生物化学超详细复习资料图文版

一。核酸的结构和功能

脱氧核糖核酸（deoxyribonucleicacid,DNA）:遗传信息的贮存和携带者，生物的主要遗传物质。在真核细胞中，DNA主要集中在细胞核内，线粒体和叶绿体中均有各自的DNA。原核细胞没有明显的细胞核结构，DNA存在于称为类核的结构区。

核糖核酸（ribonucleicacid,RNA）：主要参与遗传信息的传递和表达过程，细胞内的RNA主要存在于细胞质中，少量存在于细胞核中。

DNA分子中各脱氧核苷酸之间的连接方式（3´-5´磷酸二酯键）和排列顺序叫做DNA的一级结构，简称为碱基序列。一级结构的走向的规定为5´→3´。DNA的双螺旋模型特点：两条反向平行的多聚核苷酸链沿一个假设的中心轴右旋相互盘绕而形成。磷酸和脱氧核糖单位作为不变的骨架组成位于外侧，作为可变成分的碱基位于内侧，链间碱基按A—T，G—C配对（碱基配对原则，Chargaff定律）螺旋直径2nm，相邻碱基平面垂直距离,螺旋结构每隔10个碱基对（basepair,bp）重复一次，间隔为

DNA的双螺旋结构稳定因素氢键碱基堆集力磷酸基上负电荷被胞内组蛋白或正离子中和

DNA的双螺旋结构的意义该模型揭示了DNA作为遗传物质的稳定性特征，最有价值的是确认了碱基配对原则，这是DNA复制、转录和反转录的分子基础，亦是遗传信息传递和表达的分子基础。该模型的提出是本世纪生命科学的重大突破之一，它奠定了生物化学和分子生物学乃至整个生命科学飞速发展的基石。

DNA的三级结构在细胞内，由于DNA分子与其它分子（主要是蛋白质）的相互作用，使DNA双螺旋进一步扭曲形成的高级结构.

RNA类别：信使RNA（messengerRNA，mRNA）：在蛋白质合成中起模板作用；核糖体RNA（ribosoalRNA，rRNA）：与蛋白质结合构成核糖体（ribosome）,核糖体是蛋白质合成的场所；转移RNA（transforRNA，tRNA）：在蛋白质合成时起着携带活化氨基酸的作用。

rRNA的分子结构特征：单链，螺旋化程度较tRNA低与蛋白质组成核糖体后方能发挥其功能mRNA的分子结构原核生物mRNA特征：先导区+翻译区（多顺反子）+末端序列真核生物mRNA特征：5´－“帽子”（m7G-5´ppp5´-Nmp）+单顺反子+“尾巴”（PolyA）－3´

核酸的变性、复性和杂交变性：在物理、化学因素影响下，DNA碱基对间的氢键断裂，双螺旋解开，这是一个是跃变过程，伴有A260增加（增色效应）,DNA的功能丧失。复性：在一定条件下，变性DNA单链间碱基重新配对恢复双螺旋结构，伴有A260减小（减色效应）,DNA的功能恢复。

不同来源的DNA单链间或单链DNA与RNA之间只要有碱基配对的区域，在复性时可形成局部双螺旋区，称核酸分子杂交

Tm：熔解温度DNA的变性发生在一个很窄的温度范围内，通常把热变性过程中A260达到最大值一半时的温度称为该DNA的熔解温度，用Tm表示。Tm的大小与DNA分子中（G+C）的百分含量成正相关，测定Tm值可推算核酸碱基组成及判断DNA纯度。

1、某DNA样品含腺嘌呤%（按摩尔碱基计），计算其余碱基的百分含量。2、DNA双螺旋结构是什么时候，由谁提出来的？试述其结构模型。3、DNA双螺旋结构有些什么基本特点？这些特点能解释哪些最重要的生命现象？4、tRNA的结构有何特点？有何功能？5、DNA和RNA的结构有何异同？6、简述核酸研究的进展，在生命科学中有何重大意义？6、计算（1）分子量为3105的双股DNA分子的长度；（2）这种DNA一分子占有的体积；（3）这种DNA一分子占有的螺旋圈数。（一个互补的脱氧核苷酸残基对的平均分子量为618）名词解释变性和复姓】分子杂交】增色效应和减色效应】回文结构】Tm】cAMP】Chargaff碱基配对原则定律二。蛋白质化学蛋白质平均含N量为16％,这是凯氏定氮法测蛋白质含量的理论依据：蛋白质含量＝蛋白质含N量×蛋白质的功能：催化功能；结构功能；调节功能；防御功能；运动功能；运输功能；信息功能；储藏功能氨基酸的通式

