第1章-蛋白质的结构与功能111

生物化学什么是生物化学？生物化学，顾名思义是研究生物体中的化学进程的一门学科，是在分子水平上探索生命奥秘的一门学科，常常被简称为生化。它主要用于研究细胞内各组分，如蛋白质、糖类、脂类、核酸等生物大分子的结构和功能。而对于化学生物学来说，则着重于利用化学合成中的方法来解答生物化学所发现的相关问题。虽然存在着大量不同的生物分子，但实际上有很多大的复合物分子（称为“聚合物”）是由相似的亚基（称为“单体”）结合在一起形成的。每一类生物聚合物分子都有自己的一套亚基类型。本门课程内容简介：第一篇生物大分子的结构与功能

第一章蛋白质的结构与功能

第二章核酸的结构与功能第三章酶第二篇物质代谢与调节

第四章糖代谢第五章脂代谢第六章生物氧化第七章氨基酸代谢第八章核苷酸代谢第三篇生命信息的传递与调控

第十章DNA的生物合成第十一章RNA的生物合成第十二章蛋白质的生物合成第十四章基因工程第四篇医学专题篇成绩评定总成绩

100分实验成绩30%期末考试成绩60%平时成绩10%课时数：56(理论36，实验20)

第一章蛋白质的结构与功能StructureandFunctionofProteinProtein——

来自希腊字母，意思是“头等重要的，原始的”蛋白质——

来源于对蛋清（清蛋白）的研究

分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45％，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。

1833年

Payen和Persoz分离出淀粉酶。1864年

Hoppe-Seyler从血液分离出血红蛋白，并将其制成结晶。19世纪末

Fischer证明蛋白质是由氨基酸组成的，并将氨基酸合成了多种短肽

。1938年德国化学家GerardusJ.Mulder引用“Protein”

一词来描述蛋白质。

大事记：1951年

Pauling采用X（射）线晶体衍射发现了蛋白质的二级结构——α-螺旋(α-helix)。

1953年FrederickSanger完成胰岛素一级序列测定。1962年

JohnKendrew和MaxPerutz确定了血红蛋白的四级结构。20世纪90年代以后后基因组计划。一、什么是蛋白质?蛋白质(protein)是由许多氨基酸(aminoacids)通过肽键(peptidebond)相连形成的高分子含氮化合物。1）酶的生物催化作用二、蛋白质具有重要的生物学功能2）调控作用参与基因调控：组蛋白、非组蛋白等参与代谢调控：如激素或生长因子等3）运动与支持机体的结构蛋白：头发、骨骼、牙齿、肌肉等4）参与运输贮存的作用血红蛋白——运输氧铜蓝蛋白——运输铜铁蛋白——贮存铁5）免疫保护作用抗原抗体反应凝血机制6）参与细胞间信息传递信号传导中的受体、信息分子等7）氧化供能第一节蛋白质的分子组成

TheMolecularComponentofProtein

一、组成蛋白质的元素

有些蛋白质还含有少量的P、Fe、Cu、Mn、Zn、Se、I等。

C50~55%H6~7%O19~24%N13~19%S0~4%主要元素组成

各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。

由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量(g%)=每克样品含氮克数×6.25×100

蛋白质元素组成的特点凯氏定氮法：二、氨基酸

——

组成蛋白质的基本单位存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的基本氨基酸仅有20种H甘氨酸CH3丙氨酸L-氨基酸的通式R（一）氨基酸的结构

