江南大学801生物化学总结-名词解释

江南大学801生物化学总结名词解释（章节版）第0章绪论1、生物化学Biochemistry：可以认为是生命的化学，是研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化的一门科学。第1章糖类Carbohydrates1、糖类Carbohydrates：多羟基醛或多羟基酮及其缩聚物和衍生物的总称。2、手性碳原子：又称不对称碳原子(asymmetriccarbonatom)是指与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳，也称手性碳原子、不对称中心或手性中心，常用C*表示。3、旋光性opticalactivity：旋光物质使平面偏振光的偏振面发生旋转的能力，又称为光学活性或旋光度。4、旋光异构体opticalisomers：是一组至少存在一对不可叠合的镜像体的立体异构体。5、构型Configuration：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团特有的、固定的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。6、差向异构体epimer：仅一个手性碳原子的构型不同的非对映异构体称为差向异构体。如葡萄糖,甘露糖,半乳糖7、异头碳原子anomericC1：羰基碳原子变成的不对称碳原子称异头碳原子。也就是半缩醛碳原子。异头物anomer：羰基碳上形成的两种差向异构体称异头物。α-型异头物：异头碳羟基与Cn-1*-OH在同侧；β-型异头物：异头碳羟基与Cn-1*-OH在相反侧7.1、α-和β-异头物：葡糖糖分子形成环状半缩醛之后，C1原子也变成了不对称碳原子，半缩醛羟基可产生两种不同的排列方位，因此形成了α-和β-两种异头物，α-型的羟基位于决定构型的羟基的同侧，α-型则位于相反的一侧。8、变旋现象mutarotation：在新配置的单糖溶液中，由于α-型与β-型可通过开链结构相互转化，从而引起溶液旋光性改变的现象。9、哈沃斯式结构HaworthProjections：1926年Haworth提出用透视式表达糖的环状结构，透视式中省略了构成环的碳原子，原向右的羟基处于平面下，向左羟基处于平面上；透视式中，D、L和α、β的确定分别是以C5上羟甲基和C1半缩醛羟基在含氧环上的排布而确定的。10、构象Conformation：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。11、双糖Disaccharides：是由两个单糖分子以α-或β-糖苷键结合而成的。12、淀粉的糊化Gelatinization：将淀粉的乳浊液加热，淀粉粒会吸水溶胀，至一定温度时，体积膨胀几十倍，淀粉粒解体，淀粉分子均匀分散成粘性很大的胶体溶液的过程。13、淀粉的老化Ageing/退行Retrogradation：糊化淀粉溶液经缓慢冷却，会变浑浊，甚至产生凝结沉淀的现象。14、糊精：是淀粉从轻度水解直到变成寡糖之间各种不同分子量中间产物的总称。极限糊精limitdexitrin：是指支链淀粉中带有支链的核心部位，该部位经支链淀粉酶的水解作用，糖原磷酸化酶或淀粉磷酸化酶的作用后仍然存在，进一步降解需要α（1→6）糖苷键的水解。15、蛋白聚糖(proteoglycan，PG)：蛋白聚糖是一类特殊的糖蛋白，由一条或多条糖胺聚糖和一个核心蛋白共价连接而成。16、肽聚糖peptidoglycan：是以NAG与NAM组成的多糖链为骨干与四肽连接所成的杂多糖。是许多细菌细胞壁的主要成分，可以保护细菌细胞不易受损。17、单糖Monosaccharides：不能水解成更小分子的糖类。18、寡糖/低聚糖Oligosaccharides：由2~20个单糖通过糖苷键连接而成的糖类物质。19、多糖Polysaccharides：由20个以上的单糖通过糖苷键连接而成的聚合物。20、结合糖/复合糖Glycoconjugate：是指糖与非糖物质的结合物，常见的是与蛋白是的结合物，分布广泛，功能多样，分为蛋白多糖和糖蛋白。21、异构isomerism：是指存在两个或多个具有相同数目和种类的原子并因而具有相同相对分子质量的化合物。22、比旋：又叫旋光率specificrotation：单位浓度和单位长度下的旋光度。23、还原糖reducingsugar：羰基碳/异头碳没有参与形成糖苷键，因此可被氧化充当还原剂的糖。24、糖苷glycoside：环状单糖的半缩醛羟基/半缩酮羟基与另一化合物发生缩合形成的缩醛/缩酮。25、糖苷键glycosidebond：一个糖的半缩醛羟基与另一个分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛键/缩酮键，常见的糖苷键有O—糖苷键、N—糖苷键。26、糖原glycogen：是含有分支的α（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的同聚物，之恋在分支点处通过α（1→6）糖苷键与主链相连。分为肝糖原和肌糖原。27、纤维素cellulose：纤维素是线形葡聚糖，残基间通过β(1→4)糖苷键连接的纤维二糖可看成是它的二糖单位，是植物(包括某些真菌和细菌)的结构多糖，是它们的细胞壁的主要成分。28、半纤维素hemicellulose：是指碱溶性的的植物细胞壁多糖，也即出去果胶物质后的残留物能被15%NaOH提取的多糖。29、受体receptor：是指位于细胞膜上，细胞质或细胞核中能与来自胞外的生物活性分子（信号分子）专一结合并将带来的信息传递给效应器（如离子通道、酶等），从而引起相应生物学效应的生物大分子。30、糖蛋白glycoproteins：是指以蛋白质分子为主体，在一定部位以共价键与若干短链（2~10个以上）糖残基相结合所形成的复合物，在体内具有非常重要的生理作用。31、醛糖aldose：一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C1）是一个醛基酮糖ketose：一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C2）是一个酮基32、吡喃糖pyranose和呋喃糖furanose：在单糖的水溶液中，C5羟基和C1醛基之间发生半缩醛化之后形成的六元环状结构成为吡喃糖。单糖在C5羟基和C2酮基之间发生半缩酮化之后形成的五元环状结构成为呋喃糖。33、淀粉starch：是一种多糖，是葡萄糖残基的同聚物，有两种形式的淀粉：一种是直链淀粉，是由α-D-葡萄糖经α-1,4-糖苷键脱水缩合而成的线性大分子，易溶于水，无分支。另一种是支链淀粉：主链由α-D-葡萄糖经α-1,4-糖苷键脱水缩合而成；支链（长约24～30个残基）：由α-1,6-葡萄糖苷键连接到主链上，每个分支点间隔约8～9个残基。34、葡萄糖效应glucoseeffect（二次生长现象diauxie）：将大肠杆菌培养在含乳糖和葡萄糖的培养基上，发现该菌优先利用葡萄糖，在葡萄糖耗尽后才开始利用乳糖。因而产生了在两个对数期之间隔着一个生长延滞期的现象，称为二次生长现象，研究其原因发现葡萄糖的存在阻遏了分解乳糖酶系的合成，因此这一现象又称为葡萄糖效应。35、巴斯德效应Pasteureffect：是指在酒精发酵过程中，在有氧情况下，由于呼吸作用，酒精产量大大下降，糖的消耗速率大幅减慢的现象，由于此现象由巴斯德发现，因此这种有氧呼吸抑制发酵的作用称为巴斯德效应。第2章脂质1ipid1、脂质1ipid(脂类或类脂)：是一类低溶于水而高溶于非极性溶剂的生物有机分子。对大多数脂质而言，其化学本质是:脂肪酸和醇所形成的酯类及其衍生物。2、脂肪酸fattyacid，FA：是由一条长的烃链(“尾”)和一个末端羧基(“头”)组成的羧酸。RCOOH饱和脂肪酸saturatedfattyacid：烃链不含双键(和三键)的为饱和脂肪酸。软脂酸（16C）、硬脂酸（18C）不饱和脂肪酸unsaturatedfattyacid：含一个或多个双键的为不饱和脂肪酸。