临床八年制生物化学(一)教案

临床八年制生物化学（一）教案

课程代码MED130066

前言

根据教学大纲要求，按临床八年制本科生的教学进度安排（总学时48

学时），由本系主讲教师共同制订本教案，以供教师备课、讲课、复习指

导参考。

氨基酸、多肽与蛋白质

教学要求：

1.掌握组成人体蛋白质的20种氨基酸的结构特点、分类及其三字符号。

2.掌握蛋白质一级结构的概念，理解肽键、肽单元、酰胺平面等概念及其

结构特点。

3.熟练掌握蛋白质的二、三级、四级结构的概念及其区别，熟悉结构域、

模体、分子伴侣等概念。

4.熟练掌握蛋白质各级结构与功能的关系，掌握别位效应、协同效应等概

念。

5.熟悉氨基酸及蛋白质的理化性质，如两性解离与等电点、变性、紫外吸

收等。

6.了解蛋白质分离纯化方法及其机制。

课时安排：总学时6.0

第一节氨基酸L0

第二节多肽和蛋白质1.5

第三节蛋白质的结构与功能的关系2.5

第四节蛋白质的理化性质0.7

第五节蛋白质的分离、纯化与序列分析0.3

重点：

1.氨基酸的分类及其结构特征。

2.氨基酸和蛋白质的理化性质。

3.蛋白质各级结构层次的定义。

4.蛋白质结构与功能之间的关系。

难点：

蛋白质各级结构层次与功能之间的关系。

教学内容：

一、氨基酸

1.组成人体的20种氨基酸均属于L-a-氨基酸。

2.20种氨基酸的侧链结构及极性迥然不同，氨基酸按照其侧链结构不同

可分为：

(1)非极性脂肪族氨基酸

(2)极性中性氨基酸

(3)芳香族氨基酸

(4)酸性氨基酸

(5)碱性氨基酸

3.20种氨基酸具有共同或特异的理化性质：

(1)氨基酸具有两性解离特性

(2)氨基酸具有特征性的滴定曲线

(3)含共辗双键的氨基酸具有紫外吸收性质

(4)a-氨基参与多种化学反应

(5)氨基酸的a-氨基和a-竣基共同参与黄三酮反应

(6)一个氨基酸的竣基可与另一个氨基酸的氨基反应成肽

二、多肽和蛋白质

1.多肽和蛋白质是氨基酸的多聚体：

(1)氨基酸是多肽和蛋白质的基本组成单位

(2)体内存在多种重要的多肽，如：谷胱甘肽、多肽类激素和神经肽。

2.蛋白质的分子组成和结构及其复杂

(1)蛋白质根据分子组成分为单纯蛋白质和结合蛋白质两类

(2)蛋白质分子结构可区分为4个层次，即一级、二级、三级、四级

结构。

3.氨基酸残基的排列顺序决定蛋白质一级结构

4.多肽链中的局部特殊构象是二级结构

(1)肽键是一个刚性的平面

(2)a-螺旋是常见的蛋白质二级结构

(3)0-折叠使多肽链形成片层结构

(4)供转角和无规卷曲在蛋白质分子中普遍存在

(5)模体是蛋白质的超二级结构

(6)氨基酸残基的侧链可影响二级结构的形成

5.多肽链在二级结构基础上进一步折叠形成蛋白质三级结构

(1)三级结构是指整条多肽链的空间分布

(2)维持三级结构稳定主要依靠非共价键

(3)三级结构可含有功能各异的结构域

(4)根据结构域可对蛋白质进行分类

(5)分子伴侣参与蛋白质的折叠

6.某些蛋白质具有四级结构形式

(1)具有四级结构的蛋白质由多亚基组成

(2)亚基通过亚基间的相互作用联系在一起

(3)生物体内有很多由多亚基组成的蛋白质

三、蛋白质的结构和功能的关系

1.蛋白质的一级结构是高级结构和功能的基础

(1)一级结构是空间构象的基础

(2)一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构和功能

（3）氨基酸序列提供重要的生物化学信息

（4）重要蛋白质氨基酸序列的改变可引起疾病，如：分子病。

2.蛋白质空间结构表现功能

（1）血红蛋白构象改变引起功能改变

（2）蛋白质构象改变可导致构象病，如：疯牛病等。

四、蛋白质的理化性质

1.蛋白质具有两性电离性质

2.蛋白质具有胶体性质

3.很多因素可引起蛋白质变性

4.蛋白质在紫外光谱区有特征性吸收峰

5.蛋白质呈色反应可用于溶液蛋白质测定

五、蛋白质的分离、纯化与序列分析

1.透析及超滤法可清除蛋白质溶液中的小分子化合物

2.丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀是常用的蛋白质沉淀方法

3.利用荷电性质可将蛋白质采用电泳法

4.利用相分配或亲和原理可将蛋白质进行层析分离

5.利用蛋白质颗粒沉降行为不同可进行超速离心分离

