动物生物化学：酶3

抑制剂对反应速度的影响酶的抑制剂(inhibitor)

能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质。

区别于酶的变性

抑制剂对酶有一定选择性引起变性的因素对酶没有选择性

抑制作用的类型不可逆性抑制

(irreversibleinhibition)可逆性抑制

(reversibleinhibition)：竞争性抑制

(competitiveinhibition)非竞争性抑制

(non-competitiveinhibition)(一)不可逆性抑制作用*概念抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活。抑制剂不能用透析、超滤等方法除去。

*举例有机磷化合物

羟基酶解毒------解磷定(PAM)重金属离子及砷化合物

巯基酶解毒------二巯基丙醇(BAL)

有机磷化合物羟基酶失活的酶酸（如：胆碱酯酶）路易士气失活的酶巯基酶失活的酶酸BAL巯基酶BAL与砷剂结合物（二）可逆性抑制作用*概念抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。竞争性抑制非竞争性抑制*类型１.竞争性抑制作用抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。+++EESIESEIEP+IEIE+SE+PES反应模式

*特点b)

抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度；a)I与S结构类似，竞争酶的活性中心；c)动力学特点：Vmax不变，Km增大。

丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶琥珀酸琥珀酸脱氢酶FADFADH2延胡索酸

磺胺类药物的抑菌机制与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶二氢蝶呤啶＋对氨基苯甲酸＋谷氨酸二氢叶酸合成酶二氢叶酸

有些抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，不影响酶与底物的结合，酶和底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合，底物与抑制剂之间无竞争关系，但酶－底物－抑制剂复合物不能进一步释放出产物。2.非竞争性抑制+

S－S+

S－S+ESIEIEESEPE+SESE+P+IEI+SEIS+I反应模式*特点抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系；c)动力学特点：Vmax降低，Km不变。抑制程度取决于抑制剂的浓度；六、激活剂对反应速度的影响激活剂(activator)

使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。无机离子金属离子（Na+、K+、Mg2+、Ca2+、Zn2+、Fe2+

等）；阴离子（Cl-、Br-、I-、CN-

）；氢离子。

主要的激活剂有：有机小分子

一些还原剂，如抗坏血酸、半胱氨酸，使含-SH的酶处于还原态。金属螯合剂，如EDTA(乙二胺四乙酸)，可络合一些重金属杂质，解除它们对酶的抑制，从而使酶活升高。

酶活性指的是酶催化化学反应的能力，用反应速度来衡量，即单位时间里产物的增加或底物的减少。

V=dP/dt=-dS/dt

七、酶活性测定和酶活性单位酶活性的计量：

EC1961年规定：在指定的条件下，1分钟内，将1μmol的底物转变为产物所需要的酶量为1个酶活国际单位（IU）。催量单位(katal):１催量(kat)是指在特定条件下，每秒钟使１mol/L底物转化为产物所需的酶量。

kat与IU的换算：1IU=16.67×10-9kat1Kat=6×107IU

比活力（specificactivity）指的是每毫克酶蛋白所具有的酶活性单位数。比活力=活性单位数/酶蛋白重量（mg）比活力反映了酶的纯度。第五节

酶的调节

TheRegulationofEnzyme

酶活性的调节（快速调节）酶含量的调节（缓慢调节）

调节方式合成降解一变构调节变构效应剂(allostericeffector)变构激活剂变构抑制剂

变构调节(allostericregulation)

变构酶(allostericenzyme)一些调节分子可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性。变构酶模型米氏双曲线与S形变构曲线0.11变构酶分子上除了活性部位外，还有调节部位。这两个中心处在酶蛋白的不同位置，有的在同一亚基上，有的在不同的亚基上。变构酶的v-[S]的关系不符合米氏方程，所以其曲线不是双曲线型。变构酶一般都是寡聚酶，通过次级键由多亚基组成。二共价修饰调节共价修饰(covalentmodification)在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性。