氨基酸的性质：（1）两性解离和等电点当氨基酸溶液在某一定pH值时，使某特定氨基酸分子上所带正负电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelectricpoint，pI)。

（2）光学性质色氨酸(Trp)、酪氨酸(Tyr)和苯丙氨酸(Phe)的R基团中含有苯环共轭双键系统（3）重要化学反应a.与茚三酮反应:用于氨基酸定量定性测定.（加热、弱酸条件，生成紫色化合物）b.与2,4一二硝基氟苯(DNFB)的反应（sanger反应）:用于蛋白质N-端测定.（弱碱性条件，生成黄色产物）c.与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应（Edman反应），用于蛋白N-端测定，蛋白质顺序测定仪设计原理的依据。

生理活性肽的功能类别：激素、抗菌素、辅助因子

谷胱甘肽在体内参与氧化还原过程，作为某些氧化还原酶的辅因子，或保护巯基酶，或防止过氧化物积累。蛋白质的一级结构多肽链内氨基酸残基从N－末端到C－末端的排列顺序称为蛋白质的一级结构(primarystructure)。（这是蛋白质最基本的结构，它包含着决定蛋白质高级结构和生物功能的信息。）

二面角两肽平面之间，能以共同的Cα为定点而旋转，绕Cα-N键旋转的角度称φ角，绕C-Cα键旋转的角度称ψ角。φ和ψ称作二面角，亦称构象角。

维持蛋白质分子构象的作用力a.盐键b.氢键c.疏水键d.范德华力e.二硫键蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构（secondarystructure）指肽链主链不同区段通过自身的相互作用，形成氢键，沿某一主轴盘旋折叠而形成的局部空间结构，因此是蛋白质结构的构象单元．主要有以下类型：(１)α－螺旋（α-helix）(２)β－折叠（β-pleatedsheet）(３)β－转角（β-turn）(４)无规则卷曲（nonregularcoil）

超二级结构：蛋白质中相邻的二级结构单位（即单个α－螺旋或β－折叠或β－转角）组合在一起，形成有规则的、在空间上能辩认的二级结构组合体称为蛋白质的超二级结构。结构域：在二级结构的基础上，多肽进一步卷曲折叠成几个相对独立、近似球形的三维实体，再由两个或两个以上这样的三维实体缔合成三级结构，这种相对独立的三维实体称为结构域。蛋白质的三级结构：多肽链在二级结构的基础上，通过侧链基团的相互作用进一步卷曲折叠，借助次级键维系使α－螺旋、β－折叠片、β－转角等二级结构相互配置而形成特定的构象。三级结构的形成使肽链中所有的原子都达到空间上的重新排布。蛋白质四级机构：四级结构是指由相同或不同的称作亚基（subunit）的亚单位按照一定排布方式聚合而成的蛋白质结构，维持四级结构稳定的作用力是疏水键、离子键、氢键、范得华力。亚基本身都具有球状三级结构，一般只包含一条多肽链，也有的由二条或二条以上由二硫键连接的肽链组成。高级构象决定蛋白质的功能1、蛋白质高级构象破坏，功能丧失2、蛋白质在表现生物功能时，构象发生一定变化（变构效应）

蛋白质的性质：一、两性解离性质及等电点二、蛋白质胶体性质三、蛋白质的沉淀四、蛋白质的变性与复性五、蛋白质的紫外吸收特性六、蛋白质呈色反应

蛋白质等电点：当蛋白质溶液在某一定pH值时，使某特定蛋白质分子上所带正负电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该蛋白质的等电点