6.用化学或反向遗传学方法可分析或演绎多肽链的氨基酸序列

7.应用物理学、生物信息学原理可进行蛋白质空间结构的测定或预测

中、英文专业词汇:

aminoacid氨基酸

glycine甘氨酸

alanine丙氨酸

valine缄氨酸

leucine亮氨酸

isoleucine异亮氨酸

phenylalanine苯丙氨酸

proline脯氨酸

tryptophan色氨酸

serine丝氨酸

tyrosine酪氨酸

cysteine半胱氨酸

methionine蛋氨酸

asparagine天冬酰胺

glutamine谷氨酰胺

threonine苏氨酸

asparticacid天冬氨酸

glutamicacid谷氨酸

lysine赖氨酸

arginine精氨酸

histidine组氨酸

y-aminobutyric/氨基丁酸

L-citrulline瓜氨酸

L-ornithine鸟氨酸

polymer多聚体

oligopeptide寡肽

aminoterminal氨基末端

carboxylterminal竣基末端

peptidebond肽键

reducedglutathione还原型谷胱甘肽

neuropeptide神经肽

simpleprotein单纯蛋白质

conjugatedprotein结合蛋白质

protheticgroup辅基

domain结构域

motif模体

superfamily超家族

subfamily亚家族

conformation构象

primarystructure一级结构

aminoacidsequence氨基酸序列

secondarystructure二级结构

peptideunit肽单元

a-helixa-螺旋

P-pleatedsheetP-折叠

p-turnP-转角

randomcoil无规卷曲

zincfinger锌指

tertiarystructure三级结构

VanderWaals范德华力

subunit亚基

quaternarystructure四级结构

homodimer同二聚体

heterodimer异二聚体

heme血红素

monomer单体

dimer二聚体

myoglobin肌红蛋白

hemoglobin血红蛋白

tensestate紧张态

relaxedstate松弛态

allostericeffect别位效应

prionprotein肮病毒蛋白质

isoelectricpoint等电点

denaturation变性

renaturation复性

proteincoagulation蛋白质凝固

ninhydrinreaction玮三酮反应

biuretreaction双缩1R反应

dialysis透析

saltprecipitation盐析

immunoprecipitation免疫沉淀

electrophoresis电泳

polyacrylamidegelelectrophoresis聚丙烯酰胺凝胶电泳

two-dimensionalgelelectrophoresis双向凝胶电泳

chromatography层析

gelfiltration凝胶过滤

ultracentrifugation超速离心

Sedimentationcoefficient沉降系数

思考题：

1.试讨论20种L-a-氨基酸的结构与分类。

2.试举例说明蛋白质结构与功能之间的关系。

3.测定氨基酸和蛋白质的方法有哪些？试讨论其测定原理。

参考书：

1.JeremyM.Berg,JohnL.Tymoczko,LubertStryer.Biochemistry.6thed.

NewYork:W.H.Freeman,2007

2.RobertH.GlewandMiriamD.Rosenthal.Clinicalstudiesinmedical

biochemistry.3rded.NewYork:OxfordUniversityPress,2007.

3.DavidL.Nelson,MichaelM.Cox.LeningerPrinciplesofBiochemistry.4th

ed.NewYork:WorthPublishers,2004.

4.DonaldVolt,JudithG.Volt.Biochemistry.3rded.JohnWiley&Sons

Inc.,2004.

