20蛋白质和核酸3

1、第二十章蛋白质和核酸第二十章蛋白质和核酸n第一节第一节 氨基酸氨基酸n一、氨基酸的结构、命名和分类一、氨基酸的结构、命名和分类rchcoohnh2-氨基酸氨基酸2020种氨基酸见表种氨基酸见表20-120-1，合成蛋白质的原料，合成蛋白质的原料8 8种必须氨基酸在人体内不能合成，必须从种必须氨基酸在人体内不能合成，必须从食物摄取食物摄取二、氨基酸的构型二、氨基酸的构型nh2coohch3hohcoohch3hl-乳酸l-丙氨酸天然产的氨基酸大多数为天然产的氨基酸大多数为l型。型。nh2coohch3hohhohcoohch2ohhohhl-苏 氨酸d-苏 阿糖三、氨基酸的性质三、氨基酸的性质n

2、1.两性及等电点两性及等电点n（1）两性（）两性（-cooh，-nh2）rchcoohnh2+naohrchcoonh2-+h2orchcoohnh2+h clrchcoohnh3+h2o+na+cl-水溶液：两性离子水溶液：两性离子固相：内盐固相：内盐rchcoohnh2+h2orchcoonh2-+h3o+rchcoohnh2+h2orchcoohnh3+oh-+纯水：纯水：问题：氨基酸的纯水溶液是酸性？碱性？中性？问题：氨基酸的纯水溶液是酸性？碱性？中性？酸式离解倾向碱式离解倾向：水溶液呈酸性酸式离解倾向碱式离解倾向：水溶液呈酸性酸式离解倾向碱式离解倾向：水溶液呈碱性酸式离解倾向碱式离解

3、倾向：水溶液呈碱性通过加酸或加碱可调控：通过加酸或加碱可调控：rchcoohnh2rchcoonh3-偶 极 离 子内 盐+rchcoonh3-+rchcoohnh3oh-h+rchcoonh2-oh-h+电中性（）等电点（）等电点净电荷为零的氨基酸所在溶液的净电荷为零的氨基酸所在溶液的ph等等电点电点pi不同的氨基酸等电点不同不同的氨基酸等电点不同氨基酸纯水溶液氨基酸纯水溶液ph，问，问pi？等电点时，溶解度最小，析出晶体，用于分离氨等电点时，溶解度最小，析出晶体，用于分离氨基酸。基酸。2.-nh2的反应的反应r cclo+h2nchcoohrr conhchcoohrch2ococl+h2

4、nchcoohrch2oconhchcoohr保护氨基的方法保护氨基的方法酰胺键（肽键）酰胺键（肽键）n酰氯、酸酐等都可以用作酰化剂。酰氯、酸酐等都可以用作酰化剂。n酰基化：酰基化：n烃基化：烃基化：rx+h2nchcoohrnhchcoohrrfo2nno2h2nchcoohr+-hfnhchcooho2nno2o若芳环上没有吸电子基，不反应；若芳环上没有吸电子基，不反应；该反应用于测定该反应用于测定n端端产物可溶于乙醚、氯仿，通过层析分离鉴定。产物可溶于乙醚、氯仿，通过层析分离鉴定。n与与hno2反应：反应：n与茚三酮反应（鉴别氨基酸的灵敏方法）与茚三酮反应（鉴别氨基酸的灵敏方法）rchc

5、oohnh2+hno2rchcoohoh+n2+h2o4.4.分子间脱水成二酮吡嗪（分子间脱水成二酮吡嗪（p272p272）n放出的氮气一半来自氨基酸，一半来自放出的氮气一半来自氨基酸，一半来自亚硝酸，反应是定量的，从放出的氮气亚硝酸，反应是定量的，从放出的氮气的量可计算出氨基酸中氨基的含量的量可计算出氨基酸中氨基的含量 van slykevan slyke氨基测定法氨基测定法3. 3. 羧基的反应：羧基的反应： 成酯、成酐、成酰胺的成酯、成酐、成酰胺的反应反应 叠氮反应叠氮反应hno2h2nchcronh-nh2h2nchcron3h2nchcoohrh2nchcoorrnh2nh2酯化n叠

