执业医师生化2017为学版本

2017年国家执业医师

第一章生物化学课程主讲老师：陈纭2016执业医师考了14分蛋白质的结构与功能第一节一、氨基酸

——组成蛋白质的基本单位组成人体蛋白质的氨基酸有20余种，多属

L-氨基酸（甘氨酸,脯氨酸除外）。甘氨酸

glycine

Gly

G

5.97丙氨酸

alanineAlaA

6.00缬氨酸

valineValV

5.96亮氨酸

leucine

LeuL

5.98

异亮氨酸

isoleucineIleI

6.02

苯丙氨酸

phenylalaninePheF

5.48脯氨酸

prolineProP

6.30非极性疏水性氨基酸天冬酰胺

asparagine

AsnN

5.41

谷氨酰胺

glutamineGlnQ

5.65

苏氨酸

threonine

ThrT5.60色氨酸

tryptophanTryW

5.89丝氨酸

(2010,66)SerS

5.68酪氨酸

tyrosineTryY

5.66

半胱氨酸

cysteine

CysC

5.07

蛋氨酸

methionine

MetM

5.742.极性中性氨基酸天冬氨酸

asparticacidAspD

2.97谷氨酸

glutamicacidGluE

3.22赖氨酸

lysineLysK

9.74精氨酸

arginine

ArgR

10.76组氨酸

histidineHisH

7.593.酸性氨基酸4.碱性氨基酸二、肽*肽键(2003)是由一个氨基酸的

-羧基与另一个氨基酸的

-氨基脱水缩合而形成的化学键。（一）肽N末端：多肽链中有自由氨基的一端C末端：多肽链中有自由羧基的一端多肽链有两端*多肽链是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。

第二节蛋白质的结构蛋白质的分子结构包括

一级结构二级结构三级结构四级结构高级结构定义蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。(2007)一、蛋白质的一级结构主要的化学键肽键。(2000)

一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。二、蛋白质的二级结构蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。定义

主要的化学键：

氢键

(2009,44,2016)41.2011执业有关蛋白质a螺旋结构——稳定a螺旋结构的是离子键

50.维系蛋白质二级结构稳定的主要化学键是

A.盐键

B.氢键

C.疏水作用

D.肽键E.二硫键答案：B蛋白质二级结构的主要形式

-螺旋(2002、2005)α螺旋螺旋式上升，顺时钟方向，肽键的N-H和第四个肽键的羰基氧形成氢键，与螺旋长轴基本平行，稳固螺旋结构，氨基酸侧链伸向螺旋外侧(2001)。

-折叠（二）

-螺旋（三）

-折叠疯牛病阮病毒

-螺旋---

-折叠2014-1-63．不属于蛋白质二级结构的是（陈纭老师押中）

A．β-折叠B．右手双螺旋

C．β-转角D．α-螺旋

E．无规卷曲2014-zz-1．不属于蛋白质二级结构的是A．β-折叠B．无规卷曲C．右手双螺旋D．α-螺旋E．β-螺旋

疏水键、离子键、氢键和VanderWaals力等。

主要的化学键整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。（一）定义

三、蛋白质的三级结构2013-1-75.下列不属于维系蛋白质三级结构的化学键的是(陈纭老师押中)

A.盐键

B.氢键

C.范德华力

D.肽键

E.疏水键

答案：D

亚基之间的结合力主要是疏水作用非共价键，其次是氢键和离子键。四、蛋白质的四级结构蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。(2009助理,59、蛋白质的四级结构…B由多个结构域构成的蛋白质)有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基。血红蛋白的四级结构

蛋白质结构与功能的关系（助理不考）第三节（一）一级结构是空间构象的基础

一、蛋白质一级结构与功能的关系

牛核糖核酸酶的一级结构二硫键第四节蛋白质的理化性质（一）蛋白质的两性电离

一、理化性质蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。*蛋白质的等电点(pI)等电点相同蛋白质解离成正负蛋白质趋势相等2011口腔助理当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。（三）蛋白质的变性、沉淀和凝固

*蛋白质的变性(2000、2003、2006、2007，2012)蛋白质的性质最容易考的就是变性，蛋白质的变性考了好多次在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。造成变性的因素如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。变性的本质——

破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。第二章

核酸的结构和功能

每年必考2-3题

10年出了14题核酸是以核苷酸为基本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息。二、核酸的分类及分布

90%以上分布于细胞核，其余分布于核外如线粒体，叶绿体，质粒等。分布于胞核、胞液。(DNA)(RNA)脱氧核糖核酸核糖核酸携带遗传信息，决定细胞和个体的基因型。参与细胞内DNA遗传信息的表达。某些病毒RNA也可作为遗传信息的载体。2015-zy-1-29.可承载生物遗传信息的分子结构是A.多不饱和脂肪酸的双键位置B.氨基酸的侧链基团C.脂蛋白的脂质组成D.核酸的核苷酸序列E.胆固醇的侧链碳原子答案：D第一节核酸的化学组成及其一级结构核酸的化学组成

1.元素组成C、H、O、N、P2.分子组成酸组成当中所含的核苷酸有几种呢，5种，在每一类核酸中只有4种——碱基：嘌呤碱，嘧啶碱——

戊糖：核糖，脱氧核糖——磷酸核苷：AR,GR,UR,CR脱氧核苷：dAR,dGR,dTR,dCR一、核苷酸的结构1.核苷()的形成碱基和核糖（脱氧核糖）通过糖苷键连接形成核苷（脱氧核苷）。1´1核苷酸：AMP,GMP,UMP,CMP脱氧核苷酸：dAMP,dGMP,dTMP,dCMP

2.核苷酸的结构与命名核苷（脱氧核苷）和磷酸以磷酸酯键连接形成核苷酸（脱氧核苷酸）。

5´端3´端3.核苷酸的连接

核苷酸之间以磷酸二酯键连接形成多核苷酸链，即核酸。CGA二、核酸的一级结构5′端3′端CGA定义核酸中核苷酸的排列顺序。由于核苷酸间的差异主要是碱基不同，所以也称为碱基序列。(2003、2008)。AGP5

