生物化学丙根据提纲自己整理的

1、生物化学第一章 蛋白质化学1.2 氨基酸1.蛋白质氨基酸的一般结构特征：（1）20种氨基酸中除脯氨酸外其他均为氨基酸（2）蛋白质中氨基酸均为L型（3）手性药物的研制2.蛋白质AA的分类：（1）非极性R基9种：均为中性、疏水R基AA（2）极性R基11种：均为亲水；不带电荷6种，中性AA；带负电荷2种，酸性天冬氨酸和谷氨酸AA；带正电荷3种，碱性赖氨酸、精氨酸和谷氨酸AA*芳香族AA：Phe,Tyr,Trp3.稀有氨基酸：硒半胱氨酸；吡咯赖氨酸4.性质：（1）光吸收特性：Phe、Tyr、Trp最接近280可吸收紫外光，特征吸收波长280nm，可据此测定氨基酸和蛋白质含量（紫外吸收法）（2）两性解离

2、：所以AA都有碱性NH3和酸性COOH，因此AA是一种两性电解质，具有两性解离特性。晶体状态时，氨基酸以两性离子（分子内盐）存在，在水中解离分2步（3）等电点：氨基酸主要以两性离子形式存在时，所带正负电荷数相等，净电荷等于0因此可以用等电聚焦法分离氨基酸、蛋白质，外电场作用下既不向正极移动也不向负极移动。此时溶液的PH称为等电点（pI）。5.反应：（1）Sanger反应：a-氨基和DNFB反应（2）edman反应：a-氨基和PITC反应（3）茚三酮反应：除脯氨酸显黄色，其他显紫色1.3 肽1.概念：氨基酸分子间通过脱去一份子水相连的链状化合物 <10:寡肽 ；10< <50：

3、多肽 >50：蛋白质2.肽键：较稳定（刚性）的平面结构；多肽链是许多肽键平面相间排列的结构，锯齿状伸展3.肽的书写：从N端开始4.性质：Sanger、Edman、茚三酮、双缩脲反应（肽键>=2）5.天然多肽（1）结构特点：分子中大多含非蛋白质AA（2）意义：在生物机体中有重要意义。eg谷胱甘肽是重要还原剂，参与氧还，做辅酶1.4蛋白质的结构一、一级结构（共价）：1.概念：多肽链中AA的排列顺序2.AA连接方式：肽键、二硫键（链间、链内）二、三维结构1.概念：蛋白质的紧密折叠结构，包括多肽链主链的折叠和主链折叠基础上蛋白质分子的进一步折叠2.主链折叠的空间限制：二面角（1）肽单位：多

4、肽链中一个aC到相邻aC之间的结构（2）肽平面：组成肽单位的6个原子形成的酰氨平面（2个aC反式更稳定）（3）二面角：主链上由aC连接的2个键，绕C-N键轴旋转的角度称为，绕C-C键轴旋转的角度称。同一个C的和就称为该C的二面角（扭角）*肽平面是肽链折叠盘绕的基本单位，是蛋白质形成各种立体构象的根本原因三、二级结构：1.概念：多肽链主链的折叠方式常见有螺旋（主要），折叠（其次），转角，310螺旋，凸起，环和无规卷曲等。前三种为二级结构的主要形式。2. 螺旋：（1）结构特点：右手螺旋；肽链构成螺旋骨架，R基在外侧；每个肽键参与氢键形成； 氢键方向平行于螺旋纵轴（2）稳定力：氢键3. 折叠：（1）

5、结构特点：肽链锯齿状伸展，相邻两链以相反较稳定或相同方向平行排列成片状； R基位于片层2侧；主要为链间氢键；氢键方向与肽链长轴近于垂直（2）稳定力：氢键4. 转角：含4个AA，发夹状；稳定力为氢键5.环、无规卷曲： *结构稳定性上，螺旋（主要），折叠（其次），转角，环和无规卷曲递减； 但功能上相反，后2者常充当蛋白质功能，前2者起支持作用6.超二级结构（模体）：由若干相邻二级结构元件组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的二级结构聚合体 *超二级结构常以整体参与多肽链的三维折叠7.结构域（辖区）：多肽链在二级结构或超二级结构基础上折叠形成的相对独立有一定功能的紧密球状实体。 *结构域间由肽链相连

