水相酶法同步提取冷榨花生饼中蛋白质和花生油

1、水相酶法同步提取冷榨花生饼中蛋白质和花生油武汉工业学院 何东平 刘丽娜花生蛋白是一种营养价值较高的植物蛋白资源，含有人体所需的八种氨基酸。水解蛋白更易被吸收，相比完整蛋白质具有更强的生理功能。在植物蛋白的制备过程中，目前常使用的技术有冷榨、浸出、酸沉淀、碱溶酸沉法、水代法以及膜分离技术等。无论是采用压榨法、还是浸出法，或是低温预榨浸出法，都由于在预处理时要对花生原料进行蒸炒、轧坯，受温度和压力等因素的影响，而造成部分蛋白变性。这种变性后的蛋白质水溶性变低，部分氨基酸与糖结合，减少了氨基酸的含量，而且由于氨基酸的分解和改变，大大降低了花生蛋白的营养价值。为改善花生蛋白的功能特性，开发花生蛋白的功

2、能性食品，进行花生蛋白酶水解的研究是必要的。花生碱提取是水相酶法提取花生油和花生蛋白的基础。用碱溶法分离花生蛋白不仅能除去水溶性糖分，还能除去淀粉、纤维素等成分，所得产品蛋白质含量高。 采用水相酶法从冷榨花生饼同步提取花生蛋白和花生油.1 水相酶法同步提取冷榨花生饼中蛋白质和花生油的工艺冷榨花生饼 粉碎 浸泡(50，两次各3h) 加热处理(90,15 min) 酶解灭酶(3mol/L柠檬酸溶液调pH4.24.5)离心(4000r/min，20 min) 上层油层 花生油粗品 精制 花生油下层沉淀 冷冻干燥 花生水解蛋白花生蛋白溶液加热(90,15 min)(陶红等，2003；鲁晓翔等，2000

3、)后冷却，调解pH至适当值，加酶进行酶解。酶解时以3mol/L的NaOH滴定，保持反应体系的pH维持恒定。.1.1 酶解花生蛋白液的单因素实验 酶的水解能力不仅和酶本身的性质有关，还和其所处的环境有很大的关系，如环境的pH值、温度、底物性质、底物浓度等。外部条件对酶解反应的影响的数学研究便涉及反应的动力学。在动力学研究中，一般以底物、反应温度、pH值等为因素进行研究(沈同等，2000)。因此应对酶解条件进行单因素试验。.1.1.1 加酶量对水解度的影响称取冷榨花生饼浸泡制得的花生蛋白液100mL 6份，加热处理(90,15 min)，冷却，加酶(1300u/g底物、2600u/g底物、3900

4、u/g底物、5200u/g底物、6500u/g底物、7800u/g底物)，pH 7， 45，酶解反应2 h，测定不同加酶量下的水解度。.1.1.2 pH对水解度的影响称取冷榨花生饼浸泡制得的花生蛋白液100mL 4份，加热处理(90,15 min)，冷却，加酶(5200u/g底物)，45，酶解反应2 h，测定不同pH下的水解度。.1.1.3 酶解温度对水解度的影响称取冷榨花生饼浸泡制得的花生蛋白液100mL 4份，加热处理(90,15 min)，冷却，加酶(5200u/g底物)，pH 7，酶解反应2 h，测定不同温度下的水解度。.1.1.4 酶解时间对水解度的影响称取冷榨花生饼浸泡制得的花生蛋

5、白液100mL 4份，加热处理(90,15 min)，冷却，加酶(5200u/g底物)，pH7，45，酶解反应2 h，测定不同酶解时间下的水解度。.1.2酶解花生蛋白溶液的响应面分析(Response Surface Methodology ,RSM)影响酶水解的各个因素并不是孤立的发生作用，他们之间相互关联。因此酶解必须考虑到温度、加酶量、pH值和反应时间各个因素的相互影响。根据Box-behnken中心组合设计原理，以相关性密切的四个因素温度、加酶量、pH值和反应时间为自变量，水解度为响应值设计了四因素三水平共21个试验点的响应面试验(见表2-1)，以研究所选的四个因素对中性蛋白酶水解花生

