生物化学复习资料

1、生物化学复习资料第1章 ：蛋白质化学名词解释：等电点(pI) 构型与构象 盐析蛋白质变性与复性 蛋白质的各级结构课本：P92 3、6其它： 1. 描述-螺旋的结构要点 2. 举例说明蛋白质结构与功能的关系 3.常见氨基酸的分类方法有哪些？ 6.已知：卵清蛋白pI=4.6，乳球蛋白pI=5.2，糜蛋白酶原pI=9.1。问：在pH=5.2时以上蛋白质在电场中是否移动及如何移动？第2章 ：酶化学 作业：书P121第1、2、3、5、7 注意积累名词解释!维生素和辅酶： 你能说出几种主要水溶性维生素的名称和它们的辅酶形式吗？ 几种脂溶性维生素的分别对人体有何生理作用？ 第3章 ：核酸化学1、名词解释 D

2、NA变性与复性 Tm 增色效应与减色效应 2、 见书 P42 第 4、6、7 题3、 (1) GATCAA互补DNA CTAGTT互补RNA CUAGUU4、A=T,G=C, A+T+G+C=100% (1) A=32% T?G?C? (2) A=17% T?G?C? 二选一温泉-耐高温-不容易变性-氢键多-GC含量高第四章：生物氧化P2191、2、4、6第5章 ：糖类代谢名词解释糖酵解 三羧酸循环 磷酸戊糖途径 糖异生作用 乙醛酸循环 糖的有氧氧化 思考题p190：3，5，7 计算：一分子麦芽糖完全有氧氧化能产生多少分子的ATP？ 第六章：脂代谢名词解释酮体 肉毒碱穿梭 柠檬酸穿梭必需脂肪酸

3、问答题p247：4、9思考题试比较同为18个碳原子的硬脂酸与3分子G彻底有氧氧化所产生的能量第七章：蛋白质和核酸代谢名词解释：转氨作用 联合脱氨基 生糖氨基酸 限制性核酸内切酶思考题：p270 : 3图示嘌呤环及嘧啶环上各元素的来源第八章:核酸蛋白质的合成问答题1、比较DNA复制与RNA转录的异同。2、DNA复制的高度准确性是通过什么来实现的？3、简述遗传密码的性质。4、mRNA、tRNA、rRNA在蛋白质生物合成中各具什么作用？5、肽链合成后的加工处理主要有哪些方式？ 名词解释中心法则半保留复制 逆转录 反义链 冈崎片段密码子简并性 多核糖体 知识点：第1章 ：蛋白质化学l 蛋白质的生物学意

4、义：1. 生物体的组成成分 2. 酶：参与代谢反应的各种酶 3. 运输：血红蛋白、载脂蛋白、运铁蛋白 4. 运动：肌动蛋白、肌球蛋白 5. 抗体：免疫性球蛋白6. 储存和营养功能7. 遗传信息的控制8. 细胞膜的通透性：膜蛋白9. 高等动物的记忆、识别机构：受体10. 其他生物学功能：毒蛋白,激素调节l 蛋白质的水解方式：1、酸水解 优点：水解彻底，不引起消旋作用 缺点：引起部分氨基酸被破坏： 色氨酸完全破坏 丝氨酸和苏氨酸（羟基氨基酸） 部分破坏 天冬酰氨和谷氨酰氨（酰氨氨基酸）酰氨基被水解2、碱水解 优点：可使蛋白质完全水解，色氨酸稳定 缺点：产生消旋，部分氨基酸破坏： 精氨酸被脱氨生成鸟

5、氨酸 3、酶水解 优点：不产生消旋，也不破坏氨基酸 缺点：只用一种酶时水解不完全，需要几种酶 协同作用才能 彻底水解。 l 氨基酸的有关性质：蛋白质水解得到的氨基酸均为L型，但生物体内亦存在D型氨基酸比旋光度是氨基酸的重要物理常数之一，是鉴别各种氨基酸的重要依据必须氨基酸：人类和动物自身不能合成而必须由食物供给才能维持正常发育和健康的氨基酸。主要有以下八种： 甲硫(Met)、苯丙(Phe)、赖（Lys)、苏(Thr)、 色(Trp)、缬(Val)、亮(Leu)、异亮(Ile)半必须氨基酸：精氨酸（Arg)、组氨酸（His)非必须氨基酸：其他人体和动物自身合成的氨基酸。溶解性：各种氨基酸在水中的

6、溶解度差别很大，并能溶解于稀酸或稀碱中，但不能溶解于有机溶剂。 通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。 熔点：氨基酸的熔点极高，一般在200以上。味感：其味随不同氨基酸有所不同，有的无味、有的为甜、有的味苦，谷氨酸的单钠盐有鲜味，是味精的主要成分。氨基酸的吸光性质：构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区(<220nm)均有光吸收。在近紫外区(220-300nm)只有酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸有吸收光的能力。最大吸收波长分别为278nm、279nm和259nm。因为大多数蛋白质都含有这些氨基酸残基，因此用紫外分光光度法（280nm）可测定蛋白质含量。残基：在肽链中每个氨

7、基酸都脱去一个水分子， 脱水后的残余部分叫残基（residue), 因此蛋白质肽链中的氨基酸统统是残基形式氨基酸的两性解离性质及等电点： 两性：氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以离子形式存在，在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的NH3+正离子和能接受质子的COO-负离子，为两性电解质。 等电点：当氨基酸溶液在某一定pH值时，使某特定氨基酸分子上所带正负电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(pI)（作用）。当氨基酸相互连接成蛋白质时，只有其侧链基团和末端的-氨基，-羧基是可以离子化的。 等电点的作用：氨基酸在等电点时溶解度最低，可通过沉淀

