生化复习要点

1、绪论1 生物化学的定义，研究内容。2 了解生物化学与药学之间的关系。3 了解生物化学的发展历史。 第1章 糖的化学1 重要概念： 糖，单糖，寡糖，多糖，同聚多糖，均一多糖，杂聚多糖，不均一多糖，黏多糖，结合糖，糖蛋白与蛋白聚糖，糖脂与脂多糖，透明质酸，2 了解知道平时接触到的一些糖类在化学上属于哪类糖？3 糖的主要生物学作用。4 掌握糖类的化学通式，5 了解下面的常见糖类分别是什么类糖？果糖，蔗糖，葡萄糖，麦芽糖，乳糖，半乳糖，棉子糖，核糖，脱氧核糖，赤藓酮糖，赤藓糖，木酮糖，甘油醛，二羟丙酮，淀粉，糖原，纤维素，琼脂等。6 了解多糖的几种分类方法。7 淀粉是由-D-葡萄糖

2、组成的，连接的化学键是-1,4-糖苷键，直链与支链淀粉的区别是什么？8 糖原是由-D-葡萄糖组成的，连接的化学键是-1,4-糖苷键、-1,6-糖苷键，与淀粉有什么不同和相同之处？9 纤维素是由-D-葡萄糖组成的，连接的化学键是-1,4-糖苷键。10 几丁质是由N-乙酰氨基葡萄糖组成的，连接的化学键-1,4-糖苷键。11 常见的黏多糖有透明质酸、肝素、硫酸软骨素。12 透明质酸是由D-葡萄糖醛酸、N-乙酰氨基葡萄糖交替组成的？13 组成细菌细胞壁的多糖中最主要的是肽聚糖。14 大致了解一下有药理活性的多糖有哪些？有没有正在使用的属于糖类的药物？15 了解有哪些糖类以及衍生物等被用做药物使用。&#

3、160;第2章 脂类1 重要的概念：脂类，单纯脂类，复合脂类，衍生脂类，饱和脂肪酸，不饱和脂肪酸，必需脂肪酸，2 掌握脂肪的化学结构式，3 了解脂类的主要生物学功能。4 熟悉表2-1和2-2中脂肪酸的类型，掌握各种脂肪酸的结构特点（含有几个碳原子和双键？俗名是什么？）5 所谓的“脑黄金”的化学结构是什么？6 磷脂分为甘油磷脂、鞘磷脂。7 写出甘油磷脂结构式，在细胞内有什么作用？常见的甘油磷脂有暖磷脂、脑磷脂、磷脂酰丝氨酸、磷酸酰肌醇、缩醛磷脂、二磷脂酰甘油。8 鞘磷脂由鞘氨醇、脂肪酸、磷酸、胆碱组成。其中含有的醇类是鞘氨醇。在细胞内的重要作用是什么？9 糖脂分为甘油糖脂和糖鞘脂2类，从组成上看

4、，它们之间的最大不同是什么？了解一些常见和重要的糖脂。10 胆固醇在细胞内的重要作用是什么？化学结构上看是属于环戊烷多氢菲的衍生物。以胆固醇为前体可以合成类固醇激素、胆汁酸。胆酸、胆汁酸与胆固醇的关系是什么？它们在人体内的重要作用是什么？11 了解目前有哪些脂类被用于药物。第4章 蛋白质的化学1 重要概念：氨基酸的结构通式，蛋白质的一级结构，蛋白质的二级结构，蛋白质的三级结构，蛋白质的四级结构，结构域（domain），基序（motif），肽键（酰胺键），Edman降解法，蛋白质的构象，肽单位，alpha螺旋，beta折叠(片层)，beta转角（折角），超二级结构，亚基，蛋白质的寡聚体，多聚体，

5、蛋白质的变构效应，蛋白质的变性，蛋白质的等电点(pI)，2 了解蛋白质在细胞内重要功能的多样性。3 蛋白质中主要含有C、H、O、N。4 蛋白质的基本结构是什么？写出氨基酸的结构通式。记住20种氨基酸的结构式和三字母的缩写符号含义。5 掌握20种基本氨基酸的几种分类方法。谷氨酸、天冬氨酸的R基带负电荷。赖氨酸、精氨酸、组氨的R基带正电荷。6 缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、苏氨酸、赖氨酸是人体的必需氨基酸。7 了解DNFB，DNS-Cl和PITC试剂在蛋白质序列分析中的重要意义。8 维持蛋白质构象的化学键有氢键、疏水键、盐键、配位键、二硫键、范德华引力。各有什么重要作用？9

