护理学、中医学专业生物化学大纲

生物化学教学大纲

（Biochemistry）

一、课程说明

课程编码：03110342课程总学时（理论总学时/实践总学时）：48/9

周学时（理论学时/实践学时）：6/3学分：3.0

课程性质：必修课适用专业：护理学、中医学、环境运动类等

1、教学内容与学时安排（见下表）：

教学内容与学时安排表

早T内容总课时理论课时实践课时

绪论11

第一章蛋白质的结构与功能1236

第二章核酸的结构与功能33

第三章酶74

第四章糖代谢85

第五章生物氧化22

第六章脂类代谢66

第七章蛋白质分解及氨基酸代谢55

第八章核甘酸代谢22

第九章DNA的生物合成（复制）44

第十章RNA的生物合成（转录）33

第十一章蛋白质的生物合成（翻译）55

血液生化

第十五-十六章443

肝脏生化

总计489

2、课程教学目的与要求:

系统地掌握生物化学的基本原理和知识结构；掌握研究生物化学的基本方法和手段。

培养学生分析问题和解决问题的能力。

3、本门课程与其它课程关系：

生物化学是实验科学：生物化学的一切成果均建立在严谨的科学实验基础之上。融入

了生物学、物理学、免疫学、微生物学、药理学等知识与技术，作为自己的研究手段。病因

与机制、诊断与检测、药物与治疗和运动等都和生物化学有密切关系。

4、推荐教材及参考书：

推荐教材：

金丽勤主编，生物化学，高等教育出版社，2013

陈秀芳主编，医学生物化学与分子生物学实验指导，2013

参考书：

查锡良、药立波主编，生物化学与分子生物化学第8版，人民卫生出版社，2013

周爱儒主编，生物化学第6版，人民卫生出版社，2004

赵宝昌主编，生物化学第2版，高等教育出版社，2009

5、课程考核方法与要求：

总分100分。期中机考占10分；卷面成绩占75分，学期期末进行闭卷考试；实验评分

占15分，含(出勤情况+平时表现+实验报告完成情况)50%+实验操作考查50%。

6、实践教学内容安排：

内容实践课时

生化实验基本操作训练，

第一次3

层析理论，氨基酸薄层层析

第二次电泳理论，血清蛋白质醋酸纤维薄膜电泳3

第五次双缩胭法测定蛋白质含量(考查)3

二、教学内容纲要

绪论

一、目的与要求

(-)熟悉生物化学的概念、现代生物化学的发展特点及生物化学研究的主要内容。

(-)了解生物化学与医学的关系。

二、教学内容

(-)详细讲解生物化学的概念及研究内容。

(-)一般介绍生物化学与医学各学科的联系及其在药学中的重要性。

第一章蛋白质的结构与功能

第一节蛋白质的分子组成

一、目的与要求

(-)掌握蛋白质的元素组成蛋白质的基本组成单位——氨基酸，肽键和多肽链。

(二)了解蛋白质的重要性，生物活性肽的作用，蛋白质的分类。

二、教学内容

(-)重点讲解蛋白质的元素组成，氨基酸的结构和分类。

(-)详细讲解氨基酸的理化性质，肽键和多肽链。

(三)一般介绍蛋白质的生理作用，生物活性肽的作用，蛋白质的分类。

第二节蛋白质的分子结构

一、目的与要求

(-)掌握蛋白质一、二、三、四级结构的概念及主要维系键；二级结构的基本形式。

(-)熟悉a-螺旋及B-折叠的结构要点；熟悉亚基、模体、结构域的概念。

(-)了解B-转角等概念。

二、教学内容

(-)重点讲解蛋白质一、二、三、四级结构的概念及主要维系键。

(-)详细讲解次级键的种类极其在维系蛋白质的空间构象中所起的作用；a—螺旋及

P-折叠的结构模型要点。

(三)一般介绍0-转角、模体、结构域。

第三节蛋白质结构与功能的关系

一、目的与要求

(-)掌握一级结构是空间构象的基础，空间结构决定生物学功能。

(-)了解蛋白质空间结构与功能的关系。

二、教学内容

(-)重点讲解一级结构是空间构象的基础。

(-)一般介绍蛋白质空间结构与功能的关系。

第四节蛋白质的理化性质与分离纯化技术

一、目的与要求

(-)掌握蛋白质的两性电离胶体稳定因素变性与复性紫外吸收。

(-)了解蛋白质的沉淀、凝固、呈色反应；蛋白质的分离纯化、序列分析和空间结构

测定。

二、教学内容

(-)重点讲解蛋白质的变性，胶体性质，紫外吸收。

(-)详细讲解蛋白质的两性解离。

(三)一般介绍蛋白质的沉淀、凝固、呈色反应；蛋白质的分离纯化、序列分析和空间

结构测定。

第二章核酸的结构与功能

第一节核酸的化学组成

一、目的与要求

(-)掌握核甘酸的组成、结构、命名。含氮碱基、糖与磷酸的结合方式和连接键。

(-)了解多核甘酸链的概念、组成。五种碱基的基本结构及英文缩写代号。

二、教学内容

(-)重点讲解核酸的基本结构单位一单核甘酸。

(-)一般介绍核酸的概念、分类和重要性。

第二节DNA的结构

一、目的与要求

(―)掌握DNA一级结构及化学键。DNA二级结构B-DNA(右手螺旋)学说内容、碱

基配对规律.