PTPGPCPTPOH3

书写方法5

pApCpTpGpCpT-OH

3

5

ACTGCT

3

目录第二节DNA的空间结构与功能一、DNA的二级结构——双螺旋结构（一）DNA双螺旋结构的研究背景和历史意义碱基组成分析Chargaff规则：[A]=

[T][G]

[C]

(2000、2003)

碱基的理化数据分析A-T、G-C以氢键配对较合理（二）DNA双螺旋结构模型要点

（Watson,Crick,1953）DNA分子由两条相互平行但走向相反的脱氧多核苷酸链组成，两链以-脱氧核糖-磷酸-为骨架，以右手螺旋方式绕同一公共轴盘。螺旋直径为2nm，形成大沟及小沟相间。反向平行的互补双链结构(2006、2007)。（二）DNA双螺旋结构模型要点

（Watson,Crick,1953）碱基垂直螺旋轴居双螺旋内側，与对側碱基形成氢键配对（互补配对形式：A=T;G

C）。相邻碱基平面距离0.34nm，螺旋一圈螺距3.4nm，一圈10对碱基。

（二）DNA双螺旋结构模型要点（Watson,Crick,1953）氢键维持双链横向稳定性，碱基堆积力维持双链纵向稳定性。(2006、2007、2015)DNA变性的本质是两条链完全解离，2011执业18.DNA变性的本质——互补碱基之间氢键断裂2011助理58、DNA变性的结果

A双链解开2015-zy-1-13.维系DNA双链间碱基配对的化学键是A.氢键B.磷酸二酯键C.肽键D.疏水键E.糖苷键三、DNA的功能DNA的基本功能是以基因的形式荷载遗传信息，并作为基因复制和转录的模板。它是生命遗传的物质基础，也是个体生命活动的信息基础。基因从结构上定义，是指DNA分子中的特定区段，其中的核苷酸排列顺序决定了基因的功能。

四RNA的结构与功能一、信使RNA的结构与功能hnRNA

内含子(intron)mRNA

*mRNA成熟过程作为蛋白质细胞内合成的模板。(2005)

外显子(exon)目录*mRNA结构特点(2016)1.大多数真核mRNA的5´末端均在转录后加上一个7-甲基鸟苷，同时第一个核苷酸的C´2也是甲基化，形成帽子结构：m7GpppNm-。2.大多数真核mRNA的3´末端有一个多聚腺苷酸(polyA)结构，称为多聚A尾。(2005)55.关于真核生物

mRNA结构的描述，

错误的是

A.5,-端留以后特殊的内含子

B.3,-端有特殊的“尾”结构

C.3，-端存在非翻译序列

D.5，-端有特殊“帽子”结构

E.含有开放阅读阅读框架区答案：A二、转运RNA的结构与功能*tRNA的一级结构特点含10~20%稀有碱基，如DHU3´末端为—CCA-OH5´末端大多数为G

具有T

C*tRNA的二级结构——三叶草形氨基酸臂

DHU环反密码环额外环

TΨC环氨基酸臂额外环*tRNA的三级结——倒L形*tRNA的功能活化、搬运氨基酸到核糖体，参与蛋白质的翻译。蛋白质合成中作为各种氨基酸的载体，将氨基酸转呈给mRNA。*rRNA的结构三、核蛋白体RNA（含量最对）*rRNA的功能参与组成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。20142014-ZZ-1-5．细胞内含量最丰富的RNA是A．hnRNAB．tRNAC．rRNAD．SnRNAE．mRNA2014-ZY-1-3．细胞内含量最丰富的RNA是A．hnRNAB．miRNAC．mRNAD．tRNAE．rRNA2013年新增其他RNA（助理不考）此外，生物细胞内还含有多种非编码RNA。例如，核内小RNA(snRNA)参加mRNA前体hnRNA中内含子的剪接，微小RNA（miRNA）通过结合于抑制翻译过程或导致mRNA的降解，因而参加转录后的基因表达调控。核酸和蛋白质的比较二、DNA的变性定义：在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程。氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，成为单链的现象称为DNA变性。不涉及一级结构的改变(2007)。变性后其它理化性质变化：OD260增高 粘度下降比旋度下降 浮力密度升高酸碱滴定曲线改变 生物活性丧失DNA变性的本质是双链间氢键的断裂DNA的组成与结构及性质一级：碱基序列二级：双螺旋结构三级：核小体、超螺旋等RNA的组成与结构

mRNA：密码子、5’帽子、3’poly尾

tRNA：三叶草、倒L型结构、反密码子

rRNA：大、小亚基的组装DNA与RNA的区别：组成、结构、功能小结DNA和RNA的比较第三章

酶

每年必考酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质。目前将生物催化剂分为两类酶、核酶（脱氧核酶）酶的概念第一节

酶的分子结构与功能三高一调(2001、2003、2005)。绝大多数酶是蛋白质，酶有特殊的催化作用。酶是催化剂，有独特的催化特点：高效率降低反应活化能。高专一性高度不稳定性活力可调节（一）结构组成仅含氨基酸组分的酶称为单纯酶有些酶其分子结构仅由氨基酸组成，没有辅助因子。这类酶称为单纯酶）。如脲酶、一些蛋白酶、淀粉酶、酯酶和核糖核酸酶等。一、酶的分子组成（二）结构组成中既含氨基酸组分又含非氨基酸组分的酶称为结合酶

结合酶是除了在其组成中含有由氨基酸组成的蛋白质部分外，还含有非蛋白质部分

蛋白质部分：酶蛋白)辅助因子

金属离子小分子有机化合物全酶决定反应的特异性及其催化机制

决定反应的性质和反应类型

辅助因子分类（按其与酶蛋白结合的紧密程度）

辅酶:与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的方法除去。

辅基:与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤的方法除去。金属酶金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失。

