护理学、中医学专业生物化学大纲2016年

护理学、中医学专业生物化学大纲（2016.7）

生物化学教学大纲

（Biochemistry）

一、课程说明

课程编码：03110342课程总学时（理论总学时/

实践总学时）：48/9周学时（理论学时/实践学时）：6/3学分：3.0

课程性质：必修课适用专业：护理学、中医学、

环境运动类等

1、教学内容与学时安排（见下表）：

教学内容与学时安排表

2、课程教学目的与要求：

系统地掌握生物化学的基本原理和知识结构；掌握研究生物化学的基

本方法和手段。

培养学生分析问题和解决问题的能力。

3、本门课程与其它课程关系：

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生物化学是实验科学：生物化学的一切成果均建立在严谨的科学实验

基础之上。融入了生物学、物理学、免疫学、微生物学、药理学等知识与

技术，作为自己的研究手段。病因与机制、诊断与检测、药物与治疗和运

动等都和生物化学有密切关系。

4、推荐教材及参考书:

推荐教材:

金丽勤主编，生物化学，高等教育出版社，2013

陈秀芳主编，医学生物化学与分子生物学实验指导，2013

参考书：

查锡良、药立波主编，生物化学与分子生物化学第8版，人民卫生

出版社，2013周爱儒主编，生物化学第6版，人民卫生出版社，2004

赵宝昌主编，生物化学第2版，高等教育出版社，2009

5、课程考核方法与要求：

总分100分。期中机考占10分；卷面成绩占75分，学期期末进行闭

卷考试；实验评分占15分，含（出勤情况+平时表现+实验报告完成情况）

50%+实验操作考查50%。

6、实践教学内容安排：

二、教学内容纲要

绪论

一、目的与要求

（一）熟悉生物化学的概念、现代生物化学的发展特点及生物化学

研究的主要内容。

（二）了解生物化学与医学的关系。

二、教学内容

（一）详细讲解生物化学的概念及研究内容。

（二）一般介绍生物化学与医学各学科的联系及其在药学中的重要

性。

第一章蛋白质的结构与功能

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第一节蛋白质的分子组成

一、目的与要求

（一）掌握蛋白质的元素组成蛋白质的基本组成单位一一氨基酸,

肽键和多肽链。

（二）了解蛋白质的重要性，生物活性肽的作用，蛋白质的分类。

二、教学内容

（一）重点讲解蛋白质的元素组成，氨基酸的结构和分类。

（二）详细讲解氨基酸的理化性质，肽键和多肽链。

（三）一般介绍蛋白质的生理作用，生物活性肽的作用，蛋白质的

分类。

第二节蛋白质的分子结构

一、目的与要求

（一）掌握蛋白质一、二、三、四级结构的概念及主要维系键；二

级结构的基本形式。

（二）熟悉八螺旋及B一折叠的结构要点；熟悉亚基、模体、结构

域的概念。

（二）了解B-转角等概念。

二、教学内容

（一）重点讲解蛋白质一、二、三、四级结构的概念及主要维系键。

（二）详细讲解次级键的种类极其在维系蛋白质的空间构象中所起

的作用；a—螺旋及8—折叠的结构模型要点。

（三）一般介绍转角、模体、结构域。

第三节蛋白质结构与功能的关系

一、目的与要求

（一）掌握一级结构是空间构象的基础，空间结构决定生物学功能。

（二）了解蛋白质空间结构与功能的关系。

二、教学内容

（-）重点讲解一级结构是空间构象的基础。

（二）一般介绍蛋白质空间结构与功能的关系。

第四节蛋白质的理化性质与分离纯化技术

一、目的与要求

（-）掌握蛋白质的两性电离胶体稳定因素变性与复性紫外吸

收。

（二）了解蛋白质的沉淀、凝固、呈色反应；蛋白质的分离纯化、

序列分析和空间结构测定。

二、教学内容

