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文档简介
第一节蛋白质的分解与消化吸收1.1蛋白质的营养功能三大营养物质SacchacridesLipidsProteinsEnergeticandstructuralmaterialFunctionalmaterial
外源蛋白质是生物体内氨基酸的来源蛋白质在作为能源使用时提供的能量与糖类物质相似氨基酸是许多重要生物分子的合成前体含有必需氨基酸多的蛋白质其营养价值高1.2蛋白质的消化与吸收蛋白质在体内的降解胃是外源蛋白质水解的起始场所:胃分泌胃蛋白酶原,并在胃内被激活;肠道是蛋白质消化与吸收的主要场所:胰脏及肠道分泌各种蛋白酶与肽酶小肠是氨基酸吸收的主要场所外源蛋白的降解内源蛋白的降解Dietaryproteinsaredigestedintoaminoacidsinthegastrointes-tinaltractPepsintrypsin,Chymotrypsin,andexopeptidasesAminoacids1.3蛋白酶的水解专一性Pepsincleavespolypeptidesintosmallerpeptidesinstomach(N-terminalsideofY,F,Wresidues).Trypsin(C-terminalsideofK,R)Chymotrypsin(C-terminalsideofF,W,andY)furthercleavethepeptidesinsmallintestine.Elastase(C-terminalsideofV,L,S,A)Carboxypeptidase
(C-terminalside)andaminopeptidasecleavethesmallpeptidesintoaminoacids.急性胰腺炎
(Acutepancteatitis)
胰液分泌到肠内的分泌途径发生障碍,胰脏分泌的蛋白水解酶的酶原被激活转变为有催化能力的活性形式,这些活性水解酶在胰腺细胞内攻击自身组织,损伤器官,导致急性胰腺炎的发生,严重时可致命。1.4内源性蛋白的酶水解2004年10月6日,瑞典皇家科学院诺贝尔奖委员会宣布将2004年的诺贝尔化学奖授予以色列科学家阿龙-切哈诺沃、阿弗拉姆-赫尔什科和美国科学家欧文-罗斯以表彰他们在体内蛋白质降解研究方面的贡献。2004年诺贝尔化学奖得主以色列科学家阿龙-切哈诺沃2004年诺贝尔化学奖得主以色列科学家赫什科2004年诺贝尔化学奖得主美国科学家欧文-罗斯三人的化学研究成果比较科学地解释了人体蛋白质退化系统的分子处理过程。经过多年研究,他们找到了人体细胞控制和调节某种人体蛋白质数量多少的方法。他们发现,人体细胞通过给无用蛋白质“贴标签--泛肽”的方法,帮助人体将那些被贴上泛肽标记的蛋白质进行“废物处理”,使它们自行破裂、自动消亡。这些化学现象可帮助人们解释人体免疫系统的化学工作原理。1.4内源性蛋白的酶水解内源性蛋白质分为长寿和短寿蛋白;溶酶体对蛋白质的降解无选择性,降解“吞噬”的蛋白泛肽(ubiquitin)的结合使细胞可以选择性地降解胞内蛋白(无用蛋白、老化蛋白和非正常蛋白),该降解过程需要ATP提供能量。第二节氨基酸分解的一般代谢2.1氨基酸代谢库体内氨基酸的来源外源水解内源水解内源合成内源不能合成的氨基酸是必需氨基酸食物蛋白质消化吸收组织蛋白质分解合成体内氨基酸代谢库血液氨基酸组织氨基酸特殊代谢与转化激素、碱基、卟啉、胆碱等胺CO2脱羧脱氨分解NH3α-酮酸酰胺化尿素其它含氮化合物糖类酮体CO2+H2O合成醛酸CO2+H2O排泄2.2氨基酸的脱氨基作用体内氨基酸失去氨基的作用称为氨基酸的脱氨作用;氨基酸的脱氨基作用是氨基酸分解的第一步反应;脱氨基作用是所有氨基酸的共同的代谢作用,是普遍存在的反应;氨基酸的脱氨基作用有多种方式2.2.1氨基酸的氧化脱氨2.1.1.1氨基酸氧化酶催化的氧化脱氨这类脱氨酶是需氧脱氢酶,以FAD为辅基2R-CH-COO-+2O2
