第二章蛋白质的结构与功能讲述

1、种类种类含量含量水水5567%蛋白质蛋白质1518%脂类脂类1015%无机盐无机盐34%糖类糖类12%维生素和激素维生素和激素少量少量人体的物质组成人体的物质组成蛋白质蛋白质核酸核酸糖类糖类脂类脂类生生物物分分子子生生物物大大分分子子生物大分子生物大分子 生物大分子生物大分子 通常都有一定的分子结构通常都有一定的分子结构规律，即由一定的规律，即由一定的基本结构单位基本结构单位按一定按一定的的排列顺序排列顺序和和连接方式连接方式形成的多聚体，形成的多聚体，如蛋白质与核酸。如蛋白质与核酸。蛋白质的生物学功能蛋白质的生物学功能1 1、催化功能：酶、催化功能：酶2 2、调节功能：蛋白质或多肽激素、调节

2、功能：蛋白质或多肽激素3 3、收缩和运动功能：肌动蛋白、收缩和运动功能：肌动蛋白、 肌球蛋白肌球蛋白4 4、运输和储存功能：血红蛋白、运输和储存功能：血红蛋白、 白蛋白白蛋白5 5、保护和免疫功能：凝血酶、保护和免疫功能：凝血酶、 免疫球蛋白免疫球蛋白6 6、营养和储存功能：卵清蛋白、营养和储存功能：卵清蛋白、 铁蛋白铁蛋白7 7、维持结构：胶原蛋白、维持结构：胶原蛋白、 弹性蛋白、角蛋白弹性蛋白、角蛋白8 8、其它功能：、其它功能：M-M-甜蛋白、甜蛋白、 蛋白质毒素蛋白质毒素蛋白质是生命的物质基础蛋白质是生命的物质基础碳碳 50 55%氢氢 6 8%氧氧 19 24%氮氮 13 19%硫硫

3、 0 4% 磷、铁、铜、锌、磷、铁、铜、锌、锰、钴、钼、碘锰、钴、钼、碘蛋白质彻底水解的产物即蛋白质的基本蛋白质彻底水解的产物即蛋白质的基本组成单位是组成单位是（amino acid, aa）。）。自然界自然界aa有有300多种，多种，组成人体蛋白质的组成人体蛋白质的aa有有（）1、都是、都是 -氨基酸氨基酸（脯（脯 氨酸为亚氨基酸）氨酸为亚氨基酸）2、R基团的差别基团的差别3、天然蛋白质的天然蛋白质的aa均为均为L-构型（构型（除甘氨酸）除甘氨酸）20种种aa共同的结构特点共同的结构特点 非极性疏水性氨基酸（非极性疏水性氨基酸（8个）个） 不带电荷的极性氨基酸（不带电荷的极性氨基酸（7个）个

4、） 酸性氨基酸（酸性氨基酸（2个）个） 碱性氨基酸（碱性氨基酸（3个个)脯氨酸脯氨酸丙氨酸丙氨酸缬氨酸缬氨酸亮氨酸亮氨酸苯丙氨酸苯丙氨酸异亮氨酸异亮氨酸甘氨酸甘氨酸Gly(G)丝氨酸丝氨酸Ser(S)苏氨酸苏氨酸Thr(T)酪氨酸酪氨酸Tyr(Y)半胱氨酸半胱氨酸Cys(C) 天冬酰胺天冬酰胺Asn(N) 谷胺酰胺谷胺酰胺Gln(Q) 氨基酸分子中含碱性的氨基（氨基酸分子中含碱性的氨基（）和酸）和酸 性的羧基（性的羧基（ ），是），是。 使某氨基酸所带的正、负电荷数相等时使某氨基酸所带的正、负电荷数相等时的溶液的溶液pH值称为该氨基酸的等电点值称为该氨基酸的等电点(pI) 。Trp, Tyr和

5、和Phe含有共含有共轭双键，在轭双键，在紫紫外外波长处有特征性吸波长处有特征性吸收峰。收峰。应用：应用：对蛋白对蛋白质质溶液溶液进行定量。进行定量。 -aa与茚三酮试剂共热产生蓝紫色化合物与茚三酮试剂共热产生蓝紫色化合物可进行可进行aa定性和定量分析定性和定量分析氨基酸氨基酸通过通过肽键相互连接构成多肽链肽键相互连接构成多肽链 是由一个氨基酸是由一个氨基酸的的与另一个氨基与另一个氨基酸的酸的 脱水缩合脱水缩合形成的键，又称酰胺形成的键，又称酰胺键键（-CO-NH-） 。肽肽（peptide） 氨基酸之间通过肽键相互连接而成的化合物氨基酸之间通过肽键相互连接而成的化合物。寡肽：寡肽：二肽、三肽二

