八、食品生物化学重要知识点汇编.doc

此文档收集于网络，如有侵权，请 联系网站删除扬州大学2017年攻读硕士学位研究生入学考试试题重要知识点汇编（食品生物化学）第一章生物化学的的概念 生物化学（biochemistry）是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，是研究生命的化学本质的科学。它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。 二、生物化学的发展 1静态生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。 2动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。 3分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。 三、生物化学研究的主要方面 1生物体的物质组成、结构与功能：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。 通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。 2物质代谢与调控：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收中间代谢排泄。其中，中间代谢过程在细胞内进行的，是最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。 5遗传信息的传递与表达：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。 四、学习生物化学的方法 第二章 蛋白的结构与功能重点：蛋白质的性质与结构难点：蛋白质的空间结构教法：:课件 第一节 蛋白质是生命的物质基础 一 蛋白质是构成生命的物质基础二 蛋白质的生物学功能1生物催化作用2代谢调控作用3免疫防御作用4运输及储存作用5运动作用6生物膜功能及受体作用7其它作用三：蛋白质的分类1根据生物学功能分：酶、抗体、运输蛋白、激素等 2：根据化学组成成分分类：简单蛋白：仅由aa构成结合蛋白：简单蛋白与其它生物分子的结合物，糖蛋白（共价）、脂蛋白（非共价）3：根据分子形状分类：球蛋白：长/宽34，血红蛋白 纤维蛋白：长/宽10，血纤蛋白、 丝蛋白 第二节 蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成：C (50%-56%) H (6%-8%) O (19%-24%) N (13%-19%) S (0%-4%)其中氮的含量稳定15%-17%，平均为16%，通过测定物质的含氮量可测蛋白质的含量。 粗蛋白=含氮量6、25二、组成蛋白质的基本单位氨基酸（一） 氨基酸的结构特点：都有一个氨基和一个羧基且连在同一个碳原子上。RNH2 -C-COOHH（二）氨基酸的分类：1、根据R基团的化学结构：脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环族氨基酸2、根据R基团的酸碱性分为：中性氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸3、根据R基团的带电性质分为：疏水性氨基酸、带电荷极性氨基酸、不带电荷的极性氨基酸。(三) 氨基酸的理化性质1、一般性质：2、化学性质：（1）氨基酸的两性电离与等电点两性电解质：在同一分子中带有性质相反的酸、碱两种解离基团的化合物，称为两性电解质。 等电点：在一定的PH溶液中，氨基酸带正、负电荷为零，净电荷为零，此时溶液的PH值为该氨基酸的等电点。（2） 氨基酸分子之间头脱水生成肽（3） 呈色反应：印三酮反应、羰氨反应第三节 蛋白质的分子结构一 蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构是指肽链中氨基酸排列顺序二 蛋白质的空间结构1 蛋白质的二级(Secondary)结构是指肽链的主链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。二级结构的常见类型 -右手螺旋、-折叠、无规卷曲、U型回折。2 蛋白质的三级结构(Tertiary Structure)是指在二级结构基础上，肽链的不同区段的侧链基团相互作用在空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构。维系这种特定结构的力主要有氢键、疏水键、离子键和范德华力等。尤其是疏水键，在蛋白质三级结构中起着重要作用。3 蛋白质的四级结构蛋白质的四级结构(Quaternary Structure)是指由多条各自具有一、二、三级结构的肽链通过非共价键连接起来的结构形式；各个亚基在这些蛋白质中的空间排列方式及亚基之间的相互作用关系。这种蛋白质分子中，最小的单位通常称为亚基或亚单位Subunit，它一般由一条肽链构成，无生理活性；维持亚基之间的化学键主要是疏水力。由多个亚基聚集而成的蛋白质常常称为寡聚蛋白；三 .蛋白质的结构与功能的关系每一种蛋白质都具有特定的结构，也具有特定的功能。