胰腺只能提取4-5g的胰岛素，而将合成的胰岛素基因导入 HYPERLINK /view/29729.htm t _blank 大肠杆菌，每2000L培养液就能产生100g胰岛素！价格降低了30%-50%!）、基因乙肝疫苗、干扰素、基因工程人血清白蛋白和人生长激素等也有极强的医疗作用。基因工程在改造生物产品、创建或改良动植物品种等方面有重要作用。转基因就是利用分子生物学手段，将某些生物的基因转移到其他的生物物种中去，使其出现原物种不具有的性状或产物。以转基因生物为原料加工生产的食品就是转基因食品。例如西红柿非常

16、不易贮藏和运输，科学家将一种能抑制西红柿体内成熟衰老激素基因的基因移植到西红柿细胞内，就培育成了耐贮转基因延熟西红柿。20世纪80年代初，美国最早进行转基因食品的研究。从1983年第一种转基因作物诞生，到1997年，美国已能生产34种转基因作物，如土豆、西葫芦、玉米、番茄、木瓜、大豆等，并形成了可观的产业规模。转基因食品潜在危害：有些转基因生物产品可能含有有毒物质和过敏源，会对人体健康产生不利影响，严重的甚至可以致癌或导致某些遗传疾病。农作物被转基因后，不仅仅是合成的蛋白质发生了改变，细胞内许多相应的代谢过程也会改变，从而使得很多代谢产物发生改变，这些改变了的代谢产物和蛋白质不同，未必能够被分

17、解成无毒无害的成分，因为胃肠道没有或者难以诱导出相应的分解酶，人体摄入之后对人的健康极有可能产生有害的影响。国外已经有实验证实，转基因食物对实验动物有害的。可能会使种子不育；可能会影响其他物种的生长。通过视频了解最新科技的发展分组讨论20分钟学习方法1.课前预习，认真听讲。生物化学的内容很多，上课前头脑中要有一个轮廓。2循序渐进，前后联系。生物化学分为叙述和动态两大部分，两部分之间是互相联系的。结构是代谢的基础，而在学习结构时，往往也涉及一些代谢的知识。学完代谢之后，如果再复习一下结构的知识，会有更深刻的理解。 3归纳对比。生物化学概念性描述性的内容居多，复杂抽象，很少有推导性或计算性的内容，

18、因此，它不同于理科而更近似于文科，记忆的东西多，也有需要理解的知识，要在理解的基础上记忆；因为各代谢过程相互关联，所以要经常复习，善于总结归纳和对比。如来源去路可采用图表式归纳，一些相似易混淆的内容，采用对比归纳。经对比、分辨，知识点便容易记住。分组讨论如何学习生化教师总结10分钟1、总结重点2、学生课堂表现3、讨论情况评价10分钟1.学生自我评价（本组针对准备工作、收集资料的完善程度、方案的可行性、对出现问题考虑的全面性、解决问题方法的正确性等）且打分。2.不同组学生互相评价（同上内容和其他组学生的表达能力、团结协作及创新精神）且打分。3.教师评价（在学生自我和互评的基础上，综合评价每个学生

19、，包括针对个别学生还要提问一些问题）且打分。教 案 首 页课程名称生物化学课程学时项目名称蛋白质化学项目学时教学单元名称蛋白质的分离与纯化单元学时学习者分析学生学习基础较差，学习习惯、方法、能力欠佳，逻辑思维能力较弱，空间想象能力较差，适合“做中学”；单元教学目标会利用蛋白质的性质进行分离纯化；单元教学内容第6节 蛋白质的分离与纯化教学方法与手段在实训室进行一体化教学，使用案例分析、分组讨论、方案设计等教学方法多媒体教学组织形式问题引入、图片讲解、案例分析、方案设计、小组讨论、技能操作、总结评价教学资源设计教学场所（用标记）1.普通教室（）2. 多媒体教室（）3.理实一体教室（）4.实训室（）

20、5.其它 教学资源课件、图片、仪器、试剂学习效果分析在实训室进行一体化教学，使用案例分析、分组讨论、方案设计等教学方法，通过学生的实际操作，取得了较好的教学效果。备注授课步骤时间 内 容备注回顾5分钟复习蛋白质的性质问题引入5分钟某药厂从动物中提取某种蛋白质，每组设计一个实验方案，对蛋白质进行分离纯化。情景设计：工厂化验室分组讨论15分钟还原型谷胱甘肽第6节 蛋白质的分离与纯化1、提取2、分离纯化（1）盐析法（2）低温有机溶剂沉淀法（3）透析法（4）电泳法案例分析教师讲解30凝胶过滤法离子交换层析法结合图片讲解实验讲解10分钟纸层析法结合实物学生计划10准备方案、试剂学生实施100按计划分组做

