生化(丙)复习提要

1、期终考题型及分数大致比例1、判断题，10%；2、选择题，15%；3、名词解释，24；4、结构式书写反应方程式，15%；5、综合题，36%复习提纲蛋白质化学蛋白质的基本结构单位和基本化学键；蛋白质的等电点pI；pI：当氨基酸主要以两性离子形式存在时，所带的正负电荷数相等，静电荷等于0，在外电场作用下既不向正极移动，也不向负极移动，这时溶液的pH值就称为该氨基酸的等电点。常见氨基酸的等电点见图 p19表中性AA：pI 6（Ala，Phe） 酸性AA：pI 6（Glu，Asp） 碱性AA：pI 7（Arg， Lys ， His）等电点的性质a、当溶液中pH = pI时，AA不带电荷。 P18 pH

2、pI时，AA带负电。 pH pI 时，AA带正电。可据此利用电泳及离子交换层析法分离氨基酸和蛋白质b、等电点时AA的溶解度最小，易沉淀，在电场中不移动，可据此利用等电点沉淀法及等电聚焦法分离氨基酸和蛋白质。蛋白质的种属差异 ；蛋白质-螺旋结构（二级结构）；一级结构：蛋白质中通过肽键连接的氨基酸残基的排列顺序；二级结构的：蛋白质分子中局部氨基酸残疾有规律排列的构象；三级结构：蛋白质分子处于天然折叠状态下的三维构象；四级结构：具有三级结构的多肽链（也成亚基）之间以适当方式聚合所呈现的三维结构；二级结构常见的有四种：螺旋（主要），折叠（其次），转角，无规卷曲。其中前三种为二级结构的主要形式。2、-螺

3、旋结构 p38-41由L.Pauling发现。、结构特点 p40图主要是右手螺旋；肽链构成螺旋骨架，R基分布在螺旋的外侧；每个肽键都参与氢键的形成，氢键的方向与螺旋的纵轴平行。、稳定力 p40氢键（大量的链内氢键总体效应使得-螺旋成了最稳定的二级结构）例：毛，发，羽毛中的- 角蛋白的结构。 P40-41（卷发即是破坏、错位重塑二硫键）结构域；结构域（辖区） p47 多肽链在二级结构或超二级结构的基础上折叠形成的相对独立的具一定功能的紧密球状实体。 P47图 结构域之间通过肽链相连。球蛋白的结构特征；球状蛋白质三级结构的特点、分子中含多种二级结构元件，具有明显的折叠层次，为紧密的球状或椭球状实体

4、。、亲水R基在分子表面，疏水R基则位于分子内部。、分子表面常具一疏水空穴，为结合底物、效应等配体并行使生物功能的活性部位。参书疏水交互作用；疏水相互作用(hydrophobic interaction) 非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。这些非极性分子（如一些中性氨基酸残基，也称之疏水残基）在水相环境中具有避开水而相互聚集的倾向。 （疏水度小的氨基酸在外表面）疏水相互作用是通过疏水物的疏水基于水相互排斥作用而发生的，疏水基一般是非极性基。这种作用使疏水基相互靠拢，同时使水相互集中并更大程度地结构化。 通过疏水相互作用，有时能产生笼形水合物。它是一种包合物。 疏水相互作用对大多数蛋白质

5、的结构和性质非常关键。有趣的是，尽管蛋白质因疏水相互作用而使大部分疏水基相互聚集，仍有约1/3的疏水基暴露在水中，于是水在疏水面上的特殊结构存在于蛋白质的水化结构中。蛋白质分子的构象与一级结构的关系； 一级结构是基础，一级结构决定高级结构。一级结构的细微改变也会导致其功能的改变（结构不同则功能不同），即功能的改变是以结构的改变为基础的。综上所述：结构决定功能，结构相同，功能相同；结构不同，功能不同。结构越相似，功能越相同。至于蛋白质一级结构的改变是否会引起功能的改变应视具体情况而定。如该AA（或肽段）是蛋白质的功能所必需的，则其改变会导致功能的改变。如该AA（或肽段）不是蛋白质的功能所必需的，

6、则其改变一般不会导致功能的改变。蛋白质变性的实质、变性的特征；蛋白质的变性作用 p50-53 、概念 p51蛋白质分子由于受到物理或化学因素的影响，其高级结构被破坏，从而其理化性质和生物功能也发生改变的现象。 P52图 蛋白质的变性说明：蛋白质高级结构的改变导致了蛋白质的功能也发生改变。、变性的本质 p52变性仅改变了蛋白质分子的高级结构，一级结构则保持完整。即变性不涉及共价键（肽健不断裂，但含二硫键的蛋白质要彻底变性需切断二硫键），仅破坏了氢键、疏水力、离子键和范德华力等维持蛋白质高级结构的作用力。、变性的因素 p52物理因素：紫外光，热，辐射，高压。化学因素：强酸，强碱，有机酸（三氯乙酸）