金属激活酶金属离子为酶的活性所必需，但与酶的结合不甚紧密。酶蛋白决定反应的特异性辅助因子决定反应的种类与性质*各部分在催化反应中的作用维生素种类：2013新增第十七章脂溶性：A、D、E、K

水溶性：VitCVitB族在体内大多数转化为辅酶,有些直接参与催化都含有氮原子维生素与辅酶硫胺素焦磷酸,

TPPVatB1(硫胺素)VatB2（核黄素）黄素腺嘌呤二核苷酸FAD(2000)

：黄素单核苷酸,FMNPVitPP（烟酰胺，尼克酰胺）烟酰胺嘌呤二核苷酸：NAD烟酰胺嘌呤二核苷酸磷酸：NADP

辅酶形式：磷酸吡哆醛，磷酸吡哆胺作用：转氨基作用、脱羧作用维生素B6（吡哆醛，吡哆胺)2015执业助理医师第一单元泛酸辅酶形式:

辅酶A3、维生素缺乏与人类疾病

2016)A缺乏→夜盲症；D缺乏→儿童佝偻病；B1缺乏→脚气病；C缺乏→坏血病；叶酸和/或B12缺乏→巨幼红细胞贫血。2016-1-66.参与构成视觉细胞内感光物质的维生素是A.维生素

D B.维生素

A

C.维生素

B2

D.维生素

B E.维生素

C答案：B二、酶的活性中心必需基团组成，具有特定空间结构，与底物特异结合并将底物转化为产物(2002、2007)。常见的必需基团

Ser-OHHis-咪唑基Cys-SHAsp、Glu-COOH

第二节

酶促反应的特点与机理

酶与一般催化剂的共同点在反应前后没有质和量的变化；只能催化热力学允许的化学反应；只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。一、酶促反应的特点酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍，比一般催化剂高107～1013倍。酶的催化不需要较高的反应温度。。酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能。2012（一）酶促反应具有极高的效率

*酶的特异性（二）酶促反应具有高度的特异性一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。（三）酶促反应的可调节性对酶生成与降解量的调节酶催化效力的调节通过改变底物浓度对酶进行调节等酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。其中包括三方面的调节。2016-1-36.下列关于酶促反应调节的叙述，正确的是

A.温度越高反应速度越快 B.反应速度不受底物质浓度的影响 C.底物饱和时，反应速度随酶浓度增加而增加 D.在最适pH下，反应速度不受酶浓度影响E.反应速度不受酶浓度的影响答案：C

第三节酶促反应动力学一、底物浓度对反应速度的影响研究前提在其他因素不变的情况下，底物浓度对反应速度的影响呈矩形双曲线关系。单底物、单产物反应酶促反应速度一般在规定的反应条件下，用单位时间内底物的消耗量和产物的生成量来表示反应速度取其初速度，即底物的消耗量很小（一般在5﹪以内）时的反应速度底物浓度远远大于酶浓度（一）米－曼氏方程式

酶促反应模式——中间产物学说E+S

k1k2k3ESE+P中间产物※1913年Michaelis和Menten提出反应速度与底物浓度关系的数学方程式，即米－曼氏方程式，简称米氏方程式。[S]：底物浓度V：不同[S]时的反应速度Vmax：最大反应速度Ｋm：米氏常数ＶVmax[S]

Km+[S]＝──Km米氏常数，酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度；酶的特性常数之一，与酶的结构、底物和反应环境有关，与酶的浓度无关(2000、2001、2003)。

km越大亲和力越小双重影响温度升高，酶促反应速度升高；由于酶的本质是蛋白质，温度升高，可引起酶的变性，从而反应速度降低。

三、温度对反应速度的影响最适温度：2015酶促反应速度最快时的环境温度。*低温的应用酶活性0.51.02.01.50102030405060温度ºC温度对淀粉酶活性的影响

2015-1-66四、pH对反应速度的影响最适pH：酶催化活性最大时的环境pH。0酶活性pH

pH对某些酶活性的影响

胃蛋白酶淀粉酶胆碱酯酶246810竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制

*类型*概念抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。（二）可逆性抑制作用+IEIE+SE+PES反应模式定义抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。１.竞争性抑制作用磺胺类药物的抑菌机制与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶二氢蝶呤啶＋对氨基苯甲酸＋谷氨酸二氢叶酸合成酶二氢叶酸第四节

酶的调节

酶活性的调节（快速调节）酶含量的调节（缓慢调节）调节方式调节对象关键酶（一）酶原与酶原的激活酶原有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。

酶原的激活在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。一、酶活性的调节酶原激活的机理酶原分子构象发生改变形成或暴露出酶的活性中心一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一个或几个短肽在特定条件下*定义同工酶是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。一同三不同四、同工酶*举例：乳酸脱氢酶(LDH1～

LDH5)HHHHHHHMHHMMHMMMMMMMLDH1

(H4)LDH2(H3M)

LDH3(H2M2)LDH4(HM3)LDH5

(M4)乳酸脱氢酶的同工酶六、核酶（助理不考）核酶是具有催化活性的RNA。1．酶的催化高效性是因为酶()A．启动热力学不能发生的反应B．能降低反应的活化能C．能升高反应的活化能D．可改变反应的平衡点E．对作用物(底物)的选择性2．Km值是指反应速度为l／2Vmax时的()A．酶浓度B．底物浓度C．抑制剂浓度D．激活剂浓度E．产物浓度2012-1-42.下列关于酶结构与功能的叙述，正确的是（陈纭老师押中）A.酶只在体内发挥作用B.酶的催化作用与温度无关C.酶能改变反应的平衡点D.酶能大大降低反应的活化能E.酶的催化作用不受调控2013-1-51.在底物足量时，生理条件下决定酶促反应速度的是：()

