生物化学名词解释和简答题

生物化学名词解释和简答题第一章

蛋白质的结构与功能名词解释1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。2．蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。3.模体：在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个有规则的二级结构组合，被称为超二级结构。模体是具有特殊功能的超二级结构。4.蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。5．电泳：蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术,称为电泳。简答题一

基本氨基酸结构上有何特点？1、每种氨基酸分子中至少有一个氨基和一个羧基2、都有一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上3、各种氨基酸之间的区别在于r基（侧链基团）的不同二

简述蛋白质二级结构中α-螺旋的结构要点。α-螺旋是蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基氧与多肽链C端方向的第4个残基（第n+4个）的酰胺氮形成氢键。在典型的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。螺旋的半径为0.23nm。三

蛋白质变性的机制是什么？蛋白质变性后有哪些改变？举例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？机制：蛋白质变性的机制是空间结构的破坏，空间结构的稳定，二级结构靠氢键，三级结构靠次级键，所以，变性的机制是氢键、次级键被破坏。改变：蛋白质的生物活性丧失、理化性质改变（溶解度降低,容易形成沉淀）、疏水基团暴露、易被蛋白酶水解应用：利用重金属离子解毒，消毒灭菌等保存疫苗四

举例说明蛋白质的空间结构是由一级结构决定的。镰刀型贫血症血红蛋白。因为一级结构中一个氨基酸不同，导致四级结构存在很大差异。第二章核酸的结构与功能名词解释1、DNA变性：在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程叫DNA的变性。DNA的变性是DNA二级结构破坏、双螺旋解体的过程。DNA的变性中以DNA的热变性最常见。2.退火：当将双股链呈分散状态的DNA溶液缓慢冷却时，它们可以发生不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构，这现象称为“退火”。3．Tm值：DNA在加热变性过程中，紫外吸收值达到最大值的50%时的温度称为核酸的变性温度或解链温度，用Tm表示。4.增色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”。5.核酸分子杂交是指具有互补序列两条单链核酸分子在一定条件下按碱基互补配对原则退火形成双链的过程。6.核酶：具有自我催化能力的RNA分子自身可以进行分子的剪接，这种具有催化作用的RNA被称为核酶。7.基因：能够表达和产生蛋白质和RNA的DNA序列，是决定遗传性状的功能单位。8、基因组：细胞或生物体的一套完整单倍体的遗传物质的总和。简答题一

比较DNA与RNA在化学组成、生物学功能上的异同点。1.化学组成上，DNA主要含有脱氧核糖核苷酸,磷酸基团,以及碱基；RNA含有核糖核苷酸,磷酸基团,碱基胸腺嘧啶只存在于DNA中,尿嘧啶只存在于RNA中,其他碱基是它们所共有的.2.生物功能上，DNA是生物体内的主要遗传物质,承载者生物体的主要遗传信息.RNA主要分三类,即tRNA（转运RNA）,rRNA（核糖体RNA）,mRNA（信使RNA）.mRNA是合成蛋白质的模板,内容按照细胞核中的DNA所转录；tRNA是mRNA上碱基序列（即遗传密码子）的识别者和氨基酸的转运者；rRNA是组成核糖体的组分,是蛋白质合成的工作场所。二

简述b型DNA双螺旋结构模型的要点，以及生物学意义。右手螺旋,反向平行；螺旋直径2nm；脱氧核糖和磷酸基主链位于螺旋外部,碱基位于螺旋内部；双螺旋的螺距为3.4nm,其中包含10个核苷酸对。意义：探明了DNA分子的结构，提示了DNA的复制机制：由于腺膘呤(A)总是与胸腺嘧啶(T)配对、鸟膘呤(G)总是与胞嘧啶(C)配对,这说明两条链的碱基顺序是彼此互补的,只要确定了其中一条链的碱基顺序，另一条链的碱基顺序也就确定了。因此，只需以其中的一条链为模版，即可合成复制出另一条链，保证遗传的稳定性。三

细胞内有哪几类主要的RNA?比较其结构与功能特点?mRNA、tRNA、rRNA；mRNA是信使RNA，是翻译的模板；tRNA是转运RNA，在翻译时转运氨基酸；rRNA是核糖体RNA，是组成核糖体的基本成分。四

何为核酸的变性？核酸变性有何特征？在理化因素作用下，核酸分子中的氢键断裂，双螺旋结构松散分开，形成无规则单链结构的过程。特征：变性核酸将失去其部分或全部的生物活性。核酸的变性并不涉及磷酸二酯键的断裂，其一级结构（碱基顺序）保持不变。增色效应，黏度下降,浮力密度升高，生物学功能部分或全部丧失。第三章酶名词解释1．米氏常数（Km值）：用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。Ｋm值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位M或mM）。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。2．酶的比活力：比活力是指每毫克蛋白质所具有的活力单位数，可以用下式表示：活力单位数比活力=蛋白质量（mg）3．同工酶：是指有机体内能够催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶。4．酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位，称为酶的活性中心。5.酶的竞争性抑制作用：抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低。简答题一

简述酶促反应的特点⑴酶促反应具有极高的效率⑵酶促反应具有高度的特异性⑶酶促反应的可调节性⑷活性的不稳定性。二

什么是酶原激活？酶原激活的本质及其生理意义是什么？概念：酶原在一定条件下，可转化成有活性的酶，此过程称酶原的激活。实质：酶的活性中心形成或暴露的过程。生理意义：①酶原形式是物种进化过程中出现的自我保护现象②酶原相当于酶的储存形式，可在需要时快速启动发挥作用三

简述磺胺药物的抑菌机制。与PABA竞争二氢叶酸合成酶，抑制二氢叶酸合成，从而使细菌不能合成四氢叶酸及DNA，抑制细菌繁殖。四

论述米氏常数的特点、意义和应用。米氏常数Km值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。Km值愈小，酶与底物的亲和力愈大。Km值是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、酶所催化的底物和反应环境如温度、PH、离子强度有关，与酶的浓度无关。应用：测酶制品的活性五

可逆性抑制作用有哪些类型？比较不同类型可逆性抑制作用的特点。竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制作用特点：1.竞争性可逆抑制：①抑制剂与底物结构相似，都能与酶的活性中心结合②抑制剂与底物存在竞争，即两者不能同时结合活性中心。③抑制剂结合抑制底物结合，从而抑制酶促反应。④动力学特征是表现Km增大表现为Vmax不变；2.非竞争抑制:①抑制剂结合与酶的活性中心之外②抑制剂的结合，不影响底物与活性中心的结合③抑制剂的结合，抑制底物转化成产物及导致酶的催化活性丧失④动力学特征是表现km不变，表现Vmax减小;3.反竞争性抑制：①抑制剂只与酶-底物复合物（ES）结合②抑制剂与ES结合，导致ES浓度降低③动力学特征是表现，Km减小,表现Vmax减小。第四章

