生物化学期末复习主要内容提示

一、填空题(20分，1分/空，10小题)

习题指导原题，课堂重点，平均分布在各章。二、单项选择(10分，10个小题，1分/小题)三、多项选择(20分，10个小题，2分/小题)四、名词解释(20分，10个小题，2分/小题)考题类型及复习重点五、简答题(30分，6个小题)学好生物化学，面向现代化学科学，面向未来，面向世界！预祝并相信同学们能成为生物化学科学领军人才！一、生物化学发展史分为三个阶段1.静态生化2.动态生化3.功能生化绪论生物化学的发展史及研究内容一、蛋白质的元素组成特点

N素的含量比较恒定平均为16%。蛋白质含量=蛋白氮素含量×6.25第一章蛋白质化学

1.20种基本氨基酸的分类依据及特点二、氨基酸2.氨基酸的等电点（pH<pI

阳离子;pH>pI

阴离子）及计算3.氨基酸显色反应4.氨基酸的紫外吸收现象(芳香族—色氨酸，酪氨酸，苯丙氨酸—紫外光有吸收的氨基酸)5.肽键定义（一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的共价键）三、蛋白质结构

1.蛋白质一级结构的定义2.二级结构的类型肽单元（参与组成肽键的6个原子位于同一平面，又叫酰胺平面或肽键平面。它是蛋白质构象的基本结构单位）(1)α－螺旋(结构特征及维持其稳定作用力-氢键)(2)β－折叠(3)β－转角(4)无规则卷曲3.维持蛋白质高级结构的主要作用力-离子键、氢键、疏水键、范德华力（1）蛋白质一级结构和功能的关系蛋白质一级结构是空间构象和特异生物学功能的基础。蛋白质变性时，由于空间结构破坏，生物学功能丧失，但是一级结构不变，一定条件下蛋白质仍可恢复特定的空间结构和生物学功能。蛋白质分子发生变异会导致疾病，称为“分子病”。（2）蛋白质空间结构与功能的关系蛋白质空间结构决定生物学功能。蛋白质变性时，由于空间结构破坏，生物学功能丧失；凡蛋白质（或亚基）因与某小分子物质相互作用而发生构象变化，导致蛋白质（或亚基）功能的变化，称为蛋白质的变构效应；若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可导致疾病发

4.蛋白质结构与功能的关系1.盐析、分段盐析的概念2.变性作用的概念、本质（或原因-三维结构破坏）及应用3.蛋白质等电点定义（当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点）及在等电点时的特点(溶液中溶解度最低，不带电静电场中无点用行为)

4.蛋白质的紫外吸收特性（OD280）5.蛋白质胶体溶液稳定性的两个因素6.蛋白质分类（按照组成分为简单蛋白和结合蛋白）四、蛋白质的重要性质1.核酸的基本组成单位和键链方式（多核苷酸链骨架的关键-3′，5′－磷酸二酯键）2.RNA分类及各自特点（mRNA遗传密码；tRNA

二级结构三叶草（双氢尿嘧啶），三级结构倒L；rRNA

组成核糖体）3.DNA二级结构的特点(双螺旋结构特点及意义)A（腺嘌呤）=T，G（鸟嘌呤）=C，计算4.核酸的主要理化性质

增色效应，减色效应、影响Tm的因素，DNA变性（双螺旋变单链，失去部分或全部活性，温度，pH,甲醛，尿素都能变性，但磷酸脂键不变），分子杂交，紫外吸收特征(波长260nm，引起紫外吸收的原因)第二章核酸化学第三章糖、多糖定义（多糖是由多个单糖基以糖苷键相连而形成的高聚物，由不同单糖基组成的多糖称杂多糖）第四章脂及细胞膜细胞膜的流动镶嵌模型：流动的脂质双分子层构成膜的连续体，而蛋白质象一群岛屿一样无规则地分散在脂质的“海洋中”第五章维生素及辅酶一、各种维生素与辅助因子的对应关系，及各种维生素缺乏症（如，维生素B1的天然存在形式为焦磷酸硫胺素，缺乏症是脚气病；如，哪种维生素的辅酶是一碳单位脱除酶的辅酶？叶酸