(二)了解DNA三级结构特点，染色体DNA结构。

二、教学内容

(―)重点讲解DNA的二级结构。

(-)详细讲解DNA的一级结构。

(三)一般介绍DNA的三级结构，染色体DNA结构。

第三节RNA的结构与功能

一'目的与要求

(―)掌握mRNA的功能及其首、尾结构；tRNA的功能及一、二、三级结构的特点；rRNA

的功能及核糖体的组成与作用。

(二)了解rRNA的结构。

二、教学内容

(-)重点讲解mRNA、tRNA的功能及分子结构特点。

(-)详细讲解rRNA的功能及核糖体的组成与作用。

(三)一般介绍rRNA的结构。

第四节核酸的理化性质

一'目的与要求

(-)掌握核酸的变性、复性、杂交、增色效应与减色效应，解链温度；核酸的紫外吸收

性质。

(-)了解核酸的酸碱性质及溶解度。

二、教学内容

(-)重点讲解核酸的紫外吸收；核酸的变性、复性和杂交。

(-)一般介绍核酸的分子大小；核酸的溶解度与粘度；核酸的酸碱性质。

第三章酶

第一节酶分子的结构与催化功能

一、目的与要求

(-)掌握酶的分子组成、分类及酶蛋白与辅酶的作用；酶的活性中心及必需基团。

(-)了解金属离子和小分子有机物的作用。

二、教学内容

(-)重点讲解酶的分子组成、分类及酶蛋白与辅酶的作用：酶的活性中心及必需基团。

(-)一般介绍金属离子和小分子有机物的作用。

第二节维生素与辅酶

一、目的与要求：

熟悉各种B族维生素的辅酶形式。

二、教学内容：

(-)详细讲解各种B族维生素的辅酶形式。

(-)一般介绍B族维生素的化学结构、性质及缺乏病。

第三节酶促反应特点与机制

一'目的与要求

(-)掌握酶促反应特点；酶能降低反映活化能、中间产物学说和诱导契合学说。

(-)了解酶促反应与一般催化剂反应相同点、邻近效应、多元催化、表面效应。

二'教学内容

(一)详细讲解酶促反应特点;酶能显著降低反映活化能；中间产物学说和诱导契合学说。

(-)一般介绍酶促反应与一般催化剂反应相同点、邻近效应、多元催化、表面效应。

第四节酶促反应动力学

一、目的与要求

(-)掌握酶浓度对酶促反应速度的影响。底物浓度对酶促反应速度的影响：底物浓度和

反应速度的关系曲线，米-曼氏方程式，Km的意义及求法。温度对酶促反应速度的影响，

酶的最适温度。pH对酶促反应速度的影响，酶的最适pH。不可逆性抑制概念及其两种常见

类型和解毒剂。可逆性抑制概。竞争性抑制概念、动力学特点及其临床应用实例。非竞争性

抑制概念及动力学特点。

(-)了解非竞争性抑制。激活剂的概念及分类。

二、教学内容

(-)重点讲解底物浓度对酶促反应速度的影响；抑制剂的影响。

(二)详细介绍pH的影响及最适pH；温度的影响与最适温度；酶浓度的影响；激活剂的

影响。

(三)一般介绍非竞争性抑制，反竞争性抑制。

第五节酶的调节

一'目的与要求

(-)掌握酶的快调节和慢调节；酶原及酶原的激活概念与本质；酶的变构调节及酶的共

价修饰调节；同工酶概念及临床意义。

(-)了解酶含量的调节。

二、教学内容

(-)重点讲解前原及酶原的激活：酶的变构调节及酶的共价修饰调节；同工酶及临床意

义。

(-)一般介绍酶含量的调节。

第六节酶的分类和命名

一、目的与要求

(-)掌握酶的两种命名方式。

(-)了解酶的命名与分类。

二、教学内容

(-)一般介绍酶的命名与分类。

第七节酶与医学的关系

一、目的与要求

了解酶在临床医学上的应用。

二、教学内容

一般介绍酶与疾病发生、疾病诊断的关系及在临床治疗中的应用。

第四章糖代谢

第一节糖类的消化和吸收

一、目的与要求

了解糖的生理功能。糖的消化吸收。

二、教学内容

一般介绍糖的生理的功用。糖的消化吸收。

第二节葡萄糖的无氧分解

一、目的与要求

(-)掌握糖无氧分解的定义、限速酶、特点、ATP生成和消耗情况和生理意义。

(-)了解糖酵解的具体反应过程及调节。

二、教学内容

(-)重点讲解无氧分解的概念、ATP生成和消耗情况和生理意义。

(-)详细讲解糖酵解的反应过程及其调节。

第三节糖的有氧氧化

一、目的与要求

(-)掌握有氧氧化的定义、限速酶、特点、ATP生成和消耗情况、生理意义和巴斯德效

应。

(-)了解有氧氧化具体反应过程及其调节，

二、教学内容

(-)重点讲解糖有氧氧化的定义、限速酶、特点、ATP生成和消耗情况、生理意义。

(-)详细讲解糖有氧氧化的反应过程。

(三)一般介绍有氧氧化的调节，巴斯德效应。

第四节磷酸戊糖途径

一'目的与要求

(-)掌握磷酸戊糖途径的定义、限速酶、生理意义。

(-)了解磷酸戊糖途径的反应过程和调节。

二'教学内容

(-)重点讲解磷酸戊糖途径的定义、限速酶、生理意义。

(-)一般介绍磷酸戊糖途径的反应过程和调节.