6、肽、三肽十肽十肽多肽：多肽：十肽以上，链状十肽以上，链状 游离游离 -NH2端端 游离游离 -COOH端端 编号、命名、书写：编号、命名、书写： 肽链中的氨基酸肽链中的氨基酸氨基酸残基氨基酸残基生物活性肽生物活性肽肽键具有部分双键的性质，肽键具有部分双键的性质，C、O、N、H四个四个原子以及两个原子以及两个C 处在同一平面，称处在同一平面，称。肽键长肽键长0.132nm0.132nm短于短于C-NC-N单键单键(0.149nm) (0.149nm) ，长于长于C=NC=N双键双键(0.127nm) (0.127nm) ，肽键不能旋转。肽键不能旋转。肽键的肽键的C 和和 N周围三个键角之和均为周

7、围三个键角之和均为360C 两侧的单键能自由旋转，旋两侧的单键能自由旋转，旋转的角度不同使肽链盘曲、折转的角度不同使肽链盘曲、折叠，形成主链构象。叠，形成主链构象。 是指氨基酸在蛋白质多肽链中的排列顺序。是指氨基酸在蛋白质多肽链中的排列顺序。基本结构键基本结构键 肽键：肽键：-CO - NH- 二硫键（少数）：二硫键（少数）：- S -S -1953，英，英，sanger，胰岛素的一级结构胰岛素的一级结构蛋白质分子的一级结构是其特定蛋白质分子的一级结构是其特定空间结构和生物学活性的基础空间结构和生物学活性的基础 多肽链骨架上各原子多肽链骨架上各原子(肽键肽键 和和C )的排布及相互关系。的排布

8、及相互关系。 指各氨基酸侧链基团指各氨基酸侧链基团(-R)中中 原子的排布及相互关系。原子的排布及相互关系。 指蛋白质分子内各原子围绕某些共价键的指蛋白质分子内各原子围绕某些共价键的旋转而形成的各种空间排布及相互关系，又称旋转而形成的各种空间排布及相互关系，又称构象（构象（conformation）。包括：）。包括：是指多肽链中主链原子在局部空间的规律是指多肽链中主链原子在局部空间的规律 性排列，不包括氨基酸残基侧链的构象。性排列，不包括氨基酸残基侧链的构象。 - 螺螺 旋旋 ( -helix) - 折折 叠叠 ( -sheet) - 转转 角角 ( -turn)无规卷曲无规卷曲 (rando

9、m coil)主要化学键主要化学键 以肽键平面为单位，以以肽键平面为单位，以 C 为转折，右手螺旋。为转折，右手螺旋。 0.15nm 3.6个个aa = 0.54nm。 螺旋稳定的化学键为螺旋稳定的化学键为 R基团伸向基团伸向螺旋外侧。螺旋外侧。 其大小、形状、性质其大小、形状、性质 及所带电荷对及所带电荷对 -螺旋螺旋 的形成和稳定有影响。的形成和稳定有影响。 多肽链相邻肽键平面折叠成锯齿状，夹角为多肽链相邻肽键平面折叠成锯齿状，夹角为110 。 可由一条肽链折返而成，或由可由一条肽链折返而成，或由2条以上肽链平行排列而成。条以上肽链平行排列而成。 相邻肽链形成相邻肽链形成，并与长轴垂直。，

10、并与长轴垂直。 R基团交错伸向锯齿上下。基团交错伸向锯齿上下。球状蛋白分子中，多肽链常出现的球状蛋白分子中，多肽链常出现的180180回折。回折。 由四个连续的氨基酸残由四个连续的氨基酸残 基组成。第一个氨基酸基组成。第一个氨基酸 残基的残基的CO与第四个氨基与第四个氨基 酸残基的酸残基的NH形成形成， 以稳定转折的构象。以稳定转折的构象。 脯氨酸常出现在转角中。脯氨酸常出现在转角中。除以上几种比较规则的构象外，其除以上几种比较规则的构象外，其余没有确定规律性的肽链的构象余没有确定规律性的肽链的构象 。无规卷曲无规卷曲 是指整条肽链中全部是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位氨基酸残基的相对

