《生物化学》学习指南

医学生物化学学习指南

生物化学与分子生物学系

2009.7

内容提要

本书是人民卫生出版社最新出版的普通高等教育“十一五”国家级规划教材《生物化学》（第

7版）的配套学习辅导教材，是作者根据多年的教学经验和成果编写而成的。本书的突出特点是：

根据教学大纲的要求，用精炼准确的文字写出各章要求掌握、熟悉和了解的内容，既可指导学习

复习，又可作为教师授课的主要依据（复习指南）。本书重点突出，覆盖面广，分析归纳条理消晰,

内容系统全面。

本书可供高等医药院校的临床、预防、法医、口腔、中西医结合、影像等专业的本科学生复

习考试用，也供有志攻读硕士学位研究生入学考试用，还可以供药学、中药等专业本科学生及医

科各专业的专升本、专科学生复习考试参考。此外本书对于生物化学专业教师的教学及命题亦有

一定的参考价值。

-XX.—1—

刖言

本书是人民卫生出版社最新出版的普通高等教育“十一五”国家级规划教材《生物化学》（第

7版）的配套学习辅导教材，供高等医药院校的临床、预防、法医、口腔、中西医结合、影像等专

业的本科学生复习考试用，也供有志攻读硕士学位研究生入学考试用，还可以供药学、中药等专

业本科学生及医科各专业的专升本、专科学生复习考试参考，此外本书对于生物化学专业教师的

教学亦有一定的参考价值。

生物化学是一门重要的医学基础深，学好生物化学才能更好地学习后续医学课程，成为合格

的医学人才。为了帮助学生牢固掌握生物化学的基本理论和基本知识，熟悉常用的考试题型，我

们根据多年的教学经验和考试命题、阅卷的体会，编写这本配套学习辅导材料。每章的内容包括

以下四部分：

（1）复习指南：根据教学大纲的要求编写而成，对本章的复习起到提纲挈领的作用。为了更

好地理解和突出重点，对每一章节的内容分别标明“掌握”、“熟悉”和“了解”三个层次，学生

也可根据自己的具体专业需要，进行适度调整。

（2）生物化学英文专业词汇：根据双语教学的需要，选用了常用的生物化学专业英文单词、

词组及缩写共322条。

由于我们学术水平有限，书中难免有错误和失之严谨之处，敬请原谅，期盼广大同仁及读者

批评指正，以便再版时得以改正。

华中科技大学同济医学院

生物化学与分子生物学系

绪论

复习指南

一、生物化学的概念和研究对象

掌握生物化学的概念。生物化学是研究生物体内化学分子与化学反应的基础生命科学，从分

子水平探讨生命现象的本质。研究核酸、蛋白质等生物大分子的结构、功能及基因结构、表达与

调控的内容，称为分子生物学，是生物化学的重要组成部分，也被视作生物化学的发展和延续。

熟悉分子生物学与生物化学的关系。

人们通常将研究核酸、蛋白质等所有生物大分子的结构、功能及基因结构、表达与调控的内

容，称为分子生物学。而从广义上理解，分子生物学是生物化学的重要组成部分，也被视作生物

化学的发展和延续。

二、生物化学发展简史

了解生物化学的发展简史6

三、当代生物化学研究的主要内容

熟悉当代生物化学研究的主要内容：

1.生物分子的结构与功能组成生物个体的化学成分，包括无机物、有机小分子和生物大分

子。生物大分子的重要特征之一是具有信息功能，因此，也称为生物信息分子。例如，蛋白质、

核酸、聚糖等。分子结构是功能的基础，而功能则是结构的体现。生物大分子的功能还需通过分

子之间的相互识别和相互作用而实现，分子结构、分子识别和分子的相互作用是执行生物信息分

子功能的基本要素。

2.物质代谢及其调节生命体的基本特征是新陈代谢。正常的物质代谢是正常生命过程的必

要条件，若物质代谢发生紊乱则可引起疾病。

3.基因信息传递及其调控基因信息传递涉及到遗传、变异、生长、分化等诸多生命过程，

也与遗传病、恶性肿瘤、心血管病等多种疾病的发病机制有关。DNA是遗传的主要物质基础，基

因即DNA分子的功能片段。基因分子生物学除了进一步研究DNA的结构与功能外，更重要的是

研究DNA复制、基因转录、蛋白质生物合成等基因信息传递过程的机制及基因表达时空规律。基

因表达调控主要集中在信号转导研究、转录因子研究和RNA剪辑研究三个方面。

四、生物化学与医学

了解生物化学与医学的关系。

本章要求掌握的英文专业词汇

1.生物化学biochemistry2.分子生物学molecularbiology

3.人类基因组计划humangenomeproject,HGP

1

第一章蛋白质的结构与功能

复习指南

掌握蛋白质的概念及生物学重要性：蛋白质是由多种氨基酸通过肽键联系起来的高分子含氮

化合物。蛋白质在体内分布广、含量高，是生物体重要组成成分；具有重要的生物学功能。

第一节蛋白质的分子组成

一、蛋白质的元素组成

掌握蛋白质元素组成的特点、平均含氮量。大多数蛋白质含氮量很接近，平均为16%。通过

测定生物样品中的含氮量就可以推算出蛋白质的大约含量。

二、组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于氨基酸

掌握氨基酸的概念，通式。含有氨基及竣基的有机化合物都可以叫做氨基酸。组成蛋白质的

基本单位是氨基酸。组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-a-氨基酸（除甘氨酸外）。

三、氨基酸可根据侧链结构和理化性质进行分类

熟悉氨基酸的分类。根据氨基酸的侧链结构和理化性质分类：①非极性脂肪族氨基酸②极性

中性氨基酸③芳香族氨基酸④酸性氨基酸⑤碱性氨基酸。

四、20种氨基酸具有共同或特异的理化性质

熟悉氨基酸的理化性质：氨基酸具有两性解离的性质；含共规双键的氨基酸具有紫外吸收性

质；氨基酸与玮三酮反应生成蓝紫色化合物。

掌握氨基酸的等电点的概念。在其一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程