+2H2O→2R-C-COO-+2NH4++2H2O2NH3+O2H2O+O2O2L-氨基酸氧化酶:——分布不普遍,最适pH=10,活力低;D-氨基酸氧化酶:——分布广,活力高;专一性氨基酸氧化酶:——只作用于单一种氨基酸,如Gly氧化酶,D-Asp氧化酶等2.2.1.1氨基酸氧化酶催化的氧化脱氨2.2.1.2氨基酸脱氢酶催化的氧化脱氨谷氨酸脱氢酶是目前发现的广泛而唯一存在于生物体内的专一性高活性的氨基酸脱氢酶;氨基酸的非氧化脱氨主要发生在微生物体内;2.2.2氨基酸的非氧化脱氨脱氨方式其它底物参与催化的酶产物还原脱氨还原型辅酶氢化酶脂肪酸+NH3水解脱氨H2O水解酶羟酸+NH3脱水脱氨H2O脱水酶
-酮酸+NH3+H2O脱巯基脱氨H2O脱巯基酶丙酮酸+H2S+
NH3减饱和脱氨
胺裂解酶烯酸+NH3
脱酰胺基作用
酰胺酶Glu(Asp)+NH32.2.3氨基酸的转氨作用反应可逆,平衡常数接近1;除Lys外,所有氨基酸都可以进行转氨反应;需PLP为辅基pyridoxalphosphate(PLP)磷酸吡多醛(Pyridoxalphosphate)Pyridoxalphosphate(PLP),beingtheprostheticgroupsforalltheaminotransferases,actasatemporarycarrieroftheaminogroups.PLPacceptsandthendonatesanaminogroupbyformingaSchiffbasewiththeamino-donatingaminoacidandamino-acceptinga-ketoacid(beinga-ketoglutarateinmanycases)respectively.Thereactionoccursviaatypicalping-pongmechanism:thefirstproductleavesbeforethesecondsubstrateenters.PLPfacilitatestransamination,racemization,decarboxylationofaminoacidsKetimine酮亚胺②PLPacceptsanddonatesaminogroupsintheactivesiteofaminotransferasesTherearedifferentaminotransferases,eachcatalyzesthetransferoftheaminogroupfromanaminoacidtoa-ketoglutaratetoformGluandanewa-ketoacid.Twoimportantaminotransferases: aspartateaminotransferases alanineaminotransferasesAspartateaminotransferase(dimeric)PLPAlanine-glucosecyclePyruvateisproducedfrommuscleglycolysisandcantakeanaminogroup(fromGlu)toformAla.Alanine-glucosecycleAlanineoncegetstoliverwillthentransfersit’saminogrouptoa-ketoglutarateoroxaloacetatetoreformpyruvate.Alanine-glucosecyclePyruvateisreconvertedtoglucoseviathegluconeogenesis,thenwillbetransportedbacktomuscle.2.2.4氨基酸的联合脱氨作用理论推论:体内L-氨基酸脱氨酶活力不高;D-氨基酸脱氨酶虽然活力高,但D-氨基酸含量少,为非蛋白质氨基酸;L-谷氨酸脱氢酶普遍存在,活力强;转氨作用普遍,但未真正脱氨,而主要是转给α-酮戊二酸生成谷氨酸;∴可能存在转氨与谷氨酸氧化脱氨的联合脱 