西南大学考试答案生物化学

1、生物化学一、判断题1：水溶液或结晶状态下的氨基酸都以两性离子形式存在。 正确2：若双螺旋DNA中一条链的核苷酸排列顺序为pGpCpTpApTpC,那么，互补链的核苷酸顺序应为：pCpGpApTpApG. 错误3：酶是生物催化剂，只能在体内起催化作用。 错误4： DNA分子中的G和C的含量愈高，其熔点（Tm）值愈大。 正确5：核酸中的修饰成分大部分是在tRNA中发现的。 正确6：当ES复合物的量增加时，酶促反应速度也增加。正确7：辅酶与酶蛋白的结合不紧密，可以用透析的方法除去。正确8：呼吸链的全套酶都分布在线粒体的基质中。错误9：机体缺少某种维生素会导致缺乏病，是因为缺乏维生素能使物质代谢发生障

2、碍. 正确10： PPP途径能产生ATP，所以可以代替TCA途径，作为生物供能的主要途径。 错误11：氨基酸因含有不对称碳原子，所以都有旋光异构体。 错误12：构型的改变必须有旧的共价健的破坏和新的共价键的形成，而构象的改变则不发生此变化 正确13：蛋白质生物合成所需的能量都由ATP直接供给。 错误14：RNA的合成和DNA的合成一样，在起始合成前亦需要有RNA引物参加。 误15：DNA半不连续复制是指复制时一条链的合成方向是53而另一条链方向是35。 错误15：脂肪酸合成酶催化的反应是脂肪酸-氧化反应的逆反应。 错误16：生物遗传信息的流向，只能由DNARNA而不能由RNADNA。 错误17

3、：脂肪酸的从头合成需要NADPH+H+作为还原反应的供氢体。 正确二、名词解释：1. 构型：一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。2. 构象：指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性3. 结构域：结构域是生物大分子中具有特异结构和独立功能的区域,特别指蛋白质中这样的区域。在球形蛋白中，结构域具有自己特定的四级结构,其功能部依赖于蛋白质分子中的其余部分,但是同一种蛋白质中不同结构

4、域间常可通过不具二级结构的短序列连接起来。蛋白质分子中不同的结构域常由基因的不同外显子所编码4. 酶的竞争性抑制：抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低的作用5. 糖异生作用：由非糖物质转变成糖的过程6. 有氧氧化：有氧氧化系指糖、脂肪、蛋白质在氧的参与下分解为二氧化碳和水，同时释放大量能量，供二磷酸腺苷再合成三磷酸腺苷。7. 半不连续复制:半不连续复制是指DNA复制时，前导链上DNA的合成是连续的，后随链上是不连续的，故称为半不连续复制。DNA复制的最主要特点是半保留复制，另外，它还是半不连续复制。半不连续模型是DNA复制的基本过程。8. 共价催

5、化:一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价催化方式进行的。9. Tm:Tm值就是DNA熔解温度，指把DNA的双螺旋结构降解一半时的温度。不同序列的DNA，Tm值不同。DNA中GC含量越高，Tm值越高，成正比关系。10. 转录:转录是遗传信息由DNA转换到RNA的过程。作为蛋白质生物合成的第一步，转录是mRNA以及非编码RNA（tRNA、rRNA等）的合成步骤。三、名词解释：1、定向效应:当专一性底物向酶活性中心靠近时，会诱导酶分子构象发生改变，使酶活性中心的相关基团和底物的反应基团正确定向排列，同时使反应基团之间的分子轨道以正确方

6、向严格定位，使酶促反应易于进行。2、蛋白质的复性作用:蛋白质因受某些物理或化学因素的影响，分子的空间构象被破坏，从而导致其理化性质发生改变并失去原有的生物学活性的现象称为蛋白质的变性作用（denaturation）。变性作用并不引起蛋白质一级结构的破坏，而是二级结构以上的高级结构的破坏，变性后的蛋白质称为变性蛋白。3、核酸的变性:核酸的变性：在物理和化学因素的作用下，维系核酸二级结构的氢键和碱基堆积力受到破坏，DNA由双链解旋为单链的过程。4、蛋白质二级结构:指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕的方式。二级结构主要有-螺旋、-折叠、-转角。常见的二级结构有-螺旋和-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和