8、法分离氨基酸。例如： 发酵生产谷氨酸中，调节发酵液pHpI=3.22,则谷氨酸沉淀。根据各氨基酸等电点的不同，在同一pH条件下所代电荷的差异可通过电泳和离子交换法分离氨基酸 一个多肽或蛋白质氨基酸排列顺序的阅读方向：从N末端向C末端。命名时从N末端氨基酸开始，在每一个氨基酸名称后加酰字，最后一个为酸。l 蛋白质的结构：1、 蛋白质的一级结构多肽链中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置称为蛋白质的一级结构。这是蛋白质最基本的结构，它蕴涵着决定蛋白质高级结构和生物功能的信息。2、 蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构指肽链主链不同区段通过自身的相互作用，形成氢键，沿某一主轴盘旋折叠而形成的局部空间结构，

9、是蛋白质结构的构象单元主要有以下类型螺旋：表观特征： 1、螺旋体中所有氨基酸残基R侧链都伸向外侧，链中的全部>C=0 和>N-H几乎都平行于螺旋轴; 2、每个氨基酸残基的N-H与前面第四个氨基酸残基的C=0形成氢键，肽链上所有的N-H和C=O都参与氢键的形成。多态性：多数为右手（较稳定），亦有少数左手螺旋存在（不稳定）；存在尺寸不同的螺旋。结构要点：1）卷曲的棒状结构。2）主链呈右手螺旋盘绕上升3）每一个螺旋中含3.6个氨基酸 残基，13个原子基团4）螺旋一圈沿中轴上升的距离 （螺距）0.54nm，每个氨基酸残 基上升0.15nm，沿中轴旋转100°5）螺旋内形成链内氢键

10、，氢键的取向 几乎与中轴平行，链内氢键是维持 -螺旋的作用力。影响螺旋稳定的因素： 酸性或碱性氨基酸集中的区域，由于同电荷相斥，不利于 螺旋形成； 较大的R(如苯丙氨酸、色氨酸、异亮氨酸)集中的区域，也妨碍 螺旋形成； 脯氨酸因其碳原子位于五元环上，不易扭转，加之它是亚 氨基酸，不易形成氢键，故不易形成上述螺旋； 甘氨酸的R基为H，空间占位很小，也会影响该处螺旋的稳定。  a-螺旋在许多蛋白中存在，如角蛋白、血红蛋白、肌红蛋白等，主要由a-螺旋结构组成。三、超二级结构蛋白质中相邻的二级结构单位（即单个螺旋或折叠或转角）组合在一起，形成有规则的、在空间上能辩认的二级结构组合体称为蛋白质

11、的超二级结构基本组合方式：； 它们可以作为三级结构的“建筑块”或结构域的组成单位，是蛋白质发挥特定功能的基础。四、结构域 结构域是在较大的蛋白质分子中所形成的两个或多个可明显区分的局部区域。结构域具有特定的空间构象，与分子整体以共价键连接，并承担特定的生物学功能。 结构域与分子整体以共价键相连 具有相对独立的空间构象和生物学功能 同一蛋白质中的结构域可以相同或不同，不同蛋白质中的结构域可以相同或不同。形成意义：动力学上更为合理 蛋白质（酶）活性部位往往位于结构域之间，使其更具柔性五、蛋白质的三级结构多肽键在二级结构、超二级结构和结构域的基础上，主链构象和侧链构象相互作用进一步卷曲折叠，借助次级

12、键维系使螺旋、折叠片、转角等二级结构相互配置而形成特定的构象。三级结构的形成使肽链中所有的原子都达到空间上的重新排布。维系蛋白质三级结构的作用力（化学键）：次级键：氢键、离子键（盐键）、疏水的相互作用（疏水）、范德华力、配位键共价键：二硫键、酯键疏水作用力：是疏水基团（非极性侧链）在极性溶剂中（水中）为避 开水相而彼此靠近形成一种作用力。蛋白质三级结构的共同特征：（1）具备三级结构的蛋白质一般都是球蛋白，含有两种或两种以上二级结构单元，都有近似球状或椭球状的外形，而且整个分子排列紧密，内部有时只能容纳几个水分子。（2）大多数疏水性氨基酸侧链都埋藏在分子内部，它们相互作用形成一个致密的疏水核，这

13、对稳定蛋白质的构象有十分重要的作用，而且这些疏水区域常常是蛋白质分子的功能部位或活性中心。（3）大多数亲水性氨基酸侧链都分布在分子的表面，它们与水接触并强烈水化，形成亲水的分子外壳，从而使球蛋白分子可溶于水。 六、蛋白质的四级结构许多相对分子量大的蛋白质由两条或两条以上具有独立三级结构的肽链通过非共价键聚合而成，每一条肽链称为一个亚基或亚单位，各亚基在蛋白质分子内的空间排布及相互关系称为蛋白质的四级结构。亚基可相同或不同，其聚合或解聚可有调节活性的作用。亚基：具有独立三级结构的多肽链单位，亚基可以相同，亦可以不同。四级结构的实质是亚基在空间排列的方式。   

14、60;单独亚基，多无生物学功能，二个以上亚基聚合成为有完整四级结构的蛋白质，才有功能。蛋白质的结构层次可总结为:一级结构（肽链结构，指多肽链中的氨基酸排列顺序）二级结构（多肽链主链骨架盘绕折叠形成的有规律性的结构）超二级结构（相邻二级结构的聚集体）结构域（在空间上可明显区分的相对独立的区域性结构）三级结构（球状蛋白质中所有原子在空间的相对位置）四级结构（亚基聚合体）蛋白质结构与功能的关系： 蛋白质的一级结构决定它的空间结构，而特定的空间结构是蛋白质具有生物活性的保证。蛋白质复杂的组成和结构是其多种多样生物学功能的基础；而蛋白质独特的性质和功能则是其结构的反映。蛋白质一级结构包含了其分子的所有信