氨作用2.2.4氨基酸的联合脱氨作用谷氨酸脱氢酶α-氨基酸α-酮酸α-酮戊二酸谷氨酸转氨酶NAD(P)H•H++NH3NAD(P)++H2OL-谷氨酸脱氢酶主要催化谷氨酸合成;肝脏组织加入谷氨酸后,只有10%发生氧化脱氨;骨骼肌中L-谷氨酸脱氢酶含量少存在的问题2.2.4氨基酸的联合脱氨作用谷氨酸-草酰乙酸转氨酶α-氨基酸α-酮酸α-酮戊二酸谷氨酸转氨酶NADH•H+NAD+天门冬氨酸草酰乙酸腺苷琥珀酸延胡索酸腺苷酸次黄苷酸H2ONH3腺苷酸脱氨酶GTPGDP+Pi苹果酸H2O裂合酶嘌呤核苷酸循环脱羧作用生成CO2和伯胺类化合物;除组氨酸外,均需磷酸吡多醛;脱羧作用不是氨基酸分解代谢的主要方式;氨基酸脱羧酶的专一性较高,可对氨基酸进行定量测定;动物体内的脱羧产生的胺类多数有毒性,少数有特殊的生理作用;2.3氨基酸的脱羧作用CO2谷氨酸→γ-氨基丁酸:抑制中枢神经丝氨酸→乙醇胺:磷脂合成的原料天门冬氨酸→β-丙氨酸:泛酸合成前体组氨酸→组胺:强烈的血管舒张剂色氨酸→色胺:与睡眠镇痛和体温调节有关第三节氨基酸一般分解代谢产物的代谢去向Thefatesofproductsproducedingeneralbreakdownofaminoacids两个产物α-ketoacidsamonia3.1
α-酮酸的代谢去路三个去向重新合成氨基酸彻底氧化转变成糖或脂进入TCA3.1.1
α-酮酸重新合成氨基酸重新合成氨基酸的方式还原氨基化转氨作用还原氨基化中,α-酮戊二酸的氨基化生成谷氨酸具有代表性:脱氨还原氨基化是一对逆反应,处于动态平衡;谷氨酸可将其氨基通过转氨作用转给其它α-酮酸,生成相应的α-氨基酸α-酮酸的氨基化是非必需氨基酸生物合成的重要途径氨基酸碳链骨架进入TCA环的入口部位:3.1.2
α-酮酸的氧化分解Thecarbonskeletonsofaminoacidsareoxidizedviathecitricacidcycle3.1.3
由α-酮酸转变成糖及脂类物质氨基酸碳链骨架进入TCA环的入口部位:乙酰CoA途径
-酮戊二酸途径琥珀酰CoA途径延胡索酸途径草酰乙酸途径生酮氨基酸生糖氨基酸Succinyl-CoAFumarateParuvate生糖兼生酮氨基酸生酮氨基酸氨的毒性:正常人的血氨浓度<0.1mg/100mL;对中枢神经系统有毒性;氨的毒性并不完全在于它的碱性,而是造成脑组织中的
–酮戊二酸不足;同时造成肝组织中的乙酰-CoA无法进入TCA循环,而产生大量酮体。3.2氨基在体内的代谢去路3.2氨基在体内的代谢去路两个去向重新被利用:排泄出体外氨的同化—
氨的贮存3.2.1氨的同化与贮存重新合成氨基酸;合成氨甲酰磷酸参与核苷酸与氨基酸的合成;贮氨——酰胺氨基酸(Gln,Asn)的合成酰胺的合成是重要的贮氨形式;谷氨酰胺在血液中转移氨;酰胺的合成需消耗ATP;在某些微生物和植物中,氨的贮存方式是将氨氧化成为硝酸盐谷氨酰胺合成酶的
变构调节Serine×谷氨酰胺合成酶的第二水平调节:共价修饰AnimalWasteproducts含氮废物的产生机制AquaticanimalsNH3GlnlyaseMostterrestrialvertebrateUreaUreacycleBirdsandterrestrialreptilesUricacidCatabolismofpurinespiderGuanineSomefishOxydizedtrimethyl-amine3.2.2含氮废物的排泄氨的去路—尿素循环
(鸟氨酸循环)
HansKrebs,KurtHehseleit(1932)发现,氨基酸代谢产生的氨在肝脏中代谢为尿素而解毒,这一过程必须有精氨酸酶(Arginase),水解精氨酸为尿素而实现在肝脏中解除氨的毒性。尿素循环及氨进入循环的反应尿素循环—鸟氨酸循环瓜氨酸线粒体中起始→胞液合成并释放氨甲酰磷酸合成游离氨氨甲酰磷酸合成酶
催化的反应该反应受N-乙酰谷氨酸(AGA)正别构调节COOHCH2CH2HC-NH-C-CH3COOHOCOOHCH2CH2HC—NCOOHOHCO3-ATPADP+PiC-CH3COO-NH4+ATPADP+N-乙酰谷氨酸N-乙酰谷氨酸NH2-C-O-P-O-OOO-氨甲酰磷酸瓜氨酸合成精氨琥珀酸合成Arg的合成Arg裂解生成尿素精氨酸酶尿素循环与TCA的连接肝昏迷(Hepaticcoma)
