中医临床生化大纲

生物化学教学大纲

(biochemistry)

(供五年制中医临床专业专业用)

一、课程目标

1、课程的性质和目的

课程性质：《生物化学》是研究正常人体的化学组成及其在生命活动中变化规律的一门学科。

它是一门医学必修的专业基础课。其任务主要是应用化学、生物学的理论和方法，从分子水

平阐明人体的化学组成，其在生命活动中所进行的化学变化及其调控规律等生命现象的本

质。

目的：《生物化学》是实验科学，教学采用理论讲授和实验操作两种方式进行，在理论讲授

中体现本专业的特点，尽量采用先进的教学手段，图文并茂等多种教学手段，生动形象地阐

述生物化学的基本理论和代谢变化过程，使学生认识到生物化学在专业中的地位和重要性，

明确学习这门课的目的性，逐步运用科学的观点去进行思考、分析和解决问题。生物化学实

验课要求学生掌握生物化学基本技能和操作，熟悉生化基本实验方法的原理，如分光光度法、

电泳法、层析法等，并了解新世纪生化实验分析仪器的发展概况。要求学生通过本课程的学

习，掌握生物化学的理论基础、基本知识和基本技能，为学习后继医学基础课和现代药学科

学奠定必要的基础，药物使用奠定必要的基础，促进中医药现代化贡献力量。

2、本课程与其他课程的联系

本课程为专业基础课，是中医学专业学生学习药理学、病理学的基础课程。学习本课程需具

备医用化学，有机化学，分析化学等一般的基础化学知识。

二、课程学时分配

本课程教学总时数为72学时，其中理论学时54学时，实验18学时。分配如下:

理论学时课时分配表

环节习题

实践教学

理论及讨小计

实验实训见习其他

课程内容1论

绪论2

生物大分子概述33

蛋白质的结构与功能4

核酸的结构与功能3

酶6

维生素3

糖代谢66

脂类代谢63

生物氧化4

氨基酸代谢43

核苜酸代谢2

DNA的生物合成3

RNA的生物合成2

蛋白质的生物合成2

肝胆生化4

总计5418

三、建议教材和教学参考书目

1、教材

温进坤主编生物化学第一版中国中医药出版社2008年10月出版

2、主要参考书目

①查锡良主编：《生物化学》第七版.人民卫生出版社.2008.6

②王继峰主编：《生物化学》中国中医药出版社.2003.1

③张来群主编：《生物化学习题集》科学出版社.2004,1

④吴梧桐主编：《生物化学》第六版人民卫生出版社.2008.11

⑤史济平主编：《药学分子生物学》人民卫生出版社.2003.6

⑥周爱儒主编：《生物化学》第六版.人民卫生出版社.2004.1

四、课程考核

《生物化学》为考试课程，采用理一论课闭卷考试，实验技能操作考试两种形式综合评定成绩。

五、课程教学内容及基本要求

第一章绪论

【目的要求】

掌握

生物化学的概念和主要内容。

熟悉

生物化学的发展简史

【教学内容】

第一节生物化学的发展历程

一、生物化学发展的初期阶段

二、生物化学的发展阶段

三、分子生物学阶段

第二节生物化学的主要内容

一、生物分子的结构与功能

二、物质代谢与调节

三、基因信息的传递及其调控

【教学方法和时数】

课堂讲授2学时

通过本课程的学习，使学生熟悉生物化学的发展历程，掌握生物化学的概念和主要内容。

课外作业：

1.简答题：

①你是如何理解生物化学是从分子水平阐述生命现象的？试举例说明。

第二章生物大分子概述

【目的要求】

掌握

氨基酸的理化性质，核甘酸的化学组成。

熟悉

氨基酸的分类；核甘酸的命名。

了解

氨基酸的结构；核甘酸的结构。

【教学内容】

第三节蛋白质的化学

一、蛋白质的元素组成，蛋白质含有碳，氢，氧，氮，硫，臻等元素，多数蛋白质的含

氮量相当接近，为16%。

二、蛋白质的基本组成单位一氨基酸

（一）氨基酸的结构

（二）氨基酸的分类

（三）氨基酸的理化性质。

1、一般物理性质；2、芳香氨基酸紫外吸收光谱；3、氨基酸的化学性质

第四节核酸化学

一、核酸的元素组成

二、核甘酸的结构

1碱基2戊糖3磷酸4核昔5核昔酸6游离核甘酸

【教学方法和时数】

课堂讲授3学时

本章重点：氨基酸结构和性质；核甘酸的组成。

本章难点：氨基酸结构；核昔酸的结构。

通过本课程的学习，使学生了解氨基酸的结构；核甘酸的结构。熟悉氨基酸的分类；核

甘酸的命名。掌握氨基酸的理化性质，核甘酸的化学组成。

课外作业：

1.名词解释：

蛋白质变性；模体；结构域；电泳；蛋白质等电点

2.简答题：

①论述蛋白质变性的因素、变性后特征以及在临床的运用。

②简述a-螺旋的结构特点。

③何谓蛋白质的一级、二级、三级和四级结构？维系键分别为什么？

第三章蛋白质的结构与功能

【目的要求】

掌握

蛋白质的一级，二级，三级，四级结构的概念；二级结构的类型及其要点。

熟悉

蛋白质的理化性质；模序，结构域的概念；蛋白质一级结构与功能的关系，蛋白质

空间结构与功能的关系。

了解

蛋白质的分类

【教学内容】

第一节蛋白质的分子结构

一、蛋白质一级结构三、肽键和肽

（-）肽键的形成

（二）体内某些重要的活性肽

（三）一级结构的概念

二、蛋白质的二级结构的概念

（一）肽单位

（二）二级结构的基本类型

1、a-螺旋；2、B-折叠；3、B一转角;4、无规则卷曲

（三）超二级结构一模序

三、蛋白质的三级结构的概念及其维系键。

四、蛋白质的四级结构

五、维持蛋白质构象的作用力

第二节蛋白质的结构与功能的关系

一、蛋白质的一级结构与功能的关系

二、蛋白质的一级结构与功能的关系

第三节蛋白质的理化性演

一、蛋白质的紫外吸收

二、蛋白质的两性电离

三、蛋白质的沉降特性

四、蛋白质的胶体性质

五、蛋白质的变性与复性

六、蛋白质的呈色反应

第四节蛋白质的分类

一、根据分子形状进行分类

1、球状蛋白质；2、纤维状蛋白质

二、根据化学组成分类

1、单纯蛋白质；2、结合蛋白质

三、根据生物活性分类

【教学方法和时数】

课堂讲授，板书，多媒体教学4学时

本章重点：蛋白质的分子组成；蛋白质的一级结构，二级结构，三级结构和四级结构；

蛋白质的理化性质。