6、饼的综合影响(郭兴凤，2005；仪凯，2005)。表2-1 酶解花生饼的响应面实验设计Table2-1 Design of RSM experiments of enzymolysis on peanut cake水平A酶解温度（）B酶解pHC加酶量（u/g底物）D反应时间（h）11（40）1（6.5）1（3900）1（2.5）22（45）2（7.0）2（5200）2（3）33（50）3（7.5）3（6500）3（3.5）.2 冷榨花生饼成分测定.2.1 冷榨花生饼水分含量的测定常压烘箱干燥法，105烘箱恒重法(韩雅珊，1996)。.2.2 冷榨花生饼粗蛋白含量的测定冷榨花生饼经脱脂后，用凯氏

7、定氮法测定其蛋白质含量(韩雅珊，1996)。.2.3 冷榨花生饼蛋白质得率的测定提取后蛋白质质量原料蛋白质质量蛋白质得率（%）= × 100.2.4 冷榨花生饼粗脂肪含量的测定索氏抽提法(韩雅珊，1996)。.2.5 冷榨花生饼灰分含量的测定 花生饼经脱脂后，550灼烧法测定灰分含量(韩雅珊，1996)。.3 酶活力测定采用福林酚法(王璋，1997)。.4 水解度(Degree of Hydrolysis, DH)的测定 采用甲醛滴定法(赵新淮等，1994；宁正祥，1998)。总氮：凯氏定氮法(韩雅珊，1996)。取蛋白水解液 5mL于小烧杯中，加入 60mL去CO2的蒸馏水，磁力搅

8、拌并用精密pH计指示pH值。先用 0.0l mol/L标准NaOH滴定至 pH=8.2时，加入已中和好的甲醛溶液 20 mL,记录将其 pH 值滴定至9.2时所消耗的 0.l mol/L NaOH溶液的体积，然后计算出游离氨基酸的含量(g/mL)。注：V 为样品耗用氢氧化钠标准溶液毫升数，mL；V0 为空白耗用氢氧化钠标准溶液毫升数，mL；C 为氢氧化钠标准溶液浓度，mol/L。 水相酶法中蛋白质分离产物的理化特性分别按照碱提和水相酶法提取花生蛋白，冷冻干燥后对其理化特性进行分析和比较。.1碱提蛋白的提取工序冷榨花生饼 粉碎浸泡(50，两次各3 h) 碱溶(料水比1:10，50，2 h加3mo

9、l/l氢氧化钠调pH8.5左右 离心(3500r/min，10 min) 上层清液 酸沉(加3mol/l柠檬酸，调pH4.5) 离心 下层沉淀 冷冻干燥 花生碱提蛋白.2水相酶法中蛋白质分离产物的提取工序冷榨花生饼 粉碎 浸泡(50，两次各3 h) 加热处理(90,15 min) 酶解(pH7.0、42、4 h、加酶量6500u/g底物)灭酶(3mol/L柠檬酸溶液调pH4.24.5)离心(4000r/min，20 min) 沉淀 冷冻干燥 花生水解蛋白.3蛋白质分离产物的理化特性.3.1乳化性(Emulsifiability)与乳化稳定性(Emulsion Stability, ES)乳化性

10、是指蛋白产品能将油水结合在一起，形成乳状液的特性。乳化稳定性是指油水乳状液保持稳定的能力。影响的乳化性和乳化稳定性的因素很多，主要是制品的蛋白质含量、氮溶解指数、蛋白质中碳水化合物有关(张维农，1995)。.3.1.1乳化性 称取一定量的蛋白产品溶于50mL蒸馏水中，调解pH到一定值，加入50mL大豆色拉油，在高速组织捣碎机中均质(1000012000r/min)2 min，再离心(1500r/min)5 min。按下式计算乳化能力：.3.1.2乳化稳定性将上述离心管置于80水浴中，加热30 min后，冷却至室温，再离心(1500r/min)5 min，测出此时的乳化层高度，则乳化稳定性为：.

11、3.2起泡性(Foamability)和泡沫稳定性(Foarms Stability，FS)将一定量的蛋白产品溶解到100mL蒸馏水中，调解pH到一定值，在DS-1高速组织捣碎机中均质(1000012000r/min)2 min，记下均质停止时泡沫体积，则起泡性为： 均质停止30 min后，记下此时泡沫体积，则泡沫稳定性为： .3.3吸油性(Oil Absorption Capacity, OAC)准确称量0.5g样品于离心管中，加入3mL大豆色拉油，用DS-1高速组织捣碎机混合1 min，静止30 min，离心沉降(1000 r/min)25 min，吸取上层未吸附油，称重(华欲飞等，199