6、四、三级结构：1.概念：多肽链在二级结构基础上，通过侧链间相互作用，经进一步折叠、卷曲形成的近似球形的紧密结构。包括多肽链中一切原子的空间排列方式。2.特点：分子中含多种二级结构元件，有明显的折叠层次，为紧密球状或椭球状实体； 亲水R基在分子表面，疏水R基则位于分子内部； 分子表面常有疏水空穴，为结合底物、效应物等配体的活性部位3.稳定力：疏水相互作用主要，包括范德华力、静电力、氢键、配位键、二硫键等 EG：肌红蛋白五、四级结构：1.概念：由2条及以上具三级结构的多肽链非共价结合在一起形成的致密空间结构，每条肽链称为一个亚基2.特点：（1）亚基间非共价结合（无二硫键） （2）亚基数为偶数，排列

7、有对称性 （3）亚基有协同性、别构效应 （4）大多数寡聚为活性形式EG:血红蛋白 Hb六、一级结构与高级结构关系一级结构是基础，一级结构决定高级结构*蛋白质错误折叠导致疾病，如疯牛病1.5 蛋白质结构和功能的关系一、一级结构和功能的关系1.同源蛋白质的种属差异性（1）概念：同一祖先进化来的，存在于不同个体中，有相同功能的蛋白质（2）结构特点：A.保守区说明一级结构相同的蛋白质功能也相同。一级结构差异越小，功能相似性越大：一级结构很相似，许多位置的AA种类和排列顺序对所有种属相同B.可变区说明一级结构的部分改变不影响蛋白质功能：保守区外其他区域，AA种类和顺序随物种不同有差异性*同源蛋白质的种属

8、差异性：可变区的改变不影响蛋白质的功能2.分子病：镰刀形细胞贫血症一级结构的细微改变也会导致功能改变 综上：结构决定功能，结构相同功能相同；结构不同功能不同；结构相似功能相似二、空间结构和功能的关系1.变性说明蛋白质高级结构改变，功能也改变作用：（1）概念：蛋白质分子由于受物理或化学因素影响，高级结构受破坏，从而其理化性质和生物功能也改变。（2）本质：仅改变高级结构，一级结构仍保持完整（不涉及共价键，但含二硫键的蛋白质彻底变性需要切断二硫键）（3）因素：物理、化学、变性剂（4）特征：生物活性丧失；侧链基团暴露；理化性质改变；易被水解（5）复性：某些变性蛋白质在去除变性因素后，蛋白质分子结构回复

9、原状，生物活性恢复2.变构作用：（1）概念：多亚基蛋白质的某一亚基与某些小分子结合后，导致蛋白质分子构象发生改变，从而使蛋白质分子与其他配体的结合或催化受影响，成为别构效应。 EG：血红蛋白运氧（2）特点：只存在于寡聚蛋白，变构破坏亚基间相互作用； 分子构象改变； 亚基间协同作用；（3）波尔效应：H+,CO2可促使血红蛋白释放氧气（4）比较：血红蛋白和肌红蛋白第二章 酶化学2.1 酶的基本特性1.概念：酶是由活细胞产生的，可以在体内或体外起同样催化作用的一类生物大分子，包括蛋白质和核酸。3.催化特点： 个性5点：催化效率高；高度专一性；反应条件温和；活力可被调节；易失活4.分类（从酶蛋白分子组

10、成）：单纯酶和结合酶 一、结合酶的组成及各组分功能 结合酶：酶蛋白决定专一性和辅助因子决定酶反应性质，本身无催化作用*辅助因子：辅酶（非共价结合，透析可除） 辅基（共价结合，透析不可除） 结合酶对辅助因子有一定选择性5.分类（根据酶分子中的肽链）：单体酶、寡聚酶和多酶体系 寡聚酶：2个甚至几十个亚基组成；绝大多数含偶数亚基；大多聚合活性解聚失活； 多为调节酶，代谢中有重要作用多酶体系：由催化一个连续化学反应的几种酶彼此嵌合形成的复合体，利于一系列反应高效进行（比如糖代谢中的丙酮酸脱氢酶系）6大类：氧化还原酶；转移酶；水解酶；合成酶与ATP分解相偶联；裂解（合）酶催化底物脱去基团形成双键或其逆反

