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文档简介
1、生化资料:一、名词解释糖有氧氧化:葡萄糖或糖原在有氧条件下彻底氧化分解生成二氧化碳和水的过程。糖酵解:在机体缺氧的条件下,葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸 的过程称为糖酵解,亦称糖的无氧氧化。受体:靶细胞中能识别信息分子并与之结合,引起特定生物学效应的蛋白质,个别为糖 脂。维生素:是维持人体正常生理功能所必需的营养素,是人体内不能合成或合成量甚少, 必须由食物供给的一组低分子有机化合物。必须脂肪酸:机体需要而体内不能合成,必须从植物中获得的不饱和脂肪酸,包括亚油 酸、亚麻酸、花生四烯酸。同工酶:是指具有相同催化功能(即催化的化学反应相同)而酶蛋白的分子结构、理化 性质和免疫学性
2、质各不相同的一组酶。等电点:在某一 pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为 兼性离子,呈电中性,此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。酶的活性中心:酶分子中组成氨基酸残基侧链与酶的活性密切相关的一些化学基团在一 级结构上可能相距很远,但在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能 和底物特异的结合并将底物转化为产物。这一区域称为酶的活性中心。一碳单位:一碳单位是指氨基酸分解代谢产生的含一个碳原子的有机基团。二、简答简述一碳单位的概念,载体,生理意义?一碳单位是指氨基酸分解代谢产生的含一个碳原子的有机基团。叶酸的辅酶形式四氢叶 酸是一碳单位的载体。一碳单位的主要功用
3、是参与核苷酸的合成: N5、Nio=CH-FH4和 N10-CHOFH4参与嘌吟核苷酸合成。N5、Nio-CH2-FH4参与胸腺嘧啶核苷酸合成,核苷酸是 合成核酸的原料,故一碳单位在核酸合成中占重要地位。蛋白质的理化性质及其应用?蛋白质是两性电解质:作为两性电解质,不同的蛋白质具有不同的等电点,在同一 pH 的溶液中不同的蛋白质带电性质和数量不同,藉此分离、纯化蛋白质的方法有电泳、离子交 换层析、等电点沉淀法等。蛋白质是高分子化合物:蛋白质的分子量在胶体范围,故不能 透过半透膜,据此分离、纯化蛋白质的方法为透析、超滤法。蛋白质的变性作用:是指蛋 白质的空间结构因某些理化因素的作用而改变,进而丧
4、失生物活性的现象。常见的变性因素 有物理的(包括加热、高压、紫外线、辐射等)和化学的(如酸、碱、有机溶剂等)。这些 因素常被用于消毒灭菌。了解蛋白质变性,可避免各种变性因素对蛋白质的影响,有效保存 各种活性蛋白制剂。蛋白质的沉淀作用:是指破坏蛋白质的水化膜和带电量,使蛋白质自 溶液中下沉析出。以此分离纯化蛋白质常用的有盐析法和丙酮沉淀法。此外,基于蛋白质分 子量不同,分离蛋白质的方法还有分子筛、超速离心等。蛋白质的紫外吸收及呈色反应: 由于蛋白质在紫外波长为280nm处有特征性吸收峰,蛋白质的水解产物及肽键还可发生茚 三酮反应和双缩脲反应,根据峰值高低和颜色深浅可用于蛋白质的定量、定性研究。三
5、羧酸循环的定义、特点及生理意义?三羧酸循环是一个由一系列酶促反应构成的循环反应系统,在该反应过程中,首先由 乙酰CoA与草酰乙酸缩合生成含3个羧基的柠檬酸,再经过4次脱氢、2次脱羧,生成4 分子还原当量和2分子CO2,重新生成草酰乙酸的这一循环反应过程称为三羧酸循环。 特点:TCA中有4次脱氢、2次脱羧及一次底物水平磷酸化;TCA中有3个不可逆 反应、3个关键酶(异柠檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶系、柠檬酸合酶);3TCA中间产 物包括草酰乙酸在内起着催化剂的作用。草酰乙酸的回补反应是丙酮酸的直接羧化或者经苹 果酸生成。三羧酸循环的生理意义是三大营养素彻底氧化的最终代谢通路是三大营养代谢联系
6、的枢纽为其他合成代谢提供小分子前体为氧化磷酸化提供还原当量。比较复制和转录的异同?复制与转录的本质不同:复制是遗传信息纵向传递的过程,只在细胞分裂时发生;转 录是遗传信息横向表达的环节之一,只要有基因表达就有转录发生复制与转录的形式不同:复制是全程的:母待DNA的两条链全部作为模板,合成的子 链与模板链一样长;转录是部分的:DNA 一条链的部分区域被转录,且只有模板链有转 录功能。复制与转录过程细节的不同点:复制转录方式半保留复制不对称转录模板DNA的双股链DNA的模板链原料dNTP (N:A G T C)NTP (N:A G U C)配对A-T G-CA-U T-A G-C聚合物DDDPDD