度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点（pl）。

五、蛋白质是由许多氨基酸残基组成的多肽链

掌握肽键、肽链、肽的概念6熟悉生物活性肽。如谷胱甘肽。

肽键是由氨基酸的a-粉基与相邻的另一氨基酸的a-氨基脱水缩合起来的键。

氨基酸通过肽键相连形成多肽链，肽链仅仅指一种结构，而不是化合物。

肽是由氨基酸通过肽键缩合形成的化合物，具有一定的功能。由两个氨基酸形成的肽称为二

肽，三个氨基酸形成的肽称为三肽。许多氨基酸形成的肽称为多肽。

第二节蛋白质的分子结构

一、氨基酸的排列顺序决定蛋白质的一级结构

掌握蛋白质一级结构的概念及主要化学键。

蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构。一级结构中的主要

化学键是肽键，有些蛋白质还包括二硫键。

二、多肽链的局部主链构象为蛋白质二级结构

掌握蛋白质二级结构的概念和二级结构的基本形式。熟悉肽单元、超二级结构及模体的概念。

掌握维持蛋白质空间结构的化学键。

蛋白质二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部的、往往具有一定规律的空间结构，也

2

就是该肽链主链骨架原子的相对空间位置（不涉及R基团构象）。

其基本形式包括：a螺旋结构、伊片层结构、氏转角、无规卷曲。维持蛋白质二级结构的化学

键主要是氢键。

三、在二级结构基础上多肽链进一步折叠形成蛋白质三级结构

掌握蛋白质三级结构的概念，熟悉结构域及分子伴侣的概念。了解分子伴侣的种类。

蛋白质的三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原

子在三维空间的排布位置。稳定蛋白质三级结构主要靠疏水键、盐键、氢键和VanderWaals力等。

分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域。

四、含有二条以上多肽链的蛋白质具有四级结构

掌握蛋白质四级结构、亚基的概念。

在体内有许多蛋白质含有2条或2条以上多肽链，才能全面地执行功能。每1条多肽链都有

其完整的三级结构，称为亚基。蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互

作用，称为蛋白质的四级结构。各亚基间的结合力主要是氢键和离子键。

五、蛋白质的分类

了解蛋白质的分类。根据蛋白质组成成分可分成单纯蛋白质和结合蛋白质。根据形状分为纤

维状蛋白和球状蛋白。

六、蛋白质组学

了解蛋白质组、蛋白质组学基本概念e了解蛋白质组学研究技术平台和蛋白质组学研究的科

学意义。

蛋白质组是指一种细胞或一种生物所表达的全部蛋白质，即“一种基因组所表达的全套蛋白

第三节蛋白质结构与功能的关系

一、蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础

掌握蛋白质一级结构与功能的关系，了解分子病的概念。

一级结构是空间构象的基础；一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能；氨基酸序

列提供重要的生物进化信息：重要蛋白质的氨基酸序列改变可引起疾病。

二、蛋白质的功能依赖特定空间结构

掌握蛋白质空间结构与功能的关系（以血红蛋白为例），熟悉肌红蛋白和血红蛋白结构，血红

蛋白的构象变化与结合氧。熟悉协同效应、变构效应的概念。了解构象病的概念。

协同效应是指一个亚基与其配体（Hb结合的配体为02）结合后，能影响此寡聚体中另一亚基

与配体的结合能力。如果是促进作用则称为正协同效应；反之则为负协同效应。

变构效应是指一个蛋白质与它的配体（或其它蛋白质）结合后，蛋白质的构象发生变化，使

它更适合于功能需要，这一类变化称为变构效应。

第四节蛋白质的理化性质

一、蛋白质具有两性电离性质

掌握蛋白质的两性电离性质及等电点的概念。

蛋白质净电荷等于零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点（pl）。应用这一性质可以分离蛋

白质。

3

二、蛋白质具有胶体性质

熟悉蛋白质的胶体性质。水化膜却表面电荷是维持蛋白质胶体稳定的两个重要因素。

三、蛋白质空间结构破坏而引起变性

掌握蛋白质变性、复性的概念，机理、影响因素及其应用。了解蛋白质沉淀和凝固。

在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，即有序的空间结构变成无序

的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质的变性。蛋白质的变性

主要发生二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变。变性因素常被应用来

消毒及灭菌，防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。

蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功

能，称为复性。

四、蛋白质在紫外光谱区有特征性吸收峰

熟悉蛋白质在紫外光谱区有特征性吸收峰。在280nm波长处有特征性吸收峰。

五、应用蛋白质呈色反应可测定蛋白质溶液含量

了解应用蛋白质呈色反应可测定蛋白质溶液含量：苛三酮反应；双缩服反应。

第五节蛋白质的分离、纯化与结构分析

熟悉蛋白质分离、纯化的常用方法：透析及超滤法；丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀；电泳；层

