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文档简介
生物化学教学大纲
(Biochemistry)
一、课程说明
课程编码:03110342课程总学时(理论总学时/实践总学时):48/9
周学时(理论学时/实践学时):6/3学分:3.0
课程性质:必修课适用专业:护理学、中医学、环境运动类等
1、教学内容与学时安排(见下表):
教学内容与学时安排表
早T内容总课时理论课时实践课时
绪论11
第一章蛋白质的结构与功能1236
第二章核酸的结构与功能33
第三章酶74
第四章糖代谢85
第五章生物氧化22
第六章脂类代谢66
第七章蛋白质分解及氨基酸代谢55
第八章核甘酸代谢22
第九章DNA的生物合成(复制)44
第十章RNA的生物合成(转录)33
第十一章蛋白质的生物合成(翻译)55
血液生化
第十五-十六章443
肝脏生化
总计489
2、课程教学目的与要求:
系统地掌握生物化学的基本原理和知识结构;掌握研究生物化学的基本方法和手段。
培养学生分析问题和解决问题的能力。
3、本门课程与其它课程关系:
生物化学是实验科学:生物化学的一切成果均建立在严谨的科学实验基础之上。融入
了生物学、物理学、免疫学、微生物学、药理学等知识与技术,作为自己的研究手段。病因
与机制、诊断与检测、药物与治疗和运动等都和生物化学有密切关系。
4、推荐教材及参考书:
推荐教材:
金丽勤主编,生物化学,高等教育出版社,2013
陈秀芳主编,医学生物化学与分子生物学实验指导,2013
参考书:
查锡良、药立波主编,生物化学与分子生物化学第8版,人民卫生出版社,2013
周爱儒主编,生物化学第6版,人民卫生出版社,2004
赵宝昌主编,生物化学第2版,高等教育出版社,2009
5、课程考核方法与要求:
总分100分。期中机考占10分;卷面成绩占75分,学期期末进行闭卷考试;实验评分
占15分,含(出勤情况+平时表现+实验报告完成情况)50%+实验操作考查50%。
6、实践教学内容安排:
内容实践课时
生化实验基本操作训练,
第一次3
层析理论,氨基酸薄层层析
第二次电泳理论,血清蛋白质醋酸纤维薄膜电泳3
第五次双缩胭法测定蛋白质含量(考查)3
二、教学内容纲要
绪论
一、目的与要求
(-)熟悉生物化学的概念、现代生物化学的发展特点及生物化学研究的主要内容。
(-)了解生物化学与医学的关系。
二、教学内容
(-)详细讲解生物化学的概念及研究内容。
(-)一般介绍生物化学与医学各学科的联系及其在药学中的重要性。
第一章蛋白质的结构与功能
第一节蛋白质的分子组成
一、目的与要求
(-)掌握蛋白质的元素组成蛋白质的基本组成单位——氨基酸,肽键和多肽链。
(二)了解蛋白质的重要性,生物活性肽的作用,蛋白质的分类。
二、教学内容
(-)重点讲解蛋白质的元素组成,氨基酸的结构和分类。
(-)详细讲解氨基酸的理化性质,肽键和多肽链。
(三)一般介绍蛋白质的生理作用,生物活性肽的作用,蛋白质的分类。
第二节蛋白质的分子结构
一、目的与要求
(-)掌握蛋白质一、二、三、四级结构的概念及主要维系键;二级结构的基本形式。
(-)熟悉a-螺旋及B-折叠的结构要点;熟悉亚基、模体、结构域的概念。
(-)了解B-转角等概念。
二、教学内容
(-)重点讲解蛋白质一、二、三、四级结构的概念及主要维系键。
(-)详细讲解次级键的种类极其在维系蛋白质的空间构象中所起的作用;a—螺旋及
P-折叠的结构模型要点。
(三)一般介绍0-转角、模体、结构域。
第三节蛋白质结构与功能的关系
一、目的与要求
(-)掌握一级结构是空间构象的基础,空间结构决定生物学功能。
(-)了解蛋白质空间结构与功能的关系。
二、教学内容
(-)重点讲解一级结构是空间构象的基础。
(-)一般介绍蛋白质空间结构与功能的关系。
第四节蛋白质的理化性质与分离纯化技术
一、目的与要求
(-)掌握蛋白质的两性电离胶体稳定因素变性与复性紫外吸收。
(-)了解蛋白质的沉淀、凝固、呈色反应;蛋白质的分离纯化、序列分析和空间结构
测定。
二、教学内容
(-)重点讲解蛋白质的变性,胶体性质,紫外吸收。
(-)详细讲解蛋白质的两性解离。
(三)一般介绍蛋白质的沉淀、凝固、呈色反应;蛋白质的分离纯化、序列分析和空间
结构测定。
第二章核酸的结构与功能
第一节核酸的化学组成
一、目的与要求
(-)掌握核甘酸的组成、结构、命名。含氮碱基、糖与磷酸的结合方式和连接键。
(-)了解多核甘酸链的概念、组成。五种碱基的基本结构及英文缩写代号。
二、教学内容
(-)重点讲解核酸的基本结构单位一单核甘酸。
(-)一般介绍核酸的概念、分类和重要性。
第二节DNA的结构
一、目的与要求
(―)掌握DNA一级结构及化学键。DNA二级结构B-DNA(右手螺旋)学说内容、碱
基配对规律.