基本氨基酸中，除脯氨酸和甘氨酸外其余均属于L-α-氨基酸。例外：Pro——

亚氨基酸Gly——

没有手性非极性疏水性氨基酸极性中性氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸（二）氨基酸的分类分类依据：R侧链基团的结构及理化性质的不同甘氨酸

glycine

Gly

G

5.97丙氨酸

alanineAlaA

6.00缬氨酸

valineValV

5.96亮氨酸

leucineLeuL

5.98

异亮氨酸

isoleucineIleI

6.02

苯丙氨酸

phenylalaninePheF

5.48脯氨酸

prolineProP

6.30侧链含有烃基，吲哚环或甲硫基等非极性基团，具有疏水性质色氨酸

tryptophanTryW

5.89丝氨酸

serineSerS

5.68酪氨酸

tyrosineTryY

5.66

半胱氨酸

cysteineCysC

5.07

蛋氨酸

methionine

MetM

5.74天冬酰胺

asparagineAsnN

5.41

谷氨酰胺

glutamineGlnQ

5.65

苏氨酸

threonineThrT5.602.极性中性氨基酸：侧链含有酰胺基、羟基等极性基团，有亲水性——侧链基团上的羧基在中性溶液中解离后带负电荷。3.酸性氨基酸Glu，Asp天冬氨酸asparticacidAspD2.97谷氨酸glutamicacidGluE3.224.碱性氨基酸His，Arg，Lys——侧链基团中的氨基、胍基或咪唑基，在中性溶液中解离后带正电荷。组氨酸

His（H）

7.59赖氨酸Lys（K）

9.74精氨酸

Arg（R）

10.76另外：1、蛋白质中的很多氨基酸是经过加工修饰的——修饰氨基酸如：脯氨酸羟基化成羟脯氨酸

赖氨酸羟基化成羟赖氨酸2、半胱氨酸Cys常以胱氨酸的形式存在

半胱氨酸+胱氨酸二硫键-HH29三、氨基酸的理化性质1、氨基酸的物理性质可溶于水，不溶于苯、醚等有机溶剂(盐的特性）熔点高（>200℃，分解点）（有机偶极离子的特性）

氨基酸在水中的溶解度大小不一，但均可溶于强酸或强碱溶液中。除甘氨酸、丙氨酸和亮氨酸外，其余氨基酸均不溶于无水乙醇，几乎所有的氨基酸均不溶于乙醚。

氨基酸为无色或白色晶体。熔点较高，一般在200～300℃之间。但往往在受热达熔点前就分解，放出C02。氨基酸易溶于强酸、强碱等极性溶液中，大多难溶于有机溶剂。有些氨基酸有味，谷氨酸钠有鲜味，是味精的主要成分。

2、氨基酸的化学性质

氨基酸分子中既含有氨基又含有羧基，因此它具有羧酸和胺类化合物的性质；同时，由于氨基与羧基之间相互影响及分子中R-基团的某些特殊结构，又显示出一些特殊的性质。（1）两性离解和等电点有酸性又有碱性，分别显示了-COOH和-NH2

的特征反应。阴离子两性离子阳离子溶液中，氨基酸能以正离子、负离子和两性离子三种形式存在，形成一个动态平衡体系。等电点(isoelectricpoint,pI)

在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。3、当调节溶液的pH值小于氨基酸的等电点时，该氨基酸主要以阳离子形式存在，在电场中移向阴极。1、当调节溶液的pH值大于某氨基酸的等电点时，该氨基酸主要以阴离子形式存在，在电场中移向阳极；结论：2、当调节溶液的pH值等于氨基酸的等电点时，该氨基酸主要以两性离子形式存在，在电场中不定向移动。想一想1、氨基酸分子中，既含有酸性的