15、息，并决定其高级结构，高级结构和其功能密切相关。 一级结构决定高级结构，也决定蛋白质的功能。1 、蛋白质高级构象破坏，功能丧失 实例：核糖核酸酶的变性与复性2 、蛋白质在表现生物功能时，构象发生一 定变化（变构效应） 实例：血红蛋白的变构效应和输氧功能蛋白质结构与功能的关系：结构决定功能盐析： 在蛋白质溶液中加入高浓度的硫酸铵、氯化钠等中性盐，可有效地破坏蛋白质颗粒的水化层。同时又中和了蛋白质表面的电荷，从而使蛋白质颗粒集聚而生成沉淀，这种现象称为盐析。蛋白质变性与复性：变性：当天然蛋白质受到某些物理因素和化学因素的影响，使其分子内部原有的高级构象发生变化时，蛋白质的理化性质和生物学功能都随之

16、改变或丧失，但并未导致其一级结构的变化，这种现象称为变性作用。复性：蛋白质的变性作用如果不过于剧烈，则是一种可逆过程，变性蛋白质通常在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来的构象，恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象称为复性。蛋白质变性后出现的特征： 结晶性能和生物学功能丧失 一些物理性质发生改变：溶解度、扩散速度、渗透压下 降，黏度增加，易絮凝沉淀 一些侧链基团暴露而导致某些化学反应发生并出现光谱 变化 生物化学性质改变:变性蛋白分子松散且伸展，肽键暴露 易被蛋白酶作用 变性现象表明蛋白质各自所特有的高级结构，是表现其物理性质和化学特性以及生物学功能的基础。复性现象表明蛋白质的一级结构

17、决定其高级结构。吸光性： 蛋白质在远紫外光区（200-230nm）有较大的吸收，在280nm有一特征吸收峰，可利用这一特性对蛋白质进行定性定量鉴定。第2章 ：酶化学l 酶：化学本质：绝大多数的酶是蛋白质，因此，通常讲到的蛋白质酶具有蛋白质的所有特征，即组成、分子结构、理化性质都与蛋白质相同。新发现的RNA催化剂是对酶的化学本质的完善和补充。单纯酶：只由氨基酸组成，不含其它成分。它的化活性仅仅决定于它的蛋白质结构。结合酶：除了蛋白质组分，还含其它对热稳定的小分子物质。它的催化活性，除酶蛋白外，还需要非蛋白质的物质结合发挥作用。全酶 酶蛋白 辅因子关于辅因子辅因子的化学本质：金属离子：Cu2 、

18、Zn2 等 ； 金属有机化合物：铁卟啉等；有机小分子物质：维生素衍生物作用：酶蛋白：决定酶的专一性与高效性。辅因子：决定酶的反应类型；传递电子、氢原子及某些化学基团；某些金属离子还起着底物与酶之间的“搭桥”作用。类别：单体酶：只有一条肽链 （多数水解酶） 溶菌酶、核糖核酸酶 寡聚酶：含两个以上亚基 （多数是糖代谢酶） 乳酸脱氢酶、丙酮酸激酶多酶复合体：几个酶嵌合而成的复合体 脂肪酸合成酶复合体、丙酮酸脱氢酶系l 酶的重要性 （1）生命活动中的重要性催化代谢反应，建立各种各样代谢途径和代谢体系，保证新陈代谢的顺利进行，没有酶就没有代谢，没有代谢就没有生命。执行具体的生理机能。清除有害物质，起着保

19、卫作用。协同激素等生理活性物质在体内发挥信号转化，传递和放大作用，调节生理和生命活动。（2）应用中的重要性酶的催化特点由于绝大多数的酶是蛋白质，对于蛋白质酶而言，这些酶具有蛋白质的所有特征，也决定了其催化反应的特点。1、酶与一般催化剂的共性 用量少而催化效率高；改变化学反应速度, 但不改变反应平衡常数；自身在反应前后不发生变化；可降低反应活化能酶反应的条件温和，对环境条件敏感，一般都是在常温、常压、pH=7进行; 酶易变性失活(能够使蛋白质变性的因素都会使酶变性)生物体内的酶活性一般受调控的：这是生物酶区别于化学催化剂的一个重要特征，也是保证生物体正常生理功能的重要条件。生物体内调控酶的方式一

20、般很多，比如反馈调节、共价修饰调节、酶原激活、别构调节、激素调节等。酶的专一性（特异性）: 酶只能催化一种或一类底物, 发生一定的化学变化, 生成一定的产物酶作用专一性机理锁钥学说：将酶的活性中心比喻作锁孔，底物分子象钥匙,底物能专一性地插入到酶的活性中心。诱导契合学说：酶的活性中心在结构上具柔性，底物接近活性中心时，可诱导酶蛋白构象发生变化，这样就使使酶活性中心有关基团正确排列和定向，使之与底物成互补形状有机的结合而催化反应进行。米氏常数Km的意义:由米氏方程可知，当反应速度等于最大反应速度一半时,即V = 1/2 Vmax, Km = S。即,米氏常数是反应速度为最大值的一半时的底物浓度。

21、因此,米氏常数的单位为mol/L。Km值只是在固定的底物，一定的温度和pH条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同条件下具有不同的Km值。Km值表示酶与底物之间的亲和程度：Km值大表示亲和程度小，酶的催化活性低; Km值小表示亲和程度大,酶的催化活性高。不同的酶具有不同Km值，它是酶的一个重要的特征物理常数。Km的应用：1、Km是酶的特征性常数，它与酶的性质有关，而与酶的浓度无关，在一定条件下可以作为鉴别酶的一个指标。2、Km值可以近似地表示酶与底物亲和力的大小： Km愈小，E对S的亲合力愈大；Km愈大，E对S的亲合力愈小。3、对于有几种底物的酶，每一种底物各有一个特定的Km，其中Km最小的为该酶