6、氮法合成二肽叠氮法合成二肽nhchcoorznhchcron3h2nchcoorrznhchcorr+ 四、氨基酸的制备四、氨基酸的制备n三种途径：三种途径：n蛋白质水解蛋白质水解 1820年始年始n有机合成有机合成 1850年始年始n发酵法发酵法 1957年始年始1.由醛或酮制备由醛或酮制备rchcnohnh3rchohcnrchcnnh2h2orchcoohnh22.-卤代酸的氨解卤代酸的氨解rchcoohx+nh3rchcoohnh2+hx缺点：副产物多，难纯化缺点：副产物多，难纯化用用gabriel法取而代之：法取而代之：h2ooh-coohcooh+chcoornh2r+roh85%

7、nhoo+chcoorxrkohnoochcoorr97%3.丙二酸酯合成法（与丙二酸酯合成法（与gabriel法并用）法并用）例：合成苯丙氨酸例：合成苯丙氨酸ch2chcoohnh2nhoo+kohnooch(cooc2h5)2brch(cooc2h5)2naoc2h5c6h5ch2clnooc(cooc2h5)2ch2c6h5h3o+nooc(cooh)2ch2c6h5co2-noochcoohch2c6h5conhconh+chcoohnh2ch2c6h5nh2nh2n注意：注意：n r（除（除c=c-x）可以任意引入；）可以任意引入；n 制得的氨基酸为外消旋体，需拆分；制得的氨基酸为外

8、消旋体，需拆分；n 应用膦铑络合催化剂进行不对称合成应用膦铑络合催化剂进行不对称合成可得可得95%以上的以上的l-氨基酸。氨基酸。第二节第二节 多肽多肽n一、肽和肽键一、肽和肽键蛋白质水解多肽水解-氨基酸h2nchcoohr+h nhchcoohr12- h2oh2nchconhchcroohr1234h2nchconhchcronhchcr12ornhchcrooh氮端碳端酰胺键肽键二肽二肽四肽四肽n肽键：一分子肽键：一分子-氨基酸的氨基酸的-cooh与另一分子与另一分子氨基酸的氨基酸的-nh2之间缩水而成的酰胺键称肽键。之间缩水而成的酰胺键称肽键。n多肽：若干个多肽：若干个-氨基酸通过肽键

9、连接的化合物。氨基酸通过肽键连接的化合物。n肽数肽数=-氨基酸的数目（氨基酸的数目（n）n肽键数肽键数=n-1 nn端：肽链的端：肽链的nh2端（习惯在链左端）端（习惯在链左端）nc端：肽链的端：肽链的cooh端（习惯在链右端）端（习惯在链右端）n相对分子质量相对分子质量10000的多肽的多肽蛋白质蛋白质谷氨酸谷氨酰半胱氨酰谷氨酰半胱氨酰甘氨酸甘氨酸h3nchch2ch2conhchccooonhch2coohch2sh-+半胱氨酸甘氨酸或或 谷谷- -半胱半胱- -甘甘多肽命名：以多肽命名：以c c端氨基酸为母体，其它氨端氨基酸为母体，其它氨基酸称为基酸称为“某氨酰某氨酰”，依次从左至右加，

10、依次从左至右加在母体名称前。在母体名称前。二、多肽结构的测定二、多肽结构的测定n1.相对分子质量的测定相对分子质量的测定n2.多肽组成测定多肽组成测定n3.氨基酸的排列顺序氨基酸的排列顺序n（1）端基分析）端基分析nn端测定端测定: 2,4-二硝基氟苯法；异硫氰酸二硝基氟苯法；异硫氰酸苯酯法（苯酯法（pitc法）。法）。nc端测定：羧肽酶法（一般只可重复六、端测定：羧肽酶法（一般只可重复六、七次）七次）（2）肽链选择性裂解并鉴定）肽链选择性裂解并鉴定n部分水解部分水解：得到碎片小分子量多肽。：得到碎片小分子量多肽。n胰蛋白酶胰蛋白酶水解赖氨酸和精氨酸的肽水解赖氨酸和精氨酸的肽键；键；n糜蛋白酶

11、（胰凝乳蛋白酶）糜蛋白酶（胰凝乳蛋白酶）水解苯水解苯丙、色、酪氨酸的肽键；丙、色、酪氨酸的肽键；n彻底水解彻底水解：n盐酸水解得到各种氨基酸。盐酸水解得到各种氨基酸。n运用寻找重叠肽的方法确定其排列顺序。运用寻找重叠肽的方法确定其排列顺序。例：有一多肽，盐酸水解得到丙、亮、赖、例：有一多肽，盐酸水解得到丙、亮、赖、苯丙、脯、丝、酪、缬，摩尔比：苯丙、脯、丝、酪、缬，摩尔比：1 1nn端：丙；端：丙；c端：亮端：亮n部分水解：部分水解：n八肽糜蛋白酶水解得到三肽、四肽和酪氨酸八肽糜蛋白酶水解得到三肽、四肽和酪氨酸n三肽水解得到：丙、脯；脯、苯丙。三肽水解得到：丙、脯；脯、苯丙。n四肽水解得到：赖