7、，有机溶剂（丙酮，乙醇）。变性剂：尿素，十二烷基磺酸钠（SDS），盐酸胍。、变性的特征 生物活性丧失；侧链基团暴露；理化性质改变（溶解度降低等）、复性 p53 某些变性蛋白质在去除变性因素后，蛋白质分子结构恢复原状，生物活性重新恢复的现象。举例说明蛋白质结构与功能的关系。 血红蛋白与肌红蛋白在结构与功能上有何异同？比较：血红蛋白与肌红蛋白的输氧功能 p58-60 a、Hb与Mb相同点i 、 功能：相同。均能为机体输送O2。ii 、 结构：相似。 一级结构具有明显的序列同源性。二级结构均主要为- 螺旋。三级结构均为单结构域，含8段-螺旋，近似于球形。 P57、p58图分子内均含有一疏水穴，结合有

8、一血红素分子。并且在血红素与氧结合后，血红素基均由圆顶状变为平面状。 说明：结构相似，功能相同。但二者运输O2的行为（氧合曲线）却不同。 P58图Mb：曲线呈双曲线形 Hb：曲线呈S形b、Hb与Mb的不同点：i、结构：Mb：单体； Hb：寡聚体22ii、变构作用：Mb：无； Hb：有，一个亚基与O2结合后，不但自身会发生构象的改变，而且还可通过亚基间的协同作用，使其它亚基也发生构象的改变，使它们更易与O2结合，从而在氧合曲线上出现一巨增区）。 iii、氧合曲线：Mb：矩形双曲线；Hb：S形曲线iiii、输氧场所：肌红蛋白：肌肉的毛细血管 p59 血红蛋白：肺部血管血红蛋白的别构作用说明：结构相

9、似，功能相似；结构不同，功能不同；功能的改变是以结构的改变为基础的。由蛋白质的变性和别构均说明：蛋白质的高级结构对其功能的发挥至关重要，高级结构的改变常会导致蛋白质的功能发生改变。综上所述，结构是基础，结构决定功能。结构相似，功能相同；结构不同，功能不同。结构和功能的关系是相互适应，彼此制约，高度统一的。酶酶的概念 p68 酶是由活细胞产生的、在体内或体外起同样催化作用的一类生物大分子。包括蛋白质和核酸。酶的化学本质：绝大多数酶为蛋白质，少数酶为核酸（RNA） 酶的活性中心（概念） 4.1、概念 p71酶与底物结合并催化底物发生反应的部位。4.2、功能部位：两个功能部位。、结合部位与底物结合的

10、部位。决定酶作用的专一性。、催化部位催化底物发生反应的部位。决定酶的催化能力。胰凝乳蛋白酶活性中心： 4.3、特点 p71-p72、活性中心只占酶分子的一小部分，只有活性中心的AA才与底物接触。、组成活性中心的AA在一级结构上可能相距甚远，在空间结构上则非常接近。、组成活性中心的关键AA常具易解离基团。、活性中心外观上常为一疏水凹穴或裂缝。 P72图、底物与酶通过弱键结合。、活性中心具柔性。酶的别构效应（概念） 别构酶（变构酶） p89-p911、概念 p89效应物与酶分子中的别构中心结合后，诱使酶分子发生构象的改变，使酶活性中心对底物的结合与催化受影响，从而调节酶活性的效应称别构效应。具有别

11、构效应的酶称为别构酶。（别构效应大都出现在寡居蛋白中，如血红蛋白。肌红蛋白只是单一多肽链，不存在别构效应P60）1、 效应物（别构剂，调节物）为一些小分子的代谢物或辅因子，常为酶作用的底物或产物。正效应物（别构激活剂）：使酶活性升高。负效应物（别构抑制剂）： 、别构中心（调节中心）与效应物结合，致使酶构象改变而调节酶活性的部位。、活性中心与底物结合并催化底物发生反应的部位。如天冬氨酸转氨甲酰酶（ATCase）。反馈抑制（概念） 反馈抑制（feedback inhibition）：是指最终产物抑制作用，即在合成过程中有生物合成途径的终点产物对该途径的酶的活性调节，所引起的抑制作用。 反馈抑制与反

12、馈阻遏的区别在于：反馈阻遏是转录水平的调节，产生效应慢，反馈抑制是酶活性水平调节，产生效应快。此外，前者的作用往往会影响催化一系反应的多个酶，而后者往往只对是一系列反应中的第一个酶起作用。复合酶（结合酶）组成及各组分的功能；结合酶（结合蛋白质） p96分子中除蛋白质外，还结合有一些非蛋白质成分的小分子物质或金属离子。 酶蛋白 + 辅助因子 = 全酶（无活性） （非蛋白质成分） （有活性） 酶蛋白与辅助因子的关系 p96、酶蛋白决定酶反应的专一性。、辅助因子本身无催化作用，只决定酶反应的性质。即在反应中，只对电子、原子或某些化学基团起传递作用。4、辅助因子的分类及常见的辅助因子 p96 、辅助因