(二)了解DNA三级结构特点,染色体DNA结构。
二、教学内容
(―)重点讲解DNA的二级结构。
(-)详细讲解DNA的一级结构。
(三)一般介绍DNA的三级结构,染色体DNA结构。
第三节RNA的结构与功能
一'目的与要求
(―)掌握mRNA的功能及其首、尾结构;tRNA的功能及一、二、三级结构的特点;rRNA
的功能及核糖体的组成与作用。
(二)了解rRNA的结构。
二、教学内容
(-)重点讲解mRNA、tRNA的功能及分子结构特点。
(-)详细讲解rRNA的功能及核糖体的组成与作用。
(三)一般介绍rRNA的结构。
第四节核酸的理化性质
一'目的与要求
(-)掌握核酸的变性、复性、杂交、增色效应与减色效应,解链温度;核酸的紫外吸收
性质。
(-)了解核酸的酸碱性质及溶解度。
二、教学内容
(-)重点讲解核酸的紫外吸收;核酸的变性、复性和杂交。
(-)一般介绍核酸的分子大小;核酸的溶解度与粘度;核酸的酸碱性质。
第三章酶
第一节酶分子的结构与催化功能
一、目的与要求
(-)掌握酶的分子组成、分类及酶蛋白与辅酶的作用;酶的活性中心及必需基团。
(-)了解金属离子和小分子有机物的作用。
二、教学内容
(-)重点讲解酶的分子组成、分类及酶蛋白与辅酶的作用:酶的活性中心及必需基团。
(-)一般介绍金属离子和小分子有机物的作用。
第二节维生素与辅酶
一、目的与要求:
熟悉各种B族维生素的辅酶形式。
二、教学内容:
(-)详细讲解各种B族维生素的辅酶形式。
(-)一般介绍B族维生素的化学结构、性质及缺乏病。
第三节酶促反应特点与机制
一'目的与要求
(-)掌握酶促反应特点;酶能降低反映活化能、中间产物学说和诱导契合学说。
(-)了解酶促反应与一般催化剂反应相同点、邻近效应、多元催化、表面效应。
二'教学内容
(一)详细讲解酶促反应特点;酶能显著降低反映活化能;中间产物学说和诱导契合学说。
(-)一般介绍酶促反应与一般催化剂反应相同点、邻近效应、多元催化、表面效应。
第四节酶促反应动力学
一、目的与要求
(-)掌握酶浓度对酶促反应速度的影响。底物浓度对酶促反应速度的影响:底物浓度和
反应速度的关系曲线,米-曼氏方程式,Km的意义及求法。温度对酶促反应速度的影响,
酶的最适温度。pH对酶促反应速度的影响,酶的最适pH。不可逆性抑制概念及其两种常见
类型和解毒剂。可逆性抑制概。竞争性抑制概念、动力学特点及其临床应用实例。非竞争性
抑制概念及动力学特点。
(-)了解非竞争性抑制。激活剂的概念及分类。
二、教学内容
(-)重点讲解底物浓度对酶促反应速度的影响;抑制剂的影响。
(二)详细介绍pH的影响及最适pH;温度的影响与最适温度;酶浓度的影响;激活剂的
影响。
(三)一般介绍非竞争性抑制,反竞争性抑制。
第五节酶的调节
一'目的与要求
(-)掌握酶的快调节和慢调节;酶原及酶原的激活概念与本质;酶的变构调节及酶的共
价修饰调节;同工酶概念及临床意义。
(-)了解酶含量的调节。
二、教学内容
(-)重点讲解前原及酶原的激活:酶的变构调节及酶的共价修饰调节;同工酶及临床意
义。
(-)一般介绍酶含量的调节。
第六节酶的分类和命名
一、目的与要求
(-)掌握酶的两种命名方式。
(-)了解酶的命名与分类。
二、教学内容