11、应；异构酶（给方程式要能判断类别）2.3 酶活力测定1.酶活力：酶催化一定化学反应的能力，其大小可用酶所催化的化学反应速度表示。2.酶促反应速度：可用单位时间内底物的减少量或产物的增加量表示。只有初速度才能代表真正的酶促反应速度4.酶活力单位（U）：（国际单位）最适条件下，1分钟内催化1微摩尔底物转化为产物所需的酶量，单位（IU）5.酶的比活力：每毫克酶蛋白具有的酶活力单位数二、酶的活力中心1.概念：酶与底物结合并催化底物发生反应的部位2.功能部位：结合部位与底物结合的部位，决定酶的专一性和催化部位催化底物发生反应的部位，决定酶的催化能力*对复合酶：辅助因子或其某部分结构常是活性中心的组成部分

12、3.特点6点：（1）只占酶分子的一小部分，只有活性中心的AA才与底物接触 （2）组成活性中心的AA在一级结构上相距甚远，但在空间结构上非常接近 （3）组成活性中心的必需AA常具易解离基团 （4）活性中心外观上常为一疏水凹穴或裂缝 （5）活性中心具柔性 （6）底物与酶通过弱键结合2.5 酶促反应动力学影响因素：底物浓度*中间络合物学说；温度；PH影响酶的构象，影响酶活性与底物的解离；酶浓度；激活剂；抑制剂三、米氏方程（1），Km可用于表示酶与底物亲和力大小2）Km的意义：a. 当V=1/2 Vmax时，Km=sb. 1/Km越大，亲和力越大c. 同一酶若有几种底物，Km最小的底物为酶的最适底物d

13、. Km是酶的特征常数，与酶浓度无关，但受Ph,温度，离子强度的影响e. 可以推断代谢反应的方向和途径（3）Km的求法 a. v-S作图法 b. 双倒数作图法（米氏方程取倒数） 该法比第一种更精确5.激活剂对酶反应速度的影响 特点：具有选择性；低浓度激活，高浓度抑制6.抑制剂对酶反应速度的影响 *抑制作用：某些物质通过与酶分子上的某些基团（主要是活性中心的基团）结合，使酶活性中心的结构和性质改变，从而使酶活力下降甚至丧失但不引起酶蛋白变性 *抑制剂：对酶的作用有一定的选择性*不可逆抑制作用：（1）概念：抑制剂通过共价键与酶的必需基团结合，使酶活性下降或丧失，不能用透析、超滤等物理方法除去（2）

14、不可逆抑制剂：有机磷化合物：二异丙基氟磷酸，有机磷杀虫剂 作用机理：乙酰胆碱脂酶活性中心的丝氨酸OH，使酶失活，乙酰胆碱大量累积，神经过度兴奋而中毒 解毒：解磷定 其余常见：重金属离子；有机砷，有机汞化合物；氰化物；烷化剂等（3）可逆抑制作用的酶促动力学：A.竞争性： （1）概念：抑制剂与底物竞争酶的活性中心，一旦抑制剂与酶结合，酶不能再与底物结合，从而酶活性下降。 （2）特点：抑制剂与底物结构类似；抑制剂与酶活性中心结合；可通过增大底物浓度或增大酶浓度解除抑制 （3）举例：磺胺药（对氨基苯磺酰胺），细菌体内 作用机理：磺胺药结构与对氨基苯甲酸相似，竞争性抑制FH2合成酶来治病 （4）Vm不变

15、，Km增大 B.非竞争性： （1）概念：酶可同时与底物、抑制剂结合，两者无竞争作用。但一旦形成酶-底物-抑制剂中间物（ESI），则ESI不能进一步分解为产物，从而降低酶活性 （2）特点：抑制剂与底物结构不同；抑制剂与酶活性中心外的基团结合；不能通过增加底物浓度只能通过增加酶浓度解除抑制 （3）Vm减小，Km不变C.反竞争性： （1）概念：抑制剂不与酶结合，只与ES复合物结合。一旦形成ESI，不能进一步分解为产物，从而降低酶活性 （2）特点：抑制剂与底物结构不同；抑制剂不能与游离酶结合；不能通过增加底物浓度只能通过增加酶浓度解除抑制 （3）Vm减小，Km减小四、 酶的作用机理一、专一性:酶只作用