蛋白质的结构决定了蛋白质的功能。蛋白质的功能直接由其高级结构（构象）决定。例子，蛋白质的变性现象。蛋白质的一级结构决定高级结构（构象），因此，最终决定了蛋白质的功能。例子，人工合成胰岛素，A、B链分别合成，等比例混合后就有活性。而生物合成胰岛素则是先合成一条长肽链，形成正确的二硫键，而后再剪去中间的C肽才形成胰岛素的。草图显示。第四节 蛋白质的理化性质1：两性离解和等电点：在等电点时(Isoelectric point pI)，蛋白质的溶解度最小，在电场中不移动。在不同的pH环境下，蛋白质的电学性质不同。在等电点偏酸性溶液中，蛋白质粒子带负电荷，在电场中向正极移动；在等电点偏碱性溶液中，蛋白质粒子带正电荷，在电场中向负极移动。这种现象称为蛋白质电泳(Electrophoresis)。蛋白质在等电点pH条件下，不发生电泳现象。利用蛋白质的电泳现象，可以将蛋白质进行分离纯化。2：蛋白质的高分子性质：由于蛋白质的分子量很大，它在水中能够形成胶体溶液。蛋白质溶液具有胶体溶液的典型性质，如丁达尔现象、布郎运动等。由于胶体溶液中的蛋白质不能通过半透膜，因此可以应用透析法将非蛋白的小分子杂质除去。蛋白质胶体溶液的稳定性与它的分子量大小、所带的电荷和水化作用有关。改变溶液的条件，将影响蛋白质的溶解性质在适当的条件下，蛋白质能够从溶液中沉淀出来。3：蛋白质的沉淀：可逆沉淀：在沉淀过程中，结构和性质都没有发生变化，在适当的条件下，可以重新溶解形成溶液，所以这种沉淀又称为非变性沉淀。一般是在温和条件下，通过改变溶液的pH或电荷状况，使蛋白质从胶体溶液中沉淀分离。（可逆沉淀是分离和纯化蛋白质的基本方法，如等电点沉淀法、盐析法和有机溶剂沉淀法等。）不可逆沉淀：在蛋白质的结构和性质，产生的蛋白质沉淀不可能再重新溶解于水强烈沉淀条件下，不仅破坏了蛋白质胶体溶液的稳定性，而且也破坏了。由于沉淀过程发生了蛋白质的结构和性质的变化，所以又称为变性沉淀。4：蛋白质变性：蛋白质的性质与它们的结构密切相关。某些物理或化学因素，能够破坏蛋白质的结构状态，引起蛋白质理化性质改变并导致其生理活性丧失。这种现象称为蛋白质的变性(denaturation)。变性蛋白质通常都是固体状态物质，不溶于水和其它溶剂，也不可能恢复原有蛋白质所具有的性质。所以，蛋白质的变性通常都伴随着不可逆沉淀。引起变性的主要因素是热、紫外光、激烈的搅拌以及强酸和强碱等。5：蛋白质的紫外吸收：大部分蛋白质均含有带芳香环的苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸。这三种氨基酸的在280nm 附近有最大吸收。因此，大多数蛋白质在280nm 附近显示强的吸收。利用这个性质，可以对蛋白质进行定性鉴定。6：蛋白质的颜色反应：可以用来定量定性测定蛋白质双缩脲反应：红色，m540nm黄色反应：与HNO3的反应，生成硝基苯，呈黄色。皮肤遇到HNO3的情况，白黄橙黄。米伦氏反应：与HgNO3 或HgNO2的反应，呈黄色，原理同上。与乙醛酸的反应：红色，Trp的吲哚基的特定反应。坂口反应：红色，Arg的胍基的反应。福林反应：蓝色，是Tyr的酚基与磷钼酸和磷钨酸的反应。印三酮反应：紫红色Pauly反应：樱红色，His的咪唑基双缩脲反应、印三酮反应、福林-酚试剂反应 第三章 酶点：酶的结构和酶催化作用的特点课时安排：共用4学时酶是活细胞产生的一类具有催化功能的生物分子，所以又称为生物催化剂Biocatalysts 。绝大多数的酶都是蛋白质。酶催化的生物化学反应，称为酶促反应Enzymatic reaction。在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底物substrate。第一节 酶分子的组成与结构一、酶分子的组成：根据酶的组成情况，可以将酶分为两大类： 单纯蛋白酶：它们的组成为单一蛋白质.结合蛋白酶：某些酶，例如氧化-还原酶等，其分子中除了蛋白质外，还含有非蛋白组分.结合蛋白酶的蛋白质部分称为酶蛋白，非蛋白质部分包括辅酶及金属离子(或辅因子cofactor)。酶蛋白与辅助成分组成的完整分子称为全酶。单纯的酶蛋白无催化功能.全酶=酶蛋白+辅助因子酶蛋白决定反应的专一性，辅助因子决定反应的性质。二、几种重要的辅酶与辅助因子：见维生素一章三、酶分子的空间结构与酶活性中心 酶分子上具有一定空间构象的部位，该部位化学基团集中，直接参与将底物转变为产物的反应过程，这一部位就称为酶的活性中心。 参与构成酶的活性中心的化学基团，有些是与底物相结合的，称为结合基团，有些是催化底物反应转变成产物的，称为催化基团，这两类基团统称为活性中心内必需基团。在酶的活性中心以外，也存在一些化学基团，主要与维系酶的空间构象有关，称为酶活性中心外必需基第二节 酶催化作用的特点一、酶和一般催化剂的共性1，用量少而催化效率高；2，它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学反应平衡。3，酶能够稳定底物形成的过渡状态，降低反应的活化能，从而加速反应的进行。二、酶催化作用特性1：高效性。酶的催化作用可使反应速度提高106 -1012倍。例如：过氧化氢分解2H2O2 2H2O + O2用Fe+ 催化，效率为6*10-4 mol/mol.S，而用过氧化氢酶催化，效率为6*106 mol/mol.S。