食品化学第3章蛋白质课件

1、第3章：蛋白质3.1概述蛋白质存在于所有的生物细胞中，是构成生物体最基本的结构物质和功能物质。蛋白质是生命活动的物质基础，它参与了几乎所有的生命活动过程。简单蛋白质完全由氨基酸构成。结合蛋白质除了蛋白质部分外，还有非蛋白成分。5.1.2蛋白质的分类依据溶解特性简单蛋白质的分类种类存在部位溶解特性清蛋白球蛋白动、植物溶于水、稀酸碱盐，饱和硫酸铵中沉淀溶于水，溶于盐谷蛋白醇溶蛋白植物种子不溶于水、乙醇及中性盐，溶于稀酸碱同上，但溶于70%80%乙醇精蛋白组蛋白精细胞细胞核溶于水和稀酸，缺色、酪，富精、赖溶于水和稀酸，富精、组硬蛋白动物不溶，如角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白根据溶解度对简单蛋白分类溶解性

2、最差的是 蛋白。存在于骨皮壳等。溶解适应性较强的是 蛋白。富含组氨酸、存在于细胞核的是 蛋白。只溶于稀酸碱的是 蛋白。存在于植物种子。硬清组谷 溶于水和盐溶液的是 蛋白。存在于肌肉、大豆、血清、乳等。溶于醇的是醇溶蛋白。存在于植物种子。富含赖氨酸等碱性氨基酸的是 蛋白。既然肌肉中的球蛋白是盐溶性蛋白，那为什么腌制咸鱼、咸肉不会变成鱼汤、肉汤？球精结合蛋白根据结合物不同分为六类核蛋白类：与 结合。糖蛋白类：与 结合。脂蛋白类：与 结合。色蛋白类：与 结合。磷蛋白类：与 结合。金属蛋白类：与 结合。核酸糖类脂类色素磷酸金属 依据蛋白质的外形分类球状蛋白质：globular protein外形接近球

3、形或椭圆形，溶解性较好，能形成结晶，大多数蛋白质属于这一类。纤维状蛋白质：fibrous protein分子类似纤维或细棒。它又可分为可溶性纤维状蛋白质和不溶性纤维状蛋白质。3.2 氨基酸的物理化学性质3.2.1一般性质3.2.1.1 结构3.2.1.2 酸碱性质3.2.1.3 疏水性3.2.1.4 光学性质3.2.1.5 旋光性3.2.2 化学反应3.2.2.1 与茚三酮反应3.2.2.2 与邻苯二甲醛反应3.2.2.3 与荧光胺反应3.2.1.1结构组成蛋白质的氨基酸都是 L- 型通式： H O R CC NH3 OH-氨基酸天然氨基酸主要是 。氨基酸的分类蛋白质分子中存在20种氨基酸 含

4、硫氨基酸有 和。含羟基氨基酸有和。酸性氨基酸有和。环状氨基酸是。最小的氨基酸是。半胱蛋丝苏谷天冬脯甘碱性氨基酸有和。有两个氨基的氨基酸有。有紫外吸收的氨基酸有 、_ 和 。无旋光性的氨基酸有。赖精赖甘色酪苯丙甘丙缬亮异亮脂肪族丝半胱苏甲硫脯苯丙酪色组赖精天谷天酰谷酰3.2.1.2氨基酸的酸碱性质如果要使氨基酸带正电，则要使介质pH （ )等电点 。0的氨基酸侧链是疏水性的；G0的氨基酸侧链是亲水性的。为什么？蛋白质的疏水性可以近似地看做各个氨基酸的疏水性的平均值。3.2.3 食品中的氨基酸必需氨基酸：Thr、Ile、Trp、Lys、Phe、Met、Val、Leu 8种，(婴儿还需强化His、A

5、rg)谐音记忆：笨蛋缬亮来苏伊士。除甘氨酸外，氨基酸分子都有不对称碳原子， 在一般情况下只有L型氨基酸具有生物活性。肽一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。由两个氨基酸组成的肽称为二肽，由多个氨基酸组成的肽则称为多肽。组成多肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺序称为氨基酸顺序肽链含有游离的-氨基的一端称为氨基端或N-端；含有游离-羧基的一端称为羧基端或C-端。氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以C-端氨基酸残基为终点的排列顺序。如上述五肽可表示为： Ser-Val-Tyr-Asp-Gln什么是肽

