第四章蛋白质

1、第四章第四章 蛋白质（蛋白质（Protein） 主讲教师：杨剑婷主讲教师：杨剑婷教学目标教学目标 1、了解蛋白质的组成、结构和分类；、了解蛋白质的组成、结构和分类； 2、掌握食品中蛋白质的功能性质及加工对、掌握食品中蛋白质的功能性质及加工对 其影响。其影响。重点难点重点难点 重点：蛋白质的功能性质重点：蛋白质的功能性质; 难点：加工对蛋白质功能性质和营养价值的难点：加工对蛋白质功能性质和营养价值的 影响。影响。 基本内容基本内容 1、概述；、概述； 2、食品中蛋白质的功能性质；、食品中蛋白质的功能性质； 3、食品加工对蛋白质功能性质和营养食品加工对蛋白质功能性质和营养 价值的影响。价值的影响。

2、第一节第一节 概述概述一、蛋白质的组成和分类（一、蛋白质的组成和分类（Classification）根据蛋白质分子的形状划分根据蛋白质分子的形状划分（20世纪世纪30-40年代形成）年代形成）F球状蛋白质球状蛋白质 (Globular protein)F纤维状蛋白纤维状蛋白(Fibrous protein) 根据化学组成划分根据化学组成划分（20世纪世纪50-60年年 代分类方法）代分类方法）F 简单蛋白质（简单蛋白质（Simple proteins） F 结合蛋白（结合蛋白（Conjugated proteins） F 衍生蛋白质（衍生蛋白质（Derived proteins） 单纯蛋白质单

3、纯蛋白质:根据理化性质及来源分为清蛋白（又根据理化性质及来源分为清蛋白（又名白蛋白，名白蛋白，albumin）、球蛋白（）、球蛋白（globulin）、谷蛋）、谷蛋白（白（glutelin）、醇溶谷蛋白（）、醇溶谷蛋白（prolamine）、精蛋）、精蛋白（白（protamine）、组蛋白（）、组蛋白（histone）、硬蛋白）、硬蛋白（scleroprotein）等。）等。 结合蛋白结合蛋白:按其辅基的不同分为核蛋白按其辅基的不同分为核蛋白（nucleoprotein）、磷蛋白（）、磷蛋白（phosphoprotein）、）、金属蛋白（金属蛋白（metalloprotein）、色蛋白）、色蛋

4、白（chromoprotein）等。）等。 根据功能划分根据功能划分F 活性蛋白质活性蛋白质 (Active protein) :具有生物活性的蛋具有生物活性的蛋白质白质（如酶、激素蛋白质、运输和贮存蛋白质、（如酶、激素蛋白质、运输和贮存蛋白质、运动蛋白质、受体蛋白质、膜蛋白质等）运动蛋白质、受体蛋白质、膜蛋白质等） 活性多肽与活性蛋白质是指具有清除自由基，提活性多肽与活性蛋白质是指具有清除自由基，提高机体免疫能力，延缓衰老，降低血压等特殊功能的活高机体免疫能力，延缓衰老，降低血压等特殊功能的活性肽与蛋白质，如谷胱甘肽，降血压肽，免疫球蛋白等。性肽与蛋白质，如谷胱甘肽，降血压肽，免疫球蛋白等。

5、F 非活性蛋白质（非活性蛋白质（Passive protein）支撑或保护作用支撑或保护作用的蛋白质的蛋白质 （如胶原、角蛋白、网状蛋白质等）（如胶原、角蛋白、网状蛋白质等）活性蛋白质活性蛋白质非活性蛋白质非活性蛋白质胶原蛋白胶原蛋白弹性蛋白弹性蛋白 蛋白质为生物高分子物质之一，具有三维空间蛋白质为生物高分子物质之一，具有三维空间结构，因而执行复杂的生物学功能。蛋白质结结构，因而执行复杂的生物学功能。蛋白质结构与功能之间的关系非常密切。在研究中，构与功能之间的关系非常密切。在研究中，一一般将蛋白质分子的结构分为一级结构与空间结般将蛋白质分子的结构分为一级结构与空间结构两类。构两类。 蛋白质的空

6、间结构就是指蛋白质的二级、三级蛋白质的空间结构就是指蛋白质的二级、三级和四级结构。和四级结构。 二、稳定蛋白质结构的作用力二、稳定蛋白质结构的作用力蛋白质的结构蛋白质的结构一级结构（一级结构（Primary structure） 1969年国际纯粹与应用化学联合会年国际纯粹与应用化学联合会（IUPAC）定义为：一级结构是肽链中氨）定义为：一级结构是肽链中氨基酸的顺序。基酸的顺序。 二级结构（二级结构（Secondary structure） 蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式。蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式。(主链上原子的主链上原子的空间排列空间排列) - helix- pleated she

7、et- turna-Helix -pleated sheets - turn 三级结构（三级结构（Tertiary structure ） 1969年年IUPAC定义为：三级结构包括蛋定义为：三级结构包括蛋白质分子主链和侧链所有原子或原子团的空白质分子主链和侧链所有原子或原子团的空间排布关系，但不讨论亚基间或分子间的排间排布关系，但不讨论亚基间或分子间的排布关系。布关系。 四级结构（四级结构（Quaternary structure） 在三级结构的基础上，两条或多条肽链在三级结构的基础上，两条或多条肽链以特殊方式结合成有活性的蛋白质。以特殊方式结合成有活性的蛋白质。 具有二条或二条以上独立三级

8、结构的多肽链组具有二条或二条以上独立三级结构的多肽链组成的蛋白质，其多肽链间通过次级键相互组合成的蛋白质，其多肽链间通过次级键相互组合而形成的空间结构称为蛋白质的而形成的空间结构称为蛋白质的四级结构四级结构。 每个具有独立三级结构的多肽链单位称为每个具有独立三级结构的多肽链单位称为亚基亚基（subunitsubunit）。）。 四级结构实际上是指亚基的立体排布、相互作四级结构实际上是指亚基的立体排布、相互作用及接触部位的布局。用及接触部位的布局。 亚基之间不含共价键，亚基间次级键的结合比亚基之间不含共价键，亚基间次级键的结合比二、三级结构疏松，因此在一定的条件下，四二、三级结构疏松，因此在一定