7、酰胺基团之间形成的氢键维持的，氢键是稳定二级结构的主要作用力。5、生物氧化:有机物质在生物体细胞内氧化分解产生二氧化碳、水，并释放出大量能量的过程称为生物氧化（biological oxidation）。又称细胞呼吸或组织呼吸。有机物质在生物体细胞内氧化分解产生二氧化碳、水，并释放出大量能量的过程称为生物氧化（biological oxidation）。又称细胞呼吸或组织呼吸。6、高能化合物:指体内氧化分解中，一些化合物通过能量转移得到了部分能量，把这类储存了较高能量的化合物，如三磷酸腺苷（ATP),磷酸肌酸,称为高能化合物.它们是生物释放,储存和利用能量的媒介,是生物界直接的供能物质.。生物

8、体内，键水解时能释放21 kJ/mol 以上键能的化合物称为高能化合物。7、基因表达:是指细胞在生命过程中，把储存在DNA顺序中遗传信息经过转录和翻译，转变成具有生物活性的蛋白质分子。8、酶的活性中心 :酶分子中氨基酸残基的侧链有不同的化学组成。其中一些与酶的活性密切相关的化学基团称作酶的必需基团（essential group）。这些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异结合并将底物转化为产物。这一区域称为酶的活性中心（active center）或活性部位（active site）9、酶的专一性:酶对所作用的底物有严格的选择性。一

9、种酶仅能作用于一种物质，或一类分子结构相似的物质，促其进行一定的化学反应，产生一定的反应产物，这种选择性作用称为酶的专一性。10、 竞争性抑制作用:通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。一个竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个酶的结合部位。这种抑制使得Km增大，而Vmax不变。11、 非竞争性抑制作用:抑制剂不能与游离酶结合，但可与ES复合物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降低 四、问答题1、新陈代谢的特点有哪些？（1）代谢找应在温和条件下进行，绝大多数都是由酶催化。 （2）代谢过程的化学反应往不是一步完成的，而是通过一系列中间过程。（3）生物体内的化学反应表现出灵敏的自我调节，

10、各个反应之间都是相互协调的。（4）生物的代谢体系是在长期进化中逐步形成的，逐步完善的。2、糖类的主要生物学作用有哪些？答：(1)提供大量的能量，如淀粉在体内氧化时，可放出大量能量； （2）可转变为生命所需的其他物质。 （3）可作为生物体的结构物质； （4）可作为细胞识别的信息分子。3、脂类的主要生物功能哪些？答：(1)提供大量的能量；（2）保护和御寒作用。（3）为脂溶性物质提供溶剂；（4）提供必需脂酸；（5）磷脂和糖脂是构成生物膜脂质双层结构的基本物质和参加构成某些生物大分子化合物的组分； (6) 作为细胞表面物质同，与细胞识别、免疫等密切相关；（7）有些脂质还具有维生素和激素的功能。1.简述

11、尿素循环的含义及基本过程。尿素在肝脏内通过鸟氨酸循环合成1） 在Mg2+、ATP及N-乙酰谷氨酸（AGA）存在下，氨与CO2在氨基甲酰磷酸合成酶I（CPS-I）催化下，合成氨基甲酰磷酸， 反应消耗2分子ATP，合成部位在线粒体。CPS-I是一种变构酶，AGA是此酶的变构激活剂。2）(瓜氨酸的合成)在鸟氨酸氨基氨基甲酰转移酶催化下，氨基甲酰磷酸与鸟氨酸缩合成瓜氨酸。反应部位在线粒体。3）(精氨酸的合成)瓜氨酸在线粒体合成后， 即被转运到胞液，在胞液经精氨酸代琥珀酸合成酶的催化下，与天冬氨酸反应生成精氨酸代琥珀酸，此反应由ATP供能。其后，精氨酸代琥珀酸再经精氨酸代琥珀酸裂解酶作用下，裂解成精氨酸

