氨基酸的分类特点及理化性质

氨基酸是蛋白质的基本组成材料蛋白质用强酸、强碱处理后，可以得到各种各样的氨基酸。在动植物组织中可以分离得到26~30种不同的氨基酸。第一个氨基酸早在两个世纪前就已经被发现，而最后一个氨基酸在1935年才发现。直到1965年才搞清楚，只有20种氨基酸才是合成蛋白质的原材料(称为Primaryaminoacid)。当前1页，总共87页。20种氨基酸的发现年代表天冬酰氨1806Vauquelin天冬门芽甘氨酸1820Braconnot明胶亮氨酸1820Braconnot羊毛、肌肉酪氨酸

1849

Bopp奶酪丝氨酸

1865

Cramer蚕丝谷氨酸

1866

Ritthausen面筋天冬氨酸

1868

Ritthausen蚕豆苯丙氨酸

1881

Schultze羽扇豆芽丙氨酸

1881

Weyl丝心蛋白赖氨酸

1889

Drechsel珊瑚精氨酸

1895

Hedin牛角组氨酸

1896

Kossel,Hedin奶酪胱氨酸

1899

Morner牛角缬氨酸

1901

Fischer奶酪脯氨酸

1901

Fischer奶酪色氨酸

1901

Hopkins奶酪异亮氨酸

1904

Erhlich纤维蛋白甲硫氨酸

1922

Mueller奶酪苏氨酸

1935

McCoyetal奶酪当前2页，总共87页。氨基酸的名称与符号alanine 丙氨酸 Ala Aarginine 精氨酸 Arg Rasparagine 天冬酰氨 AsnAsx Nasparticacid 天冬氨酸 AspAsx Dcystine 半胱氨酸 Cys Cglutarmine 谷氨酰胺 GlnGlx Qglutarmicacid 谷氨酸 GluGlx Eglycine 甘氨酸 Gly Ghistidine 组氨酸 His Hisoleucine 异亮氨酸 Ile Ileucine 亮氨酸 Leu Llysine 赖氨酸 Lys Kmethionine 甲硫氨酸 Met Mphenylalanine 苯丙氨酸 Phe Fproline 脯氨酸 Pro

Pserine 丝氨酸 Ser Sthreonine 苏氨酸 Thr Ttryptophan 色氨酸 Trp Wtyrosine 酪氨酸 Tyr Yvaline 缬氨酸 Val V要求：能倒背不用的字母JUZBOX当前3页，总共87页。L-氨基酸的基本结构CHH2NCOOHRα碳原子,不对称碳原子侧链二十种氨基酸除Gly外全是L-型。Pro呢？残基：在肽链中氨基酸之间脱去一个水分子，脱水后的残余部分叫残基（residue),因此蛋白质肽链中的氨基酸统统是残基形式。Chiralcarbon当前4页，总共87页。一、氨基酸的分类及特点1、非极性R基氨基酸Ala、Val、Leu、Ile、Pro、Phe、Trp、Met共8种，这类氨基酸在水中的溶解度较小2、极性R基氨基酸（1）、不带电荷的极性R基氨基酸

Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys、Gly（2）、带正电荷的R基氨基酸Lys、Arg、His（3）、带负电荷的R基氨基酸Asp、Glu当前5页，总共87页。氨基酸的结构