12、7)。 注：W为样品重量，g；W1为吸油前样品和离心管总重量，g；W2为吸油后样品和离心管总重量，g。.3.4持水性(Water-holding)准确称取1g样品于预先称重过的离心管中，加蒸馏水30mL，用磁力搅拌器搅拌使样品溶液分散均匀，测量样液的pH值，并调pH至7.0。将装有样液的离心管放在60的恒温水浴中加热30 min，然后在冷却水中冷却30 min。将其2000r/min离心10 min，除去上层清夜，称重。若没有上清液，则应再加水搅匀再离心，至离心后有少量上清液为止(谢良等，2000；宁正祥，2000)。注：W为样品重量，g；W1为离心管和样品重量，g；W2为离心管和沉淀物重量，

13、g。 水酶法提取的花生油品质分析 分别按照机榨法、水代法和水相酶法提取花生油，对其进行品质分析及比较。.1 过氧化值的测定参照GB/T5538-1995 。 .2 油脂酸值的测定参照GB/T5530-1985。.3 透明度的测定参照GB/T5525-1985。.4 色泽的测定罗维朋比色法，参照GB/T5525-1985。.5 加热试验参照GB/T5531-1985。.6 水分及挥发物参照GB/T5528-1995。.7 不溶性杂质参照GB/T5529-1985。.8 花生油的脂肪酸成分分析采用脂肪酸甲酯化气相色谱法，参照GB/T 17376-1998。 冷榨花生饼的主要成分湖北宜城市天鑫油脂有

14、限公司提供的冷榨花生饼经测定分析，得到结果见表2-16。表2-16 冷榨花生饼的主要成分Table 2-16 Contents of main components of cold pressed peanut cake粗蛋白(N×6.25)(%)粗脂肪(%)水分(%)灰分(%)50.476.837.984.562.2.2 酶解条件对水解度的影响2.2.2.1加酶量对水解度的影响图2-11 加酶量对水解度的影响Fig.2-11 Effect of the weight of adding enzyme on the degree of enzymatic hydrolysis如图2-

15、11所示，水解度随着酶用量的增加而增大。在加酶量低于 3900u/g底物时，水解度增加很快，几乎呈直线上升。但是当加酶量高于 6500u/g底物时，水解度虽有增加但趋于缓慢。在实际应用中，对酶的用量存在一个经济值，因此，把酶的添加量定在 6500u/g底物左右。故本实验选择了响应面分析中加酶量的三个水平为 3900u/g底物、5200u/g底物和 6500u/g底物。2.2.2.2 pH对水解度的影响图2-12 pH对水解度的影响Fig.2-12 Effect of pH on the degree of enzymatic hydrolysis pH对酶反应的影响，主要表现对在酶活力的影响，

16、过酸或过碱都会影响其活性。如图2-12所示，pH值从6到7，2.2.2.3 酶解温度对水解度的影响 图2-13 酶解温度对水解度的影响Fig.2-13 Effect of temperature on the degree of enzymatic hydrolysis如图2-13所示，在45时，酶解的水解度最大。超过45后，随着温度的升高，水解度呈下降趋势。这可能是因为温度升高，使得酶蛋白的结构发生改变，造成酶活性降低。因此，确定响应面分析中温度的三个水平是40、45和50。2.2.2.4 酶解时间对水解度的影响酶解时间对水解度的影响如图2-14所示。在酶解的03 h，水解度变化很大。这主要

17、是因为酶解开始时酶活力高，产物抑制小。3 h后水解度增加趋势渐缓，酶解曲线接近于平行。这表明随着水解时间的延长，酶的活力逐渐降低，同时游离的肽增多对产物的抑制增加。水解3 h即可到很好的效果，再延长水解时间将增加生产成本，降低经济效益。因此，确定了响应面分析中酶解时间的三个水平为2.5 h、3 h和3.5 h。图2-14 酶解时间对水解度的影响 Fig.2-14 Effect of time on the degree of enzymatic hydrolysis2.2.3 酶解花生蛋白的响应面试验数据分析根据Box-behnken中心组合设计原理，以相关性密切的四个因素温度、加酶量、pH

18、和反应时间为自变量，水解度为响应值，得到响应面试验数据分析表见表2-17。表2-17 酶解花生蛋白液的响应面试验数据分析表Table2-17 Response surface analysis on enzymatic hydrolysis peanut protein in solution实验序号A酶解温度（）B酶解pHC加酶量（u/g底物）D反应时间（h）DH水解度（%）113337.65233317.47311316.00422228.28511116.31621227.83713136.38831337.45922228.281031138.341122228.281222127.9