13、子的分类a、辅酶辅酶：与酶蛋白结合松弛，易透析除去。如苹果酸脱氢酶中的NAD+。b、辅基辅基：以共价键和酶蛋白牢固结合，不易透析除去。如细胞色素氧化酶中的血红素Fe 、常见的辅助因子 a、金属离子：Mg2+（激酶），Mn2+，Cu2+，Fe2+ 。 p96图b、小分子有机化合物：NAD+，FAD，CoA，NADP+，TPP等。 p97图许多酶的辅助因子常来自于B族维生素。酶的作用机理； 酶作用的专一性 p681、专一性的概念一种酶只能作用于一种或一类底物的特性。2、类型：分结构专一性和立体异构专一性两类、结构专一性：又分两种：a、绝对专一性：只作用于一种底物。b、相对专一性：作用于一类底物。i

14、、基团专一性（族专一性）：要求键及键一端的基团。胰凝乳蛋白酶（Phe， Tyr，Trp）；胰蛋白酶（Lys，Arg）。ii、键专一性：只要求键，对键两端基团无要求。氨肽酶（肽键）、立体异构专一性a、旋光异构专一性只作用于一种旋光异构体。蛋白酶（L-AA）；糖代谢中的酶（D-Glc）。b、几何异构专一性只作用于一种几何异构体。延胡索酸酶（反-丁烯二酸（延胡索酸 ，对顺丁烯二酸不起作用）。酶作用专一性的机理 p72-p73、锁钥学说 认为酶活性中心的构象是刚性的、不变的，酶与底物的结合就象锁与钥匙的关系一样。 P73图该学说可解释绝对专一性。但不能解释相对专一性。、诱导契合学说 P73图由Kosh

15、land提出。认为酶活性中心的构象具柔性，底物与酶的靠近可诱使酶发生构象的改变，以利于酶与底物的结合并发生催化反应。该学说可解释酶作用的各种专一性。酶催化高效性的机理。 P74-p77酶催化高效性的机理在于大大降低了反应的活化能。影响酶高效催化的有关因素如下：1、底物和酶的靠近和定向效应 p772、底物的形变和诱导契合（去稳定化作用）3、酸碱催化 p74-p73Asp、Glu、Cys、 Tyr 、 His及Lys的侧链基团均可起广义酸、碱催化的作用。生理pH下，His即可进行酸碱催化，又可进行共价催化，常为酶活性中心的成员之一。例：胰凝乳蛋白酶活性部位的催化三联体。 4、共价催化 p75最常见

16、的是由酶分子中的亲核基团（SerOH，Cys-SH，His- 咪唑基）亲核攻击底物中的亲电子基团。5、酶活性部位的疏水性疏水环境中底物分子与催化基团间的作用力比极性环境的强得多。6、金属离子催化 p76几乎1/3的酶催化活性需要金属离子。金属离子主要以3种方式参与催化过程： 通过结合底物为反应定向；通过可逆地改变金属离子的氧化态调节氧化还原反应；通过静电稳定或屏蔽负电荷。例：胰凝乳蛋白酶的催化机制。米氏方程；米氏方程、米式方程的表达式Michaelis和Menten及Briggs和Haldane根据中间络合物学说， k1 k3E + S ES E + P k2 k4推导出一个定量表示底物浓度与

17、酶反应速度的关系式，即米氏方程。 P78式中Km =( k2 +k3)/k1，当k2k3时，Km = k2/k1（即ES的解离Ks）。Km 可用于表示酶与底物的亲和力的大小。Km ，亲和力；Km ，亲和力。、Km的意义 p79a、 Km的值Km：当v = 1/2Vmax时的Sb、Km是酶的特征常数，只与酶的性质有关，与酶浓度无关。d、同一种酶如有几种底物，则Km最小的底物即为该酶的最适底物。e、可用以推断代谢反应的方向和途径。、Km及Vmax的求法a、v-S作图法。 P78图由图，求出Vmax，当v=1/2Vmax 时，Km= S。b、 双倒数作图法 (1/v-1/S作图法，Lineweave

18、r-Burk作图法) 。 p80图纵轴截距：1/Vmax横轴截距：-1/Km斜率： Km /Vmax 该法求出的Vmax及Km比第一种方法精确。Km表示酶与底物亲和力的大小；a、 Km的值Km：当v = 1/2Vmax时的Sb、Km是酶的特征常数，只与酶的性质有关，与酶浓度无关。d、同一种酶如有几种底物，则Km最小的底物即为该酶的最适底物。e、可用以推断代谢反应的方向和途径。酶的竞争性抑制剂或非竞争性抑制剂的动力学效应； 可逆抑制作用 p81抑制剂通过非共价键与酶结合，使酶活性降低或丧失，可用透析、超滤等物理方法去除抑制剂而恢复酶的活性。有三种：竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作

