毛皮工艺学 5-生皮与蛋白质化学

周建飞13732062566252718208zhouamao2004@126.com1整理ppt第五章生皮及蛋白质化学21蛋白质2蛋白质的结构和性质3生皮蛋白质4其他蛋白质整理ppt3→生皮的化学成分是水、蛋白质、脂肪、无机盐和碳水化合物等。成分含量（%）水50-70蛋白质30-50脂肪2-20糖类≤2无机盐0.3-0.5整理ppt整理ppt→蛋白质是细胞的重要成分，是生命的基本物质。→蛋白质的特点：

1.种类多。生物化学家估计自然界约100亿种。

2.分布广。地球上无处不在。

3.相对分子质量大。天然高分子，如胶原分子量达30万

4.结构复杂。有四级结构

5.独特的生物功能。“功能大分子”，动物的代谢、呼吸、运动、免疫、思维、感觉、遗传等均与蛋白质有关。→蛋白质的组成：C、H、O、N、S；P、Fe、Zn等55.1

蛋白质整理ppt→蛋白质分类1、形态分类：球状蛋白质和纤维状蛋白质。2、组成分类：简单蛋白质（多肽）和结合蛋白质

结合蛋白质，蛋白质与辅基（非蛋白部分）结合，包括：核蛋白、糖蛋白、脂蛋白、磷蛋白、色蛋白（与有色物质结合）3、溶解状况分类①清蛋白——易溶于水、稀酸、碱、盐的溶液中②球蛋白——不溶于水，易溶于稀酸、碱、盐液中③谷蛋白和醇溶谷蛋白——易溶于稀酸、碱溶液中；醇溶谷蛋白可溶于50%－90%的乙醇溶液中④硬蛋白——不溶于水，在酸、碱、盐中难溶。4、结构分类：纤维蛋白、球蛋白、角蛋白、胶原蛋白、

伴娘蛋白、肌红蛋白、血红蛋白。6整理ppt→氨基酸蛋白质的基本单位是α-氨基酸7非极性（疏水性）氨基酸-8：甘氨酸、丙氨酸等极性但不带电荷的氨基酸-7：半胱氨酸、丝氨酸碱性氨基酸（正电荷）-3：赖氨酸酸性氨基酸（负电荷）-2：天冬氨酸整理ppt整理ppt→蛋白质结构1、一级结构——按一定顺序排列的氨基酸构成的蛋白质肽键骨架。2、二级结构——通过肽链侧链极性基团间的氢键作用，维持蛋白质肽链的稳定

α－螺旋、β－折叠、β－转角、无规卷曲3、三级结构——指蛋白二级结构和非二级结构在空间中进一步折叠、盘绕、卷曲形成的专一性的三维排布。4、四级结构——两个或两个以上的具有独立的三级结构的肽链结构（称为寡聚蛋白），聚集形成的空间结构。95.2蛋白质结构和性质整理ppt→维持蛋白质分子构象的作用力结构氢键范德华力疏水作用离子键二硫键整理ppt1、等电点（pI）（教材P136表5-6）当蛋白质溶液在一特定的pH下，蛋白质分子呈电中性；置于电泳场中不向正极或负极移动，此一特定的pH值，就是该蛋白质的等电点。-COOHpKa=2；-NH2pKa=9-10pK值越大，离解浓度越小，离解（带电荷）越难。pI=(PKa+PKb)/2胶原蛋白pI=6.711→蛋白质的性质整理ppt名称 代号 性质 分子量 等电点羧基离解常数氨基离解常数R基团

甘氨酸 Gly 亲水性 75.07 6.06 2.35 9.78 -H 丙氨酸 Ala 疏水性 89.09 6.11 2.35 9.87 -CH₃ 缬氨酸 Val 疏水性 117.15 6.00 2.39 9.74 -CH-(CH₃)₂ 亮氨酸 Leu 疏水性 131.17 6.01 2.33 9.74 -CH₂-CH(CH₃)₂ 异亮氨酸 Ile 疏水性 131.17 6.05 2.32 9.76 -CH(CH₃)-CH₂-CH₃ 苯丙氨酸 Phe 疏水性 165.19 5.49 2.20 9.31 -CH₂-C₆H₅ 色氨酸 Trp 疏水性 204.23 5.89 2.46 9.41 -C₈NH₆ 酪氨酸 Tyr 疏水性 181.19 5.64 2.20 9.21 -CH₂-C₆H₄-OH 天冬氨酸 Asp 酸性 133.10 2.85 1.99 9.90 -CH₂-COOH 天冬酰胺 Asn 亲水性 132.12 5.41 2.14 8.72 -CH₂-CONH₂ 谷氨酸 Glu 酸性 147.13 3.15 2.10 9.47 -(CH₂)₂-COOH