本章难点：蛋白质结构与功能的关系。

通过本课程的学习，使学生掌握蛋白质结构的基本概念；二级结构的类型及其要点。熟

悉蛋白质的理化性质；模序，结构域的概念；蛋白质一级结构与功能的关系，蛋白质空间结

构与功能的关系。了解蛋白质的分类。

第四章核酸的结构与功能

【目的要求】

掌握

DNA的一级结构的概念；DNA双螺旋结构模型的要点及DNA的功能；mRNA、IRNA、

rRNA的结构特点和功能；DNA变性和复性、Tm值的概念。

熟悉

核酸变性的特征；DNA结构的多样性及超螺旋结构。

了解

DNA双螺旋结构模型的研究背景及意义；HnRNA、SnRNA等小分子RNA的功能。

【教学内容】

第一节核酸的一级结构

一、3,5,磷酸二酯键

二、核酸的方向性

三、核酸链的几种表达方式

第二节核酸的空间结构与功能

一、DNA的空间结构与功能

（一）DNA的二级结构双螺旋结构模型

（二）DNA的三级结构

（三）DNA的功能

二、RNA的空间结构与功能。

（一）信使RNA结构与功能

（-）转运RNA结构与功能

（三）核蛋白体RNA结构与功能

（四）其他小分子RNA

第三节核酸的理化性质

一、核酸的高分子性质

二、核酸的沉降特性

三、核酸的酸碱性

四、核酸的水解

五、核酸的紫外吸收

六、核酸的变性和复性

（一）DNA变性的

（二）DNA复性

（三）分子杂交技术

【教学方法和时数】

课堂讲授，板书，多媒体教学3学时

本章重点：DNA的一级结构和DNA的双螺旋结构的要点；DNA变性和复性，mRNA、tRNA、

rRNA的结构特点和功能。

本章难点：DNA的双螺旋结构和DNA在真核生物内的组装；DNA变性和复性。

通过本课程的学习，使学生掌握DNA的一级结构的概念；DNA双螺旋结构模型的要点及

DNA的功能；mRNA、tRNA、rRNA的结构特点和功能；DNA变性和复性、Tm值的概念。熟悉

核酸变性的特征；DNA结构的多样性及超螺旋结构。了解DNA双螺旋结构模型的研究背景及

意义；HnRNA、SnRNA等小分子RNA的功能。

课外作业：

1.名词解释：

DNA变性；退火；Tm值；增色效应。

2.简答题：

①简述DNA双螺旋模型的结构要点？

②简述Chargaff规则的基本内容。

③简述RNA与DNA的主要不同点。

第五章维生素

【目的要求】

掌握

B族维生素和辅酶的关系。

熟悉

维生素的概念、分类，各种维生素的活性形式及生理功能。

了解

各种维生素缺乏病以及引起维生素缺乏病的原因。

【教学内容】

第一节脂溶性维生素

一、维生素A

（一）、化学本质、性质及分布（二）、生化功能及缺乏病

二、维生素D

（一）、化学本质、性质及分布（二）、生化功能及缺乏病

三、维生素E

（一）、化学本质、性质及分布；（二）、生化功能及缺乏病

四、维生素K

（一）、化学本质、性质及分布（二）、生化功能及缺乏病

第二节水溶性维生素

一、维生素&

（一）、化学本质、性质及分布；（二）、生化功能及缺乏病

二、维生素B2

（一）、化学本质、性质及分布;（二）、生化功能及缺乏病

三、维生素PP

（一）、化学本质、性质及分布;（二）、生化功能及缺乏病

四、维生素反

（一）、化学本质、性质及分布;（二）、生化功能及缺乏病

五、泛酸

（一）、化学本质、性质及分布;（二）、生化功能及缺乏病

六、生物素

（一）、化学本质、性质及分布;（一）、生化功能及缺乏病

七、叶酸

（一）、化学本质、性质及分布（二）、生化功能及缺乏病

八、维生素加

（一）、化学本质、性质及分布；（二）、生化功能及缺乏病

九、硫辛酸

十、维生素C

（一）、化学本质、性质及分布；（二）、生化功能及缺乏病

【教学方法和时数】

课堂讲授，板书，多媒体教学3学时

本章重点：各种维生素的活性形式，生理功能及相应的缺乏病。

本章难点：B族维生素与辅酶的关系。

通过本课程的学习，使学生掌握B族维生素和辅府的关系。熟悉维生素的概念、分类，

各种维生素的活性形式及生理功能。了解各种维生素缺乏病以及引起维生素缺乏病的原因。

第六章酶

【目的要求】

掌握

结合酶的组成，酶的活性中心，酶原激活、同工酶的概念；麻的化学本质，酶促反

应的特点；米氏方程的表达式、Vmax及Km的意义；底物浓度、酶浓度、pH、温度、竞争性

抑制剂、激活剂对酶促反应的影响。

熟悉

酶促反应特异性的分类；酶的活性中心的组成，酶原激活的本质及其生理意义。不

可逆抑制剂、非竞争性抑制剂、反竞争性抑制剂对酶促反应速度的影响。

