医科大学生化考试复习资料最简版

★氨基酸：是蛋白质的基本结构单位。组成人体的氨基酸仅有20种，且均属于L-a-氨基酸。分类：①非极性脂肪族氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、脯。（难溶于水）极性中性氨基酸：丝、半胱、蛋、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。（易溶于水）芳香族氨基酸：苯丙、色、酪。（侧链带芳香环）酸性氨基酸：天冬、谷。（含有两个羧基，生理条件下带负电）碱性氨基酸：赖、精、组。（含有两个氨基，生理条件下带正电）★肽键：由一个氨基酸的a-羧基与另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合形成的化学键。肽单元：参与肽键的6个原子Ca1，C，O，H，N，Ca2位于同一平面上，Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式构型此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元。膜体：由2个或3个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为膜体。二级结构的类型：a-螺旋：右手螺旋。氢键的方向与螺旋长轴基本平行。氢键稳固a-螺旋结构。卩-折叠：通过肽链间的肽键羰基氧和亚氨基氢从而稳固卩-折叠结构。卩-转角：常发生于肽链进行180°回折时的转角上。无规则卷曲：用来阐述没有确定规定性的那部分结构。★蛋白质的理化性质1、两性电离性质2、 胶体性质3、 蛋白质空间结构破坏而引起变性：变性※，复性，凝固作用4、 蛋白质的紫外吸收与成色反应★蛋白质变性：在理化因素作用下，其特定的空间构象被破坏，即有序的空间结构变成无序，从而导致使其理化性质改变并失去其生物活性，称为变性。变性常见的因素：加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。特点：变形后溶解度降低，黏度增加，结晶能力消失，生物活性丧失，易被蛋白酶水解，紫外吸收能力增强。★变性与复性的区别：蛋白质的变性是改变它的分子折叠状态，化学结构没有改变，变构则是化学结构的变化。★紫外吸收性质特点：由于蛋白质分子中含有共轭双键的色氨酸、酪氨酸，因此在280nm波长处有特征性吸收峰。在此波长范围内，蛋白质的OD280与其浓度成正比关系，可做蛋白质的定量测定。★蛋白质分离纯化的方法：透析、超滤、丙酮沉淀、盐析、免疫沉淀、电泳、离子交换层析、凝胶过滤。★核苷酸的构成特点：一类由嘌呤碱或嘧啶碱、核糖或脱氧核糖以及磷酸三种物质组成的化合物。★DNA二级结构（双螺旋结构）特点：1、 亲水的脱氧核糖基和磷酸骨架位于双链外侧，而碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相结合，右手螺旋反向平行的互补双链，碱基互补配对A=TC三GA+G=C+T.2、 DNA双链结构的稳定横向靠两条链互补碱基间的氢键维系，纵向靠碱基平面间的疏水推积力维持（主要）。3、 DNA右手螺旋直径2nm，每旋转一周包含10对碱基，螺距3.4nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm4、 除右手螺旋外还有左手螺旋★密码子：在mRNA的开放阅读框架区，以每3个相邻的核苷酸为一组，代表一种氨基酸或其他信息，这种存在于mRNA的开放阅读框架区的三联体形式的核苷酸序列称为密码子。★核小体：由DNA和5种组蛋白构成。两个分子的组蛋白H2A、H2B、H3、H4分子构成八聚体的核心组蛋白，是染色体的基本组成单位。