酶与其他生物催化剂

教学要求：

1.掌握酶与辅酶、活性中心、结合基团与催化基团、酶-底物复合物、竞争

性抑制、酶原、同工酶、Km和Vmax的概念及意义。掌握酶活性的调节

(变构、共价修饰)。

2.熟悉酶的基本特征及特异性，pH和温度对反应速度的影响，竞争性抑制、

非竞争性抑制、反竞争性抑制的区别。

3.了解酶促反应的机制，Km、Vmax的测定，酶的命名与分类，酶与疾病的

关系及其在医学上的应用。

课时安排：总学时6.0

第一节酶和酶反应简介1.0

第二节酶的工作原理L0

第三节酶促反应动力学2.0

第四节多底物反应动力学0.2

第五节酶活性的调节1.0

第六节催化性核酸0.4

第七节酶的研究应用0.4

重点：

1.酶的工作原理

2.酶促反应动力学

3.酶的调节

难点：

1.酶促反应动力学

2.酶的调节

教学内容：

一、酶和酶反应简介

1.化学反应具有热力学和动力学特性

(1)热力学性质涉及能量平衡和反应平衡

(2)动力学性质是对反应速率的描述

2.酶的化学本质是蛋白质

(1)结构组成仅含氨基酸组分的酶称为单纯酶

(2)结构组成中既含氨基酸组分又含非氨基酸组分的酶称为结合酶

(3)有些酶仅含一条多肽链而另一些酶由多个亚基组成

3.酶可按其所催化的反应类型进行分类，可分为：氧化还原酶、转移酶、

水解酶、裂合酶、异构酶类、连接酶或合成酶共六大类

4.酶可按其所催化的反应类型予以命名：有系统名称、习惯名称和推荐

名称三种。

5.酶活性或反应分析都需测定酶反应速率

(1)酶反应速率通常用单位时间内底物减少量或产物增加量来表示，

国际单位是指在规定的实验条件下每分钟催化l^imol底物转变成

产物所需要的酶量，用来表示酶的活性。

(2)有三类方法对底物和产物的变化量进行检测

(3)酶联免疫分析测定蛋白质是酶分析的发展

二、酶的工作原理

1.酶具有与一般催化剂相似的工作原理降低活化能，加快达到平衡点。

2.酶促反应具有高度的特异性和高效率

(1)酶活性中心是酶与底物结合并将底物转化为产物的部位，是酶分子

中具有三维结构的很小区域，酶活性中心由许多必需基团组成，包

括结合基团与催化基团。

(2)酶-底物相互作用在过渡态达到最优化，即诱导契合假说，止匕外，

邻近效应、定向排列与表面效应有利于底物形成过渡态。

(3)酶活性中心催化基团通过多种途径催化产物的生成，即所谓多元化

催化。

3.酶对底物的高度选择性：有绝对特异性、相对特异性、空间异构特异

性等。

三、酶促反应动力学

1.采用酶促反应初速率来研究酶促反应动力学

2.酶促反应速率受底物浓度的影响

(1)酶促反应速率对底物浓度作图呈矩形双曲线

(2)底物浓度与反应速率的关系可用米氏方程式表示

(3)动力学参数(Km、Vmax)可用来比较酶的动力学性质与活性

(4)酶促反应动力学参数(Km、Vmax)可用作图法求得。

3.酶促反应速率与酶的浓度相关

4.酶促反应速率受反应系统温度的影响：最适温度

5.酶的活性依赖于反应系统的pH：最适pH

6.激活剂可加速酶促反应速率：必需激活剂与非必需激活剂

7.酶活性可被许多抑制剂可逆地或不可逆地抑制

(1)可逆性抑制剂与酶非共价结合，可分为竞争性抑制、非竞争性抑制、

反竞争性抑制三类。

(2)不可逆性抑制剂与酶共价结合

四、多底物反应动力学

1.多底物反应尤其特定的表示法

2.双双反应可按底物与酶结合和产物释放的顺序进行分类

五、酶活性的调节

1.调节酶的催化活性随着对环境信号的反应而变化

2.别构酶通过构象的改变影响酶促反应速率

(1)别构效应剂与别构酶结合引发酶的构象改变

(2)别构效应剂可引起别构酶分子中各亚基间的协同作用：正、负协同

效应

(3)别构酶的动力学特性不符合米-曼氏方程式

3.一些调节酶可在催化方向相反的两种酶的作用下发生共价修饰

(1)磷酸化与去磷酸化是最多见的共价修饰方式

(2)共价修饰可引起级联放大效应

4.一些酶只有通过对其前体剪切后才有活性：酶原激活

5.一些结构不同的酶可催化相同的化学反应：同工酶

(1)同工酶是催化相同化学反应而一级结构不同的一组酶

(2)同工酶在生物体中的分布与表达具有时空特异性

(3)检测组织器官同工酶的变化有重要的临床意义

六、催化性核酸

1.核酶是具有催化活性的RNA,有锤头核酶、发夹核酶等。

2.脱氧核酶是人工合成的具有催化活性的DNA

3.核酶和脱氧核酶是基因靶向治疗的良好工具

七、酶的研究应用

1.酶与疾病的发生、临床诊断与治疗密切相关

2.酶工程是对酶进行改造的新型应用技术，如固定化酶、抗体酶、模拟

酶等。

中、英文专业词汇：

biocatalyst生物催化剂

proximityeffect邻近效应

enzyme酶

orientationarrange定向排列

substrate底物

multielementcatalysis多元催化

monomericenzyme单体酶

surfaceeffect表面效应

oligomericenzyme寡聚酶

rectangularhyperbola矩形双曲线

