王镜岩-生物化学-第3章-氨基酸

1、第3章 氨基酸一、氨基酸是蛋白质的构件分子（一）蛋白质的水解 1.酸水解：常用6mol/L HCl回流20h，水解完全，不引起消旋，但色氨酸破坏，羟基氨基酸部分水解，酰胺键水解。 2.碱水解：水解完全，会引起消旋，但色氨酸不破坏。 3.酶水解：水解不完全，不引起消旋，色氨酸不破坏，主要用于蛋白质的部分水解。2020种氨基酸的发现年代表种氨基酸的发现年代表天冬酰氨天冬酰氨 1806 Vauquelin 天门冬芽天门冬芽甘氨酸甘氨酸 1820 Braconnot 明胶明胶亮氨酸亮氨酸 1820 Braconnot 羊毛、肌肉羊毛、肌肉酪氨酸酪氨酸 1849 Bopp 奶酪奶酪丝氨酸丝氨酸 1865

2、 Cramer 蚕丝蚕丝谷氨酸谷氨酸 1866 Ritthausen 面筋面筋天冬氨酸天冬氨酸 1868 Ritthausen 蚕豆蚕豆苯丙氨酸苯丙氨酸 1881 Schultze 羽扇豆芽羽扇豆芽丙氨酸丙氨酸 1881 Weyl 丝心蛋白丝心蛋白 赖氨酸赖氨酸 1889 Drechsel 珊瑚珊瑚精氨酸精氨酸 1895 Hedin 牛角牛角组氨酸组氨酸 1896 Kossel,Hedin 奶酪奶酪胱氨酸胱氨酸 1899 Morner 牛角牛角缬氨酸缬氨酸 1901 Fischer 奶酪奶酪脯氨酸脯氨酸 1901 Fischer 奶酪奶酪色氨酸色氨酸 1901 Hopkins 奶酪奶酪异亮氨酸

3、异亮氨酸 1904 Erhlich 纤维蛋白纤维蛋白甲硫氨酸甲硫氨酸 1922 Mueller 奶酪奶酪苏氨酸苏氨酸 1935 McCoy et al 奶酪奶酪（二）-氨基酸的一般结构氨基在-位，为L-构型.二、氨基酸的分类(一)常见的蛋白质氨基酸1.常见的蛋白质氨基酸共二十种。 2.按化学结构分为脂肪族、芳香族和杂环族三类。这种分类方法对于研究氨基酸的合成与分解有重要意义。 3.按R-基的极性分为非极性R-基氨基酸、不带电荷的极性R-基氨基酸、带正电荷的极性R-基氨基酸、带负电荷的极性R-基氨基酸四类。这种分类方法对于研究氨基酸在蛋白质空间结构中的作用，和对于氨基酸的分离纯化均有重要意义。

4、4.也可将氨基酸分为非极性脂肪族R-基氨基酸、非极性芳香族R-基氨基酸、不带电荷的极性R-基氨基酸、带正电荷的极性R-基氨基酸、带负电荷的极性R-基氨基酸五类。 要熟悉氨基酸的结构特点、分类和符号。注意结构特点(二) 不常见的蛋白质氨基酸5-羟赖氨酸4-羟脯氨酸甲状腺素3-甲基组氨酸-N-甲基赖氨酸-N，N，N-三甲基赖氨酸-氨基己二酸-羧基谷氨酸焦谷氨酸磷酸丝氨酸磷酸苏氨酸磷酸酪丝氨酸N-甲基精氨酸N-乙酰赖氨酸(三) 非蛋白质氨基酸肌氨酸-氨基丁酸甜菜碱-丙氨基叠氮丝氨酸O-重氮乙酰丝氨酸高丝氨酸羊毛硫氨酸高半胱氨酸苯丝氨酸氯胺苯醇（氯霉素）环丝氨酸肾上腺素组胺5-羟色氨青霉胺鸟氨基瓜氨基

5、三、氨基酸的酸碱化学（一）氨基酸的兼性离子形式 氨基酸在晶体状态和水溶液中均以兼性离子形式存在。因此,氨基酸有很高的熔点。（二）氨基酸的解离(三)氨基酸的等电点1.等电点的定义2.等电点的计算对于R基无解离基团的氨基酸：pI=（pK1+pK2）/2对于R基有解离基团的氨基酸：pI等于等电形式两侧的pK值之和的一半，以等电形式为中心，另一个pK值为第二级解离，可以忽略不计。如Glu:Glu+Glu+-Glu-Glu2-若pH=pI=3.22，根据pH = pKa+log质子受体质子受体/质子供体质子供体3.22=9.67+logGlu2-/Glu-得Glu2-/Glu-=3.510-7Lys，A