油酸、亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸、EPA、DHA3、必需脂肪酸essentialfattyacid：为人体生长所必需但又不能自身合成，必须从食物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的，即亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸。4、脂肪酸的α-氧化α-oxidation：α-氧化作用是以具有3-18碳原子的游离脂肪酸作为底物，有分子氧间接参与，经脂肪酸过氧化物酶催化作用，由α碳原子开始氧化，氧化产物是D-α-羟脂肪酸或少一个碳原子的脂肪酸。5、脂肪酸的β-氧化β-oxidation：脂肪酸的β-氧化作用是脂肪酸在一系列酶的作用下，在α碳原子和β碳原子之间断裂，β碳原子氧化成羧基生成含2个碳原子的乙酰CoA和比原来少2个碳原子的脂酰CoA。6、脂肪酸ω-氧化ω-oxidation：ω-氧化是C5、C6、C10、C12脂肪酸在远离羧基的烷基末端碳原子被氧化成羟基，再进一步氧化而成为羧基，生成α,ω-二羧酸的过程。7、柠檬酸穿梭citriateshuttle：就是线粒体内的乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸，然后经内膜上的三羧酸载体运至胞液中，在柠檬酸裂解酶催化下，需消耗ATP将柠檬酸裂解回草酰乙酸和乙酰CoA，后者就可用于脂肪酸合成，而草酰乙酸经还原后再氧化脱羧成丙酮酸，丙酮酸经内膜载体运回线粒体，在丙酮酸羧化酶作用下重新生成草酰乙酸，这样就可又一次参与转运乙酰CoA的循环。8、乙酰CoA羧化酶系acetyl-CoAcarnoxylase：大肠杆菌乙酰CoA羧化酶含生物素羧化酶、生物素羧基载体蛋白（BCCP）和转羧基酶三种组份，它们共同作用催化乙酰CoA的羧化反应，生成丙二酸单酰-CoA。9、脂肪酸合酶系统fattyacidsynthasesystem：脂肪酸合酶系统包括酰基载体蛋白（ACP）和6种酶，它们分别是：乙酰转酰酶；丙二酸单酰转酰酶；β-酮脂酰ACP合成酶；β-酮脂酰ACP还原酶；β-羟；脂酰ACP脱水酶；烯脂酰ACP还原酶。10、皂化值(价)/酸值acidnumber：油脂的碱水解作用称皂化作用。皂化1g油脂所需的KOHmg数称为皂化值(价)。皂化值是三酰甘油中脂肪酸平均链长即三酰甘油(TG)平均相对分子质量的量度。11、碘值(价)：指100g油脂卤化时所能吸收碘的克数。12、乙酰值：指1g乙酰化的油脂所分解出的乙酸用KOH中和时，所需KOH的mg数。反映油脂的羟基化程度。13、神经酰胺(ceramide，Cer)：是脂肪酸通过酰胺键与鞘氨醇的—NH2相连形成的，是鞘脂类(鞘磷脂和鞘糖脂)共同的基本结构。14、糖脂Glycosphingolipids：糖通过其半缩醛羟基以糖苷键与脂质连接的化合物。15、类固醇steroid：也称甾(zai)类，这类化合物的结构以环戊烷多氢菲为基础。是由3个六元环(A、B、C环)和一个五元环(D环)稠合而成。16、萜terpene：是由两个或多个异戊二烯单位连接而成。17、脂蛋白1ipoprotein：是由脂质和蛋白质以非共价键(疏水相互作用、范德华力和静电引力)结合而成的复合物。脂蛋白中的蛋白质部分称脱辅基脂蛋白或载脂蛋白(apolipoprotein，apo)。18、乳靡微粒(chylomicronCM)：由小肠上皮细胞合成，主要来自食物油脂，颗粒大，使光散射，呈乳浊状，这是用餐后血清浑浊的原因。其比重小，在4℃冰箱过夜时，上浮形成乳白色奶油样层，是临床检验的简易方法。主要生理功能是转运外源油脂。19、极低密度脂蛋白(verylowdensitylipoprotein，VLDL)：有肝细胞合成，主要成分也是油脂。当血液流经油脂组织、肝和肌肉等组织的毛细血管时，乳糜微粒和VLDL被毛细血管壁脂蛋白脂酶水解，所以正常人空腹时不易检出乳糜微粒和VLDL。主要生理功能是转运内源油脂，如肝脏中由葡萄糖转化生成的脂类。20、低密度脂蛋白(lowdensitylipoprotein，LDL)：来自肝脏，富含胆固醇，磷脂。主要生理功能是转运胆固醇和磷脂到肝脏。含量过高易患动脉粥样硬化。电泳时称为β脂蛋白。21、高密度脂蛋白(highdensitylipoprotein，HDL)：来自肝脏，其颗粒最小，脂类主要是磷脂和胆固醇。主要生理功能是转运磷脂和胆固醇。可激活脂肪酶，清除胆固醇。22、极高密度脂蛋白(VHDL)：由清蛋白和游离脂肪酸构成，前者由肝脏合成，在油脂组织中组成VHDL。主要生理功能是转运游离脂肪酸。23、两亲化合物amphipathiccompound：具有极性头（亲水）和非极性尾（亲脂）的分子。24、蜡wax：是不溶于水的固体，由长链脂肪酸和长链一元醇或固醇形成的酯，其硬度由烃链的长度和饱和度决定。长链是指烃基碳数为16或16以上者。简单蜡酯的通式为RCOOR。25、自由基freeradical：也成为游离基，是指含有奇数价电子并因此在一个轨道上具有一个不成对的原子或原子团。26、抗氧化剂antioxidant：具有还原性而能抑制靶分子自动氧化，即抑制自由基链反应的物质。27、磷脂phospholipid：是指含的非脂成分为磷酸和氮碱(如胆碱，乙醇胺)的脂质。磷脂根据醇成分的不同，又可分为甘油磷脂(如磷脂酸、磷脂酰胆碱、磷脂酰乙醇胺等)和鞘氨醇磷脂(简称鞘磷脂)。28、鞘磷脂sphingomyelin：即鞘氨醇磷脂phosphosphingolipid，是由鞘氨醇、脂肪酸和磷酰胆碱（少数是磷酰乙醇胺）组成。29、甘油磷脂glyceriophospholipid：也称为磷酸甘油酯phophoglyceride，由甘油、脂肪酸、磷酸和其他基团（如胆碱、氨基乙醇、丝氨酸、脂酰基等中的一种或两种）所组成，是磷脂酸的衍生物。30、生物膜biologicalmembrane：是指细胞的外周膜和内膜系统。31、外周膜蛋白peripheralmembraneprotein：通过与膜脂的极性头部或内在膜蛋白的例子相互作用而形成氢键，与膜的内或外表面若结合的膜蛋白。32、内在膜蛋白integralmembraneprotein：插入脂双层的疏水核和完全跨越脂双层的膜蛋白。33、血浆脂蛋白plasma1ipoprotein：是指血浆中的脂类不以自由状态存在，而是与血浆中的蛋白质结合，以脂蛋白的形式存在，是一种具有运输功能的脂蛋白。34、卵磷脂lecithin：即磷脂酰胆碱PC，是磷脂酰与胆碱形成的复合物。35、脑磷脂cephalin：即磷脂酰乙醇胺PE，是磷脂酰与乙醇胺形成的复合物。36、流动镶嵌模型fluidmosaicmodel：是singer在1972年根据膜的不对称性和流动性提出来的生物膜的结构模型。在这个模型中，生物膜被描述成镶嵌有蛋白质的流体脂双层，脂双层在结构和功能上都表现出不对称性，有的蛋白质镶在脂双层表面，有的部分或全部嵌入其内部，有的则横跨整个膜，另外脂质和膜蛋白可以进行横向扩散运动。37、通透系数permeabilitycoefficient：是离子或小分子扩散过脂双层能力的一种度量，通透系数的大小与这些离子或分子在非极性溶液中溶解度成比例。第3章氨基酸Aminoacid1、必需氨基酸（essentialaminoacid）：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。包括Val，Leu，Ile，Lys，Met，Thr，Phe，Trp八种2、半必需氨基酸：人和哺乳动物虽然能够合成，但数量远远达不到机体需求的氨基酸，尤其是在胚胎发育以及婴幼儿期间，只有Arg、His两种。3、非必需氨基酸：人和哺乳动物能够合成，能满足机体需求的氨基酸，包括Asp，Glu，Gly，Ala，Pro，Cys，Tyr，Ser，Asn，Gln十种。4、氨基酸的等电点（pI）：氨基酸分子中所带正负电荷相等，即静电荷为零时的溶液pH值，用符号pI表示。5、两性离子（dipolarion）：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。6、稀有氨基酸(rareaminoacid):指存在于蛋白质中的20种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。