19、用。、竞争性抑制作用 p81、概念抑制剂与底物竞争酶的活性中心，一旦抑制剂与酶结合，则酶不能再与底物结合，从而酶活性下降。反之亦然。、特点抑制剂结构与底物相似。可通过增大底物浓度而解除抑制。抑制剂是与酶的活性中心结合。、竞争性抑制剂及其作用部位磺胺药：对-氨基苯磺酰胺作用部位：磺胺药结构与对- 氨基苯甲酸相似，可竞争性地抑制FH2合成酶而达到治病的目的。、竞争性抑制作用的动力学。 P82图Vmax不变，1/Km。、非竞争性抑制作用 p83 、概念 酶可同时与底物及抑制剂结合，两者无竞争作用。但一旦形成酶-底物-抑制剂（ESI）中间物，则ESI 不能进一步分解为产物，从而酶活性降低。、特点抑制剂

20、结构与底物不同。不能通过增加S浓度而解除抑制。抑制剂是与酶活性中心外的基团结合。、非竞争性抑制剂及其作用部位EDTA可鳌合金属离子从而对金属蛋白酶具抑制作用。、非竞争性抑制作用的动力学。 P83图Km不变（亲和力不变）Vmax 磺胺类药物药用原理；竞争性抑制剂及其作用部位磺胺药：对-氨基苯磺酰胺作用部位：磺胺药结构与对- 氨基苯甲酸相似，可竞争性地抑制FH2合成酶而达到治病的目的。有机磷农药（二异丙基氟磷酸）的毒性原理；酶的共价修饰作用；酶的共价修饰 p91-p921、概念 p91通过其它酶对其酶蛋白上某些氨基酸残基进行可逆的共价修饰（增、减基团），使酶在高活性形式与低活性形式之间互变，从而调

21、节酶的活性称为酶的共价修饰。具有共价修饰作用的酶称为共价调节酶。 P92图2、特点、具可逆性，在一定条件下可相互转变。、修饰过程需由另外的酶催化。、具放大效应。3、常见类型磷酸化与去磷酸化（Ser、Thr、Tyr）；腺苷酰化与去酰苷酰化等酶原的激活；酶原的激活 p87-p891、概念 p87无活性的酶原在激活剂的作用下，通过去掉分子中的一个或几个特殊的肽段，转变为有活性的酶的过程。如胰凝乳蛋白酶原的激活。 P87图2、特点激活剂常为蛋白分子。激活过程不可逆。激活过程伴随着酶分子构象的改变，通过构象的改变形成完整的活性中心。在级联激活中具有放大效应。 P88图3、意义自我保护。同工酶；同工酶 p

22、92-p931、概念 p92存在于同一种属或同一个体中，能催化相同化学反应，但结构和性质不同的一类酶。如乳酸脱氢酶同工酶。 P93图2、意义对代谢调节具重要作用。苏核酸化学分子杂交（概念）： 分子杂交 P184两个不同来源的DNA单链间、或DNA单链与RNA链间、或RNA链与RNA链间通过碱基互补配对形成双链的过程。增色效应（概念）；增色效应与减色效应增色效应：核酸变性时紫外吸收增加的现象。减色效应：变性核酸复性后，紫外吸收恢复原值的现象。限制性内切酶（概念）；限制性核酸内切酶：能专一性地作用于双链DNA的特异碱基序列，并从此序列处同时切断DNA双链。常见限制性核酸内切酶的作用位点见 P188

23、表核酸的基本结构单位和基本化学键 ； DNA双螺旋结构及维持其稳定的力； 双螺旋结构的特点： P172-174 a、由两条反向平行的脱氧核苷酸链沿同一纵轴右手螺旋形成。b、磷酸与脱氧核糖构成螺旋骨架，碱基在螺旋内部，碱基平面与螺旋轴垂直。c、二链间碱基遵循碱基互补配对规则：A - T；G - C 。即A + G = T + C。d、稳定力： 主要为碱基堆积力；其次是氢键；还有带负电的磷酸基与介质中阳离子间的静电作用。核酸分子对紫外光的吸收特性；核酸的紫外吸收特性 P1831、特征吸收波长 嘌呤和嘧啶均具有共轭双键的环状结构，碱基、核苷、核苷酸和核酸均可吸收紫外光；特征吸收波长260nm，可据此

24、定量测定核酸。 P183图2、增色效应与减色效应增色效应：核酸变性时紫外吸收增加的现象。减色效应：变性核酸复性后，紫外吸收恢复原值的现象。核酸变性特征；变性的概念 P182核酸分子的双螺旋结构在一定条件下被破坏解链，但一级结构保持不变的现象。2、变性的因素温度（热变性）；有机溶剂；酸、碱；变性剂等3、变性的特征粘度，比旋，紫外吸收，生物活性丧失。DNA的Tm值； DNA的熔点（Tm） P184图 使50% DNA发生热变性时的温度。或DNA热变性时，其紫外吸收值达到最大值一半时的温度。 大多数DNA的Tm值在8595之间。、影响Tm的因素a、G-C含量：G-C， Tm 。b、介质中的离子强度：