12、及延胡索酸。反应部位在胞液。4）(尿素的生成)精氨酸受精氨酸酶的作用，水解生成尿素与鸟氨酸，反应部位在胞液。鸟氨酸可再进入线粒体并参与瓜氨酸的合成。2、脂肪酸在生物体内经-氧化作用分解为乙酰CoA需要经过哪些过程？分别发生在细胞的什么部位。1）脂肪酸的活化脂酰CoA的生成脂肪酸进行氧化前必须活化，活化在线粒体外进行。内质网及线粒体外膜上的脂酰CoA合成酶在ATP、CoA-SH、Mg2+存在的条件下，催化脂肪酸活化，生成脂酰CoA。2）脂酰CoA进入线粒体脂肪酸的活化在细胞液中进行，而催化脂肪酸氧化的酶系存在于线粒体的基质内，因此活化的脂酰CoA必须进入线粒体内才能代谢。长链脂酰CoA不能直接透

13、过线粒体内膜。它进入线粒体需肉碱的转运。 3）脂肪酸的-氧化脂酰-CoA进入线粒体基质后，在线粒体基质中疏松结合的脂酸-氧化多酶复合体的催化下，从脂酰基的-碳原子开始，进行脱氢、加水、再脱氢及硫解等四步连续反应： （1）脱氢：脂酰-CoA在脂酰-CoA脱氢酶的催化下，、碳原子各脱下一氢原子，生成反2烯酰CoA。脱下的2H由FAD接受生成FADH2。（2）加水：反2烯酰CoA在2烯酰水化酶的催化下，加水生成L（+）-羟脂酰-CoA。（3）再脱氢：L（+）-羟脂酰CoA在-羟脂酰-CoA脱氢酶的催化下，脱下2H生成-酮脂酰-CoA，脱下的2H由NAD+接受，生成NADH及H+。（4）硫解：-酮脂酰

14、CoA在-酮脂酰-CoA硫解酶催化下，加CoA-SH使碳链断裂，生成1分子乙酰CoA和少2个碳原子的脂酰CoA。3.什么是蛋白质的等电点？稳定蛋白质胶体系统的因素是什么？使蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零时溶液的pH称为蛋白质的等电点。蛋白质溶液的pH大于等电点时，该蛋白质颗粒带负电荷，反之则带正电荷。稳定蛋白交替的因素是水化层和双电层。4、赞同4.蛋白质的基本结构与高级结构之间存在的关系如何？一般把一级结构看做是基本结构，经过折叠，形成的空间构像是高级结构。其中通过二硫键，非共价键等维系空间结构。一级结构决定了高级结构。5.化学渗透学说(chemiosmotic

15、theory)由英国的米切尔(Mitchell 1961)提出，化学渗透学说的要点有哪些？由磷脂和蛋白多肽构成的膜对离子和质子具有选择性； 具有氧化还原电位的电子传递体不匀称地嵌合在膜内； 膜上有偶联电子传递的质子转移系统； 膜上有转移质子的ATP酶。在解释光合磷酸化机理时，该学说强调：光合电子传递链的电子传递会伴随膜内外两侧产生质子动力，并由质子动力推动ATP的合成。许多实验都证实了这一学说的正确性。6.常见的呼吸链的抑制剂有哪些？它们的作用机制是什么？电子传递的抑制剂 能够阻断呼吸链中某一部位电子传递的物质称为电子传递抑制剂。利用专一性电子传递抑制剂选择性地阻断呼吸链中某个传递步骤，再测定

16、链中各组分的氧化还原态情况，是研究电子传递链顺序的一种重要方法。 常见的抑制剂列举如下几种。鱼藤酮、安密妥、杀粉蝶菌素,它们的作用是阻断电子由 NADH向CoQ的传递。抗霉素 A 它是由链霉素分离出来的抗菌素，能抑制电子从细胞色素b到细胞色素c1的传递。 氰化物、硫化氢、叠氮化物、 CO等。有阻断电子由细胞色素aa3传至氧的作用。 7.真核mRNA和原核mRNA各有何异同特点?原核生物mRNA常以多顺反子的形式存在。真核生物mRNA一般以单顺反子的形式存在。 原核生物mRNA的转录与翻译一般是偶联的，真核生物转录的mRNA前体则需经转录后加工，加工为成熟的mRNA与蛋白质结合生成信息体后才开始

