生物化学试题及答案

1、生物化学试题及答案一名词解释1 糖苷：单糖半缩醛结构羟基可与其他含羟基的化合物（如醇、酚等）这类糖苷大多都有苦味或特殊香气，不少还是剧毒物质，但微量时可作药用。例:苦杏仁苷 HCN 2. 糖脎 ：单糖游离羰基与3分子苯肼作用生成糖脎，各种糖脎的结晶形状与熔点都不相同，常用糖脎的生成判断糖的类型 3. 糖胺聚糖 ： 同下4.蛋白聚糖：是一种长而不分枝的多糖链，既糖胺聚糖，其一定部位上与若干肽链相连，多糖呈双糖的系列的重复结构，其总体性质与多糖更相近。（特点：含糖量一般比糖蛋白高，糖链长而不分支作用：由于蛋白聚糖中的糖胺聚糖密集的负电荷，在组织中可吸收大量的水而具有粘性和弹性，具有稳定、支持、保护

2、细胞的作用，并在保持水盐平衡方面有重要作用） 5. 酸败 ：油脂是在空气中暴露过久即产生难闻的臭味这种现象称为酸败。(酸值（价）中和1g油脂中的游离脂肪酸所需KOH的mg数。水解性酸败：由于光、热或微生物的作用，使油脂水解生成脂酸，低级脂酸有臭味，称水解性酸败。氧化性酸败：由于空气中的氧使不饱和脂酸氧化，产生醛和酮等，称氧化性酸败。) 6. 碘价 ：指100克油脂与碘作用所需碘的克数。 7. 鞘磷脂：即鞘氨醇磷脂，由一个鞘氨醇、一个脂肪酸、一个磷酸、一个胆碱或乙醇胺组成。8. 卵磷脂：磷脂酰胆碱也称卵磷脂，卵磷脂的结构中极性部分是胆碱，胆碱成分是是一种季铵离子。卵磷脂是生物膜的主要成分之一。胆

3、固醇：胆固醇又称胆甾醇。一种环戊烷多氢菲的衍生物。甾核C3有一个羟基， C17有8个碳的侧链，C5 C6有一双键。（胆固醇主要存在于动物细胞，是生物膜的主要成分，也是类固醇激素和胆汁酸及维生D3的前体，过多引起胆结石、动脉硬化等）9. 凯氏定氮法：100克有机物中蛋白质的含量=1克样品中含氮的克数×6.25×100.10.茚三酮反应：茚三酮在弱酸性溶液中与氨基酸共热引起氨基酸氧化脱氨、脱羧反应，最后茚三酮与反应产物发生作用，生成蓝紫色物质。（用于定性显色鉴定）11.蛋白质的别构效应：寡聚蛋白质由于一个亚基的构象改变而引起其余亚基和整个分子构象、性质和功能改变的作用12.Ed

4、man降解 ：是测定蛋白质一级结构的方法，主要是从蛋白质或多肽氨基末端进行分析。苯异硫氰酸酯与多肽氨基作用分三部分进行：偶联反应；环化反应；转化反应；每次反应只切下一个氨基酸残基，如此循环和依次切下氨基酸残基。13镰状细胞贫血病 ：镰刀状细胞贫血病由遗传基因的突变导致血红蛋白分子中氨基酸残基被更换造成，反映了氨基酸顺序决定二、三、四级结构中的作用。患者血红蛋白含量和红细胞数仅为正常人的一半，红细胞中有大量的镰刀状或新月形细胞。脱氧时镰形红细胞明显增加，细胞的变形是由不正常的血红蛋白分子造成的。镰刀状红细胞血红蛋白的氨基酸顺序的变化造成不正常血红蛋白分子。14、双缩脲反应 ：双缩脲是由2分子尿素

5、缩合成的化合物。双缩脲在碱性溶液中能与硫酸铜反应产生紫红色配合物，次反应称双缩脲反应15. 酶活性中心: 三维结构上比较接近的少数特异的氨基酸残基参与底物的结合与催化作用，这一与酶活力直接相关的区域称酶的活性部位。16. 同工酶：这类酶有两个或两个以上的亚基聚合而成，他们催化同一反应，但分子结构、理化性质及反应机理不同。同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织中，也可存在于同一组织和细胞中。17.丝氨酸蛋白酶 ：活性部位含有在催化期间起亲核作用的丝氨残基的蛋白质18 .Tm值：双螺旋失去一半时的温度19. 别嘌呤醇：别嘌呤醇结构与次黄嘌呤相似，对黄嘌呤氧化酶有很强的抑制作用，与酶活性中心Mo(

