生物化学名词解释及部分计算

1.等电点：使氨基酸处于等电状态时溶液的PH值，用PI表示。2.肽平面：组成肽键的四个原子及与之相连的两个α-碳原子都处在同一个平面内,这个刚性平面称为肽平面。3.蛋白质的一级结构：由氨基酸在多肽链中的数目、类型和顺序所描述的多肽链的基本结构。主要化学键：肽键4.蛋白质的二级结构：肽链有规则的旋转或折叠形成的空间结构。主要化学键：氢键5.蛋白质的三级结构：螺旋形的肽链非几何状的进一步折叠或卷曲而形成的更加复杂的空间结构。维系力：盐键，疏水作用力，范德华力。6.蛋白质的四级结构：指亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接，这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。7.超二级结构：二级结构单元a-螺旋和b折叠，相互聚集形成有规律的更高一级的但又低于三级结构的结构。8.结构域；指蛋白质亚基结构中明显分开的紧密球状结构区域，又称为辖区。9.蛋白质变性；蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失,这种现象称为蛋白质变性。10.蛋白质复性；是指蛋白质的变形作用如果不过于强烈,当除去变形因素后,可重新恢复原来的天然构象,并恢复全部的生物活性。11.分子病；由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。12．DNA变性与复性；变性指DNA分子由稳定的双螺旋结构松解为无规则线性结构的现象，复性指变性的DNA在适当条件下,分开的链重新缔合,恢复双螺旋结构的过程称为复性。13.分子杂交；使单链DNA或RNA分子与具有互补碱基的另一DNA或RNA片断结合成双链的技术。14.增色效应；DNA从双螺旋的双链结构变为单链的无规则的卷曲状态时,在260nm处的紫外光吸收值增加。15.减色效应；是变形的核酸复性时,其在260nm处的紫外光吸收值降低甚至恢复到未变形时的水平。16.回文结构；在DNA序列中,以某一中心为对称轴,其两侧的碱基对顺序正读和反读相同的双螺旋结构。17.Tm；指DNA热变形时,增色效应达到50%是的温度。18.ATP；中文名称为腺嘌呤核苷三磷酸，又叫三磷酸腺苷(腺苷三磷酸)，简称为ATP，其中A表示腺苷，T表示其数量为三个，P表示磷酸基团，即一个腺苷上连接三个磷酸基团。21.Chargaff定律；生物体双链DNA碱基组成的规律:A=T,G=C;DNA碱基组成具有物种特异性,不同物种DNA碱基组成不同;同种生物不同组织的DNA碱基组成相同22.活性中心：酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用直接有关的区域。23．全酶：由酶蛋白和辅助因子结合后形成的复合物称为“全酶”，即全酶=酶蛋白+辅助因子。24.酶原：生物体内能转变成酶的化学物质。25.活力单位：是衡量酶活力大小的计量单位，在25℃，最适pH，饱和底物浓度的反应条件下，1min内，将1微摩尔（μmol）的底物转化为产物所需要的酶量，定为1个国际单位（1U＝1μmol/min）。26.比活力：每mg蛋白质中所具有的酶活力（活力单位数）。27.米氏方程：表示一个酶促反应的起始速度(υ)与底物浓度([s])关系的速度方程:υ=υmax[s]/(Km+[s])28.Km:米氏常数是当酶反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。29.诱导契合:在酶和底物结合的过程中，底物分子或酶分子，有时是两者的构象同时发生一定的变化后才互补的这时催化基团的位置也正好在催化底物键的断裂和即将生成键的恰当位置这个动态的变化过程称为诱导契合.30.变构效应:调节物与酶分子的调节部位结合之后，引起酶分子构象发生变化，从而提高或降低活性部位的酶活性.31.同工酶：存在于同一种属或不同种属，同一个体的不同组织或同一组织同一细胞，具有不同分子形式但却能催化相同的化学反应的一组酶。32.辅酶和辅基：是指与脱辅酶结合比较松弛的小分子有机物质，一类实际上是酶催化反应中的底物，通常称为共底物的辅酶。另一类称为辅基。33.固定化酶：将水溶性酶用物理或化学方法处理，固定于高分子支持物上而成为不溶于水，但仍有酶活性的一种酶制剂形式。2.一种蛋白质按其重量含有1．65％亮氨酸和2．48％异亮氨酸．计算该蛋白质的最低分子量。解：亮氨酸和异亮氨酸的分子量都是131，根据两种氨基酸的含量来看，异亮氨酸：亮氨酸＝2．48％：1．65％＝1．5：1＝3：2。所以在此蛋白质中的亮氨酸至少有两个，异亮氨酸至少有三个，那么：1．65％＝2×(131—18)／蛋白质MW蛋白质MW＝226／1．65％＝13697答：此蛋白质最低分子量是13697。23．