第二章 生物大分子的结构及性质

1、1第二章第二章 生物分子的结构及性质生物分子的结构及性质2 在生物体内与金属配位并具有生物功能的配体在生物体内与金属配位并具有生物功能的配体称为称为生物配体。生物配体。 大分子配体大分子配体：分子量从几千到数百万，为蛋分子量从几千到数百万，为蛋白质、多糖、核酸等。白质、多糖、核酸等。 小分子配体小分子配体：氨基酸、羧酸、卟啉、咕啉等。氨基酸、羧酸、卟啉、咕啉等。生物配体与金属结合一般遵循生物配体与金属结合一般遵循软硬酸碱软硬酸碱规则。规则。 3第一节第一节 氨基酸氨基酸 氨基酸氨基酸(amino acid)(amino acid)是蛋白质是蛋白质(protein)(protein)的基的基本结

2、构单位。本结构单位。构成蛋白质的氨基酸仅有构成蛋白质的氨基酸仅有2020种。在种。在这这2020氨基酸中，除氨基酸中，除脯氨酸脯氨酸外，其余外，其余1919种氨基酸在种氨基酸在结构上的共同点是与羧基相邻的结构上的共同点是与羧基相邻的碳原子上都有碳原子上都有一个氨基，因此称为一个氨基，因此称为氨基酸。氨基酸。 4 一、氨基酸的分一、氨基酸的分类类 RCHCOOHNH2氨基酸氨基酸R1.1.含非极性、脂肪族侧链含非极性、脂肪族侧链R2.2.含极性、不带电荷侧链含极性、不带电荷侧链R3.3.含芳香族侧链含芳香族侧链R4.4.含负电荷侧链含负电荷侧链5 除甘氨酸外（氨基乙酸），除甘氨酸外（氨基乙酸），

3、 氨基酸的氨基酸的碳碳原子都是不对称碳原子，因此有立体异构。原子都是不对称碳原子，因此有立体异构。二、氨基酸的立体异构二、氨基酸的立体异构6 实验表明，氨基酸以偶极离子或称两性离子实验表明，氨基酸以偶极离子或称两性离子+ +H H3 3NCHRCOONCHRCOO- -的形式存在（的形式存在（在等电点时）。氨在等电点时）。氨基酸的两性离子在水溶液中有如下平衡：基酸的两性离子在水溶液中有如下平衡： 正离子正离子 两性离子两性离子 负离子负离子RCHCOOHNH3+OH-H+RCHCOO-NH3+OH-H+RCHCOO-NH2 三、氨基酸的酸碱性三、氨基酸的酸碱性7v半胱氨酸的巯基半胱氨酸的巯基v

4、组氨酸的咪唑基组氨酸的咪唑基v谷氨酸和天冬氨酸的羧基谷氨酸和天冬氨酸的羧基v酪氨酸的苯酚基酪氨酸的苯酚基v蛋氨酸的甲硫基蛋氨酸的甲硫基氨基酸中参与和金属离子配位的主要基团包括：氨基酸中参与和金属离子配位的主要基团包括：8第二节第二节 蛋白质蛋白质 蛋白质蛋白质是动物、植物和微生物细胞中最是动物、植物和微生物细胞中最重要的有机物质之一。除含有重要的有机物质之一。除含有C C、H H、O O和和N N外，外，还含有还含有S S和和P P，有些蛋白质还含有，有些蛋白质还含有FeFe、ZnZn、CuCu、MnMn和和I I。 由于蛋白质在几乎所有的生物过程中起由于蛋白质在几乎所有的生物过程中起着极其重

5、要的作用，因此，研究蛋白质的结着极其重要的作用，因此，研究蛋白质的结构与功能的关系是从分子水平认识生命现象构与功能的关系是从分子水平认识生命现象的一个重要方面的一个重要方面。9 一、蛋白质的分类一、蛋白质的分类 简单的化合物通常按结构分类。蛋白质结构极为简单的化合物通常按结构分类。蛋白质结构极为复杂，且种类成千上万种，测定困难，因此无法按复杂，且种类成千上万种，测定困难，因此无法按结构分类，只能按分子形状、组成来分类。结构分类，只能按分子形状、组成来分类。1.1.按分子形状和大小：按分子形状和大小：球状蛋白球状蛋白（globular proteinglobular protein）纤维状蛋白纤