21、教师总结5分钟规范性、纪律性、合作精神、课堂表现 评价5分钟1.学生自我评价（本组针对准备工作、收集资料的完善程度、方案的可行性、对出现问题考虑的全面性、解决问题方法的正确性等）且打分。2.不同组学生互相评价（同上内容和其他组学生的表达能力、团结协作及创新精神）且打分。3.教师评价（在学生自我和互评的基础上，综合评价每个学生，包括针对个别学生还要提问一些问题）且打分。 生物化学 课程教案首页授课教师班级学时2授课日期主题或任务蛋白质性质课型考试授课地点多媒体教室企业专业教室实训室教学目标1. 掌握蛋白质的主要理化性质；2.能进行蛋白质的定性测定；3. 培养理论联系实际、实事求是的工作作风和科学

22、严谨的工作态度。4. 培养学生与人交往和团结合作的能力。学习内容第5节 蛋白质的性质 一、蛋白质的两性解离 二、蛋白质的胶体性质 三、蛋白质的变性 四、蛋白质的沉淀 五、蛋白质的颜色反应 六、蛋白质的紫外吸收性质重点难点1. 蛋白质的两性解离2. 蛋白质的变性教学方法理论讲授 小组讨论 项目教学任务驱动 参观教学 模拟教学实验实训 演示教学 其他 案例素材资源文本素材实物展示PPT幻灯片音频素材视频素材动画素材图形/图像素材网络资源其他教学设计1.复习；5分钟2.举生活实例，引出新课；10分钟 3教师讲解蛋白质的两性解离；15分钟4.学生讨论蛋白质的变性；15分钟5. 教师讲解“蛋白质胶体性质

23、”；15分钟6.学生讨论+教师讲解“蛋白质沉淀”；15分钟7.学生自学，15分钟学习评价行为表现 课堂作业 测验测试 制作作品 其他 作业题目预习实验，写预习报告双语教学授课步骤时间 内 容备注回顾5分钟复习蛋白质的结构：蛋白质具有一、二、三、四级结构任务分配5分钟生活实例：我们所吃的瘦肉和鸡蛋都是蛋白质，为什么要吃熟的？豆子和豆腐哪个好消化？豆腐是怎么制作的？重金属为什么能使人中毒？中毒后怎么解除？教师讲解20分钟第三节 蛋白质的理化性质一、蛋白质的两性解离两性解离蛋白质分子中除了-氨基和-羧基外，侧链R上的-NH2、-COOH、-羧基、咪唑基、胍基等，均可以发生不同程度的电离。因此，蛋白质

24、是两性电解质。蛋白质带电情况主要取决于溶液pH。 负离子 两性离子 正离子（pHpI） （pH=pI ） （pHpI）在酸性环境中负离子与H+中和成盐而带正电；在碱性环境中正离子与OH-中和成盐而带负电。 （二）等电点通过调节溶液pH，可以使蛋白质所带的正电荷与负电荷恰好相等，即蛋白质分子呈电中性，这时溶液的pH值称为蛋白质的等电点（pI）。电泳学生讨论55二、蛋白质的变性讨论1：豆腐是怎么制作的？1、豆腐就是大豆蛋白质的浓溶液加热加卤水（卤水是氯化镁、硫酸镁和氯化钠的混合物) 而成的凝固体。溶液凝固是卤水使豆浆中的蛋白质凝结成胶体。大豆蛋白质变性了。讨论2： 为什么医院里用高温蒸煮、照射紫外

25、线、喷洒苯酚溶液、在伤口处涂抹酒精溶液等方法来消毒杀菌？ 讨论3： 为什么生物实验室用甲醛溶液（福尔马林）保存动物标本？ 讨论4：为什么在农业上用波尔多液（由硫酸铜、生石灰和水制成）来消灭病虫害？由以上讨论得出蛋白质变性的概念-受物理和化学因素的影响，致使蛋白质的理化性质有所改变和生物学功能丧失。变性因素-1物理因素：加热、紫外线、X射线、超声波、高压、震动等。2化学因素：强酸、强碱、尿素、重金属盐、有机溶剂等。变性的特点-变性蛋白质只有空间构象的破坏，并不涉及肽键的断裂，所以并不导致一级结构的破坏，蛋白质分子量不变。 变性蛋白质的性质-1生物活性丧失，这是蛋白质变性的最重要的特征。例如酶变性

26、失去催化作用。血红蛋白失去运输氧的功能，胰岛素失去调节血糖的生理功能等。2理化性质发生了变化，溶解度降低，粘度增加，易发生凝集、沉淀，易被蛋白酶水解。因此，蛋白质煮熟食用比生吃好消化。 其他案例：1.为鉴定尿中是否含有蛋白质常用加热法来检验。2人体衰老、皮肤变粗糙、干燥，是因为蛋白质逐渐变性，亲水性相应减弱的结果。紫外照射，引起眼睛白内障，主要是由于眼球晶体蛋白质的变性凝固。植物种子放久后蛋白质的亲水性降低而失去发芽能力。三、蛋白质的胶体性质蛋白质分子颗粒直径在1100nm之间，恰好在胶体粒子的直径范围。又由于蛋白质分子表面有许多极性基团，亲水性极强，易溶于水成为稳定的亲水胶体溶液。蛋白质亲水