第4章蛋白质的共价结构ProteinStructure1、蛋白质的一级结构(proteinprimarystructure)：指肽链中的氨基酸排列顺序和连接方式。它是一个无空间概念的一级结构。一级结构包括肽键和二硫键连接。2、蛋白质的二级结构(proteinsecondarystructure)：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式，不涉及侧链的构象及整个肽链的空间排列。它是完整肽链构象的结构单元（构象单元）。3、蛋白质的三级结构(proteintertiarystructure)：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。4、肽键(peptidebond)：蛋白质分子中一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱水缩合所形成的酰胺键即为肽键。5、氢键(hydrogenbond)：指负电性很强的氧原子或氮原子与N-H或O-H的氢原子间的相互吸引力。6、蛋白质的四级结构(proteinquaternarystructure)：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。是指由相同或不同的称作亚基（subunit）的亚单位按照一定排布方式聚合而成的蛋白质结构，亚基本身都具有球状三级结构，一般只包含一条多肽链，也有的由二条或二条以上由二硫键连接的肽链组成。7、肽单位（肽单元）：在多肽链中，从一个αC原子到相邻的下一个αC原子，包括-Cα-CO-NH-Cα-，组成一个肽单位。除了第一和最后一个αC原子外，每一个αC原子均属于两个这样的肽单位。8、肽平面：由于肽键具有部分双键性质，不能自由旋转，所以连接在肽键两端原子上的基团均处于一个平面上，这个平面就叫做肽平面。肽键两侧的αC原子、参与组成肽键的羧基碳及其氧原子和α氨基氮及其氢原子都处于肽平面之中。9、范德华力(vanderWaalsforce)：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。10、疏水作用(hydrophobicinteraction)：在水介质中，促使疏水基团聚集于大分子内部的、非极性分子之间的弱的、非共价的相互作用，这是一种由熵驱动的过程。如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。11、离子键(ionicbond)：也称为静电键或盐键，是正负电荷之间的静电相互作用。F=Q1Q2/εR212、二硫键disulfatebond：通过两个巯基的氧化形成的共价键。其在稳定某些蛋白的三维结构上起着重要作用。第5章蛋白质三维结构1、α螺旋α—helix：也称3.613-螺旋，是蛋白质中最常见、最典型、含量最丰富的二级结构元件，是一种重复性结构，每圈螺旋占3.6个氨基酸残基，沿螺旋轴方向（螺距）上升0.54nm，每个残基绕轴旋转100。残基的侧链伸向外侧。2、β折叠片β—pleatedsheet：是一种重复性的结构，可以把它想象为由折叠的条状纸片侧向并排而成。肽主链沿纸条形成锯齿状。氢键是在片层间而不是片层内形成。折叠片上的侧链都垂直于折叠片的平面，并交替地从平面上下二侧伸出。3、超二级结构super—secondarystruture：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位（主要是α-螺旋和β-折叠）组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。主要的组合形式有四种，分别为：αα、βαβ、βββ、αβα。4、结构域structuraldomain：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的、以松散肽链相连的、近似球形的组装体。5、亚基subunit：四级结构的蛋白质中每个球状蛋白质称为亚基，亚基一般是一条多肽链。亚基有时也称单体6、单体蛋白质：仅由一个亚基组成并因此无四级结构的蛋白质称为单体蛋白质。7、别构效应allostericeffect：是指调节物或效应物与酶的别构中心结合后，引起酶蛋白构象的变化，使得酶的活性中心对底物的结合与催化作用收到影响，从而调节酶催反应速度计代谢过程的效应。8、盐析saltingout：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸铵），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。9、盐溶saltingin：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。10、蛋白质的变性denaturationoftheprotein：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。11、蛋白质的复性renaturationoftheprotein：指在一定条件下,变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象12、蛋白质的沉淀作用(precipitation)：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。13、协同效应：变构作用在亚基间有协同效应，即酶的一个亚基与配基结合后发生变构作用，从而影响整个酶分子的其他亚基发生相应的变化，改变对后继配基的亲和力，分为正协同效应和负协同效应。14、正协同效应：是指酶的一个亚基与配基结合后，影响其他亚基发生同向的变化，即一个亚基与变构激活剂结合，构象改变，活力增加，其他亚基的协同变化也是活力增加。15、负协同效应：是指酶的一个亚基与配基结合后，发生构象和活性的改变，影响其他亚基发生同反的变化。第6章蛋白质结构与功能的关系1、波尔效应（Bohr效应）：CO2浓度的增加可降低细胞内的pH，引起红细胞内血红蛋白氧亲和力下降的现象。※质子和CO2促进血红蛋白释放氧的效应。即去氧血红蛋白对H+的亲和力比氧合血红蛋白大。因此，增加H+浓度(降低pH)将提高O2从血红蛋白中的释放。2、沉降常数svedberg：每单位引力场沉降分子下沉的速度，以s表示。3、镰刀形细胞贫血症sickle-cellanemia：血红蛋白分子遗传缺陷造成的一种疾病，病人的大部分红细胞称镰刀状。其特点是病人的血红蛋白的β亚基N-端的第六位氨基酸残基是缬氨酸Val，而不是正常下的谷氨酸残基Glu。4、血红蛋白hemoglobin：是由含有血红素辅基的4个亚基组成的结合蛋白。负责将氧由肺运输到外周组织，它的氧饱和曲线为S型。5、肌红蛋白myoglobin：是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白。是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧饱和曲线为双曲线型。第7章蛋白质的分离、纯化和表征1、蛋白质电泳(Electrophoresis)：在不同的pH环境下，蛋白质的电学性质不同。在大于等电点的溶液中，蛋白质粒子带负电荷，在电场中向正极移动；在小于等电点的溶液中，蛋白质粒子带正电荷，在电场中向负极移动。这种现象称为蛋白质电泳。2、透析(dialysis)：是利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质，使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、单糖等分开。常用的半透膜是玻璃纸和其他改型的纤维素材料。3、超滤ultrafiltration：是指利用蛋白质不能通过半透膜的性质，去除样品中的小分子的非蛋白质物质，具体操作为利用压力或离心力，强行使水和其他小分子溶质通过半透膜，而蛋白质被截留在膜上，以达到浓缩和脱盐的目的。4、电泳(electrophoresis)：在外电场的作用下，带电颗粒，向着与其电性相反的电极移动，这种现象称为电泳。