6、维状蛋白（fibrous proteinfibrous protein）膜蛋白膜蛋白（membrane proteinmembrane protein）10 2.2.按化学组成：按化学组成： 简单蛋白简单蛋白（simple proteinsimple protein）和）和结合蛋结合蛋白白（conjugated proteinconjugated protein）。简单蛋白只）。简单蛋白只由氨基酸组成，如卵清蛋白、胰岛素。结由氨基酸组成，如卵清蛋白、胰岛素。结合蛋白由单纯蛋白质与非蛋白物质结合而合蛋白由单纯蛋白质与非蛋白物质结合而成成（结合蛋白（结合蛋白= =单纯蛋白质单纯蛋白质+ +非蛋白非

7、蛋白），如），如血红蛋白。非蛋白质部分称为血红蛋白。非蛋白质部分称为辅基辅基。11 二、二、蛋白质的组成蛋白质的组成 简单蛋白质由简单蛋白质由氨基酸组成，氨基酸氨基酸组成，氨基酸联接的基本方式是彼此以联接的基本方式是彼此以肽键肽键结合成肽链，结合成肽链，再由一条或多条肽链按各种特殊方式组合成再由一条或多条肽链按各种特殊方式组合成蛋白质分子。蛋白质分子。 H2NC H2COO H+ HNHC HC H3COO HH2OH2NC H2CONHC HC H3COO H（甘氨酸甘氨酸）（丙氨酸丙氨酸）（甘氨酰丙氨酸甘氨酰丙氨酸）12 肽链中的氨基酸分子已不是原来的氨基酸分肽链中的氨基酸分子已不是原来的

8、氨基酸分子，因此称为子，因此称为氨基酸残基（氨基酸残基（residereside）。少于。少于1010个残基的肽称为个残基的肽称为寡肽寡肽，超过，超过1010个残基的肽个残基的肽称为称为多肽多肽。肽链中带自由氨基的一端称为氨。肽链中带自由氨基的一端称为氨基末端或基末端或NN末端，带自由羧基的一端称为羧末端，带自由羧基的一端称为羧基末端或基末端或CC末端。末端。13H2NCHCO（NRHCHRC)nONHCHRCOOHNN末端末端 CC末端末端14 肽链的主干称为肽链的主干称为主链主链（backbonebackbone）, ,肽肽链上各残基的链上各残基的R R基称为基称为侧链侧链（side ch

9、ainside chain）。）。肽链有开链与环状之分。在蛋白质分子和多肽链有开链与环状之分。在蛋白质分子和多肽分子中，连接氨基酸残基的共价键除肽键肽分子中，连接氨基酸残基的共价键除肽键之外，较常见的还有之外，较常见的还有二硫键二硫键。它可以使两条。它可以使两条肽键共价交联（链间二硫键），或使一条肽肽键共价交联（链间二硫键），或使一条肽链的某一部分成环（链内二硫键）。链的某一部分成环（链内二硫键）。15 肽的命名通常以肽链的肽的命名通常以肽链的NN末端氨基酸残基开末端氨基酸残基开始，按残基出现顺序逐一记载。习惯把始，按残基出现顺序逐一记载。习惯把NN末端写末端写在结构式的左侧，在结构式的左侧，

10、CC末端写在末端写在右侧。右侧。H2NCHCONHCH2COOHCH3H2NCH2CONHCHCH3COOH丙氨酰甘氨酸丙氨酰甘氨酸 甘氨酰丙氨酸甘氨酰丙氨酸16含有含有3 3种不同残基的三肽种不同残基的三肽： A-B-C; A-C-B; C-A-B; A-B-C; A-C-B; C-A-B; C-B-A; B-A-C; B-C-A; C-B-A; B-A-C; B-C-A; 4 4种不同残基的四肽有种不同残基的四肽有2424种同分异构体种同分异构体 17 蛋白质的一级结构是指肽链的数目、肽链中氨基酸蛋白质的一级结构是指肽链的数目、肽链中氨基酸的连接方式和排列顺序以及二硫键的数目和位置。的连接