multienzymesystem多酶体系

Michaelisequation米氏方程式

multifunctionalenzyme多功能酶

Michaelisconstant(Km)米氏常数

tandemenzyme串联酶

最大反应速度

maximumvelocity(Vmax)

simpleenzyme单纯酶

turnovernumber转换数

conjugatedenzyme结合酶

doublereciprocalplot双倒数作图法

apoenzyme酶蛋白

optimumtemperature最适温度

cofactor辅助因子

optimumpH最适pH

holoenzyme全酶

inhibitor抑制剂

multienzymecomplex多酶复合体

synthases合成酶

metalloenzyme金属酶

irreversibleinhibition不可逆性抑制

metalactivatedenzyme金属激活酶

reversibleinhibition可逆性抑制

coenzyme辅酶

competitiveinhibition竞争性抑制

prostheticgroup辅基

non-competitiveinhibition非竞争性抑制

essentialgroup必需基团

uncompetitiveinhibition反竞争性抑制

activecenter活性中心

activator激活剂

bindinggroup结合基团

essentialactivator必需激活剂

catalyticgroup催化基团

non-essentialactivator非必需激活剂

activationenergy活化能

katal(kat)催量（开特）

specificactivity比活性

zymogen酶原

auxiliaryenzyme辅助酶

indicatorenzyme指示酶

absolutespecificity绝对特异性

allostericsite变构部位

relativespecificity相对特异性

allostericregulation变构调节

stereospecificity立体异构特异性

allostericenzyme变构酶

induced-fithypothesis诱导契合学说

allostericeffector变构效应剂

transitionstate过渡态

allostericactivator变构激活剂

absolutionspecificity绝对特异性

relativespecificity相对特异性

seterospecificity空间异构特异性

initialvelocity初速率

oxidoreductase氧化还原酶

allostericinhibitor变构抑制剂

transferase转移酶

covalentmodification共价修饰

hydrolase水解酶

inducer诱导剂

lyase裂解酶

corepressor辅阻遏剂

isomerase异构酶

lactatedehydrogenase(LDH)乳酸脱氢酶

ligase连接酶

creatinekinase(CK)肌酸激酶

isoenzyme同工酶

TaqDNApolymeraseTaqDNA聚合酶

ribozyme(RNAenzyme)核酶

immobilizedenzyme固定化酶

ratelimitingenzyme限速酶

abzyme抗体酶

enzyme-linkedimmunosorbentassay(ELISA)酶联免疫吸附测定法

two-substratereaction双底物反应

multisubstratereaction多底物反应

cooperativity协同作用

covalentmodification共价修饰

hammerheadribozyme锤头核酶

hairpinribozyme发夹核酶

deoxyribozymes脱氧核酶

思考题：

1.试简述Km、Vmax的意义及测定方法。

2.酶促反应有何特点？

3.举例说明可逆性抑制剂是如何影响酶促反应的速度的？

4.酶的催化机制主要有哪些？

参考书：

1.JeremyM.Berg,JohnL.Tymoczko,LubertStryer.Biochemistry.6thed.

NewYork:W.H.Freeman,2007

2.RobertH.GlewandMiriamD.Rosenthal.Clinicalstudiesinmedical

biochemistry.3rded.NewYork:OxfordUniversityPress,2007.

3.DavidL.Nelson,MichaelM.Cox.LeningerPrinciplesofBiochemistry.4thed.

NewYork:WorthPublishers,2004.

4.DonaldVolt,JudithG.Volt.Biochemistry.3rded.JohnWiley&Sons

Inc.,2004.