用a-淀粉酶催化淀粉水解，1克结晶酶在65C条件下可催化2吨淀粉水解。2：酶的专一性 Specificity又称为特异性，是指酶在催化生化反应时对底物的选择性(1) 反应专一性酶一般只能选择性地催化一种或一类相同类型的化学反应。(2) 底物专一性一种酶只能作用于某一种或某一类结构性质相似的物质。 ? 结构专一性绝对专一性：有些酶对底物的要求非常严格，只作用于一个特定的底物。这种专一性称为绝对专一性（Absolute specificity)。相对专一性：有些酶的作用对象不是一种底物，而是一类化合物或一类化学键。这种专一性称为相对专一性(Relative Specificity)。包括族(group)专一性。如b-葡萄糖苷酶，催化由b-葡萄糖所构成的糖苷水解，但对于糖苷的另一端没有严格要求，和键(Bond)专一性。如酯酶催化酯的水解，对于酯两端的基团没有严格的要求。? 立体化学专一性酶的一个重要特性是能专一性地与手性底物结合并催化这类底物发生反应。 例如，淀粉酶只能选择性地水解D葡萄糖形成的1，4糖苷键几何专一性：有些酶只能选择性催化某种几何异构体底物的反应，而对另一种构型则无催化作用。如延胡索酸水合酶只能催化延胡索酸水合生成苹果酸，对马来酸则不起作用。3反应条件温和酶促反应一般在pH 5-8 水溶液中进行，反应温度范围为20-40C。高温或其它苛刻的物理或化学条件，将引起酶的失活。4.酶活力可调节控制如抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活及激素控制等。第三节 酶催化作用的机制一 酶作用专一性的机制 酶分子活性中心部位，一般都含有多个具有催化活性的手性中心，这些手性中心对底物分子构型取向起着诱导和定向的作用，使反应可以按单一方向进行。酶能够区分对称分子中等价的潜手性基团。（一）“三点结合”的催化理论。认为酶与底物的结合处至少有三个点，而且只有一种情况是完全结合的形式。只有这种情况下，不对称催化作用才能实现。（二）锁钥学说：认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样（三）诱导契合学说：该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状。 二：酶作用高效率的机制1，中间产物学说在酶催化的反应中，第一步是酶与底物形成酶底物中间复合物。当底物分子在酶作用下发生化学变化后，中间复合物再分解成产物和酶。E + S = E-S ? P + E许多实验事实证明了ES复合物的存在。ES复合物形成的速率与酶和底物的性质有关。2. 活化能降低酶促反应：E + S = ES = ES1? EP ? E + P反应方向, 即化学平衡方向,主要取决于反应自由能变化DH。而反应速度快慢,则主要取决于反应的活化能Ea。催化剂的作用是降低反应活化能Ea,从而起到提高反应速度的作用 反应过程中能的变化酶催化作用的本质是酶的活性中心与底物分子通过短程非共价力(如氢键,离子键和疏水键等)的作用，形成E-S反应中间物，其结果使底物的价键状态发生形变或极化，起到激活底物分子和降低过渡态活化能作用。3. 邻基效应和定向效应在酶促反应中，底物分子结合到酶的活性中心，一方面底物在酶活性中心的有效浓度大大增加，有利于提高反应速度；另一方面，由于活性中心的立体结构和相关基团的诱导和定向作用，使底物分子中参与反应的基团相互接近，并被严格定向定位，使酶促反应具有高效率和专一性特点。 例：咪唑和对-硝基苯酚乙酸酯的反应是一个双分子氨解反应.4. 与反应过渡状态结合作用按 SN2 历程进行的反应，反应速度与形成的过渡状态稳定性密切相关。在酶催化的反应中，与酶的活性中心形成复合物的实际上是底物形成的过渡状态，所以，酶与过渡状态的亲和力要大于酶与底物或产物的亲和力。张力学说这是一个形成内酯的反应。当 RCH3时，其反应速度比 RH的情况快315倍。由于-CH3体积比较大，与反应基团之间产生一种立体排斥张力，从而使反应基团之间更容易形成稳定的五元环过渡状态。5. 多功能催化作用酶的活性中心部位，一般都含有多个起催化作用的基团，这些基团在空间有特殊的排列和取向，可以对底物价键的形变和极化及调整底物基团的位置等起到协同作用，从而使底物达到最佳反应状态。(1) 酸碱催化：酸-碱催化可分为狭义的酸-碱催化和广义的酸-碱催化。酶参与的酸-碱催化反应一般都是广义的酸碱催化方式。广义酸碱催化是指通过质子酸提供部分质子,或是通过质子碱接受部分质子的作用，达到降低反应活化能的过程。酶分子中可以作为广义酸、碱的基团广义酸基团 广义碱基团（质子供体） （质子受体）(2) 共价催化 ：催化剂通过与底物形成反应活性很高的共价过渡产物，使反应活化能降低，从而提高反应速度的过程，称为共价催化。酶中参与共价催化的基团主要包括 His 的咪唑基，Cys 的硫基，Asp 的羧基，Ser 的羟基等。某些辅酶，如焦磷酸硫胺素和磷酸吡哆醛等也可以参与共价催化作用。 (3) 金属离子催化作用：金属离子可以和水分子的OH-结合，使水显示出更大的亲核催化性能。? 电荷屏蔽作用：电荷屏蔽作用是酶中金属离子的一个重要功能。多种激酶(如磷酸转移酶)的底物是Mg2+ATP复合物。? 