了解

酶的命名，分类及酶活性的测定。乳酸脱氢酶的组成及分布及意义；酶促反应的机

制；酶促反应速度与活化能的关系，酶的中间产物学说及诱导契合假说的基本要点；胰蛋白

酶原激活的过程；Vmax及Km值的测定，醉活性的测定与醉活性单位,

【教学内容】

第一节酶的组成、活性中心与功能

一、酶的组成

（一）、酶的分子组成1、单纯酶；2、结合酶

（二）、酶的结构组成1、单体酶；2、寡聚酶；3、多幅复合体

二、酶的活性中心

三、酶促反应的特点与机制

（一）酶促反应的特点1、高度的催化效率2、高度的专一性3、醉活性的可调性4、

晦的不稳定性

（二）酶促反应机制1、趋近效应与定向排列；2、多元催化；3、共价催化；4、表

面效应

第二节薛促反应动力学

一、底物浓度对反应速度的影响

（一）米-曼氏方程

（二）Km与Vm的意义

（三）Km值和Vmax的求法

二、晦浓度对反应速度的影响

三、温度对反应速度的影响与最适温度

四、pH对酶促反应速度的影响与最适pH

五、抑制剂对反应速度的影响

（一）不可逆性抑制作用

1、有机磷农药2、有机碑化合物3、重金属离子4、烷化剂

（二）可逆性抑制作用

1、竞争性抑制作用2、非竞争性抑制作用3、反竞争性抑制作用

六、激活剂对反应速度的影响

第三节酶的存在形式及其调节

一、砺原与酶原激活

二、同工酶及其临床意义

三、细胞内酶活性及含量的调节

笫四节酶的命名与分类和活性测定

一、酶的命名

二、悔的分类

三、酶活性的测定

第五节酶与医学的关系

一、廨与疾病的发生

二、酶与疾病的诊断

三、酶与疾病的治疗

【教学方法和时数】

课堂讲授6学时

本章重点：结合酶的组成及特点；酶的活性中心的概念；酶原激活的机制；米氏方程的

表达式、V皿及（的意义；底物浓度、酶浓度、温度、pH、激活剂及抑制剂诸因素对酶促反

应速度的影响；竞争性抑制作用的特点；同工酶的概念。

本章难点：酶的活性中心与功能、酶促反应的特点。米氏方程的表达式、Vg及人的意

义；三种可逆性抑制作用的特点。

通过本课程的学习，使学生掌握结合酶的组成，酶的活性中心，酶原激活、同工酶的

概念；酶的化学本质，酶促反应的特点；米氏方程的表达式、Vmax及Km的意义；底物浓度、

酶浓度、川、温度、竞争性抑制剂、激活剂对酶促反应的影响。熟悉酶促反应特异性的分

类；酶的活性中心的组成，酶原激活的本质及其生理意义。不可逆抑制剂、非竞争性抑制

剂、反竞争性抑制剂对熊促反应速度的影响。了解嗨的命名，分类及肾活性的测定。乳酸

脱氧酶的组成及分布及意义；畴，足反应的机制；酶促反应速度与活化能的关系，酶的中间

产物学说及诱导契合假说的基本要点；胰蛋白酶原激活的过程；Vmax及Km值的测定，酶活

性的测定与酶活性单位。

课外作业：

一、选择题：

①辅酶NADP+分子中含有哪种维生素（）

A.磷酸此哆醛B.核黄素C.尼克酰胺D.叶酸E.硫胺素

②VitB2是哪个辅酶的组分（）

A.NAD+B.NADP+C.FMND.FH4E.CoASH

③下列哪种物质携带一碳单位（）

A.NAD+B.NADP+C.磷酸口比哆醛D.FH4E.VitB12

④在FMN和FAD分子中含有（）

A.尼克酰胺B.生物素C.叱哆醛I）.核黄素E.泛酸

⑤哪种维生素缺乏会引发佝偻病（）

A.维生素AB.维生素DC.维生素KD.维生素EE.维生素B

二、填空题：

将下列辅酶中所含的维生素填入空格内：

TPP；FMN；NAD+；HSCoA

第七章糖代谢

【目的要求】

掌握

糖酵解与有氧氧化的概念，主要过程，关键酶及生理意义；磷酸戊糖途径的关键悔

及生理意义，糖原合成与分解的关键酶；糖异生的概念，关键酶，生理意义；血糖概念，血

糖的来源去路及调节血糖的激素。

熟悉

糖的生理功能；糖代谢的反应部位；糖酵解与有氧氧化能量的产生；蚕豆病的发病

机制；肌糖原和肝糖原代谢的特点，相应功能；胰岛素对血糖的调节机理。

了解

糖的消化吸收部位，肠消化糖酶类；糖分解代谢关键酶的调节方式；糖异生调节特

点；胰高血糖素、糖皮质激素升高血糖机理。糖代谢紊乱疾病。

【教学内容】

第一节糖的消化、吸收与生理功能

一、糖的生理功能糖的主要生理作用是为机体提供生命活动所需的能量，糖类是机体

重要碳源，可转变氨基酸、脂肪酸、核苔等含碳化合物。糖还是组织细胞的结构重要成分。

二、糖的消化吸收。

第二节糖的分解代谢

一、糖酵解1.反应过程，发生的部位关键酶产生的ATP的数目；2.糖酵解的特点；3.

