《有机化学》课件￥16氨基酸、多肽和蛋白质

1、氨基酸、多肽和蛋白质第十六章中国医科大学化学教研室夏阳第一节 氨基酸（amino acid 简称aa）氨基酸(amino acid)是一类分子中既含有氨基又含有羧基的化合物。自然界中存在的氨基酸约300种，但存在于生物体内用于合成蛋白质的氨基酸只有20种。这20种氨基酸能被基因DNA分子中所含的特异遗传密码所编码。各种蛋白质内所含氨基酸的种类、数目均不同，但用于组成蛋白质的只有20种。在这20 种氨基酸中有8 种在人体内不能合成，必须由食物供给，称为人体必需氨基酸，后面表中标有*号的即是必需氨基酸。 一、氨基酸是组成蛋白质的基本单位蛋白质酸、碱或酶水解多肽 -氨基酸（终产物）名称中文简称英文缩

2、写单字符号结构式甘氨酸(glycine)甘GlyG丙氨酸(alanine)丙AlaA亮氨酸* (leucine)亮LeuL存在于蛋白质中的20种常见氨基酸 名称中文简称英文缩写单字符号结构式异亮氨酸* (isoleucine)异亮IleI缬氨酸* (valine)缬ValV脯氨酸(proline )脯ProP名称中文简称英文缩写单字符号结构式苯丙氨酸* (phenylalanine)苯 PheF甲硫(蛋)氨酸* (methionine)甲硫 (蛋)MetM丝氨酸 (serine )丝SerS名称中文简称英文缩写单字符号结构式谷氨酰胺 (glutamine)谷酰 GlnQ苏氨酸* (threon

3、ine)苏 ThrT半胱氨酸 (cysteine)半胱 CysC名称中文简称英文缩写单字符号结构式天冬酰胺(asparagine)天酰 AsnN酪氨酸 (tyrosine)酪 TyrY色氨酸* (tryptophan)色TrpW名称中文简称英文缩写单字符号结构式天冬氨酸 (aspartic acid)天 AspD谷氨酸 (glutamic acid)谷 GluE赖氨酸* (lysine)赖 LysK名称中文简称英文缩写单字符号结构式精氨酸 (arginine)精 ArgR组氨酸 (histidine)组 HisH修饰氨基酸（或衍生氨基酸）在蛋白质合成前后，由相应的氨基酸（残基）经加工修饰而成。

4、如：甲状腺蛋白中的碘代酪氨酸；胶原蛋白中的羟脯氨酸和羟酪氨酸等。非蛋白质氨基酸自然界中有些氨基酸本身并不参与构成蛋白质，而是以各种形式分布于植物、细菌和动物体内。如：鸟氨酸和瓜氨酸是精氨酸的代谢中间体，脑内存在的重要神经递质-氨基丁酸是谷氨酸的脱羧产物，-丙氨酸是构成维生素泛酸的基本成分。 二、氨基酸的分类 、命名及构型（一）分类：1、按来源不同分：蛋白质氨基酸和天然游离氨基酸。2、根据氨基酸在水溶液中的酸碱性可分为酸性、中性（实际上为弱酸性）和碱性氨基酸。3、按化学结构不同分：（1）链状氨基酸根据分子结构中的氨基与羧基数目比例，可分为一氨基一羧基酸，二氨基一羧基酸和一氨基二羧基酸；（2）含有

5、芳环的氨基酸（3）含有杂环的氨基酸（二）命名：1、系统命名法：把氨基当作取代基，羧酸作为母体称为某氨基某酸，氨基的位置，习惯上用希腊字母等表示。2、俗名：通常情况下，这些氨基酸一般均用俗名，对于医学生而言，更重要的是掌握氨基酸的俗名。（三）氨基酸的结构特点和构型RCHCOOHNH2H2NCHCOOHR*结构通式 L-构型氨基酸生物体内的20种氨基酸不同之处在于R基团的差异，除甘氨酸外，其它氨基酸都是手性分子。天然的氨基酸绝大多数都是L-构型。 天然氨基酸除半胱氨酸外全部是S-构型。1、两性电离和等电点 因氨基酸含有羧基和氨基,有酸式和碱式两种电离方式，故称为两性电解质；而羧基中离解出来的H+可