电子传递中间体 ：许多氧化-还原酶中都含有铜或铁离子，它们作为酶的辅助因子起着传递电子的功能。第四节 酶促反应动力学一 底物浓度对酶促反应的速度的影响在低底物浓度时, 反应速度与底物浓度成正比，表现为一级反应特征。当底物浓度达到一定值，几乎所有的酶都与底物结合后，反应速度达到最大值（Vmax），此时再增加底物浓度，反应速度不再增加，表现为零级反应。1）. 米氏方程米氏常数Km的意义不同的酶具有不同Km值，它是酶的一个重要的特征物理常数。Km值只是在固定的底物，一定的温度和pH条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同条件下具有不同的Km值。Km值表示酶与底物之间的亲和程度：Km值大表示亲和程度小，酶的催化活性低; Km值小表示亲和程度大,酶的催化活性高。 2）. 米氏常数的求法1 Km 1 1? = ? ? + ?V Vmax S Vmax双倒数作图法二 pH 的影响 在一定的pH 下, 酶具有最大的催化活性,通常称此pH 为最适 pH。三 温度的影响一方面是温度升高,酶促反应速度加快。另一方面,温度升高,酶的高级结构将发生变化或变性，导致酶活性降低甚至丧失。 因此大多数酶都有一个最适温度。 在最适温度条件下,反应速度最大。四 抑制剂对酶活性的影响使酶的活性降低或丧失的现象，称为酶的抑制作用。能够引起酶的抑制作用的化合物则称为抑制剂。酶的抑制剂一般具备两个方面的特点：a.在化学结构上与被抑制的底物分子或底物的过渡状态相似。b.能够与酶的活性中心以非共价或共价的方式形成比较稳定的复合体或结合物。 抑制剂的作用方式 (1) 不可逆抑制抑制剂与酶反应中心的活性基团以共价形式结合，引起酶的永久性失活。(2) 可逆抑制 抑制剂与酶蛋白以非共价方式结合，引起酶活性暂时性丧失。抑制剂可以通过透析等方法被除去，并且能部分或全部恢复酶的活性。根椐抑制剂与酶结合的情况可分为：a 竟争性抑制某些抑制剂的化学结构与底物相似，因而能与底物竟争与酶活性中心结合。当抑制剂与活性中心结合后，底物被排斥在反应中心之外，其结果是酶促反应被抑 制了。竟争性抑制通常可以通过增大底物浓度，即提高底物的竞争能力来消除。b 非竟争性抑制酶可同时与底物及抑制剂结合，引起酶分子构象变化，并导至酶活性下降。由于这类物质并不是与底物竞争与活性中心的结合，所以称为非竞争性抑制剂。如某些金属离子（Cu2+、Ag+、Hg2+）以及EDTA等，通常能与酶分子的调控部位中的-SH基团作用，改变酶的空间构象，引起非竞争性抑制。可逆抑制作用的动力学特征加入竞争性抑制剂后，Km 变大，酶促反应速度减小。 酶的调节： 可以通过改变其催化活性而使整个代谢反应的速度或方向发生改变的酶就称为限速酶或关键酶。 酶活性的调节可以通过改变其结构而使其催化活性以生改变，也可以通过改变其含量来改变其催化活性，还可以通过以不同形式的酶在不同组织中的分布差异来调节代谢活动。 1酶结构的调节：通过对现有酶分子结构的影响来改变酶的催化活性。这是一种快速调节方式。 变构调节：又称别构调节。某些代谢物能与变构酶分子上的变构部位特异性结合，使酶的分子构发生改变，从而改变酶的催化活性以及代谢反应的速度，这种调节作用就称为变构调节。具有变构调节作用的酶就称为变构酶。凡能使酶分子变构并使酶的催化活性发生改变的代谢物就称为变构剂。当变构酶的一个亚基与其配体（底物或变构剂）结合后，能够通过改变相邻亚基的构象而使其对配体的亲和力发生改变，这种效应就称为变构酶的协同效应。变构剂一般以反馈方式对代谢途径的起始关键酶进行调节，常见的为负反馈调节。变构调节的特点： 酶活性的改变通过酶分子构象的改变而实现；酶的变构仅涉及非共价键的变化；调节酶活性的因素为代谢物；为一非耗能过程；无放大效应。 共价修饰调节：酶蛋白分子中的某些基团可以在其他酶的催化下发生共价修饰，从而导致酶活性的改变，称为共价修饰调节。共价修饰方式有：磷酸化-脱磷酸化等。共价修饰调节一般与激素的调节相联系，其调节方式为级联反应。共价修饰调节的特点为：酶以两种不同修饰和不同活性的形式存在；有共价键的变化；受其他调节因素（如激素）的影响；一般为耗能过程；存在放大效应。 酶原的激活：处于无活性状态的酶的前身物质就称为酶原。酶原在一定条件下转化为有活性的酶的过程称为酶原的激活。酶原的激活过程通常伴有酶蛋白一级结构的改变。酶原分子一级结构的改变导致了酶原分子空间结构的改变，使催化活性中心得以形成，故使其从无活性的酶原形式转变为有活性的酶。酶原激活的生理意义在于：保护自身组织细胞不被酶水解消化。 2酶含量的调节：是指通过改变细胞中酶蛋白合成或降解的速度来调节酶分子的绝对含量，影响其催化活性，从而调节代谢反应的速度。这是机体内迟缓调节的重要方式。 酶蛋白合成的调节：酶蛋白的合成速度通常通过一些诱导剂或阻遏剂来进行调节。凡能促使基因转录增强，从而使酶蛋白合成增加的物质就称为诱导剂；反之，则称为阻遏剂。常见的诱导剂或阻遏剂包括代谢物、药物和激素等。 酶蛋白降解的调节：如饥饿时，精氨酸酶降解减慢，故酶活性增高，有利于氨基酸的分解供能。 3同工酶的调节：在同一种属中，催化活性相同而酶蛋白的分子结构，理化性质及免疫学性质不同的一组酶称为同工酶。同工酶在体内的生理意义主要在于适应不同组织或不同细胞器在代谢上的不同需要。