中职生物化学--绪论和蛋白质.

1、号生物化学主讲老师：卓曼玉士学习生物化学的方法要用辩证的、发展的、整体的观点来学/要学会掌握重点.突破难点、找出规 律、牢记要点/要将学习内容前后联系，勤于思考、 善于归纳，做到循序渐进、融会贯通/做好预习，多做习题本课程的考核方式听课出勤率课堂提问及作业成绩完成实验报告情况期末考查成绩t导入書可谓生物化学？那么学了这门课对我们今后的学习、 生活、工作有哪些用处？我们每天吃的东西都去哪儿？食物 在机体内如何代谢？本学期讲授内容¥绪论'蛋白质与核酸化学（重点） 酶糖代谢（重点） 生物氧化（重点） 脂类代谢（重点） 氨基酸分解代谢（重点） 核酸代谢与蛋白质合成 考查第十一章肝生物

2、化学b第一章绪论pl 第一节生化的概念与内容 _ J概念二内容第二节生化与健康的关系 _、概况二、生化与健康的关系生物化学：是研究生物体的物质 组成和结构以及生物体内发生的 的各种化学变化规律的基础生命 科学研究对象：生物（人体）任务：为提高人类健康水平、预 防、诊断和治疗疾病提供理论基 础二.内容:物质组成有机物：pTO、核酸、糖类 和脂类（生物大分子）无机物：水、无机盐（生物小分子）2.物质代谢及调节 生命的基本特征是新陈代谢 人如获能 生%产物排出体外3物质结构、生理功能与新陈代谢 系4遗传信息的传递与表达（生物繁衍个体）核酸是遗传的物质基础，分为DNA和RNA一、发展概况古代利用酶的生

3、物过酿酒、制酱、制醋山时卜叶对生物组织蛋门质、脂类、糖、水、无丄砸死f r化学分析机盐足人体的组成物质早期的生物化学主要是研究生物体的物质组成，称为叙述生物化学研究物质的化学结构、理化性质冬 代谢规律等方面称为动态生物化学”1903德国、纽佰，提出“生物化 学”,独立学科的标志。20世纪， 座物体内的宴白质、糖和脂肪的分代谢已明确分子生物学时代称为功能生物化灵 -5 0年代提出DN A双螺旋结构模型、60年代确定了遗传信息传递的中心法则，我国首先人工合成了牛胰岛-70年代建立了重组DNA技术 80年代发现了核酶0现代开始实施人类基因计划+二、生物化学与健康的关系 冷代应用实例：脚气病f槟榔（V

4、itBl）雀目（夜盲症猪肝（VitA）糖尿病胰岛素大脖子海澡、海带（I）现代认识到生物、心理、社会和环 境因素都可影响机体异常变化蛋白质与核酸化学第一节蛋白质的分子组成第二节蛋白质的结构与功能一、蛋白质的元素组成：含有C、0、N,部分含有S、P.金属元素$蛋白质含氮量约为16%,即IgN相当 于6. 25g蛋白质1/16%Protein=蛋白含氮量x 6. 25蛋白质除脯氮酸外，余为a-氨基酸二、蛋白质的基本组成单位一 氨基酸强酸.强緘、蛋白水解酶 氨基酸-自然界蛋白质的氨基酸主要有20种 旷1氨基酸的结构特点构通式：R - C - C00H INH.COO-十NH3L-氨基酸的2氨基酸的分类

5、® Q1 )必需氨基酸(8 )：由食物供给宅必需氨基酸：苏氨酸、缁氨酸、亮 氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、色氨酸、 苯丙氨酸、蛋氨酸"口诀：苏绷二亮，乃是苯蛋必需氨基酸(12)：体内合成第二节蛋白质的结构与功能一、蛋白质的基本结构肽键和肽蛋白质的一级结构二、蛋白质的空间结构蛋白质分子的二级结构蛋白质分子的三级结构白质分子的四级结构肽键和肽1. 肽键是_个氨基酸的a-竣基与另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合所形成的彳 学键2. 肽是氨基酸通过肽键连接而成的化合物多肽简式：N-末端（H -表示），写在左侧 末端（0H表示）,写在右侧 多肽中顺序编号从N末端开始3生物活性肽如缩宫素、生 素

6、、谷胱甘肽（GSH）等SHI ch2/,/COOII 0HOOC谷氨酸半胱氨酸蛋白质的一级结构蛋白质多肽链中氨基酸的排列喷 序称为蛋白质的一级结构。也是 蛋白质的基本结构维持蛋白质一级结构的主要化学 键是肽键Att旳弘甘_#亮*緘酿半豪与鼻匸僅亮.半t电谷赂亮谷天松.半天* 123 4567| & 9 1011 12 13 14 15 16 171819/»21BttHN 苯丙*天冬补軒口8仗斗冬甘七阚卞龙谷丙f甘命朴甘.苯乔斜12343 678 9 10 II 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 2425苏事聯-丙-COOH2C 27 2

7、S牛膜岛素的一级结构一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学 功能的基础蛋白质的空间结构（构像）：、 蛋白质肽链通过折叠、盘曲，使分飞子内各原子形成一定的空间排布 及相互关系©维持蛋白质空间结构稳定的化学 键：氢键、盐键、疏水键、范德 华力等非共价键及二硫键（副键蛋白质分子的二级结构主要形式 a-螺旋(a -helix ) B-折叠(p-pleated sheet ) 0-转角(p-turn )无规卷曲(random coil )0-折叠駄2 1.-艮Uf:3Wz 、| rjU"*L awiy 門C 端蛋白质分子的四级结构蛋白质分子的三级结构 （具有生物学功能）©有些

8、蛋白质分子含有二条或多条多 肽链，每一条多肽链都有完整的三 级结构，称为蛋白质的亚基蛋白质分子中各亚基的空间排布及 亚基接触部位的布局和相互作用， 加隆曲蛋白质的四级结构红蛋 白 的 四 级 结 构血红素仔亚基单独存在没有活性，聚合二 起形成四级结构，才具有生物活沪如过氧化氢酶由四个相同亚基构 成w如血红蛋白含2个a -亚基和2个O) Rh(c) TertiarysiructureHeme group(a) Prmary stvuciure(d) Quaiernai / structuie蛋白质的空间结构决定其特定弋 的生物学功能'疯牛病中的蛋白质构象改变疯牛病是由肮病毒蛋白引起的一 组人和动物神经退行性病变正常的PrP富含a-螺旋，称为 PrPc PrPc在某种未知蛋白质的作用* 可转变成全为B-折叠的PrPsc, 从而致病ppc血螺旋正常PrpscA折叠例：镰刀形红细胞贫血疯牛病HbA卩肽链