6、平面？蛋白质的结构稳定蛋白质的作用力-C-NH2NH2-COO-CH2OH HOH2C-CH-CH2CH2 CH2CH2 CH2CH2 CS-S-NH2OOC-COO-H0-R-R-1. 2. 3.4.5.1345223二硫键疏水键离子键氢键范德华力二硫键离子键疏水键范德华键氢键3.3.1 定义：蛋白质高级结构受到破坏，引起蛋白质理化性质改变和生理活性丧失。这种现象称为蛋白质的变性。蛋白质变性涉及二、三、四级结构3.3 蛋白质的变性NativeUnfolded蛋白质变性和盐析沉淀有何区别？3.3.2变性对其结构和功能的影响（1）分子内部的疏水性基团暴露，蛋白质在水中溶解性能降低（2）蛋白质的生

7、物活性丧失（3）蛋白质的肽键更多的暴露出来，易被蛋白酶结合而水解（4）蛋白质结合水的能力发生了变化（5）蛋白质分散系的黏度发生了变化（6）蛋白质的结晶能力丧失豆类中胰蛋白酶抑制剂热变性能显著地提高某些动物所食用的豆类蛋白质的消化率；部分变性的蛋白质比天然的更易消化和具有较好的起泡和乳化性质，为什么？热变性也是食品蛋白质热诱导胶凝的先决条件。例如鱼糜制品、鸡蛋煮熟Native moleculeDenatured molecule3.3.3影响蛋白质变性的物理因素物理因素（1）热；（2）冷冻（3）机械（4）高净压（5）电磁辐射（6）界面作用化学因素（7）酸、碱因素（8）盐类（9）有机溶剂（10）有

8、机化合物（11）还原剂（1）加热加热是食品加工常用的处理过程，也是引起蛋白质变性最常见的因素。某一温度下，蛋白质将从天然状态转变为变性状态，这个温度就是蛋白质的变性温度Td，或称为熔化温度Tm。蛋白质经过热变性后，表现了相当程度的伸展变形。3.3.3 影响蛋白质变性的物理因素变性时，稳定蛋白质结构的氢键将被破坏，分子伸展使得一些疏水性残基等暴露，可以导致蛋白质分子间的聚集反应。蛋白质的热稳定性与其氨基酸组成有关，一般来说，疏水性氨基酸含量越高，蛋白质也越稳定；而亲水性氨基酸越多，则越不稳定。一般在干燥条件下，蛋白质稳定性较高；含水时不稳定。甘油、丙二醇、糖类等物质有稳定蛋白质的作用（为什么？）

9、所以酶制剂可以保存在高浓度甘油中冷冻鱼糜中要加入蔗糖等抗冻剂在变性温度附件，温度每升高10，变性速度约提高600倍，远远大于一般化学反应速度（24）的变化。食品加工中的高温瞬时杀菌（HTST）、超高温杀菌（UHT）技术就是利用高温大大提升蛋白质的变性速度，短时间内破坏食品中的生物活性蛋白质或微生物中的酶，而由于其他化学反应的速度变化相对较小，短时间的升温确保了其它营养素的较少损失。有些蛋白质分子受热变性，但缓慢降低温度后，又能重新恢复活性，这称为蛋白质的复性。例如辣根过氧化物酶，加热钝化后，经过一段时间的冷却，会恢复部分甚至全部活力。（2）冷冻冷冻是食品加工中常用的加工和储藏方法，但冷冻往往导

10、致蛋白质变性。例如鱼经过冻结后，鱼肉蛋白部分变性，难以用以生产鱼糜制品。11S大豆蛋白质、乳蛋白在冷却或冷冻时可以发生凝集和沉淀。导致蛋白质冻结变性的原因可能是：由于导致蛋白质的水合环境变化，破坏了维持蛋白质构象的力因为一些基团的水化层被破坏，基团之间的相互作用引起蛋白质的聚集或亚基重排；也可能是由于结冰后，剩余水中无机盐浓度大大提高，这种高盐浓度导致蛋白质变性。（3）机械处理有些机械处理如揉捏、搅打等，由于剪切力的作用使蛋白质分子伸展，破坏了其中的-螺旋，导致蛋白质变性。剪切的速度越大，蛋白质变性程度越大例如在pH3.54.5和80120的条件下，用8000 s-110000 s-1的剪切速