赖氨酸 Lys 碱性 146.19 9.60 2.16 9.06 -(CH₂)₄-NH₂ 谷氨酰胺 Gln 亲水性 146.15 5.65 2.17 9.13 -(CH₂)₂-CONH₂

甲硫氨酸 Met 疏水性 149.21 5.74 2.13 9.28 -(CH₂)-S-CH₃ 丝氨酸 Ser 亲水性 105.09 5.68 2.19 9.21 -CH₂-OH 苏氨酸 Thr 亲水性 119.12 5.60 2.09 9.10 -CH(CH₃)-OH 半胱氨酸 Cys 亲水性 121.16 5.05 1.92 10.70 -CH₂-SH 脯氨酸 Pro 疏水性 115.13 6.30 1.95 10.64 -C₃H₆ 组氨酸 His 碱性 155.16 7.60 1.80 9.33 2-氨基-3-(5’-咪唑)丙酸精氨酸 Arg 碱性 174.20 10.76 1.82 8.99 2-氨基-4-胍基戊酸 12整理ppt等电点的几个注重点：

A、等电点的本质是一个pH值，其数值决定于物质本身，而与周围环境pH值无关。

B、周围环境pH值决定该物质是否带电荷，以及电荷的性质。

C、在等电点，蛋白蛋的溶解度，粘度，渗透压，导电率，膨胀作用等都达到最低值。13整理ppt2、溶解性与盐析盐溶效应盐析一价离子：NaCl、NH4Cl、KCl；二价离子：Na2SO4、（NH4）2SO4、MgCl2整理ppt3、胶体性质4、变性可逆变性、不可逆变性物理性质、化学性质、生物性能整理ppt5、化学反应亚硝酸反应（范斯莱克VanSiyke反应）-NH2+-NO2→N2+H2O用于测定蛋白质的氨基氮甲醛反应R-NH2+HCHO→R-N=CH2/R-NH-CH2-NH-R+H2O用于封闭蛋白质的氨基二硝基氟苯反应

整理ppt5.3生皮蛋白质角蛋白胶原纤维整理ppt定义：一类结构纤维硬蛋白，存在于脊椎动物皮肤、毛发和指甲等部位，富含半胱氨酸残基和大量的双硫键。分子量约40-70KD。α角蛋白为头发、指甲等坚韧结构所具有。β角蛋白又称胞质角蛋白（cyto-keratin），分布于体表、体腔的上皮细胞中。5.3.1角蛋白整理ppt目前，已知角蛋白共49种，细胞角蛋白34种，毛发角蛋白15种。I型或酸性角蛋白（细胞角蛋白K9-K10，K12-K20，K23；毛细胞角蛋白Ha)，Ha1-8,共25种；II型或碱性角蛋白（细胞角蛋白K1

-K8；毛细胞角蛋白Hb）Hb1-6，共24种。整理ppt角蛋白分为硬角蛋白和软角蛋白。除外观不同外，含硫量有明显差异（3%）根据组成氨基酸的不同，亦可将角蛋白分为：酸性角蛋白（I型）和中性或碱性角蛋白（II型），角蛋白组装时必须由I型和II型以1：1的比例混合组成异二聚体，才能进一步形成中间纤维。角蛋白：由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成不溶于水的起着保护或结构作用蛋白质。整理ppt根据X射线衍射分析，角蛋白的空间结构有α-螺旋结构(α-角蛋白)和β-折叠片层结构(β-角蛋白)两种类型。羊毛；丝心蛋白。由于角蛋白含有较多的胱氨酸(14-15%)，故双硫键含量特别多，在蛋白质肽链中起交联作用，因此角蛋白化学性质特别稳定，有较高的机械强度。它们不易溶解和消化。粉碎的羽毛和猪毛，在15-20磅蒸气压力下加热处理一小时，其消化率可提高到70-80%，胱氨酸含量则减少5-6%。整理ppt角蛋白分子一级结构

角蛋白含大量胱氨酸，绵羊毛占12.72%。动物毛发纤维的氨基酸重复单元中主要有两种基本的五肽环模式的重复单元,即:重复单元A(C2C2X2P2X)和B(C2C2X2SPT2SPT)。角蛋白重复单元模型C代表半胱氨酸(Cys),P代表脯氨酸(Pro),S代表丝氨酸(Ser),T代表苏氨酸(Thr),X代表其它氨基酸。整理ppt角蛋白分子的二级结构主要为α－螺旋(下图左)或β－折叠结构(下图右),相应被称为α－角蛋白和β－角蛋白。另一种超缩型角蛋白（在应力拉伸后，水中煮沸，突然除去外力，而收缩），缩至原长的2/3角蛋白分子二级结构整理ppt角蛋白分子三级结构角蛋白的α2螺旋轻度卷绕,称为超螺旋,超螺旋形成二聚体，亦称为“分子对”整理ppt

(b)绵羊角中a-角蛋白中间丝（IF）的TEM电镜图，结晶角蛋白的强散射区为多孔基质。角蛋白分子结构:分子模型(ii)两个角蛋白多肽形成的二聚体（螺旋体）(iii)螺旋体通过“头-尾”错位形成的原纤丝(iv)聚焦形成基原纤维，8个基原纤维构成中间丝.