(-)一般介绍酶的命名与分类。
第七节酶与医学的关系
一、目的与要求
了解酶在临床医学上的应用。
二、教学内容
一般介绍酶与疾病发生、疾病诊断的关系及在临床治疗中的应用。
第四章糖代谢
第一节糖类的消化和吸收
一、目的与要求
了解糖的生理功能。糖的消化吸收。
二、教学内容
一般介绍糖的生理的功用。糖的消化吸收。
第二节葡萄糖的无氧分解
一、目的与要求
(-)掌握糖无氧分解的定义、限速酶、特点、ATP生成和消耗情况和生理意义。
(-)了解糖酵解的具体反应过程及调节。
二、教学内容
(-)重点讲解无氧分解的概念、ATP生成和消耗情况和生理意义。
(-)详细讲解糖酵解的反应过程及其调节。
第三节糖的有氧氧化
一、目的与要求
(-)掌握有氧氧化的定义、限速酶、特点、ATP生成和消耗情况、生理意义和巴斯德效
应。
(-)了解有氧氧化具体反应过程及其调节,
二、教学内容
(-)重点讲解糖有氧氧化的定义、限速酶、特点、ATP生成和消耗情况、生理意义。
(-)详细讲解糖有氧氧化的反应过程。
(三)一般介绍有氧氧化的调节,巴斯德效应。
第四节磷酸戊糖途径
一'目的与要求
(-)掌握磷酸戊糖途径的定义、限速酶、生理意义。
(-)了解磷酸戊糖途径的反应过程和调节。
二'教学内容
(-)重点讲解磷酸戊糖途径的定义、限速酶、生理意义。
(-)一般介绍磷酸戊糖途径的反应过程和调节.
第五节糖原的合成与分解
一、目的与要求
(-)掌握糖原合成的概念、限速酶、活性葡萄糖供体、ATP消耗情况。糖原分解的概念、
限速酶、肝糖原与肌糖原分解的不同。
(-)了解糖原合成与分解的调节、糖原累积症。
二、教学内容
(-)重点讲解糖原合成的概念、限速酶、活性葡萄糖供体、ATP消耗情况。
(-)详细讲解糖原分解的概念、限速酶、肝糖原与肌糖原分解的不同。
(三)一般介绍糖原合成与分解的调节、糖原累积症。
第六节糖异生
一、目的与要求
(-)掌握糖异生概念、限速酶及其生理意义。乳酸循环概念、ATP消耗及其生理意义。
(-)了解糖异生的调节。
二、教学内容
(-)重点讲解糖异生概念、限速能及其生理意义。
(-)详细讲解乳酸循环概念、ATP消耗及其生理意义。
(三)一般介绍糖异生调节。
第七节血糖及其调节
一、目的与要求
(-)掌握血糖的来源和去路。调节血糖的激素。
(-)了解血糖水平的调节,血糖水平异常。
二、教学内容
(-)重点讲解血糖的来源和去路,调节血糖的激素。
(-)一般介绍血糖水平的调节,血糖水平异常。
第五章生物氧化
第一节C0?的生成
一'目的与要求
(-)掌握CO2的生成方式。
(-)了解CO2的生成方式的具体类型。
二、教学内容
一般介绍co2的生成方式
第二节线粒体氧化体系
一、目的与要求
(-)掌握生物氧化的概念;呼吸链的概念、组成及作用、二条呼吸链的排列顺序、氧化
磷酸化的概念及偶联部位、化学渗透假说、胞液NADH的氧化方式及部位。影响氧化磷酸
化的典型因素(CO、DNP、寡霉素)。
(-)熟悉P/O比值、影响氧化磷酸化的其它因素。
二、教学内容
(-)重点讲解呼吸链的概念、组成及作用,二条呼吸链的排列顺序,氧化磷酸化的概念
及偶联部位、化学渗透假说、胞液NADH的氧化方式及部位。
(-)详细讲解P/O比值、影响氧化磷酸化的因素。