维生素1.维生素:维生素(vitamin)是机体维持正常功能所必需，但在体内不能合成或合成量很少，必须由食物供给的一组低分子量有机物质。简述B族维生素与辅酶的对应关系及生化功能1.维生素B1又称硫胺素⑴结构：在体内以焦磷酸硫胺素(TPP)形式存在。⑵辅酶：α–酮酸脱羧酶的辅酶。⑶代号：TPP⑷功能：催化α–酮酸的氧化脱羧反应，所以又称为羧化辅酶。⑸缺乏时表现出多发性神经炎、皮肤麻木、心力衰竭、四肢无力、下肢水肿。临床上称为脚气病.2.维生素B2又称核黄素，由核糖醇和6，7-二甲基异咯嗪两部分组成。⑴结构：FAD(黄素-腺嘌呤二核苷酸)和FMN(黄素单核苷酸)⑵辅酶：黄素脱氢酶辅基.⑶代号：FMN,FAD⑷功能：起着电子和质子的传递体作用(传氢体)⑸缺乏时组织呼吸减弱，代谢强度降低。主要症状为口腔炎，舌炎、角膜炎、皮炎等。3.维生素B3又称泛酸，是由a,g-二羟基-b-b-二甲基丁酸和一分子b-丙氨酸缩合而成。⑴结构：腺嘌呤二核苷酰泛酰巯基乙氨⑵辅酶：乙酰化酶的辅酶⑶代号：HSCoA⑷功能：传递酰基,酰基载体⑸来源广泛不缺乏4.维生素PP包括尼克酸（又称烟酸）和尼克酰（又称烟酰胺）两种物质。在体内主要以尼克酰胺形式存在，尼克酸是尼克酰胺的前体。⑴结构:烟酰胺-腺嘌呤二核苷酸，又称为辅酶I烟酰胺-腺嘌呤二核苷酸磷酸,又称为辅酶II⑵辅酶：多种重要脱氢酶的辅酶。⑶代号:NAD+和NADP+。⑷功能：传氢体⑸一般情况下很少缺乏,因体内Trp转变成烟酸，但长食用玉米，无Trp来源，维生素PP能维持神经组织的健康。缺乏时表现出神经营养障碍，出现皮炎，出现癞皮病。5.维生素B6，又吡哆素，包括吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺。⑴辅酶：氨基酸转氨酶的辅酶氨基酸脱羧作用氨基酸消旋作用的辅酶⑵代号:P-CHO和P-CH2NH2⑶功能：氨基酸转氨作用、脱羧作用和消旋作用⑷人体很少缺乏,来源广泛，同时肠道细菌可合成。6.生物素是B族维生素B7⑴结构：生物素⑵辅酶：羧化酶的辅酶⑶代号:生物素⑷功能：生物素的功能是作为CO2的递体，在生物合成中起传递和固定CO2的作用⑸动物一般不缺乏，但常期食用生鸡蛋，易缺乏，动物缺乏时，毛发脱落，皮炎等。7.维生素B11又称叶酸（FA），也称喋酰谷氨酸，由喋啶，对氨基苯甲酸，L-谷氨酸组成。⑴结构：作为辅酶的是叶酸加氢的还原产物四氢叶酸。⑵辅酶：转一碳基团酶辅酶⑶代号:THFA/FH4/CoF⑷功能：作为一碳基团，如-CH3,-CH2-,-CHO等的载体，参与多种生物合成过程。N5--CH3，-CHO，N10-CHO，N5-N10联合-CH2-，=CH-⑸叶酸分布于植物叶、酵母及动物肝，肾中。叶酸为浅黄色结晶，微溶于水，易被光破坏。人体很少缺乏,来源广泛，同时肠道细菌可合成。8.维生素B12又称为钴胺素。⑴结构:B12分子中与Co+相连的CN基被5’-脱氧腺苷所取代⑵辅酶:变位酶的辅酶⑶代号:B12辅酶⑷功能:催化底物分子内基团(主要为甲基)的变位反应。⑸人体很少缺乏,动物肠道菌可合成。缺乏时核酸,蛋白质合成阻碍，表现为巨幼红细胞贫血症2.简述各维生素的缺乏症维生素A夜盲症维生素D佝偻病维生素E不生育症维生素B1脚气病维生素B2口腔炎，舌炎、角膜炎、皮炎等维生素pp癞皮病维生素B12巨幼红细胞贫血维生素C坏血病第五章生物氧化名词解释1．生物氧化：物质在生物体内进行的氧化反应称生物氧化。2．氧化磷酸化：代谢物脱下的氢经呼吸链传递给氧生成水，同时伴有ADP磷酸化为ATP，此过程称氧化磷酸化。3.底物水平磷酸化：在底物被氧化的过程中，底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键（或高能硫酯键），由此高能键提供能量使ADP（或GDP）磷酸化生成ATP（或GTP）的过程称为底物水平磷酸化。4．P/O比值：物质氧化时每消耗1摩尔氧原子所消耗的无机磷的摩尔数，即生成ATP的摩尔数，此称P/O比值。5.呼吸链：代谢物脱下的氢通过多种酶与辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合为水，此过程与细胞呼吸有关故称呼吸链。简答题一

呼吸链中各种酶复合物的排列顺序及ATP的生成部位。NADH呼吸链的电子传递顺序是：NADH—CoQ—cytb—cytC1—CytC—cytaa3—氧。琥珀酸呼吸链的电子传递顺序是：琥珀酸（代表）—FAD—CoQ—cytb—cytC1—CytC—cytaa3—氧。ATP生成部位：细胞质基质,线粒体二

什么是P/O值，其生理学意义如何？P／O是指氧化磷酸化过程中每消耗一摩尔氧原子所消耗磷酸的摩尔数或合成ATP的摩尔数意义：可以衡量线粒体氧化磷酸的能力。三

论述影响氧化磷酸化的主要因素。①ADP②甲状腺激素③呼吸链抑制剂④解偶联剂⑤ATP合成酶抑制剂⑥ADP-ATP载体抑制剂⑦线粒体DNA突变四

底物水平磷酸化和氧化磷酸化有何异同？异：底物水平磷酸化是把一个被磷酸化的代谢中间产物的磷酸基团拆下来装到ADP上形成ATP（这个过程对氧气没有依赖性），而氧化磷酸化是以氧气作为终端电子接受者的电子传递链形成的质子梯度，通过ATP合成酶来催化ADP的磷酸化形成ATP第六章糖代谢名词解释1.糖酵解：在无氧或缺氧条件下，葡萄糖分解为乳酸并释放能量的过程2.丙酮酸羧化支路：在糖异生途径中，由丙酮酸羧化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化丙酮酸经草酰乙酸转变成磷酸烯醇式丙酮酸的过程称为丙酮酸羧化支路。3．糖异生：非糖物质（如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。4．乳酸循环：骨骼肌剧烈运动产生的乳酸释放入血液，经过血液循环，被肝细胞摄取，异生成葡萄糖，释放入血液，经过血液循环，被肌细胞再次摄取利用分解成乳酸的循环过程。5．磷酸戊糖途径：磷酸戊糖途径指机体某些组织（如肝、脂肪组织等）以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖酸进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程，又称为磷酸已糖旁路。简答题1.糖酵解糖的有氧氧化部位胞质胞质及线粒体反应条件缺氧氧供充足关键酶己糖激酶、6–磷酸果糖激酶–1、丙酮酸激酶己糖激酶、6–磷酸果糖激酶–1、丙酮酸激酶、柠檬酸合酶、a-酮戊二酸脱氢酶复合体、异柠檬酸脱氢酶产物乳酸和少量ATP二氧化碳、水和ATPATP生成方式底物水平磷酸化氧化磷酸化(主要)和底物水平磷酸化ATP生成数净生成2(3)分子ATP30或32个ATP生理意义1.是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式2.是某些细胞在氧供正常情况下的重要功能途径(①无线粒体的细胞，如红细胞②代谢活跃的细胞，如白细胞、骨髓细胞)是产能最主要的途径。它不仅产能效率高，而且由于产生的能量逐步分次释放，相当一部分形成ATP，所以能量的利用率也高(简言之，即供能)2.糖异生的生理意义：①维持血糖浓度恒定②补充肝糖原③调节酸碱平衡(乳酸异生为糖)3.糖的有氧氧化中三羧酸循环的特点是什么(1)代谢效率:有氧氧化第三阶段每氧化1个乙酰基推动合成10个ATP。(2)中间产物的补充:三羧酸循环中间产物可通过回补反应补充。(3)代谢的不可逆性:三羧酸循环中柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶复合体是反应的关键酶,三种关键酶所催化的三步反应在生理4.简述磷酸戊糖途径的生理意义。为核苷酸的生成提供核糖，提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应：1.NADPH是体内许多合成代谢的供氢体；2.NADPH参与体内的羟化反应，与生物合成或生物转化有关；3.NADPH可维持GSH的还原性5.试述血糖的来源和去路。血糖来源于食物的消化和吸收，还可由肝糖原分解以及体内非糖物质经糖异生而来。最终可经有氧氧化彻底转变成水和CO2，还可在肝脏合成糖原，也可通过磷酸戊糖途径转变成其他糖，最后还可通过脂类、氨基酸代谢转变成脂肪和氨基酸。第七章脂类代谢名词解释第七章脂类代谢名词解释1.酮体：酮体是脂肪酸在肝内分解代谢生成的中间产物，包括乙酰乙酸，β-羟丁酸和丙酮。2.脂肪动员：脂肪动员是指脂肪细胞内储存的脂肪在脂肪酶的作用下逐步水解生成脂肪酸和甘油以供其他组织利用的过程。3.脂肪酸的β-氧化：脂肪酸的β-氧化作用是脂肪酸在一系列酶的作用下，在α碳原子和β碳原子之间断裂，β碳原子氧化成羧基生成含2个碳原子的乙酰CoA和比原来少2个碳原子的脂肪酸。4、血浆脂蛋白：是脂类与载脂蛋白相结合形成的复合物简答题1.离心分类法，暗指蛋白密度高低进行分类，分为四类CM→VLDL→LDL→HDL组成特点及功能:①乳糜微粒中,含TG90%以上:功能是转运外源性甘油三酯。②VLDL中的TG也达50%以上:功能是转运内源性甘油三酯。③LDL主要含CH及GHE,约占40%至50%:将胆固醇由肝转运至肝外组织。④HDL中载脂蛋白(主要为apoAI)的含量占50%。此外CH,CHE,PL含量也很高。功能是将胆固醇由肝外组织转运至肝。(胆固醇的逆向转运)电泳分类法，根据各类脂蛋白的颗粒大小和所带电荷量不同分为四类，α脂蛋白，前β脂蛋白，β脂蛋白，乳糜微粒。组成特点及功能α脂蛋白，前β脂蛋白，β脂蛋白，分别相当于HDL,VLDL,LDL。2.生理意义:一，酮体是肝脏运输能源的一种形式，并且同题可通过血脑屏障，是脑组织的重要能源物质。二同体率用的增加可减少糖的利用，有利于维持血糖水平平衡。减少蛋白质的消耗。病理意义:一长期禁食引起血糖下降和长期高脂饮食时。脑组织所需要的能源的60%至75%，有酮体提供。二，空腹状态下骨骼肌与心肌所需要能源主要由脂肪酸和酮体提供脑细胞所需能量的20%，也有酮体提供。二