12、、丝；丝、缬；缬、亮；四肽水解得到：赖、丝；丝、缬；缬、亮；n三肽和四肽的可能排列：三肽和四肽的可能排列：丙丙-脯脯-苯丙；苯丙；苯丙苯丙-脯脯-丙；丙；赖赖-丝丝-缬缬-亮；亮；亮亮-缬缬-丝丝-赖；赖；八肽：丙八肽：丙-脯脯-苯丙苯丙-酪酪-赖赖-丝丝-缬缬-亮亮三、多肽的合成三、多肽的合成n1.-nh2和和-cooh的保护（或封闭）的保护（或封闭）n2.活化羧基活化羧基n3.脱去保护基脱去保护基n4.固相合成固相合成第三节第三节 蛋白质蛋白质n一、蛋白质的分类（自学）一、蛋白质的分类（自学）n二、蛋白质的结构二、蛋白质的结构n初级结构：一级结构初级结构：一级结构n高级结构：二、三、四级结

13、构高级结构：二、三、四级结构n1.一级结构：各氨基酸按一定的排列顺一级结构：各氨基酸按一定的排列顺序通过肽键联结而成的骨架。对蛋白质序通过肽键联结而成的骨架。对蛋白质分子性质起决定性作用。分子性质起决定性作用。n目前已知一级结构的蛋白质数量已相当目前已知一级结构的蛋白质数量已相当可观，并且还以更快的速度增长。国际可观，并且还以更快的速度增长。国际互联网有若干重要的蛋白质数据库互联网有若干重要的蛋白质数据库（updated protein databases），收），收集了大量最新的蛋白质一级结构及其他集了大量最新的蛋白质一级结构及其他资料资料,为蛋白质结构与功能的深入研究提为蛋白质结构与功能的

14、深入研究提供了便利。供了便利。 2.次级键或副键次级键或副键n（1）氢键）氢键 主链主链-主链；侧链主链；侧链-侧链；主侧链；主链链-侧链；侧链；n（2）盐键）盐键 正负电荷的静电引力成键；正负电荷的静电引力成键；n（3）疏水基的亲合力；）疏水基的亲合力；n（4）二硫键；）二硫键；n（5）范德华引力；）范德华引力；（1 1）氢键）氢键 蛋白质分子中形成氢键的有两种蛋白质分子中形成氢键的有两种情况，一是主链的肽键之间形成的，另一是侧链情况，一是主链的肽键之间形成的，另一是侧链与侧链间或侧链与主链间形成的，如下图。与侧链间或侧链与主链间形成的，如下图。co h ncocrnhccrc o nch2

15、n hc cnhc o h o chch2sch3h ncc（2 2）疏水作用）疏水作用 非极性侧链互相接近的趋势非极性侧链互相接近的趋势（3 3）盐键）盐键 在中性溶液中，蛋白质的氨基和胍基带正电在中性溶液中，蛋白质的氨基和胍基带正电荷，羧基带负电荷，这些基团有一部分互相荷，羧基带负电荷，这些基团有一部分互相接近，因静电吸引而成的键。接近，因静电吸引而成的键。（4 4）范德华引力）范德华引力 由于次级键的作用，使肽链和链中的某些部由于次级键的作用，使肽链和链中的某些部分联系在一起而形成的特定的空间结构。分联系在一起而形成的特定的空间结构。na 氢键氢键 b 盐键盐键 c 疏水作用疏水作用 d

16、 范德华力范德华力3、空间结构、空间结构n蛋白质分子的多肽链并非呈线形伸展，而是蛋白质分子的多肽链并非呈线形伸展，而是折叠和盘曲构成特有的比较稳定的空间结构。折叠和盘曲构成特有的比较稳定的空间结构。蛋白质的空间结构就是指蛋白质的二级、三蛋白质的空间结构就是指蛋白质的二级、三级和四级结构。级和四级结构。n（1）二级结构：主链结构单元在蛋白质分）二级结构：主链结构单元在蛋白质分子中的各种空间排列。子中的各种空间排列。n蛋白质二级结构的主要形式：蛋白质二级结构的主要形式：n-螺旋状卷曲（主链螺旋状卷曲（主链c=o与与-nh2形成氢键形成氢键而致）而致）n-折叠折叠n-转角转角n无规则卷曲等无规则卷曲