17、工作 。 原核生物mRNA半寿期很短，一般为几分钟 ，最长只有数小时（RNA噬菌体中的RNA除外）。真核生物mRNA的半寿期较长， 如胚胎中的mRNA可达数日。 原核与真核生物mRNA的结构特点也不同。 原核生物mRNA一般5端有一段不翻译区，称前导顺序，3端有一段不翻译区，中间是蛋白质的编码区，一般编码几种蛋白质。真核生物mRNA（细胞质中的）一般由5端帽子结构、5端不翻译区、翻译区（编码区）、3端不翻译区和3端聚腺苷酸尾巴构成分子中除m7G构成帽子外，常含有其他修饰核苷酸，如m6A等。真核生物mRNA通常都有相应的前体。从DNA转录产生的原始转录产物可称作 原始前体（或mRNA前体）。一般

18、认为原始前体要经过hnRNA核不均-RNA的阶段，最终才被加工为成熟的mRNA。8.简述DNA双螺旋的结构特点。1) DNA是由脱氧核糖核酸的单体聚合而成的聚合体，单体有四种。2) DNA的每一种脱氧核苷酸由三个部分所组成：一分子含氮碱基、一分子五碳糖(脱氧核糖)、一分子磷酸。DNA都是由C、H、O、N、P五种元素组成的。3) DNA的含氮碱基分为四类：腺嘌呤A胸腺嘧啶T胞嘧啶C鸟嘌呤G（所有生物）4) DNA的四种含氮碱基的比例在同物种不同个体间是一致的，在不同物种间则有差异。5) DNA的四种含氮碱基比例是 A=T、C=G 6) 较稳定，携带信息量大9.磷酸戊糖途径有什么生理意义？1)产生

19、大量的NADPH，为细胞的各种合成反应提供还原剂（力），比如参与脂肪酸和固醇类物质的合成。 2)在红细胞中保证谷胱甘肽的还原状态。3)该途径的中间产物为许多物质的合成提供原料4)非氧化重排阶段的一系列中间产物及酶类与光合作用中卡尔文循环的大多数中间产物和酶相同，因而磷酸戊糖途径可与光合作用联系起来，并实现某些单糖间的互变。 5)PPP途径是由葡萄糖直接氧化起始的可单独进行氧化分解的途径。因此可以和EMP、TCA相互补充、相互配合，增加机体的适应能力1、什么是蛋白质的变性作用，引起蛋白质变性的因素有哪些？蛋白质变性（protein denaturation）是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其

20、特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。 变性作用是蛋白质受物理或化学因素的影响，改变其分子内部结构和性 蛋白质变性质的作用。一般认为蛋白质的二级结构和三级结构有了改变或遭到破坏，都是变性的结果。能使蛋白质变性的化学方法有加强酸、强碱、重金属盐、尿素、乙醇、丙酮等；能使蛋白质变性的物理方法有加热(高温)、紫外线及X射线照射、超声波、剧烈振荡或搅拌等。2、 生物氧化的特点和方式是什么？特点：生物氧化和有机物质体外燃烧在化学本质上是相同的，遵循氧化还原反应的一般规律，所耗的氧量、最终产物和释放的能量均相同。（1）在细胞内，温和的环境中经酶催化逐步进行

21、。（2）能量逐步释放。一部分以热能形式散发，以维持体温，一部分以化学能形式储存供生命活动能量之需（约40%）。（3）生物氧化生成的H2O是代谢物脱下的氢与氧结合产生，H2O也直接参与生物氧化反应；CO2由有机酸脱羧产生。（4）生物氧化的速度由细胞自动调控。生物氧化的方式有三种：1.脱氢：底物在脱氢酶的催化下脱氢2.加氧：底物分子中加入氧原子或氧分子3.脱电子：底物脱下电子，使其原子或离子价增加而被氧化。失去电子的反应为氧化反应，获得电子的反应为还原反应。3、 什么是糖异生作用？有何生物学意义。糖异生(Gluconeogenesis gluco-指糖重新生成)：由简单的非糖前体（乳酸、甘油、生糖

22、氨基酸等）转变为糖(葡萄糖或糖原)的过程。糖异生不是糖酵解的简单逆转。虽然由丙酮酸开始的糖异生利用了糖酵解中的七步进似平衡反应的逆反应，但还必需利用另外四步酵解中不曾出现的酶促反应，绕过酵解过程中不可逆的三个反应。糖异生保证了机体的血糖水平处于正常水平。糖异生的主要器官是肝。肾在正常情况下糖异生能力只有肝的十分之一，但长期饥饿时肾糖异生能力可大为增强。 糖异生作用的主要生理意义：是保证在饥饿情况下，血糖浓度的相对恒定。血糖的正常浓度为3.89-11mmol/L，即使禁食数周，血糖浓度仍可保持在3.40mmol/L左右，这对保证某些主要依赖葡萄糖供能的组织的功能具有重要意义，停食一夜（8-10小