血氨的来源和去路，高血氨患者降低血氨的措施（一）血氨的来源：（1）氨基酸脱氨基是氨的主要来（2）其他含氮物质分解，例如胺类氧化（3）肠道内蛋白质的腐败作用和尿素分解都会产生氨，在结肠吸收（4）在肾小管上皮细胞内，谷氨酰胺会水解产生氨。血氨的去路（1）在肝脏合成尿素，经肾脏排泄，是氨的主要去路（2）合成谷氨酸、谷氨酰胺等非必需氨基酸和嘌呤碱基、嘧啶碱基等含氮化合物（3）部分由谷氨酰胺转移到肾脏，水解产生氨气，与氢离子结合成铵根离子，随后排出体外（4）肾小管泌氨（二）高血氨患者降低血氨的措施：高血氨的治疗须靠食物与药物双管齐下。饮食上要严格限制摄取蛋白质类食物，另外需服用降血氨药，以避免血氨急剧上升。需按时口服肉毒硷。一旦患者血氨超过300单位时（微毫克/分升），则需注射排氨药物并进行肾透析，否则会导致脑部神经受损。患者的预后与年龄以及诊断时的病况有关。需要长期与医师及营养师配合，持续门诊追踪，定期进行生化检查，并记录身高体重的发展，以掌握患者的情况。的活性三

计算硬脂酸（C18）彻底氧化分解时生成的ATP数8轮循环产物:9分子乙酰CoA8分子NADH+H+8分子FADH2能量计算:生成ATP：9×10+8×2.5+8×1.5＝122净生成ATP：122-2＝120四

胆固醇生物合成的原料有哪些？说明其合成过程中的限速酶及其调节因素。原料：18乙酰CoA+36ATP+16（NADPH+H+）限速酶：HMG-CoA还原酶胆固醇合成的调节因素：1.膳食因素A.饥饿或禁食可抑制HMG-CoA还原酶的活性，使胆固醇的合成减少。B.摄取高糖、高饱和脂肪膳食后，HMG-CoA活性增加而导致胆固醇合成增多2.胆固醇及其衍生物的变构调节：胆固醇及其氧化物，如7-羟基胆固醇，2，5-羟胆固醇等可反映抑制HMG-CoA还原酶的活性3.药物因素4.激素A.胰岛素和甲状腺激素可通过诱导HMG-CoA还原酶的合成而使酶活性增加B.胰高血糖素和糖皮质激素则可抑制HMG-CoA还原酶5.5.简述胆固醇在体内的转化及其排泄转化:①转变为胆汁酸(bileacid)(肝脏)②转化为类固醇激素(肾上腺皮质、睾丸、卵巢等内分泌腺)③转化为7-脱氢胆固醇(皮肤)排泄:①大部分以原形直接随胆汁(少量通过肠粘膜)排入肠道,随粪便排出(其中部分先被肠道细菌还原成粪固醇)②约0.5g在肝细胞转化成胆汁酸后汇入胆汁,排入小肠,随粪便排出。③少许(1%)以原形通过皮脂腺排泄。第八章

氨基酸的分解代谢名词解释1.氮平衡：氮平衡是测定摄入食物中的含氮量即摄入氮和粪、尿含氮量即排出氮来研究体内蛋白质代谢情况的一种实验。2.一碳单位：某些氨基酸在代谢过程中产生的含有一个碳原子的有机基团称一碳单位。3.丙氨酸-葡萄糖循环:肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，后者经血液循环转运至肝脏经过联合脱氨基作用再脱氨基，放出的氨用于合成尿素；生成的丙酮酸经糖异生转变为葡萄糖后再经血液循环转运至肌肉重新分解产生丙酮酸，丙酮酸再接受氨基生成丙氨酸。丙氨酸和葡萄糖反复地在肌肉和肝之间进行氨的转运，故将这一循环过程称为丙氨酸-葡萄糖循环。4．必需氨基酸：必需氨基酸是指机体需要又不能自身合成，必须由食物摄入的氨基酸，共8种：苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、色氨酸、缬氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸。5．转氨基作用：在转氨酶催化下，一种氨基酸的α-氨基转移到另一种α-酮酸上，生成另一种氨基酸和相应的α-酮酸，此称转氨基作用。问答题1..简述谷氨酸在体内转化为尿素二养化碳和水的代谢过程。⑴谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶的作用下生成α酮戊二酸、NADH+H+和NH3；⑵α酮戊二酸经三羧酸循环产生草酰乙酸、CO2、FADH2、NADH+H+；⑶草酰乙酸在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用下生成磷酸烯醇式丙酮酸和CO2；⑷磷酸烯醇式丙酮酸在丙酮酸激酶的作用下生成丙酮酸，在丙酮酸脱氢酶的作用下生成乙酰辅酶A；⑸乙酰辅酶A经三羧酸循环生成2CO2、1FADH2、3NADH+H+和ATP；⑹经氧化呼吸链生成ATP和H2ONH3+CO2+ATP生成氨基甲酰磷酸，经鸟氨酸循环生成尿素。2.简述体内氨基酸脱氨基的方式和各自特点1、体内氨基酸脱氨基作用的主要方式是联合脱氨基作用。2、蛋白质脱氨基的主要方式有氧化脱氨基作用，联合脱氨基作用和嘌呤核苷酸循环。3、动植物中尿素生成是通鸟氨酸循环进行的，此循环每进行一周可产生一分子尿素，其尿素分子中的两个氨基分别来自于氨和天冬氨酸。每合成一分子尿素需消耗4分子ATP。4、氨基酸的共同代谢包括脱氨基作用和脱羧基作用两个方面3．动物体内可生成游离氨的氨基酸脱氨方式有哪些？各有何特点？答：①氧化脱氨基作用：人体内只有L—谷氨酸脱氢酶催化反应，其他D—氨基酸氧化酶，L—氨基酸氧化酶不起作用。②联合脱氨基作用：转氨基作用和L—谷氨酸氧化脱氨基同时作用，是肝脏等器官的主要作用方式。③嘌呤核苷酸循环：骨骼肌和心肌作用方式，原因是肌肉缺乏L—谷氨酸脱氢酶，而腺苷酸脱氨酶活性高，催化氨基酸脱氨基反应。3.简述氨中毒引起肝性脑病的生化机理。氨中毒学说：由于肝功能不全情况下，血氨的来源增多或去路少，引起血氨升高，脑组织对氨毒性极为敏感，因而出现脑功能障碍而导致昏迷。正常血氨来自肠菌产氨（每日约4g）、肾泌氨、肌肉组织产氨等，而解除氨毒性的机制主要靠肝内的尿素合成。由于肝严重病变导致肝功能不全，清除氨的能力大为降低，加之门腔静脉短路，使由肠管回血液的氨不经肝解毒而直接进入体循环，造成高氨血症与肝昏迷。饮食蛋白过多、消化道出血、摄入铵盐、放腹水以及应用利尿剂等均可引起血氨的升高或氨毒性增加，从而能诱发肝昏迷。4.试述体内氨基酸脱氨基作用有哪些方式？①氨基酸通过转氨基作用脱去氨基,即在转氨酶(transaminase)的作用下，某一氨基酸去掉α-氨基生成相应的α-酮酸，而另一种α-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。转氨基作用不仅是体内多数氨基酸脱氨基的重要方式，也是机体合成非必需氨基酸的重要途径。通过此种方式并未产生游离的氨。②L-谷氨酸通过L-谷氨酸脱氢酶催化脱去氨基，此种方法存在于肝、脑、肾中，辅酶为NAD+或NADP+，GTP、ATP为其抑制剂，GDP、ADP为其激活剂。典型为转氨基偶联氧化脱氨基作用：此种方式既是氨基酸脱氨基的主要方式，也是体内合成非必需氨基酸的主要方式。③氨基酸通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基，主要在心肌、骨骼肌组织。④氨基酸通过氨基酸氧化酶脱去氨基5.试述体内氨的来源和去路。