蛋白质胶体性质的运用：透析法:利用蛋白质不能透过半透膜的的性质，将含有小分子杂质的蛋白质溶液放入透析袋再置于流水中，小分子杂质被透析出，大分子蛋白质留在袋中，以达到纯化蛋白质的目的。这种方法称为透析盐析法:在蛋白质溶液中加入高浓度的硫酸铵、氯化钠等中性盐，可有效地破坏蛋白质颗粒的水化层。同时又中和了蛋白质表面的电荷，从而使蛋白质颗粒集聚而生成沉淀，这种现象称为盐析

蛋白质的沉淀：如果加入适当的试剂使蛋白质分子处于等电点状态或失去水化层（消除相同电荷，除去水膜），蛋白质胶体溶液就不再稳定并将产生沉淀。

变性作用：当天然蛋白质受到某些物理因素和化学因素的影响，使其分子内部原有的高级构象发生变化时，蛋白质的理化性质和生物学功能都随之改变或丧失，但并未导致其一级结构的变化，这种现象称为变性作用

复性作用：蛋白质的变性作用如果不过于剧烈，则是一种可逆过程，变性蛋白质通常在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来的构象，恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象成为复性

蛋白质的主要显色反应：双缩脲反应（铜离子、碱性，产生红紫色络合物）酚试剂反应茚三酮反应1、为什麽说蛋白质是生命活动最重要的物质基础？2、试比较Gly、Pro与其它常见氨基酸结构的异同，它们对多肽链二级结构的形成有何影响？3、试举例说明蛋白质结构与功能的关系（包括一级结构、高级结构与功能的关系）。4、为什么说蛋白质水溶液是一种稳定的亲水胶体？5、什麽是蛋白质的变性？变性的机制是什麽？举例说明蛋白质变性在实践中的应用。6、已知某蛋白质的多肽链的一些节段是-螺旋，而另一些节段是-折叠。该蛋白质的分子量为240000，其分子长10-5,求分子中-螺旋和-折叠的百分率。(蛋白质中一个氨基酸的平均分子量为120)名词解释等电点（pI）肽键和肽链肽平面及二面角一级结构二级结构三级结构四级结构超二级结构结构域蛋白质变性与复性分子病肽三。酶学酶作用的特点：·极高的催化效率·高度的专一性·易失活·活性可调控·有的酶需辅助因子

结构专一性：酶对所催化的分子化学结构的特殊要求和选择（类别：绝对专一性和相对专一性）

立体异构专一性酶除了对底物分子的化学结构有要求外，对其立体异构也有一定的要求（旋光异构专一性和几何异构专一性）

绝对专一性有的酶对底物的化学结构要求非常严格，只作用于一种底物，不作用于其它任何物质。相对专一性有的酶对底物的化学结构要求比上述绝对专一性略低一些，它们能作用于一类化合物或一种化学键。

酶催化的中间产物理论

酶的专一性机理锁钥学说：将酶的活性中心比喻作锁孔，底物分子象钥匙，底物能专一性地插入到酶的活性中心。诱导契合学说：酶的活性中心在结构上具柔性，底物接近活性中心时，可诱导酶蛋白构象发生变化，这样就使使酶活性中心有关基团正确排列和定向，使之与底物成互补形状有机的结合而催化反应进行。

酶的活性中心和必需基团酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用直接有关的区域叫酶的活性中心或活性部位，参与构成酶的活性中心和维持酶的特定构象所必需的基团为酶分子的必需基团。

酶促反应动力学酶活力：酶催化一定化学反应的能力称酶活力，酶活力通常以最适条件下酶所催化的化学反应的速度来确定。

影响对酶反应速度的因素：酶浓度（当S足够过量，其它条件固定且无不利因素时，v=k[E]）、底物浓度、ph、温度、激活剂和抑制剂

米氏常数的意义：1）当v=Vmax/2时，Km=[S]（Km的单位为浓度单位）2）是酶在一定条件下的特征物理常数，通过测定Km的数值，可鉴别酶。3）可近似表示酶和底物亲合力，Km愈小，E对S的亲合力愈大，Km愈大，E对S的亲合力愈小。4）在已知Km的情况下，应用米氏方程可计算任意[s]时的v，或任何v下的[s]。（用Vmax的倍数表示）练习题：已知某酶的Km值为，要使此酶所催化的反应速度达到最大反应速度的80％时底物的浓度应为多少？米氏常数的测定：将米氏方程变化成相当于y=ax+b的直线方程，再用作图法求出Km。例：双倒数作图法（Lineweaver-Burk法）米氏方程的双倒数形式：