）、酶的催化特点二、酶的活性中心概念及其特点（酶与底物接触只限于酶分子上与酶活性密切有关的较小区域；必需基团；一级结构上相离较远，活性中心包括结合部分和催化部位）三、影响酶作用的因素第六章酶1.底物浓度:米式方程（具体形式，计算）以及Km的意义(物理意义、及特征-Kma>Kmb>Kmc

最适底物

)2.酶浓度(其他因素恒定条件下，v与【E】正相关)3.pH(最适pH)4.温度(最适pH)5.激活剂(概念；激活机理：变构激活，无机离子激活)6.抑制剂抑制剂类型、Km值含义、Vm值含义竞争性抑制与非竞争性抑制剂的区别(主要米氏方程参数相关性，如竞争性抑制剂存在时，Km值增大、Vm值不变)六、酶具有高催化效率的因素底物和酶的临近效应和定向效应；促进底物过渡态形成的非共价作用；酸碱催化；共价催化

五、概念别构酶、同工酶、共价修饰酶、酶原激活的概念四、酶的诱导契合学说酶分子活性中心的结构原来并非和底物的结构互相吻合，但酶的活性中心是柔软的而非刚性的。当底物与酶相遇时，可诱导酶活性中心的构象发生相应的变化，达到正确的排列和定向，从而使酶和底物契合而结合成中间络合物，并引起底物发生反应。第七章生物氧化一、生物氧化的定义，体内氧化和体外氧化的异同点（各2条）二、高能化合物的定义及常见的类型三、ATP水解释放自由能较高的原因四、ATP作为能量通货的原因五、两条呼吸链（具有严格顺序）的名称和各组分的特殊性六、产能方式(底物水平磷酸化，呼吸链电子传递偶联磷酸化，只有ADP和Pi不能产生ATP)七、P/O八、大家公认的氧化磷酸化的机理——化学渗透学说的理论要点九、典型的解偶联剂及其作用机理十、电子传递抑制剂的定义和抑制部位第八章糖代谢一、α-淀粉酶和β-淀粉酶的作用特点二、糖酵解定义（反应部位，细胞质，2ATP）、发生场所、产物及去路、特点以及意义三、糖酵解反应过程中最主要的调节酶四、TCA反应的特点、发生场所（线粒体）、有几次脱氢、脱羧，脱氢的受体、终产物（eg.一分子乙酰CoA经三羧酸循环彻底氧化后产物？CO2和H2O

）、意义（熔炉-三大类物质代谢的途径；白宝库-糖、脂类和蛋白质三大物质代谢联系的枢纽）五、什么叫糖异生（定义）及其两个阶段六、糖原合成的关键酶（糖原合酶）

、活化阶段葡萄糖生成物（UDPG）是个耗能过程七、磷酸戊糖途径的特点及意义（NADPH唯一产生途径，反应部位-细胞质中）八、乙醛酸循环意义-是三羧酸循环在异柠檬酸与苹果酸间搭的一条捷径，意义在于油脂植物种子发芽以及原始细菌生存。一、脂肪动员（定义）二、β-氧化的定义、发生场所、四步循环反应的名称三、计算1分子n个碳的脂肪酸氧化产生ATP的数目（e.g.一分子16碳长链脂酰CoA可经7次β–氧化生成8个乙酰CoA

）四、酮体的生成及意义（酮体是在肝脏中产生的，不能在肝脏中降解利用，包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮，酮体在饥饿或疾病情况下可为心、脑等重要器官提供必要的能源，酮体是脂代谢产生的）五、脂肪酸从头合成途径的原料、直接底物、场所及终产物六、脂肪酸从头合成和β-氧化有什么区别（以软脂酸为例）？第九章脂代谢第十章氨基酸代谢1、各种生物排氨方式（鸟类排尿酸）尿素循环的过程及特点主要包括下面三个主要阶段：（1）瓜氨酸的合成：首先是氨甲酰磷酸的合成：CO2+NH3+H2O+2ATP在线粒体中形成氨甲酰磷酸，该反应消耗2分子ATP；然后是鸟氨酸与氨甲酰磷酸在线粒体中形成瓜氨酸；（2）精氨酸的合成：瓜氨酸与天冬氨酸在胞液里合