√来源：（1）食物蛋白质消化吸收入血；（2）组织蛋白质分解；（3）体内合成非必需氨基酸。去路：（1）在肝内合成尿素，这是最主要的去路；(2)合成非必需氨基酸及其它含氮化合物;(3)与谷氨酸在谷氨酰胺合成酶的作用下合成谷氨酰胺；（4）肾小管泌氨：分泌的NH3在酸性条件下生成NH4+，随尿排出。第九章核苷酸代谢名词解释1.嘌呤核苷酸从头合成途径：指利用磷酸核糖、甘氨酸、天冬氨酸、谷氨酰胺、一碳单位及CO2等简单物质为原料，经过一系列酶促反应的核苷酸合成途径。2．核苷酸合成的抗代谢物：指某些嘌呤、嘧啶、叶酸以及某些氨基酸类似物具有通过竞争性抑制或以假乱真等方式干扰或阻断核苷酸的正常合成代谢，从而进一步抑制核酸、蛋白质合成以及细胞增殖的作用，即为核苷酸合成的抗代谢物。3.痛风症：是与遗传有关的嘌呤代谢紊乱导致尿酸生成过多或尿酸排泄减少所引起的一组疾病。简答题1.试比较氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ与Ⅱ的异同不同点:1）合成酶1在线粒体内2）催化底物大部分不同相同点:1）都能催化生成氨基甲酰磷酸2）都需要消耗两个ATP3）催化物中都有二氧化碳2.PRPP在嘌呤、嘧啶核苷酸的从头合成途径与补救合成途径中都是不可缺少的成分1）核苷酸补救合成途径，PRPP与游离氨基生成各种一磷酸核苷2）嘌呤核苷酸从头合成途径，PRPP作为起始原料与谷光酰胺生成5-磷酸核糖胺，然后逐步合成各种嘌呤核苷酸3）嘧啶核苷酸从头合成过程中，PRPP参与乳清酸核苷酸的合成，再逐步合成尿嘧啶一磷酸核苷3.UMP→UDP→dUDP→dUMP→dTMP生物化学名词解释和问答第一章名词解释肽键一个α—氨基酸的羧基和另一个α氨基酸的氨基脱水缩合而成的化学键，具有双键的性质，不可旋转，这种化学键叫做肽键模序在蛋白质分子中，可发现两个或者三个具有二级结构的肽段，在空间上相互靠近，形成一个特殊的空间构象，并具有相应的功能，成为模序（motif）分子伴侣在蛋白质合成时，其空间构象的正确形成，除去一级结构为决定因素外，还需要一类特殊的蛋白质参与，它可促进、帮助、监视和加速蛋白质分子进行正确的折叠，这种蛋白质叫做分子伴侣。肽单元指肽单元肽键中的4个原子及相邻的2个α-C原子在同一平面所构成肽单元结构域蛋白质的三级结构通常可分割成一个或者数个球状或者纤维状的区域，折叠的较为紧密，各行使其功能，称为结构域。问答蛋白质的两性解离和等电点由于所有的蛋白质都含有碱性的α—氨基和酸性的α—羧基，既可以在酸性溶液中与H+结合成带正点的阳离子，也可以在碱性溶液中与OH—结合成带正电的阳离子，即蛋白质的两性解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的PH即为蛋白质的等电点。什么是蛋白质的一级结构？为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构？蛋白质的一级结构指蛋白质多肽链中的氨基酸残基排列顺序。因为蛋白质分子肽链的排列顺序包含了自动形成复杂的三维结构（即正确的空间构象）所需要的全部信息，所以一级结构决定其高级结构。3什么的是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？蛋白质的空间结构是指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列顺序、分布以及肽链的走向。蛋白质的空间结构决定蛋白质的功能。空间结构与蛋白质各自的功能是相适应的。蛋白质的一二三四级结构？维持各级结构的化学键主要是什么？蛋白质的一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序。主要由肽键维持。蛋白质的二级结构：指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。主要由氢键维持。蛋白质的三级结构：指整条多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条多肽链中所有原子在三维空间的排布。主要由次级键和二硫键维持。蛋白质的四级结构：指由两条或者两条以上具有完整三级结构的多肽借次级键彼此缔合而成。由次级键维持第二章名词解释1.核小体核小体由DNA和组蛋白共同组成。组蛋白分子共有五种，分别成为H1H2AH2BH3和H4。各两分子的H2A，H2BH3和H4共同构成了核小体的核心，DNA双螺旋分子（约180—200bp）缠绕在这一核心上构成了核小体。2.Z—DNA为DNA的二级结构的形式，这种DNA是左手螺旋。其明显特征是脱氧核糖核酸—磷酸骨架在螺旋中呈锯齿形，所以取其英文单词（zig—zag）的第一个字母将其命名为Z—DNA；在体内不同构象的DNA在功能上有所差异，可能参与基因表达的调节和控制。3.增色效应：DNA的增色效应是指DNA在其解链过程中，更多的共轭双键暴露，DNA的A260增加，与解链程度有一定的比例关系。这种现象称为DNA的增色效应。Tm值DNA变形过程中，紫外光吸收值达到最大的50%时的温度称为DNA的解链温度（Tm）。核蛋白体核蛋白体是由rRNA与核蛋白体蛋白共同构成的复合物，分为大、小两个亚基，其功能作为蛋白质合成的场所。核酶具有自我催化能力的RNA分子自身可以进行分子剪接，这种具有催化作用的RNA被成为核酶。核酸分子杂交热变性的DNA经缓慢冷却过程中，具有碱基序列部分互补的不同的DNA之间或DNA与RNA之间形成杂化双链的现象称为核酸分子杂交。DNA变性在某些理化因素的作用下DNA双链的互补碱基之间的氢键断裂，使DNA的双螺旋结构松散，成为单链的现象。简答题1.简述真核生物mRNA的结构特点。（1）大多数的真核mRNA在5’—端以7’—甲基鸟嘌呤以及三磷酸鸟苷为分子的帽结构。帽结构具有促进核糖体和mRNA结合，加速翻译起始速度的作用，同时可以增强mRNA的稳定性。（2）在3’—末端，大多数有一段长短不一的多聚腺苷酸结构，通常称为PolyA尾，具有维持mRNA的翻译模板活性的作用，防止mRNA被核酸外切酶降解/2.简述DNA双螺旋结构模式的要点。(1)DNA是以反向平行的互补双链结构，脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧(2)两条链之间以氢键链接。腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对存在，形成两个氢键，鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对存在，形成三个氢键.（3）碱基平面与线性分子结构的长轴相垂直。一条链的走向是5’→3’，另一条链的走向就一定是3’→5’。(4)DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含10对碱基，每个碱基的旋转角度为36°。螺距为3.4nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA螺旋分子存在一个大沟和一个小沟。(5)DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链间互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持。3.真核生物基因组的结构特点1基因组庞大，结构复杂，基因组远大于原核生物2基因占基因组的比例小，即编码序列少于非编码序列3转录产物为单顺反子（指翻译一种蛋白质）4有大量的重复序列5真核生物的基因大多是不连续的（存在内含子和外显子）6表达上存在时空差异第三章、第四章名词解释1酶酶是由活细胞合成的，对其特异底物起高效催化作用的蛋白质，是机体内催化多种代谢反应最主要的催化剂。2辅酶辅酶是结合酶分子中与酶蛋白疏松结合的辅助因子，可以用透析或超虑方法除去。3同工酶同工酶是指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构，理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。4酶原及酶原激活：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下，这些酶的前体水解开一个或几个特定的肽键，致使构象发生改变，表现出酶的活性。这种无活性酶的前体称为酶原。酶原向酶的转化过程称为酶原的激活。