生物化学-PowerPointPresentation

1、1 主要介绍酶的化学本质、结构和特性；酶的作用动力学；酶的作用机理；酶的应用；还介绍了别构酶、共价调节酶、同工酶等的概念、性质、生物学意义。 主要内容：第五章 酶 化 学 2第一节 概述 酶(enzyme)是活细胞内产生的具有高度专一性和催化效率的蛋白质，又称为生物催化剂，生物体在新陈代谢过程中，几乎所有的化学反应都是在酶的催化下进行的。一、酶的概念3 酶是生物催化剂(biological catalyst)，具有两方面的特性，既有与一般催化剂相同的催化性质，又具有一般催化剂所没有的生物大分子的特征。酶与一般催化剂一样，只能催化热力学允许的化学反应，缩短达到化学平衡的时间，而不改变平衡点。酶作

2、为催化剂在化学反应的前后没有质和量的改变。微量的酶就能发挥较大的催化作用。酶和一般催化剂的作用机理都是降低反应的活化能(activation energy)。因为酶是蛋白质，所以酶促反应又固有其特点。4二、酶催化作用的特点 1.酶促反应具有极高的催化效率 2.酶促反应的高度特异性 特异性根据严格程度不同，又可分为绝对特异性(absolute specificity)、相对特异性(relative specificity)、立体异构特异性(stereospecificity)三种类型。 （1）绝对特异性 （2）相对特异性 （3）立体异构特异性 3.酶促反应的可调性 5三、酶的命名和分类(一)习惯

3、命名法1. 一般采用底物而命名：如蛋白水解酶等；对水解酶类，只要底物名称即可，如蔗糖酶、胆硷酯酶、蛋白酶等。 2. 依据其催化反应的性质来命名：如水解酶、转氨酶等。3. 结合1、2的命名：如琥珀酸脱氢酶、乳酸脱氢酶、磷酸己糖异构酶等。4. 有时在底物名称前冠以酶的来源或其他特点：如血清谷氨酸丙酮酸转氨酶、唾液淀粉酶、碱性磷酸酯酶和酸性磷酸酯酶等。习惯命名法简单，应用历史长，但缺乏系统性，有时出现一酶数名或一名数酶的现象。6 (二)系统命名法 鉴于新酶的不断发展和过去文献中对酶命名的混乱，国际酶学委员会规定了一套系统的命名法，使一种酶只有一种名称。 它包括酶的系统命名和4个数字分类的酶编号。 例

4、如对催化下列反应酶的命名： ATP + D葡萄糖 ADP + D葡萄糖-6-磷酸 该酶的正式系统命名是：ATP：葡萄糖磷酸转移酶，表示该酶催化从ATP中转移一个磷酸到葡萄糖分子上的反应。 它的分类编号是：E.C.2.7.1.1；E.C代表按国际酶学委员会规定的命名，第1个数字(2)代表酶的分类名称(转移酶类)，第2个数字(7)代表亚类(磷酸转移酶类)，第3个数字(1)代表亚亚类(以羟基作为受体的磷酸转移酶类)，第4个数字(1)代表该酶在亚-亚类中的排号(D葡萄糖作为磷酸基的受体)。72.酶的分类 （1）氧化还原酶类(oxidoreductases) 催化底物进行氧化还原反应的酶类。例如，乳酸脱

5、氢酶、细胞色素氧化酶等。（2）转移酶类(transferases) 催化底物之间进行某些基团的转移或交换的酶类。例如，甲基转移酶、转氨酶等。（3）水解酶类(hydrolases) 催化底物发生水解反应的酶类。例如，淀粉酶、核糖核酸酶等。（4）裂解酶类(或裂合酶类，lyases) 催化从底物移去一个基团并留下双键的反应或其逆反应的酶类。例如，碳酸酐酶、柠檬酸合成酶等。（5）异构酶类(isomerases) 催化各种同分异构体之间相互转化的酶类。例如，磷酸己糖同分异构酶等。（6）合成酶类(或连接酶类，ligases) 催化两分子底物合成为一分子化合物，同时偶联有ATP的磷酸键断裂释能的酶类。例如，

6、氨基酰-tRNA合成酶等。8（三）六大类酶催化反应的性质 1氧化还原酶类（oxido-reductases） 催化氧化还原反应的酶，包括氧化酶类、脱氢酶类、过氧化氢酶、过氧化物酶等。 （1）氧化酶类：催化底物脱氢，并氧化生成H2O或H2O2 。2A2H+O2 2A+2H2O A2H+O2 A+H2O2 9邻苯二酚氧化酶（EC 1.10.3.1，邻苯二酚：氧氧化酶） 邻苯二酚邻苯醌例：10（2）脱氢酶类：直接催化底物脱氢 A2H + B A + B2H 例：乳酸脱氢酶（EC 1.1.1.27，L-乳酸：NAD+氧化还原酶） 乳酸丙酮酸112转移酶类（transferases） 催化基团的转移 例