22、的最适底物。4、在已知Km值的情况下，应用米氏方程可以计算任意底物浓度下的反应速度，和任意反应速度下的底物浓度。激活剂对酶作用的影响：凡是能提高酶活性的物质，称为酶的激活剂这些离子可与酶分子上的氨基酸侧链基团结合，这些基团可能是酶活性部位的组成部分，也可能与辅酶或辅基的一个组成部分起作用；一般情况下，一种激活剂对某种酶是激活剂，而对另一种酶则起抑制作用；对于同一种酶，不同激活剂浓度会产生不同的作用。抑制剂对酶作用的影响凡是能降低或钝化酶的活性，但不引起酶蛋白变性的物质，叫酶的抑制剂酶的抑制作用：能引起酶活性下降或丧失，但不引起酶 蛋白变性酶的失活作用：由于蛋白质变性而引起的酶的活力丧失酶的抑制

23、剂一般具备两个方面的特点：a.在化学结构上与被抑制的底物分子或底物的过渡状态相似。b.能够与酶的活性中心以非共价或共价的方式形成比较稳定的复合体或结合物。别构酶的主要特征一般是寡聚酶，由多亚基组成，包括催化部位和调节（别构）部位。具有别构效应。指酶和一个配体（底物，调节物）结合后可以影响酶和另一个配体（底物）的结合能力。动力学特点：不符合米曼方程双曲线维生素：维持机体正常生命活动不可缺少的一类小分子有机化合物.分类 脂溶性维生素：不溶于水,而只溶于非极性 有机溶剂的维生素，包括 A、D、E、K等。 水溶性维生素：溶于水，而不溶于非极性有机溶剂的维生素，包括C和B族。 维生素C维生素C能防治坏血

24、病，故又称抗坏血酸。在体内参与氧化还原反应，羟化反应。人体不能合成，辣椒、柑橘等蔬果中含量丰富。维生素E生化作用及缺乏症主要功能：具有抗氧化剂的功能，可作为食品添加剂使用，还可保护细胞膜的完整性；同时还有抗不育的作用。缺乏表现：出现贫血、血细胞和骨髓细胞形态异常。泛酸与辅酶 A辅酶A（CoA）是生物体内代谢反应中乙酰化酶的辅酶，它是含泛酸的复合核苷酸。它的重要生理功能是传递酰基，是脂代谢过程中的重要辅酶。维生素A（抗干眼病维生素）化学本质与性质:天然形式：A1（视黄醇） A2（3-脱氢视黄醇） 活性形式 ：视黄醇、视黄醛、视黄酸 维生素A原：-胡萝卜素生化作用及缺乏症生化作用构成视觉细胞内感光

25、物质 参与糖蛋白的合成，维持上皮组织的分化与健全其他作用，如影响细胞的分化 缺乏症夜盲症，干眼病，皮肤干燥等 维生素D（抗佝偻病维生素）化学本质和性质:活性种类：VD2（麦角钙化醇） VD3（胆钙化醇）生化作用及缺乏症:作用于小肠粘膜、肾及肾小管，促进钙磷吸收，有利于新骨的形成、钙化。儿童缺乏佝偻病 成人缺乏软骨病维生素K（凝血维生素）:化学本质及性质:天然形式：K1、K2 人工合成：K3生化作用及缺乏症: 生化作用：维持体内凝血因子、 、 和的正常水平，参与凝血作用 缺乏表现: 易出血 第3章 ：核酸化学l 核酸的功能：DNA功能：是生物遗传信息的载体，决定生物的遗传、变异、生长、繁殖等，D

26、NA本身就是遗传物质，对RNA病毒而言，RNA是遗传物质。RNA的功能：核心功能是控制蛋白质合成，是遗传信息由DNA向蛋白质的中心传递体。 mRNA：蛋白质合成的模板，rRNA：是核糖体的组成成分，而核糖体是蛋白质合成场所。tRNA：在蛋白质合成过程中转运氨基酸。 嘌呤和嘧啶环中含有共轭双键，对260nm左右波长的紫外光有较强的吸收。碱基的这一特性常被用来对碱基、核苷、核苷酸和核酸进行定性和定量分析.l DNA的结构 一、DNA的一级结构概念：DNA分子中各脱氧核苷酸之间的连接方式和排列顺序，也被称为碱基序列。 不同的DNA分子（或片段）其一级结构不同，即脱氧核苷酸排列顺序不同，也就是碱基排列

27、顺序不同，因此携带有不同的遗传信息。意义：遗传信息基本结构单位：脱氧核糖核苷酸连接键：3-5 磷酸二酯键2、 DNA的双螺旋二级结构Chargaff 定则：1所有DNA 中腺嘌呤与胸腺嘧啶的摩尔含量相等， 即A=T;鸟嘌呤与胞嘧啶的摩尔含量相等，即G=C。因此，嘌呤的总含量与嘧啶的总含量相等,即A+G=C+T。2DNA 的碱基组成具有种的特异性，即不同生物种的DNA 具有自己独特的碱基组成比例，亲缘相近的生物，其DNA 的碱基组成相似。3. 同一种生物DNA 的碱基组成没有组织和器官的特异性。生长发育阶段、营养状态和环境的改变都不影响DNA 的碱基组成。DNA的双螺旋模型要点：a·、