酶原的激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。5酶的活性中心：酶分子中与酶的活性密切相关的基团称为酶的必需基团。这些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异的结合并将底物转化为产物，这一区域被称为酶的活性中心。6酶的变构效应：体内有的代谢物可以与某些酶分子活性中心外的某一部位可逆结合，使酶发生变构并改变其催化活性，这种现象称为酶的别构效应。7米氏常数（km):是单底物反应中酶与底物可逆生成中间产物和中间产物转变为产物这三个反应的速度常数的综合。米氏常数等于反应速度为最大速度一半时的底物浓度。8酶的化学修饰调节：酶蛋白肽链上的某些残基在酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而引起酶活性改变，这种调节称为酶的化学修饰。简答题1简述温度对酶促反应的影响。酶是生物催化剂，温度对酶促反应有双重影响。升高温度一方面可加快酶促反应速度，但同时也增加酶变性的机会，又使酶促反应速度降低。温度升高到６０℃以上时，大多数酶开始变性；８０℃时，多数酶的变性也不可逆。综合这两种因素，酶促反应速度最快时的环境温度为酶促反应的最适温度。在环境温度低于最适温度时，温度加快反应速度这一效应起主导作用，温度每升高１０℃，反应速度可加大１－２倍。温度高于最适温度时，反应速度则因酶变性而降低。2酶原为何无活性？酶原激活的原理是什么？有何生理意义？有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下，这些酶的前体水解开一个或几个特定的肽键，致使构象发生改变，表现出酶的活性。这使无活性酶的前体称为酶原。酶原向酶的转化过程称为酶原的激活。酶原的激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。酶原的激活具有重要的生理意义。消化管内蛋白酶以酶原形式分泌出来，不仅保护消化器官本身不遭酶的水解破坏，而且保证酶在其特定的部位和环境发挥其催化作用。此外，酶原还可以视为酶的贮存形式。如凝血和纤维蛋白溶解酶类以酶原的形式在血液循环中运行，一旦需要便不失时机地转化为有活性的酶，发挥其对机体的保护作用。3比较三种可逆性抑制作用的特点。（１）竞争性抑制：抑制剂的结构与底物相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用大小与抑制剂和底物的浓度以及酶对它们的亲和力有关。Km升高，Vmax不变。（2)非竞争性抑制：抑制剂与底物结构不相似或完全不同，只与酶活性中心以外的必需基团结合。不影响酶在结合抑制后与底物的结合。该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。Km不变，Vmax下降。（3)反竞争抑制：抑制剂只与酶－底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离出产物。Km和Vmax均下降。4.酶与一般催化剂相比有何异同？相同点：（1）反应前后无质和量的改变；（2）只催化热力学允许的反应；（3）不改变反应的平衡点；（4）作用的机理都是降低反应的活化能。不同点：（1）酶的催化效率高；（2）对底物有高度特异性；（3）酶在体内处于不断的更新之中；（4）酶的催化作用受多种因素的调节；（5）酶是蛋白质，对热不稳定，对反应的条件要求严格。5举例说明酶作用的三种特异性。（1）绝对特异性：有的酶只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。这种特异性称为绝对特异性。如脲酶只水解尿素。（2）相对特异性：有些酶的特异性相对较差，这种酶作用于一类化合物或一种化学键，这种不太严格的选择性称为相对特异性。如脂肪酶水解脂肪和简单的脂。（3）一种酶仅作用于立体异构体中的一种，酶对立体异构物的这种选择性称为立体异构特异性。如乳酸脱氢酶只作用于L-乳酸，而不催化D-乳酸。第六章名词解释乳酸循环（Cori循环）：在肌肉中葡萄糖经糖酵解生成乳酸，乳酸经血液运至肝脏，肝脏将乳酸异生为葡萄糖。葡萄糖释放入血后又被肌肉摄取利用，这种代谢途径称为乳酸循环。糖异生：由非糖化合物如丙酮酸、乳酸、甘油、氨基酸等在肝脏转变为葡萄糖或糖原的过程三羧酸循环即柠檬酸循环，在线粒体内乙酰coA经八步酶促反应并构成循环反应系统，共经历4次脱氢，2次脱羧，生成4分子还原当量和2分子CO2，循环的各种间产物没有量的变化，是糖、脂肪、氨基酸共同功能途经和物质转变枢纽。简答题1.简述血糖的来源、转变及其调节血糖浓度的激素。血糖的来源：(1)食物经消化吸收的葡萄糖；(2)肝糖原的分解；(3)糖异生。血糖的转变：(1)氧化供能；(2)合成糖原；(3)转变为脂肪及某些非必需氨基酸；(4)转变为其他糖类物质。调节血糖浓度的激素：（1）升高血糖浓度的激素有：胰高糖素，糖皮质激素，肾上腺素和生长素。（2）降低血糖浓度的激素：胰岛素2.简述糖酵解及糖有氧氧化的生理意义。糖酵解的生理意义：(1)迅速供能；(2)某些组织细胞依赖糖酵解供能，如成熟红细胞。（3）病理下的功能3.列表比较糖酵解与糖有氧氧化进行的部位、反应条件、关键酶、产物、能量生成及生理意义。4..写出糖异生的关键酶及该途径的生理意义。关键酶：丙酮酸羧化酶，磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶，果糖双磷酸酶-1，葡萄糖6-磷酸酶。生理意义(1)空腹或饥饿时利用非糖化合物异生成葡萄糖，以维持血糖水平恒定。(2)糖异生是肝脏补充或恢复糖原储备的重要途径。(3长期饥饿时，肾脏糖异生有利于维持酸碱平衡5.在百米短跑时，肌肉收缩产生大量的乳酸，试述该乳酸的主要代谢去向。大量乳酸透过肌细胞膜进入血液：(1)在肝脏经糖异生合成糖；(2)在心肌中经LDH1催化生成丙酮酸氧化供能；(3)在肾脏异生为糖或经尿排出；(4)一部分在肌肉内脱氢生成丙酮酸而进入有氧氧化。6.简述三羧酸循环的特点及生理意义特点：(1)TAC中有4次脱氢、2次脱羧及1次底物水平磷酸化；(2)TAC中有3个不可逆反应、三个关键酶（异柠檬酸脱氢酶，α-酮戊二酸脱氢酶系，柠檬酸合成酶）；(3)TAC的中间产物包括草酰乙酸在内起着催化剂的作用。草酰乙酸的回补反应是丙酮酸直接羧化或者经苹果酸生成。生理意义：(1)TAC是三大营养素彻底氧化的最终代谢通路；(2)TAC是三大营养素代谢联系的枢纽；(3)TAC为其他合成代谢提供小分子前体；(4)TAC为氧化磷酸化提供还原当量。第七章名词解释1．呼吸链在生物氧化过程中，代谢物脱下的氢和电子，经过多种酶和辅酶催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水。由于此过程与细胞呼吸有关，故将此传递体系称为呼吸链。2..P/O比值每消耗1/2摩尔的O2所需要的磷酸的摩尔数，即所能合成ATP的摩尔数3.氧化磷酸化在呼吸链电子传递过程中，释放的能量在ATP合酶的作用下使ADP磷酸化生成ATP的过程，称为氧化磷酸化。4.底物水平磷酸化：代谢物在脱氢、脱水过程中，底物分子内部能量重新分布，直接将代谢物分子中高能磷酸键转移给ADP生成ATP的过程。5.生物氧化生物氧化是有机物在体内氧化分解成二氧化碳和水并释放能量的过程。简答题1.试说明物质在体内和体外氧化有哪些主要异同？例如糖和脂肪在体内外氧化。相同点：终产物都是CO2和H2O；总能量变化不变；耗氧量相同。不同之处在于：体内条件温和，在体温情况下进行、pH接近中性、有水参加、逐步释放能量；体外则是在高温下进行，甚至出现火焰。体内有部分能量形成ATP储存，体外全以光和热的形式释放。体内以有机酸脱羧方式生成CO2，体外则碳与氧直接化合生成CO2。体内以呼吸链氧化为主使氢与氧结合成水，体外是氢与氧直接结合生成H2O。2.试述呼吸链的组成，顺序和各组分的主要功能。呼吸链包括四种具有电子传递功能的酶复合体：复合体Ⅰ为NADH-泛醌还原酶，复合体Ⅱ为琥珀酸-泛醌还原酶，复合体Ⅲ为泛醌-细胞色素C还原酶，复合体Ⅳ为细胞色素C氧化酶。氧化呼吸链有两条，其排列顺序分别为：（1）NADH氧化呼吸链——NADH+H+脱下的2H经复合体Ⅰ（FMN，Fe-S）传给CoQ，再经复合体Ⅲ（Cytb，Fe-S，Cytc1）传至Cytc，然后传至复合体Ⅳ（Cyta，Cyta3），最后将2e交给O2。