糖酵解的生理意义。

二、糖有氧氧化：1.糖有氧氧化反应过程，特点，发生的部位及产生的ATP的数目；2

三竣酸循环的过程，特点，调节，关键酶，生理意义。

三、磷酸戊糖途径：1磷酸戊糖途径反应过程，此途径的两种重要生成物为5-磷酸核糖

和NADPH+H+02.磷酸戊糖途径的生理意义：（1）磷酸戊糖途径的生理意义；（2）NADPH（H+）

的生理意义。

第三节糖原的合成与分解

一、糖原是体内糖的储存形式，主要有肝糖原和肌糖原。

二、肝糖原的合成糖原合成的关键酶是糖原合酶

三、糖原的分解肝糖原可直接分解为葡萄糖以供应血糖。糖原分解的关键酶是磷酸化

随。

四、肝糖原与肌糖原代谢的异同

五、糖原累积症糖原累积症是一类遗传性代谢病，以体内有大量糖原累积为主要特征。

第四节糖异生作用

一、糖异生途径在肝脏、肾脏中，由非糖物质（如乳酸、丙酮酸、甘油、成糖氨基

酸等）转变成葡萄糖或糖原的过程称糖异生。糖异生可通过糖分解途径逆行完成。糖异生虽

基本经糖酵解的逆过程进行，但其中由6-磷酸果糖激T,己糖激酱，丙酮酸激酶催化的为不

可逆反应，糖异生需由4个关键酶，即丙酮酸叛化酶及PEP竣激酶，果糖双磷酸酶-1、葡萄

糖6磷薛。

二、糖异生的生理意义：1.在饥饿的情况下保证血糖浓度的相对恒定2.补充糖原储

备乳酸循环3.调节酸碱平衡4.促进氨基酸的代谢

第五节血糖及其调节

一、血糖的来源和去路

二、肝脏对血糖的调节

三、激素对血糖的调节机体通过神经-体液途径调节血糖，除神经系统直接调节外,

调节血糖最重要的激素是胰岛素和胰高血糖素。

【教学方法和时数】

课堂讲授、多媒体6学时

本章重点：糖是人体重要的能量来源和碳源。葡萄糖经糖酵解、有氧氧化途径分解并释

放能量。经磷酸戊糖途径分解主要提供磷酸核糖及NADPH。糖原是体内糖的储存形式，有肝

糖原和肌糖原，经糖原分解、糖原合成途径代谢。在肝、肾中某些非糖物质可经糖异生过程

转变成葡萄糖。血液中葡萄糖称血糖，是葡萄糖各种来源、去路代谢的动态平衡。血糖主要

受多种激素调节。

本章难点：葡萄糖的酵解和有氧氧化反应过程、关键反应及能量产生的比较。肝糖原和

肌糖原代谢、功能的特点。乳酸、丙酮酸、甘油、成糖氨基酸等糖异生的反应过程。糖代谢

各途径的调节。胰岛素、胰高血糖素调节血糖水平的机制。

通过本章学习，使学生掌握糖无氧分解、有氧氧化、磷酸戊糖、糖原合成与分解、糖异

生的关键酶，以及临床意义，掌握血糖的来源去路，熟悉代谢的关键步骤与能量ATP的计算,

并最终学会运用糖代谢知识解释糖尿病等相关生化机制。

课外作业：

一、名称解释：

酵解途径；糖的有氧氧化；糖异生；三竣酸循环；乳酸循环

二、简答题：

①简述血糖的来源和去路。

②简述三覆酸循环的特点及意义？

③列表比较糖酵解与有氮氧化的不同点。

第八章脂类代谢

【目的要求】

掌握

甘油三酯的分解代谢（包括甘油和脂肪酸B氧化）；酮体的生成、利用及生理意义；

甘油磷脂、胆固醇合成部位、合成原料；血浆脂蛋白的分类、组成及功能。

熟悉

脂类的分布与生理功能，甘油三酯和脂肪酸合成的基本过程；甘油磷脂合成基本过

程；磷脂代谢与脂肪肝的关系；胆固醇的转化。

了解

脂类的消化吸收部位；肠消化脂类的酶类及辅助因子；甘油三酯和脂肪酸合成的调

节：胆固醉合成的调节；重要的载脂蛋白，血浆脂蛋白的代谢及血浆脂蛋白代谢异常。

【教学内容】

第一节脂类的消化、吸收、分布及生理功能

一、脂类的消化和吸收

二、脂类的分布与生理功能

第二节甘油三酯的代谢

一、甘油三酯的分解代谢

（一）、脂肪动员；

（二）、甘油的氧化；

（三）、脂肪酸的氧化：1部位：2过程：活化；B-氧化；三段酸循环和电子传递

链彻底氧化。

（四）、酮体生成及利用：1乙酰乙酸、B-羟丁酸、丙酮三者通称酮体。2生成；3

利用；4生理意义

二、合成代谢：（一）、部位；（二）、原料；（三）、基本过程；（口）、脂酸的合成代谢：

部位；原料；过程。

第三节类脂的代谢

一、磷脂的代谢

（一）、合成；1部位；2原料；3基本过程；

（一）、甘油磷脂的降解

（三）、磷脂代谢与脂肪肝的关系。

二、胆固醇代谢

（一）、、胆固醇的合成：1部位；2原料；3过程；4调节

（二）、转化：胆固醇在体内的代谢去路包括转变为胆汁酸、类固醇激素及维生素

D等。

第四节血脂和血浆脂蛋白

一、血脂：血浆所含脂类统称血脂。主要包括甘油三酯、磷脂、胆固醇及其酯、游离脂

酸等。

二、血浆脂蛋白的分类、组成：1、分类；2、组成；3、血浆脂蛋白代谢。

【教学方法和时数】

课堂讲授板书、多媒体6学时

本章重点：甘油三酯的分解代谢；酮体的生成和利用及其生理意义；血浆脂蛋白的分类、

组成和代谢以及重要的载脂蛋白。。

本章难点：甘油三酯合成及分解代谢反应过程、关键反应及能量产生；酮体生成和利用

的反应过程及生理意义；磷脂及胆固醇代谢的反应过程；各代谢途径的主要调节环节及相互

联系；血浆脂蛋白的代谢。

通过本章学习，使学生能结合甘油三酯水解过程及限速酶，解释脂肪动员及激素调节有

关概念，掌握脂肪酸掌握脂肪酸紫化过程和关键晦，解释酮体概念。复述酮体代谢、生理意

义，并用所学知识阐述酮症产生的生化机理，熟记胆固醇合成原料、部位、辅助因子，并能

写出胆固葬主要转化途径与排泄。

课外作业：

1.名词解释：脂肪动员；必需脂肪酸；酮体；脂酸氧化

2.简答题：

①简述人摄入糖量过多容易长胖的原因。

②简述血浆脂蛋白的分类及功能。

③简述胆固醇的转化与排泄。

第九章生物氧化

【目的要求】

掌握

生物氧化的概念；呼吸链的组成、排列顺序，体内最重要的两条呼吸链：NADH呼

吸链及琥珀酸呼吸链；底物水平磷酸化与氧化磷酸化的概念。

熟悉

生物氧化与体外的氧化治原过程的联系与区别；影响氧化磷酸化的因素；ATP循环;