A.酶含量

B.钠离子浓度

C.温度

D.酸碱度

E.辅酶含量答案：A

第四节糖代谢

每年必考1.糖的无氧酵解2.糖的有氧氧化3.糖原的合成和分解4.糖异生5.糖的磷酸戊糖途径糖的分解代谢1糖酵解途径糖酵解途径的反应糖酵解途径的调节2糖酵解（2016）3糖的有氧氧化有氧氧化反应过程有氧氧化生成的ATP有氧氧化的调节巴斯德效应糖酵解途径途径的定位、关键酶和生理意义。在缺氧状态下，葡萄糖生成乳酸的过程称为糖的无氧酵解。从葡萄糖到乳酸进行了11步反应，有11个酶，不是所有都考，只考关键酶，关键酶催化的反应是不可逆的，决定了途径的方向性，所有酶中速度最低的。部位：胞液中途径：人为分三段1..磷酸丙糖的生成2.丙酮酸的生成3.丙酮酸还原为乳酸(参与乳酸生成:NADH（正是通过将丙酮酸还原成乳酸，使NADH转变成NAD+，糖酵解才能继续进）

(2010,4)

2013-1-35.正常细胞糖酵解途径中，利于丙酮酸生成乳酸的条件是()

A.缺氧状态

B.酮体产生过多

C.缺少辅酶

D.糖原分解过快

E.酶活性降低答案：A

HOOHHOHHHOHHOH

ATPADPMg2+O己糖激酶葡萄糖HOH葡萄糖磷酸化O--OHHOOHOHHH6-磷酸葡萄糖为磷酸基PP磷酸己糖的生成与转变氧供应充分的条件下使葡萄糖彻底分解为CO2、H2O和ATP的过程。细胞定位：胞液和线粒体。但是成熟红细胞不行，因为它没有线粒体，只能在胞液中进行。糖有氧氧化的反应过程2015-12016-zy-1-133-134公用备选答案A.糖原合成B.尿酸合成C.糖原分解D.丙酮酸羧化E.酮体生成133.与糖尿病患者中毒有关的主要代谢途径是：134.三羧酸循环中的草酰乙酸来源于：ED三羧酸循环的生理意义糖

脂肪蛋白质三大营养物质互变的枢纽

糖原：糖在体内的储存形式1.可迅速动用2.对于一些只用糖的组织具有意义肝糖原：血糖的重要来源肌糖原：主要为肌肉收缩提供能量二糖原的合成和分解

三糖异生1糖异生途径2糖异生的调节3糖异生的生理意义4乳酸循环糖异生糖异生：非糖物质糖，一个逆糖酵解过程正常人：50Kg，肝糖原70~100mg10hr即分解完但实际上，24h绝食，血糖降低并不多糖异生在维持血糖上有重要意义场所：肝，肾，以肝为主长期饥饿时，肝=肾原料：Pyr,Lac(运动时),Gly(Fat分解),

AA(成糖AA，Ala最强）过程：糖酵解的逆过程，部分在线粒体需越过三个能障，耗能共四个反应，四个关键酶葡萄糖6-磷酸酶（2010.137）；果糖二磷酸酶；丙酮酸羧化酶；磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶糖异生关键酶：丙酮酸羧化酶（乙酰CoA

）磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶（激素诱导）果糖二磷酸酶（限速酶）葡萄糖-6-磷酸酶（2010.137、葡萄糖6-磷酸酶参与的代谢过程是？糖异生非限速酶）糖异生的调节014-1-30.丙酮酸氧化脱羧生成的物质是

A.丙酰CoA

B.乙酰CoA

C.羟基戊二酰CoA

D.乙酰乙酰CoA

E.琥珀酰CoA答案：B

糖异生的生理意义1.维持血糖稳定尤其饥饿时,保证RBC和脑的用糖成人：脑：120克/天骨髓，RBC，WBC：40克/天2.回收乳酸能量肌肉运动

乳酸

,进入肝脏,糖异生

2014-ZZ-1-16．长期饥饿时糖异生的生理意义之一是A．有利于脂肪合成B．有利于脂酸合成C．有利于必需氨基酸合成D．有利于排钠保钾E．有利于补充血糖答案：E2015-zy-1-62.不能补充血糖的生化过程是A.食物中糖类的消化吸收B.肌糖原分解C.糖异生D.肝糖原分解E.葡萄糖在肾小管的重吸收2015-1糖异生的生理意义糖异生总结：1.1个部位：肝脏2.2个底物循环：糖异生的调节3.3个能障：ATP变化4.4个关键酶：5.5个生理意义关键酶：G6PD

该途径是G6P的又一个去路，流量受

G6PD活力的控制磷酸戊糖途径（助理不考）*糖的其他代谢途径生理意义：1产生NADPH的主要通路

NADPH的功能：

作为还原剂参与FA,Ch,胆汁酸合成

药物和毒物的生物转化(羟化反应)

还原GSSG2GSH

GSH可维持Hb和膜蛋白上的SH磷酸戊糖途径1．糖酵解途径中的关键酶是()A．果糖二磷酸酶-lB．6-磷酸果糖激酶-lC．HMGCoA还原酶

D．磷酸化酶

E．HMG-CoA合成酶2．糖异生途径中的关键酶是()A．果糖二磷酸酶-lB．6-磷酸果糖激酶-lC．HMGCoA还原酶

D．磷酸化酶

E．HMG-CoA合成酶3．乳酸脱氢酶同工酶有()A．2种B．3种C．4种D．5种E．6种第五节生物氧化糖脂肪

蛋白质

CO2和H2O

O2能量ADP+PiATP热能生物氧化的一般过程第一节

生成ATP的氧化体系

定义代谢物脱下的成对氢原子（2H）通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水，这一系列酶和辅酶称为呼吸链又称电子传递链。组成递氢体和电子传递体（2H

2H++2e）

一、呼吸链1.复合体Ⅰ:NADH-泛醌还原酶功能:

将电子从NADH传递给泛醌

复合体ⅠNADH→

→CoQ

FMN;Fe-SN-1a,b;

Fe-SN-4;