★rRNAmRNAtRNA结构特点功能：rRNA:核蛋白体组成成分（含量最多）mRNA:蛋白质合成模板（半衰期最短）tRNA:转运氨基酸（分子量最小）DNA变性概念与蛋白质变性区别：概念：在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程。区别：蛋白质变性主要为二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变oDNA变性是双链的互补碱基对之间氢键的断裂，只改变其二级结构，不改变它的核苷酸序列。★DNA复性：变性的DNA在复性的条件下，两条互补链可重新配对，恢复天然的双螺旋结构，这一现象称为复性。（发生条件:热变性的DNA经缓慢冷却后可以复性）★DNA杂交：不同来源的核酸经变性后，合并在一起复性，只要这些核苷酸序列可以形成碱基互补配对，就会形成杂交双链，这一过程称为杂交。★核酸酶定义、分类、意义：定义：所有可以水解核酸的酶。分类：依据底物不同分类：DNA酶（专一降解DNA）；RNA酶（转移降解RNA）依据切割部位不同分类：核酸内切酶（限制性核酸内切酶、非特异性限制性核酸内切酶）；核酸外切酶意义：参与DNA的合成与修复及RNA的剪切；清楚多余的，结构和功能异常的核酸，以及进入细胞的外源性核酸；降解食物中的核酸；体外重组DNA技术的重要工具酶。★核酸紫外吸收：嘌吟核嘧啶都含有共轭双键，在中性条件下，他们的最大吸收峰值在260nm附近，利用这一性质可以对核酸、核苷酸和碱基进行定性和定量分析。★酶的活性中心：必须基团在空间上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与第五特意结合并将底物转化为产物。这一区域称为酶的活性中心★同工酶：是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。是由不同基因或等位基因编码的多肽链，或有同一基因转录生成的不同mRNA翻译的不同多肽链组成的蛋白质。★变构酶：受变构调节的酶称为变构酶。★酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前物质称为酶原。★酶促反应特点：1、 与一般催化剂的共同点在化学反应前后都没有质和量的改变只能促进热力学上允许进行的反应只能加速可逆反应的速率，而不能改变反应的平衡点，即不改变平衡常数。都是通过降低反应活化能而是反应速率加快2、 不同于一般催化剂的特点酶的催化效率极高酶具有高度特异性：绝对特异性，相对特异性，立体异构特异性★影响酶反应速率因素:底物浓度，酶浓度，温度，pH值，抑制剂，激活剂★变构调节：一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆的结合，使酶构象改变，从而改变没得催化活性，这种调节方式称为变构调节。特点：具有协同效应★化学修饰调节：酶蛋白肽链上某些残基在酶的催化作用下发生可逆的共价修饰，从而引起酶的活性改变。特点：具有放大效应★竞争性抑制：与底物竞争酶的活性中心，阻碍酶与底物结合。特点：Km增大，Vmax不变。应用：丙二酸，磺胺类药物。★糖酵解：在缺氧的情况下，葡萄糖生成乳酸的过程称之为糖酵解。（第一阶段：由葡萄糖分解成丙酮酸（糖酵解途径）；第二阶段：由丙酮酸转变成乳酸）★糖原的合成与分解：1、 合成葡萄糖一6-磷酸葡萄糖一1-磷酸葡萄糖一UDPG焦磷酸化酶一UDPG-糖原2、 分解糖原分解不是糖原合成的逆反应，除磷酸葡萄糖变位酶外，其他酶均不一样；磷酸化酶只能分解a-1,4-糖苷键，对a-1,6-糖苷键无作用。★糖异生：概念：从非糖化合物（乳酸，甘油，生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过程为糖异生。