PH对酶反应速度的影响：·过酸过碱导致酶蛋白变性·影响底物分子解离状态·影响酶分子解离状态·影响酶的活性中心构象

温度和酶反应速度的关系：在达到最适温度以前，反应速度随温度升高而加快·酶是蛋白质，其变性速度亦随温度上升而加快·酶的最适温度不是一个固定不变的常数

抑制剂：凡是使酶的必需基因或酶的活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶活力甚至使酶完全丧失活性的物质，叫酶的抑制剂（inhibitor）。竞争性抑制作用

酶的变构效应有些酶分子表面除了具有活性中心外，还存在被称为调节位点（或变构位点）的调节物特异结合位点，调节物结合到调节位点上引起酶的构象发生变化，导致酶的活性提高或下降，这种现象称为别构效应

同工酶：具有不同分子形式但却能催化相同的化学反应的一组酶，称之为同工酶

固定化酶：将水溶性酶用物理或化学方法处理，固定于高分子支持物(或载体)上而成为不溶于水，但仍有酶活性的一种酶制剂形式，称固定化酶固定化酶的方法：吸附法、包埋法、共价偶联法、交联法

重要的水溶性维生素及相应辅酶1维生素pp：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）2维生素B2：黄素单核苷酸（FMN）黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）3维生素B1：焦磷酸硫胺素（TTP）4泛酸：辅酶A（CoA）5维生素B6：磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺6叶酸：四氢叶酸（FH4）7生物素8维生素C9硫辛酸10维生素B12

1、影响酶促反应的因素有哪些？它们是如何影响的？2、试比较酶的竞争性抑制作用与非竞争性抑制作用的异同。3、什么是米氏方程，米氏常数Km的意义是什么？试求酶反应速度达到最大反应速度的99％时，所需求的底物浓度（用Km表示）4、什麽是同工酶？为什麽可以用电泳法对同工酶进行分离？同工酶在科学研究和实践中有何应用？5、举例说明酶的结构和功能之间的相互关系。6、称取25毫克某蛋白酶制剂配成25毫升溶液，取出1毫升该酶液以酪蛋白为底物,用Folin-酚比色法测定酶活力,得知每小时产生1500微克酪氨酸。另取2毫升酶液，用凯式定氮法测得蛋白氮为毫克。若以每分钟产生1微克酪氨酸的酶量为一个活力单位计算，根据以上数据，求出（1）1毫升酶液中含有的蛋白质和酶活力单位数；（2）该酶制剂的比活力；（3）1克酶制剂的总蛋白含量和酶活力单位数。名词解释活性中心全酶酶原活力单位比活力米氏方程Km诱导契合变构效应ribozyme辅酶和辅基固定化酶

四。糖类的分解代谢新陈代谢、同化作用、异化作用新陈代谢（metabolism）是生命最基本的特征之一，泛指生物与周围环境进行物质交换和能量交换的过程。生物一方面不断地从周围环境中摄取能量和物质，通过一系列生物反应转变成自身组织成分，即所谓同化作用（assimilation）；另一方面，将原有的组成成份经过一系列的生化反应，分解为简单成分重新利用或排出体外，即所谓异化作用（dissimilation），通过上述过程不断地进行自我更新。

糖的分类：单糖：在温和条件下不能水解为更小的单位寡糖（双糖）：水解时每个分子产生2-10个单糖残基多糖:能水解成多个单糖分子，属于高分子碳水化合物，分子量可达到数百万。复合糖:糖与非糖物质的结合物。