析；超速离心等。了解蛋白质多肽链氨基酸序列的基本分析方法。了解蛋白质空间结构测定的常

用方法。

本章要求掌握的英文专业词汇

I.蛋白质protein2.生物大分子biomacromolecule

3.氨基酸aminoacid4.肽peptide

5.肽键peptidebond6.寡肽oligopeptide

7.多肽polypeptide8.氨基酸残基residue

9.谷胱廿肽glutathione,GSH10.空间构象conformation

11.一级结构primarystructure12.二级结构secondarysiructure

13.模体motif14.三级结构tertiarystruclure

15.结构域domain16.分子伴侣chaperon

17.亚基subunit18.四级结构quaternarystructure。

19.血红素heme20.蛋白质组学proteomics

21.变性denaturation22.复性renaturation

4

第二章核酸的结构与功能

复习指南

掌握核酸的分类、分布及其生物学作用。

第一节核酸的化学组成及一级结构

一、核甘酸是构成核酸的基本组成单位

掌握核甘酸中的碱基成分。核甘酸有喋吟碱（腺嗓吟、鸟噪吟）和喀咤碱（胞喀咤、尿喀咤、

胸腺喀咤）两类。

掌握构成RNA分子的戊糖为B・D・核糖，构成DNA分子的戊糖为B-D2.脱氧核糖。

掌握核昔的形成及种类：核甘是减基与核糖或脱氧核糖通过糖昔键缩合成核昔或脱氧核甘，

是由戊糖C-KOH与噂吟碱N-9或嗑唬碱N-1脱水缩合生成。核昔包括腺甘、鸟甘、胞甘、尿昔

等；脱氧核甘包括脱氧腺昔、脱氧鸟昔、脱氧胞甘和脱氧胸昔。

掌握核甘酸的结构、命名及英文字母符号：核甘酸是核甘与磷酸通过酯键结合而成的化合物;