28、两条反向平行的多聚核苷酸链沿一个假设的中心轴右旋相互盘绕而形成。b、磷酸和脱氧核糖单位作为不变的骨架组成位于外侧，作为可变成分的碱基位于内侧，链间碱基按AT，GC配对（碱基配对原则，Chargaff定律） C、·成对碱基大致处于同一平面，该平面与螺旋轴基本垂直螺旋直径2nm，相邻碱基平面垂直距离0.34nm,螺旋结构每隔10个碱基对重复一次，间隔为3.4nm d、·大多数天然DNA为双链(dsDNA),某些病毒为单链(ssDNA)维持核酸稳定性的因素： 碱基堆积力（主要作用力） 氢键 (GC含量越多越稳定) 磷酸基上负电荷被胞内组蛋白或正离子中和（离子键） 碱基处于疏水环境

29、中（疏水作用力）DNA双螺旋的多态性：(1)B-DNA螺旋：标准的 Watson, Crick双螺旋，细胞正常状态下DNA存在的构型。(2)A-DNA螺旋：DNA在75%相对湿度的钠盐中的构型。(3)C-DNA螺旋：DNA在66%相对湿度的锂盐中的构型。(4)Z-DNA螺旋：左手的DNA螺旋，这种螺旋可能在基因表达或遗传重组中起作用。DNA双螺旋结构的意义：该模型揭示了DNA作为遗传物质的稳定性特征,最有价值的是确认了碱基配对原则，这是DNA复制、转录和反转录的分子基础，亦是遗传信息传递和表达的分子基础。该模型的提出是本世纪生命科学的重大突破之一，它奠定了生物化学和分子生物学乃至整个

30、生命科学飞速发展的基石。DNA的三级结构：在细胞内，由于DNA分子与其它分子（主要是蛋白质）的相互作用，使DNA双螺旋进一步扭曲形成的高级结构RNA一级结构及高级结构：结构特点：1、碱基组成 A、G、C、U （AU/GC） 稀有碱基较多，稳定性较差，易水解 2、多为单链结构，少数局部形成螺旋 3、分子较小4、分类mRNA（hnRNA 核不均一RNA） tRNA rRNA （snRNA/asRNA） 少数RNA病毒RNA的一级结构：组成RNA的核苷酸按特定序列通过 3,5磷酸二酯键连接和排列顺序的线性结构。RNA高级结构 ： 单链RNA自行盘绕形成局部双螺旋的多“茎”多“环”结构，螺旋部分称为“

31、茎”或“臂”非螺旋部分称为“环”，在螺旋区，A与U配对，G与C配对。rRNA：特征：·1、 约占RNA总量的80%，分子量大，种类少，代谢不活跃。2、单链，螺旋化程度较tRNA低 3、与蛋白质组成核糖体后方能发挥其功能tRNA：占RNA总量的15 一种氨基酸对应至少一种tRNA。分子量25kd左右，大约由7090个核苷酸组成，沉降系数为4S左右。碱基组成中有较多的稀有碱基分子中含有较多的修饰成分。3-末端都具有CpCpAOH的结构。用来接受活化的氨基酸5末端为pGtRNA的 三级结构： 倒“L”形，所有的tRNA折叠后形成大小相似及三维构象相似的三级结构，这有利于携带的氨基

32、酸的tRNA进入核糖体的特定部位。 mRNA：约占RNA总量的5%；携带一个或几个基因信息。原核生物mRNA特征： 先导区+翻译区（多顺反子）+末端序列真核生物mRNA特征：帽子”（m7G-5´ppp5´-N-3´p）+单顺反子+“尾巴”（Poly A）l 核酸的性质物理性质1、性状：RNA及其组分核苷酸、核苷、嘌呤碱、嘧啶碱的纯品都呈白色的粉末或结晶；DNA则为疏松的石棉一样的纤维状固体。2、溶解性：RNA和DNA都是极性的化合物，一般说来，这些化合物都微溶于水，不溶于乙醇、乙醚、氯仿等有机溶剂。它们的钠盐易溶于水。3、粘性：核酸的水溶液粘度很大，粘度DNA大于

33、RNA。核酸变性后，粘度下降。二、核酸的两性电离与等电点 核酸的磷酸基具有酸性，碱基具有碱性，因此，核酸具有两性电离的性质。但核酸中磷酸基的酸性大于碱基的碱性，其等电点偏酸性。DNA的pI约为4-5，RNA的pI约为2.0-2.5，在pH7-8电泳时泳向正极。三、UV吸收 核酸分子中含有嘌呤碱和嘧啶碱，因而具有紫外吸收的的性质。在260nm处核酸紫外吸收最强。核酸的紫外吸收是核酸定量测定的基础。 DNA的紫外吸收光谱：max=260nm DNA变性1、DNA变性的概念 指DNA分子中的双螺旋结构解链为无规则线性结构的现象。2、DNA变性的本质 维持双螺旋稳定性的氢键断裂，碱基间的堆积力遭到破坏

34、，但不涉及到其一级结构的改变。3、导致DNA变性的因素 凡能破坏双螺旋稳定性的因素，如加热、极端的pH、有机试剂甲醇、乙醇、尿素及甲酰胺等，均可引起核酸分子变性。4、变性DNA的特征（1）、溶液粘度降低DNA双螺旋是紧密的刚性结构，变性后转化成柔软而松散的无规则单股线性结构，因此粘度明显下降。（2）、旋光性发生变化 变性后整个DNA分子的对称性及分子构型改变，使DNA溶液的旋光性发生变化。（3）、紫外吸收增强 增色效应(hyperchromic effect) 指DNA变性后其紫外吸收明显增强的效应。DNA分子中碱基间电子的相互作用使DNA分子具有吸收260nm波长紫外光的特性。在DNA双螺旋

35、结构中碱基藏入内侧，变性时DNA双螺旋解开，于是碱基外露，碱基中电子的相互作用更有利于紫外吸收，故而产生增色效应。 熔解温度：DNA的变性发生在一个很窄的温度范围内，通常把热变性过程中A260达到最大值一半时的温度称为该DNA的熔解温度，用Tm表示。 Tm的大小与DNA分子中（G+C）的百分含量成正相关，测定Tm值可推算核酸碱基组成及判断DNA纯度。经加热变性的DNA在适当条件下，二条互补链全部或部分恢复到天然双螺旋结构的现象即为DNA的复性，它是变性的一种逆转过程。热变性DNA一般经缓慢冷却后即可复性，此过程称之为退火。 这一术语也用以描述杂交核酸分子的形成(见前)。DNA的复性不仅受温度影