因此，同工酶在体内的生理功能是不同的。 乳酸脱氢酶同工酶（LDHs）为四聚体，在体内共有五种分子形式，即LDH1（H4），LDH2（H3M1），LDH3（H2M2），LDH4（H1M3）和LDH5（M4）。心肌中以LDH1含量最多，LDH1对乳酸的亲和力较高，因此它的主要作用是催化乳酸转变为丙酮酸再进一步氧化分解，以供应心肌的能量。在骨骼肌中含量最多的是LDH5，LDH5对丙酮酸的亲和力较高，因此它的主要作用是催化丙酮酸转变为乳酸，以促进糖酵解的进行。 第五节 酶的命名与分类 一：习惯命名法:1,根据其催化底物来命名；2,根据所催化反应的性质来命名；3,结合上述两个原则来命名，4,有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点。二：国际系统命名法系统名称包括底物名称、构型、反应性质，最后加一个酶字。例如：习惯名称:谷丙转氨酶系统名称:丙氨酸：a-酮戊二酸氨基转移酶酶催化的反应:谷氨酸 + 丙酮酸 ? a-酮戊二酸 + 丙氨酸三：酶的分类1、水解酶催化底物的加水分解反应。主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应：2、氧化-还原酶催化氧化-还原反应。主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。3、转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。4、裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。例如， 延胡索酸水合酶催化的反应。5、异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。6、合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。A + B + ATP + H-O-H =A ? B + ADP +Pi 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应。丙酮酸 + CO2 ? 草酰乙酸7、核酸酶是唯一的非蛋白酶。它是一类特殊的RNA，能够催化RNA分子中的磷酸酯键的水解及其逆反应。 第四章纤维素与辅酶第一节 概述 一、维生素的定义维生素是机体维持正常生命活动所必需的一类微量小分子的有机物质。维生素一般习惯分为脂溶性和水溶性两大类。其中脂溶性维生素在体内可直接参与代谢的调节作用，而水溶性维生素是通过转变成辅酶对代谢起调节作用。二、维生素的特点1、种类多，但每一种结构和功能均不相同2、机体需要量少，但机体不能或合成的量不足以满足机体需要3、主要用于构成酶，参与机体的代谢（既不能供能，又不能构成机体的组织结构） 供给不足会出现缺乏症三、维生素的分类和命名脂溶性 VA（视黄醇，抗干眼病维生素）VD（钙化醇，抗佝偻病维生素）VE（生育酚，抗不育维生素）VK（凝血维生素）水溶性 VB1（硫胺素，抗脚气病维生素）VB2（核黄素）VB3 （泛酸，遍多酸）VB5（维生素PP，抗癞皮病维生素）VB6（吡哆素，包括吡哆醇、醛、胺）VB7（生物素）VB9（叶酸）VB 12（钴胺素）VC （抗坏血酸）第二节 水溶性维生素与辅酶大多数辅酶的前体主要是水溶性 B 族维生素。许多维生素的生理功能与辅酶的作用密切相关。一：硫胺素结构：含硫的咪唑环和含氨基的嘧啶环组成辅酶形式：硫胺素(维生素B1)在体内以焦磷酸硫胺素(TPP)形式存在。生理功能：1、 a-酮酸脱氢酶系（ a-酮酸脱羧酶）的辅酶，参与酮酸的脱羧作用2、抑制胆碱脂酶的活性缺乏症：1、脚气病：糖代谢受阻，神径系统受到损害。四肢麻木，浑身酸痛，感觉异常等。禽类出现观星状。 2、食欲不振、消化不良。二：核黄素（VB2）结构：核黄素(维生素B2)由核糖醇和6，7-二甲基异咯嗪两部分组成。辅酶形式：FMN FAD生理功能：脱氢酶的辅酶，传递氢和电子缺乏症：组织呼吸减弱，代谢强度降低。主要症状为口腔发炎，舌炎、角膜炎、皮炎等。 三： 维生素PP菸酸和菸酰胺辅酶形式：在体内转变为辅酶I（NAD+）和辅酶II(NADP+)。生理功能：能维持神经组织的健康。缺乏症：缺乏时表现出神经营养障碍，出现皮炎。 四： 泛酸和辅酶A(CoA)结构：维生素(B3)-泛酸是由a，g-二羟基-b-二甲基丁酸和一分子b- 丙氨酸缩合而成。辅酶形式：辅酶A是生物体内代谢反应中乙酰化酶的辅酶，它的前体是维生素(B3)泛酸。生理功能：酰基载体五： 叶酸和四氢叶酸(FH4或THFA)四氢叶酸是合成酶的辅酶，其前体是叶酸(又称为蝶酰谷氨酸，维生素B11)。生理功能：一碳基团的载体，参与蛋白质和核酸的合成。缺乏症：巨幼红细胞贫血六：吡哆素吡多素(维生素B6，包括吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺)。辅酶形式：磷酸吡哆素生理功能： 转氨酶和氨基酸脱羧酶的辅酶，参与氨基酸的代谢。七：生物素，维生素B7生物素是羧化酶的辅酶八： 维生素B12维生素B12又称为钴胺素。维生素B12分子中与Co+相连的CN基被5-脱氧腺苷所取代，形成维生素B12辅酶。