第五节糖原的合成与分解

一、目的与要求

(-)掌握糖原合成的概念、限速酶、活性葡萄糖供体、ATP消耗情况。糖原分解的概念、

限速酶、肝糖原与肌糖原分解的不同。

(-)了解糖原合成与分解的调节、糖原累积症。

二、教学内容

(-)重点讲解糖原合成的概念、限速酶、活性葡萄糖供体、ATP消耗情况。

(-)详细讲解糖原分解的概念、限速酶、肝糖原与肌糖原分解的不同。

(三)一般介绍糖原合成与分解的调节、糖原累积症。

第六节糖异生

一、目的与要求

(-)掌握糖异生概念、限速酶及其生理意义。乳酸循环概念、ATP消耗及其生理意义。

(-)了解糖异生的调节。

二、教学内容

(-)重点讲解糖异生概念、限速能及其生理意义。

(-)详细讲解乳酸循环概念、ATP消耗及其生理意义。

(三)一般介绍糖异生调节。

第七节血糖及其调节

一、目的与要求

(-)掌握血糖的来源和去路。调节血糖的激素。

(-)了解血糖水平的调节，血糖水平异常。

二、教学内容

(-)重点讲解血糖的来源和去路，调节血糖的激素。

(-)一般介绍血糖水平的调节，血糖水平异常。

第五章生物氧化

第一节C0?的生成

一'目的与要求

(-)掌握CO2的生成方式。

(-)了解CO2的生成方式的具体类型。

二、教学内容

一般介绍co2的生成方式

第二节线粒体氧化体系

一、目的与要求

(-)掌握生物氧化的概念；呼吸链的概念、组成及作用、二条呼吸链的排列顺序、氧化

磷酸化的概念及偶联部位、化学渗透假说、胞液NADH的氧化方式及部位。影响氧化磷酸

化的典型因素(CO、DNP、寡霉素)。

(-)熟悉P/O比值、影响氧化磷酸化的其它因素。

二、教学内容

(-)重点讲解呼吸链的概念、组成及作用，二条呼吸链的排列顺序，氧化磷酸化的概念

及偶联部位、化学渗透假说、胞液NADH的氧化方式及部位。

(-)详细讲解P/O比值、影响氧化磷酸化的因素。

(-)一般介绍ATP合酶作用机制。

第三节非线粒体氧化体系

一、目的与要求

了解微粒体氧代谢。过氧化体氧化酶系。

二'教学内容

一般介绍微粒体氧代谢。过氧化体氧化酶系。

第六章脂质代谢

第一节脂质的消化、吸收和转运

一、目的与要求

(-)掌握甘油三脂、甘油磷脂的基本结构通式。

(-)了解脂肪的吸收部位及吸收方式和胆汁酸盐的作用。水解类脂的酶。

二、教学内容

一般介绍脂肪的消化和吸收及类脂的消化和吸收。

第二节三酰甘油的代谢

一、目的与要求

(-)掌握脂肪动员的关键酶、抗脂解激素。脂肪酸的代氧化的部位，过程，产物及能量

计算。酮体生成的部位、原料、过程及所需的关键酶，利用的部位和酶。软脂酸的合成部位、