胞液中NADH的氧化的方式。

了解

呼吸链成分的排列顺序的研究；化学渗透学说；线粒体外的氧化体系。

【教学内容】

概述

一、生物氧化(biologicaloxidation)指物质在生物体内的氧化过程，亦即物质在体

内进行的氧化还原反应，主要指糖、脂肪、蛋白质在体内分解时逐步释放能量，最终生成二

氧化碳和水的过程。

二、生物氧化的特点。

第一节呼吸链

一、呼吸链的概念。

二、呼吸链的组成：主要有以下5类.铁硫蛋白；2.NAD*和NADP13.黄素蛋白；4.泛

岷；5.细胞色素。

三、体内重要的呼吸链1.NADH氧化呼吸链；2.琥珀酸氧化呼吸链(FADH?氧化呼吸链)。

四、呼吸链成分的排列顺序的研究。

第二节ATP的生成，储存和利用

一、高能化合物—ATP。

二、ATP的生成：1底物水平磷酸化2氧化磷酸化：（1）概念；（2）P/0比值；（3）

氧化磷酸化偶联机制——化学渗透学说。3影响氧化磷酸化的因素（1）ADP和ATP的调

节作用：（2）甲状腺激素；（3）抑制剂；（4）线粒体DNA突变。

三、ATP的储存和利用磷酸肌酸是体内能量的一种贮存形式。

第三节ATP循环

ATP循环的概念。

第四节胞液中NADH的氧化

一、3-磷酸甘油穿梭作用；

二、苹果酸-天冬氨酸穿梭。

第五节线粒体外的氧化体系

一、微粒体氧化体系1加单氧晦；2加双氧酶。

二、过氧化物酶体氧化体系。

三、活性氧和超氧化物歧化醉、过氧化物酶

【教学方法和时数】

课堂讲授、多媒体4学时

本章重点：生物氧化的概念，呼吸链的概念、组成，及各成分的排列顺序。两条氧化呼

吸链：NADH呼吸链及琥珀酸呼吸链。氧化磷酸化的概念、氧化磷酸化的偶联部位及影响氧

化磷酸化的因素。

本章难点：呼吸链的的排列顺序，氧化磷酸化的偶联机制：化学渗透学说，胞液中NADH

氧化：磷酸甘油穿梭作用和苹果酸-天冬氨酸穿梭作用。

通过本章学习，掌握呼吸链概念，呼吸链组成及各成分的作用，能熟练写出两条主要呼

吸链的传递顺序。掌握底物水平磷酸化和氧化磷酸化的概念，并熟记两种穿梭机制。

课外作业

一、名称解释：

生物氧化：呼吸链：氧化磷酸化：P/0比值

二、简答题：

①试述人线粒体氧化呼吸链的组成、排列顺序以及氧化磷酸化的偶联部位。

②影响氧化磷酸化的主要因素及作用。

第九章氨基酸代谢

【目的要求】

掌握

氮平衡及必需氨基酸的概念；氨基酸脱氨基作用方式和氨基酸脱竣基作用；鸟氨酸

循环的过程、部位及调节；一碳单位的概念、载体及生理功能，活性甲基的形式。

熟悉

蛋白质的生理功能；氨的来源和去路，氨的转运过程，丙氨酸-葡萄糖循环；甲硫

氨酸循环和肌酸合成。

了解

蛋白质消化与腐败作用；a-酮酸代谢概况和和氨基酸脱薮基作用生成的胺的生理

功能；由苯丙氨酸和酪氨酸生成的生理活性物质。

【教学内容】

第一节蛋白质的消化、吸收、营养与腐败

一、蛋白质的生理功能：维持细胞、组织的生长、更新、修补；运输；代谢调节、催化

作用；能量供给。

二、氮平衡测定尿与粪中的含氮量（排出氮）及摄入食物的含氮量（摄入氮）可以反映人

体蛋白质的代谢概况。氮平衡有三种情况：1氮总平衡；2氮正平衡；3氮负平衡。

三、蛋白质的营养价值人体内有8种氨基酸不能合成，必须由食物供给，称营养必需

氨基酸，含有必需氨基酸种类多和数量足的蛋白质营养价值高，反之营养价值低。

笫二节氨基酸的一般代谢

一、氨基酸的代谢概况

二、氨基酸的脱氨基作用

（一）、氨基酸的脱氨基的方式氨基酸可通过多种方式脱去氨基，包括氧化脱氨基作

用、转氨基作用、联合脱氨基作用及嘿吟核昔酸循环，其中联合脱氨基作用是氨基酸脱氨基

的主要方式。

（二）、氨的代谢1、氨的来源；2、氨的运输3、尿素的生成：正常情况下，体内的

氨主要在肝脏合成尿素。尿素在肝细胞经鸟氨酸循环合成。

（三）、a一酮酸的代谢氨基酸脱氨基后生成的a酮酸主要代谢途径有三：1通过

转氨基作用合成非必需氨基酸。2转变成糖、脂类。体内能转变成糖的氨基酸称生糖氨基酸;