11、度处理乳清蛋白（浓度10%20%），就可以制成一种脂肪替代品。（4）静高压球型的蛋白质分子不是刚性球，分子内部还是存在一些空穴，具有一定的柔性和可压缩性，高压下（一般温度下，100 MPa1000 MPa）蛋白质分子会发生变形现象（即发生变性）。而纤维状蛋白质往往内部不存在空穴，所以纤维状蛋白对高压稳定性较高 。有时，由于高压而导致蛋白质的变性或酶的失活，在高压消除以后会重新恢复。高压导致蛋白质变性可以在常温下发生静高压处理只是导致酶或微生物的灭活，对食品中的营养物质、色泽、风味等不会造成破坏作用，也不形成有害的化合物，它已经是21世纪食品加工技术的一个重要新技术。（5）电磁辐射电磁波对蛋白质

12、结构的影响与电磁波的能量有关一般可见光由于波长较长、能量较低，对蛋白质的构象影响不大，而像紫外线、x-射线、-射线等高能量的电磁波，对蛋白质的构象会产生明显的影响。高能射线被芳香族氨基酸吸收，导致蛋白质构象改变，同时还会使氨基酸的残基发生各种变化，如破坏共价键、分子离子化、分子游离基化等。所以辐射不仅可以对蛋白质进行变性，而且还可能导致蛋白质的营养价值变化。（6）界面作用蛋白质吸附在气-液、液-固或液-液界面后，可以发生不可逆的变性。发生界面变性的原因在于处于气液界面的水分子是高能分子，蛋白质分子与其作用后，蛋白质分子中的氢键将遭到破坏，结构发生“微伸展”。（在气液界面处界面张力较大，这种张力

13、使蛋白质结构发生少许伸展）蛋白质的疏水性残基、亲水性残基分别向空气、水相排列，最终导致蛋白质变性。现象：搅打鸡蛋时起泡。3.3.4 影响蛋白质变性的化学因素（1） pH值大多数蛋白质在pH410是稳定的若处于极端pH条件下，更易于变性。原因：分子内部的可离解基团如氨基、羧基等离解，产生强烈的分子内静电作用，分子产生伸展、变性。有些蛋白质经过酸碱处理后，pH又调回原来的范围，蛋白质仍可以恢复原来的结构。但一些蛋白质在极端pH值时仍较稳定，例如胃蛋白酶，在pH1时仍很稳定。（2）盐类碱土金属Ca2+、Mg2+离子可能是蛋白质中的组成部分，对蛋白质构象起着重要作用，所以除去会降低蛋白质分子对热、酶等

14、的稳定性。例如，液化淀粉酶需要用Ca2+提高其稳定性。而对于一些重金属离子如Cu2+、Fe2+、Hg2+、Pb2+、Ag+等，由于易与蛋白质分子中的-SH 形成稳定的化合物，因而导致蛋白质的变性。二巯基丙醇为什么能治疗重金属中毒？此外由于Hg2+、Pb2+等还能够与组氨酸、色氨酸残基等反应，它们也能导致蛋白质的变性。对于阴离子，它们对蛋白质结构稳定性影响的大小程度为：F-SO4-Cl-Br-I-ClO4-SCN- Cl3CCOO-。在高浓度时阴离子对蛋白质结构的影响比阳离子更强一般Cl- 、F- 、SO4-稳定蛋白质；SCN- 、Cl3CCOO-是蛋白质去稳定剂。（3）有机溶剂大部分有机溶剂可

15、导致蛋白质变性。在低浓度下有机溶剂对蛋白质结构的影响较小，一些甚至具有稳定作用，但是在高浓度下所有的有机溶剂均能对蛋白质产生变性作用。机理：减少蛋白质分子表面水化膜的厚度降低水的介电常数，使蛋白质分子内部或分子间带相反电荷的基团之间的静电力增大，导致凝集和沉淀非极性有机溶剂渗入到蛋白质分子的疏水区域，破坏了维持蛋白质构象稳定的疏水相互作用力。改变蛋白质分子内部的氢键数量酒精消毒的原理？（4）有机化合物高浓度的尿素和胍盐（4mol/L 8mol/L）是常用的变性试剂。原理：使蛋白质分子中氢键断裂。表面活性剂如十二烷基磺酸钠（SDS）破坏疏水相互作用原理：在蛋白质的疏水区和亲水区间起作用，同时SD