原料及来源、关键酶及基本合成过程。脂肪酸碳链的延长部位及二碳单位的供体。

(-)了解脂肪酸的其他氧化方式•不饱和脂肪酸的合成。

二、教学内容

(-)重点讲解脂肪酸的氧化。酮体生成的部位、原料、过程及所需的关键酶，利用的

部位和醐。软脂酸的合成部位、原料及来源、关键酶。

(-)详细讲解脂肪动员及其限速酶。

(三)一般介绍了解脂肪酸的其他氧化方式。软脂酸合成过程、脂肪酸碳链的加长、不饱

和碳链的合成。

第三节磷脂的代谢

一、目的与要求

(-)掌握甘油磷脂的合成部位、原料及辅助因子(CTP的参与)和基本合成过程。脑磷

脂、卵磷脂合成的原料。

(-)了解磷脂的分解代谢。

二、教学内容

(-)重点讲解磷脂的合成代谢。

(-)一般介绍磷脂的分解代谢。

第四节胆固醇代谢

一、目的与要求

(-)掌握胆固醇合成的原料、部位及限速酶。胆固醇在体内的代谢转化。

(-)了解胆固醇合成的调节。

二、教学内容

(-)重点讲解胆固醇的合成代谢及其代谢转化。

(二)一般介绍胆固醇合成的调节。

第五节血浆脂蛋白代谢

一、目的与要求

(-)掌握血浆脂蛋白的分离方法、种类及功能。

(-)了解载脂蛋白、血浆脂蛋白代谢异常。

二、教学内容

(-)详细讲解血浆脂蛋白的分离方法、种类及功能。

(-)一般介绍载脂蛋白、血浆脂蛋白代谢异常。

第七章蛋白质分解及氨基酸代谢

第一节蛋白质的消化、吸收和腐败

一、目的与要求

(-)熟悉蛋白质消化吸收所需要的酶；蛋白质的腐败作用。

(二)了解蛋白质消化吸收的部位、形式及过程，氨基酸在小肠吸收的机制。

二、教学内容

(-)详细讲解蛋白质消化吸收所需要的酶；蛋白质的腐败作用。

(-)一般介绍蛋白质消化吸收的部位、形式及过程，氨基酸在小肠吸收的机制。

第二节蛋白质的降解

一、目的与要求

了解细胞内的蛋白质降解的机制及过程。

二、教学内容

一般介绍细胞内的蛋白质降解的机制及过程。

第三节氨基酸的一般代谢

一'目的与要求

(-)掌握氨基酸代谢库，氨基酸的来源和去路。氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱

氨基作用的概念、主要的酶及辅酶、部位。体内氨的来源，临床上应注意的问题。体内氨的

去路。丙氨酸-葡萄糖循环、谷氨酰胺运氨形式。鸟氨酸循环的部位、限速酶、ATP消耗情

况、尿素分子中两个氮原子的来源。

(-)熟悉生糖及生酮氨基酸的定义和分类。

(三)了解几种非氧化脱氨基作用。高血氨、氨中毒。

二、教学内容

(一)重点讲解氨基酸的脱氨基作用；体内氨的来源、运输和去路；尿素循环.