单糖：植物体内的单糖主要是戊糖、己糖、庚糖戊糖主要有核糖、脱氧核糖（木糖和阿拉伯糖）己糖主要有葡萄糖、果糖和半乳糖（甘露糖、山梨糖）

双糖：以游离状态存在的双糖有蔗糖、麦芽糖和乳糖。还有以结合形式存在的纤维二糖。

蔗糖是由α-D-葡萄糖和β-D-果糖各一分子按α、β（1→2）键型缩合、失水形成的。它是植物体内糖的运输形式。麦芽糖是由两个葡萄糖分子缩合、失水形成的。其糖苷键型为α（1→4）。麦芽糖分子内有一个游离的半缩醛羟基，具有还原性。

淀粉是植物体内最重要的贮藏多糖。用热水处理淀粉时，可溶的一部分为“直链淀粉”，另一部分不能溶解的为“支链淀粉”。

直链淀粉中葡萄糖以α-1，4糖苷键缩合而成。遇碘显蓝紫色

支链淀粉中葡萄糖主要以α-1，4糖苷键相连，少数以α-1，6糖苷键相连，所以支链淀粉具有很多分支。遇碘显紫色或紫红色。

纤维素：葡萄糖以β-1,4-糖苷键连接

淀粉的酶促水解α－淀粉酶：在淀粉分子内部任意水解α糖苷键。（内切酶）β－淀粉酶:从非还原端开始，水解α－１.4糖苷键，依次水解下一个β－麦芽糖单位（外切酶）脱支酶（R酶）:水解α－淀粉酶和β－淀粉酶作用后留下的极限糊精中的－糖苷键。

单糖的分解代谢细胞质：磷酸戊糖途径、糖酵解线粒体：丙酮酸氧化、三羧酸循环

糖酵解糖酵解是将葡萄糖降解为丙酮酸并伴随着ATP生成的一系列反应，是生物体内普遍存在的葡萄糖降解途径

ＥＭＰ途径化学计量和生物学意义总反应式:C6H12O6+2NAD++2ADP+2Pi2C3H4O3+2NADH+2H++2ATP+2H2O

能量计算：氧化一分子葡萄糖净生成2ATP2NADH5ATP或3ATP生物学意义★是葡萄糖在生物体内进行有氧或无氧分解的共同途径,通过糖酵解，生物体获得生命活动所需要的能量；★形成多种重要的中间产物，为氨基酸、脂类合成提供碳骨架；★为糖异生提供基本途径。

TCA的生物学意义是有机体获得生命活动所需能量的主要途径是糖、脂、蛋白质等物质代谢和转化的中心枢纽形成多种重要的中间产物是发酵产物重新氧化的途径磷酸戊糖途径的总反应式6G-6-P+12NADP++7H2O====5G-6-P+6CO2+12NADPH+12H+

磷酸戊糖途径的生理意义·产生大量NADPH,主要用于还原（加氢）反应，为细胞提供还原力·产生大量的磷酸核糖和其它重要中间产物·与光合作用联系，实现某些单糖间的转变

单糖的生物合成1、葡萄糖生物合成的最基本途径：光合作用2、糖异生作用糖异生作用的主要途径和关键反应糖酵解与糖异生作用的关系糖分解与糖异生作用的关系

植物细胞中蔗糖合成时需UDPG，淀粉合成时需ADPG，纤维素合成时需GDPG和UDPG；动物细胞中糖元合成时需UDPG。1、何谓三羧酸循环？它有何特点和生物学意义？2、磷酸戊糖途径有何特点？其生物学意义何在？3、何谓糖酵解？糖酵解与糖异生途径有那些差异？糖酵解与糖的无氧氧化有何关系?4、为什么说6-磷酸葡萄糖是各条糖代谢途径的交叉点?名词解释糖酵解三羧酸循环磷酸戊糖途径糖异生作用糖的有氧氧化五。生物氧化与氧化磷酸化生物氧化糖类、脂肪、蛋白质等有机物质在细胞中进行氧化分解生成CO2和H2O并释放出能量的过程称为生物氧化

生物氧化的特点1.反应条件温和（常温、常压、中性的水环境）；2.反应需要一系列生化酶的参与；3.反应分阶段进行，逐步放能；4.反应释放能量部分贮于高能磷酸化合物（如ATP）中。