25、离子强度， Tm 。c 、DNA的均一性：均一性，Tm。核酸是遗传信息的基本携带者（DNA和RNA）。糖代谢糖酵解：催化三个主要控制反应的酶 、产生能量；TCA循环：产生的能量及重要的中间物；TCA循环的特点 p324-328a、经2次脱羧；b、经4次脱氢，产生3分子NADH+H+和一分子FADH2 ，经呼吸链氧化共可产生9分子ATP ；c、经1次底物水平磷酸化，产生1分子GTP；d、一次循环共可产生的高能化合物分子数为10分子；e、柠檬酸合梅（别构酶）、异柠檬酸脱氢酶（别构酶） 、-酮戊二酸脱氢酶系催化的反应均为不可逆反应，为TCA循环的重要调控位点。磷酸戊糖途径重要生理意义；磷酸戊糖途径（

26、磷酸已糖支路，HMP途径） p338-342植物中约有50%的葡萄糖经过这一途径，动物则在合成旺盛的组织（肝脏）中较活跃。1、反应历程 p339图各步反应均在胞液中进行。由脱氢酶催化的两步反应为其关键反应。 P3392、生物学意义 p338、产生NADPH+H+，为生物合成提供还原剂。、为合成代谢提供碳源。如：C5（5-磷酸核糖）：合成核酸。 C4：Trp，Phe，Tyr，酚类。 C3：合成糖原、脂肪等。糖异生作用；糖异生作用（糖原异生作用，葡萄糖异生作用） p334-3371、概念 由非糖物质转变为葡萄糖的过程。2、可转变物质凡能转变为磷酸烯醇式丙酮酸、丙酮酸和草酰乙酸的物质都可转变为葡萄糖

27、。3、糖异生途径 p335图基本沿EMP途径逆行，但在EMP途径中有三步为不可逆反应，糖异生时此三步反应需由其它的酶催化：、 p334-336 此步逆转共需消耗2分子高能键。、p336 此步反应为糖异生的关键反应。、p336此外，在沿EMP途径逆行过程中，有一步反应还需注意：p335图可见，由丙酮酸合成葡萄糖共需耗4分子ATP和2分子GTP 。4、糖异生的生物学意义 p337、为机体重要的合成葡萄糖的途径，以维持血糖水平的恒定。、回收能量。草酰乙酸的来源和去路；结构式的要求：各代谢途径的关键反应、三羧酸循环、草酰乙酸的回补反应。生物氧化氧化磷酸化（概念） 在生物氧化过程中，代谢物脱下的H和电子

28、通过呼吸链的传递逐步释放出的能量，驱使ADP磷酸化为ATP的过程。即氧化和磷酸化相偶联的过程，为机体产生ATP的主要方式。底物水平磷酸化（概念） 呼吸链（概念）呼吸链的组成及排列顺序； 氧化磷酸化作用机制； 氧化磷酸化的偶联机制 p355-356氧化磷酸化的偶联机制以P.Mitchell提出的化学渗透学说的解释较为合理。1、化学渗透学说的要点：p355-356 、线粒体内膜对H+不通透，呼吸链相当于一个质子泵，可将H+从线粒体内膜基质泵到膜外液体中，从而形成一个跨膜的H+离子梯度（电势差）和pH梯度（化学势），这种电化学梯度蕴藏着能量。 P356图、在线粒体内膜上存在有ATP合成酶系统当跨膜质

29、子梯度所形成的电化学势驱动H+通过ATP合成酶系统上的特殊通道回流到线粒体基质时，释放出的自由能即可驱使ADP和Pi合成ATP 。 p346图2、氧化磷酸化的结构基础-ATP合成酶系统 p353-355ATP合成酶系统（ ATP合成酶复合物，F1FOATP合成酶，复合体，内膜三联体）由头部、基底部、柄部三部分构成。 P353图、头部（F1）：具ATP合成酶活性。 、基底部（FO）：形成跨膜的桶样质子通道。、柄部：位于F1和FO之间，起调节质子流的作用。ATP合成酶系统催化ATP的合成通过“结合变化机制”。3、1对电子经呼吸链传递到氧可产生的ATP分子数。测定表明每形成1个ATP需4个H+。对N

30、ADH+H+呼吸链，1对电子传递到氧可产生1+0.5+1=2.5个ATP。（即复合体，分别产生1，0.5，1个）。对FADH2呼吸链，1对电子传递到氧可产生0.5+1=1.5个ATP。（即复合体，分别产生0.5 ，1个）。电子传递抑制剂；呼吸链抑制剂 p349影响电子的传递，对磷酸化则无影响。 常见呼吸链抑制剂的抑制部位：p349图解偶联剂的作用； 解偶联剂不影响电子的传递，但氧化产生的能量以热的方式散失，因此不能使ADP磷酸化为ATP，即影响氧化与磷酸化的偶联过程。如解偶联剂2，4-二硝基苯酚的作用机理：p357图脂代谢-氧化：概念、过程、酰基的载体、能量计算； 脂肪酸的分解代谢概述 p37