6、rg和His的pI等于两个大的pK值之和的一半；Asp，Glu，Tyr和Cys的pI等于两个小的pK值之和的一半。2.194.259.67(四)氨基酸的甲醛滴定滴定终点由12左右降到9左右，可以用酚酞为指示剂，用标准氢氧化钠滴定。四、氨基酸的化学反应(一)-氨基参加的反应1.与亚硝酸的反应 测量氮气的体积可计算氨基酸的含量。2.与酰化试剂的反应 可用于氨基的保护。3.烃基化反应 可用于测定多肽链的氮末端氨基酸。4.形成西佛碱的反应 为转氨基反应的中间步骤。5.脱氨基反应 为氨基酸分解反应的重要中间步骤。 ( (二)-)-羧基参加的反应 1.成盐和成酯反应 可用于羧基的保护。2.成酰氯反应 可用

7、于羧基的活化。3.脱羧基反应 是生成胺类的重要反应。4.叠氮反应 可用于羧基的活化。 (三)-氨基和-羧基共同参加的反应1. 与茚三酮的反应常用于氨基酸的定性或定量检测。2.成肽反应( (四) )侧链R基参加的反应1.酪氨酸可发生碘化、硝化、重氮反应，后者可用于检测酪氨酸。2.组氨酸可发生重氮反应。3.精氨酸可与环己二酮发生缩合反应，曾被用于氨基酸序列分析。4.色氨酸可被N-溴代琥珀酰亚胺氧化，生成有色化合物，可用于色氨酸定量测定。5.半胱氨酸可生成烷基衍生物，可用于巯基的保护。巯基可与重金属生成盐，使蛋白质失活。巯基在空气中可被氧化，金属离子对此有催化作用。6.胱氨酸的二硫键可被还原为两个巯

8、基。也可以被过甲酸氧化成两个磺酸基。N-乙酰马来酰亚胺半胱氨酸胱氨酸碘乙酸丙烯腈5，5-二硫双（2-硝基苯酸）巯基阴离子对羟基汞苯酸赖氨酸希夫碱五、氨基酸的光学活性和光谱性质1.氨基酸的光学活性和立体化学： 氨基酸的不对称碳原子可用D-或L-表示，其比旋值可用于氨基酸的鉴别。2.氨基酸的光谱性质：芳香族氨基酸的紫外吸收光谱如图所示。这一性质可用于蛋白质的定量测定。氨基酸的氨基酸的1 1H H NMR谱谱3.3.氨基酸的核磁共振（氨基酸的核磁共振（NMRNMR） 在外加磁场的作用下，原子核的自旋方向达到一致，可以和一定频率的外加磁场共振而形成吸收峰，同一种原子核在分子中的位置不同，因其外围的电子

9、云对核的屏蔽作用引起的吸收峰位置移动（化学位移）也不同，由吸收峰的位置可以推断原子处于哪一个基团，在1H NMR谱中，当相邻基团上有n个质子时，该基团的质子吸收峰将分裂成n+1个峰。aabbcc六、氨基酸混合物的分析分离(一)分配层析法的一般原理分配系数=物质在流动相中的总量/物质在固定相中的总量逆流分溶符合二项式的展开式，但对于纸层析和柱层析来说，有关的计算无实际意义。(二)分配柱层析可以同检测器、记录仪、馏分收集器、输液泵构成层析系统。(三)纸层析Rf主要与R基的极性有关，溶剂的pH可影响R基的极性，氨基酸与滤纸的吸附作用也影响Rf。(四) 薄层层析速度快，硅胶等支持物可以使用较强烈的显色

10、方法。（五）离子交换层析离子交换树脂的结构如图所示，功能基团种类较多。氨基酸的离子交换分离原理氨基酸的离子交换分离原理若pIpH 0，两性离子带净正电荷，若pIpH 0，两性离子带净负电荷，差值越大，所带的净电荷越多。氨基酸的分离过程氨基酸的分离过程用氨基酸自动分析仪分析氨基酸混合物的洗脱曲线（阳离子交换剂）。（六）气液层析(七)高效液相层析HPLC分析氨基酸混合物的洗脱曲线 基本要求1.掌握氨基酸的一般结构和氨基酸的分类；2.掌握氨基酸的酸碱性质和等电点的计算方法；3.熟悉氨基酸的常见化学反应的应用价值；4.熟悉分离和分析氨基酸的常用方法。作业题作业题第155页第2题；第155页第3题；第1