二氧化碳的形成方式：糖、脂、蛋白质等有机物转变成含羧基的中间化合物，然后在酶催化下脱羧而生成CO2。类型：直接脱羧和氧化脱羧

水的形成代谢物在脱氢酶催化下脱下的氢由相应的氢载体（NAD+、NADP+、FAD、FMN等）所接受，再通过一系列递氢体或递电子体传递给氧而生成H2O

自由能：在恒温恒压下，体系可以用来对环境作功的那部分能量叫做自由能，又称Gibbs自由能，用符号G表示。

电子传递链由载体组成的电子传递系统称电子传递链

烟酰胺脱氢酶类特点：以NAD+或NADP+为辅酶，存在于线粒体、基质或胞液中。NAD(P)++2H++2e==NAD(P)H+H+

黄素蛋白酶类特点：以FAD或FMN为辅基，酶蛋白为细胞膜组成蛋白递氢机理：FAD(FMN)+2H===FAD(FMN)H2铁硫蛋白传递电子机理：Fe3+==Fe2+CoQ特点：带有聚异戊二烯侧链的苯醌，脂溶性，位于膜双脂层中，能在膜脂中自由泳动。传递氢机理：CoQ===CoQH2细胞色素特点：以血红素为辅基，血红素的主要成份为铁卟啉。传递电子机理：Fe3+====Fe2+Cu2+===Cu+

氧化磷酸化代谢物在生物氧化过程中释放出的自由能用于合成ATP（即ADP+Pi→ATP）,这种氧化放能和ATP生成（磷酸化）相偶联的过程称氧化磷酸化类别：底物水平磷酸化电子传递水平磷酸化（或氧化磷酸化）

磷氧比P/O是指每消耗一个氧原子（或每对电子通过呼吸链传递至分子氧）所产生的ATP分子数。

【名词解释】生物氧化氧化磷酸化底物水平磷酸化呼吸链磷氧比（P\0）能荷

六。脂类代谢生物体内的脂类脂肪的分解代谢β-氧化作用脂肪酸在体内氧化时在羧基端的β-碳原子上进行氧化，碳链逐次断裂，每次断下一个二碳单位，既乙酰CoA，该过程称作β-氧化。脂肪酸的活化

β-氧化过程中能量的释放及转换效率

脂肪酸的α-氧化作用脂肪酸氧化作用发生在α-碳原子上，分解出CO2，生成比原来少一个碳原子的脂肪酸，这种氧化作用称为α-氧化作用。RCH2COO-=====RCOO-

脂肪酸的ω氧化作用脂肪酸的ω-氧化指脂肪酸的末端甲基（ω-端）经氧化转变成羟基，继而再氧化成羧基，从而形成α，ω-二羧酸的过程。CH3(CH2)nCOO-===-OOC(CH2)nCOO-

酮体的代谢脂肪酸β-氧化产物乙酰CoA,在肌肉中进入三羧酸循环，然而在肝细胞中可形成乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮这三种物质统称为酮体。

酮体的合成与分解

脂肪酸的生物合成1、十六碳饱和脂肪酸（软脂酸）的从头合成2、线粒体和内质网中脂肪酸碳链的延长

丙二酸单酰COA的形成：脂肪酸合酶模式图

脂肪酸的β－氧化和从头合成的异同脂肪酸β－氧化和从头合成的关系a.两条途径运行方向相反β－氧化：每经历一次脱氢、加水、脱氢、裂解的循环反应，脂肪酸减少两个碳片段，生成一分子乙酰CoA。从头合成：每经历一次缩合、还原、脱水、还原的循环反应，脂肪酸延长两个碳片段。b.两条途径的中间产物基本相同七。蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢

氨基酸的脱氨基作用1、氧化脱氨基作用2、转氨基作用3、联合脱氨基作用

氧化脱氨基作用氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成相应的α-酮酸的过程称为氧化脱氨基作用。主要有以下两种类型：

转氨基作用在转氨酶的催化下，α-氨基酸的氨基转移到α-酮酸的酮基碳原子上，结果原来的α-氨基酸生成相应的α-酮酸，而原来的α-酮酸则形成了相应的α-氨基酸，这种作用称为转氨基作用或氨基移换作用。