31、9，p385-387-氧化：从羧基端开始，逐次降解一个C。（支链）-氧化：从甲基端开始，逐次降解一个C。（长链）-氧化：切断、间的碳链，逐次降解2个C（乙酰CoA），为脂肪酸分解的主要途径，广泛存在于各种动、植物中，线粒体中进行。脂肪酸的- 氧化途径 p379-384 以饱和偶数碳脂肪酸的- 氧化为例：1、-氧化前的准备 p379-380、脂肪酸的活化：胞液中进行。 P380此步反应相当于耗2分子ATP。此步反应可视为不可逆反应。、脂酰CoA进入线粒体 p380-381脂酰CoA须经酰基载体-肉碱的运载才能进入线粒体中被进一步氧化分解。肉碱：-羟基-三甲铵基丁酸 p381活性部位为羟基，功能为

32、传递酰基。脂酰CoA进入线粒体的过程 p381图2、脂肪酸的-氧化：共4步反应，均在线粒体中进行。 P381图，p381-3824、脂肪酸-氧化的特点 p382-384、每循环一次经两次脱氢，产生1分子FADH2和1分子NADH+H+，经呼吸链氧化，共可产生4分子ATP。、每循环一次产生1分子乙酰CoA。、产生的ATP较多。以软脂酸（16C）为例，共经7次-氧化，产生7分子FADH2，7分子NADH+H+ ，8分子乙酰CoA 。经TCA循环和呼吸链彻底氧化后，共可产生的高能化合物的分子数为106。脂肪酸从头合成：过程、酰基载体、脂肪酸合成的还原剂及其来源；饱和偶数碳脂肪酸（软脂酸）的生物合成-

33、脂肪酸的从头合成途径 p389-3931、概述原料：乙酰CoA。方式：C2 C4 C16 （最多到C16）。场所：细胞液，为合成脂肪酸的主要途径。2、合成过程共8步反应，均在胞液中进行。(1)、乙酰CoA的转运 p389-390乙酰CoA只能在线粒体基质中生成（脂肪酸-氧化，丙酮酸脱羧，AA氧化），乙酰CoA不能自由出入线粒体，乙酰CoA出线粒体需通过柠檬酸穿梭（柠檬酸转运系统、三羧酸转运体系，柠檬酸-丙酮酸循环）。 P389图、丙二酸单酰CoA的合成 p390、催化酶 p390-391大肠杆菌中脂肪酸的合成共8步反应，其中有7步均由一个多酶体系催化，称脂肪酸合酶复合物，由6种酶构成：E1：乙

34、酰CoA-ACP转酰基酶； E2：丙二酸单酰CoA -ACP转酰基酶E3：-酮脂酰ACP合酶； E4： -酮脂酰ACP还原酶E5：-羟脂酰ACP脱水酶； E6：烯脂酰ACP还原酶脂肪酸合成酶系动物中还包括E7：软脂酰ACP硫酯酶，且七种酶活性都由一条多肽链完成，以二聚体形式存在。6个酶的辅酶均是ACP 。ACP ：酰基载体蛋白，活性基团为-SH，功能为传递酰基。 P3916个酶以1分子ACP为核心构成一个多酶复合体。酰基通过连于ACP的-SH上， 将酰基从一个酶分子摆动到下一个酶分子。、合成过程 p390-393CO2C3CO2C3C2 C4 C6 C16（最多只能合成C16）a、乙酰基的转移

35、（C2） p391，p392b、丙二酸单酰基的转移（ C3 ） p391，p392c、缩合；还原；脱水；再还原。 p391，p3923、特点 p392-393、合成并非-氧化的逆行（场所不同、载体不同、氧化还原反应酶的辅酶不同等）。、合成的原料：乙酰CoA（C15，C16）。C2单位的供体：丙二酸单酰CoA（或丙二酸单酰ACP，C1-C14）。 、合成的方向：甲基端羧基端，产物为偶数碳脂肪酸（奇数碳以丙酰CoA为甲基端C3）、合成耗ATP和NADPH+H+。（NADPH+H+的主要来源为磷酸戊糖途经和苹果酸的氧化脱羧。 ）、酰基载体：主要是ACP，其次是CoA、调控位点：乙酰CoA羧化酶。酮体

36、的概念；酮体代谢 p3871、酮体的概念 p387酮体是指由乙酰CoA转变而来的-羟丁酸、乙酰乙酸、丙酮三种物质的总称。2、酮体的代谢 p387-389酮体是机体中乙酰CoA的贮存形式，在肝细胞的线粒体中产生。在肝外组织（心肌、肾、肌肉等）的线粒体中，酮体可转变为乙酰CoA ，再进入TCA循环而供能。结构式的要求：酯酰CoA合成酶、乙酰CoA羧化酶催化的反应，脂肪酸合成与分解的主要区别氨基酸代谢转氨作用（概念）：转氨作用（氨基移换作用） p402-403、概念： 将AA 上的-NH2 转移到- 酮酸上生成新AA的作用。、转氨酶的特点a、线粒体和胞液中均有，除Lys，Thr，Gly，Pro外，其