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（一）重点讲解蛋白质的变性，胶体性质，紫外吸收。

（二）详细讲解蛋白质的两性解离。

（三）一般介绍蛋白质的沉淀、凝固、呈色反应；蛋白质的分离纯

化、序列分析和空间结构测定。

第二章核酸的结构与功能

第一节核酸的化学组成

一、目的与要求

（一）掌握核甘酸的组成、结构、命名。含氮碱基、糖与磷酸的结

合方式和连接键。

（二）了解多核昔酸链的概念、组成。五种碱基的基本结构及英文

缩写代号。

二、教学内容

（一）重点讲解核酸的基本结构单位一单核甘酸。

（二）一般介绍核酸的概念、分类和重要性。

第二节DNA的结构

一、目的与要求

（―）掌握DNA一级结构及化学键。DNA二级结构B-DNA（右手螺

旋）学说内容、碱基配对规律。

（二）了解DNA三级结构特点，染色体DNA结构。

二、教学内容

（―）重点讲解DNA的二级结构。

（二）详细讲解DNA的一级结构。

（三）一般介绍DNA的三级结构，染色体DNA结构。

第三节RNA的结构与功能

一、目的与要求

（一）掌握mRNA的功能及其首、尾结构；tRNA的功能及一、二、

三级结构的特点；rRNA的功能及核糖体的组成与作用。

（二）了解rRNA的结构。

二、教学内容

（一）重点讲解mRNA、tRNA的功能及分子结构特点。

（二）详细讲解rRNA的功能及核糖体的组成与作用。

（三）一般介绍rRNA的结构。

第四节核酸的理化性质

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一、目的与要求

（-）掌握核酸的变性、复性、杂交、增色效应与减色效应，解链

温度；核酸的紫外吸收性质。

（二）了解核酸的酸碱性质及溶解度。

二、教学内容

（一）重点讲解核酸的紫外吸收；核酸的变性、复性和杂交。

（二）一般介绍核酸的分子大小；核酸的溶解度与粘度；核酸的酸

碱性质。

第三章酶

第一节酶分子的结构与催化功能

一、目的与要求

（一）掌握酶的分子组成、分类及酶蛋白与辅酶的作用；酶的活性

中心及必需基团。

（二）了解金属离子和小分子有机物的作用。

二、教学内容

（一）重点讲解酶的分子组成、分类及酶蛋白与辅酶的作用；酶的

活性中心及必需基团。

（二）一般介绍金属离子和小分子有机物的作用。

第二节维生素与辅酶

一、目的与要求：

熟悉各种B族维生素的辅酶形式。

二、教学内容：

（一）详细讲解各种B族维生素的辅酶形式。

（二）一般介绍B族维生素的化学结构、性质及缺乏病。

第三节酶促反应特点与机制

一、目的与要求

（-）掌握酶促反应特点；酶能降低反映活化能、中间产物学说和

诱导契合学说。

（二）了解酶促反应与一般催化剂反应相同点、邻近效应、多元催

化、表面效应。

二、教学内容

（一）详细讲解酶促反应特点；酶能显著降低反映活化能；中间产

物学说和诱导契合学说。

（二）一般介绍酶促反应与一般催化剂反应相同点、邻近效应、多

元催化、表面效应。

第四节酶促反应动力学

、目的与要求

（一）掌握酶浓度对酶促反应速度的影响。底物浓度对酶促反应速

度的影响：底物浓度和5

反应速度的关系曲线，米-曼氏方程式，Km的意义及求法。温度对酶

促反应速度的影响，酶的最适温度。pH对酶促反应速度的影响，酶的最适

pHo不可逆性抑制概念及其两种常见类型和解毒剂。可逆性抑制概。竞争

性抑制概念、动力学特点及其临床应用实例。非竞争性抑制概念及动力学

特点。

（二）了解非竞争性抑制。激活剂的概念及分类。

二、教学内容

（一）重点讲解底物浓度对酶促反应速度的影响；抑制剂的影响。

（二）详细介绍pH的影响及最适pH；温度的影响与最适温度；酶