肝脏病变时,往往不能解除氨基酸代谢产生的氨的毒性,一般通过在脑中与Glu形成Gln实现解毒。在Glu用于解毒时,须消耗TCA的中间产物
-酮戊二酸,这就导致TCA中间产物的流失,阻滞TCA的进行,影响脑中能量代谢,造成肝昏迷。
第四节个别氨基酸的代谢4.1一碳单位与氨基酸分解代谢一碳单位:也称之为一碳基团,它们是指由某些化合物分解产生的并能参与生物合成的具有一个碳原子的活性基团。一碳单位代谢:在生物体内一碳单位的形成与去路(利用)就构成了一碳单位代谢。一碳单位(OneCarbonUnit)一碳转移反应中重要的
酶辅助因子甘氨酸和丝氨酸的分解与一碳单位PredominantinanimalsPredominantinbacteria苏氨酸的分解与一碳单位组氨酸的分解与一碳单位甲硫氨酸是一碳单位代谢的甲基直接供体;甲硫氨酸需活化成为S-腺苷甲硫氨酸;脱掉甲基后的同型半胱氨酸需FH4提供甲基;整个反应是一个循环反应;循环反应消耗能量S-腺苷甲硫氨酸循环与一碳单位①②③④4.2含硫氨基酸的分解代谢4.2.1半胱氨酸的分解代谢直接脱巯基脱氨氧化脱巯基氧化成牛磺酸CH2=C-COOHNH2CH2-C-COOHNH2H2SCH2-CH-COOHNH2CH2-C-COOHOO2SOOHNH3NH3SOOHSO2CH2-CH-COOHNH2CH2-CH2-NH2O2SOOHCO2HOOS-牛磺酸4.2含硫氨基酸的分解代谢4.2.2甲硫氨酸的分解代谢琥珀酰CoA4.3芳香族氨基酸的分解代谢Phe羟化为Tyr苯丙氨酸可转化为酪氨酸芳香族氨基酸彻底分解的途径复杂,关键是芳香环的开裂;芳香族氨基酸是多种生理活性物质的前体物质;黑尿酸Trp的降解不首先发生脱氨,第4步时脱下一个丙氨酸由芳香族氨基酸产生的生理活性物质Tyrosine儿茶酚胺类甲状腺素多巴多巴胺去甲肾上腺素肾上腺素黑色素Tryptophan5-羟色胺黑素紧张素烟酸吲哚乙酸5.氨基酸代谢缺陷症由于基因突变使得参与氨基酸代谢的某种酶发生缺失或无活性,就会使得这种酶的代谢底物积累,结果造成血液或尿中出现不正常的中间代谢产物,表现出病症。这种现象就是氨基酸代谢缺陷症。氨基酸代谢与婴幼儿的神经发育有着密切的关系。多数先天性氨基酸代谢缺陷均造成智力发育障碍。进入正常分解代谢尿黑酸酪氨酸对羟苯丙酮酸第五节氨基酸的合成代谢
SynthesisofAminoAcids5.1氨基酸合成的氮源氨基酸合成所需的直接氮源必须是NH3,其它非NH3形式的氮源必须首先转换成NH3。生物固氮NO3-还原成NH3直接吸收NH3外源及内源氨基酸和其它含氮化合物的分解5.1.1生物固氮生物固氮是微生物特别是原核生物特有的生物现象,可将N2转化为NH3;生物固氮由固氮酶催化,固氮酶由钼铁蛋白和铁蛋白组成;固氮作用是严格厌氧的过程;固氮作用需要消耗大量能量,每固定一分子N2将消耗16分子的ATP。5.1.2NO3-的生物还原作用通过两步反应可将硝酸盐还原为NH3,硝酸盐还原酶催化硝酸盐首先还原为亚硝酸;然后在亚硝酸还原酶的作用下将亚硝酸还原为NH3;NAD(P)H•H++NO3-→NAD(P)++NO2-+H2O(FADH2)3NADPH•H++NO2-+H+→3NADP++NH3+2H2O电子需要经过一个电子传递系统传递给NO3-
5.2氨基酸合成的碳源直接碳源是
–酮酸(多数)或
–烯酸(少数):直接来源于糖代谢α–酮酸或α–烯酸由小分子合成碳链骨架来源于氨基酸分解5.3氨基酸生物合成的方式α–酮酸直接氨化生成氨基酸—谷氨酸的合成;谷氨酸酰胺化生成谷氨酰胺;转氨作用合成氨基酸;氨基酸之间的互变由氨基醇转化生成氨基酸—组氨酸的合成5.4氨基酸生物合成的分类不同氨基酸的合成有不同的代谢途径,但它们是由少数的前体物质合成的,因此,可以将氨基酸的合成按合成的前体物质分成几大族,部分族先合成前体氨基酸。氨基酸合成家族:
合成前体分类氨基酸生物合
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