9、的条件下，四级结构的蛋白质可分离为其组成的亚基，而亚级结构的蛋白质可分离为其组成的亚基，而亚基本身构象仍可不变。基本身构象仍可不变。 Super-secondary structure Structural domain 稳定蛋白质结构的作用力稳定蛋白质结构的作用力 空间相互作用（空间相互作用（Steric interaction） 范得华相互作用（范得华相互作用（Van der wals structure） 氢键（氢键（Hydrogen bond） 静电相互作用（静电相互作用（Electrostatic forces） 疏水相互作用（疏水相互作用（Hydrophobic interacti

10、on） 二硫键（二硫键（Disulfide bond） 金属离子（金属离子（Metal ion） 构型：构型：指一个不对称的化合物中不对称中指一个不对称的化合物中不对称中心上几个原子或基团的空间排布方式。构型心上几个原子或基团的空间排布方式。构型转换牵涉及共价键的形成或破坏转换牵涉及共价键的形成或破坏 构象：构象：指一个分子结构中一切原子绕共价指一个分子结构中一切原子绕共价单键旋转时产生的不同空间排列方式。构象单键旋转时产生的不同空间排列方式。构象转变不涉及共价键的形成或破坏。转变不涉及共价键的形成或破坏。蛋白质的变性作用（蛋白质的变性作用（Denaturation） 变性变性: :因环境因素

11、的影响，蛋白因环境因素的影响，蛋白质分子的天然构象遭到破坏，而质分子的天然构象遭到破坏，而使其理化性质发生改变，乃至生使其理化性质发生改变，乃至生物功能丧失的过程物功能丧失的过程. . 复性复性 变性仅涉及到二级、三级和四级结构的变性仅涉及到二级、三级和四级结构的变化，而不破坏一级结构的肽链。变化，而不破坏一级结构的肽链。变性的实质变性的实质: : 天然蛋白质分子从有序而紧密的结天然蛋白质分子从有序而紧密的结构变为松散而无序的结构构变为松散而无序的结构引起蛋白质变性的因素（引起蛋白质变性的因素（Factors） 物理因素（物理因素（Physical factors） 温度、机械作用（温度、机械

12、作用（Mechanical stress）、辐射）、辐射（Radiation）、液压（）、液压（Liquid press）、界面变性等。）、界面变性等。化学因素（化学因素（Chemical factors） pH、有机溶剂（、有机溶剂（Organic solvent） 、表面活性剂、表面活性剂（Surface active agent） 、金属离子。、金属离子。 温度与蛋白质变性：温度与蛋白质变性： 热变性蛋白质表观呈现出形变；热变性蛋白质表观呈现出形变； 变性的温度系数为变性的温度系数为600左右：高温瞬时杀菌的左右：高温瞬时杀菌的应用；应用； 疏水氨基酸含量越高，越耐热；疏水氨基酸含量越高

13、，越耐热； 糖、盐等能提高其热变性温度；糖、盐等能提高其热变性温度； 低温：冷诱导变性。低温：冷诱导变性。流体静压与变性：流体静压与变性：25/100-120MPa/100-120MPa大多数蛋白质会发生变性；原大多数蛋白质会发生变性；原因是压力压紧了蛋白质孔隙、细胞膜破裂因是压力压紧了蛋白质孔隙、细胞膜破裂好处：能杀菌、不破坏蛋白质中必需氨基酸或天好处：能杀菌、不破坏蛋白质中必需氨基酸或天然色泽与风味，不形成有害物质；然色泽与风味，不形成有害物质；应用：静压杀菌、牛肉嫩化处理应用：静压杀菌、牛肉嫩化处理第二节第二节 食品中蛋白质的功能性质食品中蛋白质的功能性质（Functionality）

14、蛋白质功能性质蛋白质功能性质是指在食品加工、是指在食品加工、保藏、制备和消费期间影响蛋白质在食保藏、制备和消费期间影响蛋白质在食品体系中性能的物理性质和化学性质。品体系中性能的物理性质和化学性质。功能性质功能性质水合性质水合性质Hydration properties 结构性质结构性质Structure properties 表面性质表面性质Surface properties 水合性质水合性质：吸水性、保水性、溶胀性、：吸水性、保水性、溶胀性、黏着性、溶解度、水分散性、粘度等黏着性、溶解度、水分散性、粘度等 表面性质表面性质：乳化性、起泡性、成膜性、：乳化性、起泡性、成膜性、吸收气味吸收气味

15、 结构性质结构性质：弹性、凝胶性、质构性等：弹性、凝胶性、质构性等 感官性质感官性质：色泽、气味、味道、适口性、：色泽、气味、味道、适口性、咀嚼性、爽滑度、浑浊度等咀嚼性、爽滑度、浑浊度等1、蛋白质的水合性质、蛋白质的水合性质 蛋白质和水通过肽键、氨基酸侧链与水分子发生蛋白质和水通过肽键、氨基酸侧链与水分子发生 相互作用。相互作用。 水合过程水合过程:首先形成首先形成 化合水和单层吸附水，化合水和单层吸附水， 然后发生多层吸附，然后发生多层吸附， 进一步与疏水基团作用。进一步与疏水基团作用。蛋白质的持水能力：蛋白质的持水能力：蛋白质吸水并保留在蛋白质蛋白质吸水并保留在蛋白质组织中的能力。包括结

16、合水、吸附水和体相水的组织中的能力。包括结合水、吸附水和体相水的总和。总和。蛋白质结合水的能力：蛋白质结合水的能力：干蛋白粉与相对湿度为干蛋白粉与相对湿度为90%-95%90%-95%的水蒸气达到平衡时，每克蛋白质所结的水蒸气达到平衡时，每克蛋白质所结的水的克数。的水的克数。蛋白质中基团结合水的能力：蛋白质中基团结合水的能力：带电基团带电基团 不带电不带电基团基团 非极性基团。非极性基团。影响蛋白质吸水量的因素：影响蛋白质吸水量的因素： 蛋白质浓度：蛋白质浓度：正相关正相关 PHPH：等电点时最低水化作用等电点时最低水化作用 温度：温度：变性温度之前，随温度升高结合水量增变性温度之前，随温度升

17、高结合水量增加；变性后蛋白质因分子内部的肽键和极性基加；变性后蛋白质因分子内部的肽键和极性基团暴露，使结合水的能力增加团暴露，使结合水的能力增加 盐：盐：低浓度盐发生（低浓度盐发生（0.2mol/L0.2mol/L）盐溶作用、）盐溶作用、高浓度盐发生盐析作用高浓度盐发生盐析作用 食品加工中的应用：食品加工中的应用：肉糜的多汁性、肉的嫩度、肉糜的多汁性、肉的嫩度、焙烤食品的质构、凝胶食物的质地等。焙烤食品的质构、凝胶食物的质地等。2、溶解度、溶解度（Solubility） 凝胶、乳化和起泡作用的前提。受溶解度影响最凝胶、乳化和起泡作用的前提。受溶解度影响最大的功能性质有大的功能性质有增稠、起泡、