11、方式和排列顺序以及二硫键的数目和位置。 三、蛋白质的一级结构三、蛋白质的一级结构18 四、蛋白质的二级结构四、蛋白质的二级结构 蛋白质分子的多肽链并非呈直线型伸张，蛋白质分子的多肽链并非呈直线型伸张，而是盘曲折叠成特有的空间构象。蛋白质的而是盘曲折叠成特有的空间构象。蛋白质的二级结构是指多肽链盘曲折叠的方式，目前二级结构是指多肽链盘曲折叠的方式，目前公认的二级结构主要是公认的二级结构主要是-螺旋结构螺旋结构，其次，其次为为-折叠结构折叠结构。它们都是由。它们都是由PaulingPauling学派提学派提出来的。出来的。氢键氢键对于维持二级结构有主要意义对于维持二级结构有主要意义。191 1、-

12、螺旋结构螺旋结构 Pauling Pauling设计了设计了-螺旋模型，在螺旋模型，在-螺旋结构中，螺旋结构中，氨基酸残基绕螺旋轴盘旋上升。相邻两个残基的旋氨基酸残基绕螺旋轴盘旋上升。相邻两个残基的旋转角为转角为100100，轴心距，轴心距148pm148pm，每隔，每隔3.63.6个残基旋转个残基旋转一圈（一圈（360360），螺旋上升一圈相当于平移），螺旋上升一圈相当于平移533pm533pm，相邻螺圈之间形成链内氢键。相邻螺圈之间形成链内氢键。20 2 2-折叠结构折叠结构 PaulingPauling等提出另一种结构等提出另一种结构-折叠结构。在折叠结构。在-折叠结构中，各条肽链的长轴

13、平行，相邻肽链折叠结构中，各条肽链的长轴平行，相邻肽链间借助氢键连成片状结构。间借助氢键连成片状结构。1 521五、蛋白质的三级和四级结构五、蛋白质的三级和四级结构 1 1三级结构三级结构-肽链进一步折叠，指肽链进一步折叠，指一条肽链完整折叠后形成的构象一条肽链完整折叠后形成的构象。 222 2四级结构四级结构-各亚基（肽链）在天各亚基（肽链）在天然蛋白质中的排列方式然蛋白质中的排列方式 蛋白质由两条多肽链构成，蛋白质由两条多肽链构成， 这些肽这些肽链称为蛋白质的亚基。每条肽链均有一、链称为蛋白质的亚基。每条肽链均有一、二及三级结构，相互以非共价键（结合）二及三级结构，相互以非共价键（结合）连

14、结。四级结构就是各个亚基（各条肽链）连结。四级结构就是各个亚基（各条肽链）在蛋白质的天然构象中的排列方式。在蛋白质的天然构象中的排列方式。 23血红蛋白分子结构血红蛋白分子结构血红蛋白分子的晶体结构示意图血红蛋白分子的晶体结构示意图24 六、蛋白质的性质六、蛋白质的性质 1 1、 蛋白质的胶体性质蛋白质的胶体性质 蛋白质的相对分子质量很大，在水中形蛋白质的相对分子质量很大，在水中形成胶体溶液，不能穿过半透膜，透析就是利成胶体溶液，不能穿过半透膜，透析就是利用蛋白质的这种性质，使蛋白质与无机盐、用蛋白质的这种性质，使蛋白质与无机盐、单糖（单糖（monosemonose）等小分子分离。）等小分子分