17、等n（2）三级结构和四级结构）三级结构和四级结构 “螺旋的螺旋螺旋的螺旋”n(1)(1)多个肽键平面通过多个肽键平面通过碳碳原子旋转，相互之间紧密盘曲原子旋转，相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。成稳固的右手螺旋。 (2)(2)主链呈螺旋上升，每主链呈螺旋上升，每3.63.6个个氨基酸残基上升一圈，相当于氨基酸残基上升一圈，相当于0.54nm0.54nm，这与，这与x x线衍射图符线衍射图符合。合。 (3)(3)相邻两圈螺旋之间借肽键相邻两圈螺旋之间借肽键中中c co o和和h h形成许多链内氢健，形成许多链内氢健，即每一个氨基酸残基中的即每一个氨基酸残基中的nhnh和和前面相隔三个残基的前面相

18、隔三个残基的c co o之间之间形成氢键，这是稳定形成氢键，这是稳定螺旋螺旋的主要键。的主要键。(4)(4)肽链中氨基酸侧链肽链中氨基酸侧链r r，分布，分布在螺旋外侧，其形状、大小及在螺旋外侧，其形状、大小及电荷影响电荷影响螺旋的形成。螺旋的形成。n-螺旋螺旋n-折叠折叠n-转角转角 蛋白质分子中肽链经常会出现蛋白质分子中肽链经常会出现180180，在这种肽链的回折角上的结构，在这种肽链的回折角上的结构溶菌酶分子的三级结构溶菌酶分子的三级结构 胰岛素的三级结构胰岛素的三级结构 磷酸丙糖异构酶和丙酮酸激酶的三级结构磷酸丙糖异构酶和丙酮酸激酶的三级结构 肌红蛋白肌红蛋白 (mb) n 端端 c端

19、端定义定义指的是缔合现象中的空间结构问题。指的是缔合现象中的空间结构问题。蛋白质的四级结构蛋白质的四级结构四级结构是指在亚基和四级结构是指在亚基和亚基之间通过疏水作用亚基之间通过疏水作用等次级键结合成为有序等次级键结合成为有序排列的特定的空间结构。排列的特定的空间结构。 n每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基（白质的亚基（subunit），这种蛋白质分子中），这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构相互作用，称为蛋白质的四级结构（quaternary st

20、ructure）。在四级结构中，）。在四级结构中，各个亚基间的结合力主要是氢键和离子键维持各个亚基间的结合力主要是氢键和离子键维持四级结构。含有四级结构的蛋白质，单独的亚四级结构。含有四级结构的蛋白质，单独的亚基一般没有生物学功能，只有完整的四级结构基一般没有生物学功能，只有完整的四级结构寡聚体才有生物学功能。寡聚体才有生物学功能。 n血红蛋白的四级结构血红蛋白的四级结构n血红蛋白血红蛋白(hemoglubin，hb)具有四个亚基具有四个亚基组成的四级结构，组成的四级结构，每个亚基结构中间每个亚基结构中间有一个疏水局部，有一个疏水局部，可结合可结合1个血红素个血红素并携带并携带1分子氧，分子氧

21、，因此一分子因此一分子hb共共结合结合4分子氧。成分子氧。成年人红细胞中的年人红细胞中的hb主要由两条主要由两条肽肽链和两条链和两条肽链肽链(22)组成，组成，链链含含141个氨基酸残个氨基酸残基，基，链含链含146个个氨基酸残基。氨基酸残基。 血红蛋白的四级结构血红蛋白的四级结构 血红蛋白结构与亚基间连接示意血红蛋白结构与亚基间连接示意 ：三、蛋白质的性质三、蛋白质的性质n1.两性和等电点两性和等电点pcoonh3-+pcoohnh3oh-h+pcoonh2-oh-h+等电点时蛋白质易于沉淀。等电点时蛋白质易于沉淀。2.胶体性质胶体性质原因：原因： 异性电荷成双电层，异性电荷成双电层，“同性