维生素B12辅酶的主要功能是作为变位酶的辅酶，催化底物分子内基团(主要为甲基)的变位反应。九：硫辛酸硫辛酸是少数不属于维生素的辅酶。硫辛酸是6,8-二硫辛酸，有两种形式，即硫辛酸（氧化型）和二氢硫辛酸（还原型）.十：维生素C在体内参与氧化还原反应，羟化反应。人体不能合成。缺乏时易患坏血病。 第三节脂溶性维生素维生素A,D,E,K均溶于脂类溶剂，不溶于水，在食物中通常与脂肪一起存在，吸收它们，需要脂肪和胆汁酸。 一：维生素A维生素A分A1, A2两种，是不饱和一元醇类。维生素A1又称为视黄醇，A2称为脱氢视黄醇。二：维生素D维生素D是固醇类化合物，主要有D2,D3, D4, D5。其中D2,D3活性最高。 维生素D的结构在生物体内，D2和D3本身不具有生物活性。它们在肝脏和肾脏中进行羟化后，形成1，25-二羟基维生素D。其中1，25-二羟基维生素D3是生物活性最强的。三：维生素E又叫做生育酚，目前发现的有6种，其中a ，b ，g ，d 四种有生理活性。四：维生素K维生素K有3种，K1,K2,K3。其中K3是人工合成的。维生素K是2-甲基萘醌的衍生物。 第五章 糖代谢糖代谢包括分解代谢和合成代谢。动物和大多数微生物所需的能量，主要是由糖的分解代谢提供的。另一方面，糖分解的中间产物，又为生物体合成其它类型的生物分子，如氨基酸、核苷酸和脂肪酸等，提供碳源或碳链骨架。植物和某些藻类能够利用太阳能，将二氧化碳和水合成糖类化合物，即光合作用。光合作用将太阳能转变成化学能（主要是糖类化合物），是自然界规模最大的一种能量转换过程。第一节 糖的酶水解1二糖在酶作用下，能水解成单糖。主要的二糖酶为蔗糖酶、半乳糖酶和麦芽糖酶。这三种酶广泛存在于人及动物的小肠液和微生物中。蔗糖酶：它的作用是将蔗糖水解成D-葡萄糖和D-果糖。半乳糖酶：它能将半乳糖水解为D-葡萄糖和D-半乳糖。麦芽糖酶：其作用是将麦芽糖水解成D-葡萄糖。2淀粉的酶水解淀粉由直链淀粉和支链淀粉组成。直链淀粉是由a-D-葡萄糖分子通过a-1,4-糖苷键连接而成的链状化合物。支链淀粉是由多个直链淀粉通过1,6-糖苷键连接而成的树枝状多糖。能够水解淀粉的酶称为淀粉水解酶淀粉水解酶：a-淀粉酶：它是一种内切酶，以随机方式水解a-1,4-糖苷键，能将淀粉切断成分子量较小的糊精。b-淀粉酶：它是仅作用于链的末端单位。它从链的非还原性末端开始，每次切下两个葡萄糖单位麦芽糖。葡萄糖淀粉酶：它是一种外切酶，能够将淀粉链端基葡萄糖水解下来。最终可以将淀粉完全水解成葡萄糖。 a-1,6-糖苷酶：是一种能水解a-1,6-糖苷键的淀粉酶。3纤维素的酶水解纤维素是由b-D-葡萄糖通过b-1, 4-糖苷键连接而成的长链大分子。纤维素酶能特异性地水解b-1, 4-糖苷键，最终将纤维素水解成葡萄糖。人和动物的消化系统中不能分泌出纤维素酶，所以不能直接利用纤维素作为食物。反刍动物（牛，羊等）的消化道中含有某些微生物，这些微生物能分泌出纤维素酶，因此反刍动物能利用纤维素作为食物。第二节 葡萄糖的分解代谢葡萄糖进入细胞后，在一系列酶的催化下，发生分解代谢过程。葡萄糖的分解代谢有三条途径无氧氧化、有氧氧化、磷酸戊糖途径。一：糖的无氧酵解： （一）糖的无氧酵解是指葡萄糖在无氧条件下分解生成乳酸并释放出能量的过程。其全部反应过程在胞液中进行，代谢的终产物为乳酸，一分子葡萄糖经无氧酵解可净生成两分子ATP。 糖的无氧酵解代谢过程可分为四个阶段： 1. 活化（己糖磷酸酯的生成）：葡萄糖经磷酸化和异构反应生成1,6-双磷酸果糖(FBP)，即葡萄糖6-磷酸葡萄糖6-磷酸果糖1,6-双磷酸果糖（F-1,6-BP)。这一阶段需消耗两分子ATP，己糖激酶（肝中为葡萄糖激酶）和6-磷酸果糖激酶-1是关键酶。 2. 裂解（磷酸丙糖的生成）：一分子F-1,6-BP裂解为两分子3-磷酸甘油醛，包括两步反应：F-1,6-BP磷酸二羟丙酮 + 3-磷酸甘油醛 和磷酸二羟丙酮3-磷酸甘油醛。 3. 放能（丙酮酸的生成）：3-磷酸甘油醛经脱氢、磷酸化、脱水及放能等反应生成丙酮酸，包括五步反应：3-磷酸甘油醛1,3-二磷酸甘油酸3-磷酸甘油酸2-磷酸甘油酸磷酸烯醇式丙酮酸丙酮酸。此阶段有两次底物水平磷酸化的放能反应，共可生成22=4分子ATP。丙酮酸激酶为关键酶。 4还原（乳酸的生成）：利用丙酮酸接受酵解代谢过程中产生的NADH，使NADH重新氧化为NAD+。即丙酮酸乳酸。 （二）糖无氧酵解的调节： 主要是对三个关键酶，即己糖激酶（葡萄糖激酶）、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶进行调节。己糖激酶的变构抑制剂是G-6-P；肝中的葡萄糖激酶是调节肝细胞对葡萄糖吸收的主要因素，受长链脂酰CoA的反馈抑制；6-磷酸果糖激酶-1是调节糖酵解代谢途径流量的主要因素，受ATP和柠檬酸的变构抑制，AMP、ADP、1,6-双磷酸果糖和2,6-双磷酸果糖的变构激活；丙酮酸激酶受1,6-双磷酸果糖的变构激活，受ATP的变构抑制，肝中还受到丙氨酸的变构抑制。 （三）糖无氧酵解的生理意义： 1. 在无氧和缺氧条件下，作为糖分解供能的补充途径： 骨骼肌在剧烈运动时的相对缺氧； 从平原进入高原初期； 严重贫血、大量失血、呼吸障碍、肺及心血管疾患所致缺氧。 