能转变成酮体的称生酮氨基酸；二者兼备的称生糖兼生酮氨基酸。大多数氨基酸为生糖氨基

酸。3氧化供能。

三、氨基酸的脱痰基作用体内部分氨基酸可进行脱段基作用，生成相应的胺类，这些

股类都具有重要的生理功能。催化这些反应的是氨基酸脱孩熊，其辅醉是磷酸叱哆醛。

第三节个别氨基酸代谢

一、一碳单位的代谢一碳单位的概念；载体，来源，相互之间的转变及生理功能。

二、含硫氨基酸的代谢甲硫氨酸循环和半胱氨酸的代谢。

三、芳香族氨基酸的代谢笨丙氨酸、酪氨酸和色氨酸的代谢。

【教学方法和时数】

课堂讲授、多媒体4学时

本章重点：氮平衡及必需氨基酸的概念；氨基酸脱氨基的作用方式；氨的来源和去路

去氨的转运过程；丙氨酸-葡萄糖循环；尿素生成鸟氨酸循环的过程、部位及调节；一碳单

位的概念、载体及生理功能；活性甲基的形式。

通过本章学习，掌握氮平衡及必需氨基酸的概念；联合脱氨基作用的过程和意义；尿

素合成的部位和全过程；并能熟记必需氨基酸、蛋白质的互补作用、联合脱氨基作用、一碳

单位等概念。

1.名词解释：

氮平衡；营养必需氨基酸；一碳单位；丙氨酸-葡萄糖循环。

2.简答题：

①体内氨基酸脱氨基的方式有哪些？各有何特点和意义？

②简述体内血氨的来源和去路。

③简述肝性脑病的发病机制。

第十章核甘酸代谢

【目的要求】

掌握

嘿吟核甘酸和咯淀核甘酸的从头合成的原料，部位，关键酶；喋吟核音酸分解代谢

参加的关键酶，主要终产物。掌握喀唳核音酸分解终产物。

熟悉

脱氧核甘酸的生成方式；抗代谢物的概念；两种核甘酸分解的基本过程。

了解

两种核甘酸从头合成的步骤，两种核甘酸补救合成的几种反应及参与的酶；抗代

谢物的主要种类和作用机制；。

【教学内容】

第一节核甘酸的分解代谢

一、嘿吟核音酸的分解代谢喋吟碱最终分解成尿酸，随尿排出体外。黄喋吟氧化酶是

分解代谢中重要的酶。尿酸过多引起痛风症，临床上常用别喋吟醇治疗痛风症。

二、咯唬核甘酸的分解代谢胞喀灵脱氨基转变成尿咯唬，尿唏哽最终生成NH3、C02

及B-丙氨酸。胸腺咯唳降解成B-氨基异丁酸。

笫二节核首酸的合成代谢

一、嘿吟核甘酸的合成代谢

1、嘿吟核昔酸的从头合成合成部位，合成的原料，主要反应步躲，反应过程中的

关键明

2、喋吟核甘酸的补救合成主要晦及生理意义。

二、咯喏核甘酸的合成代谢

（一）、啼唳核甘酸的从头合成合成部位，合成的原料，主要反应步骤，反应过程

中的关键酶。

（二）、嗑唬核昔酸的补救合成主要酶。

三、脱氧核甘酸的生成体内的脱氧核甘酸是通过各自相应的核糖核甘酸在二磷酸水

平上还原而成的。

第三节核苦酸的抗代谢物

一、喋吟核甘酸抗代谢物：6-筑基喋吟（6MP）、6-疏基鸟喋吟、A氮杂鸟喋吟等。

二、喀唬核苦酸的抗代谢物主要有5-氟尿咯碇（5-FU）,在体内转变为FdUMP或FUTP

后发挥作用。

三、氨基酸类似物：氮杂丝缴酸和6-重氮-5-氧正亮氨酸等。

四、叶酸类似物：氨喋吟及甲氨喋吟（MTX）都是叶酸的类似物。

【教学方法和时数】

课堂讲授、多媒体2学时

本章重点：嘿吟核甘酸分解代谢参加的关键酶，主要终产物；喀唬核甘酸分解终产物。

嘿吟核昔酸和喀唳核甘酸的从头合成的原料，部位，关键酹。

本章难点：抗代谢物的主要种类和作用机制；两种核甘酸从头合成的原料及过程。

通过本课程的学习，掌握嘿吟核昔酸分解代谢参加的关键酶，主要终产物；咯唉核甘酸

分解终产物。熟悉两种核昔酸的分解过程以及脱氧核甘酸的生成方式。并学会运用所学的的

知识解释痛风发病的生化机制。

课外作业

简答题：

①试比较氨基甲酰磷酸合成酶I和II的异同。

②试述痛风症的发病机理及治疗机制。

第十三章DNA的生物合成

【目的要求】

掌握

遗传信息的传递规律和平保留复制的概念。与DNA复制有关的酶类和蛋白质因子：

半保留复制，半不连续复制，复制叉，复制子，冈崎片段，领头链，随从链。

熟悉

基因突变的概念，类型和修复机制。

了解

半保留复制的证据。逆转录过程。逆转录酶的应用。基因突变的原因和意义。

【教学内容】

第一节DNA的生物合成的方式

一、DNA生物合成的概念

二、DNA生物合成的基本规律

（-）DNA半保留复制

（二）DNA双向复制

（三）DNA半不连续复制

