生物化学作业带习题

本文格式为Word版，下载可任意编辑——生物化学作业带习题生物化学作业

以《生物化学考研精解》为书

糖类

P6三

11．对映体(diastereomer)13．异头物(anomer)14．异头碳(anomericcarbon)15．半缩醛(hemiacetal)16．变旋(mutarotation)

18．糖苷键(glycosidicbond)P7五

2．构型与构象有何区别？

4．以下符号所代表的糖类化学名称分别是什么。

A.GlcB.FucC.GalD.NAME.NAGF.GalNAcG.Glc-6-P7．已知葡萄糖在溶液中以环式结构存在，为什么依旧具有还原性？8．指出以下寡糖和多糖的单糖残基和糖苷键类型，哪些是还原糖？

麦芽糖、乳糖、蔗糖、海藻糖、纤维二糖、棉子糖、淀粉、纤维素、糖原、几丁质

请画出葡萄糖、果糖、核糖、脱氧核糖、半乳糖的直链、环状结构。

脂类

P12三

1．必需脂肪酸（essentialfattyacid）4．碘值（iodinevalue）6．酸值（acidvalue）P12五

2．写出以下简写符号的脂酸结构式：(1)16:0(2)14:3(7，10，13)5．脂类物质在生物体内主要起那些作用？

6．简述脂蛋白的种类。（2023年中山大学医学院考研题）

P13六

2．测得某甘油三酯的皂化价为200，碘价为60。

求(1)甘油三酯的平均相对分子质量

(2)甘油三酯分子中平均有多少个双键？(KOH的相对分子质量为56，碘的相对原子质量为126.9).

蛋白质化学（一）

P18三

2.必需氨基酸(essentialaminoacid,EAA)3.等电点(isoelectricpoint,pI)4.肽键(peptidebond)5.二面角(dihedralangle)6.肽平面/单位(peptideplane/unit)P20五

3.以下试剂常用于蛋白质化学研究：CNBr、丹磺酰氯、脲、二硝基氟苯(CNFB)、6mol/LHCl、?-巯基乙醇、水合茚三酮、胰蛋白酶、异硫氰酸苯酯、胰凝乳蛋白酶、SDS；指出分别完成以下任务，需用上述何种试剂？(2023年西南大学考研题)①测定小肽的氨基酸顺序

②鉴定肽的氨基末端残基(所得肽的量不足10–7g)

③不含二硫键的蛋白质的可逆变性，若有二硫键存在时还需参与何种试剂④在芳香族氨基酸残基的羧基一侧裂解肽键⑤在甲硫氨酸的羧基一侧裂解肽键

4.蛋白质二级结构的类型、特点及其在分子整体空间结构的作用。(2000年首都师范大学考研题)

6.用1mol酸水解五肽，得2个Glu和1个Lys；用胰蛋白酶裂解成两个碎片，在pH=7时电泳，碎片之一移向阳极，另一向阴极；碎片之一用DNP水解得DNP-Glu；用胰凝乳蛋白酶水解五肽产生两个二肽和一个游离的Glu。写出该五肽顺序(2023年北京师范大学考研题)