16、S还可以与变性蛋白质分子强烈结合，使之带有大量负电荷，由于强烈的斥力使蛋白分子伸展，是一种很强的变性剂。SDSPAGE电泳的原理（5）还原剂和氧化剂巯基乙醇（HSCH2CH2OH）、半胱氨酸、二硫苏糖醇等还原剂，由于具有-SH基，能使蛋白质分子中存在的二硫键还原，从而改变蛋白质的原有构象，造成蛋白质的不可逆变性。一些氧化剂可以氧化蛋白质分子上的还原性基团，尤其是巯基，导致蛋白质变性。木瓜蛋白酶等植物蛋白酶多为巯基酶，在空气中放置一段时间后常常失活，为什么？采用什么办法可以使其恢复活力？在食品加工中常常会有目的地利用蛋白质的变性作用。食品加工中蛋白质的变性一般来讲是有利的但在某些情况下是必须避免

17、蛋白质的变性：如在酶的分离、牛乳的浓缩、冷冻鱼糜的生产等。3.4 蛋白质的功能性质定义：在食品加工、保藏、制备和消费期间影响蛋白质在食品体系中的性能的那些蛋白质的物理和化学性质。包括水合性质、溶解性、湿润性、分散性、粘性、织构化、乳化性、起泡性、成膜性、与风味结合性、弹性、凝胶性、沉淀性、颜色、味道、爽滑度、咀嚼度、混浊度等。3.4.1蛋白质的水合性质蛋白质的水合性质：通过蛋白质的肽键和氨基酸侧链与水分子间的相互作用而实现。蛋白质的水合性质对食品品质具有更重要的实际意义蛋白质持水力（吸附水、结合水的能力）对各类食品，尤其是肉制品和面团等的质地起着重要作用食品的嫩度、多汁性、柔软性、凝胶作用、分

18、散性、润湿性、溶胀、增稠、粘度、乳化作用等取决于蛋白质的水合性质。氨基酸残基的水合能力（mol水/mol残基）氨基酸残基水结合能力氨基酸残基水结合能力极性残基Asn2离子化残基Asp6Gln2Glu7Pro3Tyr7Ser, Thr2Arg3Trp2His4Asp (非离解) 2Lys4Glu (非离解)2疏水性残基Ala1Tyr3Gly1Arg (非离解)4Phe0Lys (非离解)4 Val, Ile, Leu, Met1氨基酸残基的水合能力有何规律？影响蛋白质水合的因素有：蛋白质浓度：浓度越高，吸水量越多。pH值：pI时最低，远离pI吸水量增加，为什么？温度：温度的升高，氢键减少，吸水量

19、减少。大部分变性的蛋白质比未变性的蛋白吸水量少。为什么？如果变性后发生凝胶化，则增强吸水性。离子强度：低浓度盐增强水化作用盐溶；高浓度盐降低水化作用盐析。如何降低肉制品加工中的重量损失？3.4.2蛋白质的溶解度蛋白质溶解度的大小在实际应用中非常重要溶解度在确定天然蛋白质的提取、提纯和分离时是非常有用的蛋白质变性的程度也可以通过蛋白质的溶解度变化作为评价指标此外蛋白质在饮料中的应用也与其溶解性能有直接的关系。影响蛋白质溶解度的主要是两种力：疏水相互作用和离子相互作用疏水相互作用能促进蛋白质蛋白质相互作用，使蛋白质溶解度降低；离子相互作用能促进蛋白质水相互作用，使蛋白质溶解度增加。 影响蛋白质溶解

20、度的因素等电点时通常最低，不同蛋白质有差异，溶解性随pH变化大的蛋白质，可通过改变介质的酸碱度对其进行提取、分离。牛奶变酸时我们看到什么现象？（1）pH值大多数酸性蛋白质，在pH45之间，溶解度最小，碱性pH时溶解度最高； 某些具有大量亲水氨基酸的蛋白质（如卵清蛋白、牛血清白蛋白），在pI时仍然可溶。（2）离子强度当中性盐低浓度时可增大溶解度(盐溶salting in)蛋白质的溶解性与离子强度有关；在高浓度时，可降低蛋白质在水中的溶解度甚至产生沉淀（盐析salting out ），降低了蛋白质的溶解度。 盐溶作用：主要是由于蛋白质分子吸附某种盐类离子后，蛋白质分子与水分子间的相互作用加强，因而

21、溶解度提高。盐析作用：主要是由于大量中性盐的加入，原来溶液中的大部分自由水转变为盐离子的水化水，从而降低蛋白质极性基团与水分子间的相互作用，破坏蛋白质分子表面的水化层。 （3）有机溶剂与水互溶的有机溶剂（如乙醇和丙酮） 降低水介质的介电常数，提高静电作用力。有机溶剂沉淀法的机理：见前面有机溶剂使蛋白质变性部分。（4）温度和热处理一般来讲在其它条件固定时，蛋白质的溶解度在040范围内是随温度的升高而增加的但随着温度的进一步升高，蛋白质分子发生伸展、变性，蛋白质的溶解性最终下降例如脱脂大豆粉、大豆浓缩蛋白、分离蛋白的氮溶解指数就因热处理条件不同而在10%90%之间变化。如：大豆分离蛋白加工后的溶解