18、乳化增稠、起泡、乳化和和胶凝作用。胶凝作用。 蛋白质的溶解度：蛋白质的溶解度：蛋白质蛋白质-蛋白质、蛋白质蛋白质、蛋白质-水之水之间的平衡。间的平衡。 本质：本质：疏水和离子的相互作用。疏水和离子的相互作用。 分类：分类：白蛋白白蛋白(PH6.6水水)、球蛋白（、球蛋白（PH7.0盐）、盐）、谷蛋白（谷蛋白（PH2酸、酸、12碱）、醇溶蛋白（碱）、醇溶蛋白（70%乙醇）乙醇）影响因素：影响因素： PH：蛋白质在等电点时溶解度最小。疏水基蛋白质在等电点时溶解度最小。疏水基团暴露导致蛋白质分子缺乏静电斥力而凝聚、团暴露导致蛋白质分子缺乏静电斥力而凝聚、水合膜破坏。（案例：水合膜破坏。（案例：p12

19、9-图图5-2） 盐类：盐类：低浓度（低浓度（0.1-1mol/L）正相关、高浓）正相关、高浓度（大于度（大于1mol/L）负相关。）负相关。 温度：温度：0-40 正相关（疏水性蛋白质例外）、正相关（疏水性蛋白质例外）、高于高于40 负相关。负相关。 有机溶剂：有机溶剂：降低溶剂的介电常数，是的蛋白质降低溶剂的介电常数，是的蛋白质分子间的静电斥力减弱，分子间相互作用力增分子间的静电斥力减弱，分子间相互作用力增加，蛋白质凝聚沉淀。加，蛋白质凝聚沉淀。 应用：应用：去除或提取蛋白质去除或提取蛋白质讨论讨论123456图5 白果蛋白液的DEAE-Cellulose 52 洗脱曲线白果蛋白的白果蛋白

20、的分离分离3、黏度（、黏度（Viscosity）黏度：黏度：对流动的阻力。用粘度系数来反应。对流动的阻力。用粘度系数来反应。大多数亲水性溶液的分散体系、乳浊液、糊状大多数亲水性溶液的分散体系、乳浊液、糊状物或凝胶不具物或凝胶不具牛顿流体牛顿流体的性质，它们的黏度的性质，它们的黏度系数（系数（）值随剪切速度（）值随剪切速度（r）的加快而减小。）的加快而减小。此现象称此现象称假塑或剪切稀释（假塑或剪切稀释（Shear thing）。 剪切稀释的机理（剪切稀释的机理（原因）原因）分子在流动的方向逐步定向，摩擦力减小分子在流动的方向逐步定向，摩擦力减小（分子定向）水合球在流动方向上变形（线型）（水合球

21、在流动方向上变形（线型）（流动中变形）氢键和其他弱键断裂导致蛋白质的聚集体和氢键和其他弱键断裂导致蛋白质的聚集体和网络结构解离（网络结构解离（非共价键断裂使蛋白质间相互作用减小）触变性：触变性：当剪切力停止后，分子重新形成网络当剪切力停止后，分子重新形成网络而粘度恢复甚至增大。而粘度恢复甚至增大。案例：案例：大豆蛋白离析物和乳清蛋白浓缩物的体大豆蛋白离析物和乳清蛋白浓缩物的体系，是触变体系。系，是触变体系。 食品在用泵输送、混合、加热、冷却和食品在用泵输送、混合、加热、冷却和喷雾干燥等加工过程中，蛋白质体系的粘度喷雾干燥等加工过程中，蛋白质体系的粘度涉及到热和质量的转移，是流体食品加工中涉及到

22、热和质量的转移，是流体食品加工中必须考虑的重要功能性质。必须考虑的重要功能性质。 影响黏度的因素：影响黏度的因素：蛋白质分子的固有特性：蛋白质分子的固有特性：蛋白质蛋白质- -溶剂作用溶剂作用蛋白质蛋白质- -蛋白质作用蛋白质作用需要蛋白质粘度和溶解度的食品需要蛋白质粘度和溶解度的食品 水溶性蛋白质饮料水溶性蛋白质饮料 液态奶液态奶 肉汤肉汤 肉卤肉卤 凉拌菜调料凉拌菜调料 稀奶油稀奶油4、胶凝作用（、胶凝作用（Gelation） 缔合（缔合（Association） 聚合（集）（聚合（集）（Polymerization） 沉淀（沉淀（Precipitation） 絮凝（絮凝（Floccula

23、tion） 凝结（凝结（Coagultion） P130 胶凝胶凝是指变性的蛋白质分子凝集形成一种是指变性的蛋白质分子凝集形成一种有序的蛋白质网络的过程。有序的蛋白质网络的过程。 凝胶：凝胶：蛋白质胶凝后的产物蛋白质胶凝后的产物 具有三维结构，可以容纳其他成分和物质具有三维结构，可以容纳其他成分和物质 固态粘弹性凝胶，增稠、提高吸水性、颗粒粘结、乳固态粘弹性凝胶，增稠、提高吸水性、颗粒粘结、乳状液或泡沫的稳定性。状液或泡沫的稳定性。 能保持能保持10g水水/g蛋白质，物理截留，一般不易挤出。蛋白质，物理截留，一般不易挤出。 凝胶的结构的结构方式：串形有序聚集（透明或半透凝胶的结构的结构方式：串

24、形有序聚集（透明或半透明，如血清蛋白、卵白蛋白、大豆球蛋白等）、自由明，如血清蛋白、卵白蛋白、大豆球蛋白等）、自由聚集（不透明，如肌浆球蛋白、乳清蛋白、聚集（不透明，如肌浆球蛋白、乳清蛋白、-乳球蛋乳球蛋白等）白等） 形成凝胶的适宜形成凝胶的适宜PH为为7-8凝胶类型凝胶类型 加热后冷却产生的凝胶加热后冷却产生的凝胶 加热条件下产生的凝胶加热条件下产生的凝胶 由钙盐等二价金属形成的凝胶由钙盐等二价金属形成的凝胶 不加热部分水解或不加热部分水解或pH调整到等电点产调整到等电点产 生的凝胶生的凝胶凝胶的结构类型凝胶的结构类型 肽链的有序串形聚集排列方式：凝胶是透明或肽链的有序串形聚集排列方式：凝胶