Fe-SN-3;Fe-SN-2以NAD+和NADP+为辅酶的酶大多数脱氢酶以NAD+为辅酶少数脱氢酶以NADP+为辅酶以NAD+为辅酶：3-P-GADHLDHPyrDHKGDHMalDH

异CitDH

以NADP+为辅酶：G6PD6PGADHMal酶二者皆可：GluDH1.NADH氧化呼吸链NADH→复合体Ⅰ→Q→复合体Ⅲ→Cytc→复合体Ⅳ→O22.琥珀酸氧化呼吸链

琥珀酸→复合体Ⅱ→Q→复合体Ⅲ→Cytc→复合体Ⅳ→O2NADH氧化呼吸链FADH2氧化呼吸链2013-1-49.体内细胞色素C直接参与的反应是：()

A.生物氧化

B.脂肪酸合成

C.糖酵解

D.肽键合成

E.叶酸还原】答案：A

2.ATP合酶体外为ATP酶（水解ATP）体内与柄，底部构成整体（合成ATP）

2015-12013-1-19.呼吸链电子传递过程中可直接被磷酸化的物质是：()

A.CDPB.ADP

C.GDPD.TDP

E.UDP答案：B

2016-1-67.在线粒体中进行的代谢过程是

A.脂肪酸合成B.糖酵解C.糖原合成

D.氧化磷酸化

E.核糖体循环答案：D四、ATP

三磷酸腺苷

高能磷酸键与高能磷酸化合物

高能磷酸键水解时释放的能量大于21KJ/mol的磷酸酯键，常表示为

P。高能磷酸化合物(2012)含有高能磷酸键的化合物抑制剂：1.呼吸链抑制剂---氰化钾2.解偶联剂---二硝基苯酚2011口腔助理.二硝基苯酚跟氧化磷酸化有什么联系吗四氧化磷酸化的调节1.甲状腺素21.调节氧化磷酸化的重要激素——甲状腺素促进速度加快1．生命活动中能量的直接供体是()A．三磷酸腺苷B．脂肪酸C．氨基酸D．磷酸肌酸E．葡萄糖2．能够作为解偶联剂的物质是()A．C0B．CN-C．H2SD．二硝基苯酚E．抗霉素第六章

脂类代谢第六章

脂类代谢最多考2题概述脂类：脂

脂肪类

类脂固醇及其酯磷脂糖脂脂蛋白复合脂 或称三脂肪酸甘油酯，简称甘油三酯脂肪1.主要分布于脂肪组织，在细胞内主要以油滴状的微粒存在于胞浆中，占体重10％～20％，随胖瘦变动较大，又称“可变脂”。2.主要生理功能是能量储备及氧化供能。此外还有防止散热及保护脏器的作用。

CH2OOCRRCOOCHCH2OOCR类脂包括磷脂、糖脂、固醇和固醇脂

1）分布于各种组织，神经组织较多。是生物膜的基本成分，占体重5％，含量变动少，又称固定脂。

2）主要生理功能是维持正常生物膜的结构与功能。

体内脂肪酸的来源：1）机体自身合成如饱和脂肪酸和单不饱和脂肪酸。2）食物脂肪供给动物机体自身不能合成的脂肪酸，需从食物摄取，称为营养必需脂肪酸(2013年新加）。如：亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸等多不饱和脂肪酸。2012CM转运外源性甘油三酯VLDL转运内源性甘油三酯LDL转运内源性胆固醇HDL逆向转运胆固醇2013-1-76.可将肝外组织胆固醇转运至肝的主要脂蛋白是：()

A.LDL

B.CM

C.HDL

D.IDL

E.VLDL答案：C

（一）脂肪的动员（二）脂酸的ß-氧化（三）脂酸的其它氧化方式（四）酮体的生成及利用二、甘油三酯的分解代谢2016-1-6-1-52.不属于体内甘油酯类正常生理功能的是A.保持体温B.传递电子 C.参与维生素吸收D.构成生物膜E.参与信息传递答案：c(二)脂酸的ß-氧化20121、FFA的活化2、脂酰CoA进入Mit*3、脂酸的ß-氧化4、脂酸氧化的能量生成脂酰CoA进入Mit*内膜外侧内膜内侧多酶复合体ß-氧化过程1、脱氢：以FAD为受氢体，脂酰CoA脱氢酶2、水化：Δ2-烯脂酰CoA水化酶3、再脱氢：以NAD为受氢体，L(+)β-羟脂酰CoA脱氢酶4、硫解：以SHCoA为辅酶，β-酮脂酰CoA硫解酶上述四过程反复循环，直至碳链全部被分解生成CH3CO~CoA。CH3CO~CoA可进入三羧酸循环产能。11．脂酰CoAβ氧化过程的顺序是(陈纭老师的押题)A．脱氢，加水，再脱氢，加水B．脱氢，脱水，再脱氢，硫解C．脱氢，加水，再脱氢，硫解D．水合，脱氢，再加水，硫解E．水合，脱氢，硫解，再加水

2012-1-58.脂肪酸分解过程的叙述，错误的是（陈纭老师押中）A.β–氧化中的受氢体为NAD+和FADB.含16个碳原子的软脂酸经过8次β–氧化C.脂肪酰CoA需转运入线粒体D.脂肪酸首先要活化生成脂肪酰CoAE.β–氧化的4步反应为脱氢、加水、再脱水和硫解(四)酮体的生成及利用酮体是脂肪酸在肝分解氧化时特有的中间代谢物。酮体包括：乙酰乙酸(2011年执业）

-羟丁酸丙酮2013-1-3.体内脂肪大量动员时，肝内乙酰CoA主要生成的物质是：()

A.葡萄糖

B.酮体

C.胆固醇

D.脂肪酸

E.二氧化碳和水答案：B

酮体的生成合成部位：肝脏是生成酮体的器官，但肝脏不能利用酮体，因其缺少利用酮体的酶。合成在线粒体内进行。合成原料：乙酰CoA（来自脂肪酸分解）合成过程：分三步进行。脂肪酸