(-)详细介绍氨基酸在体内的代谢动态；血氨、氨中毒。

(三)一般介绍几种非氧化脱氨基作用及a-酮酸的代谢。

第四节个别氨基酸的代谢

一、目的与要求

(-)掌握脱竣酶的辅酶及临床上维生素B6的应用机制；一碳单位的定义、种类、来源、

载体、携带形式及相互转变；活性蛋氨酸循环及生理意义；苯丙氨酸、酪氨酸代谢生成儿茶

酚胺与黑色素；苯丙酮尿症和白化病的发病机理。

(-)了解上氨基丁酸、组胺、精眯、精胺、牛磺酸、5-羟色胺的来源及作用；半胱氨酸

代谢和肌酸的合成；支链氨基酸代谢。

二、教学内容

(-)重点讲解一碳单位代谢。

(-)详细讲解蛋氨酸代谢；芳香族氨基酸的代谢。

(三)一般介绍氨基酸的脱竣作用、含硫氨基酸代谢的特点和肌酸代谢的特点；半胱氨酸

代谢、肌酸的合成、支链氨基酸代谢。

第八章核昔酸代谢

第一节核昔酸的功能及其消化与吸收

第二节嗯吟核昔酸的代谢

第三节嘴喔核甘酸的代谢

一、目的与要求

（一）掌握核甘酸从头合成和补救合成的原料及基本过程；脱氧核甘酸合成水平（二磷酸

核昔酸水平）；喋吟核甘酸分解代谢的基本过程；尿酸过多造成的疾病及其治疗。

（-）了解核酸的消化和吸收部位及过程；核甘酸的具体合成过程。

二'教学内容

（-）重点讲解核甘酸合成的原料及其基本过程，喋吟核甘酸分解代谢的具体过程。

（-）一般介绍核酸的消化和吸收部位及过程；核甘酸的具体合成过程；脱氧核甘酸和

dTMP合成。

第九章DNA的生物合成

第一节DNA的复制

第二节反转录及反转录病毒

第三节DNA损伤与修复

一'目的与要求

（-）掌握半保留复制、解旋、解链酶类，领头链、随从链、冈崎片段、半不延续复制的

基本概念，逆转录的概念、逆转录酶，引发突变的因素，DNA的损伤与修复的种类及其机

理。

（二）熟悉DNA半保留复制的实验证据，引物酶和引发体，复制中解链和DNA分子的拓

扑学变化，复制的起始、复制的延长、复制的终止过程，逆转录的过程，突变分子改变的类

型。

（三）了解半保留复制的意义，复制化学反应，滚环复制的机理，逆转录的意义，突变的

意义，SOS修复。

二、教学内容

（-）重点讲解DNA复制的基本特点；DNA复制的反应体系。

（-）详细介绍原核生物DNA的复制过程；反转录和反转录病毒的发现及意义；引发

DNA损伤的因素，突变的类型，DNA损伤的修复。

（三）一般介绍真核生物DNA的复制过程；端粒及端粒酶。

第十章RNA的生物合成

第一节RNA的生物合成体系

第二节RNA的生物合成过程

第三节真核生物RNA转录后的加工

一、目的与要求

(-)掌握复制与转录的区别，不对称转录、模板链、编码链、领头链、随从链的概念,

真核生物RNA加工。

(-)熟悉原核生物转录过程。

(三)了解操纵子，真核生物转录过程，顺式作用元件，反式作用因子。

二'教学内容

(-)重点讲解复制与转录的区别，DNA模板；RNA聚合酶；启动子。

(二)详细介绍原核生物DNA的转录过程；真核生物RNA加工。

(三)一般介绍真核生物DNA的转录过程，RNA编辑。

第十一章蛋白质的生物合成

第一节参与蛋白质生物合成的物质

第二节蛋白质生物合成的过程

第三节蛋白质生物合成后的加工与靶向输送

第四节蛋白质生物合成与医学的关系

一、目的与要求

(-)掌握翻译的概念，mRNA与遗传密码的关系、特点；tRNA三叶草型结构、氨基酸

臂、反密码环的功能；氨基酸的活化和转运。

(-)熟悉rRNA的功能；原核细胞起始复合物的形成，原核生物肽链合成过程，肽链延

伸方向，真核生物起始氨基酰一tRNA,核蛋白体循环，多聚核蛋白体循环。去除N-端的蛋

氨酸修饰、侧链修饰、水解修剪；二硫键的形成、连接辅基、亚基聚合；

(三)了解二类核蛋白体的分布、功能、大小亚基的功能；给位、受位；氨基酰-tRNA合