27、胶体的稳定性，主要决定于两个因素：第一是水化层，蛋白质分子颗粒表面带有很多亲水基，如-NH2、-COOH、-OH、-SH等，对水有较强的吸引力，使蛋白质分子表面常为多层水分子所包围，形成一层水膜，从而相互隔开，不易聚集沉淀。第二是表面带同种电荷。蛋白质在偏离等电点的溶液中带同种电荷，同性电荷相斥，也不易聚集沉淀。蛋白质分子大，不易透过半透膜，透析，可用来分离纯化蛋白质。四、蛋白质的沉淀将蛋白质溶液pH调节到等电点，或加入某种脱水剂，则蛋白质分子就会互相凝聚而析出沉淀。讨论1：豆腐制作-盐析法在蛋白质溶液中加入大量的中性盐以破坏蛋白质的胶体稳定性而使其析出。常用（NH4）2SO4、Na2SO4、

28、MgSO4等中性盐。讨论2：用甲醛溶液（福尔马林）保存动物标本？-有机溶剂沉淀法甲醇、乙醇、丙酮等有机溶剂是良好的蛋白质沉淀剂。因其与水的亲和力比蛋白质强，故能迅速而有效地破坏蛋白质胶体的水膜，从而使蛋白质溶液的稳定性大大降低。但一般都要与等电点法配合，则蛋白质沉淀效果更好。有机溶剂长时间作用于蛋白质会引起变性。用这种方法操作时需要注意：低温操作。快速进行。提取液和有机溶剂都需要事先冷却。讨论3：鸡蛋煮熟了会凝固-加热沉淀法讨论4：重金属为什么能使人中毒？-重金属盐沉淀法蛋白质在pH大于等电点的溶液中带负电，可与重金属离子Pb2+、Hg2+、Cu2+等结合成不溶性蛋白盐而变性沉淀。讨论5：柿石

29、症、尿中有无蛋白（三氯醋酸）、-生物碱试剂沉淀法单宁酸、苦味酸、磷钨酸、磷钼酸、等，亦是蛋白质的沉淀剂。在pH小于等电点的溶液中，蛋白质带正电荷基团与这些酸的带负电荷基团结合而发生不可逆沉淀反应的缘故。学生分组讨论，举出生活中的实例，进一步理解蛋白质的性质在生物体的生命活动中，与蛋白质变性作用有关的案例红药水（汞）消毒；解重金属毒自学5五、蛋白质的颜色反应蛋白质的颜色反应实际上是其氨基酸的一些基团以及肽键等与一定的试剂所发生的化学反应，不一定是蛋白质的特异反应。所以在利用这些反应鉴定蛋白质时，必须结合其它性质。茚三酮反应（二）双缩脲反应（三）酚试剂反应：六、蛋白质的紫外吸收特征蛋白质分子中，酪

30、氨酸、苯丙氨酸和色氨酸残基的苯环含有共轭双键，使蛋白质具有吸收紫外光的性质。吸收高峰在280nm处，其吸光度与蛋白质含量成正比。远紫外-220-紫外360可见光760红外-远红外设计方案20分钟1、在两个试管里各加入3 mL溶液，给一个试管加热，同时向另一个试管加入少量乙酸铅溶液，观察发生的现象。（凝结，生成沉淀）2、在一个试管里加入2毫升溶液，再慢慢地加入2毫升饱和硫酸铵溶液，摇匀，看是否有白色絮状的沉淀析出，把这种浑浊液倒一些在另一个盛有蒸馏水的试管里，用力振荡，看溶液有无变化。3、将上述溶液5ml放入透析袋中，扎紧，然后悬挂在盛有蒸馏水的烧杯中，使其上开口端位于水面之上。经过20分钟后，

31、自烧杯中取出水样1ml于试管中，滴加BaCl2，检查是否有SO42-存在，再自烧杯中取出水1ml于另一试管中进行双缩脲反应，加入10%氢氧化钠溶液2ml，摇匀，再加入1%硫酸铜溶液两滴，随加随摇。观察是否有紫玫瑰色出现。4、颜色反应。各组分别设计方案，进行展示实验实施50蛋白质性质实验教师总结10分钟1、蛋白质的分离纯化-电泳、透析、盐析的应用；2、变性与沉淀的关系；3、蛋白质的定性测定-加热、重金属、盐析、颜色反应等。对蛋白质的性质进行归纳、对比，对学生的设计方案进行讲评。评价10分钟1.学生自我评价（本组针对准备工作、收集资料的完善程度、方案的可行性、对出现问题考虑的全面性、解决问题方法的