常见类型

磷酸化与脱磷酸化（最常见）乙酰化和脱乙酰化甲基化和脱甲基化腺苷化和脱腺苷化

－SH与－S－S互变

酶的磷酸化与脱磷酸化-OHThrSerTyr酶蛋白H2OPi磷蛋白磷酸酶ATPADP蛋白激酶ThrSerTyr-O-PO32-酶蛋白

经共价修饰调节的一些酶酶修饰方式活性变化糖原磷酸化酶磷酸化/去磷酸化↑/↓磷酸化酶激酶磷酸化/去磷酸化↑/↓糖原合酶磷酸化/去磷酸化↓/↑丙酮酸脱氢酶磷酸化/去磷酸化↓/↑激素敏感性酯酶磷酸化/去磷酸化↑/↓己酰CoA羧化酶磷酸化/去磷酸化↑/↓三同工酶

定义同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。HHHHHHHMHHMMHMMMMMMMLDH1

(H4)LDH2(H3M)LDH3(H2M2)LDH4(HM3)LDH5

(M4)乳酸脱氢酶的同工酶心肌梗死和肝病病人血清LDH同工酶谱的变化1酶活性心肌梗死酶谱正常酶谱肝病酶谱2345第六节

酶的命名与分类

TheNamingandClassificationofEnzyme一酶的命名（1）习惯命名（recommendedname）

——依据所催化的底物（substrate）、反应的性质、酶的来源等命名。例如，胃蛋白酶、碱性磷酸酶，乳酸脱氢酶，淀粉酶。（2）系统命名(systematicname)——根据底物与反应性质命名反应：葡萄糖+ATP葡萄糖-6-磷酸+ADP

命名：葡萄糖：ATP磷酰基转移酶（习惯名称，葡萄糖激酶）国际酶学委员会编号:

用4个阿拉伯数字的编号表示，数字中用“·”隔开，前面冠以EC（为EnzymeCommission）。EC类.亚类.亚亚类.亚亚类中的排序一些酶的命名举例二、酶的分类1.氧化还原酶类(oxidoreductases)2.转移酶类(transferases)3.水解酶类(hydrolases)4.裂合酶类(lyases)5.异构酶类(isomerases)6.合成酶类(ligases,synthetases)1．氧化还原酶类（oxido-reductases）

催化氧化还原反应的酶，包括氧化酶类、脱氢酶类、过氧化氢酶、过氧化物酶等。氧化酶类：催化底物脱氢，并氧化生成H2O或H2O2。2A·2H+O22A+2H2O

A·2H+O2A+H2O2

邻苯二酚氧化酶（EC1.10.3.1，邻苯二酚：氧氧化酶）邻苯二酚邻苯醌脱氢酶类：直接催化底物脱氢

A·2H+B

A+B·2H

乳酸脱氢酶（EC1.1.1.27，L-乳酸：NAD+氧化还原酶）乳酸丙酮酸2．转移酶类（transferases）

催化基团的转移

谷丙转氨酶（GPT）（EC2.6.1.2，L-丙氨酸：α—酮戊二酸氨基转移酶）3．水解酶类（hydrolases）AB+H2O A·OH+BH催化底物发生水解反应的酶类。4．裂合酶类（lyases）从底物移去一个基团而形成双键或逆反应。AB