15、离。25 2 2、蛋白质的两性解离与等电点、蛋白质的两性解离与等电点 与氨基酸一样，蛋白质也有酸性和碱性解离与氨基酸一样，蛋白质也有酸性和碱性解离 及等电点。蛋白质含氨基酸残基很多，解离情况及等电点。蛋白质含氨基酸残基很多，解离情况复杂。用通式表示：复杂。用通式表示：26蛋白质作为两性电解质，可与定量酸或碱作用生成盐，蛋白质作为两性电解质，可与定量酸或碱作用生成盐，如如蛋白质盐酸盐（两性离子蛋白质盐酸盐（两性离子+HCl+HCl） 蛋白质钠盐（两性离子蛋白质钠盐（两性离子+NaOH+NaOH）PNH3+COOH ClPNH2COO-Na27 天然蛋白质受到外界（物理、化学）因素的影响，天然蛋白

16、质受到外界（物理、化学）因素的影响，使氢键等非共价键受到破坏，肽链高度规则的排列使氢键等非共价键受到破坏，肽链高度规则的排列方式变为杂乱松散的方式，部分或全部失去原有的方式变为杂乱松散的方式，部分或全部失去原有的理化性质和生理活性，这种作用称为蛋白质的变性理化性质和生理活性，这种作用称为蛋白质的变性作用。作用。 3 3、蛋白质的变性作用、蛋白质的变性作用28七、金属蛋白分类七、金属蛋白分类v1.1.催化功能催化功能v2.2.运输功能运输功能v3.3.营养储存功能营养储存功能v4.4.结构功能结构功能v5.5.防御功能防御功能v6.6.调控功能调控功能29一、核酸的元素组成一、核酸的元素组成v组

17、成核酸的基本元素：组成核酸的基本元素：C C、H H、O O、N N、P P；v其中其中P P 的含量比较稳定，占的含量比较稳定，占9%-10%9%-10%，通过测，通过测定定P P 的含量来推算核酸的含量（定磷法）。的含量来推算核酸的含量（定磷法）。 vDNADNA平均含磷量为平均含磷量为9.9%9.9%，RNARNA为为9.4%9.4%。v任何核酸都含磷酸，所以核酸呈酸性。任何核酸都含磷酸，所以核酸呈酸性。第三节第三节 核酸核酸30二、核酸的基本组成单位二、核酸的基本组成单位- -核苷酸核苷酸戊糖戊糖碱基碱基核苷核苷磷酸磷酸核苷酸核苷酸低聚核苷酸低聚核苷酸核酸核酸31三、戊糖结构三、戊糖结

18、构OHHOHHOHOHHHOCH2HOCH2OHHOHHHOHHD-核糖D-2-脱氧核糖组成核酸的组成核酸的戊糖戊糖有两种有两种，DNADNA所含的糖为所含的糖为脱氧核糖脱氧核糖；RNARNA所含的糖则为所含的糖则为核糖核糖。32四、核苷结构四、核苷结构胞嘧啶核苷尿嘧啶核苷鸟嘌呤核苷腺嘌呤核苷NNOHHONNNH2HONNOHH2NNNNNNNNH2OHHOHHOHHHOCH2HOCH2OHHOHHOHHOHHOHHOHHHOCH2OHHOHHOHHHOCH2糖与碱基之间的糖与碱基之间的C-N键，称为键，称为C-N糖苷键。糖苷键。1111991133核苷的种类核苷的种类vDNA中的脱氧核苷：d

19、A、dG、dC、dT；vRNA中的核苷：A、G、C、U。341）核苷酸结构OBOHOHOH2CPOHHOOB=腺嘌呤，鸟嘌呤，胞嘧啶，尿嘧啶或胸腺密啶核糖核苷酸 OH2CPOHHOOOBOH脱氧核糖核苷酸5533磷酸与核苷磷酸与核苷55位位-OH-OH脱水形成脱水形成磷酸酯键磷酸酯键五、核苷酸五、核苷酸352）核苷酸种类vRNA RNA 中含有中含有 腺苷酸腺苷酸 AMPAMP， 鸟苷酸鸟苷酸 GMPGMP，胞苷酸胞苷酸 CMPCMP， 尿苷酸尿苷酸 UMPUMP， vDNA DNA 中含有中含有 脱氧腺苷酸脱氧腺苷酸 dAMPdAMP脱氧鸟苷酸脱氧鸟苷酸 dGMPdGMP脱氧胞苷酸脱氧胞苷酸