22、度变化处理 溶解度天然 100100, 15s 100100, 30s 92100, 60s 54100, 120s 15 蛋白质溶液的黏度是液态、酱状食品（饮料、肉汤、汤汁、稀奶油等）的主要功能性质。对于优化确定加工工艺有实际意义，例如泵传送、混合、加热、喷雾干燥等。3.4.3蛋白质溶液的黏度影响蛋白质流体粘度特性因素蛋白质被分散的分子或颗粒的表观直径黏度随蛋白质分子的形状和表面状态而异：球状分子低于纤维状分子，为什么？带电高于不带电，为什么？蛋白质溶剂的相互作用。蛋白质蛋白质相互作用。蛋白质切变稀释蛋白质溶液的粘度随流动速度的增加而降低，例如：搅打鸡蛋时会感觉越来越稀。这是因为：分子在流动

23、的方向逐步定向，因而摩擦阻力下降； 蛋白质水化球在流动方向变形；氢键等弱键发生断裂，蛋白质聚集体、网状结构发生破坏。3.4.4蛋白质的胶凝作用胶凝作用(gelation):变性的蛋白质分子聚集并形成有序的蛋白质网络结构的过程。例如：煮鸡蛋、豆腐、肉皮冻、火腿肠、鱼丸形成凝胶的几种条件：加热后再冷却，如明胶；加热后形成，如蛋清；加二价离子后形成，如豆腐；部分水解或调整pH，如发酵酸奶、干酪。为什么明胶、琼脂等加热后溶化，再经过冷却后形成凝胶？此过程可以反复进行？为什么蛋清、鱼糜等在冷却时不形成凝胶，加热后才能形成？再冷却也不熔化？为什么豆腐、低甲氧基果胶、海藻酸钠等需要有金属离子存在才能形成凝胶

24、？加热后也不融化？ 凝胶化的相互作用氢键相互作用可逆凝胶 明胶 疏水相互作用不可逆凝胶 蛋清蛋白 鱼糜二硫键不可逆凝胶 乳清蛋白离子键不可逆凝胶 豆腐3.4.5蛋白质的织构化腐竹、素鸡、人造肉等与豆腐的成分一致，可是口感相差很大，为什么？织构化（texturization）：使蛋白质变为具有咀嚼性和良好持水性的片状或纤维状产品的过程。织构化方法：热凝结和形成薄膜，如腐竹；纤维的形成，如人造肉制品（碱溶酸沉）；热塑性挤压，如用于制作肉糜制品原料的组织蛋白。热塑性挤压大豆组织蛋白的结构3.4.6 面团的形成性与大米粉相比，面粉制成的食品种类繁多，口感差异很大，有些很有筋力，有些很酥松，有些很柔软，

25、例如：桃酥、曲奇饼：酥松兰州拉面：有筋力蛋糕：柔软蓬松面包、馒头：柔软而有筋力杠子头：坚硬而有筋力同样的原料，为什么制品的口感会差别那么大呢？小麦蛋白质包括:小麦醇溶蛋白小麦谷蛋白小麦清蛋白小麦球蛋白面筋蛋白富含谷氨酰胺、脯氨酸、丝氨酸、苏氨酸等，易于与水形成氢键，在适宜条件下，面筋的吸水量为干蛋白的180200。溶于水中，不形成面筋不溶于水，可以形成面筋麦醇溶蛋白是一组性质相似的蛋白质，平均分子量约为40kDal，单链，有链内二硫键，水合时胶粘性极大，这类蛋白质的抗延伸性小或无，这可以认为是造成面团粘合性的主要原因。麦谷蛋白由多条肽链组成，链内及链间有许多二硫键，平均分子量3000kDal，

