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1、第五章 酶n 酶是生物体活细胞产生的,在细胞内、外均能起催化作用并有高度专一性的特殊蛋白质。n 酶的化学本质是蛋白质,具有蛋白质的一切性质。n 不是所有蛋白质都是酶。酶的分类按组成成分来分:简单蛋白酶 、复合蛋白酶 按分子特点来分:单体酶 、寡聚酶 、 多酶体系 细胞中的许多酶常常是在一个连续的反应链中起作用,即前一个反应的产物是后一个反应的底物。在完整细胞内的某一代谢过程中,由几个酶形成的反应体系,称为多酶体系。酶与一般催化剂的共性1、用量少而催化效率高 2、不改变化学反应的平衡点 3、可降低反应的活化能酶作为生物催化剂的特性1、催化效率极高2、酶的作用具有高度的专一性3、酶易失活,从而丧失
2、原有催化活力4、酶活力可调节控制5、酶的催化活力可能与辅酶、辅基和金属离子有关影响酶反应速度的因素n 底物浓度n 酶浓度n 温度n pH值n 酶原的激活和激活剂 n 酶的抑制作用和抑制剂固定化酶 将水溶性酶用物理或化学方法处理,固定于高分子支持物(或载体)上而成为不溶于水,但仍有酶活性的一种酶制剂形式,称固定化酶。酶的固定化方法:吸附法、包埋法、共价结合法、交联法。固定化酶与传统酶的比较n 传统酶缺点:一次性使用、产物分离和纯化难度大、稳定性差n 固定化酶优点:反复使用、易将酶与反应液分离、稳定性好第十九章 蛋白质加工化学蛋白质的功能性质:在食品加工、贮藏和销售的过程中,蛋白质对人们所期望的食
3、品特征作出贡献的那些物理化学性质。蛋白质的功能性质分类:(1)水化性质:取决于蛋白质与水之间的相互作用,包括水的吸附与保留、湿润性、膨胀性、粘合、分散性、溶解性等(2)结构性质:如沉淀、凝胶、组织化、面团的形成等(3)表面性质:蛋白质的起泡、乳化等方面的性质(4)感官性质:颜色、气味、口味等上述几类性质是相互关联的。蛋白质的水化性质n 蛋白质与水的相互作用 : 氢键、疏水相互作用、离子相互作用影响蛋白质结合水的因素:(1)内在因素:蛋白质自身的状况,如蛋白质形状、浓度、表面积大小、蛋白质粒子表面极性基团数目、是否具有多孔结构等(2)环境因素:温度、pH、盐离子种类、盐浓度蛋白质的粘度蛋白质溶液
4、是非牛顿流体,其粘度系数随其流速的增加而降低,这种现象称之为“剪切变稀”。原因如下:(1) 分子朝着流动方向逐渐取向,使得摩擦阻力降低; (2) 蛋白质水化球朝着流动方向变形; (3) 氢键和其它弱键的断裂使得蛋白质很快分散。 影响蛋白质流体粘度性质的因素: (1)蛋白质分子的固有特性,例如分子大小、体积、结构、电荷数及浓度的大小等;(2)蛋白质和溶剂间的相互作用;(3)蛋白质分子之间的相互作用。蛋白质的凝胶作用定义:变性的蛋白质分子聚集并形成有序的蛋白质空间网络结构的过程。形成网络的主要作用力:疏水交互作用、静电相互作用、氢键、二硫键凝胶的分类(1)热可逆凝胶:在加热时融解,冷却后又可重新通
5、过氢键形成凝胶;(2)热不可逆凝胶:这类凝胶一旦形成就通过二硫键维持其稳定的结构状态,不易受加热等因素的影响。影响蛋白质凝胶形成的因素:n (1)蛋白质的浓度:浓度越大越有利于蛋白质凝胶的形成n (2)蛋白质的结构: 二硫键、巯基含量高 强化分子间的网状结构 形成的凝胶强度高(不可逆凝胶); (卵清蛋白);相反含二硫键少的蛋白质可形成可逆凝胶。 (明胶蛋白)n (3)温度:加热 疏水交互作用、内部巯基暴露、二硫键形成,利于凝胶形成n (4)pH:pH 在pI 附近时易形成凝胶蛋白质的起泡性质:定义:蛋白质在气液界面形成坚韧的薄膜使大量气泡并入和稳定的能力蛋白质作为起泡剂的必要条件:Ø
6、 必须快速地吸附至气水界面Ø 必须易在界面上展开和重排Ø 必须在界面上形成一层粘合性膜影响蛋白质起泡性质的因素:(1)溶解度:蛋白质的高溶解度是具有良好起泡能力和稳定性的先决条件(2) pH :一般来说,蛋白质在pH=pI时,溶解度小起泡能力差;溶解度小 表面粘度 稳定泡沫; 蛋白质分子间静电相吸 蛋白质膜厚度硬度 稳定泡沫(3)盐 :盐能影响蛋白质的溶解度、粘度、展开和聚集。如NaCl :溶解度 发泡性能;二价阳离子(Ca2+、Mg2+):在蛋白质的羧基之间形成桥接 泡沫稳定性(4)糖:粘度在界面上较难展开损害起泡能力,同时泡沫中薄层液体的排出稳定性 。因此,加工过程中常
