生物化学酶化学

1、生物化学-酶化学作者:日期：第五章酶化学一:填空题1 .全酶由和组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中 _决定酶的专一桂和高效率 ，起传递电子、原子或化学基团的作用。2 .辅助因子包括,和 等。其中与酶蛋白结合紧密，需要 除去,与酶蛋白结合疏松，可用除去。3 .酶是由 产生的，具有催化能力的。4 .酶活力的调节包括酶 的调节和酶 的调节。5 .T.R. Ce c h和S.Altman因各自发现了 而共同获得1989年的诺贝尔奖（化学奖）。6 .1 9 86年，R. A.Lerne r和P. G. Schult z等人发现了具有催化活性的，称7.根据国际系统分类法，所有的酶按所催化的化学反

2、应的性质可以分为六大类 ， 一 ,和O8版国际酶学委员会的规定，每一种酶都有一个唯一的编号。醇脱氢酶的编号是 EC1.1.1. 1 , EC代表,4个数字分另I代表,和11 . Km是酶的特征常数，只与酶的性质有关，与酶的底物无关。12 . 一种酶有几种底物就有几种Km值。13 .当网>> Km时,v趋向于Vm a x ,此时只有通过增加E 来增加v。14 .：酶的最适pH是一个常数，每一种酶只有一个确定的最适pH。15 .酶的pH 酶活性曲线均为钟罩形。16 .酶的最适温度与酶的作用时间有关，作用时间长，则最适温度高，作用时间短，则最适温度低17 .酶反应的温度系数高于一般反应的

3、温度系数。18 .金属离子作为酶的激活剂，有的可以相互取代，有的可以相互拮抗。19 .增加不可逆抑制剂的浓度，可以实现酶活性的完全抑制。2 0 .正协同效应使酶促反应速度增加。21.正协同效应使酶与底物亲和力增加。2 2.正协同效应使酶促反应速度对底物浓度变化越来越敏感。2 3.竞争性可逆抑制剂一定与酶的底物结合在酶的同一部位。24 .由1克粗酶制剂经纯化后得到10mg电泳纯的酶制剂，那么酶的比活较原来提高了100倍。2 5 .酶反应的最适p H只取决于酶蛋白本身的结构。2 6.负协同性不能用 MWC （齐变模型）理论来解释。三:单选题1.利用恒态法推导米氏方程时，引入了除哪个外的三个假设?A

4、.在反应的初速度阶段，E+PfES可以忽略B.假设S>>E,则S- ES = SC .假设E+S-E S反应处于平衡状态D.反应处于动态平衡时，即ES的生成速度与分解速度相等2.用动力学的方法可以区分可逆、不可逆抑制作用，在一反应系统中，加入过量S和一定量的I,然后改变E,测v,得vE曲线，则哪一条曲线代表加入了一定量的可逆抑制剂？< br>A.1B.2C. 3D.不可确定3.在一反应体系中，S过量，加入一定量的I ,测 vE曲线，改变口，得一系列平行曲线，则加入的I是:CiIEIA.竞争性可逆抑制剂B .非竞争性可逆抑制剂C.反竞争性可逆抑制剂D.不可逆抑制剂E .无

5、法确定4.竞争性可逆抑制剂抑制程度与下列哪种因素无关A.作用时间B.抑制剂浓度C.底物浓度D .酶与抑制剂的亲和力的大小E.酶与底物的亲和力的大小5.下图中I代表了 ：<br>A.竞争性可逆抑制剂B.非竞争性可逆抑制剂C.反竞争性可逆抑制剂D.不可逆抑制剂E.无法确定6 .哪一种情况可用增加S的方法减轻抑制程度? A.不可逆抑制作用B.竞争性可逆抑制作用C .非竞争性可逆抑制作用D.反竞争性可逆抑制作用E.无法确定7 .酶的竞争性可逆抑制剂可以使：A .Vma x减小,K m减小8 .V max增加，Km增加C.Vmax不变，Km 增加D.Vmax不变，Km减小E .Vmax减小，

6、K m增加8 .下列常见抑制剂中，除哪个外都是不可逆抑制剂 ？A.有机磷化合物B.有机汞化合物C.有机碎化合物D.氧化物E.磺胺类药物9 .溶菌酶在催化反应时，下列因素中除哪个外，均与酶的高效率有关?A.底物形变B.广义酸碱共同催化C.邻近效应与轨道定向D.共价催化E .无法确定10.下图中哪条曲线是负协'同效应别构酶的vS曲线？<br>A.1B . 2C.3D.无法确定11.假定Rs=（酶与底物结合达90%饱和度时的底物浓度）/ （酶与底物结合达10 %饱和度时的底物浓度）, 则正协同效应的别构酶：A.Rs>81B.Rs=81C. Rs<81D.Rs>8