β-氧化2CH3COSCoA

乙酰乙酰CoA硫解酶CoASHCH3COCH2COSCoA乙酰乙酰CoA

HMGCoACH3COSCoA

合成酶CoASHOHHOOCCH2-C-CH2COSCoACH3羟甲基戊二酸单酰CoA（HMGCoA）HMGCoA裂解酶CH3COSCoACH3COCH2COOH乙酰乙酸

β-羟丁酸脱氢酶NADH+H+NAD+CO2CH3CHOHCH2COOHCH3COCH3D(-)β-羟丁酸丙酮酮体的生成1、乙酰乙酰CoA的生成2、HMGCoA的生成酮体互变3、HMGCoA裂解2015-zy-1-52.饥饿时分解代谢可产生酮体的物质是A.维生素B.核苷酸C.葡萄糖D.氨基酸E.脂肪酸酮体的利用部位：肝外组织，如心、肾、脑、骨骼肌。利用过程：有三种酶共同参与。1.琥珀酰CoA转硫酶：乙酰乙酸+琥珀酰CoA乙酰乙酰CoA+琥珀酸2.乙酰乙酰CoA硫激酶：乙酰乙酸+ATP+HSCoA乙酰乙酰CoA+ADP乙酰乙酰CoA+HSCoA2乙酰CoA3.乙酰乙酰CoA硫解酶：酮体生成的生理意义正常时，血中酮体：0.3~0.5mg/dL病理条件下，饥饿，高脂低糖饮食，糖尿病患者可见血中酮体升高。重症糖尿病易引起酮症酸中毒(~500mg/dL)，并出现酮尿。机理：糖供不足，机体脂肪动员加强，酮体生成增加，超过肝外组织的利用能力。三、脂肪酸的合成代谢（一）软脂酸的合成（二）脂酸碳链的加长（三）不饱和脂酸的合成（四）脂酸合成的调节1、合成部位：胞液肝、肾、脑、肺、乳腺、脂肪等组织。以肝为主。脂肪组织中含量最高，为主要储存场所。2、合成原料：乙酰CoA：主要来自糖代谢NADPH+H+：主要来自磷酸戊糖通路，胞液异柠檬酸脱氢酶，苹果酸酶（少量）ATP、HCO3-（CO2）、Mn2+（一）软脂酸的合成糖代谢生成的乙酰CoA在线粒体中，而脂酸合成酶系在胞液中，乙酰CoA不能通透线粒体内膜，乙酰CoA的转运由柠檬酸-丙酮酸循环完成。柠檬酸-丙酮酸循环：citratepyruvatecycle乙酰CoA

柠檬酸出线粒体

柠檬酸

乙酰CoA软脂酸的合成胞液葡萄糖丙酮酸苹果酸草酰乙酸柠檬酸柠檬酸草酰乙酸丙酮酸线粒体乙酰CoACO2H2OCoAATPCoAADP＋Pi+

乙酰CoANADH+H+NAD+NADP+CO2+NADPH+H+柠檬酸－丙酮酸循环线粒体内膜软脂酸的合成3、脂酸合成酶系及反应过程（1）乙酰CoA羧化酶*脂酸合成的限速酶，是别构酶，含生物素，多结构域。单体无活性生物素载体蛋白多聚体有活性生物素羧化酶转羧基酶调节中心催化乙酰CoA丙二酸单酰CoACit、isoCit

长链脂酰CoA促聚解聚2.线粒体酶体系：脂酰CoA与乙酰CoA缩合，还原，脱水，还原，一般可延长脂酸链至24或28个碳原子部位：肝细胞的内质网或线粒体1.内质网酶体系：二碳单位供体-----丙二酰CoA供氢体----NADPH+H+

脂酰基在CoASH上进行反应，无ACP载体终产物：18~24碳（二）脂肪酸碳链的加长六、甘油磷脂的代谢（助理不考）（一）甘油磷脂的组成、分类及结构（二）甘油磷脂的合成（三）甘油磷脂的降解磷脂由甘油、脂肪酸、磷酸及含氮化合物组成。其基本结构如下：x为含氮碱或醇类。根据x的不同可将甘油磷脂分为六类。每一类磷脂又因脂酸的不同分为若干种。（一）甘油磷脂的组成、分类及结构一、胆固醇的合成二、胆固醇转化

7、胆固醇代谢胆固醇的生理功能1.胆固醇是生物膜的重要成分存在于生物膜中的胆固醇均为游离胆固醇，在细胞质膜中含量较高。其固体结构可以增强脂质双分子层的机械稳定性。对于维持膜的流动性也具有重要意义。2.胆固醇是合成胆汁酸、类固醇激素及维生素D等生理活性物质的前体。一、胆固醇的合成（一）合成部位几乎全身各组织，肝脏最强，肠次之。成年动物脑组织及成熟红细胞不能合成胆固醇。胆固醇合成酶系存在于胞液和内质网中，所以合成主要在胞液及内质网中进行。一、胆固醇的合成（二）合成原料乙酰CoA是合成胆固醇的唯一标准碳源。需要NADPH供氢和ATP供能。*乙酰CoA需通过柠檬酸-丙酮酸循环，才能被转运至胞液。*乙酰CoA及ATP大多来自线粒体中糖的有氧氧化。NADPH则主要来自胞液中的磷酸戊糖途径。2014-ZY-1--（146～147题共用备选答案）A．FADB．UTPC．NADPHD．NADP＋E．ADP146．相对浓度升高时可加速氧化磷酸化的物质是147．直接参与胆固醇生物合成的物质是EC(一)转变为胆汁酸(二)转化为类固醇激素(三)转化为7-脱氢胆固醇二、胆固醇转化(去路)一、血脂二、血浆脂蛋白的分类、组成及结构三、载脂蛋白四、血浆脂蛋白代谢五、血浆脂蛋白代谢异常八血浆脂蛋白代谢卵磷脂70%神经鞘磷脂20%脑磷脂10%一、血脂定义：血浆所含脂类统称血脂。血脂组成：freecholesterolFch

cholesterylesterCE

phospholipidPLtriglycerideTGfreefattyacidFFA血浆脂蛋白分类电泳法：(按迁移率大小,由快到慢)