7、在后阶段加入糖。(5)脂:脂类对蛋白质的起泡和泡沫的稳定性都不利。(6)蛋白质浓度:蛋白质浓度粘度气泡稳定性 ;浓度为28%(W/V),起泡能力最大(7)搅拌时间、强度 常用的起泡方法: 鼓泡、打擦、振荡 蛋白质组织化定义:在一定条件下,可溶性植物蛋白或乳蛋白质能够形成具有咀嚼性和良好持水性的膜状或纤维状产品的特性。这些产品在随后的水化和加热处理中仍能保持所形成的这种特性。常见的蛋白质组织化方法:1、热凝固和膜形成2、热塑性挤压 3、纤维的形成。在以上三种组织化方式中以热塑性挤压较为常用:工艺简单、原料要求低面团形成定义:小麦胚乳中面筋蛋白质在有水存在下,在室温下混和、揉捏,能够形成一种强内聚
8、力和粘弹性糊状物或“面团”,将此过程称为面团形成。形成过程 (1)主要成分面筋蛋白包括:麦醇溶蛋白,与面团流动性、伸展性和膨胀性有关;麦谷蛋白,与面团的弹性、黏合性和扩张强度有关;因此,二者比例应适当平衡(2)过程:面粉水混合、揉搓面筋蛋白水化、定向排列和部分展开疏水作用、二硫交联键的形成黏弹性的三维蛋白质网络截留淀粉粒和其它面粉成分影响蛋白质面团形成的因素n 氧化还原剂: 还原剂二硫键的断裂不利于面团的形成,如半胱氨酸; 氧化剂增强面团的韧性和弹性,如溴酸盐;n 面筋含量:面筋含量高的面粉需要长时间揉搓才能形成性能良好的面团,对低面筋含量的面粉揉搓时间不能太长,否则会破坏形成的面团的网络结构
9、而不利于面团的形成;n 面筋蛋白质的种类:麦醇溶蛋白(延伸性) 过度膨胀面筋膜易破裂面团塌陷;麦谷蛋白 (粘弹性) 过度粘结抑制发酵过程中残留CO2的膨胀抑制面团的鼓起食品加工对蛋白质的影响一、热处理 在食品加工中,以热处理对蛋白质的影响较大,影响的程度取决于加热时间、温度、湿度以及有无还原性物质等。有利方面: 杀菌和灭酶 提高蛋白质的消化率 破坏某些嫌忌成分:毒性物质、酶抑制剂、抗维生素 改善食品的感官性状:例如,烤面包的颜色(色氨酸)不利方面:过度加热会导致氨基酸的氧化、键交换、形成新酰胺键等,从而难以被消化酶水解,造成消化迟滞,食品的风味也随之降低。二、碱处理碱处理热处理 蛋白质的营养价
10、值严重三、冷冻加工有利方面:能抑制微生物的繁殖、酶活性及化学变化,从而延缓或防止蛋白质的腐败。不利方面:解冻时间过长,会引起相当量的蛋白质降解,而且水-蛋白质结合状态被破坏,代之以蛋白质-蛋白质之间的相互作用,形成不可逆的蛋白质变性。这些变化导致蛋白质持水力丧失。冻结速度越快,变性程度越小,因此多采用快速冷冻。 四、脱水与干燥有利方面:食品经过脱水干燥后,便于贮存与运输。 不利方面:干燥时,如果温度过高,时间过长,蛋白质结构受到破坏,则引起蛋白质的变性,因而食品的复水性降低,硬度增加,风味变劣。 目前最好的干燥方法是冷冻真空干燥法第四章 蛋白质蛋白质的胶体性质蛋白质分子颗粒大小在1100nm胶
11、体范围之内 ,因此其水溶液具备胶体的性质。维持蛋白质胶体稳定的因素(1)水化膜(2)颗粒表面同种电荷利用蛋白质不能透过半透膜的的性质,将蛋白溶液内低分子的杂质与蛋白质分离开,而得到较为纯净的蛋白质,这种方法称为透析法蛋白质的沉淀作用n 定义:蛋白质在溶液中靠水膜和电荷保持其稳定性,水膜和电荷一旦除去,蛋白质就开始粘在一起而形成较大的蛋白质团,最后从溶液中沉淀出来。n 可通过在溶液中加入以下物质来实现:(1)脱水剂 甲醇、乙醇、丙醇 脱水剂亲水性> 蛋白质亲水性蛋白质失去水膜 聚集沉淀(2)中性盐 硫酸胺、氯化钠、硫酸钠(3) 重金属盐 氯化汞、硝酸银 与蛋白质结合成不溶解的蛋白质n 盐析定义:在蛋白质溶液中加入中性盐,当盐浓度达到一定的饱和度时,能使蛋白质脱水并中和其电荷而从溶液中沉淀出来。 机理:盐水的亲和力>蛋白质水的亲和力水化膜减弱蛋白质分子聚集离子强度发生改变 蛋白质表面电荷大量被中和 蛋白质分子聚集蛋白质的变性作用定义:当天然蛋白质受到某些物理因素和化学因素的影响,使其分子内部原有的高级构象发生变化时,蛋白质的理化性质改变,生物活性丧失,但并未导致其一级结构的变化,这种现象称为变性作用。 蛋白质的变性作用如果不过于剧烈,则是一种可逆过程,变性蛋白质通常在除去变性因素后,可缓慢地重新自发折叠成原来
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