糖代谢

教学要求:

1.了解糖的生理功能、消化吸收过程及氧化供能形式。

2.掌握糖的无氧氧化——糖酵解概念、反应过程及关键酶、糖酵解的生

理意义。

3.掌握有氧氧化的过程，包括关键酶及催化特点和生理意义。

4.掌握糖酵解和有氧氧化主要的调节因素和相互间的调节。

5.了解磷酸戊糖途径的关键酶、调节，掌握该途径的主要产物及其生理

意义。

6.熟悉糖原合成与分解过程及各自的关键酶，掌握他们的调节方式。

7.掌握糖异生的途径、四个关键酶及所催化的反应和糖异生的调节。

8.了解血糖的概念，熟悉血糖的主要来源和去路与调节。了解血糖水平

的异常。

课时安排：总学时6.0

第一节概述0.3

第二节糖的无氧氧化L5

第三节糖的有氧氧化0.5

第四节葡萄糖的其他代谢途径0.5

第五节糖原的合成与分解L0

第六节糖异生L0

第七节其他单糖的代谢0.3

第八节血糖及其调节0.5

第九节糖代谢异常与临床疾病04

重点：

1.糖酵解及其调节

2.糖原的合成与分解

3.糖异生的过程及其生理意义

难点：

糖的分解代谢的调节与血糖浓度的调节之间的关系。

教学内容：

一、概述

1.糖的主要生理功能是氧化供能，此外还能转变成人体细胞的活性分子

及结构成分。

2.糖的消化吸收是在小肠进行的，淀粉降解成单糖后，由Na+依赖型葡萄

糖转运体运入小肠粘膜细胞。

3.糖代谢是指葡萄糖在体内的复杂化学反应，在不同类型的细胞及氧供

情况下有不同的代谢方式，以发挥不同的生理效应。

二、糖的无氧氧化

1.糖酵解在胞液中进行，反应过程可分为糖酵解途径和乳酸还原，前者

是指由葡萄糖分解为丙酮酸，后者是指丙酮酸转变成乳酸的过程，糖

酵解途径中有底物水平磷酸化。

2.糖酵解的调控是通过对糖酵解途径的3个关键酶活性的调节(6-磷酸果

糖激酶-1、丙酮酸激酶、己糖激酶)来实现的。

3.糖酵解的主要生理意义是能在特定条件下快速供能。

三、糖的有氧氧化

1.糖有氧氧化的反应过程可分为糖酵解途径、丙酮酸的氧化脱竣、三装

酸循环及氧化磷酸化三个阶段，后二个阶段在线粒体中进行。

2.糖有氧氧化是机体获得ATP的主要方式。

3.糖有氧氧化的速率可通过丙酮酸脱氢酶复合体的变构效应或共价修饰

进行快速调节，以满足机体对能量的需求。

4.巴斯德效应是指糖有氧氧化抑制糖酵解的现象。

四、葡萄糖的其他代谢途径

1.磷酸戊糖途径

(1)磷酸戊糖途径在胞液中进行，反应过程可分为6-磷酸葡萄糖氧化

生成磷酸戊糖、NADPH,而后经基团转移反应进入糖酵解途径。

(2)磷酸戊糖途径主要受NADPH/NADP+比值调节。

(3)磷酸戊糖途径的生理意义在于提供5-磷酸核糖及NADPH,前者是

核酸合成原料，后者是体内主要供氢体参与羟化反应和还原反应。

2.糖醛酸途径可生成葡萄糖醛酸

3.多元醇途径可生成木糖醇、山梨醇等

五、糖原的合成与分解

1.糖原的合成代谢主要在肝脏和肌肉中进行，首先生成活性葡萄糖

(UDPG),然后由糖原合酶催化合成糖原，是一个耗能的过程。

2.糖原的分解代谢由糖原磷酸化酶催化生成1-磷酸葡萄糖，由于葡萄糖

-6-磷酸酶的组织分布，肝糖原和肌糖原的分解产物是不同的，前者可

补充血糖，后者只能分解供能。

3.糖原的合成与分解的调节通过糖原合酶、糖原磷酸化酶的磷酸化修饰,

受到彼此相反的调节。

六、糖异生

1.糖异生途径不完全是糖酵解的逆反应，有四个关键酶解决糖酵解途径

中3个不可逆反应，糖异生主要在肝脏，肾脏也能进行。

2.糖异生调节通过对2个底物循环的调节与糖酵解的调节彼此协调。

3.糖异生的生理意义在于维持血糖恒定，补充肝糖原，调节酸碱平衡。

4.乳酸循环将肌肉中产生的乳酸运输至肝脏进行糖异生，生理意义在于

充分利用能源，避免乳酸堆积。

七、其他单糖的代谢

1.果糖被磷酸化后进入糖酵解途径

2.半乳糖可转变为1-磷酸葡糖成为糖酵解的中间代谢物

3.甘露糖可转变为6-磷酸葡糖进入糖酵解途径

八、血糖及其调节

1.血糖的来源和去路是相对平衡的。

2.血糖水平的调节胰岛素降低血糖；胰高血糖素则是主要升高血糖的

激素，糖皮质激素和肾上腺素也能升高血糖。它们的调节机制是不同

的。

九、糖代谢异常与临床疾病

1.低血糖是指血糖浓度低于3.33mmol/L

2.高血糖是指血糖浓度高于7.22mmol/L

3.糖尿病是最常见的糖代谢紊乱疾病