成及其酶的性质、功能、催化的机理；氨基酰-tRNA合成及其酶的性质、功能、催化的机理；

真核细胞起始复合物的形成。肽链合成消耗的ATP数。具体抗生素、干扰素的作用机制。

二、教学内容

(-)重点讲解蛋白质生物合成的原料；三种RNA在蛋白质生物合成中的作用；、蛋白

质合成酶系。

(-)详细介绍氨基酸的活化与转运；原核生物蛋白质的生物合成。

(三)一般介绍真核生物蛋白质的生物合成；蛋白质生物合成后的加工；蛋白质生物合成

后的靶向转运；病毒对蛋白质生物合成的影响；抗生素对蛋白质生物合成的影响

第十五章血液生物化学

第一节血浆蛋白

第二节血细胞的代谢

一、目的与要求

(-)掌握2,3一二磷酸甘油酸旁路及其生理意义；血红蛋白合成的原料、场所、大致过

程及关键醐。

(-)熟悉血浆蛋白质的功能，血浆蛋白质的含量；血红素生物合成的调节。

(三)了解红细胞的脂类代谢，白细胞的代谢。

二'教学内容

(-)重点讲解血红蛋白的合成代谢。

(二)详细介绍2,3一二磷酸甘油酸旁路及其生理意义；血浆蛋白质的功能

(三)一般介绍红细胞的脂类代谢，白细胞的代谢。

第十六章肝胆生物化学

第一节肝在物质代谢中的作用

第二节肝的生物转化作用

第三节胆色素代谢与黄疸

第四节胆汁与胆汁酸的代谢

一、目的与要求

(-)掌握生物转化作用的概念；胆汁酸种类、生理功能；胆红素概念及来源，

(二)熟悉生物转化作用的生理意义；生物转化反应的主要类型及酶系；胆汁酸的代谢过

程；胆红素的生成与转运，胆红素在肝内的转变，胆红素在肠道中的转变和胆色素的肠肝循

环；区别未结合胆红素与结合胆红素。

(三)了解肝脏在糖、脂类、蛋白质、氨基酸激素、维生素代谢中的作用；血清胆红素与

黄疸类型。

二、教学内容

(-)重点讲解生物转化作用的概念；血红蛋白的合成代谢。

(-)详细介绍生物转化反应的类型；胆汁酸的代谢；胆色素的代谢。

(三)一般介绍肝脏在糖、脂类、蛋白质、氨基酸激素、维生素代谢中的作用；血清胆红

素与黄疸。

实验教学大纲

一、实验说明：

课程总学时63学时实验学时数9学时实验

课程总学分3.0学分实验学分学分项目3

个数

课程性质公共基础课■专业基础课口专业（或限选）课口任选课口

集中实践环节口

实验类别课程内实验■独立设课实验口其他口

考核方式出勤情况+平时表现+实验报告完成情况+实验操作考查

适用专业护理学、中医学、环境运动类等。

二、本课程实验教学目的与要求：

目的：

一、初步掌握研究生物化学的基本方法和手段，理解和熟悉常用的用于生物化学研究的各种常见

技术、设备和方法。

二、通过实验内容的学习了解生物化学技术的原理和操作要点，提高学生的实践能力和创新能力。

三、培养实事求是的科学作风和独立工作能力，为今后临床实践和科研打下良好的基础。

要求：

一、实验前做好预习，明确要做的实验目的和内容。

二、实验时一律穿白大衣。每位学生必须严格遵守实验室规则。不得迟到、早退或无故缺席，有

病或有事应向任课教师请假。实验室内要保持清洁、肃静。关闭手机、呼机。禁止吸烟、高声谈

笑或随便走动，以免影响他人实验。

三、要爱护仪器和器材。实验前，要认真检查所用仪器、器材、材料等是否完好、齐全，如有缺

损应及时向教师报告，不得随意仪器、材料等。

四、实验时要认真，正确掌握实验操作，规范操作和书写实验报告。

五、作业要在规定时间内完成。绘图应力求正确、客观。

六、实验完毕，调整仪器到初始状态，玻璃器皿等一律洗净。每次实验应有清洁值日生以便在实

验结束后进行整洁工作。值日生应做好实验室清洁，关好门、窗、水、电后再离开。

三、实验目的和要求及实验内容：

序实验项目名称学主要内容和应达到的基本要求实验

a（实验模块名称）时类型