生物体内的核甘酸主要是5。核甘酸。

掌握蛆成RNA的核甘酸是AMP、GMP、CMP及UMP：组成DNA的核甘酸是dAMP、dGMP、

dCMP及dTMPo

掌握嚓吟碱和喀咤碱的英文字母符号及紫外吸收特性与意义。

熟悉喋吟环和口密咤环的原子定位（编号）。熟悉游离存在的多磷酸核甘（如ATP、GTP、CTP、

UTP、ADP.......）o熟悉环核甘酸（cAMP、cGMP）o

了解两类碱基的结构式。

二、DNA是脱氧核昔酸通过3\M磷酸二酯键连接形成的大分子

掌握核酸的连接形式：核甘酸C3原子的羟基与另一个核甘酸C5原子的磷酸基团缩合形成

3，,5'磷酸二酯键。DNA是由多个脱氧核甘酸通过磷酸二酯键连接的、具有方向性的线性大分子。

三、RNA也是具有贫5,磷酸二酯键的线性大分子

掌握RNA也是多个核苜酸分子形成的线性大分子，并且具有方向性。

四、核酸的一级结构是核昔酸的排列顺序

掌握核酸一级结构的定义、连接方式及其链的走向。

核酸的一级结构是指多核甘酸链中核昔酸的排列顺序（或碱基排列顺序）；其连接方式是相邻

核甘酸之间形成3\5，-磷酸二酯键；链的走向为5，-端一3。端。

掌握RNA与DNA的差别。从化学组成、分布及生物学作用上比较二者的差别。

第二节DNA的空间结构与功能

一、DNA的二级结构是双螺旋结构

（一）熟悉DNA双螺旋结构的研究背景：碱基组成的Chargaff规则和碱基配对规律。

（二）掌握DNA双螺旋结构模型要点：

DNA是反向平行、右手螺旋的双链结构。DNA双链之间形成了互补碱基对：两链间的碱基严

5

格按A—T（两对氢键）、G-C（三右氢键）配对。疏水作用力和氢键共同维持着DNA双螺旋结

构的稳定。

（三）了解DNA双螺旋结构的多样性：除了B型-DNA,还存在A型-DNA和Z型-DNA。

（四）了解DNA的多链螺旋结构：三链、四链结构。

二、DNA的高级结构是超螺旋结构

掌握原核生物DNA的环状超螺旋结构：绝大部分原核生物的DNA都是共价封闭的环状双螺

旋分子。

掌握真核生物DNA高度有序和高度致密的结构：真核生物的DNA以非常有序的形式一一染

色体存在于细胞核内，染色体的基本单位是核小体。

三、DNA是遗传信息的物质基础

掌握DNA的功能：DNA是遗传的物质基础，DNA的遗传信息以基因的形式存在，能贮存和

传递遗传信息（为基因复制和转录提供了模板）。

熟悉基因及基因组的概念。基因是指DNA中的特定区段，其中的核甘酸排列顺序决定了基因

的功能。基因组一个生物体的全部遗传信息，即DNA的全部核甘酸序列。

第三节RNA的结构与功能

一、mRNA是蛋白质合成的模板

掌握真核生物mRNA是由编码区和非编码区构成。掌握5＜端的n?GpppNm帽子结构及其功能。

端的polyA结构及其功能。mRNA的功能是作为翻译的直接模板。

大部分真核细胞mRNA的5。末端都以7-甲基鸟噪吟.三磷酸核甘（m7GpppN）为起始结构。

在真核生物mRNA的3。末端，有一段由80至250个腺甘酸连接而成的多聚腺甘酸结构，称为多

聚腺甘酸尾或多聚A尾（poly（A）-tail）。mRNA依照自身的碱基顺序指导蛋白质氨基酸顺序的合

成，也就是为蛋白质的生物合成提供模板。mRNA的成熟过程是hnRNA的剪接过程。

二、tRNA是蛋白质合成的氨基酸载体

掌握tRNA的结构特点及功能。

tRNA含有多种稀有碱基°[RNA具有茎环结构，使得tRNA的二级结构形似三叶草©所有的

[RNA具有共同的倒L形三级结构。tRNA的3。末端连有氨基酸。tRNA的T-末端以CCA结束，

氨基酸通过酯键连接在A±,tRNA成为氨基酸的载体。tRNA的反密码子能够识别mRNA的密

码子。tRNA的功能：翻译中参与氨基酸的活化与转运。

三、以rRNA为组分的核糖体是蛋白质合成的场所

掌握核糖体的结构特点和功能。了解并比较两类生物的核糖体组成。

rRNA与核糖体蛋白共同构成核糖体，为蛋白质生物合成提供了场所。

四、snmRNA参与了基因表达的调控

了解snmRNA、RNA组学的定义和相关的生物学作用。

掌握核酶的定义及其作用。具有催化作用的小RNA亦被称为核髀

五、核酸在真核细胞和原核细胞中表现了不同的时空特性

了解真核细胞与原核细胞基因表达的时空特异性。

第四节核酸的理化性质

一、核酸分子具有强烈的紫外吸收

6

掌握核酸紫外吸收的性质及其应用。核酸最大吸收值在260nm附近。利用这一性质可以对核

酸、核甘酸、核昔和碱基进行定性和定量分析。

了解核酸的其他理化性质。

二、DNA变性是双链解离为单链的过程

掌握DNA变性、增色效应、Tm的概念；变性实质、结果、监测指标；Tm值与碱基组成的

关系。

某些理化因素（温度、pH、离子强度等）会导致DNA双链互补碱基对之间的氢键发生断裂,

使双链DNA解离为单链。这种现象称为DNA变性。DNA变性只改变其二级结构，不改变它的核

甘酸序列。

解链过程中，紫外吸光度的变化AA260达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解

链温度，或称融解温度（Tm）。DNA的Tm值与其DNA长短以及碱基的GC含量相关。

三、变性的核酸可以复性或形成杂交双链

掌握DNA的复性、退火、分子杂交的概念。了解DNA复性与分子杂交的应用意义。

当变性条件缓慢地除去后，两条解离的互补链可重新配对，恢复原来的双螺旋结构。这一现

象称为复性。热变性的DNA经缓慢冷却后可以复性，这一过程称为退火。

在DNA的复性过程中，如果将入同种类的DNA单链或RNA放在同一溶液中，只要两种单

链分子之间存在着一定程度的碱基配对关系，它们就有可能形成杂化双链，这种现象称为核酸分

子杂交°

第五节核酸酶

了解核酸酶的定义、作用与分类C

本章要求掌握的英文专业词汇