25、是透明或半透明，如血清蛋白、卵白蛋白、大豆球蛋白半透明，如血清蛋白、卵白蛋白、大豆球蛋白等等 肽链的自由聚集排列方式：凝胶是不透明的，肽链的自由聚集排列方式：凝胶是不透明的，如乳清蛋白、如乳清蛋白、 - -乳球蛋白等乳球蛋白等 一般食品中，这两种凝胶都存在一般食品中，这两种凝胶都存在5、组织化、组织化 植物蛋白：球状结构，加工性能差植物蛋白：球状结构，加工性能差 组织化：蛋白质从球状转变为纤维状结构，组织化：蛋白质从球状转变为纤维状结构，使其有了肉类的口感使其有了肉类的口感 两种方式：纺纤维组织化、挤压组织化两种方式：纺纤维组织化、挤压组织化图图 大豆分离蛋白的生产流程大豆分离蛋白的生产流程（

26、1）纺纤维组织化）纺纤维组织化 成丝法组织化成丝法组织化 高浓度大豆分离蛋白溶液的高浓度大豆分离蛋白溶液的pH12-13pH12-13，溶液浓，溶液浓度升高到度升高到50-100Pa.s,50-100Pa.s,蛋白质变性，碱诱导蛋白蛋白质变性，碱诱导蛋白质发生交联反应质发生交联反应高浓度的胶状物通过喷丝高浓度的胶状物通过喷丝板板通过通过pH2.5pH2.5的盐水（的盐水（10%NaCl10%NaCl）被固）被固定定滚筒压延和拉伸增加强度滚筒压延和拉伸增加强度水洗多余水洗多余的酸和碱的酸和碱热稳定性和风味改性。热稳定性和风味改性。（2）挤压组织化）挤压组织化 组织化蛋白，也叫膨化蛋白组织化蛋白，

27、也叫膨化蛋白 脱脂大豆粉或大豆浓缩蛋白浓缩到水分脱脂大豆粉或大豆浓缩蛋白浓缩到水分20-20-25%25%混合添加剂混合添加剂进入挤压机进入挤压机加热加热150-180 150-180 、3-4MPa3-4MPa高速剪切高速剪切挤出挤压挤出挤压机机压力突然释放、水分快速蒸发压力突然释放、水分快速蒸发高度高度膨胀、干燥多空结构。膨胀、干燥多空结构。 应用：碎肉制品、肉制品类似物、仿真肉应用：碎肉制品、肉制品类似物、仿真肉 例子：例子：6、面团的形成、面团的形成 面团：面团：捏合小麦面粉与水比例为捏合小麦面粉与水比例为3:1时，形成具时，形成具有黏弹性的面团有黏弹性的面团蛋白质：蛋白质：与面团的特

28、性和性质直接相关。其中与面团的特性和性质直接相关。其中20%为可溶性蛋白，与对面团形成的几乎无贡献；为可溶性蛋白，与对面团形成的几乎无贡献；80%的不可溶蛋白为面筋蛋白的不可溶蛋白为面筋蛋白面筋蛋白：面筋蛋白：小麦的主要贮藏蛋白质。麦谷蛋白和小麦的主要贮藏蛋白质。麦谷蛋白和麦醇溶蛋白组成。在发酵期间能形成截留气体的麦醇溶蛋白组成。在发酵期间能形成截留气体的黏弹面团。黏弹面团。面团形成基础：面团形成基础： 面筋蛋白：面筋蛋白：富含谷氨酰胺、脯氨酸等，易形成富含谷氨酰胺、脯氨酸等，易形成氢键，具有强大的吸水能力；二硫键产生坚韧氢键，具有强大的吸水能力；二硫键产生坚韧性；非极性氨基酸促进聚合作用、粘

29、弹性和脂性；非极性氨基酸促进聚合作用、粘弹性和脂肪结合肪结合 麦醇溶蛋白：麦醇溶蛋白：粘性、延展性，无弹性粘性、延展性，无弹性 麦谷蛋白：麦谷蛋白：弹性，无粘性、延展性弹性，无粘性、延展性面筋蛋白中的氨基酸特点面筋蛋白中的氨基酸特点 赖氨酸、精氨酸、谷氨酸、天冬氨酸残基少，不赖氨酸、精氨酸、谷氨酸、天冬氨酸残基少，不到到10%10%：低溶解度低溶解度 谷氨酸谷氨酸+ +谷氨酰胺、脯氨酸残基占总数的谷氨酰胺、脯氨酸残基占总数的50%50%以上：以上：具有强大的吸水能力具有强大的吸水能力 疏水氨基酸：疏水氨基酸：30%30%左右，面筋通过疏水相互作用左右，面筋通过疏水相互作用形成蛋白质聚集体并结合

30、脂类物质和其他非极性形成蛋白质聚集体并结合脂类物质和其他非极性物质。物质。 胱氨酸和半胱氨酸残基：胱氨酸和半胱氨酸残基：2-3%2-3%，-SH-SH和和-S-S-S-S-交换反交换反应，线状聚合物的形成，进而通过氢键、疏水缔应，线状聚合物的形成，进而通过氢键、疏水缔合和二硫交联形成了能截留气体的似片状的膜。合和二硫交联形成了能截留气体的似片状的膜。 面团的形成过程：面团的形成过程：p132 面粉和水混合并被揉搓时，面筋蛋白开始水化、面粉和水混合并被揉搓时，面筋蛋白开始水化、定向排列和部分展开，促进了分子内和分子间定向排列和部分展开，促进了分子内和分子间二硫键的交换反应及增强了疏水的相互作用；

31、二硫键的交换反应及增强了疏水的相互作用； 当最初面筋蛋白质颗粒变成薄膜时，二硫键也当最初面筋蛋白质颗粒变成薄膜时，二硫键也使水化面筋形成了粘弹性的三维蛋白质网络，使水化面筋形成了粘弹性的三维蛋白质网络，于是便起到了截留淀粉粒和其他面粉成分的作于是便起到了截留淀粉粒和其他面粉成分的作用。用。 面筋蛋白在水化揉搓过程中网络的形成可通过面筋蛋白在水化揉搓过程中网络的形成可通过加入半胱氨酸、加入半胱氨酸、偏偏亚硫酸氢盐等还原剂破坏二亚硫酸氢盐等还原剂破坏二硫键、加入溴酸盐等氧化剂促使二硫键形成，硫键、加入溴酸盐等氧化剂促使二硫键形成，从而降低了面团的粘弹性或促进粘弹性而得到从而降低了面团的粘弹性或促进