5、聚丙烯酰胺凝胶电泳(polyacrylamindegelelectrophoresis，简称PAGE)：也称圆盘电泳，它是在区带电泳的基础上发展起来的。它以聚丙烯酰胺凝胶为支持物,一般制作成凝胶柱或凝胶板，6、等电聚焦凝胶电泳(IEF)：在电泳支持介质中加入载体两性电解质(carrierampholytes)，通以直流电后在正负极之间形成稳定、连续和线性的pH梯度，蛋白质在pH梯度凝胶中受电场力作用下泳动，它的分离仅仅决定于其本身的等电点。7、分子筛效应：大小和形状不同的蛋白质通过一定孔径分离胶时，受阻滞的程度不同而表现出不同的迁移率，这就是分子筛效应。8、双向电泳(two-dimensionalelectrophoresis)：是等电聚胶电泳和SDS的结合，即先进行等电聚胶电泳，按pI分离，然后在进行SDS按分子大小分离，经染色的得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。9、毛细管电泳(capillaryelectrophoresis)：是以弹性石英毛细管（内径为25-100微米散热性好）为分离通道，以高压电场（可高至30千伏）为驱动力，依据样品中各组分之间带电性和分配行为上的差异而实现的电泳分离的分析方法。10、层析chromatography：按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例，将混合分子分开的技术。11、亲和层析(affinitychromatography)：是利用蛋白质分子对其配体分子特有的识别能力，也即生物学亲和力（底物和酶，抗原与抗体，酶与抑制剂，受体与底物等），建立起来的一种有效的纯化方法。它经常只需要经过一步的处理即可将某种所需蛋白质从复杂的混合物中分离出来，并且纯度相当高。12、离子交换层析ion-exchangecolum：使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶的层析。13、凝胶过滤层析gelfiltrationchromatography：也叫做分子排阻层析，一种利用带孔凝胶珠做基质，按照分子大小分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。14、高效液相色谱层析HPLC：15、吸附层析：就是利用待纯化的分子和杂质分子与吸附剂之间的吸附能力和解吸性质不同而达到分离目的的。第8章酶通论1、酶Enzyme：又称为生物催化剂，由活细胞产生的，对底物具有极高催化效能和高度专一性的蛋白质或核酸2、单体酶monomericenzyme：由一条多肽链组成，多是催化水解反应的酶，相对分子质量在13000~35000之间，如脲酶、溶菌酶、RNaseA、胃蛋白酶、胰蛋白酶。3、寡聚酶oligomericenzyme：由数个亚基组成，这亚基可以使相同的，也可以是不同的，绝大多数都含有偶数个亚基，亚基之间靠次级键结合，彼此容易分开，M>35000,大多数寡聚酶的聚合形式是活性形式，而解聚形式是失活形式。相当数量的寡聚酶是调节酶，在代谢调控中起重要作用。如磷酸化酶a，3-磷酸甘油醛脱氢酶。4、多酶体系multienzymesystem：是由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。所有反应依次连接，有利于一系列反应的连续进行，第一个酶的产物是第二个酶的底物。这类多酶复合体相对分子质量很高，例如脂肪酸合成中的脂肪酸合成酶复合体，是由7种酶和一个酰基携带蛋白构成。在复合体中如果缺少一个酶反应将不能进行。5、活化能activationenergy：在一定温度下1摩尔底物全部进入活化态所需要的自由能。6、全酶holoenzyme：具有催化活性的酶，包括所必需的亚基、辅基和其他辅助因子。全酶=酶蛋白+辅助因子7、辅酶coenzyme：是指与酶蛋白结合疏松的有机小分子物质。作为底物接受质子或基团后就离开，用透析法很容易与酶蛋白分开。如辅酶I和辅酶Ⅱ8、辅基prostheticgroup：是指以共价键与酶蛋白紧密结合的辅助因子，不能用透析法去除，需要一定的化学处理才能与酶蛋白分开。金属离子多为辅基，有些有机小分子也可为辅基。如细胞色素氧化酶中的铁卟啉，丙酮酸氧化酶中的黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)9、脱辅基酶蛋白apoenzyme：酶中去除催化活性可能需要的有机或无机辅助因子或辅基后的蛋白质部分。10、氧化-还原酶Oxidoreductase转移酶Transferase水解酶hydrolase核酸酶ribozyme裂合酶Lyase异构酶Isomerase合成酶LigaseorSynthetase11、酶的活性中心activecenter：是指在一级结构上可能相聚甚远，甚至位于不同肽链上的少数几个氨基酸残基或这些残基上的基团通过肽链盘绕折叠而在三维结构上相互靠近，形成一个能与底物结合并催化其形成产物的位于酶蛋白表面的特化的空间区域。12、酶活力enzymeactivity：也成为酶活性，是指酶催化某一化学反应的能力。可以用在一定条件下所催化的某一化学反应的反应速率来表示，酶催化的反应速率愈大，酶的活力愈高；反应速率愈小，酶的活力就愈低。两者呈线性关系。在纯化过程中表明酶活力的损失程度。13、酶的活力单位U，activityunit：在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产物所需的酶量。2种表示IU（常用）：在最适反应条件(温度25℃)下，每分钟内催化1微摩尔(umo1)底物转化为产物所需的酶量,定为一个酶活力单位，即1IU=1umol／min。Kat：在最适条件下，每秒钟能催化1摩尔(mo1)底物转化为产物所需的酶量，定为1Kat单位(1Kat=1mol·s—1)。Kat单位与IU单位之间的换算关系如下：1Kat=60×106IU1IU=1／60μKat=16．7nKat14、酶的比活specificactivity：每mg蛋白质所含的酶活力单位数表示。表明纯化过程中纯化的程度。比活力=活力U／mg蛋白=总活力U/总蛋白mg=Kat/蛋白mg15、抗体酶abzyme：一种具有催化能力的蛋白质，其实质上是免疫球蛋白，但在易变区被赋予了酶的属性，又称为催化性抗体。16、固定化酶immobilizedenzyme：将水溶性酶用物理或化学方法处理，固定于高分子支持物(或载体)上而成为不溶于水，但仍有酶活性的一种酶制剂形式，称固定化酶。17、异构酶isomerase：是指能催化各种同分异构体相互转化的酶。18、诱导酶inducedenzyme：是指当生物体或细胞中加入特定诱导物后产生的酶，它的含量在诱导物存在条件下显著增高，这种诱导物往往是该酶底物的类似物或底物本身。19、调节酶regulatoryenzyme：是指对代谢途径的反应速度起调节作用的酶。他们的分子一般具有明显的活性部位和调节部位，起催化能力可因与调节剂结合而改变。20、别构酶allosericenzyme：当调节物和调节部位结合时，会引起酶分子构象发生变化而导致酶活性的改变。21、同工酶isoenzyme：是指能催化相同的化学反应，但其蛋白分子结构、理化性质和免疫性能等方面存在明显差异的一组酶。22、锁钥假说：酶有特定构象,正好与特定底物结合。即认为酶的活性部位的构象是僵硬不变的。23、诱导契合学说inducedfit：酶的空间构型可由于底物诱导而发生精细变化，以适应与底物相互作用，形成正确催化部位。即认为酶的构象是柔韧可变的。24、酶原激活oligoenzymeactivation：某些酶先以无活性的酶原的形式合成及分泌，然后再到达作用部位时有另外的物质作用，使其失去部分肽段从而形成或暴露活性中心形成诱惑性的酶分子的过程。25、酶原：酶的无活性前体，通常在有限度的蛋白质水解作用后，转变为具有活性的酶。第10章酶促反应动力学1、米氏方程Michaelis—Mentenequation：表示一个酶促反应的起始速度V与底物浓度[S]关系的速度方程。2、米氏常数Michaeliscontant/Km值：是酶的一个重要参数。Ｋm值是指对于一个给定的反应，酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位M或mM）。