1.核酸nucleicacid2.脱氧核糖核酸deoxyribonucleicacid,DNA

3.核糖核酸ribonucleicacid,RNA4.核甘酸nucleotide

5.碱基base6.喋吟purine

7.唔嚏pyrimidine8.核昔nucleoside

9.碱基对数Rbasepair,bp10.超螺旋结构superhelix或supercoil

11.基因gene12.基因组genome

13.信使RNAmessengerRNA,mRNA14.转运RNAtransferRNA,(RNA

15.核糖体RNAribosomalRNA,rRNA16.核酶ribozyme

17.Mttrenatuation18.退火annealing

19.核酸分子杂交hybridization20.核酸外切酶exonucleases

21.核酸内切酶endonuclease22.核糖核酸酶ribonuclease,RNase

23.不均一核RNAheterogeneousnuclearRNA,hnRNA

24.解链温度，或称融解温度meltingtemperature,Tm

25.脱氧核糖核酸酶deoxyribonuclease,DNase

7

第二草酶

复习指南

熟悉酶的生物学重要性；掌握生物催化剂（酶）的概念。酶：是对其特异底物起高效催化作

用的蛋白质和核糖核酸，前者是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂。

第一节酶的分子结构与功能

一、酶的分子组成中常含有辅助因子

掌握酶的分子组成及各组分的作用。熟悉金属离子在酶促反应中的作用。

全酶是指结合酶的酶蛋白和辅助因子结合后形成的复合物。酶蛋白是指结合酶的蛋白质部份。

酶的辅助因子按其与酶蛋白结合的紧密程度及作用特点不同可分为辅醒和辅基。辅酶与蛋白质结

合的方式比较疏松。辅基与酶蛋白结合比较牢固，不能用透析法或超滤法除去。酶促反应的特异

性及高效率取决于酶蛋白。辅助因子则起对电子、原子或某些化学基团的传递作用。

二、酶的活性中心是酶分子执行其催化功能的部位

掌握活性中心的定义。了解活性中心的形成过程。掌握必需基团的概念及分类。熟悉常见的

必需基团。

与酶活性有关的必需基团，在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具

有特定空间结构的区域，能和底物特异的结合并将底物转化为产物。这个区域叫做酶的活性中心。

辅酷或辅基参与酶活性中心的组成。

酶分子上与酶活性有关的化学基团，称为酶的必需基团。必需基团包括活性中心必需基团与

活性中心以外的必需基团。活性中心必需基团分为结合基团（指结合底物和辅酶，使之与酶形成

复合物）和催化基团（影响底物中某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应并将其转变成产

物）e活性中心以外的必需基团指在活性中心以外，不参加活性中心的组成，但为维持酶活性中心

应有的空间构象和（或）作为调节剂的结合部位所必需。

三、同工酶是催化相同化学反应但一级结构不同的一组酶

掌握同功酶的概念、特点C熟悉乳酸脱氢酶同工酶的种类、分布、功能及临床意义。

催化相同化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。同工酶

由不同基因或等位基因编码的多肽链组成，或由同一基因转录生成的不同mRNA所翻译的不同多

肽链组成的蛋白质。

第二节酶的工作原理

一、酶促反应的特点

了解酶与一般催化剂的共同点。掌握前作用的特点。熟悉醉作用特异性的类型。

酶促反应具有极高的催化效率；酣促反应具有高度的特异性；酶促反应具有的可调节性；

酶作用特异性的类型包括：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性。

二、酶通过促进底物形成过渡态而提高反应速率

了解酶促反应的机制及酶降低活化能的几个重要因素。

8

第三节酶促反应动力学

掌握酶促反应动力学的概念：即是研究酶促反应速率及其影响因素。这些因素包括酶浓度、

底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。

一、底物浓度对反应速率影响的作图呈矩形双曲线

掌握米氏方程V^V侬dS^Km+IS］）、Km与VM的意义及应用。熟悉酶的转换数的概念及

意义。了解米氏方程的推导,熟悉Km及Vg测定方法。

Km值等于酶促反应速率为最大速率一半时的底物浓度。

二、底物足够时酶浓度对反应速率的影响呈直线关系

熟悉酶浓度对反应速度的影响。

三、温度对反应速率的影响具有双重性

熟悉温度对反应速度的影响及最适温度。

四、pH通过改变酶和底物分子解禽状态影响反应速率

熟悉pH对酶促反应速度的影响及最适pHo了解如何确定一个酶的最适pHo

五、抑制剂可逆地或不可逆地降低酶促反应速率

掌握酶抑制剂的概念，熟悉抑制作用的类型。

凡能使酶催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质统称酶的抑制剂°根据抑制剂和酶结合的

紧密程度不同，酶的抑制作用分为不可逆性抑制与可逆性抑制两类。

（一）不可逆性抑制剂主要与酶共价结合

掌握不可逆性抑制作用的概念：抑制剂与酶的必需基团以共价键结合，而引起酶活性丧失，

不能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂，而恢复酶活力。

（-）可逆性抑制剂与酶和（或）酉配底物复合物非共价结合

掌握可逆性抑制的概念：抑制剂与酶以非共价键结合，而引起酶活性的降低或丧失，可用透

析等物理方法除去抑制剂，恢复酶活性。可逆性抑制又分竞争性、反竞争性、非竟争性抑制。

