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文档简介
第二章蛋白质化学ProteinChemistry蛋白质的生物学功能蛋白质的元素组成氨基酸肽蛋白质的结构蛋白质的结构与功能的关系蛋白质的性质蛋白质的分类第一节蛋白质的生物学功能英文protein(蛋白质)来自希腊语proteios,意思是“第一重要的”。可以看出,一开始给蛋白质定义时,就是指生命中第一重要的物质。没有蛋白质就没有生命。存在于所有的生物细胞中,是生物体最基本的结构物质和功能物质;参与了几乎所有的生命活动过程;种类繁多:不同物种、同一物种的不同个体、同一个体的不同器官或组织所含的蛋白质种类都不同。因此,生物界的多样性是由蛋白质的多样性来体现的。孟德尔通过豌豆实验证明了生物的性状由
遗传因子控制摩尔根通果蝇实验证明了基因位于染色体后经实验证实:染色体主要成分是蛋白质和DNA
DNA?蛋白质遗传物质的本质之争DNA是主要的遗传物质——T2噬菌体侵染细菌实验蛋白质外壳用35S标记后侵染细菌——证实蛋白质不是遗传物质DNA用32P标记后侵染细菌——证实DNA是遗传物质
蛋白质是生物体内必不可少的重要成分
蛋白质是生物功能的主要体现者细菌50%
~
80%真菌14%
~
52%人体45%蛋白质占生物干重
蛋白质在不同生物中的种类大肠杆菌3000多种人体约10万种生物界估计有1010
~
1012种1.催化功能--酶2.调控功能--激素、基因调控因子3.贮存功能--乳、蛋、谷蛋白4.转运功能--膜转运蛋白、血红/血清蛋白5.运动功能--鞭毛、肌肉蛋白6.结构成分--皮、毛、骨、牙、细胞骨架7.支架作用--接头蛋白8.防御功能--免疫球蛋白9.毒素蛋白--蛇毒等第二节蛋白质的元素组成蛋白质是一类含氮有机化合物元素组成大量元素辅助微量元素碳(C)50%
~
55%氢(H)6%
~
8%氧(O)19%~
24%氮(N)13%~19%平均16%硫(S)0%~
4%磷(P)、铁(Fe)、铜(Cu)、锌(Zn)、碘(I)蛋白质含量的测定——凯氏定氮法依据:蛋白氮占生物组织所有含氮物质的绝大部分大多数蛋白质含氮量接近于16%蛋白质含量=样品中氮的含量×6.25凯氏定氮法:该法是测定化合物或混合物中总氮量的一种方法。即在有催化剂的条件下,用浓硫酸消化样品将有机氮都转变成无机铵盐,然后在碱性条件下将铵盐转化为氨,随水蒸气蒸馏出来并为过量的硼酸液吸收,再以标准盐酸滴定,就可计算出样品中的氮量。由于蛋白质含氮量比较恒定,可由其氮量计算蛋白质含量,故此法是经典的蛋白质定量方法。蛋白质含量的骗局——三聚氰胺事件三聚氰胺尿素含氮量46.6%溶解在水中会发出刺鼻的氨味,容易被觉察用一种简单的检测方法(格里斯试剂法)就可以查出牛奶中是否加了尿素含氮量高达66.6%白色无味没有简单的检测方法第三节蛋白质的基本结构单位——氨基酸P6αα-氨基酸(aminoacid)的结构通式什么是α-氨基酸?与羧基相邻的α-碳原子上连有一个氨基,称为α-氨基酸----C-C-C(NH2)-COOHα-氨基酸
γβα----C-C(NH2)-C-COOHβ-氨基酸
γβα----C(NH2)-C-C-COOHγ-氨基酸γβα----C-C-C-COOH
γβα构成蛋白质的20种常见氨基酸都是α-氨基酸20种常见的蛋白质氨基酸中文名英文名三字母缩写单字母缩写中文名英文名三字母缩写单字母缩写丙氨酸AlanineAlaA甲硫氨酸MethionineMetM半胱氨酸CysteineCysC天冬酰胺AsparagineAsnN天冬氨酸AsparticacidAspD脯氨酸ProlineProP谷氨酸GlutamicacidGluE谷氨酰胺GlutamineGlnQ苯丙氨酸PhenylalaninePheF精氨酸ArginineArgR甘氨酸GlycineGlyG丝氨酸SerineSerS组氨酸HistidineHisH苏氨酸ThreonineThrT异亮氨酸IsoleucineIleI缬氨酸ValineValV赖氨酸LysineLysK色氨酸TryptophanTrpW亮氨酸LeucineLeuL酪氨酸TyrosineTyrYP8氨基酸的分类(1)蛋白质氨基酸:能够参入蛋白质分子内,成为蛋白质分子的组成原件20种常见+2种不常见(硒代半胱氨酸、吡咯赖氨酸)=22种非蛋白质氨基酸:不能参入蛋白质分子内,具有特殊的生理功能,