36、响，还受DNA自身特性等其它因素的影响：1、温度和时间：一般认为比Tm低25左右的温度是复性的最佳条件，越远离此温度，复性速度就越慢。2、DNA浓度：溶液中DNA分子越多，相互碰撞结合的机会越大，有利于复性。 3、DNA顺序的复杂性第四章：生物氧化l 新陈代谢的概念和特点新陈代谢是生命最基本的特征之一，泛指生物与周围环境进行物质交换和能量交换的过程。 生物一方面不断地从周围环境中摄取能量和物质，通过一系列生物反应转变成自身组织成分，即所谓同化作用；另一方面，将原有的组成成份经过一系列的生化反应，分解为简单成分重新利用或排出体外，即所谓异化作用，通过上述过程不断地进行自我更新。 特点：特异、有序

37、、高度适应和灵敏调节、代谢途径逐步进行自由能：自由能：指在一个体系的总能量中在 恒温 恒压条件下能够做功的那一部分能量。自由能的变化能预示某一过程能否自发进行，即： G是衡量反应自发性的标准 G=G产-G反 G>0， 反应不能自发进行 G<0， 反应能自发进行 G=0， 反应处于平衡状态自由能变化的可加和性: 在偶联的几个化学反应中，自由能的总变化等于每一步反应自由能变化的总和。高能化合物：生化反应中，在水解时或基团转移反应中可释放出大量自由能（>21千焦/摩尔）的化合物称为高能化合物。 磷酸化合物在生物机体的换能过程中占有重要地位高能键：水解自由能大于21KJ/mol的化学

38、键l ATP的特殊作用ATP是生物体通用的能量货币。ATP在传递能量方面起着转运站的作用，它是能量的携带者和转运者，但不是能量的贮存者。 ATP是磷酸基团转移反应的中间载体。ATP是磷酸基团转移反应的中间载体：磷酸基团往往从磷酸基团转移势能高的物质向势能低的 物质转移。磷酸基团转移势能在数值上等于其水解反应的G0l 生物氧化概述：糖类、脂肪、蛋白质等有机物质在细胞中进行氧化分解生成CO2和H2O并释放出能量的过程称为生物氧化，其实质是需氧细胞在呼吸代谢过程中所进行的一系列氧化还原反应过程，故生物氧化也称呼吸作用生物氧化的特点：发生在活的细胞中（pH接近中性、体温条件下） 有机物的氧化在一系列酶

39、、辅酶和中间传递体参与下进行,其途径迂回曲折,有条不紊氧化过程中能量逐步释放,其中一部分由一些高能化合物（如ATP）截获,再供给机体所需生物氧化与体外燃烧的异同：生物氧化和有机物在体外氧化（燃烧）的实质相同，都是脱氢、失电子或与氧结合，消耗氧气，都生成CO2和H2O，所释放的能量也相同。但二者进行的方式和历程却不同： 生物氧化 体外燃烧细胞内温和条件 高温或高压、干燥条件（常温、常压、中性pH、水溶液）一系列酶促反应 无机催化剂逐步氧化放能，能量利用率高 能量爆发释放释放的能量转化成ATP被利用 转换为光和热，散失生物氧化中物质氧化的方式：表现形式（生物氧化的方式）：失电子、脱氢、加氧、加水脱

40、氢，其中脱氢和加水脱氢最常见。主要内容：CO2的生成：方式：糖、脂、蛋白质等有机物转变成含羧基的中间化合物，然后在酶催化下脱羧而生成CO2。类型：羧基位置：-脱羧 & -脱羧 脱羧方式：氧化脱羧 & 单纯脱羧水的形成：代谢物在脱氢酶催化下脱下的氢由相应的氢载体（NAD+、NADP+、FAD、FMN等）所接受，再通过一系列递氢体或递电子体传递给氧而生成H2O 。在这个过程中，同时伴随着能量的释放和储存。l 生物氧化体系线粒体氧化体系（ATP生成的主要方式）呼吸链：呼吸链（电子传递链）由供氢体、传递体、受氢体（O2)及其相应酶系统组成的链状代谢途径。里氧化所产生的 NADH 和FA

41、DH2 将质子和电子转移到内膜的载体上，经过一系列氢载体和电子载体的传递，最后传递给O2生成H2O.这种由载体组成的电子传递系统称电子传递链,因为其功能和呼吸作用直接相关,亦称为呼吸链氧化磷酸化作用代谢物在生物氧化过程中释放出的自由能用于合成ATP（即ADP+PiATP）,这种氧化放能和ATP生成（磷酸化）相偶联的过程称氧化磷酸化类别： 底物水平磷酸化 电子传递水平磷酸化底物水平磷酸化：定义：由底物分子内部能量重排产生的高能磷酸键（或高能硫酯键）直接转移给ADP（或GDP）而生成ATP（或GTP）的反应，称为底物水平磷酸化。如：糖酵解过程电子传递水平磷酸化：电子从NADH或FADH2经过呼吸链