16、于一种或一类底物（1）诱导契合学说：酶靠近可诱导酶发生构象的改变，以利于酶与底物结合并发生催化反应。该学说可解释酶的各种专一性（2）三点契合学说：底物与酶活性中心的结合有3个结合点，只有3个点都匹配时，酶才会催化相应的反应。该学说可解释酶的立体异构专一性二、高效性1.酶催化高效性的机理在于大大降低反应活化能2.影响因素：（1）底物与酶的靠近与定向提高104-105倍 （2）底物的形变与诱导契合（去稳定化作用） （3）共价催化（酶分子中的亲核基团亲核进攻底物中的亲电基团） （4）酸碱催化提高10-100倍（一些AA的侧链基团可起广义酸碱催化 *生理PH下HIS即可酸碱催化又可共价催化，常为活性中

17、心成员之一） （5）金属离子催化Eg：胰凝乳蛋白酶（通过结合底物为反应定向；通过可逆地改变金属离子的氧化态调节氧化还原反应：通过静电稳定或屏蔽负电荷） （6）酶活性部位的疏水性（疏水环境中底物分子与催化基团间的作用力比极性环境强很多）2.7 酶活性的调节酶活力的调节酶催化效率的调节（酶量不变，催化效率低1 高）酶的合成与降解（参蛋白质合成）酶的诱导与阻遏（参基因表达调控）酶原的激活酶的别构效应（别构酶）酶的共价修饰（共价修饰酶）pH、温度、激活剂和抑制剂的调节作用酶量的调节（酶量少1 多）五、酶原的激活1.概念：无活性的酶原（前体）通过激活剂的作用，去掉分子中一段或某几段特殊的肽段，从而转变为

18、有活性的酶的过程。2.举例：胰凝乳蛋白酶3.特点：（1）激活剂常为蛋白质 （2）激活过程不可逆 （3）激活过程伴随酶结构的改变，通过结构的改变形成完整的活性中心4.意义：自我保护六、别构酶1.概念：效应物与酶分子的别构中心与效应物结合，使酶发生构象改变从而调节酶活力的部位结合，诱使酶发生构象的转变，从而影响酶活性中心与底物的结合与催化，从而调节酶活性的效应称为别构效应。具有别构效应的酶叫别构酶。2.名词（1）效应物（别构剂、调节物）： 小分子代谢物或辅因子，常为酶作用的底物或产物。正效应剂（别构激活剂）；负效应剂（别构抑制剂） （2）协同效应：一个效应物与酶的别构中心结合后，对第二个效应物结合

19、的影响。如为有利于后续效应物的结合，称正协同性；反之为负协同性3.特点：（1）均为寡聚酶，有多个亚基，有四级结构 （2）酶分子有2个活性中心，别构和活性 （3）V-S关系不符合米氏方程：正协同为S型，负协同为双曲线型 （4）常位于代谢途径中的第一步或分支点步骤 （5）温和变性可导致别构效应的丧失七、酶的共价修饰1.概念：其他酶对其酶蛋白上的某些AA残基进行可逆的共价修饰（增减基团），使酶在高活和低活形式之间互变，从而调节酶的活性称为酶的共价修饰。有共价修饰效应的酶称为共价修饰酶。2.特点：（1）可逆 （2）修饰过程需另外酶催化 （3）有放大效应3.常见类型：磷酸化与去磷酸化；腺苷酰化去腺苷酰化

20、；尿苷酰化；甲基化；ADP核糖基化八、同工酶1.概念：存在于同一个体的不同组织和器官中，结构和性质不同，但能催化相同的化学反应的一类酶。2.意义：（1）对代谢调节有重要作用 （2）可用于判断组织的代谢情况 （3）血液中同工酶活性的测定可用于疾病的诊断2.8常见辅酶的结构与功能*反馈抑制待整理！第三章 核酸化学3.1 概述一、核酸的功能1.遗传信息的载体：DNA2.遗传信息的传递者：RNA，参与蛋白质合成，通过蛋白质合成将DNA携带的遗传信息表达3.某些RNA有催化功能二、核酸的种类和分布1.种类线性环形双链DNA核酸核糖核酸（RNA）脱氧核糖核酸（DNA）单链DNA ：多为环形（含脱氧核糖）（