22、相斥同性相斥”颗粒不粘合；颗粒不粘合； 亲水基吸聚水分子形成水膜，亲水基吸聚水分子形成水膜，颗粒不粘合。颗粒不粘合。3.蛋白质的沉淀蛋白质的沉淀n破坏胶体的稳定性，使蛋白质析出沉淀。破坏胶体的稳定性，使蛋白质析出沉淀。n（1）盐析）盐析 加入中性盐，破坏双电层加入中性盐，破坏双电层和水膜，使蛋白质颗粒凝聚沉淀。和水膜，使蛋白质颗粒凝聚沉淀。n（2）脱水）脱水 加入有机溶剂，破坏水膜。加入有机溶剂，破坏水膜。n（3）化学试剂）化学试剂 加入重金属盐或生物加入重金属盐或生物碱试剂，使其与蛋白质作用生成沉淀。碱试剂，使其与蛋白质作用生成沉淀。3.蛋白质的变性蛋白质的变性n蛋白质在某些物理、化学因素作

23、用下，蛋白质在某些物理、化学因素作用下，其二级、三级空间结构遭到破坏，导致其二级、三级空间结构遭到破坏，导致其理化和生物学性质上的变化，称蛋白其理化和生物学性质上的变化，称蛋白质变性。质变性。n物理因素：加热、加压；剧烈搅拌；紫物理因素：加热、加压；剧烈搅拌；紫外光照；外光照；x-光；超声波等。光；超声波等。n化学因素：强酸、强碱尿素、重金属盐、化学因素：强酸、强碱尿素、重金属盐、乙醇、丙酮等。乙醇、丙酮等。变性特征：变性特征：n 溶解度下降，黏度增加；溶解度下降，黏度增加；n 次级键破坏，空间结构松散，疏水基裸次级键破坏，空间结构松散，疏水基裸露，减低蛋白质水化作用，水溶性下降，露，减低蛋白

24、质水化作用，水溶性下降，表面积增加，黏度增加。表面积增加，黏度增加。n（2）丧失生物活性）丧失生物活性n（3）易被蛋白酶催化水解）易被蛋白酶催化水解蛋白质变性的应用蛋白质变性的应用:n1.鸡蛋、肉类等经加温后蛋白质变性，熟了可鸡蛋、肉类等经加温后蛋白质变性，熟了可食用。食用。 2.细菌、病毒加温，加酸、加重金属（汞）因细菌、病毒加温，加酸、加重金属（汞）因蛋白质变性而灭活（灭菌、消毒、）。蛋白质变性而灭活（灭菌、消毒、）。 3.动物、昆虫标本固定保存、防腐。动物、昆虫标本固定保存、防腐。 4.很多毒素是动物蛋白质，加甲醛固定，减毒、很多毒素是动物蛋白质，加甲醛固定，减毒、封闭毒性碱基团作类毒素

25、抗原，制作抗毒素。封闭毒性碱基团作类毒素抗原，制作抗毒素。 5.制革，使皮革成形。制革，使皮革成形。 6.用于蛋白质的沉淀。从血液中提分离、提纯用于蛋白质的沉淀。从血液中提分离、提纯激素，制药。激素，制药。 n7.临床上外科凝血，止血。临床上外科凝血，止血。 8尿中管型诊断肾尿中管型诊断肾脏疾病。脏疾病。 8.酶类分解各种蛋白质，以利于肠壁对营养物酶类分解各种蛋白质，以利于肠壁对营养物质的吸取。质的吸取。 9.加入电解质使蛋白质凝聚脱水如做豆腐。加入电解质使蛋白质凝聚脱水如做豆腐。 10.改变蛋白质分子表面性质进行盐析，层析改变蛋白质分子表面性质进行盐析，层析分离提纯蛋白质，如核酸的提纯，分离

26、提纯蛋白质，如核酸的提纯，dna测定。测定。n11.蛋白质分子结合重金属而解毒。蛋白质分子结合重金属而解毒。 12.蛋白质分子与某些金属结合出现显色反应，蛋白质分子与某些金属结合出现显色反应，如双缩脲反应可测定含量。如双缩脲反应可测定含量。 4.水解水解n5.颜色反应颜色反应n（1）双缩尿反应）双缩尿反应n（2）茚三酮反应）茚三酮反应n（3）蛋白黄色反应）蛋白黄色反应n（4）millon反应反应第五节第五节 核酸核酸(nucleic acid)n一、组成一、组成核蛋白蛋白质核 酸核苷酸氨基酸核 苷磷 酸戊糖 碱基 1.戊糖：核糖和脱氧核糖戊糖：核糖和脱氧核糖oohhhohhohhhoch2oo