生理意义：在空腹或饥饿状态下维持血糖浓度的相对稳定；有利于乳酸的回收利用；肾糖异生有利于维持酸碱平衡。过程：从丙酮酸生成葡萄糖，基本逆糖酵解途径；其中糖酵解的三步不可逆反应，在糖异生中由另外的反应酶代替★三羧酸循环的特点和生理意义特点：是机体中二氧化碳的主要来源；释放的能量可以合成ATP；是糖、脂、蛋白质等有机物在生物体内末端氧化的共同途径；既是分解代谢途径，又为一些物质的生物合成提供了前体分子；不可逆。生理意义：是机体获取能量的主要方式；为其他物质能量戴雪儿提供小分子前提；是三大营养物质糖、脂和蛋白质的最终共同代谢途径，而且也是它们互变的联络机构。★6-磷酸葡萄糖和乙酰辅酶A的代谢途径：6-磷酸葡萄糖经过糖酵解途径生成乙酰辅酶A；也可经过磷酸戊糖途径生成CO2和ATP。乙酰辅酶A经三羧酸循环生成草酰乙酸和C02,ATP★血糖的来源和去路：来源：食物中糖的消化和吸收,肝糖原的分解,非糖物质的异生。去路：氧化分解,糖原合成,磷酸戊糖途径,参与脂类、蛋白质的代谢。★酮体：是脂肪酸在肝脏进行正常分解代谢所生成的特殊中间产物，包括有乙酰乙酸，卩-羟丁酸和极少量的丙酮酸。代谢特点：肝内生成肝外用。生理意义：易运输；易利用；肝外组织利用酮体氧化功能,减少对葡萄糖的需求和依赖；可以抑制肌肉蛋白质的分解，防止蛋白质过多消耗。★脂肪动员：脂肪细胞中的脂肪被脂肪酶逐步水解为有利脂肪酸及甘油并释放入血供其他组织氧化利用的过程。★脂肪酸的氧化：主要是通过卩-氧化作用进行的。肝和肌肉是脂肪酸氧化最活跃的的组织。★胆固醇合成原料：乙酰CoA是胆固醇合成的直接原料、ATP、NADPH等。关键酶：HMGCoA还原酶代谢去路：在肝脏中转化成胆汁酸；转化为类固醇激素；转化为7-脱氢胆固醇。★呼吸链：概念：代谢物脱下成对氢原子通过多种酶和辅酶的催化的连锁反应逐步传递，最终于氧结合生成水，这一系列酶和辅酶称为呼吸链。组成和排列顺序：①NADH氧化呼吸链:NADH-复合体I-Q-复合体III-Cytc-复合体W-Q2②琥珀酸氧化呼吸链：琥珀酸一复合体II-Q-复合体III-Cytc-复合体W-Q2★胞脂中NADH通过穿梭机制进入氧化呼吸链。★血氨的来源和去路来源：氨基酸经脱氨基作用产生的氨是体内氨的主要来源；肠道吸收的氨。去路：在肝内合成尿素（主要）；合成非必须氨基酸及其他氮化合物；合成谷氨酰胺；肾小管泌氨。尿素的合成过程，特点，意义合成过程：鸟氨酸循环。线粒体中以氨为氮源，通过CSP-I合成氨甲酰磷酸，并进一步合成尿素；在胞液中，以谷氨酰胺为氮源，通过CSP-II合成氨基甲酰磷酸，并进一步参与嘧啶的合成。特点：1、合成主要在肝脏的线粒体和胞液中进行2、 合成一份子尿素需消耗3分子ATP,4个高能磷酸键3、 精氨酸代琥珀酸合成酶是尿素合成的关键酶4、 尿素分子中的两个氮原子，一个来源于NH3,—个来源于天冬氨酸5、 尿素的合成过程实际上是一个消耗的解毒过程意义：生理：是体内接触氨毒的主要方式，也是体内氨的最主要去路；病理：当肝脏受损时血氨浓度升高，称为高氨血症，可引起脑功能障碍，称为氨中毒。一碳单位定义，来源，作用：定义：是指只含有一个碳原子的有机基团，这些基团通常由其载体携带参加代谢反应。来源：甘，丝，组，色氨酸。其中丝氨酸产生两个一碳单位。作用：作为合成嘌呤和嘧啶的原料；将氨基酸代谢和核酸代谢联系起来。联合脱氨基作用：在氨基转氨酶和谷氨酸脱氢酶的联合作用下，使各种氨基酸脱下氨基的过程。它是体内各种氨基酸脱氨基的主要形式。