（2）琥珀酸氧化呼吸链（FADH2氧化呼吸链）——琥珀酸由琥珀酸脱氢酶催化脱下的2H经复合体Ⅱ（FAD，Fe-S，b560）使CoQ形成CoQH2，再往下的传递与NADH氧化呼吸链相同。3.第八章名词解释脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪在脂肪酶的作用下，逐步水解，释放出游离脂肪酸和甘油供其它组织细胞氧化利用的过程称脂肪动员。酮体：酮体是脂肪酸在肝脏经有限氧化分解后转化成的中间产物，包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮。血脂：血脂是血浆中脂类物质的总称，包括甘油三酯、胆固醇、胆固醇酯、磷脂和游离脂肪酸。脂肪酸活化：脂肪酸在脂酰CoA合成酶催化下，消耗两个高能磷酸键转变为脂酰CoA的过程，称脂肪酸活化。脂肪酸β-氧化：脂酰CoA进入线粒体基质后，在脂肪酸β-氧化多酶复合体的催化下，从脂酰基的β-碳原子开始，进行脱氢、水化、再脱氢及硫解等四步连续反应，脂酰基断裂生成1mol比原来少2个碳原子的脂酰CoA及1mol乙酰CoA的过程。称脂肪酸β-氧化血浆脂蛋白：血浆中血脂与蛋白质的结合物称为血浆脂蛋白。载脂蛋白：脂蛋白中的蛋白质部分称载脂蛋白简答题试计算1摩尔硬脂酸（18C）在机体内彻底氧化净生成的ATP摩尔数（写出计算依据）。（8×1.5）+（8×2.5）+（9×10）＝122-2＝120ATP2．酮体是如何产生和利用的？有何生理意义？酮体是脂肪酸在肝脏经有限氧化分解后转化成的中间产物，包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮。肝细胞以β-氧化所产生的乙酰CoA为原料，先将其缩合成羟甲戊二酸单酰CoA(HMG-CoA)，接着HMG-CoA被HMG-CoA裂解酶裂解产生乙酰乙酸。乙酰乙酸还原产生β-羟丁酸，乙酰乙酸脱羧生成丙酮。HMG-CoA合成酶是酮体合成的关键酶。肝脏没有利用酮体的酶类，酮体不能在肝内被氧化。酮体在肝内合成后，通过血液运往肝外组织，作为能源物质被氧化利用。丙酮量很少，又具有挥发性，主要通过肺呼出和肾排出。乙酰乙酸和β-羟丁酸都先被转化为乙酰CoA，最终通过三羧酸循环氧化。生理意义：(1)酮体是脂肪酸在肝内正常的中间代谢物，是肝输出能源的一种形式。(2)长期饥饿、糖供应不足时可以代替葡萄糖，成为脑组织及肌肉的主要能源。3．试述血浆脂蛋白的分类，组成特点及功能。(1)分类：电泳法将血浆脂蛋白分为α脂蛋白、前β脂蛋白、β脂蛋白和乳糜微粒四类；超速离心法将血浆脂蛋白分为乳糜微粒(CM)、极低密度脂蛋白(VLDL)、低密度脂蛋白(LDL)和高密度脂蛋白(HDL)四类。(2)组成特点：血浆脂蛋白都含有蛋白质、甘油三酯、磷脂、胆固醇及其酯等；从CM→HDL，蛋白质含量逐渐增多、甘油三酯逐渐减少、磷脂逐渐增多，LDL中胆固醇及胆固醇酯含量最多。(3)功能：CM转运外源性甘油三酯及胆固醇，VLDL转运内源性甘油三酯及胆固醇，LDL转运内源性胆固醇，HDL逆向转运胆固醇。4.简述乙酰CoA的来源及去路。(1)来源：乙酰CoA来源于糖的有氧氧化、氨基酸氧化及脂肪酸的氧化。(2)去路：氧化供能；合成脂肪酸；合成胆固醇；转变为酮体。5.试述体内胆固醇的来源、去路、合成原料、限速酶及简要步骤。人体胆固醇的来源有：(1)从食物中摄取；(2)机体细胞自身合成。去路有：(1)用于构成细胞膜；(2)在肝脏转变为胆汁酸；(3)转变为类固醇激素，如肾上腺皮质激素，性激素等；(4)在皮肤可转变为维生素D3；(5)可酯化为胆固醇酯储存在胞液中。合成原料：(1)乙酰CoA，来源于葡萄糖、氨基酸及脂肪酸在线粒体的分解代谢；(2)NADPH+H+，来源于磷酸戊糖途径。限速酶：HMG-CoA还原酶。简要步骤：（1）甲羟戊酸的生成；（2）鲨烯的生成；（3）胆固醇的生成。第九章名词解释转氨基作用：在转氨酶催化下，某氨基酸的—α氨基转移到另一α酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸，原来的氨基酸则转变成相应的α酮酸。联合脱氨基作用：氨基酸与α-酮戊二酸在转氨酶作用下生成α-酮酸和谷氨酸，然后谷氨酸再经L-谷氨酸脱氢酶作用，脱去氨基而生成α-酮戊二酸，这种反应过程称为联合脱氨基作用。蛋白质的腐败作用：在消化过程中，有小部分蛋白质不被消化，也有一小部分消化产物不被吸收，肠道细菌对这部分蛋白质及其消化产物所起的分解作用，称为腐败作用。丙氨酸-葡萄糖循环：指通过丙氨酸和葡萄糖在肌肉和肝之间进行氨的转运过程。甲硫氨酸循环：指甲硫氨酸经S腺苷甲硫氨酸、S-腺苷同型半胱氨酸、同型半胱氨酸，重新生成甲硫氨酸的过程。氧化脱氨基作用：是氨基酸经脱氢，生成不稳定的亚氨基酸，后者立即水解产生α-酮酸及NH3鸟氨酸循环：指氨与CO2通过鸟氨酸、瓜氨酸、精氨酸生成尿素的过程。简答题1.写出血氨的来源和去路。血氨的来源有：氨基酸脱氨；肾小管上皮细胞谷氨酰胺分解产生；肠道吸收。血氨的去向有：合成尿素：合成谷氨酰胺；合成嘌呤、嘧啶核苷酸；合成非必需氨基酸；以NH4+形式随尿排出。2.试述鸟氨酸循环的途径、细胞定位、生理意义。鸟氨酸循环的途径指氨与CO2生成氨基甲酰磷酸，后者与鸟氨酸合成瓜氨酸，瓜氨酸再与天冬氨酸合成精氨酸，精氨酸最后水解生成尿素的过程。其合成原料是氨、CO2、天冬氨酸；细胞定位在胞液和线粒体；生理意义是解氨毒。.3..何谓一碳单位？并试述其来源和生理意义。一碳单位是指某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团，包括甲基、亚甲基（甲烯基）、甲炔基、甲酰基及亚氨甲基等。来源于个别氨基酸如甘丝组色氨酸等代谢。主要生理意义：参与核酸合成；联系氨基酸和核酸代谢；是体内多种转甲基化作用的枢纽。体内氨基酸主要来源有：（1）食物蛋白质的消化吸收；（2）组织蛋白质的分解；（3）经转氨基反应合成非必需氨基酸。主要去路有：（1）合成组织蛋白质；（2）脱氨基作用；（3）脱羧基作用；（4）转变为嘌呤、嘧啶等化合物。第十章名词解释denovosynthesisofpurinenucleotide即嘌呤核苷酸从头合成：是指由磷酸核糖、甘氨酸、天冬氨酸、谷氨酰胺、一碳单位及CO2等简单物质为原料，经过多步酶促反应合成嘌呤核苷酸的过程。嘧啶核苷酸的补救合成指利用体内游离的嘧啶碱基或嘧啶核苷为原料，经过嘧啶磷酸核糖转移酶或嘧啶核苷激酶等催化简单反应合成嘧啶的过程简答题1.试述核苷酸在体内的主要生理功能。核苷酸具有多种生物学功用，表现在(1)作为核酸DNA和RNA合成的基本原料；(2)体内的主要能源物质，如ATP、GTP等；(3)参与代谢和生理性调节作用，如cAMP是细胞内第二信号分子，参与细胞内信息传递；(4）作为许多辅酶的组成部分，如腺苷酸是构成NAD、FAD、辅酶A等的重要部分；(5)活化中间代谢物的载体，如UDP葡萄糖是合成糖原等的活性原料，CDP-二酰基甘油是合成磷脂的活性原料，PAPS是活性硫酸的形式，SAM是活性甲基的载体等。2.简述PRPP(磷酸核糖焦磷酸）在核苷酸代谢中的重要性。PRPP(磷酸核糖焦磷酸)在嘌呤核苷酸、嘧啶核苷酸从头合成与补救合成过程中都是不可缺少的成分，表现在：（1）核苷酸补救合成中，PRPP与游离碱基直接生成各种一磷酸核苷；（2）嘌呤核苷酸从头合成过程中，PRPP作为起始原料与谷氨酰胺生成PRA，然后逐步合成各种嘌呤核苷酸；（3）嘧啶核苷酸从头合成过程中，PRPP参与乳清酸核苷酸的生成,再逐渐合成尿嘧啶一磷酸核苷。第十一章名词解释限速酶指整条代谢通路中，催化反应速度最慢的酶，它不但可影响整条代谢途径的总速度，还可改变代谢方向，是代谢途径的关键酶，常受到变构调节和／或化学修饰调节。限速酶一般都是变构酶变构酶指代谢途径中受到变构调节的酶，酶分子中含与底物结合起催化作用的催化亚基(部位)和与变构效应剂结合起调节作用的调节亚基(部位)。Allostericregulation即变构调节，某些物质能以非共价键形式与酶活性中心以外特定部位结合，使酶蛋白分子构象发生改变，从而改变酶的活性。.酶的化学修饰酶蛋白肽链上某些残基在酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而导致酶活性改变。物质代谢机体在生命活动过程中不断摄人氧及营养物质，在细胞内进行中间代谢，同时不断排出二氧化碳和代谢废物，这种机体和环境之间不断进行的物质交换即物质代谢。简答题为何称三羧酸循环是物质代谢的中枢，有何生理意义?