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。Km=(k2+k3)/k13、催化常数catalyticconstant，Kcat：又称为转换数，是一个动力学常数，当底物处于饱和状态下一个酶催化一个反应有多快的一个测量。催化常数=Vmax/[E]total（最大反应速度除以总的酶浓度）或是每摩尔酶活性部位每秒钟转化为产物的底物的分子数叫做转换数(简称TN)kcat值越大，表示酶的催化效率越高。4、双倒数作图法doublereciprocalplot或LineweaverBurkplot：是指一个酶促反应的速度的倒数1/V，对底物浓度的倒数1/[S]的作图。X和y轴上的截距分别代表米氏常数和最大反应速率的倒数。5、Hanes—Woolf作图法：将左式两边均乘以[S]得：以[s]/v～[s]作图，得一直线，横轴的截距为-Km，斜率为1/Vmax。6、Q10温度系数：反应温度提高10℃，其反应速率与原来反应速率之比，对大多数酶来讲，温度系数Q10多为2。7、激活剂activator：凡是能提高酶活性的物质。其中大部分是无机离子或简单有机化合物。8、抑制剂inhibitor：使酶的必需基因或酶的活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶活力甚至使酶完全丧失活性的物质。9、抑制作用inhibition：酶在不变性的情况下，由于必需基团或活性中心化学性质的改变而引起的酶活性降低或丧失。抑制剂对酶的作用具有一定的选择性。10、失活作用inactivation：破坏酶分子三维结构使酶蛋白变性，导致酶丧失活性的作用，变性剂对酶的变性作用无选择性。11、不可逆抑制作用irreversibleinhibition：抑制剂与酶分子的必需基团共价结合引起酶活性的抑制，且不能采用透析等简单方法使酶活性恢复的抑制作用就是不可逆抑制作用。12、可逆抑制作用reversibleinhibition：抑制剂以非共价键与酶分子可逆性结合造成酶活性的抑制，且可采用透析等简单方法去除抑制剂而使酶活性完全恢复的抑制作用就是可逆抑制作用。可逆抑制作用包括竞争性、反竞争性、和非竞争性抑制几种类型。13、竞争性抑制competitiveinhibition：抑制剂与底物竞争酶的同一活性中心位点，阻碍了底物与酶的结合，使酶的催化活性降低，抑制反应的进行。竞争性抑制剂多为底物的结构类似物，如：丙二酸是琥珀酸脱氢酶的抑制剂。通过增加底物浓度可以解除这种抑制作用。Km值增大，Vm值不变。14、非竞争性抑制noncompetitiveinhibition：抑制剂既可以与游离酶结合，也可以与ES复合物结合，使酶的催化活性降低，称为非竞争性抑制。Km值不变，Vm值降低。15、反竞争性抑制：抑制剂不能与游离酶结合，但可与ES复合物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降低，称酶的反竞争性抑制。Km和Vm同比例减小，即抑制剂增加酶和底物的亲和性第11章酶的作用机制和调节1、邻近效应proximity：是指酶与底物结合以后，使底物和底物之间，酶的催化基团与底物之间结合于同一分子而使有效浓度得以极大的升高，从而使反应速率大大增加的一种效应。（实质为大大增加了底物的有效浓度）2、定向效应orientation：底物－底物之间,底物－酶催化基团之间的正确取向，由于这种作用反应速率增加107倍3、酸碱催化acid-basecatalysis：是通过瞬时的向反应物提供质子或从反应物接受质子以稳定过渡态，加速反应的一类催化机制。4、共价催化covalentcatalysis：在催化时，亲核基团或亲电基团发生亲核取代和亲电加成反应，通过共价键与底物形成不稳定的共价酶-底物复合物，降低反应活化能，使反应加速。分为亲核催化和亲电催化。5、别构调控allostericregulation：某些化合物与酶分子的调节部位可逆地非共价结合后发生构象的改变，进而改变酶活性状态以及代谢反应的速度，这种调节作用称为别构调控。6、别构效应：调节物（或效应物）与酶分子的调节位点结合后，诱导出或稳定住酶分子的某种构象，使酶活性中心对底物的结合和催化作用受到影响，从而调节酶的反应速度及代谢过程，这种效应称为酶的别构效应7、别构剂：凡能使酶分子发生别构作用的物质别构激活剂：因别构导致酶活性增加的物质称为正效应物或别构激活剂。别构抑制剂：因别构导致酶活性下降的物质称为负效应物或别构抑制剂。8、同促效应：底物分子本身对别构酶的调节作用。一种配体（底物）的结合对其它部位的同种配体亲和力的影响。调节物分子就是反应的底物分子，因此酶分子具有2个以上的底物结合中心9、异促效应：效应物（非底物）对别构酶的调节作用。效应物与别构部位结合对底物与活性部位结合的影响（激活或抑制）调节物不是底物分子，因此酶既可与底物结合，又可与其它调节分子结合10、齐变模型concertedmodel：相同配体与寡聚蛋白协同结合的一种模式，按照最简单的齐变模式，由于一个底物或别构调节剂的结合，蛋白质的构象在T（对底物亲和力底的构象）和R（对底物亲和力高的构象）之间变换。之一模式提出所有蛋白质亚基都具有相同的构象。（协同模型）11、序变模型sequentialmodel：相同配体与寡聚蛋白协同结合的另外一种模式，按照最简单的序变模式，一个配体的结合会诱导它结合的亚基的三级结构的变化，并使相邻亚基的构象发生很大的变化。按照序变模式，只有一个亚基对配体具有高的亲和力。（结合了诱导契合假说）12、静电效应staticeffect：酶蛋白功能基团中带正、负电荷的氨基酸之间可通过静电相互作用稳定E-S过渡态（氧阴离子、正碳离子）。13、丝氨酸蛋白酶serineprotease：活性部位含有在催化期间起亲和作用的丝氨酸残基的蛋白质酶。14、共价修饰调节：酶蛋白分子中的某些基团可以在其他酶的催化下发生共价修饰，从而导致酶在活性形式与非活性形式之间相互转变，称为共价修饰调节。第12章维生素1、维生素vitamin：是指维持动物细胞正常功能所必需的，但在动物体内不能自身合成而必须由食物供给的一类小分子有机化合物。2、脂溶性维生素lipid-solublevitamin：一类溶于脂溶剂的，由长的碳氢链或稠环组成的聚戊二烯化合物。以独立发挥生理功能为主。3、水溶性维生素water-solublevitamin：一类溶于水的有机营养分子，其中包括在酶的催化中起重要作用的B族维生素以及抗坏血酸等。绝大多数以辅酶或辅基形式参与酶的代谢反应4、生物素biotin：参与所化反应的一种酶的辅助因子，起固定CO2的作用。第13章核酸通论1、核酸nucleicacid：由单核苷酸通过磷酸二酯键相连而成的高分子化合物。2、核苷nucleoside：是嘌呤和嘧啶碱通过共价键与戊糖连接组成的化合物，核糖与碱基一般都是由糖的异头碳与嘧啶的N-1或嘌呤的N-9之间形成的β-N-糖键连接。3、核苷酸：是核苷的戊糖成分中的羟基磷酸化形成的化合物。4、cAMP：3’,5’-环腺苷酸。是细胞内的第二信使，由于某些激素或其他分子信号刺激激活腺苷酸环化酶催化ATP环化形成，它通过激活PKA（cAMP依赖性蛋白激酶），使靶细胞蛋白质磷酸化，从而调节细胞反应。5、脱氧核糖核酸DNA：通过3’,5’-磷酸二酯键连接形成的特殊脱氧核糖核苷酸序列的聚脱氧核苷酸。6、核糖核酸RNA：通过3’,5’-磷酸二酯键连接的形成的特殊核糖核苷酸序列的聚核糖核苷酸。7、转移RNA(transferRNA，tRNA)；核糖体RNA(ribosomalRNA，rRNA)；信使RNA(messengerRNA，mRNA)第14章核酸的结构1、操纵子：指原核生物基因表达的协调单位，包括在功能上彼此相关的结构基因及其调控部位，调控部位由启动子和操纵基因（阻遏蛋白结合区）所组成。2、沉降系数：是指在单位离心力的作用下粒子的沉降速度，表示分子的沉降特性，以svedberg表示，简写为S，单位为秒，1S=1X10-13s3、夏格夫法则Chargaffprincipal：所有DNA中腺嘌呤和胸腺嘧啶的摩尔数相等（A=T）；鸟嘌呤和胞嘧啶的摩尔数也相等（G=C）；即嘌呤的总数等于嘧啶的总数（A+G=C+T）。