11、空间位置，包含主链和侧链构象置，包含主链和侧链构象的全部内容。的全部内容。肌红蛋白肌红蛋白n 长度缩短长度缩短n 表面亲水表面亲水n 形成特定区域形成特定区域n氢键氢键 n离子键离子键n疏水键疏水键(最重要最重要)n范德华引力范德华引力n二硫键二硫键（一）多种化学键参与维持蛋白质（一）多种化学键参与维持蛋白质 三级结构构象三级结构构象三级结构主要靠侧链基团间的三级结构主要靠侧链基团间的维持稳定维持稳定（二）介于二、三级结构之间的模体（二）介于二、三级结构之间的模体和结构域是蛋白质发挥生物活性和特和结构域是蛋白质发挥生物活性和特殊功能的必需基本结构殊功能的必需基本结构 模体（模体（motif）

12、是指在多肽链内，顺序邻近是指在多肽链内，顺序邻近的两个或三个二级结构肽段，在空间靠近的两个或三个二级结构肽段，在空间靠近形成特殊的空间构象，发挥特殊的功能。形成特殊的空间构象，发挥特殊的功能。 螺旋螺旋-环环- 螺旋螺旋（helix-loop-helixhelix-loop-helix）锌指结构锌指结构（zinc fingerzinc finger）DNADNA结合蛋白结合蛋白结构域结构域(domain) 分子量较大的蛋白质多肽链中，常由数百个氨基酸残分子量较大的蛋白质多肽链中，常由数百个氨基酸残基折叠成基折叠成1个或数个球形结构单位，各自行使功能，称个或数个球形结构单位，各自行使功能，称为结

13、构域。为结构域。结构域自身紧密，相互间联系松弛。结构域自身紧密，相互间联系松弛。由两条或两条以上具有三级结构的多由两条或两条以上具有三级结构的多肽链通过非共价键相互缔合而成的蛋白质肽链通过非共价键相互缔合而成的蛋白质空间构象。空间构象。次级键：次级键： 氢键氢键 离子键离子键 疏水键（主要）疏水键（主要） 范德华引力范德华引力（一）一级结构是空间构象的基础（一）一级结构是空间构象的基础（二）一级结构是蛋白质功能的基础（二）一级结构是蛋白质功能的基础1 1、相似结构表现为相似功能、相似结构表现为相似功能例例1 12 2个氨基酸的差别，相似的功能个氨基酸的差别，相似的功能例例2 22 2、不同结构

14、具有不同功能、不同结构具有不同功能胃蛋白酶胃蛋白酶 VS 胰蛋白酶胰蛋白酶血红蛋白血红蛋白 VS 肌红蛋白肌红蛋白胰岛素胰岛素 VS 生长激素生长激素催产素催产素 VS 抗利尿激素抗利尿激素如：如：（三）一级结构改变可以导致分子病（三）一级结构改变可以导致分子病 由于遗传物质（由于遗传物质（DNA）的突变，导）的突变，导致其编码蛋白质分子的氨基酸序列异常，致其编码蛋白质分子的氨基酸序列异常，而引起其生物学功能改变的遗传性疾病而引起其生物学功能改变的遗传性疾病称为称为分子病分子病（molecular disease）。如：如： DNA TGT GGG C T CTT TTT正常正常 mRNA A

15、CA CCC G A GAA AAA HbA(链）链） N端端苏苏-脯脯-谷谷-赖赖 DNA TGT GGG C T CTT TTT异常异常 mRNA ACA CCC G A GAAAAA HbS(链）链） N端端苏苏-脯脯-谷谷-赖赖血红蛋白血红蛋白链链N端第端第6位位为为取代取代HbA：正常成人血红蛋白；：正常成人血红蛋白；HbS：镰刀形红细胞贫血症血红蛋白：镰刀形红细胞贫血症血红蛋白（一）核糖核酸酶构象破坏，其生物学活性丧失（一）核糖核酸酶构象破坏，其生物学活性丧失（二）血红蛋白（二）血红蛋白（Hb）变构引起功能改变变构引起功能改变 亚基亚基血红素（血红素（Fe2+） 亚基亚基与氧可逆结