20、 dCMPdCMP脱氧胸苷酸脱氧胸苷酸 dTMPdTMP36六、六、核酸的分子结构核酸的分子结构一、磷酸二酯键与多核苷酸链一、磷酸二酯键与多核苷酸链二、二、DNADNA的分子结构的分子结构三、三、RNARNA的分子结构的分子结构 371 1、磷酸二酯键磷酸二酯键RNADNA磷酸二磷酸二酯键酯键碱基碱基碱基碱基5末端末端3末端末端38多核苷酸链多核苷酸链注意链的方向性注意链的方向性3末端末端5末端末端DNADNA中多核苷酸链的一部分示意图中多核苷酸链的一部分示意图392 2、DNADNA的的结构结构v概念：概念：DNADNA多核苷酸链中脱氧核苷酸的组成和排多核苷酸链中脱氧核苷酸的组成和排列顺序为

21、列顺序为DNADNA一级结构。一级结构。v也可指也可指DNADNA分子中碱基的顺序。分子中碱基的顺序。vDNADNA的碱基顺序本身就是遗传信息存储的分子形的碱基顺序本身就是遗传信息存储的分子形式。生物界物种的多样性即寓于式。生物界物种的多样性即寓于DNADNA分子中四种分子中四种核苷酸千变万化的不同排列组合之中。核苷酸千变万化的不同排列组合之中。DNADNA的的一级结构一级结构40DNADNA一级结构的表示方法一级结构的表示方法PP5335PP53P53ACGT5PAPCPGPCPTPGPTPAOH 3 5 PACGCTGTAOH 3线条式缩写字母式缩写字母式缩写OH41ChargaffCha

22、rgaff定则定则DNADNA碱基组成符合：碱基组成符合：A+G=T+CA+G=T+C不对称比率：不对称比率：A+T/G+CA+T/G+C；物种不同，；物种不同，DNADNA碱基组成不同，物种亲缘愈接近，碱基组成不同，物种亲缘愈接近，碱基组成也愈接近，该比率越相近似。碱基组成也愈接近，该比率越相近似。具有种的特异性，没有器官和组织的具有种的特异性，没有器官和组织的特异性，年龄、营养状况、环境的改特异性，年龄、营养状况、环境的改变不影响变不影响DNADNA的碱基组成。的碱基组成。42DNADNA的二级结构的二级结构qWatson Watson 和和 Crick Crick 于于19531953年

23、提出了年提出了DNA DNA 双螺旋结构模型，说明了双螺旋结构模型，说明了DNA DNA 的二级的二级结构。结构。43DNA双螺旋结构模型要点（1）q螺旋中的两条链螺旋中的两条链反向平行反向平行，即其中一条链的方，即其中一条链的方向为向为5353，而另一条链的方向为，而另一条链的方向为3535，两条链共同围绕一个假想的中心轴呈两条链共同围绕一个假想的中心轴呈右手双螺右手双螺旋旋结构。结构。 44DNA双螺旋结构模型要点（2）q疏水的碱基位于双螺旋的内侧，亲水的磷疏水的碱基位于双螺旋的内侧，亲水的磷酸和脱氧核糖基位于螺旋外侧。酸和脱氧核糖基位于螺旋外侧。碱基平面碱基平面与螺旋轴垂直，与螺旋轴垂直

24、，脱氧核糖平面脱氧核糖平面与螺旋轴与螺旋轴平平行。行。由于几何形状的限制，碱基对只能由由于几何形状的限制，碱基对只能由嘌呤和嘧啶配对，即嘌呤和嘧啶配对，即A A与与T T，G G与与C C。这种配。这种配对关系，称为对关系，称为碱基互补碱基互补。qA A和和T T之间形成两个氢键，之间形成两个氢键， G G与与C C之间形成三之间形成三个氢键。个氢键。45碱基间的氢键配对情况碱基间的氢键配对情况46DNA双螺旋结构模型要点（3）q由于碱基对排列的方由于碱基对排列的方向性，使得碱基对占向性，使得碱基对占据的空间是不对称的，据的空间是不对称的，因此，在双螺旋的表因此，在双螺旋的表面形成大小两个凹槽