(-)一般介绍ATP合酶作用机制。
第三节非线粒体氧化体系
一、目的与要求
了解微粒体氧代谢。过氧化体氧化酶系。
二'教学内容
一般介绍微粒体氧代谢。过氧化体氧化酶系。
第六章脂质代谢
第一节脂质的消化、吸收和转运
一、目的与要求
(-)掌握甘油三脂、甘油磷脂的基本结构通式。
(-)了解脂肪的吸收部位及吸收方式和胆汁酸盐的作用。水解类脂的酶。
二、教学内容
一般介绍脂肪的消化和吸收及类脂的消化和吸收。
第二节三酰甘油的代谢
一、目的与要求
(-)掌握脂肪动员的关键酶、抗脂解激素。脂肪酸的代氧化的部位,过程,产物及能量
计算。酮体生成的部位、原料、过程及所需的关键酶,利用的部位和酶。软脂酸的合成部位、
原料及来源、关键酶及基本合成过程。脂肪酸碳链的延长部位及二碳单位的供体。
(-)了解脂肪酸的其他氧化方式•不饱和脂肪酸的合成。
二、教学内容
(-)重点讲解脂肪酸的氧化。酮体生成的部位、原料、过程及所需的关键酶,利用的
部位和醐。软脂酸的合成部位、原料及来源、关键酶。
(-)详细讲解脂肪动员及其限速酶。
(三)一般介绍了解脂肪酸的其他氧化方式。软脂酸合成过程、脂肪酸碳链的加长、不饱
和碳链的合成。
第三节磷脂的代谢
一、目的与要求
(-)掌握甘油磷脂的合成部位、原料及辅助因子(CTP的参与)和基本合成过程。脑磷
脂、卵磷脂合成的原料。
(-)了解磷脂的分解代谢。
二、教学内容
(-)重点讲解磷脂的合成代谢。
(-)一般介绍磷脂的分解代谢。
第四节胆固醇代谢
一、目的与要求
(-)掌握胆固醇合成的原料、部位及限速酶。胆固醇在体内的代谢转化。
(-)了解胆固醇合成的调节。
二、教学内容
(-)重点讲解胆固醇的合成代谢及其代谢转化。
(二)一般介绍胆固醇合成的调节。
第五节血浆脂蛋白代谢
一、目的与要求
(-)掌握血浆脂蛋白的分离方法、种类及功能。
(-)了解载脂蛋白、血浆脂蛋白代谢异常。
二、教学内容
(-)详细讲解血浆脂蛋白的分离方法、种类及功能。
(-)一般介绍载脂蛋白、血浆脂蛋白代谢异常。
第七章蛋白质分解及氨基酸代谢
第一节蛋白质的消化、吸收和腐败
一、目的与要求
(-)熟悉蛋白质消化吸收所需要的酶;蛋白质的腐败作用。
(二)了解蛋白质消化吸收的部位、形式及过程,氨基酸在小肠吸收的机制。
二、教学内容
(-)详细讲解蛋白质消化吸收所需要的酶;蛋白质的腐败作用。
(-)一般介绍蛋白质消化吸收的部位、形式及过程,氨基酸在小肠吸收的机制。
第二节蛋白质的降解
一、目的与要求
了解细胞内的蛋白质降解的机制及过程。
二、教学内容
一般介绍细胞内的蛋白质降解的机制及过程。
第三节氨基酸的一般代谢
一'目的与要求
(-)掌握氨基酸代谢库,氨基酸的来源和去路。氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱
氨基作用的概念、主要的酶及辅酶、部位。体内氨的来源,临床上应注意的问题。体内氨的
去路。丙氨酸-葡萄糖循环、谷氨酰胺运氨形式。鸟氨酸循环的部位、限速酶、ATP消耗情
况、尿素分子中两个氮原子的来源。
(-)熟悉生糖及生酮氨基酸的定义和分类。
(三)了解几种非氧化脱氨基作用。高血氨、氨中毒。
二、教学内容
(一)重点讲解氨基酸的脱氨基作用;体内氨的来源、运输和去路;尿素循环.