19、01333116.131422328.521522228.281623227.651722228.281822217.641922237.162032228.102112227.812.2.3.1 优化实验结果的计算与分析通过Office统计分析软件进行回归方程分析，确定相关系数 R=0.9715；水解度的回归方程为：Y=-327.8897+4.0485*X1+61.4385*X2-0.006818*X3+35.8435*X4-0.0067*X1*X1-3.4787*X2*X2+2.8476*10-7*X3*X3-2.4013*X4*X4-0.3404*X1*X2+0.0007*X2*X3-9

20、.8077*10-6*X1*X3-0.3276*X1*X4-0.945*X2*X4-0.00015*X3*X4注：X1A；X2B ；X3C； X4D。方差分析见表2-18。表2-18 回归模型方差分析表Table 2-18 Variance analysis of regression model差异源自由度离差平方和均方和F值回归显著性水平 F回归分析1411.56550.82617.18760.0116残差60.68960.1149总计2012.2551 由回归方程可以计算得出酶解的最佳工艺条件为：温度50、pH 6.7、加酶量6500u/g底物、时间 2.5 h，该条件下得到最佳水解度为

21、9.63。2.2.3.2 最佳参数的验证实验按回归方程计算得出酶解最佳工艺条件：温度50、pH 6.7、加酶量6500u/g底物、时间 2.5 h，进行验证实验，得到该条件下的水解度为9.41，通过水相酶法最终产品花生蛋白质水解物纯度为89.94%，花生蛋白质得率为48.85%。 2.2.3.3 响应面分析响应面分析方法的图形是特定的响应面y对应的因素A、B、C、D构成一个三维空间。从实验所得的响应面分析图上可以分析出它们之间的相互作用。 图2-15 温度和pH对酶促水解作用影响的响应面分析图Fig.2-15 Profile of response surface: effect of tem

22、perature and pH on enzymatic hydrolysis图2-16 温度和加酶量对酶促水解作用影响的响应面分析图 Fig.2-16 Profile of response surface: effect of temperature and applied weight of enzyme on enzymatic hydrolysis 图2-18 pH和加酶量对酶促水解作用影响的响应面分析图Fig.2-18 Profile of response surface: effect of pH and applied weight of enzyme on enzymati

23、c hydrolysis图2-17 温度和时间对酶促水解作用影响的响应面分析图Fig.2-17 Profile of response surface: effect of temperature and time on enzymatic hydrolysis图2-20 pH和时间对酶促水解作用影响的响应面分析图Fig.2-20 Profile of response surface: effect of pH and time on enzymatic hydrolysis 图2-19 加酶量和时间对酶促水解作用影响的响应面分析图Fig.2-19 Profile of response s

24、urface: effect of adding weight of enzyme and time on enzymatic hydrolysis 如图2-15所示，当温度在45，pH为6.77.1时，两因素的交互作用对水解度影响最大。如图2-16所示，随着温度的升高，水解度增大；加酶量达 5700u/g底物时，水解度趋于平缓。如图2-17所示，随着温度的升高，水解度增大，在温度 4550时，水解度增加不明显。酶解3 h，温度和时间的交互影响达到最大。如图2-18所示，加酶量和pH两个因素对水解度影响显著。如图2-19所示，加酶量5500u/g底物和时间 2.73.0 h时，两因素的交互作用

25、最佳。如图2-20所示，pH6.7pH7和时间 2.7 h3.0 h时，两因素的交互作用最佳。如图2-15、图2-16、图2-17、图2-18、图2-19和图2-20所示，实验的四个因素值的选择是合理的，验证了实验的正确性。2.3 水相酶法中蛋白质分离产物的理化特性乳化性和乳化稳定性乳化性是衡量蛋白质促进水型乳状液形成能力的指标。稳定性是指维持乳状液稳定存在的能力。蛋白质是一种表面活性剂，一方面它能降低油和水的表面张力，使之易于乳化，另一方面蛋白质分散在非连续相和连续相之间的界面上，阻止非连续相的聚积，起到稳定乳状液的作用。花生碱提蛋白和花生水解蛋白在不同蛋白质浓度和pH值下的乳化性及乳化稳定