★氨在血液中的运势形式主要是无毒的丙氨酸及谷氨酰胺两种形式运输的，★核苷酸的生物学功能：核酸的构成单位；能量的代谢作用；生理调节介质；辅酶的组成成分；酶的变构调节剂形成代谢活化中间体；★嘌呤的代谢产物：尿酸嘧啶的代谢产物;①胞嘧啶、尿嘧啶一卩-丙氨酸+CO2+NH3②胸腺嘧啶一卩-氨基异丁酸+CO2+NH3★嘌吟核苷酸的从头合成关键酶：磷酸核糖焦磷酸合成酶酰胺转移酶（酰胺酸代琥珀酸合成酶，IMP脱氢合成酶，腺苷酸代琥珀酸裂解酶，GMP合成酶等）★代谢调节的几个层次：从细胞水平，激素水平，整体水平进行代谢调节称为机体的三级水平代谢调节。其中细胞水平代谢调节是基础，激素及整体水平调节都是通过细胞水平的调节实现的。★细胞内代谢调节的基本方式：主要通过细胞内代谢物浓度的变化，对酶的活性及含量进行调节。★变构调节：小分子化合物与酶分子活性中心以外的某一部分特异结合，引起酶蛋白分子构象变化，从而改变酶的活性没这种调节称为变构调节。★中心法则：DNADNA==RNA蛋白质★半保留复制：DNA生物合成时，母链DNA解开为两股单链，各自作为母板。按碱基配对规律合成与模板互补的子链子代细胞DNA。一股单链从亲代完整的接受过来，另一股单链则完全重新合成。两个子细胞的DNA都和亲代DNA碱基序列一致，这种复制方式称为半保留复制。★逆转录：以RNA为模板在逆转率酶的作用下合成DNA的过程。★逆转录酶：能催化以RNA为模板合成双链DNA的酶称为逆转录酶。★突变：是指一个或多个脱氧核糖核苷酸的构成、复制或表型功能的异常变化。是进化，分化的分子基础；只有基因型改变的突变形成DNA的多态型；是某些疾病的发病基础；致死性的突变。★冈崎片段：复制中的不连续片段★端粒：真核生物染色体线性DNA分子末端膨大成粒状部分称为端粒。★端粒酶：是一种RNA-蛋白质复合物，本身有RNA模板和逆转录酶两方面作用，端粒酶借助其RNA与DNA单链有互补碱基序列而辨认结合，依赖酶分子RNA模板催化合成端粒DNA。★外显子：在断裂基因及其初级转录产物上出现，并表现为成熟RNA的核酸序列。★内含子：隔断基因的线性表达而在剪切过程中被除去的核酸序列。★启动子：是RNA聚合酶结合模板DNA的部位，也是控制转录的关键部位。★不对称转绿：基因组上的结构基因进行转录。在DNA分子双链上某一段，一股链用作模板指引转录，另一股链不转录，模板链并非永远在同一条单链上。★参与DNA复制的酶及蛋白质因子的种类及功能：DNA聚合酶：即依赖与DNA的DNA聚合酶，合成子链；原核生物中DNA-polIII是真正的复制酶，DNA-polIII是真正的复制酶，DNA-polI的作用是切除引物填补空隙和修复。其他的一些酶和蛋白因子：解链酶，解开DNA链双链；DNA拓扑异构酶I、II,松弛DNA超螺旋，理顺打结的DNA链；引物酶，合成RNA引物；单链DNA结合蛋白（SSB）,结合并稳定解开的单链；DNA连接酶，连接随从链中两个相邻的DNA片段。★DNA损伤修复类型：1、 光修复：可完全修复由紫外线照射引起的嘧啶二聚体的损伤，恢复原来非聚合状态2、 原核切除修复：去除损伤的DNA，填补空隙和连接3、 真核切除修复：核酸内切酶切断4、 重组修复：DNA分子缺损面积大时，损伤处复制出的子链出现缺口，就依靠重组蛋白RecA的核酸酶活性将另一股健康母链与缺口部进行交换，以填补缺口5、 SOS修复：DNA严重受损所诱导的一种DNA修复方式，不需要模板就能掺入核苷酸，维持基因组的完整，但因此发生的错误多、突变率高★转录与复制的异同点同：都是酶促反应的核苷酸聚合反应，聚合过程都是形成磷酸二脂键，延伸方向都是5'-3，；都以DNA为模板，都遵从碱基配对规律；需要依赖DNA的聚合酶。异：模板原料酶产物配对复制两股链均复制dNTPDNA聚合酶子代双链DNA（半保留复制）A-T,G-C转录模板链转录（不对称转录）NTPRNA聚合酶(RNA-pol)mRNA,tRNA,rRNAA-U,T-A,G-C★真核生物和原核生物的RNA聚合酶种类及功能：原核生物的DNA聚合酶：①a亚基：决定哪些基因被转录（选择）卩亚基：与转录全过程有关（催化）卩'亚基：结合DNA模板（开链）o亚基：辨认起始点真核生物的RNA聚合酶：①RNA-polIRNA-polIIRNA-polIII★遗传密码的特点：方向性，连续性，通用性，摆动性。