中、英文专业词汇:

starch淀粉

a-amylasea-淀粉酶

maltose麦芽糖

a-limitdextrina-极限糊精

glucose葡萄糖

a-limitdextrinasea-极限糊精酶

glucosetransporter(GLUT)葡萄糖转运体

glycolysis糖酵解

lactate乳酸

lacticacidfermentation乳酸发酵

aerobicoxidation有氧氧化

anaerobicoxidation无氧氧化

pyruvate丙酮酸

glycolyticpathway酵解途径

glucose-6-phosphate,G-6-P6-磷酸葡糖

hexokinase己糖激酶

glucokinase葡糖激酶

fructose-6-phosphate6-磷酸果糖

6-phosphofructo-kinase-1,PFK-16-磷酸果糖激酶-1

1,6-fructose-biphosphate,F-1,6-BP1,6-双磷酸果糖

triosephosphateisomerase磷酸丙糖异构酶

glyceralhyde-3-phosphatedehydrogenase3-磷酸甘油醛脱氢酶

phosphoglyceratekinase磷酸甘油酸激酶

substrate-levelphosphorylation底物水平磷酸化

phosphoglyceratemutase磷酸甘油酸变位酶

enolase烯醇化酶

phosphoenolpyruvate,PEP磷酸烯醇式丙酮酸

pyruvatekinase丙酮酸激酶

fructose-2,6-biphosphate,F-2,6-BP2,6-双磷酸果糖

fructose-biphosphatase果糖双磷酸酶

Pastuereffect巴斯德效应

pentosephosphatepathway磷酸戊糖途径

pentosephosphateshunt磷酸戊糖旁路

transketolase转酮醇酶

transaldolase转醛醇酶

biotransformation生物转化

glutathione谷胱甘肽

glycogenesis糖原合成

glycogenolysis糖原分解

glycogen糖原

uridinediphosphateglucose,UDPG尿昔二磷酸葡糖

UDPGpyrophosphorylaseUDPG焦磷酸酶

glycogensynthase糖原合酶

primer糖原引物

branchingenzyme分支酶

glycogennin蛋白-酪氨酸-葡糖基转移酶

glycogenphosphorylase糖原磷酸化酶

debranchingenzyme脱支酶

glucose-6-phosphatase葡糖6-磷酸酶

cAMPdependentproteinkinase蛋白激酶A

cascadesystem级联放大系统

calmodulin钙调蛋白

gluconeogenesis糖异生

gluconeogenicpathway糖异生途径

pyruvatecarboxylase丙酮酸竣化酶

substratecycle底物循环

futilecycle无效循环

hypoglycemia低血糖

hyperglycemia高血糖

思考题：

1.糖酵解的生理意义是什么？

2.试写出糖异生途径的关键酶，并说明受哪些因素调节。

3.试小结血糖的来源与去路。

参考书：

1.JeremyM.Berg,JohnL.Tymoczko,LubertStryer.Biochemistry.6thed.

NewYork:W.H.Freeman,2007

2.RobertH.GlewandMiriamD.Rosenthal.Clinicalstudiesinmedical

biochemistry.3rded.NewYork:OxfordUniversityPress,2007.

3.DavidL.Nelson,MichaelM.Cox.LeningerPrinciplesofBiochemistry.4thed.

NewYork:WorthPublishers,2004.

4.DonaldVolt,JudithG.Volt.Biochemistry.3rded.JohnWiley&Sons

Inc.,2004.