甘氨酸

Glycine

脂肪族氨基酸当前6页，总共87页。氨基酸的结构

甘氨酸

Glycine

丙氨酸

Alanine

脂肪族氨基酸当前7页，总共87页。氨基酸的结构

甘氨酸

Glycine

丙氨酸

Alanine缬氨酸

Valine

脂肪族氨基酸当前8页，总共87页。氨基酸的结构

甘氨酸

Glycine

丙氨酸

Alanine缬氨酸

Valine亮氨酸

Leucine

脂肪族氨基酸当前9页，总共87页。氨基酸的结构

甘氨酸

Glycine

丙氨酸

Alanine缬氨酸

Valine亮氨酸

Leucine异亮氨酸

Ileucine

脂肪族氨基酸当前10页，总共87页。氨基酸的结构

甘氨酸

Glycine

丙氨酸

Alanine缬氨酸

Valine亮氨酸

Leucine异亮氨酸

Ileucine脯氨酸

Proline

亚氨基酸当前11页，总共87页。氨基酸的结构

甘氨酸

Glycine

丙氨酸

Alanine缬氨酸

Valine亮氨酸

Leucine异亮氨酸

Ileucine脯氨酸

Proline甲硫氨酸

Methionine含硫氨基酸当前12页，总共87页。氨基酸的结构

甘氨酸

Glycine

丙氨酸

Alanine缬氨酸

Valine亮氨酸

Leucine异亮氨酸

Ileucine脯氨酸

Proline甲硫氨酸

Methionine半胱氨酸

Cysteine含硫氨基酸当前13页，总共87页。氨基酸的结构

苯丙氨酸Phenylalanine

芳香族氨基酸当前14页，总共87页。氨基酸的结构

苯丙氨酸Phenylalanine酪氨酸Tyrosine

芳香族氨基酸当前15页，总共87页。氨基酸的结构

苯丙氨酸Phenylalanine酪氨酸Tyrosine色氨酸Trytophan

芳香族氨基酸当前16页，总共87页。氨基酸的结构

精氨酸

Arginine

碱性氨基酸当前17页，总共87页。氨基酸的结构

精氨酸

Arginine赖氨酸

Lysine

碱性氨基酸当前18页，总共87页。氨基酸的结构

精氨酸

Arginine赖氨酸

Lysine组氨酸

Histidine

碱性氨基酸当前19页，总共87页。氨基酸的结构

天冬氨酸

Aspartate

酸性氨基酸当前20页，总共87页。氨基酸的结构

天冬氨酸Aspartate

谷氨酸

Glutamate

酸性氨基酸当前21页，总共87页。氨基酸的结构

丝氨酸

Serine

含羟基氨基酸当前22页，总共87页。氨基酸的结构

丝氨酸

Serine

苏氨酸

Threonine

含羟基氨基酸当前23页，总共87页。氨基酸的结构

天冬酰胺Asnaragine

含酰胺氨基酸当前24页，总共87页。氨基酸的结构

天冬酰胺Asnaragine谷氨酰胺

Glutamine

含酰胺氨基酸当前25页，总共87页。二十种氨基酸的化学结构要求全部背出当前26页，总共87页。几种重要的不常见氨基酸从少数蛋白质中分离出一些不常见的氨基酸，通常称为不常见蛋白质氨基酸。这些氨基酸都是由相应的基本氨基酸衍生而来的。其中重要的有4-羟基脯氨酸、5-羟基赖氨酸、N-甲基赖氨酸、和3,5-二碘酪氨酸等。这些不常见蛋白质氨基酸的结构如下。当前27页，总共87页。从各种生物分离到的氨基酸已达250种以上大量出现在胶原蛋白结缔组织当前28页，总共87页。结缔组织当前29页，总共87页。凝血酶信号传导当前30页，总共87页。写出下列氨基酸的汉文名称与结构Ala Arg

AsnCysGlyHis

Ile Met ThrTrp

当前31页，总共87页。二、氨基酸的理化性质无色晶体，熔点较高（200℃～300℃）水中溶解度各不同，取决于侧链。氨基酸能使水的介电常数增高。氨基酸的晶体是离子晶体。氨基酸是离子化合物。1、一般物理性质当前32页，总共87页。旋光性2、氨基酸的旋光性和光吸收

当前33页，总共87页。20种氨基酸，除甘氨酸外，其它氨基酸的α-碳原子均为不对称碳原子。可以有立体异构、有旋光性。氨基酸的构型也是与甘油醛构型比较而确定的。从蛋白质酶促水解得到的α-氨基酸，都属于L-型，但在生物体中(如细菌)也含有D-型氨基酸。比旋光度是氨基酸的重要物理常数之一，是鉴别各种氨基酸的重要依据。氨基酸的旋光性和光吸收