DNA的碱基组成具有种的特异性，但没有组织和器官的特异性。此外，生长和发育阶段、营养状态和环境的改变都不影响DNA的碱基组成。4、大沟majorgroove和小沟minorgroove：绕B-DNA双螺旋表面上出现的螺旋槽/沟，宽的沟称为大沟，窄的沟称为小沟，大沟、小沟都是由于碱基对堆积和戊糖-磷酸骨架扭转造成的。5、DNA双螺旋结构DNAdoublehelix：由两条反向平行的多核苷酸链，共同围绕中心轴盘旋而成的双螺旋结构；两条链的碱基互补，靠氢键维系；戊糖、磷酸在螺旋外侧，碱基在内侧。6、核小体nucleosome：用于染色质的基本结构单位，是由组蛋白核心和盘绕其上的DNA链所构成。7、DNA超螺旋DNAsupercoiling：DNA本身的卷曲一般是DNA双螺旋的弯曲欠旋（负超螺旋）或过旋（正超螺旋）的结果。第15章核酸的物理化学性质1、DNA拓扑异构酶DNAtopoisomerse：能增加或减少DNA超螺旋程度，或能改变DNA分子的连环数的酶2、限制性内切酶restrctionendonuclease：存在于细菌体内的，专门降解外源DNA，是一类能够识别双链DNA分子中的某种特定核苷酸序列，并由此切割DNA双链结构的核酸内切酶。产生粘性末端和平末端。3、DNA变性denaturation与复性renaturation：变性是指核酸在受到加热、极端PH和离子强度降低等因素或特殊的化学试剂的作用，其双螺旋区的氢键断裂，变成单链的过程，其中并不涉及共价键断裂。复性是指变性DNA在合适的条件下，又可使两条彼此分开的链重新缔合，成为双螺旋结构。4、Tm：指核酸分子在发生热变性的时，其在260nm的紫外吸收会急剧增加，当紫外吸收变化达到最大变化的半数值时，此时对应的温度称为解链/熔解/变性温度。5、增色效应hyperchromiceffect：DNA由双链变成单链的过程会导致溶液紫外光吸收的增加现象。6、减色效应hypochromiceffect：在核酸中由于碱基的堆积作用氢键形成，造成核酸比同浓度游离的核苷酸对紫外光的吸收减少，变性核酸在复性后其在260nm处的紫外吸收值降低的现象。7、分子杂交hybridization：两条来源不同的单链核酸（DNA或RNA），只要它们有大致相同的互补碱基顺序，经退火处理即可复性，形成新的杂种双螺旋，这一现象称为核酸的分子杂交。8、Southern印迹杂交（Southern-blotting）：将在电泳凝胶中分离的DNA片段转移并结合在适当的滤膜上，然后通过与标记的单链DNA或RNA探针的杂交作用检测这些被转移的DNA片段。——DNA片段的转移9、Northern-blotting：将RNA分子从电泳凝胶转移到硝酸纤维素滤膜或其它化学修饰的活性滤纸上，进行核酸杂交的一种实验方法。——RNA片段的转移10、Western-blotting：将蛋白质从PAGE电泳凝胶中转移并结合到硝酸纤维素滤膜上，然后同放射同位素标记的特定蛋白质的抗体进行反应的技术。——蛋白质在PAGE后的转移11、Eastern-blotting：将蛋白质从IEF电泳凝胶中转移并结合到硝酸纤维素滤膜上，然后同放射同位素标记的特定蛋白质的抗体进行反应的技术。——蛋白质在IEF后的转移12、单核苷酸mononucleotide：核苷与磷酸缩合生成的磷酸酯称为单核苷酸。13、磷酸二酯键phosphodiesterbonds：是核酸中核苷酸之间的连键方式，即前一个核苷酸中通过磷酸单酯键结合的磷酸基团再与后一个核苷酸戊糖上的羟基形成的磷酸酯键。14、碱基互补规律complementarybasepairing：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G…C（或C…G）和A…T（或T…A）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律（互补规律）。15、反密码子anticodon：在tRNA链上有三个特定的碱基，组成一个反密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA链上的密码子。反密码子与密码子的方向相反。16、核酸的变性、复性denaturation、renaturation：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下，分散开的两条DNA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。17、退火annealing：当将双股链呈分散状态的DNA溶液缓慢冷却时，它们可以发生不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构，这种现象称为“退火”。18、增色效应hyperchromiceffect：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”。19、减色效应hypochromiceffect：DNA在260nm处的光密度比在DNA分子中的各个碱基在260nm处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）,这现象称为“减色效应”。20、发夹结构hairpinstructure：RNA是单链线形分子，只有局部区域为双链结构。这些结构是由于RNA单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇，形成氢键结合而成的，称为发夹结构。21、DNA的熔解温度（Tm值）：在加热使DNA变性的过程中，引起DNA发生变性或“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为熔解温度（Tm）。22、环化核苷酸cyclicnucleotide：单核苷酸中的磷酸基分别与戊糖的3’-OH及5’-OH形成酯键，这种磷酸内酯的结构称为环化核苷酸。第16章核酸的研究方法（实验）1、DNA聚合酶链反应(polymerasechainreaction;PCR)：体外模拟自然DNA复制过程的DNA扩增技术，它以一条待扩增的DNA链为模板，加入人工合成的与目的DNA序列互补的寡聚脱氧核苷酸作为引物，通过TaqDNA聚合酶促反应快速、专一地体外扩增特异的DNA序列。第17-21章新陈代谢和生物能学1、新陈代谢metabolism：生物体从环境吸收营养物质并排出废物，以维持其生命活动，这些营养物质在体内所经历的一切化学变化即为新陈代谢/代谢。2、分解代谢catabolism：生物体内一切物质的分解作用，即生物细胞将营养物质或细胞组分降解、转化为小分子物质并放出能量，或把物质排出细胞的过程。如葡萄糖、蛋白质、脂类等的彻底降解和能量的释放，有机物或无机离子运出细胞的过程。3、合成代谢anabolism：生物体内一切物质的合成作用，即细胞从外界环境中摄取生命活动所需的各种物质，并将这些物质转化成自身物质的过程。如糖、氨基酸等的合成、无机盐等的吸收与大分子合成。4、体内实验invivo：用整体生物材料或高等动物离体器官或微生物细胞群体进行实验。如同位素示踪法,代谢平衡实验5、体外实验invitro：用离体细胞制剂进行实验。离体生物材料包括：细胞匀浆、细胞亚显微组分制剂、酶制剂等。如酶抑制剂和代谢拮抗物的应用6、内能internalenergy：是体系内部质点能量的总和，通常用U/E表示。7、高能键high-energybond：一般将水解时能释放出5Kcal/20.92kJ以上的自由能的化学键称为高能键。8、反馈抑制feedbackinhition：催化一个代谢途径中前面反应的酶受到同一途径终产物抑制的现象。9、前馈激活feed-forwardacticition：代谢途径中一个酶被该途径中前面产生的代谢物激活的现象。第22-26章EMP/TCA/生物氧化/PPP/糖异生/糖原的分解和合成1、EMP/糖酵解glycolysis：是指葡萄糖在无氧条件下被酶降解成丙酮酸并释放出能量的过程。是植物、动物、微生物细胞中葡萄糖分解产生能量的共同代谢途径。2、底物水平磷酸化substratephosphorlation：指ATP的形成直接与一个中间代谢物（如磷酸烯醇式丙酮酸）上的磷酸基团转移相偶联的作用。