三竣酸循环

教学要求：

1.掌握三较酸循环的概念、特点及其生理意义。

2.熟悉三较酸循环的反应过程极其关键酶。

3.熟悉三竣酸循环的调节。

4.三竣酸循环的过程及其生理意义

课时安排：总学时3.0

弟AA-一-B4-F三竣酸循环的概念及其发展史0.5

第二节三酸酸循环的反应过程及其调控2.0

弟二下三竣酸循环的生理意义2.0

重点：

三竣酸循环的过程及其生理意义

难点：

三较酸循环的过程及其关键酶

教学内容：

一、三较酸循环的概念及其发展史

1.三竣酸循环是以形成柠檬酸为起始物的循环反应体系。

2.HansKrebs创立了“TCA循环”学说。

二、三较酸循环的反应过程及其调控

1.TCA循环有八步反应组成

2.一次TCA循环生成2分子C02

3.TCA循环的中间产物本身并无量的变化

4.TCA循环受底物、产物和关键酶活性调节

5.TCA循环的多种酶以复合体形式存在于线粒体

三、三竣酸循环的生理意义

1.TCA循环是一条“两用代谢途径”

2.TCA循环在三大营养物质代谢中具有重要生理意义

中、英文专业词汇：

citrateacid柠檬酸

citrateacidcycle柠檬酸循环

tricarboxylicacidcycle三竣酸循环

acetyl-CoA乙酰CoA

oxaloacetate草酰乙酸

citratesynthase柠檬酸合酶

isocitrate异柠檬酸

isocitratedehydrogenase异柠檬酸脱氢酶

a-ketoglutatratea-酮戊二酸

succinylCoA琥珀酰CoA

a-ketoglutatratedehydrogenasecomplexa-酮戊二酸脱氢酶复合体

succinylCoAsynthetase琥珀酰CoA合成酶

succinatedehydrogenase琥珀酸脱氢酶

fumaratehydratase延胡索酸酶

malatedehydrogense苹果酸脱氢酶

amphibolicpathway两用代谢途径

思考题：

1.试小结三竣酸循环的主要过程及关键酶。

2.调节三竣酸循环的主要因素有哪些？

参考书：

1.JeremyM.Berg,JohnL.Tymoczko,LubertStryer.Biochemistry.6thed.

NewYork:W.H.Freeman,2007

2.RobertH.GlewandMiriamD.Rosenthal.Clinicalstudiesinmedical

biochemistry.3rded.NewYork:OxfordUniversityPress,2007.

3.DavidL.Nelson,MichaelM.Cox.LeningerPrinciplesofBiochemistry.4th

ed.NewYork:WorthPublishers,2004.

4.DonaldVolt,JudithG.Volt.Biochemistry.3rded.JohnWiley&Sons

Inc.,2004.

脂类代谢

教学要求:

1.了解脂类的消化和吸收。熟悉甘油三酯的合成代谢：甘油一酯途径，甘

油二酯途径。

2.掌握营养必需脂酸的概念。脂肪动员的概念、甘油三酯脂肪酶在脂肪动

员中的作用以及该酶活力受激素调节的特点，脂解激素与抗脂解激素

的概念。

3.掌握脂酸的快氧化过程及能量变化。酮体概念、酮体的生成和利用过

程、关键酶及生理意义、酮血症、酮尿症和引起酮症酸中毒的病理意

义。酮体生成的调节。柠檬酸-丙酮酸循环的概念。了解脂肪酸的其它

氧化方式。

4.掌握脂酸合成的原料、关键酶、重要的中间产物丙二酸单酰CoA。

5.熟悉甘油磷脂合成代谢，甘油磷脂的结构特点、种类，CTP在磷脂合

成中的作用，重要的中间物CDP-胆碱（或CDP-乙醇胺）。了解磷脂

在机体中的重要生理功能。

6,掌握胆固醇合成的原料，关键酶以及胆固醇在体内的转变。了解胆固醇

合成代谢的三个阶段。

7.掌握血脂、载脂蛋白的概念，血浆脂蛋白的分类、组成特点、生理功能、

合成部位。熟悉载脂蛋白的种类及其生理功能。熟悉血浆脂蛋白的代

谢过程与特点。低密度脂蛋白受体代谢途径。了解血浆脂蛋白代谢异

常导致的高脂血症或血脂异常。

课时安排：总学时9,0

第一节脂类的消化和吸收L0

第二节甘油三酯代谢3.5

第三节磷脂代谢1.0

第四