关于酶enzyme的一些定义

Enzyme:是有活细胞产生的具有高度特异性和高度催化性的蛋白质或DNA或RNA.Monomeric(单体酶)：由单一亚基构成的酶。Oligomeric(寡聚酶)：由相同或不同的亚基以非共价键连接组成的酶。Multienzymecomplex(多酶复合物)orMultienzymesystem(多酶体系）：由几种具有不同催化功能的酶彼此聚合而成。Multifunctionalenzyme(多功能酶)orTandemenzyme(串联酶)：这类酶在一条肽链上同时具有不同的催化功能的这类酶。酶按其分子组成可分为单纯酶（simpleenzyme）和结合酶（conjugatedenzyme）.仅含有蛋白质的酶成为单纯酶，如脲酶，某些蛋白酶，淀粉酶，酯酶，核酸酶等；结合酶则是由蛋白质部分和非蛋白质部分共同组成，其中蛋白质部分被称为酶蛋白（apoenzyme），非蛋白部分被称为辅助因子(cofactor).酶蛋白主要决定酶促反应的特异性和催化机制；辅助因子主要决定酶促反应的类型和性质。酶蛋白与辅助因子结合在一起称为全酶（holoenzyme）.Coenzyme(辅酶)：这种辅助因子与酶蛋白结合疏松，可以通过透析或超滤的方法除去；再酶促反应中，辅酶作为底物接受质子或基团后离开酶蛋白，参加另一酶促反应并将质子或基团转移出去，或相反。Prostheticgroup（辅基）：这种辅助因子与酶蛋白结合紧密，不能通过透析或超滤的方法除去；在酶促反应中，辅基不能离开酶蛋白。辅助因子多为小分子的有机化合物和金属离子。作为辅助因子的有机化合物多为B型维生素的衍生物和卟啉化合物，它们在酶促反应中主要参与传递电子，质子，基团或起运输作用。金属离子作为酶的辅助因子主要作用：1，作为酶活性中心的组成部分参与酶促反应，使底物与酶活性中心的必需基团形成正确的空间排列，有利于酶促反应的发生；2，作为连接酶与底物的桥梁，形成三元复合物；3，金属离子可以中和电荷，减少静电斥力，有利于酶与底物的结合；4，金属离子与酶的结合可以稳定酶的空间构象。速率（即指反应刚刚开，各种影响因素尚未发挥作用时的酶促反应速率）；3当【S】远大于【E】时，在初速率范围内，底物的消耗很少（小于百分之五），可以忽略不计。Km与Vmax是重要的酶促反应动力学参数：1，Km值等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度；2，Km是酶的特征性常数；3，Km在一定条件下可表示酶对底物的亲和力；4，Vmax是酶被底物完全饱和时的反应速率；5，酶的转换数(当酶被底物完全饱和时，单位时间内每个酶分子或活性中心催化底物转变成产物的分子数)。底物充足时酶浓度对酶促反应速率的影响呈直线关系；温度对酶促反应速率的影响具有双重作用（酶促反应速率达最大时的反应体系的温度称为酶的最适温度）；PH通过改变酶分子及底物分子的解离状态影响反应速率（酶催化活性最高时反应体系的PH称为酶促反应的最适pH）。Inhibitor(抑制剂)：反能使酶活性降低而不引起酶蛋白变性的物质。不可逆性抑制剂与酶共价结合，不可逆性抑制剂与酶活性中心的必需集团共价结合，使酶失活，此类抑制剂不能通过透析或超滤的方法去除。例如有机磷农药和重金属中毒。可逆性抑制剂与酶非共价结合，可逆性抑制剂与酶非共价可逆性结合，使酶活性降低或消失，采用透析，超滤或稀释的方法可将抑制剂去除，使酶的活性恢复。Competitiveinhibition(竞争性抑制作用)：抑制剂与底物在结构上相似，可与底物竞争结合酶的活性中心，从而阻碍酶与底物形成中间产物的抑制作用。特点：抑制剂与底物的结构相似，竞争结合酶的活性中心抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力和及底物浓度，动力学特点Vmax不变，Km增大。非竞争性抑制作用的抑制剂不改变酶对底物的亲和力：有些抑制剂与酶活性中心外的必需基团相结合，不影响酶与底物的结合，酶和底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合。底物和抑制剂之间无竞争关系。但酶-底物-抑制剂复合物(ESI)不能进一步释放出产物。这种抑制作用称作非竞争性抑制作用。特点：抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系，抑制程度取决于抑制剂的浓度，动力学特点：Vmax降低，表观Km不变。反竞争性抑制作用的抑制剂仅与酶-底物复合物结合：抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物(ES)结合，使中间产物ES的量下降。这样，既减少从中间产物转化为产物的量，也同时减少从中间产物解离出游离酶和底物的量。这种抑制作用称为反竞争性抑制作用；特点：抑制剂只与酶－底物复合物结合，抑制