11、55页第5题；第155页第6题；第155页第7题；第155页第8题；第155页第9题；第156页第14题；1. 第156页第15题。 第4章蛋白质的共价结构、蛋白质通论、蛋白质通论(一)蛋白质的化学组成和分类 蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S,其中含N平均为16%，这一数据可用于蛋白质的含量测定。1.简单蛋白 完全由氨基酸组成，不含非蛋白成分。 根据溶解性的不同，可将简单蛋白分为7类：清蛋白（溶于水）、球蛋白（溶于稀盐溶液）、谷蛋白（溶于稀酸或稀碱）、醇溶蛋白（溶于70%-80%的乙醇）、组蛋白（溶于水或稀酸，可用稀氨水沉淀）、精蛋白（溶于水或稀酸，不溶于氨水）和硬蛋白（只能溶于强酸）。2

12、.结合蛋白 由蛋白质和非蛋白成分组成，后者称为辅基。根据辅基的不同，可将结合蛋白分为以下7类：核蛋白、脂蛋白、糖蛋白、磷蛋白、血红素蛋白、黄素蛋白和金属蛋白。 3.按蛋白质的生物学功能分类 （1）催化功能 生物体内的酶都是由蛋白质构成的，没有酶，生物体内的各种化学反应就无法正常进行。 （2）结构功能 蛋白质可以作为生物体的结构成分。高等动物的胶原蛋白是主要的细胞外结构蛋白，占蛋白总量的1/4；细胞膜、线粒体、叶绿体和内质网等膜系统都是由蛋白质与脂类组成的；动物的毛发和指甲都是由角蛋白构成的。 （3）运输功能 脊椎动物的血红蛋白和无脊椎动物的血蓝蛋白起着运输氧气的作用；血液中的载脂蛋白可运输脂肪

13、，转铁蛋白可转运铁；一些脂溶性激素的运输也需要蛋白，如甲状腺素要与甲状腺素结合球蛋白结合才能在血液中运输。 （4）贮存功能 某些蛋白质的作用是贮存氨基酸作为生物体的养料和胚胎或幼儿生长发育的原料。此类蛋白质包括蛋类中的卵清蛋白、奶类中的酪蛋白和小麦种子中的麦醇溶蛋白等。肝脏中的铁蛋白可将血液中多余的铁储存起来，供缺铁时使用。 （5）运动功能 肌肉中的肌球蛋白和肌动蛋白是运动系统的必要成分，它们构象的改变引起肌肉的收缩，带动机体运动。细菌中的鞭毛蛋白有类似的作用，它的收缩引起鞭毛的摆动，从而使细菌在水中游动。 （6）防御功能 高等动物的免疫反应是机体的一种防御机能，它主要也是通过蛋白质（抗体）来

14、实现的。凝血与纤溶系统的蛋白因子、溶菌酶、干扰素等，也担负着防御和保护功能。 （7）调节功能 某些激素、一切激素受体和许多其他调节因子都是蛋白质。 （8）感觉功能 生物体对信息的识别与传递过程也离不开蛋白质。例如，感受味道需要味觉蛋白，视觉信息的传递要有视紫红质参与。视杆细胞中的视紫红质，只需1个光子即可被激发，产生视觉。 （9）遗传调控功能 遗传信息的储存和表达都与蛋白质有关。DNA在在染色体中是缠绕在蛋白质（组蛋白）上的。有些蛋白质，如阻遏蛋白，与特定基因的表达有关。半乳糖苷酶基因的表达受到一种阻遏蛋白的抑制，当需要合成半乳糖苷酶时经过去阻遏作用才能表达。 （10）其他功能 某些生物能合成

15、有毒的蛋白质，用以攻击或自卫。白喉毒素可抑制真核生物的蛋白质合成。蛋白质的分类如表4-1,4-2,4-3所示（p158)。(二)蛋白质的形状和大小 按蛋白质的形状和溶解度可将蛋白质分为：纤维状蛋白质、球状蛋白质和膜蛋白质。蛋白质的相对分子质量差别很大。（肌联蛋白）( (三) )蛋白质构象和蛋白质结构的组织层次 蛋白质的结构复杂，可分为不同的结构层次： 1.一级结构：多肽链的氨基酸序列。 2.二级结构：多肽链借助氢键形成的有规则的局部结构，如螺旋、折叠等。 3.三级结构：球状蛋白质在二级结构基础上，借助次级键形成的相对独立的完整结构。 4.四级结构：具有三级结构的组成单位（亚基）之间的聚合方式。