掌握竞争性抑制的概念。了解反应模式：掌握竞争性抑制的动力学特点。熟悉竞争性抑制的

经典例子。

有些抑制剂和酶的底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶和底物结合成中

间产物。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。竞争性抑制剂（I）和底物（S）对游离酶（E）

的结合有竞争作用，互相排斥，酶分子结合S就不能结合I,结合I就不能结合S。由于抑制剂

和酶的结合是可逆的，抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力和与底物浓度的相对比例。抑制

作用随抑制剂浓度的增加而逐渐增加，当抑制剂的量大到足以和所有的酶结合，则酶的活性完全抑

制。竞争性抑制作用不改变酶促反应的Vmax，却使酶的Km值增大。

掌握『竞争性抑制的概念。了解反应模式：掌握动力学特点

有些抑制剂与酶活性中心外的必需基团相结合，不影响酶与底物的结合，酶和底物的结合也

不影响酶与抑制剂的结合。底物和抑制剂之间无竞争关系。但酶-底物•抑制剂复合物（ESI）不能

进一步释放出产物。这种抑制作用称作非竞争性抑制作用。底物s和抑制剂I与酶的结合完全地

互不相关，既不排斥，也不促进，但ESI不能释放出产物。非竞争性抑制作用不改变酶促反应的

Km值，却使酶的V3X降低。

掌握反竞争性抑制的概念。了解反应模式；掌握动力学特点。

反竞争性抑制剂I不与游离酶E结合，仅与酶和底物形成的中间产物（ES）结合，使中间产

物ES的量下降。这样，既减少从中间产物转化为产物的量，也同时减少从中间产物解离出游离酶

9

和底物的量。这种抑制作用称为反竞争性抑制作用。抑制剂I不与游离酶E结合，却和ES中间

复合体结合而成EIS,但EIS不能释出产物。反竞争性抑制作用使酶促反应的Va和Km值均降低。

六、激活剂可加快酶促反应速率

熟悉激活剂对反应速度的影响。

第四节酶的调节

一、调节酶实现对酶促反应速率的快速调节

掌握变构酶、变构效应剂、变构调节、变构部位的概念。

一些代谢物与关键酶分子活性中心外的某个部位可逆地结合，使晦发生变构而改变其催化活

性。酶分子中的这些结合部位称为变构部位或调节部位。对酶催化活性的这种调节方式称为变构

调节。受变构调节的酶称作变构酶或别构酶。导致变构效应的代谢物称作变构效应剂。有时底物

本身就是变构效应剂。

掌握幅的共价修饰的概念.熟悉共价修饰的类型。

共价修饰是指有些酶，尤其是一些限速酶，在其它酶的作用下，酶蛋白肽链上的一些基团可

与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶活性的过程。最常见的化学修饰是磷酸化修饰。

掌握酶原、酶原激活的概念；熟悉酶原激活的机理及意义。

无活性的酶的前身称为酶原。酶原激活是指酶原在一定条件下转化成有活性的酶的过程。

酶原向前的转化过程称为酣原激活，即分子内肽键的一处或多处断裂，使分子构象发生一定程

度的改变，从而形成酶的活性中心（或活性中心暴露），酶表现出活性的过程。酶原的激活具有重要

的生理意义。消化管内蛋白酶以酶原形式分泌，不仅保护消化器官本身不受酶的水解破坏，而且

保证酶在其特定的部位与环境发挥其催化作用。此外，酶原还可以视为酶的贮存形式。

二、酶含・调节包括对酶合成与分解速率的调节一慢调节

熟悉诱导剂、诱导作用、辅阻遏剂、阻遏作用的概念。

了解酶的降解方式：（1）通过溶酶体中组织蛋白酶的降解；（2）需ATP供能，由泛肽共价结

合后经特殊的泛肽结合降解酶催化，而使蛋白质降解。

第五节酶的分类与命名

熟悉酶的习惯命名法和酶的系统命名法及酹的分类。

第六节酶与医学的关系

一、醯与疾病密切相关

了解酶与疾病的关系。了解能在医学上的应用。了解酶的质、量与活性的异常均可引起某些

疾病。了解酶的测定有助于对许多疾病的诊断，熟悉酶活性测定与髀活性单位。

本章要求掌握的英文专业词汇

1.酶enzyme2.生物催化剂biocatalyst

3.酶蛋白apoenzyme4.全酶holoenzyme

5.辅基prostheticgroup6.辅酶coenzyme

10

7.必需基团essentialgroup8.活性中心activecenter

9.米氏常数Km10.酶原zymogen

11.变构部位allostericsite12.同工酶isoenzyme

11

第四章糖代谢

复习指南

第一节概述

一、糖的主要生理功能是氧化供能

掌握糖的生理功能：氧化供能；机体重要的碳源；组织结构的重要成分。

二、糖的消化吸收主要是在小肠进行

了解食物中可以消化的糖类，消化部位和消化液中的酶；熟悉糖的吸收方式为依赖于特别载

体转运的、主动耗能的过程，伴有Na+的转运。

三、糖代谢的概况

熟悉糖代谢的概况。吸收后的糖进入各组织细胞依赖葡萄糖载体。吸收后的葡萄糖可以进行

无氧分解即糖酵解、有氧氧化、磷酸戊糖途径或聚合成糖原。非糖物质可以异生为葡萄糖或糖原。

第二节糖的无氧氧化

一、糖无氧氧化反应过程分为酵解途径和乳酸生成两个阶段

掌握糖酵解的概念和反应部位。在缺氧情况下，葡萄糖生成乳酸的过程称为糖酵解。在胞浆

中进行。

反应过程分为两个阶段：

第一阶段：掌握轴酵解途径的概念（山1分子葡萄糖分解成2分子丙酮酸的过程）。

掌握磷酸甘油酸激酶和丙酮酸激幅催化的2个反应为底物水平磷酸化部位及NADH+甲产生

部位为3-磷酸甘汕醛脱氢酶催化的反应。熟悉糖酵解途径的反应过程。

第二阶段：掌握丙酮酸转变成乳酸.

二、糖酵解的调控是对3个关键酶活性的调节

掌握糖酵解中己糖激酶、6磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶分别催化的3个反应是不可逆的。了