32、粘弹性而得到证明。证明。7、乳化性质（、乳化性质（Emulsifying properties） 两性物质，能自发地迁移到水两性物质，能自发地迁移到水- -气界面或者水气界面或者水- -油界面。在界面形成蛋白质吸附层，祈祷稳定油界面。在界面形成蛋白质吸附层，祈祷稳定乳浊剂的作用。乳浊剂的作用。 脂肪球脂肪球“膜膜”：三酰甘油、磷脂、不溶性脂蛋：三酰甘油、磷脂、不溶性脂蛋白、可溶性蛋白的连续吸附层。白、可溶性蛋白的连续吸附层。 乳化容量乳化容量(能力能力)（Emulsion capacity, EC）：）：在乳状液在乳状液相转变前每克蛋白质所能乳化的油的体积（相转变前每克蛋白质所能乳化的油的体积

33、（mL） 乳浊液稳定性（乳浊液稳定性（Emulsion stability, ES）：）：乳状液形成乳状液形成后，测量乳状液的最初体积，然后在低速离心或静置后，测量乳状液的最初体积，然后在低速离心或静置状态下放几小时后再测定乳状液中水未分离的最终体状态下放几小时后再测定乳状液中水未分离的最终体积，则乳状液的稳定性积，则乳状液的稳定性(ES)为：为：ES=乳状液的最终体积乳状液的最终体积/乳状液的最初体积乳状液的最初体积100% 乳化活性指数乳化活性指数（Emulsion activity index, EAI）：）：单位单位质量蛋白质所产生的界面面积质量蛋白质所产生的界面面积,m2/g 反映蛋

34、白质乳化活性的大小反映蛋白质乳化活性的大小乳化性能的评价指标（乳化性能的评价指标（p134）影响乳化作用的因素：影响乳化作用的因素：（1 1） PrPr的种类的种类 球蛋白（如血清蛋白、乳清蛋白）具有很稳定的球蛋白（如血清蛋白、乳清蛋白）具有很稳定的结构和很强的亲水性，故不是很好的乳化剂；结构和很强的亲水性，故不是很好的乳化剂； 酪蛋白由于其无规则卷曲的结构特点及肽链上的酪蛋白由于其无规则卷曲的结构特点及肽链上的高度亲水区域和高度疏水区域是很好的乳化剂。高度亲水区域和高度疏水区域是很好的乳化剂。 大豆蛋白离析物、肉和鱼肉蛋白质等也是很好的大豆蛋白离析物、肉和鱼肉蛋白质等也是很好的乳化剂。乳化剂

35、。（2 2） 蛋白质的溶解度蛋白质的溶解度 与其乳化性质呈正相关。一般来讲，蛋白质的与其乳化性质呈正相关。一般来讲，蛋白质的溶解性有利于蛋白质的乳化性，如肉糜中有溶解性有利于蛋白质的乳化性，如肉糜中有NaClNaCl存在时（存在时（0.50.51M1M）可提高蛋白质的乳化）可提高蛋白质的乳化容量。容量。 不溶性蛋白质对乳化作用的贡献很小，但不溶不溶性蛋白质对乳化作用的贡献很小，但不溶性蛋白质颗粒常常能够在已经形成的乳状液中性蛋白质颗粒常常能够在已经形成的乳状液中起到加强稳定作用。起到加强稳定作用。（3 3）pHpH对乳化作用的影响对乳化作用的影响 pHpH影响由蛋白质稳定的乳状液的形成和稳定，

36、因蛋白影响由蛋白质稳定的乳状液的形成和稳定，因蛋白质种类的不同而不同。质种类的不同而不同。在等电点具有高溶解度的蛋白质在等电点具有高溶解度的蛋白质（例如血清清蛋白、（例如血清清蛋白、明胶和蛋清蛋白）明胶和蛋清蛋白）在此在此pHpH具有最高乳化活力和乳化能具有最高乳化活力和乳化能力力。 大多数食品蛋白质（酪蛋白、商品乳清蛋白、肉蛋白、大多数食品蛋白质（酪蛋白、商品乳清蛋白、肉蛋白、大豆蛋白、花生蛋白、牛血清蛋白和肌纤维蛋白）大豆蛋白、花生蛋白、牛血清蛋白和肌纤维蛋白）在在远离它们的等电点远离它们的等电点pHpH时可能是有效的乳化剂时可能是有效的乳化剂。因为此。因为此时氨基酸侧链的离解，产生了有利

37、于乳浊液稳定的静时氨基酸侧链的离解，产生了有利于乳浊液稳定的静电斥力，避免了液滴的聚集同时还有利于蛋白质的溶电斥力，避免了液滴的聚集同时还有利于蛋白质的溶解。解。（4 4）加热）加热 加热会降低吸附在界面上蛋白质膜的粘度，因加热会降低吸附在界面上蛋白质膜的粘度，因而降低乳浊液的稳定性而降低乳浊液的稳定性 但是如果加热蛋白质产生了胶凝作用就能提高但是如果加热蛋白质产生了胶凝作用就能提高其粘度和硬度，提高乳浊液的稳定性。其粘度和硬度，提高乳浊液的稳定性。（5 5）表面活性剂）表面活性剂加入小分子的表面活性剂，如磷脂和甘油一酰酯加入小分子的表面活性剂，如磷脂和甘油一酰酯等，它们与蛋白质竞争地吸附在界

38、面上，从而等，它们与蛋白质竞争地吸附在界面上，从而降低了蛋白质膜的硬度和削弱了使蛋白质保留降低了蛋白质膜的硬度和削弱了使蛋白质保留在界面上的作用力，也使蛋白质的乳化性能下在界面上的作用力，也使蛋白质的乳化性能下降。降。8、发泡性质（、发泡性质（Forming） 棉花糖棉花糖（1）蛋白质的起泡性质）蛋白质的起泡性质 是指蛋白质在汽是指蛋白质在汽-液界面形成坚韧的薄膜使液界面形成坚韧的薄膜使大量气泡并入和稳定的能力。大量气泡并入和稳定的能力。液膜和气泡间的界面上吸附着表面活性剂，液膜和气泡间的界面上吸附着表面活性剂，起着降低表面张力和稳定气泡的作用。起着降低表面张力和稳定气泡的作用。（2）蛋白质能