6、 肽单位有哪些特点？10 蛋白质的alpha螺旋，beta折叠各有什么特点？11 维持蛋白质一级、二级、三级和四级结构的主要力分别有哪些？12 举例说明蛋白质的一级结构与功能之间的关系。13 什么叫蛋白质前体的活化？举例说明。（熟练掌握胰岛素前体激活的过程）。14 了解分子筛层析和SDS-PAGE分离蛋白质的基本原理。15 蛋白质的变性与沉淀有什么关系？举例说明。16 蛋白质变性之后发生哪些变化？举例说明日常生活中以及科学研究中如何利用蛋白质的变性作用。17 一般情况下，蛋白质水溶液为什么比较稳定？18 哪些因素会引起蛋白质发生沉淀？沉淀的蛋白质与蛋白质的变性有什么关系？19 了解蛋白质的重要

7、颜色反应-茚三酮反应，双缩脲反应以及酚试剂反应。20 什么是抗体？什么是抗原？它们之间有什么关系？21 了解蛋白质分离纯化的基本流程。22 了解根据蛋白质的溶解度不同进行分离纯化的几种方法及其基本原理。23 了解根据蛋白质的分子量大小不同进行分离纯化的几种方法及其基本原理。24 了解根据蛋白质的电离性质不同进行分离纯化的几种方法及其基本原理。25 了解根据蛋白质的配基特异性进行分离纯化的方法及其基本原理。26 了解蛋白质纯度测定的几种方法的原理。27 了解蛋白质含量测定的几种方法的原理。28 了解蛋白质不同的分类方法以及蛋白质的种类。29 了解有哪些蛋白质以及多肽类物质用做药物使用。第5章 核

8、酸的化学1 重要概念核苷，核苷酸，碱基互补规律，稀有碱基，核酸的一级结构、二级结构，三级结构，3'-5'磷酸二酯键，DNA的双螺旋结构，碱基堆聚力，DNA的超螺旋结构，核酸的增色效应，核酸的减色效应，核酸的变性与复性，核酸的熔解温度Tm，核酸的杂交， 2 掌握核酸在体内的重要功能。3 掌握4种核苷酸的结构式以及组成特点。4 掌握4种核苷酸的缩写符号、名称等。5 掌握糖与磷酸、糖与碱基之间连接键的性质。掌握核苷酸之间连接的化学键的特点。6 什么是环核苷酸？举例说明，细胞内有什么重要作用？7 DNA的双螺旋结构是Watson和Crick在1953年发现的。有什么重要特点？

9、8 维持DNA的双螺旋结构稳定的重要力有氢键、碱基堆积力、离子键。各有什么重要作用？9 理解什么是A-DNA,B-DNA,Z-DNA,H-DNA?DNA在细胞内除了以双螺旋状态存在外，还有可能以哪些形式存在？10 在染色体中DNA与什么结合？11 了解RNA在病毒以及细胞生物中的分布。12 细胞中的RNA有rRNA、tRNA、mRNA、siRNA、miRNA、hnRNA、snRNA、chRNA。各有什么重要的功能？13 掌握原核细胞和真核细胞内有各哪些种类的rRNA？14 tRNA有哪些重要特点？有什么生理功能？15 了解原核细胞和真核细胞的mRNA之间有什么重要的不同？16 尽可能的说出DN

10、A与RNA 的不同之处和相同之处。17 了解核酸有哪些重要的理化性质？18 了解核酸的溶解性，掌握核酸在水和有机溶剂中的溶解性质。19 了解核酸的酸碱性质，核酸在细胞内一般会与哪些物质结合？20 比较核酸和蛋白质的紫外吸收有什么不同？21 哪些因素会引起核酸的变性？核酸变性后会发生哪些变化？22 不同来源的核酸分子为什么会杂交形成杂合分子？了解什么是Southern杂交，什么是Northern杂交。23 从细胞中提取核酸之后，为什么可以将RNA保存在纯水中，而DNA则不能？24 了解核酸定量的几种方法的基本原理。25 估计人体细胞总数为100 000 000 000 000 （14个0）个，计

11、算其DNA总长度。比较地球与太阳之间的距离（1.5亿km）。第6章 酶1 重要概念：酶，核酶，单体酶，寡聚酶，多酶体系，同工酶，诱导酶，组成酶，调节酶，共价调节酶，变构酶，辅基，辅酶，酶的活性中心，酶的必需基团，抗体酶，米氏方程，Km，酶的最适温度，酶的激活剂。酶的抑制剂，不可逆抑制，可逆抑制，酶的自杀性底物，竞争性抑制，非竞争性抑制，反竞争性抑制，酶的活力，酶的比活力，酶的转换数，2 了解酶作为生物催化剂的特点。3 了解酶的作用专一性特点的类型。4 掌握酶的作用专一性的两种理论解释。5 了解酶的国际系统命名法。6 掌握酶分子结构的活性中心、必需基团、底物结合部位、底物催化部位等的含义以及它们