16、( (四) )蛋白质功能的多样性 蛋白质序列的多样性(P160)决定了其功能的多样性。 如：20种氨基酸形成的二十肽（每种氨基酸只用1次）可以形成的异构体为： 2020！=2=2 10101818 又如：相对分子质量为34000的蛋白质含12种氨基酸，假定在肽链的任一位置， 12种氨基酸出现的概率相等，则34000/120=283 1212283283 = 10 = 10305305 1.催化：大多数酶是蛋白质。 2.调节：如激素和反式作用因子。 3.转运：如血红蛋白、血清蛋白、载酯蛋白、膜转运蛋白等。 4.贮存：如种子蛋白和卵清蛋白。 5.运动：如肌肉、微管蛋白等。 6.结构成分：如角蛋白、

17、胶原蛋白等。 7.支架作用：如锚定蛋白、连接蛋白等。 8.防御和进攻：如抗体、毒蛋白等。 9.特殊功能：如甜蛋白、胶质蛋白等。 二、肽（一）肽和肽键的结构 肽键的C和N均为sp2杂化，有部分双键的性质，相关的6个原子处于共平面，称作肽平面，肽平面内两个C多处于反式构型。 （二）肽的物理和化学性质肽的等电点计算需先分别判断各解离基团的带电荷情况，再统计净电荷的量（P166表4-6）。 肽的化学反应与氨基酸类似，同时，由于肽键的存在,肽可以进行双缩脲反应。NHCOCH2NHCOCHNHCOCH3CHCHOHCH2OHCHHNCNHCHCNHCH2CCOCHNHHOCH2NHNHCHCHCH3CH2

18、CH3COOOOCH2CH2SOOH鹅膏覃碱的化学结构（三）天然存在的活性肽主要有：肽类激素、肽类抗生素和肽类毒素。有关内容将在后续章节介绍。环状八肽，真核生物环状八肽，真核生物RNARNA合成的抑制剂合成的抑制剂+H3N-Tyr-Gly-Gly-Phe-Met-COO-Met-脑啡肽+H3N-Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu-COO-Leu-脑啡肽CysTyrILeGlnAsnCysProLeuGlyNH2SS牛催产素CysTyrGlnAsnCysProSSPheArgGlyNH2牛加压素*均为9肽，仅2个氨基酸有差别，生理功能差别极大。L-Leu-D-Phe-L-Pro-L-ValL

19、-OrnL-OrnL-Val-L-Pro-D-Phe-L-Leu短杆菌肽短杆菌肽S(S(环十肽环十肽) )由细菌分泌的多肽，含有由细菌分泌的多肽，含有D-D-氨基酸和一些不常氨基酸和一些不常见氨基酸，如鸟氨酸（见氨基酸，如鸟氨酸（Ornithine, Ornithine, 缩写为缩写为 OrnOrn）。）。 三、蛋白质一级结构的测定(一)蛋白质测序的策略 1.确定蛋白质的纯度在97%以上。2.测定多肽链的数目。3.拆分多肽链。4.分析每一条多肽链的氨基酸组成。5.鉴定多肽链的N末端和C末端氨基酸残基。6.用两种以上方法裂解多肽链成较小的肽段。7.测定各肽段的氨基酸序列。8.拼接各肽段成完整的多

20、肽链。9.确定二硫键的位置。O2NFNO2+ H2NCHCROHNCHCROO2NNO2H+H2OO2NNO2HNCHCROOH+氨基酸DNFBN-端氨基酸DNP衍生物DNP-氨基酸(二)N-末端和C-末端氨基酸残基的鉴定1.N-末端的测定（1）二硝基氟苯(DNFB )法 (Sanger法):2,4-二硝基氟苯在碱性条件下，能够与肽链N-端的游离氨基作用，生成二硝基苯衍生物（DNP）。在酸性条件下水解，得到黄色DNP-氨基酸。该产物能够用乙醚抽提分离。不同的DNP-氨基酸可以用色谱法进行鉴定。N(CH3)2SO2ClH2NCHCROHNCHCROSO2N(CH3)2+水解N(CH3)2SO2H