二：有氧氧化：葡萄糖通过糖酵解产生的丙酮酸，在有氧条件下，将进入三羧酸循环进行完全氧化，生成H2O 和CO2，并释放出大量能量。由于分子氧是此系列反应的最终受氢体，所以又称为有氧分解。绝大多数组织细胞通过糖的有氧氧化途径获得能量。此代谢过程在细胞胞液和线粒体内进行，一分子葡萄糖彻底氧化分解可产生36/38分子ATP。 糖的有氧氧化代谢途径可分为三个阶段： 葡萄糖 ? 丙酮酸?乙酰COA ? H2O 和CO2 第一阶段：糖酵解 葡萄糖 ? 丙酮酸第二 阶段：丙酮酸的氧化脱羧（丙酮酸 ? 乙酰辅酶A，简写为乙酰CoA）第三阶段：三羧酸循环（乙酰CoA ? H2O 和CO2，释放出能量）1葡萄糖经酵解途径生成丙酮酸： 此阶段在细胞胞液中进行，与糖的无氧酵解途径相同，涉及的关键酶也相同。一分子葡萄糖分解后生成两分子丙酮酸，两分子（NADH+H+）并净生成2分子ATP。NADH在有氧条件下可进入线粒体产能，共可得到22或23分子ATP。故第一阶段可净生成6/8分子ATP。 2 丙酮酸的氧化脱羧丙酮酸氧化脱羧反应是连接糖酵解和三羧酸循环的中间环节。此反应在真核细胞的线粒体基质中进行。丙酮酸在丙酮酸脱氢酶系催化下，脱羧形成乙酰CoA。丙酮酸脱氢酶系是一个非常复杂的多酶体系，主要包括：三种不同的酶（丙酮酸脱羧酶（E1）、二氢硫辛酸乙酰转移酶（E2）和二氢硫辛酸脱氢酶（E3），和6种辅因子（TTP、硫辛酸、FAD、NAD+、CoA和Mg2+）。3 三羧酸循环：三羧酸循环是指在线粒体中，乙酰CoA首先与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，然后经过一系列的代谢反应，乙酰基被氧化分解，而草酰乙酸再生的循环反应过程。这一循环反应过程又称为柠檬酸循环或Krebs循环。 在有氧条件下，糖酵解生成的丙酮酸进入线粒体，丙酮酸氧化脱羧的产物乙酰CoA与草酰乙酸（三羧酸循环中与乙酰CoA结合点）结合生成柠檬酸进入循环。在循环过程中，乙酰CoA被氧化成 H2O 和CO2，并释放出大量能量。由于此氧化过程是通过柠檬酸等几种三元羧酸的循环反应来完成的，通常称为三羧酸循环或柠檬酸循环。三羧酸循环在线粒体中进行（有氧条件） 三羧酸循环由八步反应构成：草酰乙酸 + 乙酰CoA柠檬酸异柠檬酸-酮戊二酸琥珀酰CoA琥珀酸延胡索酸苹果酸草酰乙酸。 三羧酸循环的特点：循环反应在线粒体中进行，为不可逆反应。 每完成一次循环，氧化分解掉一分子乙酰基，可生成12分子ATP。 循环的中间产物既不能通过此循环反应生成，也不被此循环反应所消耗。 循环中有两次脱羧反应，生成两分子CO2。 循环中有四次脱氢反应，生成三分子NADH和一分子FADH2。 循环中有一次直接产能反应，生成一分子GTP。 三羧酸循环的关键酶是柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶和-酮戊二酸脱氢酶系，且-酮戊二酸脱氢酶系的结构与丙酮酸脱氢酶系相似，辅助因子完全相同。（二）葡萄糖分解代谢过程中能量的产生葡萄糖在分解代谢过程中产生的能量有两种形式：直接产生ATP；生成高能分子NADH或FADH2，后者在线粒体呼吸链氧化并产生ATP。糖酵解：1分子葡萄糖 ? 2分子丙酮酸，共消耗了2个ATP，产生了4 个ATP，实际上净生成了2个ATP，同时产生2个NADH。（2）有氧分解（丙酮酸生成乙酰CoA及三羧酸循环）产生的ATP、NADH和FADH2丙酮酸氧化脱羧：丙酮酸 ?乙酰CoA，生成1个NADH。三羧酸循环：乙酰CoA ? H2O 和CO2，产生一个GTP（即ATP）、3个NADH和1个FADH2。葡萄糖分解代谢过程中产生的总能量葡萄糖分解代谢总反应式C6H6O6 + 6 H2O + 10 NAD+ + 2 FAD + 4 ADP + 4Pi ? 6 CO2 + 10 NADH + 10 H+ + 2 FADH2 + 4 ATP按照一个NADH能够产生3个ATP，1个FADH2能够产生2个ATP计算，1分子葡萄糖在分解代谢过程中共产生38个ATP：4 ATP +（10 3）ATP + （2 2）ATP = 38 ATP（三）有氧氧化的生理意义： 1是糖在体内分解供能的主要途径： 生成的ATP数目远远多于糖的无氧酵解生成的ATP数目； 机体内大多数组织细胞均通过此途径氧化供能。 2是糖、脂、蛋白质氧化供能的共同途径：糖、脂、蛋白质的分解产物主要经此途径彻底氧化分解供能。 3是糖、脂、蛋白质相互转变的枢纽：有氧氧化途径中的中间代谢物可以由糖、脂、蛋白质分解产生，某些中间代谢物也可以由此途径逆行而相互转变。 三：磷酸己糖旁路（HMS：Hexose Monophosphate Shunt）或磷酸戊糖途径：单糖的无氧氧化和有氧氧化是细胞内主要的糖分解途径，但不是仅有的，将上述两种途径阻塞后（用酶抑制剂），糖的氧化照样进行。由此发现了单糖的另一种分解代谢方式HMS，地点：胞奖。磷酸戊糖途径是指从G-6-P脱氢反应开始，经一系列代谢反应生成磷酸戊糖等中间代谢物，然后再重新进入糖氧化分解代谢途径的一条旁路代谢途径。该旁路途径的起始物是G-6-P，返回的代谢产物是3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖，其重要的中间代谢产物是5-磷酸核糖和NADPH。整个代谢途径在胞液中进行。