或作为代谢中间物和物质合成的前体物质150多种,主要是蛋白质中α-氨基酸衍生物,少量是β-,γ-和δ-氨基酸举例:4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸、甲酰甲硫氨酸、鸟氨酸、瓜氨酸、β-丙氨酸等功能区分非极性脂肪族氨基酸(6种)R基团的化学结构pH为7时氨基酸的带点状况不带电荷的极性氨基酸(6种)芳香族氨基酸(3种)带电荷的极性氨基酸(5种)极性氨基酸(11种)氨基酸的分类(2)P8甘氨酸(Gly,G)丙氨酸(Ala,A)脯氨酸(Pro,P)缬氨酸(Val,V)亮氨酸(Leu,L)异亮氨酸(Ile,I)6种非极性脂肪族氨基酸的结构式H+赖氨酸(Lys,L)精氨酸(Arg,R)组氨酸(His,H)谷氨酸(Glu,E)天冬氨酸(Asp,D)带正电极性氨基酸(碱性氨基酸)带负电极性氨基酸(酸性氨基酸)5种带电荷的极性氨基酸的结构式丝氨酸(Ser,S)苏氨酸(Thr,T)天冬酰胺(Asn,N)谷氨酰胺(Gln,Q)甲硫氨酸(Met,M)半胱氨酸(Cys,C)6种不带电荷的极性氨基酸的结构式2种含硫氨基酸两分子带有巯基的半胱氨酸,反应后产生带有二硫键的胱氨酸苯丙氨酸(Phe,F)酪氨酸(Tyr,Y)色氨酸(Trp,W)3种芳香族氨基酸的结构式R基团对水分子的亲和性亲水氨基酸:(11种)疏水氨基酸(9种)一般来讲,极性氨基酸大部分都是亲水氨基酸,但甲硫氨酸是极性氨基酸而不是亲水氨基酸氨基酸的分类(3)上述11种极性氨基酸-甲硫氨酸+酪氨酸甲硫氨酸(Met,M)苯丙氨酸(Phe,F)酪氨酸(Tyr,Y)色氨酸(Trp,W)氨基酸的分类(4)人体是否能合成人体必需氨基酸:(8种)人体非必需氨基酸:(12种)甲硫氨酸、赖氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸辅助记忆:甲来携一本亮色书
(甲赖缬异苯亮色苏)通过体内的生化反应可以合成人体不能合成,只能通过食物获取氨基酸的重要理化性质1、缩合反应P9一个氨基酸的羧基和另外一个氨基酸的氨基发生缩合反应,形成酰胺键(肽键)。该反应是蛋白质或者多肽合成的分子基础2、旋光性(手性)手性碳(不对称碳原子):将连有四个不同基团的碳原子形象地称为手性碳原子以甘油醛的结构为比较标准,并根据费歇尔投影式中最下面一个不对称碳原子的构型决定。若有机物的该手性碳原子与D-甘油醛相同,羟基位于右端,则标记为D-型;若与L-甘油醛相同,羟基位于左端,则标记为L-型D-甘油醛L-甘油醛旋光性(手性):含有不对称碳原子的物质具有旋光性,并有立体异构体氨基酸的旋光性(手性)除甘氨酸外,其余氨基酸的α-碳原子都是不对称碳原子,因此都具有手性蛋白质中所含的氨基酸都是L-型氨基酸CHOH-C-OHCH2OHCHOHO-C-HCH2OHCOOHH-C-NH2RCOOHH2N-C-HRD-型L-型甘油醛氨基酸3、氨基酸的等电点氨基酸是一类两性电解质,在水溶液中以兼性离子的形式存在在强酸性溶液中,带正电H3N—CH—COO-H+R+在强碱性溶液中,带负电H2N—CH—COO-RH+H+
H+OH-OH-
OH-H3N—CH—COOHR+H3N—CH—COO-R+H2N—CH—COO-R(pH=pI)(pH<pI)(pH>pI)氨基酸的等电点(Isoelectricpoint,pI)——当氨基酸的净电荷为零时的溶液pH值
(注意:净电荷应考虑R基团的电荷情况)氨基酸在pH=pI的溶液中溶解度最低,容易发生沉淀在pH=pI时,氨基酸在电场中既不向正极也不向负极移动,即处于两性离子状态氨基酸的等电点的计算HAH++A-K平衡=[H+]*[A-]/[HA]pK平衡=pH-lg{[A-]/[HA]}pH=pK平衡+lg{[A-]/[HA]}根据Handerson-Hasselbalch方程:当氨基酸处于等电点时pH=pI,pH=pK1+lg{[R0]/[R+]}pH=pK2+lg{[R-]/[R0]}2pI=pK1+pK2侧链不能解离的氨基酸等电点计算:pI=(pK1+pK2)/2氨基酸的等电点的计算R+
R0R--H+
-H+
k1k2侧链不能解离的氨基酸等电点计算举例:甘氨酸PI=(pK1+pK2)/2=5.97对于侧链可解离的氨基酸,pI值取
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