21、含核糖）核糖体RNA（ rRNA ）信使RNA （ mRNA ）转移RNA （ tRNA ）其它RNA 2.分布真核生物：DNA主要在线粒体内与组蛋白结合为染色体，少量在线粒体和叶绿体 RNA大部分在胞液，剩余在核液原核生物：DNA、RNA都游离在胞液中三、核酸的化学组成1.元素组成：由C、H、O、N、P组成，P在RNA中占9.5%，DNA中占9.9%，可据此定量测核酸（定磷法）2.分子组成：（1）碱基：嘌呤和嘧啶均可在胺式和亚胺式，酮式和烯醇式间互变，天然状态下胺式、酮式占优势（2）核苷：嘌呤苷均为N9-C1-N糖苷键，2-脱氧；嘧啶多为N1-C1-N糖苷键 核苷中碱基可绕N-苷键旋转，反式

22、构象占优势（3）核苷酸：核酸中戊糖碱基被磷酸酯化（酯化在5C上）生物体内多为5-核苷酸3.2 核酸的结构一、核酸分子中核苷酸的连接和表达方式DNA和RNA 中均以3-5磷酸二酯键相连，链有方向性，书写时单链从5端开始写二、DNA的结构1.一级结构（共价结构、常双链）：DNA分子中4种脱氧核苷酸的排列顺序，代表遗传信息2.Cargaff法则：（1）DNA的碱基组成具有物种特异性（2）无组织器官的差异（3）也不受年龄、营养状况、环境变化的影响（4）A=T,C=G,A+G=C+T3.二级结构：双螺旋结构（1）特点：A.由两条反向平行的脱氧核苷酸链沿同一纵轴右手螺旋形成 B.磷酸与脱氧核糖形成螺旋骨架

23、，碱基在螺旋内部，碱基平面与螺旋垂直 C.双链遵循碱基互补配对原则：A-T,C-G，A+G=C+T D.稳定力：主要为碱基堆积力（包括疏水相互作用和范德华力）；其次是氢键（2）种类：B-DNA：高湿度（92%），天然几乎都是B型 A-DNA：湿度75%，短而粗 Z-DNA：左旋，细而长，大沟几乎消失 回文结构（双链）：正向和反向阅读顺序完全相同，折叠后易形成十字架结构 发夹结构（单链）：一条链的2 个不同区段碱基互配，折叠后已形成发夹结构 H-DNA:三螺旋结构药物设计（使某段基因不能表达）（3）三级结构：A.超螺旋结构（双链环形双螺旋基础上再螺旋形成的致密结构） 负超螺旋：2次右手螺旋，相对

24、松弛，天然环形DNA均为负超螺旋 正超螺旋：右手后再左手 *拓扑异构酶：改变DNA超螺旋状态 B.核小体：染色质的基本结构单位，由组蛋白核心及盘绕在外的DNA构成 串状核小体经螺旋折叠后形成层次更高的染色体三、RNA的结构1.一级结构：RNA分子中核苷酸的排列顺序 特点：常单链；常含稀有碱基；A+G不等于U+C（1）mRNA：真核有5帽子3尾巴；一条只能编码一条多肽链 原核无5帽子3尾巴；一条能编码多条多肽链（2）tRNA：稀有碱基很多2.高级结构：二级结构分子中只存在通过自身回折形成的局部双螺旋（茎环结构）和三级结构（1）mRNA：游离的可产生高级结构，但翻译时解开，否则影响效率（2）tRN

25、A：A.二级结构：三叶草结构在二级结构基础上进一步折叠形成的 AA臂；TC环识别核糖体；二氢尿嘧啶环；反密码环 B.三级结构：倒“L”型（3）rRNA：复杂的茎环结构3.3 核酸的理化性质一、核酸的紫外吸收特性1.特征吸收波长：260nm，可据此测定核酸（紫外吸收法）2.增色效应：核酸变性时紫外吸收增加的现象3.减色效应：变性后复性，紫外吸收恢复原值的现象（由于碱基间氢键键合、碱基堆积）二、核酸的变性与复性1.变性的概念：核酸的双螺旋结构在一定条件下被破坏解链，但一级结构保持不变的现象2.变性的因素：温度（热变性）、酸碱、有机溶剂、变性剂3.变形的特征：黏度、比旋度降低，生物活性丧失，紫外吸收