39、作为发泡剂的决定因素）蛋白质能作为发泡剂的决定因素 主要决定于蛋白质的主要决定于蛋白质的表面活性表面活性和和成膜性。成膜性。 例如鸡蛋清中的水溶性蛋白质在鸡蛋液搅打时例如鸡蛋清中的水溶性蛋白质在鸡蛋液搅打时可被吸附到气泡表面来降低表面张力，又因为可被吸附到气泡表面来降低表面张力，又因为搅打过程中的变性，逐渐凝固在气液界面间形搅打过程中的变性，逐渐凝固在气液界面间形成有一定刚性和弹性的薄膜，从而使泡沫稳定。成有一定刚性和弹性的薄膜，从而使泡沫稳定。有效的起泡剂必须满足：有效的起泡剂必须满足： 快速吸附至气快速吸附至气-水界面水界面 易于在界面上展开和重排易于在界面上展开和重排 通过分子间相互作用

40、形成粘合性膜通过分子间相互作用形成粘合性膜（3）典型的食品泡沫的要求：）典型的食品泡沫的要求： 含有大量气体。含有大量气体。 在气相和连续相之间要有较大的表面积。在气相和连续相之间要有较大的表面积。 溶质的浓度在表面高。溶质的浓度在表面高。 要有能涨大，且具有刚性或半刚性并有弹性的膜或要有能涨大，且具有刚性或半刚性并有弹性的膜或壁。壁。 有可反射的光，所以看起来不透明。有可反射的光，所以看起来不透明。（4）形成泡沫的方法：）形成泡沫的方法：将气体通过一个多孔分配器鼓入低浓度蛋白质溶液将气体通过一个多孔分配器鼓入低浓度蛋白质溶液中产生泡沫。中产生泡沫。在有大量气体存在的条件下，通过打擦或振荡蛋白

41、在有大量气体存在的条件下，通过打擦或振荡蛋白质溶液而产生泡沫。质溶液而产生泡沫。将高压气体通入蛋白质溶液，突然减压，气体膨胀将高压气体通入蛋白质溶液，突然减压，气体膨胀形成泡沫。形成泡沫。泡沫形成过程中，蛋白质首先向气泡沫形成过程中，蛋白质首先向气-液界面上迅速液界面上迅速扩散并吸附，进入界面后再进行分子结构重排，扩散并吸附，进入界面后再进行分子结构重排，蛋蛋白质的扩散过程是一个决定因素。白质的扩散过程是一个决定因素。影响泡沫形成和稳定性的因素影响泡沫形成和稳定性的因素 蛋白质溶解度：蛋白质溶解度：溶解性好，起泡能力强；溶解性好，起泡能力强；不溶性蛋白质可稳定气泡不溶性蛋白质可稳定气泡 蛋白质

42、浓度：蛋白质浓度：当蛋白质在初始液相中浓度当蛋白质在初始液相中浓度大于大于2%-8%时，气泡达到最大膨胀度。当时，气泡达到最大膨胀度。当浓度浓度10%时，产生气泡小，泡沫较硬时，产生气泡小，泡沫较硬 盐：盐：NaCl提高起泡能力但降低稳定性；提高起泡能力但降低稳定性；Ca2+可改进泡沫的稳定性可改进泡沫的稳定性糖：糖：可提高粘度，稳定气泡可提高粘度，稳定气泡脂类：脂类：低浓度损害起泡性质低浓度损害起泡性质热处理：热处理：适度热处理可以改进起泡性质，适度热处理可以改进起泡性质，但稳定性可能会降低但稳定性可能会降低 搅拌时间和强度搅拌时间和强度 过分激烈地搅拌会导致泡沫稳定性过分激烈地搅拌会导致泡

43、沫稳定性降低。例如，鸡蛋清搅打降低。例如，鸡蛋清搅打6-8min，泡，泡沫稳定性降低。（在气沫稳定性降低。（在气/水界面部分蛋白水界面部分蛋白质聚集并凝结）质聚集并凝结）发泡性质的评价发泡性质的评价 泡沫密度泡沫密度 泡沫强度泡沫强度 气泡平均直径和直径分布气泡平均直径和直径分布 发泡能力发泡能力（P140P140） 泡沫稳定性泡沫稳定性(P141)(P141)测定发泡力的方法。测定发泡力的方法。将一定浓度和体积的蛋白将一定浓度和体积的蛋白质溶液加入带有刻度的容器内，分别计算质溶液加入带有刻度的容器内，分别计算泡沫膨胀泡沫膨胀率（率（overrun）和和发泡力（发泡力（foaming Powe

44、r, Fp）。）。 蛋白质发泡能力的评价方法蛋白质发泡能力的评价方法A：发泡前液体体积：发泡前液体体积 B：结合气体的体积：结合气体的体积 C：气液总体积：气液总体积 D：泡中液体体积：泡中液体体积 E：泡沫体积：泡沫体积 泡沫膨胀率泡沫膨胀率=（气液总体积（气液总体积原来液体体积）原来液体体积）/原来液体体积原来液体体积100 = 100B/A 发泡力发泡力(Fp)=泡沫中气体的体积泡沫中气体的体积/泡沫中液体的体积泡沫中液体的体积100=100B/D 测定泡沫稳定性的方法测定泡沫稳定性的方法第一个方法：衡量泡沫样品放置一段时间后发生第一个方法：衡量泡沫样品放置一段时间后发生破裂的情况。在起

45、泡完成后，迅速测定泡沫体破裂的情况。在起泡完成后，迅速测定泡沫体积，然后在一定条件下放置一段时间（通常积，然后在一定条件下放置一段时间（通常30min）后又测定泡沫体积，从而计算泡沫稳）后又测定泡沫体积，从而计算泡沫稳定性（定性（foamstability）。）。第二个方法：衡量泡沫在不同时刻的排水速度。第二个方法：衡量泡沫在不同时刻的排水速度。泡沫破裂后测定液膜完全排水或泡沫破裂后测定液膜完全排水或1/2排水所需的排水所需的时间。时间。蛋白质溶液的发泡力和泡沫的稳定性都跟蛋白质的蛋白质溶液的发泡力和泡沫的稳定性都跟蛋白质的浓度有关。浓度有关。表表 5 5- -1 17 7 蛋白质溶液的起泡力