26、性见表2-19。表2-19 不同蛋白质浓度、pH值下的乳化性及乳化稳定性(%)Table2-19 The emulsifiability and emulsion stability of protein under various concentration and pH value 条 件花生碱提蛋白花生水解蛋白乳化性乳化稳定性乳化性乳化稳定性蛋白质浓度1%pH=37.17.413.515.1pH=55.38.310.321.9pH=715.718.622.432.3pH=919.423.525.735.6蛋白质浓度3%pH=39.719.615.418.6pH=56.426.713.22

27、9.9pH=727.833.438.964.2pH=952.362.149.769.3蛋白质浓度5%pH=316.537.417.840.7pH=510.749.313.552.1pH=736.451.447.588.7pH=957.980.558.990.10102030405060703579pH乳化性(%）1%（碱提）1%（水解）3%（碱提）3%（水解）5%（碱提）5%（水解）图2-21 蛋白质浓度、pH值对乳化性的影响Fig.2-21 The emulsifiability of protein under various concentration and pH value02040

28、60801003579pH乳化稳定性(%）1%（碱提）1%（水解）3%（碱提）3%（水解）5%（碱提）5%（水解）图2-22 蛋白质浓度、pH值对乳化稳定性的影响Fig.2-22 The emulsion stability of protein under various concentration and pH value如图2-21所示，花生蛋白在接近蛋白等电点pH=5时乳化活性最低，偏离这个等电区域，在等电点左边的pH区域，乳化性随着pH值的升高而降低；在其右边的pH区域内，乳化性随pH值的升高而升高，同时两种花生蛋白在等电点区域乳化性没有明显改变；而在其它pH区域，花生水解蛋白的乳化

29、性与花生碱提蛋白相比有较大提高。如图2-22所示，花生水解蛋白的乳化稳定性较花生碱提蛋白有一定提高，这是因为蛋白质在乳化体系中的稳定性取决于界面膜的稳定性，蛋白质的溶解性是界面膜形成的一个重要条件。水解蛋白中水解形成的中分子量的多肽，有助于界面膜流变性质的改善，从而使乳化性能得到改善。 起泡性和泡沫稳定性蛋白质的起泡性是指蛋白质能降低气液界面的表面张力而帮助形成起泡的能力(张维农，1995)。泡沫稳定性是指蛋白质维持泡沫稳定存在的能力。花生碱提蛋白和花生水解蛋白在不同蛋白质浓度、pH值下的起泡性及泡沫稳定性见表2-20。表2-20 不同蛋白质浓度、pH值下的起泡性及泡沫稳定性(%)Table

30、2-20 The foamability and foarms stability of protein under various concentration and pH value (%)条 件花生碱提蛋白花生水解蛋白起泡性泡沫稳定性起泡性泡沫稳定性蛋白质浓度1%pH=341.070.254.069.3pH=530.087.741.083.5pH=756.070.466.069.2pH=968.073.573.071.5蛋白质浓度3%pH=379.083.279.084.7pH=572.092.378.090.5pH=793.083.0112.089.0pH=9100.081.3134.

31、093.7蛋白质浓度5%pH=374.089.282.084.6pH=551.095.863.093.5pH=783.091.094.090.4pH=0204060801001201401603579pH起泡性(%）1%（碱提）1%（水解）3%（碱提）3%（水解）5%（碱提）5%（水解）998.089.4108.087.0图2-23 蛋白质浓度、pH值对起泡性的影响Fig.2-23 Effe50607080901003579pH泡沫稳定性(%）1%（碱提）1%（水解）3%（碱提）3%（水解）5%（碱提）5%（水解）ct of protein concentration and pH value

32、 on foamability图2-24 蛋白质浓度、pH值对泡沫稳定性的影响Fig.2-24 Effect of protein concentration and pH value on foarms stability如图2-23所示，相同条件下花生水解蛋白的起泡性显著高于花生碱提蛋白，这是因为起泡性受表面张力的影响，蛋白质水解后，水解物粘度降低，低表面张力对泡沫的形成比较有利。3%花生蛋白溶液起泡性最高，蛋白质浓度小于3%时起泡性随着蛋白质浓度的升高而升高，超过3%时起泡性随着蛋白质浓度的升高而降低。其原因可能是蛋白质浓度过高时，扩散速度快，拉伸形成的新界面能迅速得到蛋白质的覆盖，即“