(-)详细介绍氨基酸在体内的代谢动态;血氨、氨中毒。
(三)一般介绍几种非氧化脱氨基作用及a-酮酸的代谢。
第四节个别氨基酸的代谢
一、目的与要求
(-)掌握脱竣酶的辅酶及临床上维生素B6的应用机制;一碳单位的定义、种类、来源、
载体、携带形式及相互转变;活性蛋氨酸循环及生理意义;苯丙氨酸、酪氨酸代谢生成儿茶
酚胺与黑色素;苯丙酮尿症和白化病的发病机理。
(-)了解上氨基丁酸、组胺、精眯、精胺、牛磺酸、5-羟色胺的来源及作用;半胱氨酸
代谢和肌酸的合成;支链氨基酸代谢。
二、教学内容
(-)重点讲解一碳单位代谢。
(-)详细讲解蛋氨酸代谢;芳香族氨基酸的代谢。
(三)一般介绍氨基酸的脱竣作用、含硫氨基酸代谢的特点和肌酸代谢的特点;半胱氨酸
代谢、肌酸的合成、支链氨基酸代谢。
第八章核昔酸代谢
第一节核昔酸的功能及其消化与吸收
第二节嗯吟核昔酸的代谢
第三节嘴喔核甘酸的代谢
一、目的与要求
(一)掌握核甘酸从头合成和补救合成的原料及基本过程;脱氧核甘酸合成水平(二磷酸
核昔酸水平);喋吟核甘酸分解代谢的基本过程;尿酸过多造成的疾病及其治疗。
(-)了解核酸的消化和吸收部位及过程;核甘酸的具体合成过程。
二'教学内容
(-)重点讲解核甘酸合成的原料及其基本过程,喋吟核甘酸分解代谢的具体过程。
(-)一般介绍核酸的消化和吸收部位及过程;核甘酸的具体合成过程;脱氧核甘酸和
dTMP合成。
第九章DNA的生物合成
第一节DNA的复制
第二节反转录及反转录病毒
第三节DNA损伤与修复
一'目的与要求
(-)掌握半保留复制、解旋、解链酶类,领头链、随从链、冈崎片段、半不延续复制的
基本概念,逆转录的概念、逆转录酶,引发突变的因素,DNA的损伤与修复的种类及其机
理。
(二)熟悉DNA半保留复制的实验证据,引物酶和引发体,复制中解链和DNA分子的拓
扑学变化,复制的起始、复制的延长、复制的终止过程,逆转录的过程,突变分子改变的类
型。
(三)了解半保留复制的意义,复制化学反应,滚环复制的机理,逆转录的意义,突变的
意义,SOS修复。
二、教学内容
(-)重点讲解DNA复制的基本特点;DNA复制的反应体系。
(-)详细介绍原核生物DNA的复制过程;反转录和反转录病毒的发现及意义;引发
DNA损伤的因素,突变的类型,DNA损伤的修复。
(三)一般介绍真核生物DNA的复制过程;端粒及端粒酶。
第十章RNA的生物合成
第一节RNA的生物合成体系
第二节RNA的生物合成过程
第三节真核生物RNA转录后的加工
一、目的与要求
(-)掌握复制与转录的区别,不对称转录、模板链、编码链、领头链、随从链的概念,
真核生物RNA加工。
(-)熟悉原核生物转录过程。
(三)了解操纵子,真核生物转录过程,顺式作用元件,反式作用因子。
二'教学内容
(-)重点讲解复制与转录的区别,DNA模板;RNA聚合酶;启动子。
(二)详细介绍原核生物DNA的转录过程;真核生物RNA加工。
(三)一般介绍真核生物DNA的转录过程,RNA编辑。
第十一章蛋白质的生物合成
第一节参与蛋白质生物合成的物质
第二节蛋白质生物合成的过程
第三节蛋白质生物合成后的加工与靶向输送
第四节蛋白质生物合成与医学的关系
一、目的与要求
(-)掌握翻译的概念,mRNA与遗传密码的关系、特点;tRNA三叶草型结构、氨基酸
臂、反密码环的功能;氨基酸的活化和转运。
(-)熟悉rRNA的功能;原核细胞起始复合物的形成,原核生物肽链合成过程,肽链延
伸方向,真核生物起始氨基酰一tRNA,核蛋白体循环,多聚核蛋白体循环。去除N-端的蛋
氨酸修饰、侧链修饰、水解修剪;二硫键的形成、连接辅基、亚基聚合;
(三)了解二类核蛋白体的分布、功能、大小亚基的功能;给位、受位;氨基酰-tRNA合