（四）DNA复制的高保真性

第二节DNA复制体系

一、DNA聚合酶

二、参与DNA复制的其他酶和蛋白质因子

（-）解旋酶（二）单链结合蛋白（三）DNA拓扑异构酶（四）引物酶

（五）DNA连接酶。

第三节DNA生物合成的过程

一、起始阶段

二、延长阶段

三、终止阶段

第四节DNA的损伤和修复

一、造成DNA损伤的因素

二、突变的类型

（一）错配（二）缺失和插入（三）重排

三、DNA修复

（一）直接修复（二）切除修复（三）重组修复（四）诱导修复

第五节逆转录

一、逆转录概念。

二、逆转录晦

三、逆转录合成过程

【教学方法和时数】

课堂讲授，多媒体3学时

本章重点：信息的传递规律和半保留复制的概念；与DNA复制有关的基本概念；复制过

程中涉及到的各种酹、蛋白因子逆转录过程；基因突变的概念，类型和修复机制。

本章难点：复制的过程；与DNA复制有关的某些概念。切除修复；重组修复。

通过本章学习，使学生掌握遗传信息的传递规律和半保留复制的概念。与DNA复制有

关的酶类和蛋白质因子；半保留复制，半不连续复制，复制叉，复制子，冈崎片段，领头

链，随从佳。熟悉基因突变的概念，类型和修复机制。了解半保留复制的证据。逆转录过

程。逆转录酶的应用。基因突变的原因和意义。

课外作业：

名词解释

前半保留复制，前导链，后随链

问答题：

简述DNA半保留复制过程中所需要的酶和蛋白质因子及其作用

第十四章RNA的生物合成

【目的要求】

掌握

转录与复制的区别，转录的特性，原核生物的RNA聚合酶的组成及各亚基的功能。

熟悉

真核生物RNA聚合酶的分类、性质及功能。原核生物的转录起始复合物的形成过程；

转录延伸过程中的化学反应，原核生物的转录终止的形式。

了解

真核生物RNA聚合酶的组成。真核生物mRNA转录后5'-端加帽;3'-端加尾及mRNA

链进行剪接修饰，tRNA及rRNA的转录后加工过程；原核生物转录空泡的形成及转录产

物的释放过程。内含子的其他剪接方式及功能，核酶的应用。

【教学内容】

第一节转录的模板及转录方式

一、转录的定义与复制的比较

二、转录的模板

（一）DNA模板

（二）RNA聚合酶

1、原核生物的RNA聚合醉的亚基组成及其功能

2、真核生物RNA聚合晦

（三）合成RNA的原料

（四）终止因子。

第二节转录过程

一、转录起始

（一）原核生物的转录起始过程

1、原核生物启动子

2、影响启动子活性的因素

3、转录的起始过程

（二）真核生物的转录起始过程

二、转录延长

三、转录终止

第三节转录后加工修饰

一、真核生物mRNA转录后加工修饰

二、前体tRNA转录后加工

三、前体rRNA的转录后加工

四、核酶在转录修饰中的作用

【教学方法和时数】

课堂讲授多媒体2学时

本章重点：转录的不对称性，原核生物的RNA聚合酶的组成及各亚基的功能。原核生物

和真核生物启动子结构；原核生物的转录终止的两种形式。

本章难点：原核生物和真核生物启动子结构；mRNA的加工。

通过本章学习，使学生掌握转录与复制的区别，转录的不对称性，原核生物的RNA聚合

酶的组成及各亚基的功能。原核生物的转录起始复合物的形成过程；原核生物的转录终止的

两种形式；真核生物mRNA,tRNA及rRNA的转录后加工过程。熟悉真核生物RNA聚合酶的分

类、性质及功能。了解原核生物RNA聚合酶的各种亚基与真核生物的各种转录因子之间的关

系：原核生物转录空泡的形成及转录产物的释放过程；了解内含子的苴他剪接方式及功能.

核酶的应用。

课外作业：

名词解释：模板链；编码链

问答题：

简述原核生物RNA聚合酶的组成及及各亚基的功能。

第十五章蛋白质的生物合成

第一节蛋白质的生物合成体系

【目的要求】

掌握

三种RNA在蛋白质合成中的功能。

熟悉

氨基酰-tRNA合成酶的催化活性及特异性和遗传密码的生物特性。

【教学内容】

一、mRNA与遗传密码

（一）遗传密码

（二）遗传密码的性质

1、连续性2、简并性3、摆动性4、通用性

（三）密码与反密码的相互作用

二、rRNA与核蛋白体

（-）核蛋白体的结构

（二）核蛋白体的功能

三、tRNA

（一）氨基酰-tRNA合成酶的作用

（二）氨基酰-的表示方法。