解施酵解途径调节的意义。

三、糖酵解的主要生理意义是在机体缺氧的情况下快速供能

掌握糖酵解的生理意义：迅速提供能量；某些组织依赖糖酵解供应能量。

第三节糖的有氧氧化

掌握糖有氧氧化的概念：在有氧情况下，葡菊糖彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程。

一、糖有氧氧化的反应过程包括糖酵解途径、丙酮酸氧化脱粉、三按酸循环及剑化磷酸化

掌握糖有氧氧化的反应过程：包括糖酵解途径；丙酮酸进入线粒体氧化脱酸成乙酰CoA；三

竣酸循环和氧化磷酸化等三个阶段。熟悉丙酮酸脱氢酶复合体的组成，了解该复合体作用机制。

二、三竣酸循环是以形成柠檬酸为起始物的循环反应系统

掌握三竣酸循环的概念、亚细胞定位、反应过程及三个不可逆反应、脱氢的部位和底物水平

磷酸化的部位，三竣酸循环的生理意义。熟悉三竣酸循环的调节。掌握三竣酸循环的生理意义。

12

三、糖有氧氧化是机体获得ATP的主要方式

掌握葡萄糖有氧氧化生成ATP的数量。1mol葡萄糖彻底氧化可净生成30或32molATP。

四、糖有筮氨化的调节是基于能■的需求

掌握糖有氧氧化的关键酶（包括三个阶段的关键酶）。熟悉丙酮酸脱氢酶复合体及三竣酸循环

的调节。

四、巴斯德效应是指糖有氧氧化抑制糖酵解的现象

熟悉巴斯德效应。

第四节葡萄糖的其他代谢途径

一、磷酸戊糖途径生成NADPH和磷酸戊糖

掌握磷酸戊糖途径的亚细胞定位：在胞浆中进行。了解反应过程分两个阶段：氧化反应生成

磷酸戊糖和基团转移反应。熟悉该途径的反应特点。掌握6-磷酸葡萄糖脱氢酶主要受

NADPH/NADP+比值的调节。

掌握磷酸戊糖途径的生理意义：为核酸合成提供核糖；提供NADPH作为供氢体参与多种代

谢反应：合成反应、羟化反应、维持谷胱甘肽的还原状态。

二、糖醛酸途径可生成葡萄糖醛酸

了解糖醛酸途径6

三、多元醇途径可生成木糖醇、山梨醇等

了解多元醇途径。

第五节糖原的合成与分解

掌握糖原的概念，糖原的分类，储存糖原的主要组织器官及其意义。

糖原是动物体内糖的储存形式。肝和肌是储存糖原的主要组织器官。肌糖原主要供肌收缩急

需；肝糖原则是血糖的重要来源。

一、糖原的合成代谢主要在肝和肌组织中进行

掌握糖原合成的定义、组织和细胞定位。

熟悉糖原合成过程：葡萄糖转变为1磷酸葡萄糖后活化为UDPG,在糖原合酶作用下合成糖

原并消耗ATP。

掌握糖原合成的关键酶：糖原合酶。

二、肝糖原分解产物一葡萄糖可补充血糖

掌握肝糖原分解的定义。熟悉肝糖原分解过程。掌握肝糖原分解的关键酶：糖原磷酸化酶。

掌握肌糖原的分解与肝糖原分解的不同点。

三、糖原合成与分解受到彼此相反的调节

熟悉肝糖原合成与分解的调节。双重调控机制：磷酸化酶、糖原合酶受到双重调控：激素调

节作用。

掌握糖原合成和分解的生理意义。糖原是糖的储存形式，当机体需要时可迅速被动用。肝糖

原是血糖的重要来源：肌糖原主要供肌肉收缩时所需的能量。

四、糖原累积症是由先天性酶缺陷所致

了解糖原累积症是一类遗传性代谢病，其特点为体内某些组织器官中有大量糖原堆积。

13

第六节糖异生

掌握糖异生的概念及糖异生原料。非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。糖异

生的原料为乳酸、甘油、生糖氨基酸等。

一、糖异生途径不完全是糖酵解的逆反应

了解糖异生的组织和细胞定位。掌握糖异生途径。基本上沿糖酵解途径的逆反应，绕过三个

不可逆反应：丙酮酸激酶、6-磷酸果糖激酶-1、己糖激酶催化的反应，分别由丙酮酸竣化酶、磷酸

烯醇式丙酮酸竣激酶、果糖双磷酸酶-1、葡萄糖-6-磷酸酶催化。

二、糖异生的调节通过对2个底物循环的调节与糖酵解调节彼此协调

熟悉二个底物循环的调节：6-磷酸果糖与1,6-双磷酸果糖之间和磷酸烯醇式丙酮酸和丙酮酸

之间的底物循环。

三、糖异生的生理意义主要在于维持血糖水平恒定

掌握糖异生的生理意义：①维持血糖浓度恒定；②补充肝糖原；③调节酸碱平衡。

四、肌中产生的乳酸运输至肝进行糖异生形成乳酸循环

熟悉乳酸循环的过程及其生理意义。

第七节其它单糖的代谢

一、果糖被磷酸化后进入糖酵解途径

了解果糖的代谢及果糖不耐受性C

二、半乳糖可转变为1-磷酸葡萄糖成为糖酵解的中间代谢物

了解半乳糖的代谢及半乳糖血症C

三、甘露糖可转变为6-磷酸果糖进入糖酵解途径

了解H.露糖的代谢。

第八节血糖及其调节

一、血糖的来源与去路是相对平衡的

掌握血糖的概念、正常人空腹血糖水平、血糖的来源与去路。

二、血糖水平的平衡主要是受到激素调节

掌握胰岛素降低血糖的机制。掌握胰高血糖素升高血糖的机制。了解糖皮质激素的调节机制。

熟悉肾上腺素的调节机制。

三、血糖水平异常及糖尿病是最常见的糖代谢紊乱

熟悉高血糖及糖尿症：高血糖的概念、糖尿病分型、糖尿的概念。熟悉低血糖。掌握低血糖

的危害性。

本章要求掌握的英文专业词汇

1.glucose葡萄糖2.fructose果糖

3.glycolysis糖酵解4.aerobicoxidation有氧氧化

5.glycogen糖原6.glycogenesis糖原合成

7.glycogenolysis糖原分解8.gluconeogenesis糖异生

14

9.substratecycle底物循环10.bloodsugar血糖

11.glucagon胰高血糖素12.hyperglycemia高血糖

13.hypoglycemia低血糖14.insulin胰岛素

15.glycolyticpathway糖酵解途径16.tricarboxylicacidcycle(TAC)三竣酸循环

17.citricacidcycle柠檬酸循环18.lactricacidcycle乳酸循环

15

第五章脂类代谢

复习指南

掌握脂类的概念和分类。脂类是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能被机体利用的有

机化合物。分为脂肪和类脂两大类，脂肪即三脂酰甘油，也被称为甘油三酯；类脂包括胆固

醇及其酯、磷脂及糖脂等。

掌握脂酸的分类及必需脂酸。脂酸分饱和脂酸和不饱和脂酸。某些不饱和脂酸，动物机

体自身不能合成，需从食物中摄取，称营养必需脂酸。掌握必需脂酸的名称。

掌握脂类的生理功能。脂肪的主要功能是储存能量及氧化供能；类脂构成膜结构、参与

细胞识别及信息传递、合成某些生理活性物质的前体。

第一节不饱和脂酸的命名及分类

熟悉系统命名法。了解习惯命名法。

熟悉脂酸的分类。根据其碳处长度分为短链、中链和长链脂酸；根据其碳链是否存在双

键分为饱和脂酸和不饱和脂酸；根据双键的数目分为单不饱和脂酸和多不饱和脂酸。