当前34页，总共87页。L型氨基酸与D型氨基酸L-aminoacidD-aminoacid当前35页，总共87页。L型和D型的由来甘油醛的旋光性左旋甘油醛的构型右旋甘油醛的构型按原子序数法确定了L型和D型氨基酸，但现在L和D已经不代表氨基酸的旋光性，只代表氨基酸的绝对构型。当前36页，总共87页。苏氨酸(Thr)有四种异构体别别当前37页，总共87页。半胱氨酸Cysteine和胱氨酸Cystine

二硫键Disulfidebond胱氨酸的光学异构体有几种当前38页，总共87页。氨基酸的光吸收构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区(<220nm)均有光吸收。在近紫外区(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。可以通过测定280nm处的紫外吸收值的方法对蛋白溶液进行定量。

苯丙氨酸的max＝257nm，257=2.0x102酪氨酸的max＝275nm，275=1.4x103色氨酸的max＝280nm，280=5.6x103当前39页，总共87页。3、氨基酸的两性性质和等电点

（1）、氨基酸是兼性离子

质子受体和质子供体。

所谓兼性离子是指在同一分子上带有能释放质子的正离子基团和能接受质子的负离子基团。兼性离子本身既是酸又是碱。因此它既可以和酸反应，也可以和碱反应。实验证明：氨基酸在水溶液中或在晶体状态时，都以兼性离子形式存在。当前40页，总共87页。氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形式存在，而是离解成兼性离子。在兼性离子中，氨基是以质子化(-NH3+)形式存在，羧基是以离解状态(-COO-)存在。在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变化。PH1710净电荷+10-1正离子兼性离子负离子

(2)、氨基酸的pK值和氨基酸解离的关系

当前41页，总共87页。

K1=[H3N+CH2COO－][H+]/[H3N+CH2COOH]

K2=[H2NCH2COO－][H+]/[H3N+CH2COO－]PH=PK1+lg([H3N+CH2COO－]/[H3N+CH2COOH])

PH=PK+lg([质子受体]/[质子供体])

PH=PK1,[H3N+CH2COOH]=[H3N+CH2COO－]PH＜PK1,[H3N+CH2COOH]＞[H3N+CH2COO－]PH＞PK1,[H3N+CH2COOH]＜[H3N+CH2COO－]PH=PK2,PH＜PK2,PH＞PK2时呢？作业：写出Gly,Asp,Lys,His,Pro,Cys的解离式当前42页，总共87页。(3)、电泳及等电点

带电粒子在电场中向与其自身所带电荷相反的电极移动的现象称为电泳。等电点(pI，isoelectricpoint)：使分子处于兼性离子状态，在电场中不迁移(分子的净电荷为零)时溶液的pH值。每一种氨基酸都有特定的pI，这是由于各种氨基酸分子上所含有的氨基、羧基等基团的数目以及各种基团的解离程度不同所造成的。一般一氨基一羧基的氨基酸等电点在pH6左右，这是由于羧基的解离程度大于氨基，故PI偏酸，碱性氨基酸pI在pH10左右，酸性氨基酸的pI在pH3左右。当前43页，总共87页。*氨基酸水溶液中其解离度与溶液的PH有关向氨基酸溶液中加酸时，羧基接受质子，使氨基酸带正电，加碱时，氨基释放质子，与OH-中和，使氨基酸带负电。当溶液的pH=pI时，氨基酸以两性离子存在当溶液的pH＜pI时，氨基酸溶液中正离子占优势当溶液的pH＞pI时，氨基酸溶液中负离子占优势。当前44页，总共87页。（4）、氨基酸的酸碱滴定当前45页，总共87页。（5)、氨基酸等电点及解离百分数的计算公式：pH=pK+lg([质子受体]/[质子供体])，可定量计算氨基酸在某一pH条件下的解离百分数。氨基酸等电点pI值是由兼性离子两侧基团的pK值所决定的。eg:GlyK1=[H3N+CH2COO-][H+]/[H3N+CH2COOH]