26、有弹性但无粘性，麦谷蛋白使面团具有抗延伸性。当面粉加水揉搓成面团时，麦醇溶蛋白和麦谷蛋白按一定规律相结合，面筋蛋白发生水化，定向排列，并部分展开。分子间以疏水相互作用以及二硫键形成三维空间网络结构。其他成分如脂肪、糖类、淀粉和水都包藏在面筋骨架的网络之中，这就使得面筋具有弹性和可塑性。面粉中的面筋对面粉的烘焙性质影响极大，面筋蛋白质形成的网络状结构，使面团发酵时产生的二氧化碳气体能够保存在面团内，形成疏松多孔的结构。影响面筋网状结构的因素面粉中面筋蛋白的含量（高筋粉、低筋粉）面筋的组成揉面时间揉面方式（兰州拉面、手擀面与饼干有何不同？）添加的糖、油、盐不同的面制食品对面筋形成的要求不同饼干、桃

27、酥，面筋少而弱面包、面条，面筋多而强3.4.7 蛋白质的界面性质概念：指蛋白质能自发地迁移至汽-水界面或油-水界面的性质。蛋白质界面性质上的差异主要与构象有关：蛋白质在界面区域的浓度总是高于体相蛋白质的界面性质具体讲包括：乳化性质起泡性质具有界面性质的蛋白质的必要条件：能快速地吸附至界面； 能快速地展开并在界面上再定向；一旦达到界面，能与邻近分子相互作用，形成能耐受热和机械运动的膜。（一）乳化性质许多传统或新型食品，都是含乳状液的多相体系。如牛乳、蛋黄酱、冰激凌等。乳状液的形成使食品具有期望的口感，有助于包合油溶性和水溶性配料，并能掩蔽不期望有的风味。 一些蛋白质是理想的乳化剂。 （1）溶解度

28、蛋白质的乳化能力与溶解度成正相关关系； 高度不溶性的蛋白质不是良好的乳化剂；具有良好乳化性能的蛋白质并不一定溶解度很高，但一般需要一定的溶解度；良好的乳化性质所必需的最低溶解度取决于蛋白质的品种。 影响蛋白质乳化作用的因素 （2）pH在pI具有最佳乳化性质的蛋白质 例如血清清蛋白、明胶和蛋清蛋白等在pI处溶解度仍较高，有助于在界面达到最高蛋白质载量；并且在pI处静电荷为零，易于成膜。大多数食品蛋白质 酪蛋白、肌肉蛋白、大豆蛋白在pI时微溶，不是良好的乳化剂；在远离pI时可能是有效的乳化剂。为什么？（3）疏水性乳化性能与蛋白质表面疏水性存在正相关。蛋白质适当热变性，可增强其乳化作用。鱼头豆腐汤为

29、什么是乳白色的？（三）起泡性质起泡能力是指在汽-液界面形成坚韧的薄膜,使大量气泡并入和稳定的能力。许多食品是泡沫型产品，如奶油、蛋糕、面包、冰激凌、啤酒等。蛋白质能作为起泡剂主要决定于蛋白质的表面活性和成膜性。蛋白质起泡力牛血清清蛋白280乳清分离蛋白600鸡蛋蛋清240卵清蛋白40牛血浆260-乳球蛋白480血纤维蛋白原360大豆蛋白（酶水解）500明胶(酸法加工猪皮明胶)760不同蛋白质溶液的起泡力 蛋白质作为起泡剂的必要条件作为一个有效的起泡剂，必须满足： 快速地吸附至气-水界面易于在界面上展开和重排通过分子间相互作用在界面上形成粘合性膜。影响泡沫形成和稳定性的因素1.蛋白质分子的性质：

30、具有良好起泡能力的蛋白质必须能快速分散至气水界面易于在界面上展开重排、暴露疏水基团的能力。因此蛋白质分子的疏水性、在界面的柔性、水溶性、缺乏二级和三级结构等对蛋白质的起泡能力有重要影响。泡沫稳定需要蛋白质能在每一个气泡周围形成一定厚度、有弹性的膜。否则尽管可以起泡，但泡沫不稳定。分子较大、容易相互结合的蛋白质形成的泡沫稳定。为什么啤酒的泡沫不稳定，蛋糕的泡沫稳定？ 2、影响起泡性质的环境因素（1）pH 在pI时，若溶解性好 起泡能力强，泡沫稳定性较好，如乳清蛋白 。 在pI时，若溶解度很低 起泡能力差，但稳定性很高 ，如多数食品蛋白质。 在pI以外 由于溶解度增加，起泡能力好，但稳定性差。蛋白