基，又含有碱性的

基，因而氨基酸是

化合物。

2、丙氨酸的等当点PI=6.00，当溶液的pH>6时，丙氨酸主要以

离子形式存在；当溶液的pH<6时，主要以

离子形式存在；当PH=6时，主要以

离子形式存在。3、苯丙氨酸的等电点为5.48，若将该溶液调节为PH=7，苯丙氨酸主要以

离子形式存在，若将该溶液调节为PH=4，苯丙氨酸主要以

离子形式存在（2）.紫外吸收

色氨酸和酪氨酸的最大吸收峰在280nm

附近。紫外分分光度法：

大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。芳香族氨基酸的紫外吸收3．显色反应

茚三酮反应：氨基酸可与茚三酮缩合产生蓝紫色化合物，最大吸收峰在570nm。该反应可作为蛋白质定性、定量分析的基础。37

茚三酮用于鉴定氨基酸，反应十分灵敏，是鉴定氨基酸的最简便方法。

常用来检测指纹，这是由于指纹表面所蜕落的蛋白质和肽中含有的赖氨酸残基，被茚三酮检测。在室温条件下，它是一种白色的固体物质，溶于乙醇和丙酮。四、肽与生物活性肽（一）肽(peptide)

肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。+-HOH甘氨酰甘氨酸肽键肽键(peptidebond)：是由一个氨基酸的

-羧基与另一个氨基酸的

-氨基脱水缩合而形成的化学键，本质为酰胺键。氨基酸残基(residue):肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基。*两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽……*由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽(polypeptide)。*多肽链(polypeptidechain)是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。N末端：多肽链中有自由氨基的一端C末端：多肽链中有自由羧基的一端多肽链有方向性：Ala-Tyr-Asp-GlyNCN端C端N末端C末端牛核糖核酸酶（二）几种生物活性肽1.谷胱甘肽(glutathione,GSH)GSH过氧化物酶H2O22GSH2H2OGSSG

GSH还原酶NADPH+H+NADP+GSH有抗氧化剂的作用，可还原细胞内产生的过氧化氢谷胱甘肽的生理功用：解毒作用：参与氧化还原反应：保护巯基酶的活性：抗氧化剂作用，维持红细胞膜的稳定：

体内许多激素属寡肽或多肽

神经肽(neuropeptide)2.多肽类激素及神经肽五、蛋白质的分类

*根据蛋白质组成成分单纯蛋白质：如，血清清蛋白结合蛋白质=蛋白质部分+非蛋白质部分如：糖蛋白、脂蛋白、磷蛋白、金属蛋白等*根据蛋白质形状纤维状蛋白质：多为结构蛋白，难溶于水球状蛋白质：多数具有生理活性，多数可溶如酶、免疫球蛋白等等分类辅基举例脂蛋白脂类血浆脂蛋白（VLDL、LDL、HDL等）糖蛋白糖基或糖链胶原蛋白、纤连蛋白等核蛋白核酸核糖体磷蛋白磷酸基团酪蛋白（casein）血红素蛋白血红素（铁卟啉）血红蛋白、细胞色素c黄素蛋白黄素核苷酸（FAD、FMN）琥珀酸脱氢酶金属蛋白铁铁蛋白锌乙醇脱氢酶钙钙调蛋白锰丙酮酸羧化酶铜细胞色素氧化酶结合蛋白质及其辅基习题：1．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。2．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。3．氨基酸分子中，既含有酸性的

基，又含有碱性的

基，因而氨基酸是

化合物。4、由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。5．根据氨基酸R基性质不同，氨基酸可分为

、

、

和

。不同氨基酸之间的差异在于

不同。

名词解释：1．氨基酸2．肽3．肽键4.寡肽5.多肽6.氨基酸的等电点

7．谷胱甘肽选择题（单选）：1．蛋白质分子的元素组成特点是：A.含氮量约16%B.含大量的碳C.含少量的硫

D.含大量的磷E.含少量的金属离子2．测得某一蛋白质样品的含氮量为0.40g，此样品约含蛋白质多少g？A.2.00gB.2.50gC.6.40gD.3.00gE.6.25g3．下列含有两个羧基的氨基酸是：A.精氨酸B.赖氨酸C.甘氨酸D.色氨酸E.谷氨酸4．含有疏水侧链的氨基酸有：A.色氨酸、精氨酸B.精氨酸、亮氨酸C.苯丙氨酸、异亮氨酸D.天冬氨酸、丙氨酸E.谷氨酸、蛋氨酸5．组成蛋白质的单位是：A.L-α-氨基酸B.D-α-氨基酸C.L-β-氨基