7、：谷丙转氨酶（GPT）（EC 2.6.1.2，L-丙氨酸： 酮戊二酸氨基转移酶） 123水解酶类（hydrolases） AB + H2O AOH + BH 4裂合酶类（lyases） 从底物移去一个基团而形成双键或逆反应 AB A + B 例1：13例2：145异构酶类（isomerase） 催化异构化反应 例：156连接酶类（ligases, 也称synthetases合成酶类） 将两个小分子合成一个大分子，通常需要ATP供能。 例： 16第二节 酶的分子组成 一、单纯酶 单纯酶是仅由氨基酸残基构成的酶，其催化活性仅由蛋白质的结构决定。如胃蛋白酶，淀粉酶、脂酶等。 二、结合酶 结合酶的组成

8、除了蛋白质部分外，还有非蛋白质部分，前者称为酶蛋白(apoenzyme)，后者称为辅助因子(cofactor)。酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶(holoenzyme)。单独存在的酶蛋白或辅助因子都没有酶活性，只有形成全酶后才有催化作用。 17第三节 酶的分子结构和功能 与酶活性密切相关的基团我们称之为酶的必需基团(essential group) 。 由必需基团构成的区域，可以与底物特异地结合，并能将底物转化为产物，被称为酶的活性中心(active center)。 一、酶的分子结构 酶活性中心内的必需基团可分为两种：一是结合基团，其作用是与底物相结合，使底物与酶的一定构象形成复合物

9、；另一是催化基团，其作用是影响底物中某些化学键的稳定性，促进底物转变成产物，有些必需基团同时具有这两方面的功能。 18二、酶原及酶原激活 无活性的酶的前体称作酶原(zymogen)。无活性的酶原转化为有活性的酶的过程称为酶原的激活。 酶以酶原的形式合成或初分泌具有重要的生物学意义。第一，酶原可以保护组织细胞不受酶的作用而被破坏。此外，酶原还可以视为酶的储存形式。如凝血酶类和纤维蛋白溶解酶类以酶原的形式在血液循环中运行，一旦需要便转化为有活性的酶，发挥其对机体的保护作用。 酶原的激活的实质是酶的活性中心形成或暴露的过程。 19三、同工酶 同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应，而酶蛋

10、白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质都不同的一组酶。 四、酶的作用机理 1、酶底物复合物的形成（中间产物学说）和诱导契和学说 2、邻近效应与定向排列 3、多元催化(multielement catalysis) 4、表面效应(surface effect) 20第四节 影响酶促反应速度的因素一、底物浓度的影响 米氏方程式 V= Vmax为最大反应速度(maximum velocity)，S为底物浓度，Km为米氏常数(Michaelis constant)，V是在不同S时的反应速度。 当底物浓度很低(S Km)时,V=Vmax S/ Km,反应速度与底物浓度成正比。当底物浓度很高(S Km)时，

11、VVmax，反应速度达最大速度，再增加底物浓度也不再影响反应速度。 21Km是酶学研究中一个常数，有重要意义：1当反应速度为最大速度一半时，米氏方程式可以变换如下： = 整理得Km=S。由此可见，Km值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。 2.Km值可用来表示酶对底物的亲和力。Km值愈小，酶与底物的亲和力愈大。这表示不需要很高的底物浓度便可达到最大反应速度。反之，Km愈大，酶与底物的亲和力愈小。 3.Km值是酶的特征性常数一，只与酶的结构、酶所催化的底物和反应环境（如温度、pH、离子强度）有关，与酶的浓度无关。各种同工酶的Km值也不同。 22二、酶浓度 对大多数酶促反应来说，在适宜的温

12、度、PH值和底物浓度一定的条件下，反应速度至少在初始阶段与酶的浓度成正比。如果反应继续进行，则速度将降低，这主要是因为底物浓度下降及终产物对酶的抑制之故。23三、PH值 酶是蛋白质，在极端的酸性或碱性条件下会变性而完全失去活性，大多数酶的最适PH值为4.5-8.0范围内。24五、底物浓度 酶催化反应可用下式表示：E + S= ES E + P 式中E、S、ES、P分别代表酶、底物、酶底物络合物和产物，可推出下列公式（米氏方程）：V = VmaxS/（Km+S）式中：V 测定的反应初速度 Vmax 最大反应速度 公式用图表示，则如图（1）所示，由公式及图可得出下列结论：四、温度的影响 温度对酶促反应速度具有双重影响。一方面，酶促反应和一般化学反应一样，升高温度可加快反应速度。另一方面，随着温度升高，酶的变性增强，催化能力减弱。综合这两种因素，酶作用必然有一个最适合的温度，酶促反应速度最快时的环境温度为酶促反应的最适温度。 251、当底物浓度增加时，酶反应的速度趋于一个极限值，即Vmax。2、当V=1/2Vmax时，则1/2=S/（Km+S），或Km=S，即米氏常数相当于反应速度为最大速度一半时的底物浓度。Km是酶和底物亲和力的度量，Km值小表示底物对酶的亲和力大，酶催化反应的速度也大。3、 Km是酶学中的一个重要常数，它的倒数1/Km