31、质风味蛋白质风味+良好风味载体与不良风味结合3.4.9风味结合性质 蛋白质的构象与风味物的结合机制 ：极性风味物分子与蛋白质极性基团结合（通过氢键、静电力等）非极性风味物分子与蛋白质的疏水部分结合（通过疏水相互作用）醛类化合物通过共价键结合至赖氨酸残基上通过毛细管作用吸附与风味物质结合后蛋白质的构象发生变化 如疏水性风味物质扩散到蛋白质分子内部，则破坏了原有的疏水相互作用，导致构象变化或者结合后导致电荷变化，使维持蛋白质构象稳定的静电力发生变化。影响风味结合的因素水：能促进与极性挥发物的结合而对非极性挥发物没影响。温度：对风味物质的结合影响很小。热变性：增强对挥发性成分的结合能力。 盐溶：降低

32、风味结合（疏水作用下降）。盐析：提高风味结合（疏水作用增强） 。 pH：碱性下变性，促进风味结合。食品蛋白质在食品中的功能作用功能机制食品蛋白质种类溶解性亲水性饮料乳清蛋白粘度水结合，流体动力学分子大小和形状汤、肉汁、色拉调味料和甜食明胶水结合氢键、离子水合肉、香肠、蛋糕和面包肌肉和鸡蛋蛋白质胶凝作用水截留和固定、网状结构形成肉、凝胶、蛋糕、焙烤食品和奶酪肌肉、鸡蛋和乳蛋白质粘结粘合疏水结合、离子结合和氢键肉、香肠和烘焙食品肌肉和谷物蛋白质功能机制食品蛋白质种类弹性疏水结合和二硫交联肉和焙烤食品肌肉和谷物蛋白质乳化在界面上吸附和形成膜香肠、大红肠、蛋糕和调味料肌肉鸡蛋和乳蛋白质起泡界面吸附和形

33、成膜搅打起泡的浇头，冰淇淋、蛋糕等鸡蛋和乳蛋白质脂肪和风味物的结合疏水结合和截留低脂烘焙食品和油炸面包圈乳、鸡蛋和谷物蛋白质食品蛋白质在食品中的功能作用蛋白质的这些功能性质不是相互独立、完全不同的性质，它们之间也存在着相互联系，例如：蛋白质的胶凝作用既涉及了蛋白质分子之间的相互作用（形成空间三维网状结构），又涉及到蛋白质分子同水分子之间的作用（水的保留）而黏度、溶解度均涉及蛋白质与蛋白质之间的作用、蛋白质与水之间的作用。一般来讲，蛋白质的一个功能性质不只是某一个物理化学性质产生的结果，因此很难说明蛋白质的物理化学性质在功能性质中所起的作用有多大。不过，对于蛋白质的通常几个重要功能性质，蛋白质的

34、一些理化常数还是与其存在一定的相关性。各种食品中蛋白质的需宜功能性质 食 品功 能 性 质 饮料不同pH值时的溶解性，热稳定性，黏度 汤，沙司黏度，乳化作用，持水性 面团焙烤产品（面包，蛋糕等）成型和形成粘弹性膜，内聚力，热变性和胶凝作用，乳化作用，吸水作用，发泡，褐变 乳制品(干酪，冰淇淋，甜点心等)乳化作用，对脂肪的保留，黏度，发泡，胶凝作用，凝结作用鸡蛋发泡，胶凝作用肉制品（香肠等）乳化作用，胶凝作用，内聚力，对水和脂肪的吸收和保持肉代用品（组织化植物蛋白）对水和脂肪的吸收和保持，不溶性，硬度，嘴嚼性，内聚力，热变性食品涂膜内聚，粘合糖果制品（牛奶巧克力等）分散性，乳化作用 3.5.1肉

35、类中的蛋白肌浆蛋白 （20-30%） 水溶蛋白 肌红蛋白、血红蛋白、各种酶类、清蛋白、细胞色素类 肌原纤维蛋白 （51-53%） 盐溶蛋白 基质蛋白胶原蛋白，是皮骨和结缔组织中的主要蛋白质。 弹性蛋白，不溶于水和盐溶液。是骨骼肌的主要成分3.5 食品中的常见蛋白质骨骼肌的结构 肌节结构图 肌节是肌肉的基本收缩单位。主要由肌动蛋白（细丝）和肌球蛋白（粗丝）等蛋白组成。肌节的结构：H区I区I区A区Z线Z线M线 肌球蛋白由铰链区和头部组成，其头部具有ATP 酶活性.多个肌球蛋白的铰链区聚合，头部有规律地排列在聚合体外部形成粗丝. 肌动蛋白滑动横桥动作示意图肌球蛋白与肌动蛋白的相对运动肉蛋白质的保水作