23、时）处于安静状态的正常人每日体内葡萄糖利用，脑约125g，肌肉（休息状态）约50g，血细胞等约50g，仅这几种组织消耗糖量达225g，体内贮存可供利用的糖约150g，贮糖量最多的肌糖原仅供本身氧化供能，若只用肝糖原的贮存量来维持血糖浓度最多不超过12小时，由此可见糖异生的重要性。 （二）糖异生作用与乳酸的作用密切关系：在激烈运动时，肌肉糖酵解生成大量乳酸，后者经血液运到肝脏可再合成肝糖原和葡萄糖，因而使不能直接产生葡萄糖的肌糖原间接变成血糖，并且有利于回收乳酸分子中的能量，更新肌糖原，防止乳酸酸中毒的发生。 （三）协助氨基酸代谢：实验证实进食蛋白质后，肝中糖原含量增加；禁食晚期、糖尿病或皮质醇

24、过多时，由于组织蛋白质分解，血浆氨基酸增多，糖的异生作用增强，因而氨基酸成糖可能是氨基酸代谢的主要途径。 （四）促进肾小管泌氨的作用：长期禁食后肾脏的糖异生可以明显增加，发生这一变化的原因可能是饥饿造成的代谢性酸中毒，体液pH降低可以促进肾小管中磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶的合成，使成糖作用增加，当肾脏中?酮戊二酸经草酰乙酸而加速成糖后，可因酮戊二酸的减少而促进谷氨酰胺脱氨成谷氨酸以及谷氨酸的脱氨，肾小管细胞将NH3分泌入管腔中，与原尿中H+结合，降低原尿H+的浓度，有利于排氢保纳作用的进行，对于防止酸中毒有重要作用。4、 脂肪酸分解和脂肪酸合成的过程和作用有什么差异。从原料、反应发生的部位、酰基载

25、体、反应过程等方面进行比较 5、 简明叙述尿素形成的机理和意义。答：尿素在哺乳动物肝脏或某些植物如洋蕈中通过鸟氨酸循环形成，对哺乳动物来说，它是解除氨毒性的主要方式，因为尿素可随尿液排除体外，对植物来说除可解除氨毒性外，形成的尿素是氮素的很好贮存和运输的重要形式，当需要时，植物组织存在脲酶，可使其水解重新释放出NH3，被再利用。尿素形成机理，要求写出主要反应步骤至少示意出NH3同化，尿素生成，第二个氨基来源等6、三羧酸循环与糖酵解途径的生理意义有哪些？一、糖酵解的生物学意义：糖酵解途径指糖原或葡萄糖分子分解至生成丙酮酸的阶段，此反应过程一般在无氧条件下进行，又称为无氧分解。其生物学意义在于为生

26、物体提供一定的能量，糖酵解的中间物为生物合成提供原料，是某些特殊细胞在氧供应正常情况下的重要获能途径。二、三羧酸循环的生物学意义1.三羧酸循环是机体获取能量的主要方式。1个分子葡萄糖经无氧酵解仅净生成2个分子ATP，而有氧氧化可净生成32个ATP，其中三羧酸循环生成20个ATP，在一般生理条件下，许多组织细胞皆从糖的有氧氧化获得能量。糖的有氧氧化不但释能效率高，而且逐步释能，并逐步储存于ATP分子中，因此能的利用率也很高。 2.三羧酸循环是糖，脂肪和蛋白质三种主要有机物在体内彻底氧化的共同代谢途径，三羧酸循环的起始物乙酰CoA，不但是糖氧化分解产物，它也可来自脂肪的甘油、脂肪酸和来自蛋白质的某