32、正确性等）且打分。2.不同组学生互相评价（同上内容和其他组学生的表达能力、团结协作及创新精神）且打分。3.教师评价（在学生自我和互评的基础上，综合评价每个学生，包括针对个别学生还要提问一些问题）且打分。 生物化学 课程教案首页授课教师班级学时2授课日期主题或任务蛋白质化学组成、结构课型考试授课地点多媒体教室企业专业教室实训室教学目标1. 掌握蛋白质的元素组成特点、氨基酸的基本结构、蛋白质四级结构；2.了解肽键、多肽链的特点；3. 培养理论联系实际、实事求是的工作作风和科学严谨的工作态度。4. 培养良好的职业道德和行为规范。学习内容蛋白质是生命的物质基础 蛋白质的化学组成 一、蛋白质的元素组成

33、二、蛋白质的基本结构单位-氨基酸肽第4节 蛋白质的分子结构重点难点1. 氨基酸的结构2. 蛋白质四级结构教学方法理论讲授 小组讨论 项目教学任务驱动 参观教学 模拟教学实验实训 演示教学 其他 案例素材资源文本素材实物展示PPT幻灯片音频素材视频素材动画素材图形/图像素材网络资源其他教学设计1.提问，引入新课；5分钟2.看视频；15分钟 3教师讲解氨基酸的基本结构；10分钟4.学生讲解“肽”；10分钟5. 教师讲解“蛋白质结构”；40分钟6.学生讨论；10分钟学习评价行为表现 课堂作业 测验测试 制作作品 其他 作业题目蛋白质各级结构中的化学键都有哪些？是否所有蛋白质都具有四级结构？双语教学授

34、课步骤时间 内 容备注问题引入3分钟我们每天所吃的肉、蛋、奶都是蛋白质，它们的结构、性质怎样？饮食中为什么每天都要摄入蛋白质？从问题引入，激发学生兴趣资讯分析2分钟蛋白质的生理作用蛋白质的化学组成蛋白质的结构看视频10分钟还原型谷胱甘肽第1节 蛋白质是生命的物质基础视频1：普遍性、种类繁多、生理功能多样第2节 蛋白质的化学组成1、元素组成视频:2：三聚氰胺，每100g牛奶中添加0.1克三聚氰胺，理论上就能提高0.625%蛋白质。2、蛋白质的基本结构单位-氨基酸氨基酸的结构特点、分类案例分析学生讲解10分钟第3节 肽肽键、肽键平面、肽、肽链学生分组，做PPT教师讲解40蛋白质的分子结构蛋白质的结

35、构分为一级结构、二级结构、三级结构及四级结构。二级以上的结构又称空间结构或三维结构。蛋白质一级结构-氨基酸残基的排列顺序。是由遗传信息决定的，是蛋白质的基本结构。二级结构-多肽链主链中若干肽单位沿一定的轴螺旋或折叠所成的空间结构。主要形式-螺旋、-折叠、-转角、无规卷曲。图 2-7 肌红蛋白的三级结构蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上，由于侧链基团相互作用，进一步盘曲折叠形成具一定规律的构象，包括主链构象和侧链构象（即包括一切原子的空间排布）。蛋白质的四级结构：由两条或多条具有独立三级结构的肽链以次级键缔合而成的构象称为蛋白质的四级结构。分组讨论10分钟蛋白质各级结构特点教师总结5分

36、钟 一级结构 二级结构 三级结构 四级结构 化学键 肽键 氢键为主 疏水键为主 疏水键为主二硫键 氢键、盐键 氢键、盐键重点 aa排列顺序 螺旋 一条多肽链中 2条或以上多 折叠 R基团作用 肽链作用 评价5分钟1.学生自我评价（本组针对准备工作、收集资料的完善程度、方案的可行性、对出现问题考虑的全面性、解决问题方法的正确性等）且打分。2.不同组学生互相评价（同上内容和其他组学生的表达能力、团结协作及创新精神）且打分。3.教师评价（在学生自我和互评的基础上，综合评价每个学生，包括针对个别学生还要提问一些问题）且打分。一级结构 二级结构 三级结构 四级结构 生物化学 课程教案首页授课教师班级学时

37、2授课日期主题或任务蛋白质化学习题课课型考试授课地点多媒体教室企业专业教室实训室教学目标1. 通过单元小测试和课后习题训练，对本章内容有更深入的理解；2.学会分析归纳，能灵活应用所学知识；3. 培养自主学习能力、独立分析问题和解决问题能力。学习内容 一、单元小测试 二、总结，复习 三、课后习题重点难点教学方法理论讲授 小组讨论 项目教学任务驱动 参观教学 模拟教学实验实训 演示教学 其他 测验素材资源文本素材实物展示PPT幻灯片音频素材视频素材动画素材图形/图像素材网络资源其他教学设计1.学生复习；10分钟 2.小测验；20分钟 3教师总结解离；15分钟4.学生做题；20分钟5. 教师讲解习题