-脂蛋白、前

-脂蛋白、

-脂蛋白、乳糜微粒。超速离心法：(按密度大小)高密度脂蛋白(HDL)低密度脂蛋白(LDL)极低密度脂蛋白(VLDL)乳糜微粒(CM)中密度脂蛋白(IDL)四、血浆脂蛋白代谢（一）乳糜微粒，CM（二）极低密度脂蛋白，VLDL（三）低密度脂蛋白，LDL（四）高密度脂蛋白，HDL1．下列属于营养必需脂肪酸的是()A．软脂酸B．亚麻酸

C．硬脂酸D．油酸

E．月桂酸2．合成脂肪酸的乙酰CoA主要来自()A．糖的分解代谢B．脂肪酸的分解代谢

C．胆固醇的分解代谢D．生糖氨基酸的分解代谢

E．生酮氨基酸的分解代谢3．脂肪酸合成的原料乙酰CoA从线粒体转移至胞液的途径是()A．三羧酸循环B．乳酸循环

c．糖醛酸循环D．柠檬酸一丙酮酸循环

E．丙氨酸一葡萄糖循环4．酮体是指()A．草酰乙酸，β-羟丁酸，丙酮

B．乙酰乙酸，β-羟丁酸，丙酮酸

C．乙酰乙酸，β-氨基丁酸，丙酮酸

D．乙酰乙酸，β-羟丁酸，丙酮

E．乙酰乙酸，β-羟丁酸，丙酮5．脂酰CoAβ氧化过程的顺序是()A．脱氢，加水，再脱氢，加水

B．脱氢，脱水，再脱氢，硫解

C．脱氢，加水，再脱氢，硫解

D．水合，脱氢，再加水，硫解

E．水合，脱氢，硫解，再加水6．胆固醇合成的限速酶是()A．HMGCoA合酶

B．HMGCoA裂解酶

C．HMGCoA还原酶

D．MVA激酶

E．鲨烯还原酶第七节氨基酸代谢每年必考蛋白质的营养价值：

营养必需氨基酸：机体不能合成的，必须由体外摄取的氨基酸。34、氨基酸的主要生理

E合成蛋白质（2011助理）2013年新增氮平衡（助理不考）

氮平衡是指氮的摄入量与排出量之间的平衡状态。测定每时摄入氮的量和排除氮的量，并比较两者的比例关系，以及体内组织蛋白代谢状况的实验称为氮平衡，包括氮的总平衡，氮的正平衡和氮的负平衡三种情况.氨基酸在体内的正常代谢对于维持机体的正常生理功能是十分重要的，氨基酸代谢通路中任何酶的活性异常均会导致严重疾病，甚至是致死性的。

3、氨基酸的一般代谢

3、氨基酸的一般代谢一．氨基酸的脱氨基作用

二．酮酸的代谢

3、氨基酸的一般代谢

一．氨基酸的脱氨基作用（2013年新增）

最主要的反应

存在于大多数组织中

有多种方式：氧化脱氨基转氨基联合脱氨基（为主）非氧化脱氨基

3氨基酸的一般代谢

（一）转氨基作用一个氨基酸的氨基被转移到另一种酮基上，生成相应的酮酸和氨基酸。由氨基转移酶（转氨酶）催化。

R1R2R1R2H-C-NH2+C=OC=O+H-C-NH2COOHCOOH

COOH

COOHLys、Pro、OHPro

不参与此反应维生素B6的磷酸酯－磷酸吡哆醛（PLP）是所有转氨酶的辅酶，在转氨酶的底物不存在时，PLP的醛基和酶活性位点赖氨酸的ε-氨基形成共价Schiff-base连接。氨基酸底物存在时，氨基酸的α-氨基与PLP的醛基形成新的Schiff-base连接。磷酸吡哆醛（PLP）2015-zy-1-67.磷酸吡哆醛作为辅酶参与的反应是A转氨基反应B.酰基化反应C.转甲基反应D.过氧化反应E.磷酸化反应答案：A第三节氨基酸的一般代谢(三)联合脱氨基作用肝、肾、脑中：氨基酸酮戊二酸NH3+NADH+H+

酮酸谷氨酸H2O+NAD+转氨酶L-谷氨酸脱氢酶氨有毒性，正常血氨浓度<0.60μmol/L体内氨的来源、转运、去路受到多种因素的调节，以保持血氨处于动态平衡

4氨的代谢体内各环节所产氨主要通过肝脏合成尿素而解毒。肝功能衰竭患者肝脏解毒功能降低，血氨升高，通过血脑屏障入脑，引起脑功能障碍，为肝性脑病的原因之一。

4氨的代谢二.氨的转运（一）Ala-G循环

肌肉蛋白质G

氨基酸

NH3

Pyr

Glu

KG

Ala

G尿素

NH3Pyr

GluAlaKG

GAla转氨酶转氨酶尿素循环肌肉血液肝2015-zy-1-48.将骨骼肌中生成氨运转至肝的主要氨基酸是A.亮氨酸B.缬氨酸C.甘氨酸D.脯氨酸E.丙氨酸答案：E

4氨的代谢白血病细胞：天冬氨酸天冬酰胺

临床上，天冬酰胺酶的应用可进一步降低天冬酰胺，从而抑制白血病细胞的生长。

天冬酰胺天冬氨酸天冬酰胺酶

正常细胞：天冬氨酸天冬酰胺谷氨酰胺谷氨酸部位:肝脏五步反应：前2步在线粒体，后三步在胞液

2000.2003,2010,2011

尿素循环

第一步：合成氨基甲酰磷酸酶:CPS-I

先生成的氨基甲酸和ATP转移磷酸基团，生成氨基甲酰磷酸。总的消耗:2个ATP生成:氨基甲酰磷酸

2个ADP。第二步：生成瓜氨酸酶:OCT胞质:鸟氨酸生成转运入Mit。线粒体:鸟氨酸的δ-氨基攻击氨基甲酰磷酸的碳酰基团，释放出Pi，生成瓜氨酸,自Mit入Cs。第三步：生成精氨酸代琥珀酸酶:

合成酶ATP的腺嘌呤核苷转移给瓜氨酸生成活性中间产物:

瓜氨酸-AMP,使得天冬氨酸对瓜氨酸的亲核攻击易化，生成精氨酸代琥珀酸。反应消耗:1个ATP释放:1个AMP1个焦磷酸

第四步：合成精氨酸酶：精氨酸代琥珀酸裂解酶精氨酸代琥珀酸裂解生成精氨酸和延胡索酸。延胡索酸是联系鸟氨酸循环和三羧酸循环的纽带。第五步：尿素的生成酶：精氨酸酶精氨酸胍基水解，生成尿素和鸟氨酸。鸟氨酸转运进入线粒体，再参与鸟氨酸循环。

4、氨的代谢尿素循环：OrnCitArg尿素精氨酸酶+H2O-H2O+NH3+CO2-H2O+NH33.总反应：

NH22NH3+CO2+3ATP+3H2OC=O+2ADP+AMP+2Pi+PPiNH2

或者：CO2+NH4++3ATP+Aspartate+2H2OUrea+2ADP+Pi+AMP+Ppi+Fumarate焦磷酸迅速水解，所以整个反应生成1分子尿素消耗4个高能磷酸键，尿素中的2个氮原子一个来自于天冬氨酸，一个来自NH4+，生成的延胡索酸是将鸟氨酸循环和三羧酸循环联系起来的重要成分。

4、氨的代谢四、氨的去路13年新增尿素合成90%

生成谷氨酰胺

酮酸还原氨基化生成非必需氨基酸生成嘌呤、嘧啶等其他含氮化合物

5、个别氨基酸的代谢一、氨基酸的脱羧基作用二、一碳单位的代谢三、含硫氨基酸的代谢四、芳香族氨基酸的代谢五、支链氨基酸的代谢

一、氨基酸的脱羧基作用RRRCH-NH2+OHC-Py

HC-N=CH-PyH2C=N=CH-Py

COOHCOOH

RCHNH2+OHC-Py

胺H2O酶：氨基酸脱羧酶辅酶：磷酸吡哆醛作用：产生一些特殊的生理物质去路：由肝内胺氧化酶氧化，醛酸举例：CO2

5、个别氨基酸的代谢1.

氨基丁酸（GABA）

GluGABACO2部位：脑、肾酶：谷氨酸脱羧酶功能：中枢抑制性神经递质，抗颠痫代谢：转氨生成琥珀酸半醛

5、个别氨基酸的代谢3.组胺His

组胺部位：肥大细胞、肺、肝、肾、肌肉、胃粘膜酶：组氨酸脱羧酶功能：舒血管，增加毛细血管的通透性，与过敏反应有关，促进胃液分泌代谢：二胺氧化酶氧化，甲基化，乙酰化等

5、个别氨基酸的代谢4.5-羟色胺（5-HT）色氨酸

5-羟色氨酸5-HT部位：脑、肾、肝等各组织酶：色氨酸羟化酶、5-羟色氨酸脱羧酶功能：脑中：抑制性神经递质外周组织：收缩血管代谢：单胺氧化酶CO2

5、个别氨基酸的代谢5.多胺Orn、Met

精脒、精胺部位：肝、生长旺盛的组织（如肿瘤）关键酶：尿氨酸脱羧酶（ornithine

decarboxylase，ODC）功能：调节细胞生长，促进核酸及蛋白质合成

5、个别氨基酸的代谢二、一碳单位的代谢一碳单位：某些氨基酸分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基团。均与FH4结合而转运，是体内甲基供体。四氢叶酸：tetrahydrofolicacid，FH4HNNH2N-CCCH2HOHCOOHNCCH

CH2

N

C

N

CH

CH2

CH2

COOHCNOHH

一碳单位代谢的辅酶

5、个别氨基酸的代谢一碳单位的来源：

Ser+FH4N5N10-CH2-FH4+Gly

Gly+FH4N5N10-CH2-FH4+CO2+NH3His+FH4N5-CH=NH-FH4+Glu

Trp

HCOOH+犬尿氨酸

N10-CHO-FH4FH4生理意义：提供甲基，生成SAM

提供甲基，嘌呤的C2、C8及dTMP

中的甲基氨基酸代谢与核苷酸代谢的联系点

5、个别氨基酸的代谢三、含硫氨基酸的代谢(一)甲硫氨酸的代谢

1.转甲基作用

2.甲硫氨酸循环

3.肌酸的合成(二)半胱氨酸的代谢

1.半胱氨酸与胱氨酸的互变

2.活性硫酸根的代谢

3.谷胱甘肽的合成

5个别氨基酸的代谢三、含硫氨基酸的代谢(一)甲硫氨酸的代谢(二)半胱氨酸的代谢含硫氨基酸代谢

肌酸代谢磷酸肌酸由肌酸经肌酸激酶催化合成，含有高能磷酸键。肌酸和磷酸肌酸是能量储存和利用的重要化合物。第五节个别氨基酸的代谢谷胱甘肽:由Glu、Gly、Cys构成的三肽。Cys的

SH构成活性基团，具还原性，可保护蛋白质中的巯基；并可消除过氧化物、自由基及毒物、药物的毒性。2GSHGSSGNADP+NADPH+H+

GSH还原酶保护蛋白质的巯基还原高铁血红蛋白过氧化物、自由基的消除保肝药谷胱甘肽的功用：第五节个别氨基酸的代谢四、芳香族氨基酸的代谢（一）苯丙氨酸和酪氨酸的代谢

1.儿