简述血红蛋白结构与功能的关系?答：蛋白质是功能性大分子。每一种蛋白质都有特定的一级结构和空间结构，这些特定的结构是蛋白质行使蛋白质功能的物质基础，蛋白质的各种功能又是其结构的表现。蛋白质的任何功能都是通过其肽链上各种氨基酸残基的不同功能基团来实现的，所以蛋白质的一级结构一旦确定，蛋白质的可能功能也就确定了。如血红蛋白的β—链中的N—末端第六位上的谷氨酸被缬氨酸取代，就会产生镰刀型红细胞贫血症，使血红蛋白不能正常携带氧。蛋白质的三级结构比一级结构与功能的关系更大。血红蛋白的亚基本身具有与氧结合的高亲和力，而当四个亚基组成血红蛋白后，其结合氧的能力就会随着氧分压及其它因素的改变而改变。这是由于血红蛋白分子的构象可以发生一定程度的变化，从而影响了血红蛋白与氧的亲和力。这同时也是具有变构作用蛋白质的共同机制。24．什么是蛋白质的变性作用?引起蛋白质变性的因素有哪些?答：蛋白质分子在变性因素的作用下，失去生物活性的现象称为蛋白质的变性作用。蛋白质变性作用的本质是蛋白质的特定构象被破坏，而不涉及蛋白质的一级结构的变化。变性后的蛋白质溶解度降低，粘度下降，失去生物活性，失去结晶能力，易被蛋白酶水解。引起蛋白质变性的因素主要有两类：物理因素如热、紫外线照射、X—射线照射、超声波、高压、振荡、搅拌等；化学因素有强酸、强碱、重金属、三氯乙酸、有机溶剂等。25．什么是别构效应(变构效应)?答：别构效应是指生物体内具有多个亚基的蛋白质与变构效应剂结合后而引起其构象的改变，从而使蛋白质分子改变生物活性大小的现象称为别构效应。别构效应是生物体代谢调节的重要方式之一。例如：血红蛋白分子是由四个亚基(α2β2)组成的蛋白质。脱氧血红蛋白分子由于分子内形成了八对盐键，使分子的构象受到约束，构象稳定，和氧的亲和力较弱。当一个α—亚基与O2结合后，部分盐键被破坏，某些氨基酸残基发生位移，这时与氧的结合位点随即暴露出来，使第二个α—亚基构象改变，对氧的亲和力增加而与氧结合。这样又可以使两个β—亚基依次发生构象改变而以更高的亲和力与氧结合。这时八对盐键已经全部断裂。血红蛋白分子的变构作用使得整个分子以很快的速度与全部四个氧分子完全结合，从而提高血红蛋白分子的携氧的能力。2．简述DNA双螺旋的结构特点。答：DNA分子为两条多核苷酸链以相同的螺旋轴为中心，盘绕成右旋、反向平行的双螺旋；以磷酸和戊糖组成的骨架位于螺旋外侧，碱基位于螺旋内部，并且按照碱基互补的原则，碱基之间通过氢键形成碱基对，A—T间形成二个氢键、G—C间形成三个氢键；双螺旋的直径是2nm，每10个碱基对旋转一周，螺距为3.4nm，所有的碱基平面都与中心轴垂直；维持双螺旋的力是碱基堆积力和氢键。6.将核酸完全水解后可得到哪些组分?DNA与RNA的水解产物有何不同?答：将核酸完全水解后可以得到：磷酸、戊糖、碱基三种组分。DNA水解后得到的戊糖是：2-脱氧核糖，碱基有胸腺嘧啶（T）、胞嘧啶（C）、腺嘌呤(A)、鸟嘌呤(G)。RNA水解后得到的戊糖是核糖，碱基有尿嘧啶（U）、胞嘧啶（C）、腺嘌呤(A)、鸟嘌呤(G)。上面划线的部分是两者不同的组成成分。8．简述tRNA二级结构的组成特点及其每一部分的功能。答：tRNA的二级结构为三叶草结构。其结构特征为：①tRNA的二级结构由四臂、四环组成。已配对的片断称为臂，未配对的片断称为环。②叶柄是氨基酸臂。其3′端为CCAOH，此结构是接受氨基酸的位置。③氨基酸臀对面是反密码子环。在它的中部合有三个相邻碱基组成的反密码子，反密码子可以与mRNA上的密码子相互识别。④左环是二氢尿嘧啶环(D环)，它与氨基酰—tRNA合成酶的结合有关。⑤右环是假尿嘧啶环(TψC环)，它与核糖体的结合有关。⑥在反密码子环与假尿嘧啶环之间的是可变环，它的大小决定着tRNA的分子大小。10．一个单链DNA与一个单链RNA分子量相同，你如何将它们区分开?答：①用专一性的RNA酶与DNA酶分别对两者进行水解。②用碱水解。RNA能够被水解，而DNA不被水解。③进行颜色反应。二苯胺试剂可以使DNA变成蓝色；苔黑酚(地衣酚)试剂能使RNA变成绿色。④用酸水解后，进行单核苷酸的分析(层析法或电泳法)，台有U的是RNA，含有T的是DNA。19．如果人体有1014个细胞，每个体细胞的DNA含量为6.4×109个碱基对。试计算人体DNA的总长度是多少?这个长度与太阳—地球之间的距离(2.2×109公里)相比如何？答：每个体细胞内DNA的总长度为：6.4×109×0.34nm＝2.176×l09nm＝2.176m人体内所有体细胞内的DNA的总长度：2.176×1014m＝2.176×1011km这个长度与太阳—地球之间的距离相比为：2.176×1011/2.2×109＝0.99×102＝99(倍)20．有一个DNA双螺旋分子，其分子量为3×l07，求：①分子的长度?②分子含有多少螺旋?③分子的体积是多少?(脱氧核苷酸残基的平均分子量为309)答：①分子的