42、传递给氧形成水的过程中，同时伴随ADP磷酸化为ATP的全过程磷氧比(P/O):呼吸过程中无机磷酸（Pi）消耗量和分子氧（O2）消耗量的比值称为磷氧比。 由于在氧化磷酸化过程中,每传递一对电子消耗一个氧原子,而每生成一分子ATP消耗一分子Pi ,因此P/O的数值相当于一对电子经呼吸链传递至分子氧所产生的ATP分子数。 对真核生物而言，生物氧化进行的场所是在线粒体内，因为呼吸链的各种组分分布在线粒体的内膜上，合成ATP 的酶也结合在线粒体内膜上。而对于不含线粒体的原核生物，如细菌细胞而言，生物氧化则是在细胞膜上进行的，因为呼吸链的各种组分与合成ATP 的酶分布在细胞质膜上。氧化磷酸化作用机制：化学

43、渗透假说： 电子传递的自由能驱动H+从线粒体基质跨过内膜进入到膜间隙，从而形成H+跨线粒体内膜的电化学梯度，这个梯度的电化学势( mH+ )驱动ATP的合成氧化磷酸化抑制剂的作用：呼吸链抑制剂：作用：阻断电子传递解偶联剂: 能够使氧化过程与磷酸化过程脱节的物质称解偶联剂，它对电子传递没有抑制作用，但能抑制ADP磷酸化生成ATP的过程。 作用：使氧化过程与磷酸化过程脱节 举例：2，4-二硝基苯酚磷酸化抑制剂(抑制ATP酶的活性) 作用：抑制氧化磷酸化过程 举例：寡霉素(1) 磷酸甘油穿梭(2) 苹果酸-天冬氨酸穿梭作用第5章 ：糖类代谢 l 糖类的概念以及分类概念：多羟基的醛或多羟基的酮类化合物

44、即为糖分类：单糖：凡不能被水解成更小分子的糖。五碳糖和六碳糖（戊糖，葡萄糖） 寡糖：凡能被水解成少数（220）单糖分 子的糖。蔗糖、麦芽糖、乳糖 多糖：凡能水解为多个单糖分子的糖。均一多糖：由一种单糖缩合淀粉、糖原、纤维素； 不均一多糖：由不同类型单糖缩合糖胺多糖：透明质酸、硫酸软骨素、硫酸皮肤素、硫酸角质素、肝素等糖类的生物学作用及化学组成糖类是细胞中非常重要的一类有机化合物，主要的生物学作用如下：· 1、作为生物体的结构成分2、作为生物体内的主要能源物质和碳源3、作为其它生物分子如氨基酸、核苷酸、脂等合成的前体 4、作为细胞识别的信息分子糖类的化学组成：纯净的糖类的化学元素组成是

45、C、H和O糖在生物体内的酶促降解：植物：1、水解途径 2、磷酸解途径动物：3、水解途径（细胞外） 4、磷酸解途径（细胞内）l 糖酵解：糖酵解是将葡萄糖降解为丙酮酸并伴随着ATP生成的一系列反应，是生物体内普遍存在的葡萄糖降解的途径。该途径也称作Embden-Meyethof-Parnas途径，简称途径。 化学历程和催化酶类（很重要在书上）总反应式:C6H12O6+2NAD+2ADP+2Pi=2C3H4O3+2NADH +2H+2ATP+2H2O反应特点:a.1分子G或糖原分子中的1分子G残基通过该途径生成2分子丙酮酸b.整个途径消耗2分子ATP生成4分子ATP，净生成2分子ATP c.全过程无

46、氧参加 d.全过程有三步反应为不可逆，催化该三步反应的酶为该途径的调节酶，其中磷酸果糖激酶是EMP途径的限速酶能量计算:氧化一分子葡萄糖净生成 ：2ATP 2NADH-5ATP 或3ATP生物学意义: 是葡萄糖在生物体内进行有氧或无氧分解的共同途径。通过糖酵解，生物体获得生命活动所需要的能量 形成多种重要的中间产物，为氨基酸、脂类合成提供碳骨架 为糖异生提供基本途径，是葡萄糖有氧氧化的准备阶段 是某些厌氧微生物及组织细胞所必须的途径一些补充关于名称： 在供氧不足的生物体肌肉组织中，葡萄糖经无氧氧化产生的丙酮酸转变为乳酸的过程与某些厌氧微生物如某些细菌或酵母菌将葡萄糖氧化为乙醇的发酵过程基本相同

47、，所以称为糖酵解作用。 糖酵解在生物体中普遍存在，从单细胞生物到高等动植物都存在糖酵解过程。并且在无氧及有氧条件下都能进行，是葡萄糖进行有氧或无氧分解的共同代谢途径。通过糖酵解，生物体获得生命活动所需的部分能量。当生物体在相对缺氧如高原氧气稀薄或氧的供应不足如激烈运动时，糖酵解是糖分解的主要形式，也是获得能量的主要方式，但糖酵解只将葡萄糖分解为三碳化合物，释放的能量有限，因此是肌体供氧不足或有氧氧化受阻（呼吸、TCA 机能障碍）时补充能量的应急措施。 糖酵解途径中形成的许多中间产物，可作为合成其他物质的原料，如磷酸二羟丙酮可转变为甘油，丙酮酸可转变为丙氨酸或乙酰CoA，后者是脂肪酸合成的原料，

48、这样就使糖酵解与蛋白质代谢及脂肪代谢途径联系起来，实现物质间的相互转化。 糖酵解途径除三步不可逆反应外，其余反应步骤均可逆转，这就为糖异生作用提供了基本途径。糖酵解产物的去路(很重要在书上）l 三羧酸（TCA）循环 过程在书上很重要三羧酸循环的生物学意义·是有机体获得生命活动所需能量的主要途径 三羧酸循环是机体将糖或其它物质氧化而获得能量的最有效方式。在糖代谢中，糖经此途径氧化产生的能量最多。每分子葡萄糖经有氧氧化生成H2O 和CO2 时，可净生成32分子ATP (或30分子ATP) 。·是糖、脂、蛋白质等物质代谢和转化的中心枢纽,形成的多种重要的中间产物可提供细胞其他物质