关键酶是6-磷酸葡萄糖脱氢酶。 全过程可分为两个阶段：氧化阶段和非氧化阶段，特点如下；（一） 物质代谢：第一、第二步为氧化反应（脱氢），产生能量物质，其他各步均为异构和移换反应，没有能量变化。 （二） 能量代谢：3分子的G-6-P产生6分子的NADPH+H+和1分子3-P-甘油醛，同时又返回2分子的G-6-P，也就是1分子的G-6-P产生6分子的NADPH+H+和1分子3-P-甘油醛。那么2分子的G-6-P产生12分子的NADPH+H+和2分子3-P-甘油醛，其中2分子3-P-甘油醛可以通过EMP的逆过程变成G-6-P，这样，1分子的G-6-P净产生12分子的NADPH+H+（它的穿梭总是免费的），合36分子的ATP。1分子的葡萄糖就可以产生35分子的ATP。（三） 生理意义：1. 是体内生成NADPH的主要代谢途径：NADPH在体内可用于： 作为供氢体，参与体内的合成代谢：如参与合成脂肪酸、胆固醇等。 参与羟化反应：作为加单氧酶的辅酶，参与对代谢物的羟化。 维持巯基酶的活性。 使氧化型谷胱甘肽还原。 维持红细胞膜的完整性：由于6-磷酸葡萄糖脱氢酶遗传性缺陷可导致蚕豆病，表现为溶血性贫血。 2. 是体内生成5-磷酸核糖的唯一代谢途径：体内合成核苷酸和核酸所需的核糖或脱氧核糖均以5-磷酸核糖的形式提供，其生成方式可以由G-6-P脱氢脱羧生成，也可以由3-磷酸甘油醛和F-6-P经基团转移的逆反应生成。 第三节 糖的合成代谢糖的合成代谢包括2个方面，一是动物体内的糖异生和糖原合成，二是植物体内的光合作用和淀粉形成。 一. 糖异生：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。该代谢途径主要存在于肝及肾中。 （一） 过程：异生主要沿酵解途径逆行，但由于有三步反应（己糖激酶、磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶）为不可逆反应，故需经另外的反应绕行。 1G-6-P G：由葡萄糖-6-磷酸酶催化进行水解，该酶是糖异生的关键酶之一，不存在于肌肉组织中，故肌肉组织不能生成自由葡萄糖。 2F-1,6-BP F-6-P：由果糖1,6-二磷酸酶-1催化进行水解，该酶也是糖异生的关键酶之一。 3丙酮酸 磷酸烯醇式丙酮酸：经由丙酮酸羧化支路完成，即丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸羧化酶（需生物素）的催化下生成草酰乙酸，后者转变为苹果酸穿出线粒体并回复为草酰乙酸，再在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶的催化下转变为磷酸烯醇式丙酮酸，这两个酶都是关键酶。 糖异生的原料主要来自于生糖氨基酸、甘油和乳酸。 （二）糖异生的生理意义： 1在饥饿情况下维持血糖浓度的相对恒定：在较长时间饥饿的情况下，机体需要靠糖异生作用生成葡萄糖以维持血糖浓度的相对恒定。 2回收乳酸分子中的能量：由于乳酸主要是在肌肉组织经糖的无氧酵解产生，但肌肉组织糖异生作用很弱，且不能生成自由葡萄糖，故需将产生的乳酸转运至肝脏重新生成葡萄糖后再加以利用。 葡萄糖在肌肉组织中经糖的无氧酵解产生的乳酸，可经血循环转运至肝脏，再经糖的异生作用生成自由葡萄糖后转运至肌肉组织加以利用，这一循环过程就称为乳酸循环（Cori循环）。 3维持酸碱平衡：肾脏中生成的-酮戊二酸可转变为草酰乙酸，然后经糖异生途径生成葡萄糖，这一过程可促进肾脏中的谷氨酰胺脱氨基，生成NH3，后者可用于中和H+，故有利于维持酸碱平衡。 二.糖原的合成与分解： 糖原是由许多葡萄糖分子聚合而成的带有分支的高分子多糖类化合物。糖原分子的直链部分借-1,4-糖苷键而将葡萄糖残基连接起来，其支链部分则是借-1,6-糖苷键而形成分支。糖原是一种无还原性的多糖。糖原的合成与分解代谢主要发生在肝、肾和肌肉组织细胞的胞液中。 1糖原的合成代谢：糖原合成的反应过程可分为三个阶段。 活化：由葡萄糖生成尿苷二磷酸葡萄糖：葡萄糖6-磷酸葡萄糖1-磷酸葡萄糖UDPG。此阶段需使用UTP，并消耗相当于两分子的ATP。 缩合：在糖原合酶催化下，UDPG所带的葡萄糖残基通过-1,4-糖苷键与原有糖原分子的非还原端相连，使糖链延长。糖原合酶是糖原合成的关键酶。 分支：当直链长度达12个葡萄糖残基以上时，在分支酶的催化下，将距末端67个葡萄糖残基组成的寡糖链由-1,4-糖苷键转变为-1,6-糖苷键，使糖原出现分支，同时非还原端增加。 2糖原的分解代谢：糖原的分解代谢可分为三个阶段，是一非耗能过程。 水解：糖原1-磷酸葡萄糖。此阶段的关键酶是糖原磷酸化酶，并需脱支酶协助。 异构：1-磷酸葡萄糖6-磷酸葡萄糖。 脱磷酸：6-磷酸葡萄糖葡萄糖。此过程只能在肝和肾进行。 3、糖原合成与分解的生理意义： （1）贮存能量：葡萄糖可以糖原的形式贮存。 （2）调节血糖浓度：血糖浓度高时可合成糖原，浓度低时可分解糖原来补充血糖。 （3）利用乳酸：肝中可经糖异生途径利用糖无氧酵解产生的乳酸来合成糖原。这就是肝糖原合成的三碳途径或间接途径。 第四节 血糖血液中的葡萄糖含量称为血糖。按真糖法测定，正常空腹血糖浓度为3.896.11mmol/L（70100mg%）。 1血糖的来源与去路：正常情况下，