6、IV)牢固结合，自杀底物，成为酶的灭活物，经别嘌呤醇治疗的患者排泄黄嘌呤和次黄嘌呤以代替尿酸。20.核酸变性; 双螺旋氢键的断裂，不涉及共价键-磷酸二酯键断裂21.减（增）色效应: 若变性DNA复性形成双螺旋结构后，其260nm紫外吸收会降低（增加），此现象为减（增）色效应22.激素: 是生物体内特定细胞产生的对某些靶细胞具有特殊刺激作用的微量物质；在机体的代谢过程或生理过程起调控作用。如肾上腺素、胰岛素、甲状腺素等。 23 .酮体: 脂肪酸在肝脏中不完全氧化的中间产物，是羟丁酸（约占总量70、乙酰乙酸（约占30）和丙酮（含量极微）的统称。24.痛风: 嘌呤代谢障碍有关,正常血液：2-6mg

7、/100ml, 大于8mg/100ml, 尿酸钾盐或钠盐沉积于软组织、软骨及关节等处,形成尿酸结石及关节炎,沉积于肾脏为肾结石,基本特征为高尿酸血症。25、联合脱氨基: 机体内的大多数氨基酸通过转氨基作用和谷氨酸脱氢酶催化的氧化脱氨基作用两种方式联合起来进行脱氨基，称为联合脱氨基 。（转氨作用只有氨基的转移而没有氨基的真正脱落,氧化脱氨能直接脱氨,但只有Glu脱氢酶活性最高,仅靠它脱氨是不够的.联合脱氨是主要的脱氨方式。转氨酶和谷氨酸脱氢酶联合脱氨方式2嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基方式26、嘌呤（嘧啶）核苷酸从头合成: 1.嘌呤核苷酸的从头合成过程先形成IMP，然后在单磷酸的水平上转变成AMP、

8、GMP IMP合成从5¢-P-核糖开始的，在ATP参与下先形成PRPP嘌呤的各个原子是在PRPP的C1上逐渐加上去的。由Asp、Gln、 Gly、甲酸、CO2 提供N和C ，合成时先形成右环，再形成左环（共11步反应）四氢叶酸（FH4）是一碳单位的载体（嘌呤核苷酸环上原子来源腺嘌呤和鸟嘌呤核糖核苷酸的合成）2嘧啶核苷酸从头合成嘧啶环上原子来源 嘧啶环的前体是氨甲酰磷酸和天冬氨酸 尿嘧啶核糖核苷酸的合成27.解偶联（剂 ）：使电子传递和ATP形成两个过程分离。它只抑制ATP的形成过程，不抑制电子传递过程，使电子传递所产生的自由能变为热能二简答题1. 简要说明可用于判断和确定酶活性中心的

9、一些主要方法。1、酶分子侧链基团的化学修饰（1）非特异性共价修饰：某些化学试剂与酶 AA残基侧链基团发生氧化或还原等修饰反应，使基团结构和性质发生改变（2）特异性共价修饰：某一种化学试剂专一地修饰酶活性部位的某一AA残基，使酶失活。3）亲和标记法专一性引入酶活性部位,与底物结构相似的修饰剂与活性部位某一基团共价结合。2、动力学参数测定法通过动力学方法求得相关参数，作出相应判断。活性部位AA解离状态与酶活性有直接关系。3、X-射线晶体衍射法解析酶的三维结构，了解活性中心位置。4、定点诱变法改变编码蛋白质的DNA基因，研究酶活性部位的必需氨基酸。5.差别标记利用过量底物与酶结合后，加入某种修饰剂处

10、理，然后除去底物，再用同位素标记的同一种修饰剂作用，水解分离出带标记氨基酸即为活性中心氨基酸。2目前研究了多种球状蛋白质的三维结构后，发现它们有哪些共同特征？1、球状蛋白分子含有多种二级结构元件。2、球状蛋白质三维结构具有明显的折叠层次。3、球状蛋白质是紧密球形或椭球形实体，如酶、抗体、蛋白激素等。4、球状蛋白质疏水侧链埋藏在分子内部，亲水侧链暴露在水表面。5球蛋白分子或亚基表面上，通常有一疏水裂隙、裂隙周围分布许多疏水侧链，常是结合底物、效应物等配体并行使生物功能的活性部位3. 简述如何利用酶的竞争性抑制剂的理论来寻找合成控制代谢的药物。 4何为生物氧化？生物氧化的特点是什么？人们把有机分子