A+B

5．异构酶类（isomerase）

催化同分异构体之间的相互转变例：6．连接酶类（ligases,也称synthetases合成酶类）催化两个底物生成一个产物，通常需要ATP供能。习题全酶辅酶、辅基FMNFADNAD+NADP+单体酶寡聚酶多酶体系必需基团酶的活性中心同工酶变构酶酶活力Km不可逆抑制作用可逆性抑制作用竞争性抑制作用非竞争性抑制作用变构调节共价调节根据酶分子的特点可将酶分为（）（）（）。全酶由（）和（）组成。辅助因子中（）与酶蛋白结合紧密，（）与酶蛋白结合疏松，可用（）除去。根据国际系统分类法，所有的酶按所催化的化学反应的性质可以分为六大类（），（），（），（），（）和（）。关于米氏常数Km的说法，哪一个是正确的（）a．饱和度底物浓度时的速度。b．在一定酶浓度下，最大速度的一半。c．饱和度底物的一半。d．速度为最大速度半数时的底物浓度。e．降低一半速度时的抑制剂浓度。√下面关于酶的描述哪一项不正确（）a．所有的蛋白质都是酶。b．酶是生物催化剂。c．酶是在细胞内合成的，但也可以在细胞外发挥催化功能。d．酶具有专一性。e．酶在强碱强酸条件下会失活。√关于酶活性中心的叙述不正确的是（）A酶与底物接触只限于与酶活性密切相关的较小区域B必需基团可位于活性中心之内，也可位于活性中心之外C一般来说，总是多肽链的一级结构上相邻的几个氨基酸残基相对集中，形成酶的活性中心D当底物分子与酶分子接触时，可引起酶活性中心的构象改变√同工酶的特点是A.催化相同的反应，但分子结构和理化性质不同的一类酶B.催化相同反应，分子组成相同，但辅酶不同的一类酶C.催化同一底物起不同反应的酶的总称D.多酶体系中酶组分的统称E.催化作用，分子组成及理化性质相同，但组织分布不同的酶√某给定的同工酶（)A具有不同的亚基数B对底物有不同的Km值C具有不同的底物专一性D呈现相同的电泳迁移率√竞争性抑制作用特点是指抑制剂：a．与酶的底物竞争酶的活性中心b．与酶的产物竞争酶的活性中心c．与酶的底物竞争非必需基团d．与酶的底物竞争辅酶e．与其它抑制剂竞争酶的活性中心√酶的竞争性抑制剂可以使（）a．Vmax减小,Km减小b．Vmax增加,Km增加c．Vmax不变,Km增加d．Vmax不变,km减小e．Vmax减小,Km增加√下列常见抑制剂中，除哪个外都是不可逆抑制剂？（）a．有机磷化合物b．有机汞化合物c．有机砷化合物d．氰化物e．磺胺类药物√丙二酸对琥珀酸脱氢酶的影响属于（）a．反馈抑制b．底物抑制c．竞争性可逆抑制d．非竞争性可逆抑制e．反竞争性可逆抑制√哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度？（）a．不可逆抑制作用b．竞争性可逆抑制作用c．非竞争性可逆抑制作用d．反竞争性可逆抑制作用e．无法确定√在生理条件下。下列哪种基团既可以作为H+的受体，也可以作为H

的供体？（）a．His的咪唑基b．Lys的ε氨基c．Arg的胍基d．Cys的巯基e．Trp的吲哚基√尼克酰胺在体内的活性形式是：

A.TPPB.NAD+

C.FADD.CoQE.CoA

√NAD+在酶促反应中转移（）

A氨基B氢原子

C氧原子D羧基磷酸吡哆醛的主要功能是（）

A传递氢B传递二碳单位C传递一碳单位

D传递氨基

生物素是下列哪一种酶的辅酶？

A丙酮酸脱氢酶B丙酮酸激酶

C丙酮酸脱氢酶系D丙酮酸羧化酶酶的比活性是指：

A.每秒钟每个酶分子转换底物的微摩尔数

B.每毫克酶蛋白所含的酶活性单位数

C.一定重量的酶制剂所具有的酶单位数

D.在特定条件下，1分钟内催化形成1μmol产物的酶量

E.一定体积的酶制剂所具有的酶单位数

√酶原激活的实质是：

A.激活剂与酶结合时酶激活

B.酶原分子一级结构发生改变从而形成或暴露出酶的中心

C.酶蛋白的变构效应

D.酶原分子发生共价修饰

E.酶原分子的空间构象发生了变化而一级结构不变√酶的活性中心是指：

A.酶分子与底物结合的部位

B.酶分子结合底物并发挥作用的关键性三维结构区

C.酶分子催化底物变成产物的部位

D.酶分子上的几个必需基团

E.酶分子中心部位的一种特