浓度的影响；激活剂的影响。

（三）一般介绍非竞争性抑制，反竞争性抑制。

第五节酶的调节

一、目的与要求

（一）掌握酶的快调节和慢调节；酶原及酶原的激活概念与本质；

酶的变构调节及酶的共价修饰调节；同工酶概念及临床意义。

（二）了解酶含量的调节。

二、教学内容

（-）重点讲解酶原及酶原的激活；酶的变构调节及酶的共价修饰

调节；同工酶及临床意义。

（二）一般介绍酶含量的调节。

第六节酶的分类和命名

一、目的与要求

（一）掌握酶的两种命名方式。

（二）了解酶的命名与分类。

二、教学内容

（一）一般介绍酶的命名与分类。

第七节酶与医学的关系

一、目的与要求

了解酶在临床医学上的应用。

二、教学内容

一般介绍酶与疾病发生、疾病诊断的关系及在临床治疗中的应用。

第四章糖代谢

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第一节糖类的消化和吸收

一、目的与要求

了解糖的生理功能。糖的消化吸收。

二、教学内容

一般介绍糖的生理的功用。糖的消化吸收。

第二节葡萄糖的无氧分解

一、目的与要求

（一）掌握糖无氧分解的定义、限速酶、特点、ATP生成和消耗情

况和生理意义。

（二）了解糖酵解的具体反应过程及调节。

二、教学内容

（一）重点讲解无氧分解的概念、ATP生成和消耗情况和生理意义。

（二）详细讲解糖酵解的反应过程及其调节。

第三节糖的有氧氧化

一、目的与要求

（一）掌握有氧氧化的定义、限速酶、特点、ATP生成和消耗情况、

生理意义和巴斯德效应。

（二）了解有氧氧化具体反应过程及其调节，

二、教学内容

（一）重点讲解糖有氧氧化的定义、限速酶、特点、ATP生成和消

耗情况、生理意义。

（二）详细讲解糖有氧氧化的反应过程。

（三）一般介绍有氧氧化的调节，巴斯德效应。

第四节磷酸戊糖途径

一、目的与要求

（-）掌握磷酸戊糖途径的定义、限速酶、生理意义。

（二）了解磷酸戊糖途径的反应过程和调节。

二、教学内容

（一）重点讲解磷酸戊糖途径的定义、限速酶、生理意义。

（二）一般介绍磷酸戊糖途径的反应过程和调节。

第五节糖原的合成与分解

一、目的与要求

（一）掌握糖原合成的概念、限速酶、活性葡萄糖供体、ATP消耗

情况。糖原分解的概念、7

限速酶、肝糖原与肌糖原分解的不同。

（二）了解糖原合成与分解的调节、糖原累积症。

二、教学内容

（-）重点讲解糖原合成的概念、限速酶、活性葡萄糖供体、ATP

消耗情况。

（二）详细讲解糖原分解的概念、限速酶、肝糖原与肌糖原分解的

不同。

（三）一般介绍糖原合成与分解的调节、糖原累积症。

第六节糖异生

一、目的与要求

（-）掌握糖异生概念、限速酶及其生理意义。乳酸循环概念、ATP

消耗及其生理意义。

（二）了解糖异生的调节。

二、教学内容

（一）重点讲解糖异生概念、限速酶及其生理意义。

（二）详细讲解乳酸循环概念、ATP消耗及其生理意义。

（三）一般介绍糖异生调节。

第七节血糖及其调节

、目的与要求

（-）掌握血糖的来源和去路。调节血糖的激素。

（二）了解血糖水平的调节，血糖水平异常。

二、教学内容

（一）重点讲解血糖的来源和去路，调节血糖的激素。

（二）一般介绍血糖水平的调节，血糖水平异常。

第五章生物氧化

第一节C02的生成

一、目的与要求

（一）掌握C02的生成方式。

（二）了解C02的生成方式的具体类型。

二、教学内容

一般介绍C02的生成方式

第二节线粒体氧化体系

一、目的与要求

（-）掌握生物氧化的概念；呼吸链的概念、组成及作用、二条呼

吸链的排列顺序、氧化8

磷酸化的概念及偶联部位、化学渗透假说、胞液NADH的氧化方式及

部位。影响氧化磷酸化的典型因素（CO、DNP、寡霉素）。