38、；15分钟6.学生复习，10分钟学习评价行为表现 课堂作业 测验测试 制作作品 其他 作业题目学生准备PPT，讲解核酸的化学组成双语教学授课步骤时间 内 容备注学生复习10分钟关于本章的疑问小测验20分钟闭卷老师总结15分钟针对小测验的内容讲解学生做练习题20分钟课后练习题教师讲解习题15结合练习题讲解本章重点自由复习10分钟 生物化学 课程教案首页授课教师班级学时授课日期主题或任务核酸性质、提取分离、习题课型考试授课地点多媒体教室企业专业教室实训室教学目标1.掌握核酸的性质和核酸的提取分离方法；2.通过单元小测试和课后习题训练，对本章内容有更深入的理解；3.学会分析归纳，能灵活应用所学知识；

39、4.培养自主学习能力、独立分析问题和解决问题能力。学习内容第3节 核酸的性质一、核酸的一般性质 二、核酸的变性、复性和杂交 三、核酸的紫外吸收性质第4节 核酸的提取分离和含量测定习题重点难点1. 核苷酸的变性2. 核酸的提取分离教学方法理论讲授 小组讨论 项目教学任务驱动 参观教学 模拟教学实验实训 演示教学 其他 素材资源文本素材实物展示PPT幻灯片音频素材视频素材动画素材图形/图像素材网络资源其他教学设计1.复习核算结构；10分钟 2. 学生讲解：核酸的性质；10分钟3老师总结；10分钟4. 教师结合实验内容讲解核酸的提取分离；10分钟5. 小测验：15分钟6. 教师总结；10分钟7.课后

40、练习；25分钟学习评价行为表现 课堂作业 测验测试 制作作品 其他 作业题目学生准备PPT，讲解酶的化学组成双语教学授课步骤时间 内 容备注回顾10核酸的结构学生讲解 10核酸的性质老师总结10分钟1、核酸的分子大小、形状、粘度和溶解性 核酸的分子很大。DNA的分子量一般为1061010。 大多数DNA为线形分子，分子极不对称（细长），因此DNA溶液的粘度极高。当DNA变性时，由螺旋结构转为线团结构，空间伸展长度变短，溶液粘度降低。RNA比DNA分子短得多，且呈无定形，因此粘度比DNA小。 DNA和RNA均微溶于水，但不溶于乙醇、乙醚等有机溶剂， RNA溶于稀氯化钠溶液（0.14mol/L），

41、DNA溶于浓的氯化钠溶液（12mol/L）。2、核酸的酸碱性 两性电解质，具有等电点。通常表现为酸性。3、核酸的紫外吸收 最大吸收值在260 nm附近。4、核酸的变性、复性和分子杂交 变性：同蛋白质； 复性：变性DNA在适当条件下，又可使两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构。分子杂交：异源DNA或RNA复性时重新结合成新的螺旋。注意：与蛋白质比较教师讲解10核酸的提取分离：结合实验小测验15教师总结10课后练习25 生物化学 课程教案首页授课教师班级学时授课日期主题或任务核酸化学组成、结构课型考试授课地点多媒体教室企业专业教室实训室教学目标1.掌握核酸的组成、性质、DNA分子结构；2.了解R

42、NA的结构；3.学会分析归纳，能灵活应用所学知识；4.培养自主学习能力、独立分析问题和解决问题能力。学习内容第1节 核酸分子的化学组成 一、核酸的基本结构单位-核苷酸二、体内重要的游离核苷酸第2节 核酸的结构DNA的结构二、RNA的结构重点难点1. 核苷酸的组成2. DNA的结构教学方法理论讲授 小组讨论 项目教学任务驱动 参观教学 模拟教学实验实训 演示教学 其他 素材资源文本素材实物展示PPT幻灯片音频素材视频素材动画素材图形/图像素材网络资源其他教学设计1.复习5分钟 2.引入新课；5分钟 3看视频；20分钟4. 学生自己看书，然后分组讨论，最后派代表讲解；15分钟5. 教师讲解；35分

43、钟6.学生归纳，10分钟学习评价行为表现 课堂作业 测验测试 制作作品 其他 作业题目学生准备PPT，讲解核酸的性质双语教学授课步骤时间 内 容备注 回顾5蛋白质化学的章节内容引入新章5核酸与蛋白质都是大分子物质，在组成、结构上有相似之处，在学习时要两者相互比较、总结。看视频20视频1：核酸的发现视频2：核酸的组成视频3：核酸的结构学生讨论15学生自己看书，然后分组讨论，最后派代表讲解教师讲解35第一节 核酸的种类、分布与化学组成DNA和RNA的化学组成：核酸的成分DNARNA嘌呤碱腺嘌呤（A）鸟嘌呤（G）腺嘌呤（A）鸟嘌呤（G）嘧啶碱胞嘧啶（C）胸腺嘧啶（T）胞嘧啶（C）尿嘧啶（U）戊 糖D