37、余AA都能在专一转氨酶的催化下发生转氨b、辅酶：磷酸吡哆醛。 c、专一性：对-KG或L -Glu具特异性。d、为可逆反应，只能催化-NH2的转移，不能最终脱去-NH2。、例： p403、意义a、在AA分解和合成上的意义b、为沟通AA代谢与糖代谢的桥梁。联合脱氨基作用（概念）：联合脱氨作用 由转氨作用与氧化脱氨作用（或嘌呤核苷酸循环）相偶联而发生的脱氨作用。它可使转氨效率大大提高，并可脱去AA中的-NH2。通过L-谷氨酸脱氢酶的联合脱氨作用：a、脱氨过程联合脱氨作用为AA脱氨的主要途径。存在于肝、肾中。b、意义、对AA的分解和合成具重要意义。、为沟通AA代谢和糖代谢的桥梁。AA脱氨产物的去路 p

38、402图、p409图尿素循环清出的氨基氮来源；氨的去路 1、尿素的合成-鸟氨酸循环（尿素循环） p4051、尿素的合成-鸟氨酸循环见于人、哺乳动物。由Krebs H.和Henseleit K.提出，为解除NH3毒性的重要途径。、合成过程： p406图共5步反应，其中前2步在线粒体中进行，后3步在胞液中进行。氨甲酰磷酸的合成： p407尿素循环的特点： p408i、合成部位肝细胞的细胞液和线粒体。ii、1分子NH3转变为1分子尿素需耗4分子ATP。iii、形成1分子尿素可清除2分子氨基氮（氨甲酰磷酸、Asp），此外，还可清除1分子CO2。2、酰氨的合成和脱酰氨作用 p405哺乳动物中，NH3只能

39、用来合成Gln，Asn是通过Gln的转酰氨作用合成，植物、微生物中，则能用NH3合成Asn。意义：、解除NH3的毒性。、运输和贮存NH3 。、合成嘌呤、嘧啶。 P418、p422图此外，肌肉组织中NH3还可通过葡萄糖-丙氨酸循环途径转运到肝脏中。 P404 一碳单位转移酶的辅酶；（？）一碳单位的载体1、FH4（四氢叶酸）、结构：来自于VitB11（叶酸）、活性部位：N5，N102、SAM、结构、活性部位：-CH3结构式的要求：L-谷氨酸脱氢酶、氨甲酰磷酸合成酶催化的反应。核酸的生物合成DNA半保留复制；DNA的半保留复制： p200 由Watson和Crick与1953年提出，并由Mesels

40、on和Stahl在1958年用同位素标记进行了证明。 DNA的半保留复制：DNA复制时，两条链先解旋分开，然后每条链均可作为模板在其上合成新的互补链，新形成的两个DNA分子的碱基顺序与原来的DNA分子完全一样。但每个子代DNA分子中，一条链来自亲代DNA ，另一条链则是新合成的。半不连续合成；冈崎发现， DNA复制时，在复制叉上一条新链是连续合成的，称前导链，合成方向53，与复制叉的前进方向一致，模板链为3 5；另一条新链的合成则不连续，称滞后链，合成方向也是5 3，但与复制叉的前进方向相反，模板链为5 3。这种机制称为DNA的半不连续复制。 滞后链合成时，先合成许多不连续的DNA片断，大小约

41、10002000个碱基（原核；真核为100200个碱基），称冈崎片断，然后再将这些片断连接成一条完整的DNA链。大肠杆菌的DNA连接酶； 大肠杆菌的DNA聚合酶 p205表共有五种，分别称为DNA聚合酶、和。DNA聚合酶（Kornberg酶）：单链多肽。具53的聚合酶活力（模板偏好于具有大段单链区的双链DNA ，活力低）、35的外切酶活力和53的外切酶活力的多功能酶。其中53的外切酶活力只作用于DNA双链，用于切除冈崎片段中的RNA引物及参与DNA损伤后的修复。该酶由于聚合活力低，不是大肠杆菌的DNA复制酶，而只是在DNA复制、重组和修复中起修缮工的作用。、DNA聚合酶：多亚基酶。具53的聚合

42、酶活力（模板偏好于带小段缺口的双链DNA，活力比聚合酶高。）35的外切酶活力，无53的外切酶活力。为一种修复酶。 、DNA聚合酶：多亚基酶（10种亚基）。 P205表，p206图具53的聚合酶活力（模板适用性广）和35的外切酶活力，无53的外切酶活力。为大肠杆菌中真正的DNA复制酶。比较DNA复制与转录的异同点； RNA的成熟过程； 转录后RNA的修饰和加工、链的切割：核酸内切酶、两端附加序列的切除：核酸内切酶、外切酶、核苷的修饰和糖苷键的改变： 如甲基化，甲基供体常为SAM、内含子的切除和拼接：主要见于真核（三 种RNA中均有），由核酶及连接酶完成。、3端、5端特殊结构的形成： 如mRNA5