联合脱氨基作用转氨基作用和氧化脱氨基作用联合进行的脱氨基作用方式。

氨基酸的脱羧基作用氨基酸在脱羧酶的作用下脱掉羧基生成相应的胺类化合物的作用。脱羧酶的辅酶为磷酸吡哆醛。

氨的代谢转变（1）重新生成氨基酸（2）生成谷氨酰胺和天冬酰胺（3）生成铵盐（4）生成尿素——鸟氨酸循环

鸟氨酸循环在排尿动物肝脏中由NH3合成尿素的代谢过程称为鸟氨酸循环（尿素循环）2NH3+CO2+3ATP+3H2ONH2-CO-NH2+2ADP+AMP+4Pi

α-酮酸的代谢转变（1）再氨基化生成氨基酸（2）转变成糖或脂肪（生糖氨基酸和生酮氨基酸）（3）氧化成CO2和H2O

细胞内蛋白质降解的意义1.清除反常蛋白。2.细胞对代谢调控的一种方式。

必需氨基酸凡是机体不能自己合成，必需来自外界的氨基酸，称为必需氨基酸。Thr、Val、Leu、Ile、Met、Lys、Phe、Trp、(HisArg)

非必需氨基酸的生物合成a、由α-酮酸氨基化生成b、由某些非必需氨基酸转化而来c、由某些必需氨基酸转变而来一碳基团在代谢过程中，某些化合物（如氨基酸）可以分解产生具有一个碳原子的基团（不包括CO2），称为一碳基团。一碳基团转移酶的辅酶：FH4

八。核酸的酶促降解和核苷酸代谢限制性内切酶原核生物中存在着一类能识别外源DNA双螺旋中4-8个碱基对所组成的特异的具有二重旋转对称性的回文序列，并在此序列的某位点水解DNA双螺旋链，产生粘性末端或平末端，这类酶称为限制性内切酶

限制性内切酶是分析染色体结构、制作DNA限制图谱、进行DNA序列测定和基因分离、基因体外重组等研究中不可缺少的工具，用来切割纤细的DNA分子。

核苷酸的降解

核糖核苷酸的生物合成1、嘌呤核苷酸的生物合成从头合成途径、补救途径(自学)2、嘧啶核苷酸的生物合成从头合成途径、补救合成途径(自学)

嘌呤环上各原子的来源

嘧啶环上各原子的来源九。核酸的生物合成

遗传信息传递的中心法则生物的遗传信息以密码的形式储存在DNA分子上。在细胞分裂的过程中，通过DNA复制把亲代细胞所含的遗传信息忠实地传递给子代细胞。在子代细胞的生长发育过程中，这些遗传信息通过转录传递给RNA，再由RNA通过翻译转变成相应的蛋白质，使后代表现出与亲代相似的遗传特征。

DNA的半保留复制DNA在复制时，两条链解开分别作为模板，在DNA聚合酶的催化下按碱基互补的原则合成两条与模板链互补的新链，以组成新的DNA分子。这样新形成的两个DNA分子与亲代DNA分子的碱基顺序完全一样。由于子代DNA分子中一条链来自亲代，另一条链是新合成的，这种复制方式称为半保留复制

保证复制忠实性的原因a、DNA聚合酶的高度专一性（严格遵循碱基配对原则）b、DNA聚合酶的校对功能（错配碱基被3’-5’外切酶切除）c、以一小段RNA为引物

1）复制的起始：复制引发体形成，识别复制起点，解开双螺旋，合成引物。且单链结合蛋白结合到解开的单链上。2）DNA链的合成与延长：DNA聚合酶3组装起来同时夹住两条模板，然后沿着解链方向移动同时合成两条链。但是，这两条链的合成有一些区别。以3’-5’为模板的新链合成是连续的，因为聚合酶催化新链的延伸方向与解链的方向一致，所以，可以一气呵成合成，叫先导链。而，以5’-3’为模板的另一条链的合成，因为它的合成方向与解链的方向相反，所以不能连续合成。只能分段合成，然后由DNA聚合酶1切去引物并填补空缺部分，后再由DNA连接酶连