11、糖、脂、蛋白质等在活细胞内氧化分解，产生CO2、H2O并释放能量形成ATP的过程称生物氧化（细胞氧化、细胞呼吸、组织呼吸）。生物氧化是在活细胞内进行，并且必须有酶参加，放出能量以ATP形式储存起来，供需要时使用。 1、体温条件下，有机分子经系列酶促反应，逐步氧化释能，可以使放出的能量得到最有效的利用。2、在氧化过程中产生的能量一般都贮存在一些特殊的化合物中，主要是ATP。3、生物氧化具有严格的细胞内定位，原核生物是在细胞膜上进行的，真核生物是在线粒体内膜上进行的。5. 有一个蛋白质分子在pH7的水溶液中可以折叠成球状，通常是带极性侧链的氨基酸位于分子内部，带非极性侧链的氨基酸位于分子外部。请回

12、答：（8分）(1)在Val（缬氨酸），Pro（脯氨酸），Phe（苯丙氨酸），Asp（天冬氨酸），Lys（赖氨酸），Ile（异亮氨酸）和His（组氨酸）中，哪些位于分子内部？哪些位于分子外部？ (2)为什么球蛋白内部和外部都能发现Gly和Ala？(3)Ser，Thr，Asn和Gln都是极性氨基酸，为什么分子内部发现？(4)在球蛋白的分子内部和外部都能找到Cys，为什么？（1）Val、Pro、Phe、Ile是带有非极性测链的氨基酸，这些氨基酸残基位于分子内部 ；Asp、Lys、His是带有极性侧键的氨基酸，这些氨基酸残基位于分子的外部。（2）因为Ala和Gly两者的侧链都比较小，疏水性和极性都小；

13、Gly只有一个H与碳原子相连，Ala只有CH3与碳原子相连，故它们既可以出现在分子内部，也可以出现在分子外部。（3）Ser、Thr、Asn、Gln在 pH 7.0时含有不带电荷的极性侧链，参与分子内部的氢键形成，从而减少了它们的极性，故会在分子内部发现。（4）因为Cys属于不带电荷的极性氨基酸，可位于分子外部，但又由于Cys常常参与链内和链间的二硫键形成，使其极性减弱（少），放在球蛋白分子的内部也能找到Cys。（总结：1、非极性氨基酸（疏水氨基酸）8种 丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）苯丙氨酸（Phe） 色氨酸（Trp）蛋/

14、甲硫氨酸（Met）2、极性氨基酸（亲水氨基酸）：1）极性不带电荷：7种 甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys） 酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln）2）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸） 3种 赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His）3）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸） 2种 天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）6. 经常接触铅、汞等重金属离子的人群可以补充维生素C，以保护体内巯基酶活性，预防重金属中毒，请简单介绍其原理。经常接触铅、汞等重金属离子的人群可以补充维生素C，以保护体内巯

15、基酶活性，预防重金属中毒，请简单介绍其原理。维生素C参与体内的氧化还原反应，保持巯基酶的活性和谷胱甘肽的还原态，起解毒作用。可对重金属起解毒作用。7简单说明酶的三种可逆抑制作用。可逆性抑制作用包括竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制，抑制剂以非共价键与酶结合，使酶活性降低，用简单透析，过滤方法可将抑制剂除去。竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争同一酶的活性中心，抑制程度强弱取决于抑制剂浓度和底物浓度的相对比例。动力学参数Km值增大，Vmax不变。非竞争性抑制：抑制剂与酶活性外的必需基团结合，不影响酶与底物的结合，酶与底物的结合也不影响与抑制剂的结合。抑制程度的大小决定与抑制剂的浓

16、度。动力学参数Km值不变，Vmax降低。反竞争性抑制：抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物(ES)结合，生成三者复合物，不能解离出产物，增加S反而抑制作用越强。动力学参数Km值减小，Vmax降低。 8. 什么是三羧酸循环？它有何生物学意义？三羧酸循环，又称柠檬酸循环，简写为TCA循环；是有氧条件下，将酵解产生的丙酮酸氧化脱羧成乙酰CoA，再经一系列氧化，脱羧，最终生成二氧化碳和水并产生能量的过程。意义：糖的有氧代谢是生物机体获得能量的主要途径三羧酸循环是有机物质完全氧化的共同途径。循环过程中产生ATP和NADH和FADH2, NADH和FADH2进一步氧化产生ATP。三羧酸循环是分解代谢和合成代谢