12、之间的关系。7 掌握酶的辅助因子的种类和它们发挥的功能。8 举例说明什么是酶原的激活。9 什么是酶的中间复合物学说？10 掌握酶进行高效催化的作用机制。11 酶促反应动力学研究的主要内容是什么？12 掌握底物浓度、pH、温度、酶的浓度以及激活剂和抑制剂对酶反应速度的影响。13 掌握Km 的含义以及可能的应用之处。14 了解Km 的算法几种。15 掌握为什么进行体外酶促反应时要给酶提供一个稳定合适的pH溶液。16 为什么有的酶需要激活剂才具有活性？激活剂起什么作用？17 掌握有机磷杀虫剂的毒杀原理，以及解毒方法的原理；18 掌握磺胺类药物的作用机理。19 了解酶将药物设计成酶的自杀性底物是药物设

13、计中的一项重要原则。20 了解酶的分离提取的基本原理。21 测定酶活性时要注意哪些事情？22 为什么测定酶反应速度时，一般只测定刚反应时候的初速度？23 了解共价调节酶的活性可以通过哪些主要的修饰方式进行调节？24 了解酶在医学和药学中的应用。了解有哪些酶用于疾病的治疗？ 第8章 生物氧化1 重要概念：生物氧化（细胞氧化, 细胞呼吸,组织呼吸），高能化合物，高能键，底物水平磷酸化，氧化磷酸化，呼吸链，铁硫蛋白，泛醌（辅酶Q），Q10，电子传递的抑制剂，P/O比，氧化磷酸化的解偶联剂和抑制剂，活性氧，超氧化物歧化酶(SOD)，2 生物氧化有哪些特点？3 生物氧化有哪2种类型？它们各发生

14、在什么细胞器中？4 了解生物体内高能化合物有哪些类型？最常见的是哪种类型的？5 掌握ATP的结构，ATP有几个高能键？其中含有的能量的释放方式有哪几种？6 为什么ATP在细胞内非常重要？7 细胞内ATP的产生方式有哪几种？8 掌握呼吸链在细胞能量代谢中的重要位置和作用。9 电子传递过程中的H的最初供体和最终受体分别是什么？10 原核生物和真核生物细胞中的电子传递链具体分布在什么部位？11 目前发现电子传递链的成员主要由NADH-泛醌还原酶、琥珀酸-泛醌还原酶、泛醌-细胞色素C还原酶、细胞色素C氧化酶4种蛋白质复合体组成。12 电子传递链中负责传递电子和H的辅基NAD+、FAD。它们携带电子和H

15、的能力有何不同？13 电子传递链的4种蛋白质复合体是镶嵌在膜中不能移动的，那么，在复合体之间负责电子传递的成员是UQ（泛醌）。各有什么特点？14 了解电子经过4种复合物中的传递途径（就是说，在复合物内部电子是经过哪些电子传递体传递的）？15 电子进入电子传递体有哪两个入口？它们有什么不同？16 掌握解释氧化磷酸化作用机理的化学渗透学说的主要内容。17 了解线粒体是个动态结构的细胞器，了解其主要结构特点和重要功能。18 线粒体中促使ATP形成的动力的主要来源有底物水平磷酸化、氧化磷酸化。19 复合物V是指ATP合酶复合物？了解其结构特点。20 细胞内有微粒体氧化体系、过氧化体氧化体系两种与ATP

16、形成无关的生物氧化作用。21 了解细胞内活性氧的主要来源和细胞清除活性氧的方法。 第12章核酸与核苷酸代谢 一、核酸的分解1.将核酸降解为核苷酸的酶称为核酸酶，从核酸分子一端开始降解核酸的酶叫做核酸外切酶，从核酸分子内部降解核酸的酶叫做核酸内切酶；在细菌体内发现的只从特定的核苷酸处将核酸降解的核酸酶叫做_。2.核苷酸的降解产物是核苷和磷酸，核苷的降解产物是含氮碱基和戊糖。3.人体内的嘌呤分解的最终产物是尿酸，腺嘌呤和鸟嘌呤分解代谢的共同中间产物是黄嘌呤。4. 痛风是由于病人体内积累的大量的尿酸所致，是一种核酸分解代谢障碍疾病，治疗痛风可以使用与次黄嘌呤结构类似的别嘌呤醇进行