16、合与氧可逆结合紧密型紧密型(tense state，T型型) 未结合未结合O2时，紧凑，与时，紧凑，与O2亲和力小亲和力小 机制：机制： 1:Tyr(42) 2:Asp(99) 形成氢键形成氢键松弛型松弛型(relaxed state，R型型) 结合结合O2时，松弛，与时，松弛，与O2亲和力大亲和力大 机制：机制：O2结合，结合，4个个C-端的盐键断裂端的盐键断裂 1:Tyr(42) 2:Asp(99) 氢键断裂氢键断裂 1:Asp(94) 2:Asn(102) 形成氢键形成氢键Hb有有2种天然构象：种天然构象： 某些小分子物质（某些小分子物质（变构剂变构剂）特异地与蛋白质）特异地与蛋白质/酶

17、的变构部位结合，改变蛋白质酶的变构部位结合，改变蛋白质/酶原有的酶原有的从而调节变构蛋白的从而调节变构蛋白的。协同效应协同效应一个亚基与配体结合后，能影响此寡聚体中一个亚基与配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体的结合能力。另一个亚基与配体的结合能力。 正协同效应正协同效应 负协同效应负协同效应 O2分压分压，O2 作为变构剂使作为变构剂使TR， 利于结合利于结合O2。 O2分压分压 ，CO2和和H+作为变构剂使作为变构剂使R T ， 利于释放利于释放O2。Hb的运O2功能通过构象的互变实现（一）（一）是蛋白质分子的重要性质是蛋白质分子的重要性质蛋白质属两性电解质，解离方向受介质蛋白质属

18、两性电解质，解离方向受介质pH的影响的影响PrNH3+COOHPrNH3+COO- -PrNH2COO- -OH- -H +OH- -H +兼性离子pH=pI阳离子pHpI 当溶液处于某一当溶液处于某一pH，蛋白质分子所，蛋白质分子所带正、负电荷相等，即净电荷为零，此带正、负电荷相等，即净电荷为零，此时溶液的时溶液的pH值称为蛋白质的等电点值称为蛋白质的等电点(isoelectric point, pI)。溶液溶液pH pI时时，蛋白质颗粒带，蛋白质颗粒带电荷；电荷；溶液溶液pH pI时时，蛋白质颗粒带，蛋白质颗粒带电荷。电荷。 含含碱性氨基酸碱性氨基酸较多的蛋白质，较多的蛋白质， pI较高，

19、较高， 如组蛋白、鱼精蛋白等。如组蛋白、鱼精蛋白等。 含含酸性氨基酸酸性氨基酸较多的蛋白质，较多的蛋白质， pI较低，较低， 如：胃蛋白酶、丝蛋白等。如：胃蛋白酶、丝蛋白等。 人体蛋白质的人体蛋白质的pI多在多在pH5.0左右，在体左右，在体 液中以液中以阴离子阴离子形式存在。形式存在。（二）基于蛋白质两性解离和等电点性质的（二）基于蛋白质两性解离和等电点性质的 电泳、离子交换层析与沉淀法分离蛋电泳、离子交换层析与沉淀法分离蛋 白质有重要应用价值白质有重要应用价值 在同一在同一pH溶液中，各溶液中，各种种蛋白质所带电荷性质和数蛋白质所带电荷性质和数量不同，分子大小不同量不同，分子大小不同，在，

20、在同一电场中同一电场中移动的速率不同移动的速率不同，利用这一性质将不同蛋白质利用这一性质将不同蛋白质从混合物中分离开来的技术。从混合物中分离开来的技术。(pI=5.30(pI=5.305.35)5.35)调调pHpH碱性，去碱性杂蛋白（沉淀析出）碱性，去碱性杂蛋白（沉淀析出） 调调pHpH酸性，去酸性杂蛋白（沉淀析出）酸性，去酸性杂蛋白（沉淀析出） 调调pH5.3pH5.3，胰岛素沉淀析出（粗制品），胰岛素沉淀析出（粗制品） 等电点沉淀法分离提取蛋白质等电点沉淀法分离提取蛋白质 分子量大分子量大：1万万 1千万千万 直径大：直径大：1100nm 不能透过半透膜不能透过半透膜 扩散速度慢、粘度大