7、 1E . R s < 8 11 2 .以Hil 1系数判断，则具负协同效应的别构酶：A.n>1B.n=1C.n< 1D.n> 1E. n < 11 3.丙二酸对琥珀酸脱氢酶的影响属于：A.反馈抑制B.底物抑制C.竞争性可逆抑制D.非竞争性可逆抑制E.反竞争性可逆抑制14 .酶的活化和去活化循环中，酶的磷酸化和去磷酸化位点通常在酶的哪一种氨基酸残基上？A.天冬氨酸B.脯氨酸C.赖氨酸D.丝氨酸 E .甘氨酸15 .测定酶活性时，通常以底物浓度变化小于多少时测得的速度为反应的初速度？ A.0 . 1%B.0.5%C .1%D. 2%E .5 %16 .在生理条件下，

8、下列哪种基团既可以作为h*的受体，也可以作为H卡的供体？ A.His的咪座基B. L ys的£氨基C .Ar g的月瓜基D. C y s的疏基E. T r P的口引噪基17 .对于下列哪种抑制作用，抑制程度为5 0%时，I=Ki?A .不可逆抑制作用B .竞争性可逆抑制作用C.非竞争性可逆抑制作用D.反竞争性可逆抑制作用E.无法确定18 .在一酶反应体系中，若有抑制剂i存在时，最大反应速度为maz,没有抑制剂i存在时，最大反应速度为1皿钻若V,max二的tax （迄一工口）/ 则i为：A .竞争性可逆抑制剂B.非竞争性可逆抑制剂C.反竞争性可逆抑制剂D.不可逆抑制剂E.无法确定四:问

9、答题1 .简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性。2 .简述Cech及Al t man是如何发现具有催化活性的RNA的3 .写出催化下列反应的酶的分类名称（类 型）brA. CH3COCOO- + CO” ATP - -OOC-CH2coeOO- + ADP + PlCH2OECH20HB. I+I+HOCH + 1TAD+ 0=C+ JADB-H +IICH20-PiCH2O-PiC. eg-ICH-PIICH20HCO。一 1 CHOH ICH2O-PiD. Gly-Ala +H20 Gly + AlaE. Glc + ATP ->G-6-P + ADPF- H/COO-

10、COO-I + h2o aouHcI-OOCZCH2COO-4.试指出下列每种酶具有哪种类型的专一性。 b r （1）月尿酶（只催化尿素码。典的水解，但不能作用于 NH£COMHCHs）br （2）b-d-葡萄糖普酶（只作用b -d-葡萄糖形成的各种糖背，但不能作用于其他的糖昔,例如果糖背） b r （3）酯酶（作用于RCOO典的水解反应）brL -AA氧化酶（只作用于L AA,而不能作用于D-AA） b r（ 5 ）反丁烯二酸水合酶只作用于反丁烯二酸（延胡索酸，而不能作用于顺丁烯二酸（马来酸）br （6）甘油激酶（催化甘油磷酸化，生成甘油-1-磷酸）5 .甘油醛-3-磷酸脱氢酶，相

11、对分子质量4万，由4个相同亚基组成，每个亚基上有一个活性位点，在最适条件 下，5 g g纯酶制品每分钟可以催化2 .8 V mol甘油醛-3-磷酸转化为甘油酸-3-磷酸。请计算酶的比活力和单个活性位点的转换数。6 .称取25mg蛋白酶配成25m 1溶液，取2m 1溶液测得含蛋白氮 0.2mg,另取0.1ml溶液测酶活力，结果每小 时可以水解酪蛋白产生1500ug酪氨酸，假定1个酶活力单位定义为每分钟产生lug酪氨酸的酶量，请计算：(1)酶溶液的蛋白浓度及比活(2)每克酶制剂的总蛋白含量及总活力。7 . D e cametho n ium(CHj父口#-。1% (C瓦"一。氏一(CRj

12、)是一种用于肌肉松弛的药物， 是乙酰胆 碱酯酶的抑制剂，这种抑制作用可I品过增加提胆碱热提来逆卷或解除。3问这种药物是否与酶共价结合 ？属于哪 种类型的抑制剂？并解释为什么可以通过增加乙酰胆碱的浓度来解除抑制。8 .乙酰胆碱酯酶也可以被D FP失活，因为 DFP可以与酶的S er残基共价结合，但是decamet ho n i um可以 对酶起保护作用。在一定量的酶和DFP存在时，dec a me t hon i u m可以使酶失活的速度降低，请解释。9 .试比较Km与K s的定义及其相互关系。10 . Vm ax和米氏常数可以通过作图法求得，试比较vS图，双倒数图，vv/ S作图，S/v S作