44、-2-脱氧核糖D-核糖酸磷 酸磷 酸第二节 核酸的分子结构一、 DNA的一级结构、二级结构、三级结构1.DNA的一级结构是由四种脱氧核糖核苷酸通过3，5-磷酸二酯键连接起来的直线形或环形多聚体。多链中核苷酸的排列顺序称为核酸的一级结构。因戊糖和磷酸基团形成的骨架相同，碱基排列顺序不同，可将碱基的排列顺序称为核酸的一级结构。2.双螺旋结构模型的要点DNA分子是由两条方向相反的平行多核苷酸链构成的，两条链都是右手螺旋，有一共同的螺旋轴。一条链的方向是53，另一条链则是35。螺旋直径为2nm。螺旋表面有一条大沟和一条小沟。两条链的碱基在内侧，糖一磷酸主链在外侧，两条链由碱基间的氢键相连。碱基对的平面

45、约与螺旋轴垂直，相邻碱基对平面间的距离（碱基堆积距离）是0.34nm。相邻核苷酸彼此相差36。双螺旋的每一转有10对核苷酸，每转高度为3.4 nm。双螺旋结构模型如图3-9所示。碱基成对有一定规律，腺嘌呤一定与胸腺嘧啶成对，鸟嘌呤一定与胞嘧啶成对。因此有四种可能的碱基对，即AT，TA，GC和CG。A和T间构成二个氢键，G和C间构成三个氢键。3.三级结构超螺旋RNA的一级结构、二级结构 RNA的一级结构是由四种核糖核苷酸通过3，5-磷酸二酯键连接起来的直线形或环形多聚体天然RNA并不像DNA那样都是双螺旋结构，而是单链线形分子。只有局部区域为双螺旋结构。这些双链结构是由于RNA单链分子通过自身回

46、折使得互补的碱基对相遇形成氢键结合而成的，同时形成双螺旋结构。不能配对的区域形成突环（Loop），被排斥在双螺旋结构之外。重点讲解对比10与蛋白质进行对比，归纳总结河北工业职业技术学院 生物化学 课程教案首页授课教师宋瑛班级15制药学时2授课日期主题或任务实验：洋葱中DNA的提取课型考试授课地点多媒体教室企业专业教室实训室教学目标1. 能进行核酸的提取；2. 培养理论联系实际、实事求是的工作作风和科学严谨的工作态度。3. 培养学生与人交往和团结合作的能力。学习内容实验： 洋葱中DNA的提取 一、洋葱的粉碎 二、DNA的提取 重点难点教学方法理论讲授 小组讨论 项目教学任务驱动 参观教学 模拟教

47、学实验实训 演示教学 其他 素材资源文本素材实物展示PPT幻灯片音频素材视频素材动画素材图形/图像素材网络资源其他教学设计1.复习；5分钟2.学生设计方案、讲解；10分钟 3学生分组操作，老师巡回检查并查看结果；60分钟4.教师总结；5分钟5.整理打扫：10分钟学习评价行为表现 课堂作业 测验测试 制作作品 其他 作业题目写实验报告双语教学授课步骤时间 内 容备注回顾5复习核酸的结构 学生讲解、提问10分钟洋葱中DNA的提取洗洁精的作用？食盐的作用？95酒精的作用？分组操作20分钟一、洋葱的粉碎称取25 g洋葱，切碎，放进研钵中，加入20ml洗洁精充分研磨； 二、DNA的提取将研磨液用两层纱布

48、过滤到烧杯中，加入0.25g食盐，搅拌均匀，取上述澄清的洋葱液15ml，加入15ml的95酒精， 轻轻摇动或用玻璃棒轻轻搅拌，白色纤维状粘稠物质析出，即DNA。教师总结评价5整理打扫10分组 生物化学 课程教案首页授课教师班级学时2授课日期主题或任务酶的组成与结构课型考试授课地点多媒体教室企业专业教室实训室教学目标1. 掌握酶的特性；2.掌握酶的组成、结构与功能的关系；3.掌握酶原激活的本质；4. 培养理论联系实际、实事求是的工作作风和科学严谨的工作态度。5. 培养自主学习能力。学习内容第1节 概述第2节 酶的结构与催化机制一、酶的分子组成 二、酶的活性中心与必需基团三、酶原激活重点难点1.