21、扩散速度慢、粘度大 可形成胶体溶液可形成胶体溶液 亲水的极性基团位于表面，可发生水合亲水的极性基团位于表面，可发生水合 作用，作用，形成水化膜，将蛋白质颗粒相互隔开，防止聚沉。形成水化膜，将蛋白质颗粒相互隔开，防止聚沉。 亲水基团大都能解离，使蛋白质表面带相同电荷亲水基团大都能解离，使蛋白质表面带相同电荷而相斥，防止蛋白质颗粒聚沉。而相斥，防止蛋白质颗粒聚沉。 （一）水化膜和表面电荷是蛋白质（一）水化膜和表面电荷是蛋白质 维持亲水维持亲水胶体胶体的稳定因素的稳定因素（二）多种方法可使蛋白质沉淀（二）多种方法可使蛋白质沉淀 盐析盐析 有机溶剂沉淀有机溶剂沉淀 有机酸沉淀有机酸沉淀 重金属盐沉淀重

22、金属盐沉淀分散在溶液中的蛋白质分子发生凝聚，并从溶分散在溶液中的蛋白质分子发生凝聚，并从溶液中沉淀、析出的现象称为液中沉淀、析出的现象称为蛋白质的沉淀蛋白质的沉淀。1、盐析法、盐析法盐盐 析析 用高浓度的中性盐沉淀水溶液中用高浓度的中性盐沉淀水溶液中 蛋白质的方法。蛋白质的方法。常用盐常用盐 硫酸铵、（亚）硫酸钠、氯化钠等。硫酸铵、（亚）硫酸钠、氯化钠等。盐析原理盐析原理 破坏水化膜，中和电荷破坏水化膜，中和电荷分段盐析分段盐析 逐步增加中性盐浓度使蛋白质逐步增加中性盐浓度使蛋白质 从溶液中分段析出加以分离。从溶液中分段析出加以分离。如：如：PH=7.0时时 半饱和硫酸铵可沉淀血清球蛋白，半饱

23、和硫酸铵可沉淀血清球蛋白， 饱和硫酸铵可以沉淀血清白蛋白。饱和硫酸铵可以沉淀血清白蛋白。2、有机溶剂沉淀蛋白质、有机溶剂沉淀蛋白质机制机制 乙醇、甲醇、丙酮等能破坏乙醇、甲醇、丙酮等能破坏 蛋白质的水化膜，在等电点可蛋白质的水化膜，在等电点可 使之沉淀。使之沉淀。关键关键 快速低温操作防止变性。快速低温操作防止变性。 COO- COOH COOHP H+ P CCl3COO- P NH3+ NH3+ NH3+-OOCCl3C 3、有机酸沉淀蛋白质、有机酸沉淀蛋白质 苦味酸、钨酸、鞣酸及三氯醋酸等酸苦味酸、钨酸、鞣酸及三氯醋酸等酸性物质可与蛋白质正离子结合成不溶性的性物质可与蛋白质正离子结合成不

24、溶性的蛋白盐沉淀。蛋白盐沉淀。如用三氯醋酸制备无蛋白血滤液如用三氯醋酸制备无蛋白血滤液 NH3+ NH2 NH2 P OH- P Ag P COO- COO- COOAg 4、重金属盐沉淀蛋白质、重金属盐沉淀蛋白质 重金属离子如汞、铅、铜、银等可与重金属离子如汞、铅、铜、银等可与 蛋白质负离子结合形成蛋白盐沉淀。蛋白质负离子结合形成蛋白盐沉淀。应用：应用：重金属盐中毒，口服大量乳品、蛋清并催吐。重金属盐中毒，口服大量乳品、蛋清并催吐。 不同蛋白质大小、形状不同，在一定的离不同蛋白质大小、形状不同，在一定的离心力场作用下沉降速率不同，可用于分离蛋白质和测心力场作用下沉降速率不同，可用于分离蛋白质

25、和测定其分子量。定其分子量。（三）透析、超滤与超离心技术可用于（三）透析、超滤与超离心技术可用于 分离蛋白质分离蛋白质是利用超滤膜在一定压是利用超滤膜在一定压力下使大分子蛋白质滞留，而力下使大分子蛋白质滞留，而小分子物质和溶剂滤过。小分子物质和溶剂滤过。将混杂有低分子物质的将混杂有低分子物质的蛋白质溶液放于半透膜透析袋蛋白质溶液放于半透膜透析袋内，除去低分子杂质，以达到内，除去低分子杂质，以达到纯化蛋白质的目的。纯化蛋白质的目的。含共轭双键的含共轭双键的aa（色氨酸、酪氨酸、（色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸）最大吸苯丙氨酸）最大吸收峰：收峰：280nm（一）蛋白质的紫外吸收特征可用于定量分析（一）蛋