21、NCHCROOH+氨基酸丹磺酰氯多肽N-端丹磺酰N-端氨基酸丹磺酰氨基酸 （2）丹磺酰氯法:在碱性条件下，丹磺酰氯（二甲氨基萘磺酰氯）可以与N-端氨基酸的游离氨基作用，得到丹磺酰-氨基酸。此法的优点是丹磺酰-氨基酸有很强的荧光吸收，检测灵敏度可以达到110-9mol,比DNFB法灵敏100倍。 （3）异硫氰酸苯酯(PITC)法: N末端氨基酸生成相应的PTH（苯乙内酰硫脲）AA，并脱离肽链，可连续测定N末端氨基酸，广泛应用于肽链的的氨基酸序列测定 。 （4）氨肽酶法：氨肽酶是一种肽链外切酶，它能从多肽链的N-端逐个水解肽链，释放氨基酸。根据不同的反应时间测出酶水解所释放出的氨基酸种类和数量，按

22、反应时间和氨基酸残基释放量作动力学曲线，可以确定蛋白质的N-末端残基。2.C-末端的测定 （1）还原法。C末端氨基酸可用硼氢化锂还原生成相应的氨基醇。肽链水解后，再用层析法鉴定。 （2）肼解法。多肽与肼在无水条件下加热，可以断裂所有的肽键，除C末端氨基酸外，其他氨基酸都转变为相应的酰肼化合物。肼化物能够与苯甲醛缩合成不溶于水的物质而与C-端氨基酸分离，C末端氨基酸可用纸层析鉴定。但精氨酸会变成鸟氨酸，半胱氨酸、天冬酰胺和谷氨酰胺被破坏。 H2NCHCROHNCHCROORnCCHHNOHn-1N-端氨基酸 C-端氨基酸ORnCCHH2NOHH2NCHCRONHNH2+H+NH2NH2氨基酸酰肼

23、C-端氨基酸 （3）羧肽酶法。将蛋白质在pH 8.0, 30与羧肽酶一起保温，按一定时间间隔取样，用纸层析测定释放出来的氨基酸，根据氨基酸的量与时间的关系，就可以知道C末端氨基酸的排列顺序。目前常用的羧肽酶有四种：A,B,C和Y；A和B来自胰脏；C来自柑桔叶；Y来自面包酵母。羧肽酶A能水解除Pro,Arg和Lys以外的所有C-末端氨基酸残基；B只能水解Arg和Lys为C-末端残基的肽键。通常将二者混合使用。羧肽酶Y可作用于任何氨基酸，因而，除用来测定C末端氨基酸外，还可以用来测定氨基酸的排列顺序。（三）二硫桥的断裂 巯基化合物还原法过甲酸氧化法（四）氨基酸组成的分析 一般用酸水解，得到氨基酸混

24、合物，再分离测定氨基酸。目前用氨基酸自动分析仪，24小时即可完成。 蛋白质的氨基酸组成，一般用每分子蛋白质中所含的氨基酸分子数表示。不同种类的蛋白质，其氨基酸组成相差很大。（五（五) )多肽链的多肽链的部分裂解和肽部分裂解和肽段混合物的分段混合物的分离纯化离纯化肽段的分离纯化可用层析法或电泳法可以用酶水解法或化学水解法将蛋白质水解成肽段 溴化氰断裂法羟胺断裂法：断裂Asn-Gly之间的肽键，但专一性不强，也可以断裂Asn-Leu和Asn-Ala之间的键. 1.Edman化学降解法: 用此原理已制成蛋白质序列分析仪。若每次循环的准确度为99%，经60次循环，准确度为：0.990.996060=0

25、.54=0.54(六)肽段氨基酸序列的测定 2.降解法：可用氨肽酶和羧肽酶，只能测出末端的几个氨基酸。羧肽酶Y可作用于任何氨基酸，有可能以此为基础开发出新的氨基酸的顺序测定仪。 3.根据核苷酸序列推定法：分离mRNA，经反转录测定cDNA的核苷酸序列, 再用遗传密码推定氨基酸序列。 4.质谱法：可分析微量的肽链，短肽在第一台质谱仪中经电喷射电离，按荷质比分离，依次在经碰撞池被裂解成离子碎片，在第二台质谱仪中测出各个离子碎片的谱线，推算出短肽的氨基酸序列。在蛋白质组学中应用广泛，但不能区分亮氨酸和异亮氨酸。(七)肽段在多肽链中次序的决定肽段(八)二硫桥位置的确定用对角线电泳法(九)蛋白质测序举例