43、-帽，3-尾（场所：主要在核内， 少数在胞质）比较原核细胞DNA聚合酶和RNA聚合酶的特点。1、DNA聚合酶：催化DNA分子聚合（合成）的酶。由Komberg于1956年首先从大肠杆菌中提取得到。 P204-206、反应条件模板： 模板：单链DNA ，带缺口的双链DNA 。底物：四种dNTP。引物：带游离3-OH的小片段RNA或DNA （可与模板DNA配对）。 DNA聚合酶只能在引物上延伸DNA链，不能从无到有合成DNA 。激活剂：Mg2+。、反应过程 聚合酶对碱基具选择性，底物只能按照碱基互补配对的原则（A-T ，G-C）掺入DNA链。这是DNA复制忠实性的保证之一。、合成的方向（链延伸方向

44、）：5 3。 、总反应式 、DNA聚合酶的外切酶活力： p205图 催化末端磷酸二酯键的水解。绝大多数DNA聚合酶均具有35的外切酶活力，该活力具有校对功能。可用以切除聚合反应中错配的碱基。该活力只作用于单链DNA ，对双链DNA则不起作用。DNA聚合酶35的外切酶活力是DNA复制忠实性的又一保证。此外，体内多种DNA修复系统也是DNA复制忠实性的保证之一。、大肠杆菌的DNA聚合酶 p205表共有五种，分别称为DNA聚合酶、和。DNA聚合酶（Kornberg酶）：单链多肽。具53的聚合酶活力（模板偏好于具有大段单链区的双链DNA ，活力低）、35的外切酶活力和53的外切酶活力的多功能酶。其中5

45、3的外切酶活力只作用于DNA双链，用于切除冈崎片段中的RNA引物及参与DNA损伤后的修复。该酶由于聚合活力低，不是大肠杆菌的DNA复制酶，而只是在DNA复制、重组和修复中起修缮工的作用。、DNA聚合酶：多亚基酶。具53的聚合酶活力（模板偏好于带小段缺口的双链DNA，活力比聚合酶高。）35的外切酶活力，无53的外切酶活力。为一种修复酶。 、DNA聚合酶：多亚基酶（10种亚基）。 P205表，p206图具53的聚合酶活力（模板适用性广）和35的外切酶活力，无53的外切酶活力。为大肠杆菌中真正的DNA复制酶。2、大肠杆菌的RNA聚合酶只有一种，为6亚基的寡聚酶（2）。启动子：聚合酶识别、结合和开始转

46、录的一段DNA序列。位于转录起点的3端上游区，含4060个bp。 P226图 RNA聚合酶的结构RNA 聚合酶形如右手，拇指与食指间的凹漕正好可结合DNA。单独核心酶存在时拇指与食指呈闭合状态，与因子结合后即张开，DNA可落入凹漕内。当酶遇到启动子时拇指与食指闭合，同时DNA双链被局部解开，然后在模板链上开始合成RNA链。此时因子离开核心酶，拇指与食指闭合，可在DNA链上滑动，边滑动，边解链，边合成。、反应条件模板： 局部解链的DNA双链及单链DNA 。且模板不掺入产物底物：4种NTP，配对原则：A-U，G-C。无校对功能。 引物：无，即为从头合成。 激活剂：Mg2+或Mn2+ 。 、反应过程

47、：与DNA复制相似。磷酸二酯键的形成过程与DNA复制相同，但A-U配对。、合成方向：53 （与DNA相同） 、总反应式蛋白质生物合成遗传密码及其特性；遗传密码（密码子，三联体密码）：在mRNA分子上，每三个连续的核苷酸决定一个AA，这三个连续的核苷酸就称为遗传密码。遗传密码的特点：1、密码的简并性一种AA有1个以上密码子的现象。如：Ser：UCU，UCC，UCA，UCG（4种密码子) 。简并性主要表现在第三位的碱基，说明密码子的专一性主要决定于前两个碱基，第三个碱基则存在一定灵活性，这对物种的稳定具重要意义。但Trp，Met只有1个密码子。2、序列类似的密码子常常表示同样的或化学性质类似的氨基

48、酸。3、密码的阅读具方向性（ 5 3 ）、连续性、不重叠、无逗号。阅读一经开始，即依次进行直至终止密码子，中间即不重叠也不停顿（否则将导致突变）。4、具起始密码和终止密码起始密码：AUG，GUG。为双功能密码子。 肽链合成开始：起始信号。 肽链延伸中：编码Met （AUG），Val（GUG）。 终止密码：UAA，UAG，UGA。不编码任何AA，是蛋白质合成的终止信号。 因此，遗传密码共有64个。（3个终止密码+61个编码AA的密码）5、通用性和变异性 真核，原核，病毒都共用一套密码。反密码子及摆动效应；1、反密码子 p258tRNA分子上反密码环中3个连续的核苷酸，可与mRNA上的密码子配对，称为反密码子。反密码子在遗传密码