成及其酶的性质、功能、催化的机理;氨基酰-tRNA合成及其酶的性质、功能、催化的机理;
真核细胞起始复合物的形成。肽链合成消耗的ATP数。具体抗生素、干扰素的作用机制。
二、教学内容
(-)重点讲解蛋白质生物合成的原料;三种RNA在蛋白质生物合成中的作用;、蛋白
质合成酶系。
(-)详细介绍氨基酸的活化与转运;原核生物蛋白质的生物合成。
(三)一般介绍真核生物蛋白质的生物合成;蛋白质生物合成后的加工;蛋白质生物合成
后的靶向转运;病毒对蛋白质生物合成的影响;抗生素对蛋白质生物合成的影响
第十五章血液生物化学
第一节血浆蛋白
第二节血细胞的代谢
一、目的与要求
(-)掌握2,3一二磷酸甘油酸旁路及其生理意义;血红蛋白合成的原料、场所、大致过
程及关键醐。
(-)熟悉血浆蛋白质的功能,血浆蛋白质的含量;血红素生物合成的调节。
(三)了解红细胞的脂类代谢,白细胞的代谢。
二'教学内容
(-)重点讲解血红蛋白的合成代谢。
(二)详细介绍2,3一二磷酸甘油酸旁路及其生理意义;血浆蛋白质的功能
(三)一般介绍红细胞的脂类代谢,白细胞的代谢。
第十六章肝胆生物化学
第一节肝在物质代谢中的作用
第二节肝的生物转化作用
第三节胆色素代谢与黄疸
第四节胆汁与胆汁酸的代谢
一、目的与要求
(-)掌握生物转化作用的概念;胆汁酸种类、生理功能;胆红素概念及来源,
(二)熟悉生物转化作用的生理意义;生物转化反应的主要类型及酶系;胆汁酸的代谢过
程;胆红素的生成与转运,胆红素在肝内的转变,胆红素在肠道中的转变和胆色素的肠肝循
环;区别未结合胆红素与结合胆红素。
(三)了解肝脏在糖、脂类、蛋白质、氨基酸激素、维生素代谢中的作用;血清胆红素与
黄疸类型。
二、教学内容
(-)重点讲解生物转化作用的概念;血红蛋白的合成代谢。
(-)详细介绍生物转化反应的类型;胆汁酸的代谢;胆色素的代谢。
(三)一般介绍肝脏在糖、脂类、蛋白质、氨基酸激素、维生素代谢中的作用;血清胆红
素与黄疸。
实验教学大纲
一、实验说明:
课程总学时63学时实验学时数9学时实验
课程总学分3.0学分实验学分学分项目3
个数
课程性质公共基础课■专业基础课口专业(或限选)课口任选课口
集中实践环节口
实验类别课程内实验■独立设课实验口其他口
考核方式出勤情况+平时表现+实验报告完成情况+实验操作考查
适用专业护理学、中医学、环境运动类等。
二、本课程实验教学目的与要求:
目的:
一、初步掌握研究生物化学的基本方法和手段,理解和熟悉常用的用于生物化学研究的各种常见
技术、设备和方法。
二、通过实验内容的学习了解生物化学技术的原理和操作要点,提高学生的实践能力和创新能力。
三、培养实事求是的科学作风和独立工作能力,为今后临床实践和科研打下良好的基础。
要求:
一、实验前做好预习,明确要做的实验目的和内容。
二、实验时一律穿白大衣。每位学生必须严格遵守实验室规则。不得迟到、早退或无故缺席,有
病或有事应向任课教师请假。实验室内要保持清洁、肃静。关闭手机、呼机。禁止吸烟、高声谈
笑或随便走动,以免影响他人实验。
三、要爱护仪器和器材。实验前,要认真检查所用仪器、器材、材料等是否完好、齐全,如有缺
损应及时向教师报告,不得随意仪器、材料等。
四、实验时要认真,正确掌握实验操作,规范操作和书写实验报告。
五、作业要在规定时间内完成。绘图应力求正确、客观。
六、实验完毕,调整仪器到初始状态,玻璃器皿等一律洗净。每次实验应有清洁值日生以便在实
验结束后进行整洁工作。值日生应做好实验室清洁,关好门、窗、水、电后再离开。
三、实验目的和要求及实验内容:
序实验项目名称学主要内容和应达到的基本要求实验
a(实验模块名称)时类型
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