49、酶的活性中心与必需基团2. 酶原激活教学方法理论讲授 小组讨论 项目教学任务驱动 参观教学 模拟教学实验实训 演示教学 其他 案例素材资源文本素材实物展示PPT幻灯片音频素材视频素材动画素材图形/图像素材网络资源其他教学设计1. 举生活实例，引出新课；10分钟 2. 复习蛋白质结构；5分钟3学生讲解酶的特点；5分钟4. 学生自学酶的分类、命名；10分钟5.教师讲解酶的结构与催化机制；50分钟6.学生讨论；10分钟学习评价行为表现 课堂作业 测验测试 制作作品 其他 作业题目课后练习题双语教学授课步骤时间 内 容备注引入新章 5 举生活实例，引出新课回顾5 蛋白质的结构性质学生讲51、酶的发现2

50、、酶的特点找2组学生讲学生自学10酶的分类、命名教师讲解45第2节 酶的结构特点与催化机制一、酶的分子组成1单纯酶2结合酶：全酶 = 酶蛋白 + 辅助因子辅助因子、辅酶辅基二、酶的活性中心与必需基团 概念、关系三、酶原激活 概念、本质、意义四、酶的催化作用机制 “诱导契合”学说重点讲解以酶原激活的例子说明酶活性中心的作用学生讨论10分钟酶的活性中心与酶原激活的关系 生物化学 课程教案首页授课教师班级学时2授课日期主题或任务影响酶促反应速度的因素课型考试授课地点多媒体教室企业专业教室实训室教学目标1.掌握掌握影响酶促反应速度的因素；2.会利用米氏方程计算；3.培养理论联系实际、实事求是的工作作风

51、和科学严谨的工作态度。4.培养自主学习能力。 学习内容第3节 影响酶促反应速度的因素一、底物浓度对反应速度的影响 二、酶浓度对反应速度的影响 三、温度对反应速度的影响四、PH对反应速度的影响五、激活剂六、抑制剂重点难点1. 底物浓度对反应速度的影响2. 抑制剂教学方法理论讲授 小组讨论 项目教学任务驱动 参观教学 模拟教学实验实训 演示教学 其他 案例素材资源文本素材实物展示PPT幻灯片音频素材视频素材动画素材图形/图像素材网络资源其他教学设计1. 教师讲解底物浓度对反应速度的影响；35分钟 2.；学生讲解酶、温度、PH的影响；15分钟3教师讲解激活剂、抑制剂； 30分钟4. 学生讨论；10分

52、钟学习评价行为表现 课堂作业 测验测试 制作作品 其他 作业题目课后练习题双语教学授课步骤时间 内 容备注教师讲解35分钟图4 - 5 底物浓度对反应速度的影响一、底物浓度对反应速度的影响 米氏方程、米氏常数、计算学生讲解、讨论15分钟二、酶浓度对反应速度的影响三、温度对反应速度的影响四、PH对反应速度的影响学生自己看书，然后分组讨论，讲解教师讲解30分钟五、激活剂六、抑制剂 不可逆抑制和可逆抑制：很多药物，毒物和用于化学战争的毒剂都是酶抑制剂。此外，还有一些具有一定功能的存在于动植物体内的生物大分子也是酶抑制剂。 酶受抑制时其蛋白部分并未变性。由于酶蛋白变性造成的酶失活作用，以及除去活化剂（

53、如酶活力所必需的金属离子）而造成酶活力的降低或丧失，不属于酶抑制作用的范畴。一般来说，消毒药就指能杀灭病原微生物的药物；防腐药则是指能抑制病原微生物生长繁殖的药物。实际上，它们之间并没有严格的界限，消毒药在低浓度时仅能抑菌，而防腐药在高浓度时也可能有杀菌作用。不可逆抑制：重金属对巯基酶的抑制、有机磷农药对羟基酶的抑制可逆抑制：竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用增效联磺的杀菌作用学生讨论10 生物化学 课程教案首页授课教师班级学时2授课日期主题或任务维生素课型考试授课地点多媒体教室企业专业教室实训室教学目标1. 掌握维生素的概念及其分类；2了解维生素的生理功能及

54、食物来源；3掌握辅酶、辅基和维生素的联系。4.培养自主学习能力。 学习内容1. 概述2脂溶性维生素3水溶性维生素重点难点1. 脂溶性维生素的功能 教学方法理论讲授 小组讨论 项目教学任务驱动 参观教学 模拟教学实验实训 演示教学 其他 案例素材资源文本素材实物展示PPT幻灯片音频素材视频素材动画素材图形/图像素材网络资源其他教学设计1. 引入新课；5分钟 2.；学生讲解讨论；15分钟3教师讲解；30分钟4. 看视频；35分钟5.学生讨论；5分钟学习评价行为表现 课堂作业 测验测试 制作作品 其他 作业题目课后练习题双语教学 授课步骤时间 内 容备注引入新章5分钟人体除了蛋白质、核酸、酶等大分子

55、的物质外，还有一种小分子物质，就是蔬菜、水果里含量较多的-维生素。学生讨论15分钟第一节 概述1、维生素的发现2、维生素的特点3、维生素的分类找2组学生讲教师讲解15第二节 脂溶性维生素维生素A、D、E、K15第三节 水溶性维生素B族维生素、维生素C重点讲解看视频35学生讨论5名称别名辅酶生理功能来源维生素B11硫胺素2抗脚气病维生素TPP1参与-酮酸氧化脱羧作用2抑制胆碱酯酶活性，保护神经正常传导酵母、谷类种子的外皮和胚芽维生素B2核黄素FMNFAD氢载体小麦、青菜、黄豆、蛋黄、肝等泛酸遍多酸HSCoA酰基载体动植物细胞中维生素PP1尼克酸和尼克酰胺2抗癞皮病维生素NADNADP氢载体肉类、