17、途径的枢纽。循环过程中的中间产物在许多生物合成中充当前体原料。三羧酸循环产生的CO2，其中一部分排出体外，其余部分供机体生物合成需要9简述维生素E生理功能。（1）有效的抗氧剂：保护生物膜的结构和功能，清除自由基。维生素E极易氧化而保护其它物质不被氧化。是动物和人体中最有效的抗氧剂。它能对抗生物膜磷脂中不饱和脂肪酸的过氧化反应，因而避免脂质中过氧化物的产生，保护生物膜的结构和功能。（2）促进血红素合成，维生素E能提高血红素合成过程中关键酶 -氨基- -酮戊酸（ALA)合成酶和ALA脱水酶活性，从而促进血红素的合成。，当人体血浆维生素E水平低时，红细胞增加氧化性溶血。若供给维生素E可以延长红细胞的

18、寿命，由于维生素E具有抗氧化剂的功能，保护了红细胞膜不饱和脂肪酸免于氧化破坏，因而防止了红细胞破裂而造成溶血。（3）与动物生殖有关动物缺乏维生素E其生殖器官受损而不育。临床上常用维生素E来治疗先兆流产或习惯性流产。 10列出蛋白质二级结构和超二级结构的基本类型。 二级结构由多肽链折叠的规则方式有四种类型： 1、a-螺旋：每隔3.6个氨基酸残基，螺旋上升一圈。2、b-折叠：两条或多条几乎完全伸展的多肽链侧向聚集在一起，相邻主链上氨基和羰基间形成氢键。3.b-转角和b凸起; b-转角（ b-弯曲、发夹结构）：一种非重复性结构； 4个连续的氨基酸残基组成；主链骨架以180返回折叠。 b凸起：一种小片

19、段的非重复性结构。大多数经常作为反平行b折叠中的一种不规则情况。4、无规则卷曲:没有规律的多肽主链骨架的构象.超二级结构有1、a a ：由两股或三股a螺旋彼此缠绕形成.2、bab：二段平行的b折叠股和一段a链连接组成，最常的是3段平行b链和一段a螺旋构成。3、b b -曲折：折叠中相邻的两条反平行b链通过b转角连接而11. 试述葡萄糖-6-磷酸在代谢中的重要性。6-磷酸葡萄糖是葡萄糖在己糖激酶作用下的产物。它可以通过糖酵解或有氧氧化途径继续分解代谢，产生ATP供能。在糖异生过程中，在葡萄糖-6-磷酸酶的作用下转化为葡萄糖。在磷酸葡萄糖变位酶的作用下转变为1-磷酸葡萄糖，可再进一部合成糖原。可以

20、循着磷酸戊糖途径代谢，产生磷酸戊糖和NADPH.12何为糖酵解？糖异生与糖酵解代谢途径有哪些差异？ 无氧的条件下，葡萄糖进行分解，形成两分子丙酮酸并提供能量，这一过程称为糖酵解。糖酵解与糖异生的差别是： 糖酵解过程的三个关键酶由糖异生的四个关键酶代替催化反应。 作用部位，糖异生在胞液和线粒体，糖酵解则全部在胞液中进行。13. 糖的有氧氧化包括哪几个阶段。葡萄糖在有氧条件下彻底氧化分解生成CO2和H2O，并释放出大量能量的过程称为糖的有氧氧化。糖的有氧氧化代谢途径可分为三个阶段第一阶段：酵解途径葡萄糖在胞液中酵解生成丙酮酸；第二阶段：丙酮酸的氧化脱羧丙酮酸进入线粒体，氧化脱羧为乙酰CoA第三阶段

21、：三羧酸循环在线粒体内，乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含三个羧基的柠檬酸，反复的进行脱氢脱羧，又生成草酰乙酸，再重复循环反应的过程。第四阶段：氧化磷酸化代谢物脱下的氢经呼吸链传递产生ATP。14简述乳酸循环形成的原因及其生理意义。乳酸循环形成是由于肝脏和肌肉组织酶的的特点所致。肌肉组织中除合成糖的酶活性很低外，又没有葡萄糖-6-磷酸酶；肌肉组织内生成的乳酸既不能异生成糖，更不能释放出葡萄糖。乳酸循环的生理意义在于避免损失乳酸（能源物质）以及防止因乳酸堆积引起酸中毒。15. 何谓呼吸链？它有什么重要意义？代谢物脱下的氢通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合成H2O，此过程与细胞呼吸