（二）熟悉P/0比值、影响氧化磷酸化的其它因素。

二、教学内容

（一）重点讲解呼吸链的概念、组成及作用，二条呼吸链的排列顺

序，氧化磷酸化的概念及偶联部位、化学渗透假说、胞液NADH的氧化方

式及部位。

（二）详细讲解P/0比值、影响氧化磷酸化的因素。

（二）一般介绍ATP合酶作用机制。

第三节非线粒体氧化体系

一、目的与要求

了解微粒体氧代谢。过氧化体氧化酶系。

二、教学内容

一般介绍微粒体氧代谢。过氧化体氧化酶系。

第六章脂质代谢

第一节脂质的消化、吸收和转运

一、目的与要求

（-）掌握甘油三脂、甘油磷脂的基本结构通式。

（二）了解脂肪的吸收部位及吸收方式和胆汁酸盐的作用。水解类

脂的酶。

二、教学内容

一般介绍脂肪的消化和吸收及类脂的消化和吸收。

第二节三酰甘油的代谢

一、目的与要求

（一）掌握脂肪动员的关键酶、抗脂解激素。脂肪酸的8-氧化的部

位，过程，产物及能量计算。酮体生成的部位、原料、过程及所需的关键

酶，利用的部位和酶。软脂酸的合成部位、原料及来源、关键酶及基本合

成过程。脂肪酸碳链的延长部位及二碳单位的供体。

（二）了解脂肪酸的其他氧化方式。不饱和脂肪酸的合成。

二、教学内容

（一）重点讲解脂肪酸的8-氧化。酮体生成的部位、原料、过程及

所需的关键酶，利用的部位和酶。软脂酸的合成部位、原料及来源、关键

酶。

（二）详细讲解脂肪动员及其限速酶。

（三）一般介绍了解脂肪酸的其他氧化方式。软脂酸合成过程、脂

肪酸碳链的加长、不饱9

和碳链的合成。

第三节磷脂的代谢

一、目的与要求

（-）掌握甘油磷脂的合成部位、原料及辅助因子（CTP的参与）

和基本合成过程。脑磷脂、卵磷脂合成的原料。

（二）了解磷脂的分解代谢。

二、教学内容

（一）重点讲解磷脂的合成代谢。

（二）一般介绍磷脂的分解代谢。

第四节胆固醇代谢

一、目的与要求

（-）掌握胆固醇合成的原料、部位及限速酶。胆固醇在体内的代

谢转化。

（二）了解胆固醇合成的调节。

二、教学内容

（一）重点讲解胆固醇的合成代谢及其代谢转化。

（二）一般介绍胆固醇合成的调节。

第五节血浆脂蛋白代谢

一、目的与要求

（一）掌握血浆脂蛋白的分离方法、种类及功能。

（二）了解载脂蛋白、血浆脂蛋白代谢异常。

二、教学内容

（一）详细讲解血浆脂蛋白的分离方法、种类及功能。

（二）一般介绍载脂蛋白、血浆脂蛋白代谢异常。

第七章蛋白质分解及氨基酸代谢

第一节蛋白质的消化、吸收和腐败

一、目的与要求

（一）熟悉蛋白质消化吸收所需要的酶；蛋白质的腐败作用。

（二）了解蛋白质消化吸收的部位、形式及过程，氨基酸在小肠吸

收的机制。

二、教学内容

（一）详细讲解蛋白质消化吸收所需要的酶；蛋白质的腐败作用。

（二）一般介绍蛋白质消化吸收的部位、形式及过程，氨基酸在小

肠吸收的机制。10

第二节蛋白质的降解

、目的与要求

了解细胞内的蛋白质降解的机制及过程。

二、教学内容

一般介绍细胞内的蛋白质降解的机制及过程。

第三节氨基酸的一般代谢

一、目的与要求

（一）掌握氨基酸代谢库，氨基酸的来源和去路。氧化脱氨基作用、

转氨基作用、联合脱氨基作用的概念、主要的酶及辅酶、部位。体内氨的

来源，临床上应注意的问题。体内氨的去路。丙氨酸-葡萄糖循环、谷氨酰

胺运氨形式。鸟氨酸循环的部位、限速酶、ATP消耗情况、尿素分子中两

个氮原子的来源。

（二）熟悉生糖及生酮氨基酸的定义和分类。

（三）了解几种非氧化脱氨基作用。高血氨、氨中毒。

二、教学内容

（一）重点讲解氨基酸的脱氨基作用；体内氨的来源、运输和去路；

尿素循环。

（二）详细介绍氨基酸在体内的代谢动态；血氨、氨中毒。

（三）一般介绍几种非氧化脱氨基作用及酮酸的代谢。