D.D-β-氨基酸E.L、D-α-氨基酸6．在pH6.0的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不动？A.精氨酸B.丙氨酸C.谷氨酸D.天冬氨酸E.赖氨酸7．在pH7.0时，哪种氨基酸带正电荷？A.丙氨酸B.亮氨酸C.赖氨酸

D.谷氨酸E.苏氨酸8．天然蛋白质中不存在的氨基酸是：A.半胱氨酸B.脯氨酸C.丝氨酸

D.蛋氨酸E.瓜氨酸9．蛋白质分子中的主要化学键是：A.肽键B.二硫键C.酯键D.盐键E.氢键10．多肽链中主链骨架的组成是：A.-NCCNNCCNNCCN-B.-CHNOCHNOCHNO-C.-CONHCHCONHC-D.-CNOHCNOHCNOH-E.-CNHOCNHOCNHO-多选题：1．蛋白质特异的生物学功能主要有：A.是各种组织的基本组成成分

B.催化功能C.收缩及运动功能

D.免疫功能E.调节功能2．组成蛋白质的基本元素主要有：A.碳B.氢C.磷D.氧E.氮3．关于组成蛋白质的氨基酸的论述，哪些是正确的？A.在α-碳上均含有氨基或亚氨基

B.所有的α-碳原子都是不对称碳原子C.除甘氨酸外都属于L型氨基酸

D.在天然蛋白质分子中也含有D型氨基酸E.各种氨基酸的侧链基本相同4．关于肽键论述哪些是不正确的？A.肽键是由氨基酸的氨基和羧基间脱水而成

B.肽键具有部分双键性质C.肽键的键长比普通单键要长

D.肽键可以自由旋转E.肽键是蛋白质的主要化学键5.关于肽的论述，哪些是正确的？A.肽是由氨基酸残基靠肽键连接而成

B.肽是组成蛋白质的基本单位C.肽的水解产物是氨基酸残基

D.含有两个肽键的肽称为三肽E.多肽链是蛋白质的基本结构6．关于蛋白质的组成正确的有：A.由C、H、O、N等多种元素组成

B.含氮量相当接近约为6.25%C.基本单位均为α-氨基酸

D.构成蛋白质的氨基酸均含有不对称碳原子E.氨基酸的排列顺序决定了蛋白质的空间构象7．下列氨基酸中，有分支侧链的是A.亮氨酸B.异亮氨酸C.缬氨酸

D.天冬酰胺E.谷氨酰胺8．下列氨基酸中，具有亲水侧链的是A.苏氨酸B.丝氨酸C.亮氨酸

D.谷氨酸E.丙氨酸9．蛋白质的紫外吸收特性是由下列哪些结构引起的？A.苯丙氨酸的苯环

B.酪氨酸的酚基C.色氨酸的吲哚基

D.组氨酸的异吡唑基E.缬氨酸的异丙基

第二节蛋白质的分子结构

TheMolecularStructureofProtein蛋白质是由许多氨基酸单位通过肽键连接起来的，具有特定分子结构的高分子化合物。构象是由于有机分子中单键的旋转所形成的。蛋白质的构象通常由非共价键（次级键）来维系蛋白质的分子结构包括（人为划分）

一级结构(primarystructure)二级结构(secondarystructure)三级结构(tertiarystructure)四级结构(quaternarystructure)高级结构定义：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。(包括蛋白质分子中所有的二硫键的位置）一、蛋白质的一级结构主要的维系键：肽键，有些蛋白质还包括二硫键。

一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素二、蛋白质的二级结构蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象