56、谷物、花生等，人体可自色氨酸转变一部分脂溶性维生素名称别名辅酶生理功能来源 缺乏病维生素B11硫胺素2抗脚气病维生素TPP1参与-酮酸氧化脱羧作用2抑制胆碱酯酶活性，保护神经正常传导酵母、谷类种子的外皮和胚芽脚气病（多发性神经炎）维生素B2核黄素FMNFAD氢载体小麦、青菜、黄豆、蛋黄、肝等口角炎、唇炎、舌炎等泛酸遍多酸HSCoA酰基载体动植物细胞中维生素PP1尼克酸和尼克酰胺2抗癞皮病维生素NADNADP氢载体肉类、谷物、花生等，人体可自色氨酸转变一部分癞皮病生物素维生素H羧化酶的辅酶，参与体内CO2的固定动植物均含有，肠道细菌可合成叶酸THFA一碳基团载体青菜、肝、酵母恶性贫血维生素B12

57、钴胺素5-脱氧腺苷钴胺素参与某些变位反应甲基的转移肝、肉、鱼等肠道细菌可合成恶性贫血维生素C1。抗坏血病维生素1氧化还原作用2作为脯氨酸羟化酶的辅酶，促进细胞间质的形成新鲜水果、蔬菜、特别是番茄、柑桔、鲜枣等坏血病硫辛酸1酰基载体2氢载体肝、酵母等维生素A1视黄醇2抗干眼病维生素1合成视紫红质2维持上皮组织的结构完整3促进生长发育肝、蛋黄、鱼肝油、胡萝卜、青菜、玉米等夜盲病上皮组织质化生长发育受阻维生素D抗佝偻病维生素促使骨骼正常发育鱼肝油、肝、蛋黄、奶等佝偻病、软骨病维生素E生育酚1维持生殖机能2抗氧化作用麦胚油及其他植物油6维生素K凝血维生素促进合成凝血酶原与肝脏合成凝血因子有关肝、菠菜等

58、，肠道细菌可合成成人不缺，偶见新生儿及胆管阻塞患者B族维生素 生物化学 课程教案首页授课教师班级学时2授课日期主题或任务非线粒体氧化体系课型考试授课地点多媒体教室企业专业教室实训室教学目标1. 掌握生物氧化过程中ATP的生成。2了解自由基对人体的危害；3培养自主学习能力。学习内容1. 生物氧化过程中ATP的生成2非线粒体氧化体系重点难点1. ATP的生成2. 自由基教学方法理论讲授 小组讨论 项目教学任务驱动 参观教学 模拟教学实验实训 演示教学 其他 案例素材资源文本素材实物展示PPT幻灯片音频素材视频素材动画素材图形/图像素材网络资源其他教学设计1.复习；10分钟 2. 教师讲解ATP的生

59、成；40分钟 3教师讲解非线粒体氧化体系；15分钟4.看视频；15分钟5.学生讨论，10分钟学习评价行为表现 课堂作业 测验测试 制作作品 其他 作业题目课后练习题双语教学授课步骤时间 内 容备注复习10复习线粒体氧化体系教师讲解40分钟三、能量的生成1、高能化合物（提问）：高能磷酸酯键（或高能硫酯键）2、ATP的利用和储存（提问）肌酸+ ATP 磷酸肌酸+ ADP3、ATP的生成底物磷酸化和氧化磷酸化4、ATP的生成部位5、氧化磷酸化作用的抑制呼吸链抑制剂、解偶联剂重点讲解15第三节 非线粒体氧化体系二、过氧化物酶体 自由基的生成、危害（1）氧化磷脂膜中的多不饱和脂肪酸，生成过氧脂质，引起生

60、物膜损伤（多不饱和脂肪酸含有双键，化学性质比较活跃，易与自由基反应），还可以和蛋白质结合可形成脂褐素，使皮肤出现晒斑、黄褐斑、老年斑等，使组织老化和引起疾病发生；（2）氧化蛋白质的巯基改变蛋白质功能或使巯基酶失活； （3）使DNA氧化、修饰、甚至断裂，改变DNA结构，诱发肿瘤。看视频15自由基危害学生讨论10分钟 生物化学 课程教案首页授课教师班级学时授课日期主题或任务生物氧化课型考试授课地点多媒体教室企业专业教室实训室教学目标1. 了解生物氧化的方式、特点及其在生物学上的意义；2掌握呼吸链的概念及生物氧化过程中水的生成过程；3掌握生物氧化过程中ATP及二氧化碳的生成。4.培养自主学习能力。