第四节个别氨基酸的代谢

一、目的与要求

（一）掌握脱竣酶的辅酶及临床上维生素B6的应用机制；一碳单

位的定义、种类、来源、载体、携带形式及相互转变；活性蛋氨酸循环及

生理意义；苯丙氨酸、酪氨酸代谢生成儿茶酚胺与黑色素；苯丙酮尿症和

白化病的发病机理。

（二）了解丫-氨基丁酸、组胺、精眯、精胺、牛磺酸、5-羟色胺的

来源及作用；半胱氨酸代谢和肌酸的合成；支链氨基酸代谢。

二、教学内容

（一）重点讲解一碳单位代谢。

（二）详细讲解蛋氨酸代谢；芳香族氨基酸的代谢。

（三）一般介绍氨基酸的脱竣作用、含硫氨基酸代谢的特点和肌酸

代谢的特点；半胱氨酸代谢、肌酸的合成、支链氨基酸代谢。

第八章核甘酸代谢

第一节核甘酸的功能及其消化与吸收

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第二节喋吟核甘酸的代谢

第三节口密咤核昔酸的代谢

一、目的与要求

（一）掌握核昔酸从头合成和补救合成的原料及基本过程；脱氧核

甘酸合成水平（二磷酸核昔酸水平）；噂吟核甘酸分解代谢的基本过程；尿

酸过多造成的疾病及其治疗。

（二）了解核酸的消化和吸收部位及过程；核甘酸的具体合成过程。

二、教学内容

（-）重点讲解核昔酸合成的原料及其基本过程，喋吟核昔酸分解

代谢的具体过程。

（二）一般介绍核酸的消化和吸收部位及过程；核昔酸的具体合成

过程；脱氧核甘酸和dTMP合成。

第九章DNA的生物合成

第一节DNA的复制

第二节反转录及反转录病毒

第三节DNA损伤与修复

一、目的与要求

（一）掌握半保留复制、解旋、解链酶类，领头链、随从链、冈崎

片段、半不延续复制的基本概念，逆转录的概念、逆转录酶，引发突变的

因素，DNA的损伤与修复的种类及其机理。

（二）熟悉DNA半保留复制的实验证据，引物酶和引发体，复制中

解链和DNA分子的拓扑学变化，复制的起始、复制的延长、复制的终止过

程，逆转录的过程，突变分子改变的类型。

（三）了解半保留复制的意义，复制化学反应，滚环复制的机理,

逆转录的意义，突变的意义，SOS修复。

二、教学内容

（一）重点讲解DNA复制的基本特点；DNA复制的反应体系。

（二）详细介绍原核生物DNA的复制过程；反转录和反转录病毒的

发现及意义；引发DNA损伤的因素，突变的类型，DNA损伤的修复。

（三）一般介绍真核生物DNA的复制过程；端粒及端粒酶。

第十章RNA的生物合成

第一节RNA的生物合成体系

第二节RNA的生物合成过程

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第三节真核生物RNA转录后的加工

一、目的与要求

（-）掌握复制与转录的区别，不对称转录、模板链、编码链、领

头链、随从链的概念，真核生物RNA加工。

（二）熟悉原核生物转录过程。

（三）了解操纵子，真核生物转录过程，顺式作用元件，反式作用

因子。

二、教学内容

（一）重点讲解复制与转录的区别，DNA模板；RNA聚合酶；启动

子。

（二）详细介绍原核生物DNA的转录过程；真核生物RNA加工。

（三）一般介绍真核生物DNA的转录过程，RNA编辑。

第十一章蛋白质的生物合成

第一节参与蛋白质生物合成的物质

第二节蛋白质生物合成的过程

第三节蛋白质生物合成后的加工与靶向输送

第四节蛋白质生物合成与医学的关系

一、目的与要求

（-）掌握翻译的概念，mRNA与遗传密码的关系、特点；tRNA三

叶草型结构、氨基酸臂、反密码环的功能；氨基酸的活化和转运。

（二）熟悉rRNA的功能；原核细胞起始复合物的形成，原核生物肽

链合成过程，肽链延伸方向，真核生物起始氨基酰一tRNA,核蛋白体循环，

多聚核蛋白体循环。去除N-端的蛋氨酸修饰