26、（胰岛素的序列测定） （十）蛋白质序列数据库 1.欧洲生物信息中心研究所和瑞士生物信息研究所共同管理的SWISS-PROT有10多万条肽链的信息； 2.美国国家生物医学基金会主持的PIR有近30万条肽链的信息，但多数由核酸信息翻译而来，有些未经严格检验。 3.美国政府支持的Gen Bank和欧洲的 EMBL有大量的基因序列信息，从其阅读框可以得到蛋白质序列的不少信息。四、蛋白质的氨基酸序列与生物功能（一）同源蛋白质的物种差异与生物进化细胞色素C的物种差异（二）同源蛋白质具有共同的进化起源1.血红素蛋白与肌红蛋白3.一些功能差异很大的蛋白质:如溶菌酶和-乳清蛋白功能差异很大,但有序列同源性。蛋白

27、质家族的形成可能有趋同进化和趋异进化两种机制。 2.丝氨酸蛋白酶类:显示明显的序列同源性。（三）血液凝固与氨基酸序列的局部断裂1.血液凝固中的级联过程12中蛋白质凝血因子有7种是丝氨酸蛋白酶*与Ca2+结合促进凝血酶原与血小板膜结合，起始凝血酶原的激活带净负电荷带净负电荷五、肽与蛋白质的人工合成（一）肽的人工合成氨基和羧基的保护羧基的活化常用的缩合剂是O,O-二环己基碳二亚(O,O-dicyclohexyl-carbodiimide,DCC)（二）固相肽合成 基本要求1.掌握蛋白质的分类和功能多样性；2.掌握肽的结构特点和基本性质；3.熟悉蛋白质一级结构的测定方法；4.掌握蛋白质一级结构与生物

28、学功能的关系，熟悉有关的典型例子。5.熟悉蛋白质人工合成的基本步骤。作业题作业题第194页第1题；第194页第2题；第195页第3题；第195页第4题；第195页第8题；1. 第196页第10题。第第5 5章章 蛋白质的蛋白质的三维结构三维结构 一、研究蛋白质构象的方法 (一)X射线衍射法基本规律：X射线穿过原子平面层时，当光程差等于波长的倍数，反射波可以互相叠加形成衍射斑点。如图5-2所示，光程差等于2dsin,上述规律可总结为Bragg方程： 2dsin=n(n=1, 2, 3)(二)研究溶液中蛋白质构象的光谱学方法 1.紫外差光谱 芳香族氨基酸在极性环境下吸收峰向短波长移动，称作篮移，反

29、之会红移。2.荧光和荧光偏振 变性和非变性蛋白质荧光峰和荧光偏振的位置会有特定的变化。3.圆二色性由尼科尔棱镜产生由电光调制器产生圆偏振光可看成是相位相差90o的两个平面偏振光叠加而成，若左、右圆偏振光因被测物的吸收而振幅不同，二者叠加会形成椭圆偏振光。椭圆率=短轴/长轴=tan33cl(适合于小的，=RL，c为摩尔浓度，l为光程，为摩尔吸光系数）摩尔椭圆率=/cl100=33004.核磁共振(NMR) 二、稳定蛋白质三维结构的作用力 （三）疏水作用(熵效应)（四）盐键（五）二硫键（一）氢键（二）范德华力定向效应 诱导效应 分散效应三、多肽主链折叠的空间限制 （一）酰胺平面与-碳原子的二面角（

30、和）： 规定键两侧基团为顺式排列时为0o，从C沿键轴方向观察，顺时针旋转的角度为正值。（二）可允许的和：拉氏构象图(二)可允许的和值：拉氏构象图拉氏构象图 由印度学者Ramachandran制作四、二级结构：多肽链折叠的规则方式(一)螺旋1.螺旋的结构 多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成螺旋结构，螺旋一周，沿轴上升的距离即螺距为0.54nm,含3.6个氨基酸残基；两个氨基酸之间的距离为0.15nm; 肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行，每一个氨基酸残基的酰胺基团的-NH基与其后第四个氨基酸残基酰胺基团的-CO基形成氢键。 蛋白质分子为右手-螺旋。*3.613螺旋2.螺旋的偶极矩和帽化3.螺旋的手性4.影响螺旋形成的因素：R基太小使键角自由度过大，带同种电荷的R基相互靠近，碳原子上有分支均不利于形成螺旋，含脯氨酸的肽段不能形成螺旋。5.其他类型的螺旋4.416螺旋 (二)折