7、RP引物需要不需要产物子代DNA三种RNA复制与转录过程的相似点:均以DNA为模板均以核苷酸为原料聚合方向均5/3/, 以磷酸二酯键相连均遵循碱基互补规律产物均为多核苷酸链简述DNA双螺旋结构?Watson和Crick提出的DNA二级结构的双螺旋模式的要点如下:(1)DNA分子由两条以 脱氧核糖-磷酸为骨架的双链组成,以又瘦螺旋的方式围绕同一中心轴有规律的盘旋,螺旋 直径2.37nm。双螺旋两股单链走向相反。两股单链的脱氧核糖磷酸骨架均居外侧,碱 基垂直于中心轴而伸入螺旋内,每个碱基均与互补链上的碱基共处一平面而形成配对。螺旋 旋转一周为10.5对碱基,螺距为3.54nm。同一平面的两碱基以氢
8、键维系配对关系:A与 T配对,靠两个氢键维系,C与G配对,靠3个氢键维系。碱基间的氢键维持双螺旋结构 的横向稳定性,碱基平面之间的碱基堆积力维持纵向稳定。试述磷酸戊糖途径的生理意义?提供5-磷酸核糖,是合成核苷酸的原料。提供NADPH,后者参与合成代谢(作为供氢 体)、生物转化反应及维持谷胱甘肽的还原性。何为维生素,对机体有何意义?维生素是维持人体正常生理功能所必需的营养素,是人体内不能合成或合成量甚少,必须由 食物供给的一组低分子有机化合物。维生素既不构成机体组织的组成成分,也不是供能物质, 然而在调节人体物质代谢和维持正常生理功能等方面却发挥着极其重要的作用。维生素是结 构上互不相关的一组
9、有机化合物,按其溶解性不同,可分为脂溶性维生素和水溶性维生素两 大类。脂溶性维生素是疏水性化合物,包括维生素A、D、E和K。脂溶性维生素的作用多 种多样,除了直接参与影响特异的代谢过程外,它们多半还与细胞内核受体结合,影响特定 基因的表达。脂类吸收障碍和食物中长期缺乏此类维生素可引起相应的缺乏症,摄入过多可 发生中毒。水溶性维生素包括B族维生素和维生素C。水溶性维生素的作用比较单一,它 们主要构成酶的辅助因子直接影响某些酶的催化作用。体内过剩的水溶性维生素可随尿排出 体外,体内很少蓄积,一般不发生中毒现象。因在体内储存很少,故必须经常从食物中摄取。试述竞争性抑制与非竞争性抑制的特点?酶的竞争性
10、抑制作用是指抑制剂的结构与底物结构相似,能与底物共同竞争和酶的活 性中心结合,使酶活性降低。其特点为:抑制剂结构与底物结构相似,与底物竞争和酶活 性中心的结合抑制作用的强弱取决于抑制剂浓度与底物浓度的相对比例,增加底物浓度可 减弱抑制作用Km值增大,Vmax不变。酶的非竞争性抑制作用是指抑制剂既能与酶结 合,又能与酶-底物复合物结合,使酶活性降低。其特点为:抑制剂结构与底物结构物相 似之处,抑制剂与底物和酶的结合部位不同;抑制作用的强弱只取决于抑制剂浓度,增加 底物浓度不能减弱抑制作用Km不变,Vmax减小。试述三种RNA的蛋白质合成的作用?三种RNA在蛋白质的合成作用如下:(l)mRNA是遗
11、传信息的携带者,在翻译中起直接模板 的作用:mRNA通过遗传密码在翻译中发挥直接模板的作用,遗传密码由mRNA分子上每 3个相邻的核苷酸组成,四种核苷酸共形成64种密码,其中61种代表20种氨基酸,UAA、 UAG、UGA、为合成的终止信号,不代表任何氨基酸;AUG是蛋氨酸的密码,在合成起始 处为起始信号。这套密码适用于自然界中绝大多数生物。通过这套密码mRNA就能把核苷酸的排列顺序变成蛋白质中氨基酸的排列顺序,密码在具 体阅读时具有如下特点:沿5/-3/方向,从AUG开始连续进行,既不重叠,也不间隔;同时 存在一个氨基酸有两个或以上的密码子编码的现象。tRNA可定向转运氨基酸,在蛋白质合成中
12、起重要的结合作用:在特异的AA-tRNA合成 酶催化下,在tRNA3/-CCA-OH末端与特定的氨基酸结合,从而携带氨基酸;tRNA反密码 环上的反密码能与mRNA上的密码配对,从而识别密码,使氨基酸依mRNA密码的顺序“对 号入座。rRNA与蛋白质结合成核糖体,核糖体是蛋白质合成的场所:核糖体由大小亚基构成,小 亚基能与mRNA和Met-tRNA结合;大亚基上有转肽酶、给位、受位,受位能接受与mRNA 上的密码相对应的氨基酰-tRNA进入,给位则能将肽酰(蛋氨酰)转移到受位的氨基酰上, 由转肽酶催化二者形成肽键。在三种RNA的协同作用下,20种氨基酸可按照mRNA上特定的核苷酸顺序,合成特定
13、的 氨基酸顺序的肽链,将遗传信息经RNA传递给蛋白质。 1、脂酸的B-氧化的最终产物主要是乙酰CoA,进行脱氢、加水、再脱氢及硫解等四步连 续反应;2、肝细胞产生的乙酰CoA除氧化供能,还在线粒体内转化为酮体;3、脂酸合成的 第一步是乙酰CoA羧化成丙二酰CoA,关键酶是乙酰CoA羧化酶;4、肝、脂肪组织及小肠 是合成甘油三酯的主要场所;5、类固醇以环戊烷多氢菲为母体结构衍生而来;6、胆固醇可 转变为胆汁酸,转化为类固醇激素、维生素D3的前体;7、氧化呼吸链又称电子传递链;8、 未被消化的蛋白质及未被吸收的氨基酸在肠道分解的作用称为腐败作用;9、食物蛋白质经 消化而被吸收的氨基酸(外源性)与体内组织蛋白质降解产生的氨基酸及体内合成的非必须 氨基酸(内源性)混在一起,分布于体内各处,参与代谢,称为氨基酸代谢库;10、氨基酸 碳链骨架可进行转换或分解,氨基酸脱氨基后生成的a-酮酸可彻底氧化分解并提供能量、 经氨基化生成营养非必须氨基酸、转变为糖和脂类化合物;11、通过谷氨酰胺,氨从脑和
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