33、吉布斯·戈兰高内效应”减弱泡沫粗化、稳定性降低(董贝森，1999)。花生蛋白在pH=5时起泡性最差，这是因为pH5接近花生蛋白的等电点。偏离这个等电区域，在等电点左边的pH区域，起泡性随着pH值的升高而降低；在其右边的pH区域内，起泡性随pH值的升高而升高，说明起泡性与蛋白质的溶解性存在着一定的关系(刘志强，2004)。如图2-24所示，花生水解蛋白的泡沫稳定性不如花生碱提蛋白，这是由于决定泡沫稳定性的关键因素在于液膜的强度，而液膜强度主要决定于表面吸附膜的坚固性，液膜粘度大可以增加膜强度，而水解蛋白的粘度较低，液膜强度小，故泡沫稳定性比碱提蛋白差。等电区域泡沫稳定性好，这是因为在这

34、一pH区域泡沫破裂非常缓慢，泡沫排液和pH值有很大关系，在等电点区域，排液速度减慢，因此泡沫稳定。 吸油性 蛋白质的吸油性是指蛋白产品吸附油的能力，它在肉质品、乳制品以及饼干夹心等食品配方及加工中起着非常重要的作用。花生碱提蛋白和花生水解蛋白在不同温度下吸油性见表2-21。表2-21 花生蛋白的吸油性(g/g)Table 2-21 OAC of peanut protein (g/g)条 件吸油性花生碱提蛋白花生水解蛋白301.2561.260501.2191.248701.2261.265901.2381.273图2-25 温度对吸油性的影响Fig.2-25 Effect of temper

35、ature on oil-holding of peanut protein如图2-25所示，花生水解蛋白的吸油性略高于花生碱提蛋白，可能是因为两者蛋白质含量不同造成的。同时，蛋白产品提取过程中的冷冻干燥使蛋白的组织结构变得疏松也对吸油性的提高有促进作用。除此之外，蛋白质的温度、pH值等都会影响到蛋白产品的吸油性(王璋，1999)。 持水性蛋白质持水性是指蛋白产品吸附水的能力，是蛋白质水化作用的直接表现。花生碱提蛋白和花生水解蛋白的持水性见表2-22，持水性与pH值和温度的关系如图2-26所示。表2-22 花生蛋白持水性(g/g)Table2-22 Water-holding of peanu

36、t protein (g/g)条 件持水性碱提蛋白水解蛋白pH=3301.2582.005500.9262.250701.0632.281901.2562.102pH=6301.5302.076501.6232.071701.4191.595901.8241.963pH=9301.6541.869501.7242.170702.2242.497901.7331.867图2-26 温度、pH值对持水性的影响Fig.2-26 Effect of temperature or pH value on water-holding of peanut protein对两种花生蛋白在不同温度、pH值条件下

37、的持水性变化规律进行研究，结果表明：水解花生蛋白的持水性明显高于花生碱提蛋白的持水性。从pH值对花生蛋白持水性的影响看，花生水解蛋白在pH4.0 pH5.5等电点区域持水性最小，在等电点区域前花生蛋白的持水性随pH升高而降低，等电点之后花生蛋白的持水性随pH升高而增大。这是因为在等电点蛋白质所带电荷为零，水化能力最小。从温度对持水性的影响来看，由于温度升高的过程中存在两种可能，一种可能是随温度的升高，氢键减少导致持水性下降或蛋白质变性和聚集作用，减小了蛋白质的表面积导致持水性下降；另外一种可能是由于热的作用，埋藏在球状分子内部的极性侧链由于离解和开链转向蛋白质分子表面，从而提高了产品的持水性，

38、另外由于持水性同时还受到pH值的影响，所以在不同pH值条件下，随温度的变化，持水性的变化规律不是统一的模式。 除了蛋白质含量、pH值、温度外，离子强度、作用时间及其它共存的一些组分都会影响到蛋白质的持水性(王璋，1999)。2.4 水相酶法提取的花生油品质分析花生油的理化指标分析 花生油的理化指标分析见表2-21。.1 水相酶法提取花生油是符合国家花生油产品标准；.2 1984年水代法提取的花生油有两项指标没有达到要求(酸值和加热试验)，主要原因是花生油存放22年，时间过长，导致酸值过高，同时也影响加热试验；但该花生油的过氧化值较低，这与花生油采用长期避光保存有关；.3 水相酶法提取与现代的水代法和机榨法生产的花生油相比，它们之间没有多大区别；.4 按水相酶法提取的花生油，出油率高，产品质量好，按其加工工艺和方法生产的花生油避免了与有机溶剂的接触，不存在花生油中残留溶剂的问题，确保花生油的食用安全性。表2-23 花生油的理化指标分析Tabl