17、，这种物质对黄嘌呤氧化酶有很强的抑制作用，是酶的自杀性底物，治疗后病人体内的嘌呤代谢产物有原来的尿酸变成黄嘌呤和次黄嘌呤而排出体外。5.嘧啶分解的产物最终进入三羧酸循环而进行彻底的分解。 二、核苷酸的生物合成1.生物体内合成嘌呤的途径有2条，分别是从头合成和补救合成；在从头合成的途径中，所需要的原材料中含有3种氨基酸，分别是甘氨酸、天冬氨酸、谷氨酰胺；另外的2种原材料是CO2和一碳基团。嘌呤由嘌呤碱、核糖核磷酸3部分组成，在体内的从头合成途径中，是先由_和_合成_，然后再合成_；首先合成的第一个核苷酸是IMP，然后再转变为其他的核苷酸。2.Lesch-Nyhan综合征是由于病人体内先

18、天缺少HGPRT酶引起的一种与X染色体连锁的遗传病，病人体内的鸟嘌呤和次黄嘌呤补救途径的发生障碍。3.缺少补救途径会引起嘌呤核苷酸合成速度的增加。结果体内大量积累_，并导致_和_。4.嘧啶的从头合成途径中是首先合成_环，再与_结合生成_，再转变成为其他的嘧啶核苷酸。参与嘧啶环合成的氨基酸是_，另外的原料是_。5.脱氧核糖核苷酸的生物合成是由相应的核糖核苷酸转变而来，这种转变发生在核糖核苷二磷酸水平，催化这个反应的酶是核糖核酸还原酶，还原所需的H+的最终供体是_；6.氨基蝶呤、氨甲蝶呤抑制核酸合成的机理是什么？答：氨基蝶呤、氨甲蝶呤是二氢叶酸的类似物，是二氢叶酸还原酶的抑制剂，而二氢叶酸还原酶是

19、负责将二氢叶酸转变成四氢叶酸的酶，二氢叶酸还原酶的活性被抑制后，造成体内的四氢叶酸无法生成，而四氢叶酸是细胞内涉及甲基化反应的甲基的供体，这样细胞内的胸腺嘧啶核苷酸就无法合成，从而DNA的合成受到抑制。 第14章 DNA的复制和修复 1.什么叫半保留复制？细胞内的DNA在复制时，亲代的DNA双链中每一条链都作为模板合成一个新的DNA分子，每个新的DNA分子中的一条链来自母链，另一条是新合成的，这就是半保留复制。 2.DNA复制所需要的酶类和蛋白中最为重要的有哪6类?各有什么重要的生理功能？3.新合成的DNA链的方向是到,所以要求模板链的方向是 到;DNA聚合酶不能

20、从头合成DNA，新的dNTP要加到已有核苷酸的端的OH基团后。4.大肠杆菌中至少发现种DNA聚合酶，其中聚合酶III负责细菌染色体的复制。5.细胞内负责DNA构象变化的酶是拓扑异构酶；有2种，他们的作用正好相反。大肠杆菌DNA复制结束后，要通过_酶的作用，才能使2个子代DNA分开。抗生素抗萘啶酮酸(nalidixic acid)、奥啉酸(oxilinic acid)、香豆霉素A1(coumermycin A1)、新生霉素(novobiocin)等就是通过抑制大肠杆菌的_酶而抑制DNA复制的。6.细菌DNA复制的顺序是：首先拓扑异构酶打开DNA超螺旋结构,然后解旋酶将DNA双链分开成单链，接着单

21、链结合蛋白结合在单链DNA上，防止单链DNA被降解或重新变成双链；随后引物合成酶开始合成引物，引物不是DNA而是RNA，引物合成好后DNA聚合酶就可以开始合成DNA了。7.DNA两条链的复制方式有什么不同？哪一条是前导链，哪一条是滞后链？什么叫冈奇片断？长度一般是多少？什么叫“半不连续复制”？8.什么叫 DNA聚合酶的校对功能？有什么重要的意义？ 9 .目前发现细胞内至少有5种修复DNA损伤的机制，就是错配修复、光修复、暗修复、切除修复、倾向差错修复和重组修复。10.细菌在紫外线照射后再用可见光照射, 使细菌的存活率提高。说明细菌体内有一种_修复机制。它专门修复紫外线引起的_损伤。11.错配修复中，酶识别母链和子链的基础是两者之间的甲基化不同。这是一种修复DNA复制过程中产生差错的修复