★信号肽：多数靶向输送到溶酶体，细胞膜或分泌到细胞外的蛋白质，其肽链的N端都有一段长为13~36个氨基酸残基的信号序列，称为信号肽。★核蛋白体循环：在肽链合成的延长阶段，经进位、成肽、和转位三个步骤而使氨基酸依次进入核蛋白体并聚合成多肽链的过程。这一过程在核蛋白体上连续循环进行，直至终止阶段。每经过一次核蛋白体循环，肽链中增加一个氨基酸残基。★基因表达：是基因转录或翻译的全过程★限制性核酸内切酶：就是识别DNA的特异序列，并在识别位点或其周围切割双链DNA的一类内切酶。★基因工程：重组DNA技术，实现基因克隆所采用的方法及相关工作的总称。★重组DNA操作步骤：目的基因的获取；选择构建克隆载体；连接外源基因与载体；重组DNA导入受体菌；筛选重组体；克隆基因的表达。★管家基因：对生命全过程都是必须的或必不可少的一类基因，这些基因在一个生物个体的几乎所有细胞中持续表达。★顺式作用元件：在转录起始点上游参与与转录调控的DNA序列。★反式作用因子：也成真核转录调节因子，由它的编码基因表达后通过与特异的顺式作用元件识别、结合反式激活另一基因的转录。★操纵子：原核生物绝大多数基因按功能相关性成簇的串联，密集与染色体上，共同组成一个转录单位。★基因载体：这是为“携带”感兴趣的外源DNA,实现外源DNA的无性繁殖或表达有意义的蛋白质所采用的一些DNA分子。★乳糖操纵子的作用机制：阻碍蛋白的复性调节；基因激活蛋白的正性调节；协调调节。★受体：是细胞膜上或细胞内能识别外源化学信号并与之结合的成分，其他化学本质是蛋白质。★G蛋白：是一种转导体，位于细胞膜上，可将外来的信号转化为传岛白细胞的信号，其活性与GTP/GDP密切相关。★Rax-MAPK途径：受体形成二聚体，改变构象；产生结合位点；激活Rax；引起MAPK的级联活化；转录因子磷酸化。★cAMP-蛋白激酶途径：激素一受体一G蛋白一酶一第二信使一蛋白激酶一酶或功能蛋白一生物效应★G蛋白偶联型受体（GPCR）：是由一条肽链组成的糖蛋白，氨基端位于细胞外表面，羧基端在胞膜内侧，完整的肽链中由7个跨膜区段，由于肽链反复跨膜，在膜外侧和膜内侧形成了几个环形结构，分别负责结合配体、传递细胞内信号等等。重要的信号通路有：AC-cAMP-PKA,PLC-IP3,DG-PKC等。★2,3-BPG的概念，意义概念：过程中的中坚产物1,3-二磷酸甘油酸在红细胞内可被转化为2,3-BPG，2,3-BPG在水解生成磷酸甘油酸，这样又回到了酵解通路，构成了红细胞特有的2,3-BPG支路，也成为酵解支路。意义：2,3-BPG是调节血红蛋白运氧功能的重要因素。肝的生物转化概念：是指非营养物质在体内转变。类型：第一相反应：氧化，还原和水解反应。第二相反应：结合反应。意义：可对体内的大部分非营养物质进行代谢转化，使其生物学活性丧失或降低，或使有毒物质的毒性降低或消除；可增加这些非营养物质的水溶性和极性，从而易于从胆汁或尿液中排出。初级胆汁酸：在干细胞以胆固醇为原料直接合成的胆汁称为初级胆汁酸。★次级胆汁酸：初级胆汁酸在肠道中受细菌作用，第7位a羟基脱氧生成的胆汁酸被称为次级胆汁酸。

★胆汁酸肠肝循环：进入肠道的各种胆汁酸约有95%以上可被肠道重吸收，结合型胆汁酸在回肠部位被主动重吸收，少量未结合的胆汁酸在肠道各部被动重吸收，重吸收的胆汁酸位门静脉重新入肝，在干细胞内，游离胆汁酸被转变成结合胆汁酸，与重吸收及新结合成的胆汁酸一道，重新随胆汁入肠。胆汁酸在肝和肠之间的这种不断循环过程称为胆汁酸的肝肠循环。★维生素DB1B2PPB6B12生理作用调节人体内钙和磷的代谢，促进吸收，促进骨骼生长。TPP是a酮酸氧