25、，面形成大小两个凹槽，分别称为分别称为大沟和小沟，大沟和小沟，二者交替出现。二者交替出现。2.0 nm小小沟沟大大沟沟47DNA双螺旋结构模型要点（4）q双螺旋横截面的双螺旋横截面的直径直径约约为为2 nm2 nm，相邻两个碱基，相邻两个碱基平面之间的距离（平面之间的距离（轴距轴距）为为0.34 nm0.34 nm，每，每1010个核苷个核苷酸形成一个螺旋，其酸形成一个螺旋，其螺螺距距（即螺旋旋转一圈）（即螺旋旋转一圈）的高度）为的高度）为3.43.4 nm nm。48DNA双螺旋结构模型要点（5）q两条链借碱基之间的氢键两条链借碱基之间的氢键和碱基堆积力（即碱基之和碱基堆积力（即碱基之间的范

26、德华力）牢固的连间的范德华力）牢固的连接起来，维持接起来，维持DNADNA双螺旋双螺旋的三维结构。的三维结构。q两条链是互补关系。两条链是互补关系。49DNADNA双螺旋结构双螺旋结构三种主要类型三种主要类型50DNADNA的三级结构的三级结构-超螺旋超螺旋v超螺旋是指双螺旋进一步扭超螺旋是指双螺旋进一步扭曲或再螺旋的构象曲或再螺旋的构象v正超螺旋正超螺旋（变紧）和负超螺（变紧）和负超螺旋（变松）旋（变松）v人类人类4646条染色体的条染色体的DNADNA总长可总长可达达1.7m1.7m，经过螺旋化压缩，实，经过螺旋化压缩，实际总长只有际总长只有200nm200nm51v碱基组成：碱基组成：A

27、 A、G G、C C、U U ；多为单链结；多为单链结构，少数局部形成螺旋（发夹结构）；构，少数局部形成螺旋（发夹结构）；分子较小。分子较小。3 3、RNARNA的分子结构的分子结构521 1）RNARNA分子的一级结构特点分子的一级结构特点 RNARNA分子都是单链，是由核苷酸以磷分子都是单链，是由核苷酸以磷酸二酯键相连形成的长而无分枝的大酸二酯键相连形成的长而无分枝的大分子，其一级结构是直线形。分子，其一级结构是直线形。532 2）RNARNA的二级结构特点的二级结构特点543)RNA3)RNA的三级结构的三级结构-倒倒L L型型 指指RNARNA的二级结构通过的二级结构通过进一步扭曲折叠

28、形成进一步扭曲折叠形成558 8、金属、金属- -核酸配合物核酸配合物配位能力：碱基配位能力：碱基 磷酸基磷酸基 戊糖环上的羟基戊糖环上的羟基r较硬金属离子较硬金属离子（CaCa2+2+ Mg Mg2+2+ Ln Ln3+3+）-磷酸基（磷酸基（O O）r过渡金属离子过渡金属离子-碱基（碱基（N,ON,O）r软硬度居中的金属离子软硬度居中的金属离子（CuCu2+2+）-既能与磷酸既能与磷酸基成键，同时能与碱基配位。基成键，同时能与碱基配位。56小测验（单选）小测验（单选）蛋白质分子中氨基酸连接的基本方式是蛋白质分子中氨基酸连接的基本方式是 （ ）A.A.肽键肽键 B.B.氢键氢键 C.C.二硫

29、键二硫键 D.D.范德华力范德华力 57氨基酸中参与和金属离子配位的主要基团不包括氨基酸中参与和金属离子配位的主要基团不包括 （ ）A.A.半胱氨酸巯基半胱氨酸巯基 B.B.脯氨酸次甲基脯氨酸次甲基 C.C.组氨酸咪唑基组氨酸咪唑基 D.D.蛋氨酸甲硫基蛋氨酸甲硫基 58含芳香族侧链的氨基酸，不包括含芳香族侧链的氨基酸，不包括 （ ）A.A.苯丙氨酸苯丙氨酸 B.B.色氨酸色氨酸C.C.酪氨酸酪氨酸 D.D.谷氨酸谷氨酸 59蛋白质的二级结构也称为构象单元，常见的构蛋白质的二级结构也称为构象单元，常见的构象单元不包括象单元不包括 （ ）A.A.球形结构球形结构B.B. 折叠折叠 C.C.螺旋螺