36、用肉中的水分一般占鲜肉重的70%80%左右分为结合水（约5%）、准结合水（约85%）、和自由水（约10%）结合水、准结合水存在于肌原纤维和肌质网之间；自由水存在于细胞间隙及组织间隙，只靠毛细管张力结合于蛋白质分子的最外面。肌肉的保水性变化主要是准结合水和自由水。蛋白质保持水分的前提有两个:1.肉中有存留水分的空间肌纤维间、肌原纤维间存在大量毛细管，为水分提供了大量的存留空间，这种结构愈疏松，固定的水分就越多。2.肉中存在维持水分存留的作用力对肉来讲，静电荷增加，保水性提高。这与肉的pH密切相关。随pH增加，肌原纤维所带负电荷增加，电荷的斥力使肌原纤维之间距离增大，肉的保水性提高；pH在5.8以

37、下时，特别是当pH下降到等电点(5.05.5)时，保水性很低。为什么肉制品中普遍使用磷酸盐？1、磷酸盐可以提高肉制品的pH2、磷酸盐可以螯合Ca2+、Mg2+离子，使肉中的羧基游离出来，增强分子间斥力。 胶元和明胶 胶原是动物体内含量最丰富的结构蛋白，构成皮肤、骨胳、软骨、肌腱、牙齿的主要纤维成分胶原占人体或其他哺乳动物总蛋白的2530胶原由原胶原构成。其一级结构中甘氨酸占1/3，脯氨酸、羟脯氨酸和羟赖氨酸含量也较高。原胶原是一个三股的螺旋杆，是由三股特殊的左手螺旋构成的右手超螺旋这种螺旋的形成是由于大量的脯氨酸和甘氨酸造成的。羟脯氨酸和羟赖氨酸的羟基也参与形成氢键，起着稳定这种结构的作用。原

38、胶原在加热条件下，三股螺旋散开，溶解到水中成为明胶因此说，明胶的分子量为胶原分子量的三分之一。明胶中蛋白质的含量占82%以上，水分低于16%，以及少量无机盐，是一种理想的蛋白源。明胶的水溶性很好，含有18种氨基酸，其中7种为人体所必需。明胶有很好的美容作用明胶是一种重要的食品添加剂，如作为食品的胶冻剂、稳定剂、增稠剂、发泡剂、乳化剂、分散剂、澄清剂等。胶原蛋白在食品中的应用1食品包装材料如天然肠衣的替代品人造肠衣。食品粘合剂合成纤维膜，用作肉类、鱼类等的包装纸。食品保护层。将胶原液喷到肉上，形成一层保护膜，可以减少保存期肉重量的下降2肉制品添加剂将胶原蛋白粉添加到肉制品中，不仅能改善产品品质(

39、如口感好、多汁)，而且能提高产品的蛋白质含量，并且无不良气味。明胶与单宁配合用于果汁、饮料的澄清3.5.2 牛乳蛋白质 离心分离脱脂乳全乳酸或凝乳酶 凝乳酪蛋白乳糖、无机质、水溶性维生素乳清蛋白乳脂乳清凝乳乳清牛 乳 成 分1. 乳液蛋白组成乳清：连续的水溶液，内含乳清蛋白脂肪球：分散球粒，内含脂肪球膜蛋白酪蛋白：固体胶粒，占总蛋白的80%82%酪蛋白胶粒模型（a）或-酪蛋白酸钙单体，具有电荷的磷酸盐圈。（b) 或-酪蛋白酸钙形成的中心聚合体的平面模型。（c）酪蛋白覆盖在中心聚合体表面形成酪蛋白胶粒。3.胶粒结构和凝结在制造乳酪时用凝乳酶催化酪蛋白的部分水解，因而破坏了胶粒的保护胶体，使酪蛋白和钙离子的复合物凝结成块。将牛乳酸化，使pH值达到酪蛋白的等电点（pH4.6）而析出酪蛋白沉淀，也是提取乳中酪蛋白的一种方法。你们知道制作姜撞奶的原理吗？ 4.乳清蛋白主要成分按含量递减依次为-乳球蛋白占50%、-乳球蛋白占25%、免疫球蛋白和血清白蛋白。其中，-乳球蛋白含有巯基，牛奶的加热气味与之有关。5.脂肪球膜蛋白脂肪球膜蛋白这层膜控制着牛乳中脂肪水分散体系的稳定性，膜上还含有许多酶。说明 酸度与粘度之间存在高度显著的正相关性。发酵产酸的结果，导致球形的酪蛋白变性，伸展成线性的酪蛋白分子，并凝结成具有网络结构的凝胶状