46、（蛋白质溶液的起泡力（FPFP） 蛋白质蛋白质 在蛋白质浓度在蛋白质浓度为为0.5%0.5%（w/vw/v）时的）时的起泡力起泡力* *（% %） 牛血清清蛋白牛血清清蛋白 280280 乳清分离蛋白乳清分离蛋白 600600 鸡蛋蛋清鸡蛋蛋清 240240 卵清蛋白卵清蛋白 4040 牛血浆牛血浆 260260 - -乳球蛋白乳球蛋白 480480 血纤维蛋白血纤维蛋白原原 360360 大豆蛋白（经酶水解）大豆蛋白（经酶水解） 500500 明胶（酶法加工猪皮明明胶（酶法加工猪皮明胶）胶） 760760 蛋白质是一种好的风味载体 结合风味结合风味（bind flavors tightly）

47、 减少风味物质在加工过程中的损失减少风味物质在加工过程中的损失（retain them during processing） 在咀嚼时释放风味在咀嚼时释放风味（release them during mastication of food in the mouth）. 9、蛋白质与风味物质的结合、蛋白质与风味物质的结合蛋白质蛋白质风味物质风味物质+蛋白质蛋白质-风味风味有有利利不不利利良好风味载体良好风味载体与不良风味结合与不良风味结合（1）蛋白质的构象与风味物的结合）蛋白质的构象与风味物的结合 蛋白质与风味物质的结合包括物理吸附蛋白质与风味物质的结合包括物理吸附和化学吸附。和化学吸附。 前者

48、主要通过范德华力，后者包括静电前者主要通过范德华力，后者包括静电吸附、氢键结合和共价结合。吸附、氢键结合和共价结合。 蛋白质中有的部位与极性风味物质结合，例如乙醇蛋白质中有的部位与极性风味物质结合，例如乙醇可与可与极性氨基酸残基极性氨基酸残基形成形成氢键氢键； 有的部位则与弱极性风味物质结合，如中等链长的有的部位则与弱极性风味物质结合，如中等链长的醇、醛和杂环风味物可能在蛋白质的醇、醛和杂环风味物可能在蛋白质的疏水区发生结疏水区发生结合合； 还有的部位能与醛、酮、胺等挥发物发生较强的结还有的部位能与醛、酮、胺等挥发物发生较强的结合，如赖氨酸的合，如赖氨酸的- -氨基可与风味物的醛和酮基形成氨基

49、可与风味物的醛和酮基形成席夫碱（席夫碱（schiff baseschiff base），谷氨酸和天冬氨酸的游离羧），谷氨酸和天冬氨酸的游离羧基可与风味物的氨基结合成酰胺。基可与风味物的氨基结合成酰胺。 当风味物与蛋白质相结合时，蛋白质的当风味物与蛋白质相结合时，蛋白质的构象实际构象实际上发生了变化。上发生了变化。 如风味物扩散至蛋白质分子的内部则打断了蛋白如风味物扩散至蛋白质分子的内部则打断了蛋白质链段之间的疏水基相互作用，使蛋白质的结构质链段之间的疏水基相互作用，使蛋白质的结构失去稳定性；失去稳定性； 含活性基团的风味物，像醛类化合物，能共价地含活性基团的风味物，像醛类化合物，能共价地与赖氨

50、基酸残基的与赖氨基酸残基的氨基相结合，改变了蛋白质氨基相结合，改变了蛋白质的净电荷，导致蛋白质分子展开，更有利于风味的净电荷，导致蛋白质分子展开，更有利于风味物的结合。物的结合。 因此，任何能改变蛋白质构象的因素都能影响其因此，任何能改变蛋白质构象的因素都能影响其与风味物的结合。与风味物的结合。（2）影响风味结合的因素）影响风味结合的因素 水（能促进极性挥发物的结合而对非极性化水（能促进极性挥发物的结合而对非极性化合物没有影响）合物没有影响） 在干燥的蛋白质中挥发物的扩散是有限的，在干燥的蛋白质中挥发物的扩散是有限的，加水就能提高极性挥发物的扩散速度和与加水就能提高极性挥发物的扩散速度和与结合

51、部位的机会。结合部位的机会。 但脱水处理，即使是冷冻干燥也使最初被但脱水处理，即使是冷冻干燥也使最初被蛋白质结合的挥发物质降低蛋白质结合的挥发物质降低5050以上。以上。温度（热变性蛋白质显示较高结合风味物的能力）温度（热变性蛋白质显示较高结合风味物的能力） 如10的大豆蛋白离析物水溶液在有正己醛存在时于90加热1 h或24h，然后冷冻干燥，发现其对正己醛的结合量比未加热的对照组分别大3倍和6倍。 pH （碱性（碱性pH比酸性比酸性pH更能促进蛋白质与风更能促进蛋白质与风味物质结合）味物质结合） 碱性碱性pH时，能结合更多的羰基化合物，与此时的氨时，能结合更多的羰基化合物，与此时的氨基非离子化

52、有关。基非离子化有关。 化学改性会改变蛋白质的风味物结合性质。如蛋白质分子中的二硫键被亚硫酸盐裂开引起蛋白质结构的展开，这通常会提高蛋白质与风味物结合的能力； 蛋白质经酶催化水解后，原先分子结构中的疏水区被打破，疏水区的数量也减少，这会降低蛋白质与风味物的结合能力。因此，蛋白质经水解后可减轻大豆蛋白质的豆腥味。v化学改性（二硫键打开有利于风味物质结化学改性（二硫键打开有利于风味物质结合，降解不利于与风味物质结合）合，降解不利于与风味物质结合）第三节第三节 食品加工对蛋白质食品加工对蛋白质功能性质和营养价值的影响功能性质和营养价值的影响 一、热和碱处理一、热和碱处理温和热处理温和热处理 影响功能

53、性质，但改善蛋白质的营养。影响功能性质，但改善蛋白质的营养。 过度热处理过度热处理 蛋白质发生交联，降低其营养价值。蛋白质发生交联，降低其营养价值。碱处理碱处理 降低蛋白质营养价值，但改善其降低蛋白质营养价值，但改善其功能性质功能性质。 避免高温加工避免高温加工二、低温处理二、低温处理 冷却：冷却：几乎不影响。几乎不影响。 冷冻：冷冻：损害功能性质，对营养影响小。损害功能性质，对营养影响小。冷冻鱼肉僵硬、持水性低冷冻鱼肉僵硬、持水性低三、氧化剂处理三、氧化剂处理 蛋白质发生交联蛋白质发生交联 产生有毒成分，改变蛋白质风味和结构产生有毒成分，改变蛋白质风味和结构四、机械处理四、机械处理 改善蛋白