三羧酸循环是糖、脂、蛋白质分解代谢的最终共同途径，体内各种代谢产生的ATP、CO2、H2O主要来源于此循环。三羧酸循环是三大物质相互联系的枢纽，机体通过神经体液的调节，使三大物质代谢处于动态平衡之中，正常情况下，三羧酸循环原料：乙酰CoA主要来源于糖的分解代谢，脂主要是储能；病理或饥饿状态时，则主要来源于脂肪的动员，蛋白质分解产生的氨基酸也可为三羧酸循环提供原料。生理意义（1）糖脂代谢的联系：当糖供充足时：葡萄糖→3-磷酸甘油醛→α-磷酸甘油→甘油三酯.葡萄糖→丙酮酸→乙酰CoA/草酰乙酸→柠檬酸→脂肪酰CoA→甘油三酯。同时，合成所需能量主要由三羧酸循环提供，还原当量主要由磷酸戊糖途径提供。此外，乙酰CoA也可合成胆固醇，可见糖很容易转变为脂。但脂肪酸β-氧化产生的乙酰CoA很难转变为糖，只有甘油，丙酮，丙酰CoA可异生成糖，但其量微不足道。(2)在病理或饥饿时，脂肪动员产生脂肪酸→乙酰CoA→酮体→乙酰CoA→三羧酸循环。脂代谢要顺利进行，依赖于糖代谢的正常进行，因为乙酰CoA进入三羧酸循环需草酰乙酸，后者主要由糖代谢的丙酮酸经羧化产生，此外，酮体在体外分解需琥珀酰CoA参与。(3)糖、脂代谢可受到代谢物、神经、体液的调节，使其处于动态平衡之中。2.比较酶的变构调节与化学修饰调节的异同。相同点：均为细胞水平的调节，属快速调节，受调节的酶为代谢的关键酶或限速酶。不同点：变构调节：变构剂与酶非催化部位通过非共价键可逆结合，使酶构象改变，活性改变。无放大效应。化学修饰调节：需酶催化，通过共价键结合或去掉一些基团，使酶结构改变，活性改变，消耗少量ATP，有放大效应。3.试述饥饿48小时后，体内糖、脂、蛋白质代谢的特点。饥饿48小时属短期饥饿，此时，血糖趋于降低，引起胰岛素分泌减少，胰高血糖素分泌增加。糖：糖原已基本耗竭，糖异生作用加强，组织对葡萄糖的氧化利用降低，大脑仍以葡萄糖为主要能源。脂：脂肪动员加强，酮体生成增加，肌肉以脂酸分解方式供能。蛋白：肌肉蛋白分解加强。4.简述人体在长期饥饿状态下，物质代谢有何变化？长期饥饿状态下，人体内的物质代谢变化为：糖：肾脏糖异生作用加强，乳酸和甘油成为肝糖异生的主要原料。脂：脂肪进一步动员，大量酮体生成，脑组织利用酮体增加，超过葡萄糖，肌肉主要以脂酸供能。蛋白：肌肉蛋白分解减少，负氮平衡有所改善。5.试述体内草酰乙酸在物质代谢中的作用。草酰乙酸在三羧酸循环中起着催化剂样的作用，其量决定细胞内三羧酸循环的速度，草酰乙酸主要来源于糖代谢丙酮酸羧化，故糖代谢障碍时，三羧酸循环及脂的分解代谢将不能顺利进行；草酰乙酸是糖异生的重要代谢物；草酰乙酸与氨基酸代谢及核苷酸代谢有关；草酰乙酸参与了乙酰CoA从线粒体转运至胞浆的过程，这与糖转变为脂的过程密切相关；草酰乙酸参与了胞浆内NADH转运到线粒体的过程(苹果酸一天冬氨酸穿梭)；草酰乙酸可经转氨基作用合成天冬氨酸；草酰乙酸在胞浆中可生成丙酮酸，然后进入线粒体进一步氧化为CO2+H2O+ATP。6.讨论下列代谢途径可否在体内进行？并简要说明其可能的途径或不可能的原因(1)葡萄糖→软脂酸(2)软脂酸→葡萄糖(3)丙氨酸→葡萄糖(4)葡萄糖→亚油酸(5)亮氨酸→葡萄糖(1)能。葡萄糖→乙酰CoA/NADPH+ATP→软脂酸(2)不能。软脂酸经β氧化生成乙酰CoA，乙酰CoA不能转变为丙酮酸(丙酮酸脱氢酶复合体催化的反应不可逆)，故软脂酸不能异生成糖。(3)能。丙氨酸脱氨基生成丙酮酸，经糖异生可生成葡萄糖。(4)不能。亚油酸是必需脂肪酸。(5)不能。亮氨酸是生酮氨基酸。7.给动物以丙酮酸，它在体内可转变为哪些物质?(1)丙酮酸→丙氨酸.(2)丙酮酸→乳酸(3)丙酮酸→葡萄糖.(4)丙酮酸→磷酸二羟基丙酮→甘油.(5).丙酮酸→乙酰辅酶A→CO2+H2O.(6).丙酮酸→乙酰CoA→脂肪酸.(7)丙酮酸→乙酰CoA→酮体.(8)丙酮酸→乙酰CoA→胆固醇.(9)丙酮酸→草酰乙酸8.糖、脂、蛋白质在机体内是否可以相互转变?简要说明可转变的途径及不能转变的原因。糖与脂：糖容易转变为脂类，糖→磷酸二羟丙酮→磷酸甘油→甘油三酯。糖→乙酰CoA→脂肪酸/胆固醇→甘油三酯/胆固醇酯。脂变糖可能性小，仅甘油，丙酮，丙酰CoA可异生成糖，其量甚微。蛋白质与糖、脂：蛋白质可以转变为糖、脂，但数量较小，蛋白质→20种氨基酸→生糖氨基酸→糖和生糖，生酮氨基酸→脂类糖。脂不能转变为蛋白质；糖、脂不能转变为必需氨基酸，虽可提供非必需氨基酸的碳氢氧骨架，但缺乏氮源。第十二章名词解释半保留复制：复制时，母链DNA解开成两股单链，每股链各自作为模板复制子代DNA，在子代DNA分子中，一条链为亲代DNA链，一条链为新合成链，但保留了亲代DNA的全部信息。（2）半不连续复制：即DNA复制时一条链是连续合成的，另一条链是不连续的片断合成，最后才连接成长链。逆转录与逆转录酶逆转录：以RNA为模板合成DNA的过程。逆转录酶：催化逆转录反应的酶称逆转录酶，该酶以RNA为模板催化DNA合成、水解杂化链上的RNA及用DNA作模板催化DNA合成三种活性。引发体在解链的基础上，DnaB、C蛋白与起始点相结合形成复合体，再结合引物酶。形成较大的复合体，再结合到DNA上，这种复合体称引发体。引发体一共有四个部分构成：解旋酶DNAB,SSB,引物酶DNAG，DNA复制的区域领头链与随从链在DNA复制中，解链方向与复制方向一致，因而能沿5’至3’方向连续复制的子链称为领头链。子链合成方向与复制叉前进方向相反者称随从链。冈崎片段冈崎片段是由于解链方向与复制方向不一致，其中一股子链的复制，需待母链解出足够长度才开始生成引物接着延长。这种不连续的复制片段称冈崎片段。简答1.解释遗传相对保守性及其变异性的生物学意义和分子基础。遗传相对保守性，其分子基础在复制上，包括已知的三方面：依照碱基配对规律的半保留复制、DNA-polⅠ的校读、修复机制和DNA-PolⅢ的碱基选择作用。因此，遗传信息代代相传，作为基因组（全套基因）传代，是相对稳定的。物种的变化是漫长过程的积累，如果不用人工手段去干预，是不可能在几个世代之内就见得到的。生物的自然突变率很低（10-9），但生物基因组庞大，自然突变是不容低估的。例如同一物种的个体差别、器官组织的分化、长远组织的分化，生物的进化，从长远意义上说，都是突变造成的结果。突变都是DNA分子上可传代的各种变化（点突变、缺失、插入、框移、重排），其后果需具体问题具体分析，不能笼统地简化为有利或有害。当然，更新的技术可诱变或其他手段改造物种，建立有益于人类的突变体。遗传的相对保守性应该可以理解为DNA复制的保真性，1.严格的碱基互补配对2.DNApol的错配校对3.DNA的损伤修复4.复制终止时RNA引物的切除及填补2.参与DNA复制的酶在原核生物和真核生物有何异同？原核生物有DNA-polⅠ，Ⅱ，Ⅲ；真核生物为DNA-polα、β、γ、δ、ε；而且每种酶都各有其自身的功能。这是最主要的差别。相同之处在于底物(dNTP)相同，催化方向(5’→3’)相同，催化方式(生成磷酸二酯键)、放出PPi相同等等。当然其他的酶类、蛋白质也会有差别。例如DNA拓扑异构酶的原核、真核生物就有不同；又如：解旋酶，原核生物是dnaB基因的表达产物(DnaB)，真核生物就不可能是这个基因和这种产物。3.DNA拓扑异构酶在DNA复制中有何作用？如何起作用？主要是理顺由复制的高速度引起的DNA连环、缠绕、打结等现象和使复制中过度拧紧的正超螺旋得以松弛。这些都是复制能继续进行的保证。DNA拓扑酶的作用本质是靠其核酸内切酶活性和催化磷酸二酯键生成的活性，即先在DNA链上造成缺口，其中一股链绕过缺口后再与原断端连接，就可达到松弛DNA拓扑构象的目的。4..真核生物染色体的线性复制长度是如何保证的？真核生物染色体采取线性复制方式，在两端形成的复制引物RNA被水解留下的空隙，如果是环状DNA，其填补空隙应当没问题，但线性复制两端不能填补，则会复制一些变短一些。端粒的DNA序列高度重复并形成反折式二级结构。端粒酶含RNA，又有反转录酶活性，引物除去留下的空隙，靠端粒，端粒酶爬行式复制填补而不缩短。第十三章名词解释不对称转录：两重含义，一是指双链DNA只有一股单链用作转录模板(模板链)；二是同一单链上可以交错出现模板链或编码链。编码链和模板链编码链：DNA双链上不用作转录模板的一股单链，因其碱基序列除T／U有别外，和转录产物mRNA序列相同而得名。模板链：DNA双链中按碱基配对能指引转录生成RNA的单股链。转录起始前复合物(PIC)PIC，是真核生物转录因子之间先互相辨认结合，然后以复合体的形式与RNA聚合酶一同结合于转录起始前的DNA区域而成锤头结构。