27、些氨基酸代谢，因此三羧酸循环实际上是三种主要有机物在体内氧化供能的共同通路，估计人体内2/3的有机物是通过三羧酸循环而被分解的。 3.三羧酸循环是体内三种主要有机物互变的联结机构，因糖和甘油在体内代谢可生成-酮戊二酸及草酰乙酸等三羧酸循环的中间产物，这些中间产物可以转变成为某些氨基酸；而有些氨基酸又可通过不同途径变成-酮戊二酸和草酰乙酸，再经糖异生的途径生成糖或转变成甘油，因此三羧酸循环不仅是三种主要的有机物分解代谢的最终共同途径，而且也是它们互变的联络机构。7、试述蛋白质二级结构-螺旋及其结构特点答：(1)从外观上看， a-螺旋结构是一个类似棒状的结构。紧密卷曲的多肽链构成了棒的中心部分，侧

28、链R伸出到螺旋排布的外面。多个肽键平面通过碳原子旋转，紧密盘曲成稳固的右手螺旋；（2 分）(2)主链呈螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，相当于0.54nm；（2分）?(3)每一个氨基酸残基中的NH和前面相隔三个残基的CO之间形成氢键，（螺旋的主要稳定因素）；?（2 分）(4)氨基酸侧链R在螺旋外侧，其形状、大小及电荷影响螺旋的形成。（2 分8、简要说明DNA半保留复制的机制。DNA 半保留复制是：DNA 在进行复制的时候链间氢键断裂，双链解旋分开，每条链作为模板在其上合成互补链，经过一系列酶（DNA聚合酶、解旋酶、链接酶等）的作用生成两个新的 DNA分子。 子代DNA分子 其中的一条链来

29、自亲代DNA ，另一条链是新合成的，这种方式称半保留复制。 9、蛋白质的主要翻译后修饰后哪些？1.氨基端和羧基端的修饰2.共价修饰（1）磷酸化：（2）糖基化：（3）羟基化： （4）二硫键的形成： 3.亚基的聚合： 4.水解断链使它们相互分离。2.盐析法不同蛋白质盐析所需要的盐饱和度不同，所以可通过调节盐浓度将目的蛋白沉淀析出。被盐析沉淀下来的蛋白质仍保持其天然性质，并能再度溶解而不变性。3.有机溶剂沉淀法中性有机溶剂如乙醇、丙酮，它们的介电常数比水低。能使大多数球状蛋白质在水溶液中的溶解度降低，进而从溶液中沉淀出来，因此可用来沉淀蛋白质。此外，有机溶剂会破坏蛋白质表面的水化层，促使蛋白质分子变

30、得不稳定而析出。由于有机溶剂会使蛋白质变性，使用该法时，要注意在低温下操作，选择合适的有机溶剂浓度。（四）样品的进一步分离纯化用等电点沉淀法、盐析法所得到的蛋白质一般含有其他蛋白质杂质，须进一步分离提纯才能得到有一定纯度的样品。常用的纯化方法有：凝胶过滤层析、离子交换纤维素层析、亲和层析等等。有时还需要这几种方法联合使用才能得到较高纯度的蛋白质样品。3、简述原核生物蛋白质合成过程。 氨基酸在核糖体上缩合成多肽链是通过核糖体循环而实现的。此循环可分为肽链合成的起始(intiation)，肽链的延伸(elongation)和肽链合成的终止(termination)三个主要过程。原核细胞的蛋白质合成

31、过程以E.coli细胞为例。 肽链合成的起始1.三元复合物(trimer complex)的形成核糖体30S小亚基附着于mRNA的起始信号部位，该结合反应是由起始因子3(IF3)介导的，另外有Mg2+的参与。故形成IF3-30S亚基-mRNA三元复合物。2.30S前起始复合物(30S pre-initiation complex)的形成在起始因子2(IF2)的作用下，甲酰蛋氨酸-起始型tRNA(fMet-tRNA Met)与mRNA分子中的起始密码子(AUG或GUG)相结合，即密码子与反密码子相互反应。同时IF3从三元复合物脱落，形成30S前起始复合物，即IF2-30S亚基-mRNA-fMet-tRNAMef复合物。此步亦需要fGTP和Mg2+参与。3.70S起始复合物(70S initiation complex)形成。50S亚基与上述的30S前起始复合物结合，同时IF2脱落，形成70S起始复合物，即30S亚基-mRNA-50S亚基-fMer-tRNA Met复合物。此时fMet-tRNA Met占据着50S亚基的肽酰位（peptidyl s