如磷酸烯醇式丙酮酸生成丙酮酸时产生的ATP，琥珀酰CoA生成琥珀酸时释放的能量用于生成GTP，GTP可转变为ATP。底物水平磷酸化：是指产物氧化还原反应过程中，分子内能量重新排布，使得无机磷酸酯化，形成高能磷酸键，后者在酶的作用下将能量转给ADP生成ATP。3、氧化磷酸化作用OxidativePhosphorylation：是指与生物氧化相偶联的磷酸化作用，发生在线粒体中，当电子从NADH或FADH2经电子传递链传递至氧生成水时，产生的能量使ADP磷酸化生成ATP的作用称氧化磷酸化作用。氧化磷酸化OxidativePhosphorylation：：是指与生物氧化相偶联的磷酸化作用，发生在线粒体中，生物氧化过程中电子传递在线粒体内膜两侧产生了H+浓度差，H+顺浓度差流动时推动了ATP的生成，能量的最终来源是代谢过程中产生的还原型辅酶所含有的化学能。4、光合磷酸化作用photophosphorylation：是指与光合作用相偶联的磷酸化作用，发生在叶绿体中，光照引起的电子传递在叶绿体类囊体膜上两侧产生了H+浓度差，H+顺浓度差流动时推动了ATP的生成，能量的最终来源是光能。5、乳酸循环Coricycle：肌肉中积累的乳酸经血液循环进入肝脏，在肝脏异生为葡萄糖后又回到肌肉中被利用的过程称为Cori（柯瑞）循环。6、TCA循环/三羧酸循环/柠檬酸循环/Krebs循环citricacidcycle：是指在线粒体中，乙酰CoA首先与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，然后经过一系列的代谢反应，乙酰基被氧化分解，而草酰乙酸再生的循环反应过程。由于途径的第一个代谢物是柠檬酸，故称为柠檬酸循环；又由于柠檬酸含有三个羧基，故也称为三羧酸循环。糖的有氧氧化aerobicoxidation：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化分解生成CO2和H2O，并释放出大量能量的过程7、乙醛酸循环glyoxylatecycle：是某些植物、细菌和酵母菌中柠檬酸循环的修改形式，通过该循环使得乙酰CoA经草酰乙酸净生成葡萄糖，它绕过了柠檬酸循环中生成两个CO2的步骤。特征酶是异柠檬酸裂解酶和苹果酸合成酶。8、磷酸戊糖途径PPP/HMS（pentosephosphatepathway）：也称为磷酸己糖支路，是一个G-6-P经代谢产生NADPH和核糖-5-磷酸的途径，该途径包括氧化和非氧化两个阶段，在氧化阶段，G-6-P转化为核酮糖-5-磷酸和CO2，并生成两分子的NADPH；在非氧化阶段，核酮糖-5-磷酸异构化生成核糖-5-磷酸或转化为酵解的中间代谢产物果糖-6-磷酸和甘油醛-3-磷酸。9、生物氧化biologicaloxidation：生物体内能源物质在活细胞中氧化分解，释放化学能并转换为生物能的生化过程。10、呼吸作用respiratoryaction：高等动物通过肺进行呼吸，吸入氧气、排出CO2。吸入的O2用以氧化摄入体内的营养物质,获得能量，所以生物氧化又称呼吸作用（组织呼吸、细胞呼吸）。11、呼吸链respiratorychain：呼吸链又称为电子传递链。是由存在于线粒体内膜上的一系列电子传递体组成。代谢物在分解过程中产生的还原辅酶经这一系列的电子传递作用，最终将氢传递至氧，生成水。由于参与传递的酶和电子载体是按一定的顺序排列成链状，故称其为呼吸链或电子传递链electrontransportchain。12、电子传递抑制剂Electrontransferinhibitors：能够阻断呼吸链中某部位电子传递的物质称为电子传递抑制剂。是研究电子传递链顺序的一种重要方法。13、化学渗透假说chemosmotichypothesis：电子传递的自由能驱动H+从线粒体基质跨过内膜进入到膜间隙，从而形成跨线粒体内膜的H+电化学梯度，这个梯度的电化学电势驱动ATP的合成。14、解偶联作用Uncouplingrole：使电子传递和氧化磷酸化两个过程分离的作用，如2,4-二硝基苯酚可使电子传递和氧化磷酸化解偶联，结果电子传递失去控制，氧消耗增加，但ATP的合成停止。15、氧化磷酸化抑制剂oxidativephosphorylationinhibitor：作用是直接干扰ATP的生成过程，但不直接抑制电子传递链上载体的作用。抑制ATP的形成、又抑制氧气的利用。例：寡霉素和DCCD（二环己基碳二亚胺），作用于F0，阻止质子流出。16、离子载体抑制剂ionophoredepressant：这是一类脂溶性物质。这种物质能与某些离子结合并作为它们的载体使这些离子能够穿过膜。它和解偶联试剂的区别在于：它是除H+以外其他1价阳离子的载体，这类抑制剂是通过增加线粒体内膜对一价阳离子的通透性而破坏氧化磷酸化过程。例如：缬氨霉素valinomycin、短杆菌肽gramicidin17、P/Oratio：是指呼吸过程中无机磷酸（Pi）的消耗量和分子氧（O2）的消耗量的比值。由于在氧化磷酸化过程中，没穿第一对电子消耗一个氧原子，而每生成一分子ATP消耗一分子无机磷酸，因此，P/O的数值就相当于一对电子经呼吸链传递至分子氧所产生的ATP的分子数。电子从NADPH传递给O2时，P/O=3；而从FADH2传递给O2时，P/O=2.18、高能化合物highenergycompound：在标准条件下水解时，自由能大幅度减少的化合物。一般是指水解时放的能量能驱动ADP磷酸化合成ATP的化合物。/是指分子结构中含高能键的化合物称为高能化合物。19、底物循环substratecycle：是指两种代谢物分别由不同的酶催化的单向互变过程。20、丙酮酸羧化支路Pyruvatecarboxylationbranch：是指糖异生过程中，为克服糖酵解中丙酮酸激酶的能障，由丙酮酸羧化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化的，从丙酮酸生成草酰乙酸，然后再生成PEP，这两步反应构成的途径，称为丙酮酸羧化支路。21、糖异生作用gluconeogenesis：由非糖物质生成葡萄糖的过程称为糖异生作用，糖异生的前体主要有乳酸、丙酮酸、甘油和生糖氨基酸等。糖异生作用主要存在于肝脏中。22、糖原分解glycogenbreakdown：是指糖原中的葡萄糖残基水解生成6-磷酸葡萄糖或葡萄糖的过程。23、半乳糖血症galactosemia：人类的一种遗传型代谢缺陷，是由于缺乏1-磷酸半乳糖尿苷酰转移酶，导致婴儿不能代谢奶汁中的乳糖生成半乳糖。第28章脂类的分解代谢1、脂肪酸的β-氧化Fattyacidβ-oxidation：脂肪酸在体内氧化时在羧基端的β-碳原子上进行氧化，碳链逐次断裂，每次断下一个二碳单位，即乙酰CoA，该过程称作β-氧化。每一轮的β-氧化分为氧化、水解、再氧化和硫解四步。2、肉毒碱：肉毒碱是一种由赖氨酸衍生的兼性化合物。它可以与脂肪酸结合生成脂酰肉碱，在脂酰肉碱转移酶的作用下，将脂肪酸从胞质带入线粒体。脂肪酸进入线粒体后进行β-氧化，肉碱再次返回胞质进行下一轮转运，所以肉碱是脂肪酸从胞质到线粒体转运的载体。3、柠檬酸穿梭系统：脂肪酸合成的前体是乙酰CoA，脂肪酸合成的场所是胞质。由于乙酰CoA主要存在于线粒体中，而且不能自由通过线粒体膜，所以乙酰CoA首先与草酰乙酸合成柠檬酸，柠檬酸可以自由穿过线粒体膜进入胞质。在胞质中，柠檬酸又裂解为乙酰CoA和草酰乙酸，乙酰CoA进入脂肪酸合成途径，而草酰乙酸形成苹果酸后又进一步转变成丙酮酸，丙酮酸可自由通过线粒体膜进入线粒体.这一乙酰CoA从线粒体向胞质中转运的过程称为柠檬酸穿梭系统。4、脂肪酸的ω-氧化fattyacidsω-oxidation：脂肪酸的末端甲基（ω-端）经氧化转变成羟基，继而再氧化成羧基，从而形成α，ω-二羧酸的过程。两端都可以进行β-氧化5、脂肪酸α-氧化fattyacidsα-oxidation：脂肪酸氧化作用发生在α-碳原子上，分解出CO2，生成比原来少一个碳原子的脂肪酸，这种氧化作用称为α-氧化作用。6、酮体ketonebody：是乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三种物质的统称，他们是在肝脏中由乙酰CoA合成的燃料分子。