49、的碳骨架 此循环的中间产物如草酰乙酸、-酮戊二酸、丙酮酸、乙酰CoA 等是合成糖、氨基酸、脂肪等的原料。同时该循环也是糖、蛋白质和脂肪彻底氧化分解的共同途径：蛋白质水解的产物如谷氨酸、天冬氨酸、丙氨酸等脱氨后或转氨后的碳架要通过三羧酸循环才能被彻底氧化；脂肪分解后的产物脂肪酸经-氧化后生成乙酰-CoA以及甘油，也要经过三羧酸循环而被彻底氧化。可见三羧酸循环是联系三大类物质代谢的枢纽。·是发酵产物重新氧化的途径l 葡萄糖的有氧氧化（EMP-TCA途径）葡萄糖有氧氧化（EMP-TCA）途径的特点：1、起始物为G，终产物为CO2和H2O，是糖的彻底氧化途径 2、全过程需要氧参与 3、产生大

50、量的ATP，是机体ATP生成的主要方式 4、三个阶段共有7个调控位点葡萄糖有氧氧化（EMP-TCA）途径的关键反应及关键酶：第一阶段：己糖激酶；磷酸果糖激酶；丙酮酸激酶 第二阶段: 丙酮酸脱氢酶系第三阶段：柠檬酸合成酶；异柠檬酸脱氢酶；a酮戊二酸脱氢酶系 葡萄糖有氧氧化（EMP-TCA）途径的生物学意义： 机体获得能量的重要途径 不仅是糖的彻底氧化途径，同时也是脂、蛋白质、核酸等物质代谢的总枢纽l 磷酸戊糖途径总反应式：6 6-G-P + 12 NADP+ + 7H2O=5 G-6-P + 6 CO2 + 12 NADPH +12H+特点：6-G-P直接参加脱氢与脱羧，且一开始即有氧化反应 在

51、两次脱氢过程中，受氢体均为NADP+ 中间产物有磷酸戊糖存在,且从磷酸丙糖到磷酸庚糖形成一个复杂的转化过程 反应受NADP+ / NADPH比例调节磷酸戊糖途径的生物学意义1、产生大量NADPH,主要用于还原（加氢）反应，为细胞提供还原力 2、产生大量的磷酸核糖和其它重要中间产物；将戊糖代谢和己糖代谢联系起来，实现某些单糖间的转变 3、在某些特殊情况下（如三羧酸循环受阻）为机体提供能量l 糖异生作用糖异生主要途径和关键反应：非糖物质转化成糖代谢的中间产物后，在相应的酶催化下,绕过糖酵解途径的三个不可逆反应,利用糖酵解途径其它酶生成葡萄糖糖异生前体：（1） 凡是能生成丙酮酸或草酰乙酸的物质均可以

52、变成葡萄糖。例如乳酸、三羧酸循环的中间物(柠檬酸、-酮戊二酸、苹果酸等)。（2） 凡是能转变成丙酮酸、-酮戊二酸、草酰乙酸的氨基酸（如丙氨酸、谷氨酸、天冬氨酸等生糖氨基酸）均可转变成葡萄糖。（3） 脂肪水解产生的甘油转变为磷酸二羟丙酮后能够转变成葡萄糖，而动物体中脂肪酸氧化分解产生的乙酰辅酶A不能逆转为丙酮酸，因此不能异生成葡萄糖。（4） 反刍动物糖异生途径十分旺盛，比如牛胃细菌可以分解纤维素生成乙酸、丙酸、丁酸等，其中的奇数脂肪酸可转变成琥珀酰辅酶A，然后异生成葡萄糖。糖异生的生物学意义：. 由非糖物质提供糖，是保持血糖浓度的一个重要因素b. 清除运动后产生的大量乳酸，防止机体酸中毒c. 纤

53、维素降解得到的低级脂肪酸等可以通过该途径转变成葡萄糖，对于食草动物尤其重要d. 高等植物油料作物种子萌发时，脂肪酸氧化分解产生的甘油和乙酰CoA 能通过葡萄糖异生作用合成葡萄糖，以供幼苗生长利用。 l 糖的合成代谢很重要看书第六章：脂代谢l 生物体内的脂类 脂类是指一类在化学组成和结构上有很大差异，但都有一个共同特性，即不溶于水而易溶于乙醚、氯仿等非极性溶剂的物质。 通常脂类可按不同组成分为五类,即单纯脂、复合脂、萜类和类固醇及其衍生物、衍生脂类及结合脂类。 l 脂肪的分解代谢脂肪酸的-氧化作用：概念：脂肪酸在一系列酶的作用下，在,-碳原子之间断裂，-碳原子氧化成羧基，生成含2 个碳原子的乙酰

54、-CoA 和较原来少2 个碳原子的脂肪酸。1、 脂肪酸的活 2、 脂酰CoA的转运及肉毒碱的作用 3、-氧化的生化历程4、 -氧化过程中能量的释放及转换效率（很重要看书)脂肪酸彻底氧化降解（-氧化作用-TCA）的生理意义（生物学意义）1.脂肪酸的完全氧化可为机体生命活动提供大量能量，其供能效率高于糖的完全氧化。2.其产物乙酰CoA，除可氧化供能外，还可作为合成脂肪酸、酮体（动物）、糖（植物）和某些氨基酸的原料。3.脂肪酸氧化中产生的大量水，可供陆生动物对水的需要酮体的代谢:脂肪酸-氧化产物乙酰CoA,在肌肉中进入三羧酸循环，然后在肝细胞中可形成乙酰乙酸、-羟丁酸、丙酮这三种物质统称为酮体。酮体生成的生理意义: 1、 酮体是肝内正常的中间代谢产物，是肝输出能量 的一种形式。酮体溶于水，分子小，能通过血脑屏障及肌肉毛细管壁，是心、脑组