13、图及直接线性作图法求V max和Km的优缺点。11 .指出下列反应式分别代表了哪种机制的双底物双产物反应。12 .(1)为什么某些肠道寄生虫如蛔虫在体内不会被消化道内的胃蛋白酶，胰蛋白酶消化？<br>(2)为什么蚕豆必需煮熟后食用，否则容易引起不适？13 . “-糜蛋白酶(皿 24 000)可以水解苯甲酰-L-酪氨酸乙酯。比活为 45. 0gmo 1 /min/mg酶。已知a 糜蛋白酶只有一个活性位点。半套换数。1 4 . a 胰凝乳蛋白酶可以催化N-乙酰L-Ph e -p 硝基苯酯的水解，在不同的底物浓度下测反应初速度得到一组实验数据见下表。求<b rEs inol/L10

14、1530253035如4550Yn U mol/L/min11. 715.017. 519,421-022.323.324.225.015.使用下表数据，作图判断抑制剂类型（竞争性还是非竞争性可逆抑制剂 ）。<br>QsJ nunol/L2.03.04.010. 015. 0每小时形成产物的U mol数（没有抑制剂）13. 917. 92L 331. 337. 0每小时形成产物的1Nmol数（有抑制剂）8.812. 114. 925. 731. 316.甘油醛-3 -磷酸脱氢酶（黑p 150 000）的活性位点有一个 Cys残基，假定为使5ml1.2mg/ml的酶溶液完全失 活，需

15、要3. QX IQ:mg碘乙酰胺（版 185）,计算酶的催化亚基的数目。Km值附近。请解释其生理意义。为什么底17.对活细胞的实验测定表明，酶的底物浓度通常就在这种底物的 物浓度不是大大高于K m或大大低于 Km呢？1 8有时别构酶的活性可以被低浓度的竞争性抑制剂激活，请解释1 9 .（1）对于一个遵循米氏动力学的酶而言，当 S = Km时，若v=35vmol/mi n ,Vmax是多少v mo 1 /mi n ? < b r > （ 2 ）当网=2X 口-5m o 1 /L,v=40 g m ol/min ,这个酶的 Km是多少？<b r > （3）若I表示竞争性抑制

16、剂 K工 =4 X IT'M,当S书然1%。儿和I 书M IQ-mol/L时,v是多少？ < b > （4）若是非竞争性抑制剂，在、 S和I条件与（3）中相同时，v是多少？<br>（5 ）大致绘出此酶v S关系的曲线图形a.没有抑制剂存在时；b.有竞 争性抑制剂存在时如（3 ）;c.有非竞争性抑制剂存在时如（4）20.在不同底物浓度的反应体系中，分别测有无抑制剂存在时的v,数据如下：br>S有 1(2. 2X10-flmol/L)< b r>求有P- mol/min)1.02817L 5境232.043295.035507. 57461无抑制剂

17、存在时的 Vmax和Km(K m'),并判断这种抑制剂是什么类型的抑制齐U。2 1 .在一组1 0ml的反应体系中，加入不同浓度的底物。分别测反应初速度，得数据如下：b r s mol/L 5.OXlQf 5.0X10-6 5.OX1O'5 5.0X10-' 5,0X10': 5.0X10v( M- jnol/nin)0,00960.0710.200.250.250.25br不作图计算:(1)V 和 Km0< b r>(2)计算S=.(J X J Q ol/L 和S =L 01 Qmol/ L 时的 v。b r( 3 )计算S=2. QX J Q_3

18、mol/L 或S=2. 0 X Q-amol/L时最初5分钟内的产物总量。 b r(4)假如每一个反应体系小酶浓度增加至4倍时，Km,Vmax是多少？当S=5. |X |-mol/L时,v 是多少？2 2 .在很多酶的活性中心均有Hi s残基参与，请解释9根据酶的专一性程度不同，酶的专一性可以分为_专一性、专 一性和专一性。10.关于酶作用专一性提出的假说有,和 等几种。1 1 .酶的活性中心包括 和两个功能部位，其中直接与底物结合，决定酶的专一性，是发生化学变化的部位，决定催化反应的性质。1 2 .酶活力是指，一般用 表示。13.通常讨论酶促反应的反应速度时，指的是反应的 速度，即 时测得的反应速度。14.常用的化学修饰剂D FP可以修饰 残基,TPCK常用于修饰 残基。15.酶反应的温度系数Q口一般为 。16.调节酶包括和等。17.解释别构酶作用机施的假说有 _模型和_ _ _ 模型两种。18.固定化酶的优点包括_,等。1 9 .固定化酶的理化性质会发生改变，如Km_ _, Vmax _等。20.同工酶是指 ，如。21.pH影响酶活力的原因可能有以