(c)b-折叠结构

蛋白链通过氢键聚集在一起。R组扩展到两端是配齐相邻的链。整理ppt（a）毛纤维的组织结构。毛纵切面的SEM形貌图：（b）欧洲兔；（c）驼鹿；（d）北极熊原皮质Keratinmolecule角蛋白分子Protofibrils基原纤维Microfibril微原纤维Macrofibril原纤维Corticalcell皮质细胞Nuclearremnant细胞核残余物

Paracortex副皮质Orthocortex正皮质Endocuticle内表皮Exocuticle外表皮Epicuticle表皮Cuticularscale鳞片Cortex皮质整理ppt角蛋白的化学性质两性酸、碱氧化剂还原剂吸湿性保暖性观感成毡性物理力学性能整理ppt1、两性及等电点

pI=4-6染色固定pH=4，正电2、酸、碱的作用双硫键对酸比较稳定

H2SO4

、40g/l、室温8h、毛强度不变；

H2SO4

、5g/l、100℃2h、毛损失5.4%；

HCOOH、200g/l、130℃、短暂、毛直光滑；毛适宜在酸性条件下湿加工，40℃条件下，浸酸对毛无损失。整理ppt

双硫键对碱敏感！碱对毛和表皮有明显损伤作用。为了保护毛的鳞片层，毛皮加工一般控制pH＜8，在高pH状态下长时间处理，则毛会逐渐出现如下现象：掉毛→毛被发黄→毛质发脆→毛面粗糙无光→毛尖卷曲、勾毛→毛强度降低整理ppt303、氧化剂、还原剂作用氧化剂对毛的反应性大

①角蛋白对氧化剂很敏感

反应示意式教材P143②制裘、制革工艺中常用氧化剂

H2O2（过氧化氢）；NaClO2·3H2O（亚氯酸钠）；

NaClO（次氯酸钠）；K2MnO4（高锰酸钠）；

Ca（ClO）2·Ca（OH）2·2H2O（漂白粉、次氯酸钙） 整理ppt还原剂作用（漂白、褪色）反应示意式教材P144（1）硫化物、有机硫化物，如巯基乙醇（塑化）、邻甲苯硫酚等（2）膦化物（三丁基膦）（3）亚硫酸盐pH=4、11破坏强烈整理ppt4、吸湿性和保暖标准吸湿率：16%（65%相对湿度）5、观感颜色、光泽、弹性、柔软度、长度、细度、卷曲度等6、成毡性甲醛、氧化剂、还原剂可以降低成毡性整理ppt7、物理力学性能拉伸性质：针毛小于绒毛，35%-45%密度小：羊毛1.32g/cm3；兔毛0.96-1.11g/cm3干态绝缘，吸湿电阻下降：电容率5左右双折射率最低的纤维：热性能：100-105℃，可恢复整理ppt→胶原结构1、一级结构

动物皮中的胶原煤主要是I型胶原，其元素组成为C31.2%，H47.7%，N9.4%，O11.8%

氨基酸组成中甘氨酸27%，其次是精氨酸17.0%，脯氨酸11.8%。多以G－X—Y（其中Y常为脯氨酸或羟脯氨酸）每条肽链由1052个氨基酸残基组成。345.3.2胶原纤维整理ppt2、二级结构是描述胶原肽链的空间构像（即胶原蛋白中氨基酸残基的空间关系）由于胶原的氨基酸排列通常以G－X—Y呈周期性的规律排列，从而使其空间关系也是有规则的，产生了周期性结构，多呈螺旋。α－螺旋，每隔3.6个氨基酸残基上升一圈

β－折叠结构，呈层状结构P97,P98,图3－1和图3－235整理ppt3、三级结构由三条α－肽链以左螺的螺旋拧成绳索状的右手复合螺旋。这种螺旋称为三股螺旋（triplehelix）或超螺旋（super-helix），即为胶原分子（tropocollagen）。分子长约300nm，直径为1.04nm（干标），1.6nm（湿标），分子量约为30万。并通过氢键来维持螺旋构像的稳定性（氢键垂直于纤维轴）。36整理ppt4、四级结构由若干胶原分子按特定的方式聚合成胶原纤维。（1）由三根胶原煤分子形成核心——微丝，然后再形成微原纤维；（2）是由5个或5的倍数个胶原分子呈纵向极性排列，围绕成中空的圆柱，形成胶原微丝（filament）,继而由若干微比形成微原纤维（microfiril），直径为20－100nm，再形成原纤维（fibrils），呈线状37整理ppt38整理ppt1、胶原与酸、碱的作用