27、hhhohhhoch2-d-核糖-d-2-脱氧核糖ohhohhohhch2ohchohhohhohhch2ohchon2.碱基：嘧啶和嘌呤类碱基：嘧啶和嘌呤类n嘧啶类：脲嘧啶；胞嘧啶；胸腺嘧啶嘧啶类：脲嘧啶；胞嘧啶；胸腺嘧啶n嘌呤类：腺嘌呤；鸟嘌呤嘌呤类：腺嘌呤；鸟嘌呤nnnnnnh123456789123456嘧啶嘧啶嘌呤嘌呤nnonh2hnnohnh2nnnnnh2hnnnhnnhh1111胞嘧啶胞嘧啶c腺嘌呤腺嘌呤annhooch3hnnohohch311胸腺嘧啶胸腺嘧啶tnnhoohnnohohnnnnnh2ohhnnnhnnh2oh1111尿嘧啶尿嘧啶u鸟嘌呤鸟嘌呤g3.核苷核苷nr

28、na中的核苷组成：中的核苷组成：n-d-核糖核糖n碱基碱基b：尿（：尿（u）、胞（）、胞（c）、腺（）、腺（a）、鸟（）、鸟（g）ndna中的核苷组成：中的核苷组成：n-d-2-脱氧核糖脱氧核糖n碱基碱基b：胸腺（：胸腺（t）、胞（）、胞（c）、腺（）、腺（a）、鸟（）、鸟（g）obhhohhohhhoch2obhhohhhoch2特点：糖上特点：糖上1-苷羟基与碱基苷羟基与碱基n上的氢脱水而成苷上的氢脱水而成苷（-n-糖苷）；糖苷）；rna和和dna在碱基上的差异是前者在碱基上的差异是前者是是u，后者是，后者是t。4.核苷酸单体核苷酸单体n核苷酸是核苷的磷酸酯，由磷酸与核苷核苷酸是核苷的磷酸

29、酯，由磷酸与核苷组成：组成：ob1hhohhohoch2pohooh-pooch2ohob1hhhhohoch2pohooh-pooch2oh特点：糖以特点：糖以3，5位上的羟基与磷酸失水成酯位上的羟基与磷酸失水成酯二、核酸的结构二、核酸的结构n1.一级结构：核酸分子中核苷酸单体的一级结构：核酸分子中核苷酸单体的排列顺序。排列顺序。ohppr11235ohr21235r31235ohpr41235ohpp进一步简化：进一步简化：papgpcpup pa-g-c-up如：如：-da-du-dg-dc-noch2oohohopo-onoch2ooho-oponoch2ooho-oponoch2oo

30、ho-opooo-opnnnnh2nhoonnhnnh2onnh2o腺嘌呤核苷酸（腺嘌呤核苷酸（da）尿嘧啶核苷酸（尿嘧啶核苷酸（du）鸟嘌呤核苷酸（鸟嘌呤核苷酸（dg）胞嘧啶核苷酸（胞嘧啶核苷酸（dc）磷酸磷酸二酯二酯键键2.二级结构二级结构ndna：右旋双螺旋结构：右旋双螺旋结构n 即：两条方向相反的多核苷酸链围绕即：两条方向相反的多核苷酸链围绕同一轴呈螺旋形旋转，碱基通过氢键相同一轴呈螺旋形旋转，碱基通过氢键相互结合互相配对（互补互结合互相配对（互补a-t，g-c）形成）形成稳定结构，其中，碱基在螺旋内侧，脱稳定结构，其中，碱基在螺旋内侧，脱氧核糖和磷酸在螺旋外侧。氧核糖和磷酸在螺旋外侧

31、。nnnnnchhnnooch3hcnnnochhnnnnnohhhc碱基之间的氢键：碱基之间的氢键：1.嘌呤环之间（体积太嘌呤环之间（体积太大）或者嘧啶环之间大）或者嘧啶环之间（二链间距离太远）（二链间距离太远）不能形成氢键不能形成氢键2.只能是腺嘌呤和胸腺只能是腺嘌呤和胸腺嘧啶嘧啶a-t、鸟嘌呤和、鸟嘌呤和胞嘧啶胞嘧啶g-c之间形成之间形成氢键氢键dna双螺旋结构的要点：双螺旋结构的要点：1.1.dnadna分子由两条多核苷酸链组成，以右手螺旋的方分子由两条多核苷酸链组成，以右手螺旋的方式绕同一根中心轴向前盘旋；一股链中的磷酸二式绕同一根中心轴向前盘旋；一股链中的磷酸二酯键是酯键是3535走向，另一条则相反走向，另一条则相反2.2.两股多核苷酸链中的碱基通过氢键结合形成碱基两股多核苷酸链中的碱基通过氢键结合形成碱基对，使两条多核苷酸链