。定义

主要的维系键：

氢键

由于C=O双键中的π电子云与N原子上的未共用电子对发生“电子共振”，使肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转。蛋白质立体结构原则肽键平面——由于肽键具有部分双键的性质，使参与肽键构成的六个原子被束缚在同一平面上，这一平面称为肽键平面或肽单元。（一）肽单元由于α-碳原子与其他原子之间均形成单键，因此两相邻的肽键平面可以作相对旋转(二）蛋白质二级结构的主要形式

-螺旋(

-helix)

-折叠(

-pleatedsheet)

-转角(

-turn)

无规卷曲(randomcoil)

1.α-螺旋：α-螺旋是多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕所形成的有规律的螺旋构象

结构特征：⑴为一右手螺旋，侧链伸向螺旋外侧⑵螺旋每圈包含3.6个氨基酸残基,螺距0.54nm；⑶螺旋以氢键维系（氨基酸的N-H和相邻第四个氨基酸的羰基氧C=O之间。氢键方向与螺旋轴基本平行）

2.

-折叠β-折叠是由若干肽段或肽链排列起来所形成的扇面状片层构象β-折叠包括平行式和反平行式两种类型结构特征：⑴由若干条肽段或肽链平行或反平行排列组成片状结构；⑵主链骨架伸展呈锯齿状；⑶涉及的肽段较短，一般为5～10个氨基酸残基；⑷借相邻主链之间的氢键维系。3.

-转角

是多肽链180°回折部分所形成的一种二级结构无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。

4.无规卷曲（三）模体(motif)在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体

钙结合蛋白中结合钙离子的模体螺旋－折叠－折叠2个His和2个Cys与Zn离子结合螺旋区与DNA结合锌指结构（四）氨基酸残基的侧链对二级结构形成的影响蛋白质二级结构是以一级结构为基础的。一段肽链其氨基酸残基的侧链适合形成

-螺旋或β-折叠，它就会出现相应的二级结构。

三、蛋白质的三级结构疏水键、离子键、氢键和VanderWaals力等。主要的维系键：非共价键（次级键）整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。（一）定义

肌红蛋白(Mb)

N端C端

为单肽蛋白质，含有153个氨基酸，有8个螺旋区三级结构是蛋白质结构的基础对于单一多肽链的蛋白质，三级结构是它的最高级结构，只有具有完整的三级结构，才具有全部的生物学功能（二）结构域大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域(domain)。四、蛋白质的四级结构亚基(subunit)

有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基。

胰岛素受体：由4个亚基组成(α2β2)，α亚基与β亚基形成单体(monomer)，2个单体形成二聚体(dimer)。

亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。血红蛋白的四级结构

血红蛋白的四个亚基紧密结合，亚基之间的维系键是亚基之间的8个盐键习题：1、决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。2、蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。3、维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。4、稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。名词解释：1．蛋白质一级结构2．蛋白质的二级结构3、α-螺旋

4．模体5．次级键6．结构域7．亚基8、蛋白质的三级结构9、蛋白质的四级结构单选题：1、蛋白质的一级结构是指下面的哪一种情况：氨基酸种类的数量B.分子中的各种化学键

C.多肽链的形态和大小D.氨基酸残基的排列顺序E.分子中的共价键2.维持蛋白质分子一级结构的主要化学键是：A.盐键B.氢键C.疏水键D.二硫键E.肽键3.蛋白质分子中α-螺旋构象的特点是：A.肽键平面充分伸展B.靠盐键维持稳定C.螺旋方向与长轴垂直D.多为左手螺旋E.以上都不是4.下列哪种结构不属于蛋白质二级结构：A.α-螺旋B.双螺旋C.β-片层D.β-转角E.不规则卷曲5.维持蛋白质分子中α-螺旋稳定的主要化学键是：A.肽键B.氢键C.疏水作用D.二硫键E.范德华力6.主链骨架以180°返回折叠，在连续的4个氨基酸中第一个残基的C＝O与第四个残基的N＝H可形成氢键的是：A.α-螺旋B.β-折叠C.无规卷曲D.β-转角E.以上都不是