22、有关，所以将此传递链称为呼吸链。它由四种具有传递电子功能的合复合体构成。意义：通过呼吸链，物质代谢过程中产生的NADH+H+FADH2才能将氢传递给氧结合成水并在此过程中，偶联ADP磷酸化生成ATP，为机体各种代谢活动提供能量，这是机体能量的主要来源。16试述TCA循环在生化代谢中的战略地位。1.糖的有氧代谢是生物机体获得能量的主要途径2.三羧酸循环是有机物质完全氧化的共同途径3.三羧酸循环是分解代谢和合成代谢途径的枢纽4.三羧酸循环产生的CO2，其中一部分排出体外，其余部分供机体生物合成需要5.循环过程中产生ATP和NADH和FADH2, NADH和FADH2进一步氧化产生ATP。6.循环过

23、程中的中间产物在许多生物合成中充当前体原料。17. 维生素D、甲状旁腺素（PTH）和降钙素（CT）是如何对钙磷代谢起调节作用的？ 1.甲状腺激素的分泌受血液钙离子浓度的调节，当血钙浓度升高时，PTH分泌减少，当血钙浓度降低时，PTH的分泌增加，血钙浓度与PTH的分泌呈负相关。PTH主要靶器官为骨和肾，其次是小肠。2.降钙素的分泌直接受血钙浓度控制，随着血钙浓度的升高分泌增加，两者呈正相关。CT的靶器官是骨与PTH有显著的拮抗作用。3.维生素D可提高血钙、血磷含量。钙质同小肠黏膜细胞的钙结合蛋白结合，通过小肠黏膜细胞被转运到血液，维生素D能通过对RNA的影响诱导钙结合蛋白的合成，故能促进钙的吸收

24、。18虽然在柠檬酸循环中并没有O2的直接参与，为什么该循环的正常运行却必须在有氧条件下才能进行？TCA循环中并没有分子氧的直接参与，但该循环必须在有氧条件下才能进行，因为只有氧的存在，才能使NAD+和FAD在线粒体中再生，否则TCA循环就会受阻。TCA循环的总反应式为：CH3COCOOH+4NAD+FADADPPi2H2O+3CO2+4NADH4H+FADH2ATP。19、简述饱和脂肪酸-氧化分解代谢的主要步骤。脂肪酸在体内氧化时在羧基端的-碳原子上进行氧化，碳链逐次断裂，每次断下一个二碳单位，既乙酰CoA，该过程称作-氧化。步骤如下：（1）.脂酰CoA的 、脱氢脂酰CoA + FAD 脂酰C

25、oA 脱氢酶 反式-2-烯脂酰CoA +FADH2； (2)反式烯酰-CoA水化反式-2-烯酰CoA + H2O 烯酰CoA水合酶 L- -羟脂酰-CoA；（反式双键进行催化反应，形成L型）；（3）脱氢 L- -羟脂酰-CoA +NAD+ L - -羟脂酰-CoA脱氢酶 -酮脂酰-CoA+NADH（ 羟脂酰-CoA脱氢酶只对L型起作用）； （4）硫解 -酮脂酰CoA +CoASH 硫解酶 乙酰CoA + 脂 酰-CoA （比原来少2C）.20、试比较说明脂酸的从头生物合成和脂酸的-氧化的差别？区别可以列表说明，表格如下：区别点从头合成氧化细胞中发生部位细胞质线粒体酰基载体ACP-SHCoA-S

26、H二碳片段的加入与裂解方式丙二酰单酰CoA乙酰CoA电子供体或受体NADPHFAD、NAD+酶系七种酶和一个蛋白质组成复合物四种酶原料转运方式肉碱穿梭系统柠檬酸转运系统羟脂酰化合物的中间构型D-型L-型对二氧化碳和柠檬酸的需求要求不要求能量变化消耗7个ATP和14NADPH产生106个ATP21、维生素的分类依据是什么？每类包含哪些维生素。（结构、功能）通常根据溶解度，可分为脂溶性维生素和水溶性维生素两大类。前者溶于脂肪，有 A、D、E、K。后者有B、C两小类。22、简述饱和脂肪酸-氧化分解代谢的主要步骤。看19题 23、简明叙述尿素形成的机理和意义。反应机理2NH3 + CO2 + 3ATP + H2O>尿素 + 2ADP + AMP + 2Pi +PPi生理意义：是体内氨的主要去路，解氨毒的重要途径。24、简述丙酮酸脱氢酶系的组成（1）丙酮酸脱氢酶复合体丙酮酸脱羧酶(E1 ):其辅基为TPP 硫辛酰乙酰转移酶(E2):辅基为硫辛酰胺。二氢硫辛酰脱氢酶(E3 ):辅基为FAD。辅助因子：TPP，CoA，硫辛酸，NAD+，FAD，Mg2+25、试述蛋白质的变性理论指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变或破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。本质为破坏