K2=[H2NCH2COO-][H+]/[H3N+CH2COO－]pH=pI时，H3N+CH2COOH＝H2NCH2COO－

K1K2=[H+]22pH=pK1+p

K2pH=(pK1+p

K2)/2pI=(pK1+p

K2)/2同理对含三个可解离基团的氨基酸来说，只要写出它的电离式，然后取兼性离子两边的pK值的平均值，即得其pI值。

当前46页，总共87页。氨基酸等电点的计算侧链不含离解基团的中性氨基酸，其等电点是它的pK1和pK2的算术平均值：pI=(pK1+pK2)/2当前47页，总共87页。氨基酸等电点的计算同样，对于侧链含有可解离基团的氨基酸，其pI值也决定于两性离子两边的pK值的算术平均值。酸性氨基酸：pI=(pK1+pKR-COO-

)/2碱性氨基酸：pI=(pK2+pKR-NH2)/2当前48页，总共87页。例：Lysε-+NH3pK=10.5求ε-

+NH3

在pH9.5及pH=11时的质子化%。解:ε-+NH3=

ε-NH2+H+根据公式：pH=pK+lg([质子受体]/[质子供体])9.5=10.5+lg([ε-NH2]/[ε-+NH3])

lg([ε-NH2]/[ε-+NH3])=-1

[ε-NH2]/[ε-+NH3]=1/10质子化%=10/(10+1)=91%PH=11时，同理可得，质子化%＝24％当前49页，总共87页。①氨基的化学反应:◆与亚硝酸的反应VanSlyke定氮◆与甲醛的反应氨基滴定◆与酰化试剂的反应氨基保护基◆与2,4-二硝基氟苯(FDNB)的反应

测序◆与Edman试剂(PITC苯异硫氢酸酯)测序■与二甲基氨基萘磺酰氯(DNS-Cl)的反应测序4、氨基酸的化学性质当前50页，总共87页。氨基酸的化学性质①．-氨基参与的反应与亚硝酸反应用途：范斯来克法定量测定氨基酸的基本反应。当前51页，总共87页。①．-氨基参与的反应与甲醛发生羟甲基化反应用途：可以用来直接测定氨基酸的浓度。羟甲基氨基酸二羟甲基氨基酸当前52页，总共87页。氨基酸的甲醛滴定当前53页，总共87页。氨基酸的化学性质①．-氨基参与的反应烃基化反应用途：是鉴定多肽N-端氨基酸的重要方法。二硝基氟苯（DNFB）法当前54页，总共87页。①．-氨基参与的反应烃基化反应用途：是鉴定多肽N-端氨基酸的重要方法。Sanger法。2,4-二硝基氟苯在碱性条件下，能够与肽链N-端的游离氨基作用，生成二硝基苯衍生物（DNP）。在酸性条件下水解，得到黄色DNP-氨基酸。该产物能够用乙醚抽提分离。不同的DNP-氨基酸可以用色谱法进行鉴定。当前55页，总共87页。Edman氨基酸顺序分析法（苯异硫氰酸酯PITC法）实际上也是一种N-端分析法。此法的特点是能够不断重复循环，将肽链N-端氨基酸残基逐一进行标记和解离。烃基化反应①．-氨基参与的反应用途：是鉴定多肽N-端aa和aa顺序的重要方法。当前56页，总共87页。①．-氨基参与的反应酰化反应用途：是鉴定多肽N-端氨基酸的重要方法。丹磺酰氯法当前57页，总共87页。①．-氨基参与的反应酰化反应用途：是鉴定多肽N-端氨基酸的重要方法。在碱性条件下，丹磺酰氯（二甲氨基萘磺酰氯DNS-Cl）可以与N-端氨基酸的游离氨基作用，得到丹磺酰-氨基酸(DNS-AA)。此法的优点是丹磺酰-氨基酸有很强的荧光性质，检测灵敏度可以达到110-9mol。当前58页，总共87页。①．-氨基参与的反应酰化反应用途：用于保护氨基以及肽链的合成。＋HX当前59页，总共87页。①．-氨基参与的反应生成西佛碱的反应用途：是多种酶促反应的中间过程。当前60页，总共87页。①．-氨基参与的反应脱氨基反应用途：酶催化的反应。当前61页，总共87页。

a.AA+NaOH－→氨基酸钠盐(氨基酸的碱金属盐能溶于水,重金属盐不溶于水)

b.