26、增加4.DNA的热变性发生在很狭窄的温度范围内，又称DNA的溶解：（1）DNA的熔点（Tm）：50%DNA变性时的温度，或DNA变性时，其紫外吸收达到最大增加值一半时的温度（2）影响Tm的因素：G、C含量；DNA均一性；介质中离子浓度（均为正相关）5.DNA复性：变性DNA在适当条件下，其分开的两条链重新缔合为双螺旋结构的过程6.分子杂交：两个不同来源的DNA单链间，或DNA单链与RNA单链间，或RNA单链与RNA单链间通过碱基互补配对形成双链的过程。三、核酸的酶水解核酸分子中的N-糖苷键和磷脂键都能被酸、碱、酶水解水解核酸的酶核糖核酸酶脱氧核糖核酸酶外切酶内切酶*核酸酶都是磷酸二酯酶，切的都

27、是磷脂键1.常见的核酸内切酶：牛胰核糖核酸酶；核糖核酸酶T1;核糖核酸酶T22.常见的核酸外切酶：牛脾磷酸二酯酶；蛇毒磷酸二酯酶3.常见的DNA酶：限制性核酸内切酶专一地作用于DNA双链的特异碱基序列，从此序列处同时切断DNA双链第四章 生物膜1.生物膜的概念:将所有细胞器与其环境分隔开的膜2.功能（4）：细胞和代谢的分隔；物质的跨膜转运；信息的识别与传递；能量的转换3.特点（5）：薄片样结构；电极性；不对称性；流动性（流动镶嵌模型）；选择透性4.流动镶嵌模型：（1）概念：膜脂双分子层构成生物膜基本骨架，膜蛋白通过多种非共价作用和膜脂结合，并以不同方式镶嵌于脂双层中，膜蛋白和膜脂是可运动的。（

28、2）生物膜的流动性为物质的跨膜运输和信号传递提供了结构基础：膜是流动性结构，膜中蛋白质和脂类分子均可在膜表面快速扩散，除非由于特殊作用力而锚泊。 A.膜脂的流动：侧向扩散；跨双层扩散（需酶内翻酶，外翻酶，双向转运酶催化） B.膜蛋白的流动：侧向扩散5.组成：6.物质的跨膜转运（1）大分子物质：胞吞、胞吐（2）小分子物质：*根据转运过程是否需能量分为被动和主动被动转运：顺浓度梯度；转运速率决定于被转运物质的大小、极性及所带电荷（一般反比）*根据是否需要转运蛋白介导，分为简单扩散和促进扩散 A.简单扩散：不需要载体蛋白，转运疏水性物质（氧气、甲烷等）和水 B.促进扩散：需要特定转运蛋白，转运亲水性

29、离子和分子 *转运蛋白均为跨膜蛋白，转运方式有2种： a.通道转运：通过形成跨脂质双层的亲水性孔道，允许特异型离子（Na+,Ka+,Cl-等）顺电学梯度快速穿过膜，不与被转运物质结合b.载体转运：转运蛋白与被转运物质结合，通过一系列构象改变实现跨膜转运*根据被转运物质种类不同，分为单向转运和协同转运 A.单向转运：单方向转运一种物质。如：葡萄糖进入红细胞和肝细胞 B.协同转运：同时转运两种物质，可分为同向共转运和反向共转运红细胞中HCO3-、Cl-的转运主动转运：需要载体蛋白和能量（由ATP、光能及氧化反应释放能量提供），可以逆浓度梯度和电化学梯度浓度梯度和电位梯度的总称转运，可分为一级主动转

30、运和二级主动转运A.一级：直接由ATP水解供能，可转运质子、离子及一些小分子 比如钠钾泵可以催化Na+、Ka+的主动协同转运B.二级：一种物质主动转运所需的能量来自于另一种物质主动转运后产生的电化学梯度 比如Na+和H+一级转运中形成的离子梯度可为其他物质逆浓度梯度转运提供动力 EG:小肠上皮细胞对葡萄糖和氨基酸的摄取；大肠杆菌的乳糖转运蛋白第五章 代谢总论与生物能学一、概念1.代谢：机体中各种化学反应的总称2.代谢途径：完成代谢反应的一系列过程3.中间代谢：代谢途径中的个别环节、步骤二、分类 代谢合成代谢：小分子 大分子分解代谢：大分子 小分子（贮能）（放能）物质代谢能量代谢三、特点（5点）