第二节脂类的消化和吸收

一、脂类的消化发生在脂-水界面，且需胆汁酸盐参与

熟悉脂类消化的部位、参与消化的酶及胆汁酸盐在脂类消化过程中的作用。

二、饮食脂肪在小肠被吸收

熟悉脂类吸收的形式、部位和途径：长链脂酸在肠粘膜上皮细胞内再酯化成甘油三酯后,

与磷脂、胆固醇酯及载脂蛋白等组成乳糜微粒，经淋巴系统进入血循环6

第三节甘油三酯代谢

一、甘油三酯是甘油的脂酸酯

熟悉甘油三酯的结构和性质特点。掌握||•油三酯是机体重要的能量来源，也是机体主要

能量储存形式。

二、甘油三酯的分解代谢主要是脂酸的氧化

（一）掌握脂肪动员及激素敏感性廿油三酯脂酶的概念。熟悉脂解激素和抗脂解激素的

种类：熟悉游离脂酸在血中与清蛋白结合运输。

储存在脂肪细胞中的甘油三酯被脂肪酶逐步水解为游离脂酸和甘油并释放入血，通过血

液运输至其他组织氧化利用的过程为脂肪动员。

（二）熟悉甘油的代谢去路,甘油经糖代谢途径代谢。

（三）脂酸的B-氧化分解供能。

熟悉脂酸的活化：在胞液中转变为脂酰CoA,消耗2个高能磷酸键。

熟悉脂酰CoA转运入线粒体机制：依赖肉碱酯酰基转移酶I、II及肉碱一脂酰肉碱转位酶。

16

肉碱脂酰转移酶I是脂酸B-氧化的限速酶。

掌握脂酸B-氧化的过程及能量生成：脂酰CoA经脱氢、加水、再脱氢和硫解四步连续反

应，生成1分子乙酰CoA、FADH2和NADH+H+及少了两个碳原子的脂酰CoA：如此反复循

环，完成脂酰CoA的B-氧化。乙酰CoA进入三竣酸循环进一步分解，FADH2和NADH经呼

吸链氧化成H2O并产生ATPo

（四）熟悉不饱和脂酸的氧化特点。了解过氧化酶体脂酸的氧化及丙酸的氧化。

（五）酮体的生成及利用。

掌握酮体的定义：乙酰乙酸、B-羟丁酸和丙酮三者统称酮体。

掌握酮体生成的原料和合成部位。酮体的合成原料是脂酸在肝细胞线粒体中经P-氧化生

成的大量乙酰CoA,合成部位为肝细胞线粒体。

熟悉酮体合成过程及有关酶类。熟悉酮体在肝外组织利用。

掌握酮体生成的意义：是肝输出能量的一种形式，糖供应不足或利用障碍时，可代替葡

萄糖成为脑组织及肌肉的主要能源。生成过多时，可致酮血症、酮尿症及酮症酸中毒。

了解酮体生成的调节。

三、脂酸在脂酸合成酶系的催化下合成

熟悉软脂酸合成部位：肝是人体合成脂酸的主要场所，合成过程在胞液中进行。

掌握软脂酸合成原料：乙酰CoA是主要原料，需经柠檬酸-丙酮酸循环由线粒体转运至胞

液；还需NADPH（来自磷酸戊糖途径和苹果酸酶催化的反应）、ATP、HCCh-及MM+等。

熟悉脂酸合成酶系及反应过程：乙酰CoA竣化酶是脂酸合成的关键酶。大肠杆菌中脂酸

合成酶系由7种酶蛋白与酰基载体蛋白组成多酶复合体，哺乳动物中脂酸合成酶系是多功能

酶。

熟悉脂酸碳链的延长的部位（内质网和线粒体）；了解脂酸碳链延长酶系及其二碳单位的

供体。

熟悉不饱和脂酸的合成酶：去饱和酶。了解动物缺乏49以上去饱和酶，故不能合成必需

脂酸。

了解代谢物及激素的调节作用。

四、甘油和脂酸合成甘油三酯

掌握甘油三酯的合成部位：肝、脂肪组织及小肠是合成甘油三酯的主要场所，以肝的合

成能力最强，合成过程在胞液中进行。

掌握合成原料：甘油和脂酸主要由葡萄糖代谢提供，以脂酰CoA、磷酸甘油形式合成。

熟悉合成过程：甘油一酯途径（小肠黏膜细胞）和甘油二酯途径（肝细胞及脂肪细胞）。

五、几种多不饱和脂酸衍生物具有重要的生理功能

了解前列腺素、血栓嗯烷及白三烯的结构、命名，合成原料及生理功能。

第四节磷脂的代谢

一、含磷酸的脂类被称为磷脂

熟悉磷脂的分类：分为甘油磷脂和鞘磷脂。

熟悉甘油磷脂的结构特点及体内几种重要的甘油磷脂。如卵磷脂、脑磷脂等。

了解鞘磷脂的结构特点。

二、磷脂在体内具有重要的生理功能

熟悉磷脂的生理功能。

17

三、甘油磷脂的合成与降解

熟悉甘油磷脂的合成部位及原料；熟悉甘油磷脂合成的基本过程：甘油二酯合成途径及

CDP-甘油二酯合成途径；熟悉磷脂交换蛋白的概念和作用；熟悉甘油磷脂降解的酶类及其作

用部位。

四、鞘磷脂的代谢

了解神经鞘磷脂的合成部位、原料,过程及降解。

第五节胆固醇代谢

一、胆固醇的合成原料为乙酰CoA和NADPH

熟悉胆固醇合成的组织和亚细胞定位：肝是合成胆固醇的主要场所：合成反应主要在胞

液及内质网中进行。

掌握胆固醇合成的原料：乙酰CoA及其来源，NADPH+H+和ATP。

了解胆固醇合成的基本过程：可划分为三个阶段。

掌握胆固醇合成的关键酶：HMG-CoA还原酶。了解胆固醇合成的调节。

二、转化成胆汁酸及类固醇激素是体内胆固醇的主要去路

掌握人体内胆固醇可转化成胆汁酸、类固醇激素及VitD3等生理活性物质。

第六节血浆脂蛋白代谢

一、血I旨是血浆所含脂类的统称

掌握血脂的定义、组成、含量及来源。

二、不同血浆脂蛋白其组成、结构均不同

掌握血浆脂蛋白的分类：电泳法可分为乳糜微粒、B-脂蛋白、前B■脂蛋白及a■脂蛋白

等四类；超速离心法可分为乳糜微粒、VLDL、LDL及HDL等四类。

熟悉各种血浆脂蛋白的组成特点。掌握载脂蛋白的定义和功能，了解载脂蛋白的种类。

熟悉血浆脂蛋白的结构.

三、血浆脂蛋白是血脂的运输形式，但代谢和功能各异

掌握四种血浆脂蛋白的代谢概况及生理功能。

四、血浆脂蛋白代谢异常导致血脂异常或高脂血症

熟悉高脂血症和高脂蛋白血症的概念；了解高脂血症与动脉粥样硬化的关系及遗传性脂

蛋白代谢缺陷。

本章要求掌握的英文专业词汇

1.脂类lipids2.类脂lipoid_

3.甘油三酯triglyceride4.脂肪fat

5.磷脂phospholipid6.胆固醇cholesterol

7.脂肪酸，脂酸fattyacids8.游离脂酸freefattyacid,FFA

9.载脂蛋白apolipoprotein,apo10.月旨蛋白lipoprotein

11.酮体ketonebodies12.脂蛋白脂酶lipoproteinlipase,LPL

13.乳糜微粒chylomicron,CM14.极低密度脂蛋白VLDL

18

15.低密度脂蛋白lowdensitylipoprotein,LDL16.高密度脂蛋白highdensitylipoprotein,HDL

17.胆固醇的逆向转运reversecholesteroltransport,RCT

18.脂酰CoA胆固醇脂酰转移随acylcoenzymeA-cholesterolacyltransferase,ACAT

19.卵磷脂胆固醇脂酰转移酶lecithincholesterolacyltransferase,LCAT

20.高脂血症hyperlipidemia21.动脉粥样硬化atherosclerosis,AS

19

第六章生物氧化

复习指南