Hcl

AA+EtOH－→氨基酸乙酯的盐酸盐

当AA的COOH变成甲酯，乙酯或钠盐后，COOH的化学反应性能被掩蔽或者说COOH被保护NH2的化学性能得到了加强or活化，易与酰基结合。为什么AA的酰基化和烃基化在碱性溶液中进行？②．-羧基参与的反应成盐成酯反应当前62页，总共87页。形成酰卤的反应用途：这是使氨基酸羧基活化的一个重要反应。②．-羧基参与的反应当前63页，总共87页。叠氮化反应用途：常作为多肽合成活性中间体，活化羧基。②．-羧基参与的反应当前64页，总共87页。脱羧反应用途：酶催化的反应。②．-羧基参与的反应当前65页，总共87页。与茚三酮反应用途：常用于氨基酸的定性或定量分析。③．-氨基和羧基共同参与的反应茚三酮水合茚三酮还原型茚三酮当前66页，总共87页。成肽反应用途：是多肽和蛋白质生物合成的基本反应。③．-氨基和-羧基共同参与的反应当前67页，总共87页。侧链基团的化学性质④巯基（-SH）的性质作用：与金属离子的螯合性质可用于体内解毒。当前68页，总共87页。侧链基团的化学性质④巯基（-SH）的性质作用：氧化还原反应可使蛋白质分子中二硫键形成或断裂。胱氨酸半胱氨酸当前69页，总共87页。侧链基团的化学性质④巯基（-SH）的性质作用：氧化还原反应可使蛋白质分子中二硫键断裂。二硫苏糖醇(DTT)也可以用来打开胱氨酸上的二硫键。与碘乙酸的反应见书P141磺基丙氨酸胱氨酸6HCOOOH+6HCOOH当前70页，总共87页。侧链基团的化学性质④巯基（-SH）的性质与碘乙酸的反应作用：当前71页，总共87页。侧链基团的化学性质⑤羟基的性质1作用：可用于修饰蛋白质。二异丙基氟磷酸酯+HF当前72页，总共87页。侧链基团的化学性质⑥咪唑基的性质组氨酸含有咪唑基，它的pK2值为6.0，在生理条件下具有缓冲作用。血红蛋白含有较多的Pro残基。

当前73页，总共87页。侧链基团的化学性质⑦甲硫基的性质当前74页，总共87页。5、氨基酸的应用A、医药工业

氨基酸输液

必需氨基酸：苏氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸半必需氨基酸：精氨酸、组氨酸是幼儿所必需的。当前75页，总共87页。治疗药剂精氨酸：对治疗高氨血症、肝机能障碍等疾病颇有效果；天冬氨酸：钾镁盐可用于恢复疲劳；治疗低钾症心脏病、肝病、糖尿病等。半胱氨酸：能促进毛发的生长，可用于治疗秃发症；甲酯盐酸盐可用于治疗支气管炎等；组氨酸：可扩张血管，降低血压，用于心绞痛，心功能不全等疾病的治疗。当前76页，总共87页。B、食品工业营养强化剂；谷氨酸单钠盐——味精；天冬氨酸钠：可用于清凉饮料，能增加清凉感并使香味浓厚爽口；天冬氨酰苯丙氨酸甲酯：甜味素（APM）当前77页，总共87页。C、农业杀虫剂：刀豆氨酸、5-羟色氨酸可使南方毛虫拒食而死；半胱氨酸可杀死黄瓜蝇；甘氨酸乙酯衍生的二硫代磷酸盐具有较强的杀蚜虫和杀螨效果；杀菌剂：N-月桂酰缬氨酸可作为治疗稻瘟病；-1，4环己二烯丙氨酸能抑制黑穗病毒、稻瘟病等；除草剂：如N-3,4二氮丙氨酸，硫代氨基酸酯等。当前78页，总共87页。D、化妆品工业氨基酸能调节皮肤pH的变动，对细菌有防护作用，也可作为皮肤、毛发的营养成分，增加皮肤、毛发的光泽。防止皮肤干燥的自然保湿因子的