7.关于蛋白质分子三级结构的描述错误的是：A.天然蛋白质分子均有的这种结构

B.具有三级结构的多肽链都具有生物活性C.三级结构的稳定性主要是次级键维系

D.亲水基团多聚集在三级结构的表面E.决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基8.维系蛋白质三级结构稳定的最主要化学键或作用力是：A.二硫键B.盐键C.氢键D.范德华力E.疏水作用

9.维系蛋白质四级结构稳定的最主要化学键或作用力是：A.二硫键B.疏水作用C.氢键D.范德华力E.盐键

10.具有四级结构的蛋白质分子中，亚基间不存在的化学键是：A.二硫键B.疏水作用C.氢键D.范德华力E.盐键

11.下列哪种蛋白质具有四级结构：A.核糖核酸酶B.胰蛋白酶C.乳酸脱氢酶D.胰岛素E.胃蛋白酶12.不同蛋白质的四级结构：一定有多个相同的亚基

B.一定有种类相同，而数目不同的亚基C.一定有多个不同的亚基

D.一定有种类不同，而数目相同的亚基E.亚基的种类，数目都不一定13.对具有四级结构的蛋白质进行一级结构分析时发现：A.只有一个自由的α-氨基和一个自由的α-羧基B.只有自由的α-氨基，没有自由的α-羧基C.只有自由的α-羧基，没有自由的α-氨基D.既无自由的α-氨基，也无自由的α-羧基E.有一个以上的自由的α-氨基和α-羧基14、关于α-螺旋的论述哪项是不正确的？A.α-螺旋是二级结构的常见形式

B.多肽链的盘绕方式是右手螺旋C.每3.6个氨基酸残基盘绕一圈

D.其稳定性靠相邻的肽键平面间形成的氢键E.影响螺旋的因素是氨基酸残基侧链的结构与性质第三节蛋白质结构与功能的关系TheRelationofStructureandFunctionofProtein（一）一级结构是空间构象的基础一、蛋白质一级结构与功能的关系

牛核糖核酸酶的一级结构二硫键

天然状态，有催化活性

尿素、β-巯基乙醇

去除尿素、β-巯基乙醇非折叠状态，无活性从细胞色素c的一级结构看生物进化物种进化过程中越接近的生物，细胞色素的一级结构越相似一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间构象以及功能也相似。

（二）一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能例：镰刀形红细胞贫血N-val·his·leu·thr·pro·glu·glu·····C(146)HbSβ肽链HbAβ肽链N-val·his·leu·thr·pro·val

·glu·····C(146)由于单个氨基酸的变化引起血红蛋白的亲水性明显下降，从而发生聚集，使红细胞变为镰刀状

这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为“分子病”。重要蛋白质氨基酸序列的改变可引起疾病二、蛋白质空间结构与功能的关系

肌红蛋白Mb血红蛋白HbHb与Mb一样能可逆地与O2结合，Hb与O2结合后称为氧合Hb。氧合Hb占总Hb的百分数（称百分饱和度）随O2浓度变化而改变。（二）血红蛋白的构象变化与结合氧肌红蛋白(Mb)和血红蛋白(Hb)的氧解离曲线血红蛋白的四个亚基紧密结合，亚基之间的维系键是亚基之间的8个盐键Hb未与O2结合的时候，Fe2+位于卟啉环平面外侧，与F8His连接，当第一个O2与Fe2+结合后，被拉到平面中，使得牵动F8螺旋片段，导致亚基之间盐键断裂、结合变松弛，使易于与第二个亚基结合O2血红素与氧结合后，铁原子半径变小，就能进入卟啉环的小孔中，继而引起肽链位置的变动。变构效应与协同效应协同效应：一个亚基与其配体（O2）结合后，可影响寡聚体中另一亚基与配体的结合能力的现象称为协同效应起促进作用的，为正协同效应起抑制作用的，为负协同效应