54、质功能性质改善蛋白质功能性质 提高其营养价值提高其营养价值普通干燥：普通干燥：坚硬、萎缩、坚硬、萎缩、 回复性差回复性差五、脱水的影响五、脱水的影响真空干燥：真空干燥：影响小影响小五、脱水的影响五、脱水的影响冷冻干燥：冷冻干燥：保水性差保水性差五、脱水的影响五、脱水的影响喷雾干燥：喷雾干燥：影响小影响小五、脱水的影响五、脱水的影响六、蛋白质的改性六、蛋白质的改性水解：水解：提高其溶解性，改变其营养价值和提高其溶解性，改变其营养价值和 风味风味 酰基化：酰基化：改善功能性质如溶解度、吸油性等改善功能性质如溶解度、吸油性等 添加亲水性基团：添加亲水性基团：改善功能性质改善功能性质羧肽酶羧肽酶A A

55、除去苦味肽除去苦味肽亲水氨基酸残基、糖或磷酸根亲水氨基酸残基、糖或磷酸根补充：蛋白质水解方法比较补充：蛋白质水解方法比较肽酶酶解肽酶酶解 不降低蛋白质营养价值不降低蛋白质营养价值 可获得比原食品蛋白质多的功能可获得比原食品蛋白质多的功能可保持多肽营养纯天然绿色属性可保持多肽营养纯天然绿色属性 酶解出来的多肽，没有任何苦味和异味，改善酶解出来的多肽，没有任何苦味和异味，改善原食品蛋白质的一些过敏原，不会引起过敏原食品蛋白质的一些过敏原，不会引起过敏 可有效的控制多肽的分子量段可有效的控制多肽的分子量段 酸碱酶解酸碱酶解 化学试剂残余是否有害化学试剂残余是否有害 改性蛋白在人体中能否被吸收改性蛋白

56、在人体中能否被吸收 水解后产物是否安全水解后产物是否安全 营养价值大大降低营养价值大大降低 水解的多肽一些功能性质可能会减弱或丧失水解的多肽一些功能性质可能会减弱或丧失 生产费用较酶法高生产费用较酶法高 往往会出现苦味往往会出现苦味 第四节第四节 蛋白质的改性蛋白质的改性 蛋白质蛋白质是由各种氨基酸相互联结而构成是由各种氨基酸相互联结而构成的具有空间结构的生物大分子。其理化的具有空间结构的生物大分子。其理化性质性质(尤其分子量、氨基酸组成、静电荷尤其分子量、氨基酸组成、静电荷和表面疏水性等和表面疏水性等)与功能特性直接相关。与功能特性直接相关。 蛋白质改性蛋白质改性就是用生化因素就是用生化因素

57、(如化学试剂、酶制如化学试剂、酶制剂等剂等)或物理因素或物理因素(如热、射线、机械振荡等如热、射线、机械振荡等)使其使其氨基酸残基和多肽链发生某种变化，引起蛋白大氨基酸残基和多肽链发生某种变化，引起蛋白大分子空间结构和理化性质改变，从而获得较好功分子空间结构和理化性质改变，从而获得较好功能特性和营养特性蛋白质。能特性和营养特性蛋白质。目前目前常用的蛋白质改性技术常用的蛋白质改性技术有：有：1、物理改性、物理改性2、化学改性、化学改性3、酶法改性、酶法改性4、基因工程改性等、基因工程改性等1 1、物理改性、物理改性所谓蛋白质的所谓蛋白质的物理改性物理改性是指利用机械处理、热、是指利用机械处理、热

58、、挤压、冷冻、电、磁等物理作用形式，改变蛋白质挤压、冷冻、电、磁等物理作用形式，改变蛋白质的高级结构和分子间的聚集方式。的高级结构和分子间的聚集方式。一般不涉及蛋白一般不涉及蛋白质的一级结构质的一级结构。如蒸煮、搅打等均属于物理改性技。如蒸煮、搅打等均属于物理改性技术。术。它具有费用低，无毒副作用，作用时间短及对产它具有费用低，无毒副作用，作用时间短及对产品营养性能影响较小等优点。品营养性能影响较小等优点。物理改性主要用于蛋白的增溶和凝胶。物理改性主要用于蛋白的增溶和凝胶。 2 2、 化学改性化学改性化学改性化学改性是通过化学试剂作用于蛋白质是通过化学试剂作用于蛋白质, , 使部分肽使部分肽键

59、断裂或者引入各种功能基团如亲水亲油基团、二键断裂或者引入各种功能基团如亲水亲油基团、二硫基团、带负电荷基团等硫基团、带负电荷基团等, , 利用蛋白质侧链基团的利用蛋白质侧链基团的化学活性化学活性, , 选择地将某些基团转化为衍生物选择地将某些基团转化为衍生物, , 以此以此来达到改变蛋白质功能性质的目的。来达到改变蛋白质功能性质的目的。食品蛋白质化学食品蛋白质化学改性方法改性方法，包括酸碱化、酰化、脱，包括酸碱化、酰化、脱酰胺、磷酸化、糖基化酰胺、磷酸化、糖基化( (即美拉德反应即美拉德反应) ) 等方法。等方法。2.1 酸调改性酸调改性蛋白质在水溶液中是两性离子，在其蛋白质在水溶液中是两性离

60、子，在其等电点等电点，蛋白质分子，蛋白质分子本身具有最低的自由电荷，分子自身容易相互聚集，并从本身具有最低的自由电荷，分子自身容易相互聚集，并从水溶液中沉淀出来，其水合度也达到最低。利用这一特点，水溶液中沉淀出来，其水合度也达到最低。利用这一特点，用各种酸改性蛋白质，研究制得的塑料样片在吸水性能上用各种酸改性蛋白质，研究制得的塑料样片在吸水性能上的变化。调节的变化。调节pH值的酸包括盐酸、硫酸、醋酸、丙酸、磷值的酸包括盐酸、硫酸、醋酸、丙酸、磷酸和柠檬酸等酸和柠檬酸等 。例：例：加入硼酸加入硼酸3会明显提高全粉白豆蛋白的机械性能会明显提高全粉白豆蛋白的机械性能。 2 2. .2 2 酰化作用改