31、1.方向性：不可逆反应决定代谢途径进行的方向，为代谢途径的重要调控位点2.分解代谢和合成代谢途径不相同3.分解和合成代谢常在细胞不同部位进行：代谢的区域化分布细胞水平是代谢的重要调控方式4.各种代谢途径相互联系，交织成网 5.调节方式灵活、多样（3个水平）：酶水平（分子水平）；代谢的区域划分布（细胞水平）；激素和神经（整体水平）*其余调节方式（1）反馈抑制作用：代谢途径中后面反应的某个产物对催化前面反应的某个酶的抑制作用（2）前馈激活作用：代谢途径中前面反应的某个产物对催化后面反应的某个酶的激活作用（3）相反途径酶的协同控制：2条相反途径协调控制的关键是限速酶的协同调节，一条途径的限速酶被激活

32、，相反途径的限速酶活性受抑制四、生物能学原理1.生物体能量转换遵循热力学定律（第一：能量守恒定律；第二：熵增加定律）2.自由能的概念：某一反应体系中，恒温恒压下体系用来做功的那部分能量，用G表示3.自由能的变化：G = - nFE G：标准自由能变化， n：得失电子数E：标准电极电势差 F：法拉第常数生物化学中，标态下（25，1atm，体系中各物质的浓度均为1mol/L，pH7.0）G0= - nFE0 4. G的意义（<0反应才能自发进行）五、机体中能量的转移和利用1.高能键与高能化合物（1）高能键：在水解反应和基团转移反应中可释放大量能量（Q.>5kcal/mol）的化学键（2

33、）高能化合物：含高能键的化合物 如高能磷酸化合物，高能硫酯化合物，活性甲硫氨酸（SAM，一碳单位载体）2.ATP的结构和水解ATP + H2O ADP + Pi + 7.3kcal/mol （自发进行，不需酶催化）ATP + H2O AMP + PPi + 7.7kcal/mol3.机体中能量转换的方式ATP循环（能量转换的中心环节）（1）产生（3途径）：ADP +Pi ATP 氧化磷酸化（参生物氧化）能源分子氧化分解供能主要途径ADP ATP 底物水平磷酸化其它高能磷酸化合物提供P合成量少，通过高能键转移形成ATP，如磷酸肌酸ADP ATP 光合磷酸化太阳能光合作用（2）去路（2大点）1.提

34、供生物所需能量2.提供活性磷酸基团：合成磷酸肌酸、磷酸精氨酸以贮存高能键； 合成GTP（蛋白质）;UTP（糖原）;CTP（磷脂），通过高能键转移为某些反应供能第六章 生物氧化 一、生物氧化的概念：糖、脂、蛋白质在活细胞内氧化分解最终产生CO2，H2O，并释放能量的过程。二、特点（与体外氧化比较）： 相同：1.本质相同，均为氧还反应 2.都消耗氧气，放出二氧化碳 3.产生能量数相同 不同：1.反应条件温和 2.温度不升高 3.终产物二氧化碳是通过脱羧而不是C,O直接结合；终产物水是通过呼吸链传递形成而不是H,O直接化合 4.能量逐步释放。 5.产生的能量以ATP形式贮存三、类型1.根据氧化过程是

35、否通过呼吸链分为线粒体氧化体系和非线粒体氧化体系氧化的目的不是产生ATP，而是使某些物质活化或解除某些物质的毒性四、呼吸链1.概念：生物氧化过程中，代谢物分子脱下的H和电子经过线粒体内膜上一系列传递体的传递，最终将电子传递给氧，使氧激活并与H+生成H2O的全部体系，也称电子传递链2.成员：由存在于线粒体内膜上的一些酶和传递体构成酶：NADH脱氢酶；琥珀酸脱氢酶传递体：NAD+；FMN和FAD；铁硫蛋白含铁硫中心；辅酶Q；细胞色素类以血红素为辅基 *递氢体都是递电子体；铁硫蛋白、细胞色素类为递电子体3.组成及排列顺序：（1）NADH脱氢酶复合物（复合体I） *含铁硫蛋白（N-2）作用：将NADH+H+的电子传递给CoQ，并转移出4个H+（2）琥珀酸-CoQ还原酶复合物（复合体II） 作用：将电子从FADH2传递给CoQ（3）细胞色素bc1复合物（复合体III）作用：一对电子经过复合体III传递转运出2个H+（4）细胞色素c：内膜上的一种膜蛋白，在III、IV间起电子传递作用（5）细胞色素氧化酶复