核酶能起作用的结构要求，至少含有3个茎(RNA分子内配对形成的局部双链)，1至3个环(RNA分子局部双链鼓出的单链)和至少有13个一致性的碱基位点。Rho因子(ρ因子)。是原核生物转录终止因子，有ATP酶和解螺旋酶活性。依赖Rho因子的转录终止需Rho因子。σ(sigma)因子：原核生物RNA聚合酶全酶的成份，功能是辨认转录起始区，这种σ因子称σ32，此外还有分子量不同，功能不同的其他σ因子。外显子：定义为断裂基因上及其初级转录产物上出现，并表达为成熟RNA的核酸序列。内含子：是隔断基因的线性表达而在剪接过程中被除去的核酸序列。剪接体，为内含子剪接场所。由5种核小RNA和大约50种蛋白质装配而成。因分子中碱基以尿嘧啶含量最丰富，故以U作分类命名。简答题1.复制和转录过程有什么相似之处?又各有什么特点?复制和转录都以DNA为模板，都需依赖DNA的聚合酶，聚合过程都是在核苷酸之间生成磷酸二酯键，生成的核酸链都从5’向3’方向延长，都需遵从碱基配对规律。复制和转录最根本的不同是：通过复制使子代保留亲代全部遗传信息，而转录只需按生存需要部分信息表达。因此可以从模板和产物的不同来理解这一重大区别。此外，聚合酶分别是DNApol和RNApol，底物分别是dNTP和NTP，还有碱基配对的差别，都可从二者产物结构性质上理解。（简要总结：不同点模板一个是双链一个是单链原料不同酶一个是DNA聚合酶一个是RNA聚合酶产物不同一个需要引物一个不需要起始点一个是富含AT的序列一个是有启动子一个是复制叉一个是转录泡）2．什么是不对称转录?怎样用实验来证明转录的不对称性?同名词解释第1题。要证明不对称转录，比较简单的可用核酸杂交法。DNA链的双链用热变性解开，并分离成两股单链，分别与转录产物RNA杂交，可发现哪一链上的哪些区段是转录模板。还可用核酸序列测定加以比较。3.原核生物和真核生物的RNA聚合酶有何不同?原核生物RNA-pol是由多个亚基构成的。α2ββ’称为核心酶，α2ββ’σ称为全酶。真核生物RNApol有Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ三种，各由多个亚基组成，专一性地转录不同的基因，产生不同的产物，分别转录45s-rRNA，hnRNA和小分子的RNA(5s-rRNA，tRNA和snRNA)。原核生物和真核生物RNApol的特异性抑制剂分别是利福平和鹅膏蕈碱。4．讨论原核生物RNA聚合酶各亚基的功能。原核生物RNA聚合酶有α，β，β’,σ亚基，α亚基决定哪些基因转录，β亚基在转录全程中起催化作用，β’亚基结合DNA模板，起开链的作用，σ亚基辨认起始点。5.讨论原核生物的两种终止转录的方式原核生物转录终止有依赖Rho因子与非依赖Rho因子两种方式。Rho因子有ATP酶和解螺旋酶两种活性，与mRNA、RNA-pol结合后使RNA-pol变构，从而使RNA-pol停顿不再前移，用解螺旋酶活性使RNA3’-端与模板链的DNA分开，从而RNA脱落。非依赖Rho因子的转录终止主要依赖于RNA产物3’-端的茎环(发夹)结构及随后的一串寡聚U。茎环结构生成后仍被RNApol所包容，因而使RNA-pol变构而不能前进，polyU与模板polyA序列是最不稳定的碱基配对结构，当酶不再前移，DNA双链就要复合，从而使转录产物RNA链脱落。共同的道理是两种转录终止都是RNA-pol停顿和转录产物脱落，只不过是停顿和脱落的因素有别。第十四章名词解释1.遗传密码：mRNA链中每3个相邻的核苷酸编成一组，代表某种氨基酸或肽链合成的起始或终止信号，称为三联体密码子。遗传密码决定蛋白质的一级结构。2.信号肽信号肽是未成熟分泌性蛋白质中可被细胞转运系统识别的氨基酸序列。含有碱性N端区，中段的疏水核心区，以及c端加工区和其邻近可被信号肽酶裂解的位点3.翻译：蛋白质的生物合成也称为翻译，指以mRNA为模板，在核糖体上合成蛋白质的过程。4.S-D序列：在原核生物mRNA上的碱基序列，位于翻译起始密码AUG的上游，相距8-13个核苷酸处，为一段由4-6个核苷酸组成的富含嘌呤的序列。AGGAGG5.多核蛋白体一个mRNA分子上同时有多个核蛋白体在进行蛋白质合成。即mRNA和多个核蛋白体的聚合物，称为多聚核蛋白体。6.蛋白体循环翻译过程的肽链延长，称为核蛋白体循环，包括进位/注册、成肽、转位三个步骤，狭义的核蛋白体循环仅包含肽链的延伸阶段。广义的核蛋白体循环指翻译的全过程。7.靶向运输：蛋白质合成后，定向地到达其执行功能的目标地点，称为靶向运输简答题1.遗传密码有哪些特征？遗传密码的特点：简并性，通用性，摆动性，连续性，方向性遗传密码的连续性（commaless）。密码的三联体不间断，需3个一组连续读下去。mRNA链上碱基的插入或缺失，可造成框移（frameshift），使下游翻译出的氨基酸完全改变。简并性（degeneracy）。遗传密码中，除色氨酸和甲硫氨酸仅有一个密码子外，其余氨基酸有2，3，4个或多至6个三联体为其编码。遗传密码的简并性是指密码子上第三位碱基改变往往不影响氨基酸的翻译。。摆动性（wobble）。翻译过程中氨基酸的正确加入，需靠mRNA上的密码子与tRNA上的反密码子相互以碱基配对辨认。密码子与反密码子配对，有时会出现不遵从碱基配对规律的情况，称为遗传密码的摆动现象。这一现象更常见于密码子的第三位碱基对反密码子的第一位碱基，二者虽不严格互补，也能相互辨认。通用性（universal）。从最简单的生物例如病毒，一直至人类，在蛋白质的生物合成中都使用同一套遗传密码。2.简述氨基酰-tRNA合成酶的作用特点？氨基酰-tRNA合成酶的作用是催化氨基酸的羧基（-COOH）与tRNA的3′-OH脱水生成氨基酰-tRNA。其作用特点是：具有绝对专一性，酶对氨基酸和tRNA两种底物都能高度特异地识别；具有校正活性（editingactivity）。校正活性是把错配的氨基酸水解下来，换上与密码子相对应的氨基酸。3.何谓翻译后的加工？加工包括哪些内容？肽链从核蛋白体释放后，经过细胞内各种修饰处理过程，成为有活性的成熟蛋白质，称为翻译后加工（post-translationalprocessing）包括高级结构的加工修饰、一级结构的加工修饰和靶向运输三个方面。高级结构的修饰分为亚基聚合、辅基连接和肽链自行根据其一级结构的特征折叠和盘曲成高级结构。一级结构的修饰包括去除N-甲酰基或N-蛋氨酸、个别氨基酸的修饰和水解修饰。蛋白质合成后的靶向运输是指蛋白质合成后定向地到达其执行功能的目标地点。第十五章名词解释1.顺式作用元件（cis-actingelement）是指可以影响自身基因表达活性的真核DNA序列。，包括启动子，上游调控原件，增强子，加尾信号和一些调控因子。2.反式作用因子（trans-actingfactor）指调控转录的蛋白质因子。它们由某一基因表达后通过与特异的顺式作用元件相互作用，反式激活另一基因的转录。3.管家基因（housekeepinggene）某些基因产物对生命全过程都是必需的或必不可少的。这类基因在一个生物个体的几乎所有细胞中均表达，被称为管家基因。4.基因表达的时空性即基因表达的时间、空间特异性。时间特异性：按功能需要某一特定基因的表达严格按特定的时间顺序发生。在多细胞生物基因表达的时间特异性又称阶段特异性。空间特异性：在个体生长全过程，某种基因产物在个体在不同组织或器官表达，即按空间顺序出现。5．启动子（promoter）启动子指RNA聚合酶结合位点周围的一组转录调控组件，包括至少一个转录起始点以及一个以上的功能组件。6.增强子（enhancer）指远离转录起始点（1~30kb），决定基因的时间，空间特异性表达，增强启动子转录活性的DNA序列，其发挥作用的方式通常与方向，距离无关。7.沉默子（silencer）是某些基因含有负性调节元件，当其结合特异蛋白质因子时，对基因转录起阻遏作用。8.基本转录因子（generaltranscriptionfactor）为RNA聚合酶结合启动子所必需的一组蛋白质因子，决定三种RNA（tRNA、mRNA及rRNA）转录的类别。9.特异转录因子（specialtranscriptionfactor）：为个别基因转录所必需，决定该基因的时间、空间特异性表达，故称特异转录因子。有增强子启动蛋白和沉默子启动蛋白。10.基因组（genome）：指一个细胞或病毒所携带的全部遗传信息或整套基因。11．基因表达：指储存遗传信息的基因转录及翻译合成蛋白质，或者经转录合成RNA的过程。简答题1.简述乳糖操纵子结构，解释阻遏蛋白的负性调节机制，CAP的正性调节机制及不同生长条件下的协调调节。乳糖