7.八肽氨基酸组成为Asp、Ser、Gly、Ala、Met、Phe、Lys2①FDNB与之反应再酸水解，得DNP-Ala

②胰凝乳蛋白酶消化后分出一个四肽，其组成为Asp、Gly、Lys和Met，此四肽与FDNB

反应生成DNP-Gly

③胰蛋白酶消化八肽后，得到组成为Lys、Ala、Ser及Phe、Lys、Gly的两个三肽及一

个二肽，此二肽被CNBr处理后游离出Asp

请写出八肽的顺序及推理过程(2023年北京师范大学考研题)9.根据氨基酸通式的R基团极性性质，20种常见氨基酸可分成哪四类？

11.一种纯酶按质量算含亮氨酸1.65%和异亮氨酸2.48%，试计算其最低相对分子质量(亮氨酸和异亮氨酸的相对分子质量均为131)。

蛋白质化学（二）

P31三

5．β折叠片（β-pleatedsheet）7．无规则卷曲（randomcoil）

9．超二级结构（super-secondarystructure）10．结构域（structuredomain）11．亚基(subunit)P33五

1．蛋白质的α螺旋结构有何特点？2．蛋白质的β折叠结构有何特点？

4．什么是蛋白质的二级结构？稳定二级结构的主要作用力是什么？多肽链中存在的脯氨酸对α螺旋的形成有何影响，为什么？哪种蛋白质完全由α螺旋构成？（2023年浙江大学考研题）

5．蛋白质的三级结构与亚基概念的区别？（2023年上海其次医科大学考研题）8．举例说明蛋白质三级结构决定于它的氨基酸结构。（2023年中国科学院考研题）13．什么是蛋白质的变性作用和复性作用？蛋白质变性后哪些性质会发生改变？

蛋白质化学（三）

P40三

2．寡聚蛋白（oligomericprotein）3．同源蛋白（homologousprotein）

4．协同效应（synergismorsynergisticeffect）7．波尔效应（bohreffect）8．别构效应（allostericeffect）P41五

3．试述蛋白质一级结构和空间结构与蛋白质功能的关系。（2023年中山大学医学院考研题）7．比较肌红蛋白和血红蛋白的氧和曲线，并加以简单说明（2023年广州医学院考研题）9．简述血红蛋白的结构及其结构与功能的关系。（2023年北京师范大学题）

13．在体外，用以下方法处理对血红蛋白与氧的亲和力有什么影响？

（1）pH从7.0增加到7.4。

（2）CO2分压从13.33×102Pa（10torr）增加到53.33×102Pa（40torr）。（3）O2分压从79.99×102Pa（60torr）下降到26.66×102Pa（20torr）。（4）2,3-二磷酸甘油酸的浓度从8×10-4mol/L下降到2×10-4mol/L。（5）α2β2解聚成单个亚基。

14．胰岛素分子中包含A链和B链，是否代表有两个亚基？为什么？

蛋白质化学（四）

P50四

1．指出从分子排阻层析柱上洗脱以下蛋白质时的洗脱顺序：为什么？分开蛋白质的范围是5000到400000。（2000年中国科学院，2023年上海师范大学考研题）

蛋白质肌红蛋白（马心肌）过氧化氢酶（马肝）细胞色素C（牛心肌）肌球蛋白（鳕鱼肌）糜蛋白酶原（牛胰）血清清蛋白（人）

16．将A（200000），B（150000），C（750000），D（65000）4种蛋白质的混合液进行凝胶过滤层析，下图中哪个图是真正的层析图，说明理由。凝胶的排阻相对分子质量界限是100000左右。

A,B相对分子质量

16900247500133705248002324068500

光吸收(280nm)光吸收(280nm)CD光吸收(280nm)BC,DACD流出液／mL(a)

流出液／mL(b)

流出液／mL(c)

酶

P66三

1.核酶（ribozyme）

4.活化能（activationenergy）8.辅酶（coenzyme）9.辅基（prostheticgroup）

14.酶的专一性(enzymaticspecificity)17.诱导契合假说（induced-fithypothesis）18.酶活力（enzymeactivity）27.抑制作用（inhibition）28.抑制剂（inhibitor）38.亲和标记（affinitylabeling）50.米氏常数（michaelis-constant）51.酶的必需基团(enzymaticneedgroup)52.酶的催化基团(enzymaticcatalyzegroup)54.酶原激活(zymogenactivation)P68五

4．简述酶活性调理方式有哪些？（2023年北京师范大学考研题）6.什么是酶的活性部位，如何用来解释酶的专一性。14.根据以下数据：

[底物](M)6×10-61×10-52×10-56×10-51.8×10-4

利用数据完成以下问题：

a.作出一Lineweaver-Burk双倒数曲线图．

b.解释①水平截距②垂直截距以及③斜率的重要性．c