6、以和氨基结合生成-NH3+，即氨基酸中含-COO-和-NH3+，故将此种形式的氨基酸称为两性离子。三、氨基酸的化学性质 (I) (II) (III) 正离子 两性(偶极)离子 负离子 pHpI OH-H+OH-H+NH3+COOHCHRNH3+COO-CHRNH2COO-CHR两性电离和等电点: 当一种氨基酸的pH值在某一个特定值时，此时氨基酸带有的正电数与负电荷数相等，即氨基酸本身净电荷为零，该pH值就称为这种氨基酸的等电点（isoelectric point），用pI表示。等电点用pH值来表示，但要与我们一般所谓的pH值等于7的概念要严格区分。每一种氨基酸都有其特定的等电点。酸性氨基酸的等

7、电点pI7.5，中性氨基酸的pI值在5.06.5之间。 氨基酸的等电点可由实验测得，也可通过计算得到。处于等电状态的氨基酸溶解度最小，可利用这个性质来纯化和分离各种不同等电点的氨基酸。重要的是应该会判断在不同的pH值中氨基酸本身的电荷状态：当溶液pHpI时，氨基酸带负电（以负离子存在）；当溶液pHpI时，氨基酸带正电（以正离子存在）；当溶液pH=pI时，氨基酸在溶液中处于等电状态（即净电荷为零）。2、氨基与羧基的脱水反应+RCH COOHNH2HCRHOOCH2NCHHNCCHNHCRROO+2H2OCHHNCCHNHCRROO浓盐酸100。CH3+NCHCNROCHCOOHCl-RH+ HN

8、O2+RCHCOOH -NH2 RCHCOOHOHN2+H2O3、与亚硝酸的反应此反应可用来定量地测定蛋白质中的游离氨基，也可根据放出氮气的体积用于氨基酸的定量分析。RCHCOOH NH2Ba(OH)2+RCH2NH2 CO24、脱羧反应蛋白质腐败时，由精氨酸或鸟氨酸可以产生腐胺(putrescine) H2N-(CH2)4-NH2 ，由赖氨酸脱羧可得到尸胺(cadaverine) H2N-(CH2)5-NH2 。人体内的胺类也是氨基酸经脱羧后产生的。5、与水合茚三酮反应生成罗曼氏紫(Ruhemanns purple)OOOHOH+ H 2NCHRCOOHNOHOHOO+ RCHO+ CO2此

9、反应常用于氨基酸层析中氨基酸的显色，同时根据生成紫色化合物的程度以及放出CO2的体积，均可作为氨基酸定量分析的依据。脯氨酸含有亚氨基的结构，可与水合茚三酮反应生成黄色的化合物。此反应作为鉴定-氨基酸的主要化学方法之一。6、与丹酰氯的反应N(CH3)2SO2Cl+ H2NCHRCOOHSO2NHCHRCOOHN(CH3)2+ HCl7、芳香族氨基酸的紫外吸收性质酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸在紫外光区具有光吸收能力。大多数的蛋白质含有芳香族氨基酸，故在280nm波长处有特征性的最大吸收峰，常利用这一特性测定样品中蛋白质的含量。第二节肽（peptide）肽氨基酸残基之间通过酰胺键相连而成的一类化合物。CONH肽键（peptide bond）氨基酸残基（amino acid residue）：肽中每一个氨基酸单位。H2NCHCONHCHCONHCHCH3CH2SHCH2CH(CH3)2COOH有三个氨基酸残基，是三肽（tripeptide）末端结构：N-末端有-NH2