7、肉毒碱穿梭系统carnitineshuttlesystem：脂酰CoA通过形成脂酰肉毒碱从细胞质转运到线粒体的一个穿梭循环途径。8、柠檬酸穿梭系统Citricacidshuttlesystem：将乙酰CoA从线粒体转运到细胞质的穿梭循环途径。在转运乙酰CoA的同时，细胞质中NADH氧化成NAD+，NADP+还原为NADPH。每循环一次小号两分子的ATP。9、脂肪酸合成酶系统fattyacidsynthaseenzymesystem：是指一类存在于细胞质中的多酶复合体，能催化脂肪酸合成的一套循环反应，该复合体是由6种酶和一个酰基载体蛋白组成的。10、酰基载体蛋白acylcarrierprotein/ACP：是一种对热稳定的蛋白质，分子量小，在其丝氨酸残基上结合一个4’-磷酸泛酰巯基乙胺，ACP起着转运酰基的作用，与脂肪酸合成酶系的每一个酶顺序发生作用，以合成脂肪酸。11、葡萄糖—丙氨酸循环：在肌肉中，由酵解产生的丙酮酸在转氨酶的作用下，接受其他氨基酸的氨基形成丙氨酸，丙氨酸是中性无毒物质，通过血液到达肝脏，在谷丙转氨酶的作用下将氨基移交给α-酮戊二酸生成丙酮酸和谷氨酸。谷氨酸在谷氨酸脱氢酶的作用下脱去氨基，氨进入尿素合成途径，丙酮酸在肝细胞中异生为葡萄糖再转运至肌肉氧化供能，氨的这一转运过程称为葡萄糖-丙酮酸循环。12、尿素—柠檬酸双循环：在尿素循环中生成的延胡索酸，使尿素循环和柠檬酸循环密切联系在一起。精氨琥珀酸裂解形成的延胡索酸可转变为苹果酸，苹果酸进一步氧化生成草酰乙酸，草酰乙酸既可进入柠檬酸循环，也可经转氨作用再次形成天冬氨酸进入尿素循环，这样尿素循环和柠檬酸循环密切联系在一起，人们称此为尿素-柠檬酸双循环。第30-31章氨基酸代谢1、转氨基作用transamination：在转氨酶的催化下,α-氨基酸的氨基转移到α-酮酸的酮基碳原子上,结果原来的α-氨基酸生成相应的α-酮酸，而原来的α-酮酸则形成了相应的α-氨基酸，这种作用称为转氨基作用或氨基移换作用。此作用是可逆的。2、氧化脱氨基作用oxidativedeamination：氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成相应的α-酮酸的过程称为氧化脱氨基作用。有两种酶L-氨基酸氧化酶、氨基酸氧化酶。3、联合脱氨基作用combineddeamination：联合脱氨基作用是将转氨基作用和脱氨基作用偶联在一起的脱氨方式。自然界中谷氨酸脱氢酶的活力最高，所以各种氨基酸首先在转氨酶的作用下，将氨基转移给α-酮戊二酸形成谷氨酸后，借助谷氨酸脱氢酶将氨基脱去，这是体内脱氨基的主要方式。4、氨基酸的脱羧基作用decarboxylation：氨基酸在脱羧酶的作用下脱掉羧基生成相应的一级胺类化合物的作用。脱羧酶的辅酶为磷酸吡哆醛。5、尿素循环ureacycle：是指脊椎动物肝脏中的尿素合成途径，每一次循环生成1分子尿素，从体内清除掉2分子氨和1分子CO2，由于途径中有循环出现鸟氨酸，所以也称鸟氨酸循环。6、生糖氨基酸glucogenicaminoacid：降解后可生成能作为糖异生前体的分子（丙酮酸、α-酮戊二酸、琥珀酰辅酶A、延胡索酸和草酰乙酸）的氨基酸称为生糖氨基酸。7、生酮氨基酸ketogenicaminoacid：降解后可生成乙酰CoA、酮体或乙酰乙酰辅酶A的氨基酸称为生酮氨基酸。8、一碳单位onecarbonunit：一碳单位是指某些氨基酸分解代谢过程中产生的仅含有一个碳原子的基团（不包括CO2）,如:甲基（CH3-）、亚甲基（-CH2-）、次甲基（-CH=）、甲酰基（O=CH-)、亚氨甲基（HN=CH-）等，一碳单位可来源于甘氨酸、苏氨酸、丝氨酸和组氨酸等的分解代谢，一碳单位参与各种生物活性物质的修饰，参与嘌呤嘧啶的合成等。一碳单位的载体主要是四氢叶酸，功能是参与生物分子的修饰。9、生物固氮biologicalnitrogenfixation：大气中的氮被还原成氨的过程，其只发生在少数细菌和藻类中。10、S-腺苷甲硫氨酸S-adenosylmethionineSAM：它是甲硫氨酸的活性形式，在动植物体内广泛存在，它是由底物L-甲硫氨酸和ATP经S-腺苷甲硫氨酸合成酶酶促合成的。甲硫键是高能键，当胆碱、肌酸及其它甲基化合物生成时它作为甲基供体而起作用。11、L-氨基酸氧化酶L-aminoacidoxidase：是一种需氧脱氢酶，以FAD或FMN为辅基，脱下的氢原子交给O2，生成H2O2该酶活性不高，在各组织器官中分布有限，因此作用不大。12、L-谷氨酸脱氢酶L-glutamatedehydro-genase：是一种不需氧脱氢酶，以NAD+或NADP+为辅酶，生成的NADH或NADPH可进入呼吸链进行氧化磷酸化。活性高，分布广泛，因而作用较大。该酶属于变构酶，其活性受ATP、GTP、NADH的抑制，受ADP、GDP、一些氨基酸的激活。13、蛋白酶：以称肽链内切酶（Endopeptidase），作用于多肽链内部的肽键，生成较原来含氨基酸数少的肽段，不同来源的蛋白酶水解专一性不同。14、L-丙氨酸转氨酶(alaninetransaminase,ALT)又称为谷丙转氨酶(GPT)。催化丙氨酸与α-酮戊二酸之间的氨基移换反应，为可逆反应。该酶在肝脏中活性较高，在肝脏疾病时，可引起血清中ALT活性明显升高15、天冬氨酸转氨酶（aspartatetransaminase,AST）又称为谷草转氨酶（GOT）。催化天冬氨酸与α-酮戊二酸之间的氨基移换反应,为可逆反应。该酶在心肌中活性较高,故在心肌疾患时,血清中AST活性明显升高16、核酸酶Nuclease：作用于核酸分子中的磷酸二酯键的酶，分解产物为寡核苷酸或核苷酸，根据作用位置不同可分为核酸外切酶和核酸内切酶。17、氨基酸的活化Aminoacidactivation：氨基酸在参入多肽链之前必须被活化，即在氨酰-tRNA合成酶的催化下，氨基酸的α-羧基通过高能酯键与对应的tRNA的3’端腺苷酸的羟基相连。18、苯丙酮尿症phenylketonuriaPKU：由于苯丙氨酸羟化酶缺乏引起苯丙氨酸堆积的代谢遗传病。缺乏苯丙氨酸羟化酶，苯丙氨酸只能依靠转氨生成苯丙酮酸，病人尿中排出大量苯丙酮酸，苯丙酮酸的堆积对神经系统有毒害作用，是智力发育出现障碍。19、尿黑酸症alcaptonuria：是酪氨酸代谢中缺乏尿黑酸酶引起的代谢遗传病。这种病人尿中含有尿黑酸，在碱性条件下暴露于氧气中，氧化并聚合为类似于黑色素的物质。第33章核酸的代谢1、核糖核酸酶(RNase)：作用于RNA内部的磷酸二酯键，切割RNA的5´-酯键。产物是含有5´-OH末端和3´-磷酸基末端的寡核苷酸片段或游离的3´-核苷酸。2、脱氧核糖核酸酶Ⅰ（DNaseⅠ）：来源于牛胰脏，切割双链或单链DNA的3´-酯键→5´-P、3´-OH末端的寡核苷酸片段的混合物3、脱氧核糖核酸酶Ⅱ（DNaseⅡ）：存在于脾和胸腺中，作用于磷酸二酯键的5´-酯键→5´-OH、3´-P末端的寡脱氧核苷酸4、嘌呤核苷酸的从头合成途径(denovosynthesis)：通过利用一些简单的前体物，如5-磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及CO2等，逐步合成嘌呤核苷酸的过程称为嘌呤核苷酸的从头合成途径。5、Lesch-Nyhan综合症/自毁容貌症/Lesch-Nyhansyndrome：嘌呤磷酸核糖转移酶在人体嘌呤核苷酸合成代谢中起重要作用。自毁容貌症患者脑中缺乏次黄嘌呤-鸟嘌呤磷酸核糖转移酶，使嘌呤核苷酸的补救合成途径受阻，导致中枢神经系统功能失常，自我毁伤等。6、别嘌呤醇allopurinol/ALLO：是结构上类似于黄嘌呤的化合物（在嘌呤环上第7位是C，第8位是N），对黄嘌呤氧化酶有很强的抑制作用，常用来治疗痛风。7、自杀抑制作用suicidesubstrate：底物类似物经酶催化生成的产物变成该酶的抑制剂。例如别嘌呤醇对黄嘌呤氧化酶的抑制就属于这种类型。第34章DNA的复制与修复1、半保留复制semi-conservativereplication：DNA复制时，亲代DNA的两条链解开，分别作为模板合成互补链，得到的两个子代DNA分子都是由一条来自亲代的模板链和一条新合成的互补链组成的，这样的复制方式称为半保留复制。2、拓扑异构酶Ⅰ（TopoisomeraseⅠ）：只能消除负超螺旋。可使DNA双链中的一条