30、旋 D.D. 转角转角 601. DNA1. DNA的核苷酸单体所含的糖是核糖，的核苷酸单体所含的糖是核糖，RNARNA所含的是脱所含的是脱氧核糖氧核糖。 （ ）2. 2. 生物无机化学的主体部分由金属元素的配位化合物生物无机化学的主体部分由金属元素的配位化合物所构成。在生命体系中，金属中心常常被给电子的所构成。在生命体系中，金属中心常常被给电子的配体所配体所“包围包围”。（。（ ）3. 3. 氨基酸是蛋白质的基本结构单元，已发现的自然氨基酸是蛋白质的基本结构单元，已发现的自然 中存在的氨基酸有中存在的氨基酸有100100多种，但参与组成蛋白质的多种，但参与组成蛋白质的氨基酸却只有氨基酸却只有

31、2020种，称为必需氨基酸。种，称为必需氨基酸。 （ ）判断判断61第四节 其他生物分子62v辅酶是一类可以将化学基团从一个酶转移到另一个酶上的有机小分子，与酶较为松散地结合，对于特定酶的活性发挥是必要的。有许多维他命及其衍生物，如核黄素、硫胺素和叶酸，都属于辅酶。 不同的辅酶能够携带的化学基团也不同：NAD+或NADP+携带氢离子，辅酶A携带乙酰基，叶酸携带甲酰基，S-腺苷基蛋氨酸也可携带甲酰基。辅酶63辅基v酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分（其中较小的非蛋白质部分称辅基），与酶或蛋白质结合的非常紧密，用透析法不能除去。按照化学组成，酶可以分为简单蛋白质和结合蛋白质两大类。胃蛋白酶、核糖核

32、酸酶等一般水解酶属于简单蛋白质，转氨酶、乳酸脱氢酶及其他氧化还原酶等均属于结合蛋白质。64v一种含有一种或几种金属离子作为辅基的结合酶。金属酶纯化时仍保留着定量的功能金属离子。 v按照金属离子和酶蛋白结合的稳定程度又可分为金属酶和金属激活酶两类。在金属酶中，它们牢固地结合在一起，金属离子通常为活性中心。在金属激活酶中，它们松散地结合，但金属离子却是酶活性的激活剂。金属酶种类很多，以含锌、铁、铜的酶最多，如铁金属酶-细胞色素C。也有含钼、锰等其他金属离子的酶。例如细胞色素氧化酶除含有铁离子还含有铜离子。金属酶65v各种酶的辅酶通常作用于金属酶的活性中心，达到选择性地结合底物、进行电子、原子或基团

33、转移的目的，对酶催化反应的性质和类型具有决定作用。66v三磷酸腺苷的分子结构三磷酸腺苷（ATP）是体内广泛存在的辅酶，是体内组织细胞所需能量的主要来源。三磷酸腺苷中磷脂基可以和一系列金属离子，尤其是硬金属离子结合。1.三磷酸腺苷672.环磷酸腺苷vATP经腺苷酸环化酶催化形成环磷酸腺苷（cAMP）是细胞内的生物活性物质，对细胞的许多代谢过程都有着重要的调节作用。3,5-环磷酸腺苷焦磷酸68v辅酶如NAD+、NADP+、FMN、FAD、CoASH的组成成分，参加细胞内的氧化还原反应和酰基转移反应；vGTP参与蛋白质合成，CDPG参与磷脂合成，ADPG、UDPG、GDPG、TDPG参与糖原、淀粉、纤维素、果胶等合成；v医疗中，ATP作为能源药物用于心力衰竭急救，cAMP用于心肌梗死，阿拉伯糖苷有抗DNA病毒作用，用于抗癌。核苷酸的其他衍生物及