A、调pH远离pI点，促进充水；

B、酸促水解、碱促水解，碱肿、酸肿→松散纤维。2、胶原与中性盐的作用

A、使胶原膨胀的盐，破坏离子键，产生松散作用，Ca盐，Ba盐；

B、低浓度促进充水轻微膨胀，浓溶液脱水，NaCl；

C、脱水作用强，芒硝Na2SO4·10H2O， 元明粉Na2SO4；39→胶原的性质整理ppt同离子效应：因加入含有共同离子的电解质而使难溶电解质溶解度降低的效应。

Na2S→Na++SH－+OH－

Ca(OH)2→Ca+++2OH－注意：Ca++离子的作用，灰、碱的比例十分重要。3、胶原的耐湿热稳定性教材P149表5-10Ts一般为60-65℃4、酶对胶原的作用

天然胶原对酶有很抵抗能力，但胶原蛋白因受热、酸、碱作用而变性后，其耐能力大大下降。40整理ppt制革过程中等电点的变化

41名称pI名称pI明胶4.8-4.85阴离子铬鞣革3.8-4.8天然毛4.5铝鞣革6.2-6.9角蛋白5.8铬植结合鞣革≤5.0牛皮天然胶原7.5-7.8甲醛鞣革4.5浸碱裸皮5.0-5.2植鞣革3.2-4.0软化皮5.5鱼油鞣革4.1浸酸皮6.0酚系合成鞣剂鞣革3.2阳离子铬鞣革7.0-8.0

pH＞pIpH=pIpH＜pI

带负电荷电中性带正电荷整理ppt制革过程中胶原酸碱基团的变化

A、在酸性或碱性条件下酰胺基水解；酰胺基占胶原的4-5%，释放出大量羧基。

B、精氨酸中的胍基水解；

C、肽键的断裂。天然胶原pI：7.8-8.0→明胶pI：4.8-4.85

－N－C－→－NH2+－COOHα—羧基pK3.0-3.2易离解

α—氨基pK7.6-8.4不易离解故需要抑制羧基离解，促进氨基离解，需要降低pH值，pI将下降。

42整理pptD、铬、铝等阳离子同羧基的配位结合羧基数量下降，阳离子数量还会增加，需要提高pH值，抑制阳离子产生，故PI会上升。E、醛鞣，植鞣等与氨基的结合氨基数量下降，阴离子数量也有可能增加，需要降低PH值,抑制 羧基电离，故PI会下降。F、酶对胶原的水解→引起肽键断裂43综上所述：原皮腐蚀及加工过程中易引起肽键断裂，产生等量氨基和羧基，而羧基更易离解，故使pH下降，若能中和产生的H+，则促使水解加剧。所以松散胶原纤维的能力，在常见条件下强碱大于强酸。整理ppt5.4其它成分1、弹性蛋白

→弹性蛋白是组织中重要的细胞外基质蛋白之一，存在于大动脉血管、肺软细胞组织、弹属于韧带、软骨和皮肤组织中。弹性纤维在生物条件下具有弹性，但完全干燥后，弹性消失，变得脆硬。→弹性纤维是无定型弹性蛋白和微原纤维组成。→弹性蛋白的氨基酸组成：不含胱氨酸，酸性AA2%，非极性AA达90%（Gly-33%,Ala21%-25%,Pro10%-13%），疏水氨基酸40%，弹性蛋白的特征交链物为锁链素5.4.1其它蛋白成分整理ppt2、网硬蛋硬蛋白网状纤维大量存在于肾、脾等器官组织中。是疏松结缔组织中的主要纤维蛋白。网硬蛋白不溶于沸水，不易溶于热酸而溶于热碱整理ppt纤维间质主要指非纤维蛋白成分：白蛋白、球蛋白和蛋白多糖等5.4.2非纤维蛋白成分整理ppt471、脂类

脂肪和类脂的总称，泛指动物或植物组织中能被常用溶剂溶解,并被萃取的所有物质。

常用溶剂：乙醚、汽油、苯、石油醚、丙酮、氯仿、三氯乙烯、四氯乙稀等。5.4.3非蛋白成分（非水）整理ppt48组成

a.脂肪：甘油三酸酯甘油二酸酯甘油一酸酯甘油

b.脂肪酸：饱和脂肪酸，不饱和脂肪酸

c.类酯：磷酯——

细胞膜主要成份，集中在表皮及乳头层

d.蜡类：羊毛脂中大量含