26、白质的紫外吸收特征可用于定量分析蛋白质溶液的最大蛋白质溶液的最大吸收峰：吸收峰： 在碱性条件下，蛋白质分子内的肽键在碱性条件下，蛋白质分子内的肽键可与可与Cu2+作用生成紫红色络合盐。作用生成紫红色络合盐。- 蛋白质、多肽的定量测定蛋白质、多肽的定量测定- 检测蛋白质的水解程度（检测蛋白质的水解程度（aa无此反应）无此反应）肽键及特殊基团可与有关试剂发生呈色反应。肽键及特殊基团可与有关试剂发生呈色反应。（二）蛋白质的呈色反应可用于（二）蛋白质的呈色反应可用于 定性、定量分析定性、定量分析 在在pH57的溶液中，蛋白质游离的溶液中，蛋白质游离 -氨氨基与茚三酮反应生成蓝紫色化合物。基与茚三酮反应

27、生成蓝紫色化合物。应用：应用：蛋白质的定性、定量测定。蛋白质的定性、定量测定。 在碱性条件下，蛋白质分子中的在碱性条件下，蛋白质分子中的酪氨酸、色氨酸可与酚试剂（磷钨酸酪氨酸、色氨酸可与酚试剂（磷钨酸与磷钼酸）反应生成蓝色化合物。与磷钼酸）反应生成蓝色化合物。蛋白质的定性、定量测定。蛋白质的定性、定量测定。 灵敏度比双缩脲反应高灵敏度比双缩脲反应高100倍。倍。蛋白质在某些理化因素的作用下，其空间结构蛋白质在某些理化因素的作用下，其空间结构（次级键，特别是氢键）受到破坏，生物学活性丧（次级键，特别是氢键）受到破坏，生物学活性丧失，理化性质发生改变，这种现象称为失，理化性质发生改变，这种现象称为

28、蛋白质的变蛋白质的变性（性（denaturation） 。（一）多种理化因素可以引起蛋白质变性（一）多种理化因素可以引起蛋白质变性 物理因素：物理因素： 高温、高压、振荡或搅拌、射线线、超声波高温、高压、振荡或搅拌、射线线、超声波 化学因素：化学因素： 强酸、强碱、尿素、有机溶剂和重金属离子等强酸、强碱、尿素、有机溶剂和重金属离子等* 次级键破坏次级键破坏空间结构的破坏或改变空间结构的破坏或改变* 肽键没有断裂肽键没有断裂不涉及一级结构的改变不涉及一级结构的改变（二）蛋白质变性的实质是原有的特定空间（二）蛋白质变性的实质是原有的特定空间 构象被破坏或改变构象被破坏或改变 少数蛋白质变性后，除去

29、变性因素，仍可恢复或部少数蛋白质变性后，除去变性因素，仍可恢复或部分恢复原有的构象及功能，称为分恢复原有的构象及功能，称为复性复性（renaturation）。1、生物学活性丧失生物学活性丧失 如激素的调节作用，酶的催化作用如激素的调节作用，酶的催化作用2、疏水基团暴露，、疏水基团暴露，溶解性显著降低溶解性显著降低 易沉淀，若在远离易沉淀，若在远离pI的的pH环境，可不沉淀环境，可不沉淀 因此：变性的蛋白不一定沉淀因此：变性的蛋白不一定沉淀 沉淀的蛋白不一定变性沉淀的蛋白不一定变性3、分子的不对称性加大分子的不对称性加大 扩散速度下降，溶液粘度增大，结晶能力丧失扩散速度下降，溶液粘度增大，结晶能力丧失4、光吸收值增加光吸收值增加 5、易被蛋白酶水解、易被蛋白酶水解（三）变性蛋白质的理化性质和生物学活性（三）变性蛋白质的理化性质和生物学活性 发生改变发生改变 注射器具、伤口注射器具、伤口75%乙醇乙醇 手术器械及用品手术器械及用品高温高压高温高压 手术室手术室紫外线消毒紫外线消毒 酶、疫苗、血清、抗体等，低温酶、疫苗、血清、抗体等，低温 下生产、贮存和运输，延缓变性下生产、贮存和运输，延缓变性 熟食较生食易消化熟食较生食易消化（四）蛋白质变性在医学实践中具有重要意义（四）蛋白质变性在医学实践中具有重要意义*